СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.134

Alternative NAD+-dependent formate dehydrogenases in the facultative methylotroph Mycobacterium vaccae 10 [Text] / Vladimir V. Karzanov [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 81, N 1. - P95-100 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Альтернативные НАД-зависимые формиатдегидрогеназы у факультативного метилотрофа Mycobacterium vaccae 10
Аннотация: В процессе роста на среде с метанолом бактерия Mycobacterium vaccae 10 способна синтезировать две разных НАД-зависимых формиатдегидрогеназы (ФДГ). При наличии в среде молибдата доминирующим ферментом является ФДГI, имеющая Mr 440 000 и К 0,32 мМ для формиата. Помимо НАД, ФДГI способна восстанавливать феррицианид. Формиат обратимо инактивировал ФДГI, а НАД стабилизировал ФДГI против этой инактивации. На среде, содержащей вольфрамат (биол. антагонист молибдата), активность ФДГI не обнаруживалась, и появлялся второй, альтернативный, НАД-зависимый фермент (ФДГII) с Mr 93 000 и К 8,3 мМ для формиата. ФДГII не восстанавливала феррицианид и не инактивировалась формиатом. Активность ФДГI в Кл, выращенных с вольфраматом, частично восстанавливалась в результате импульсного добавления молибдата в условиях, когда синтез белка de novo был заблокирован хлорамфениколом. Предполагается, что ФДГI может содержать молибденовый кофактор, а при отсутствии молибдена синтезируется в виде апофермента. Библ. 13. СССР, 119899 Москва, МГУ, Хим. факультет.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: MYCOBACTERIUM VACCAE (BACT.)
ШТАММ 10
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
НАД-ЗАВИСИМЫЕ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Karzanov, Vladimir V.; Correa, Claudia M.; Bogatsky, Yuri G.; Netrusov, Alexander I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.334

Patel, Pramathesh S.
Characterization of the upstream region of the formate dehydrogenase operon of Methanobacterium formicicum [Text] / Pramathesh S. Patel, James G. Ferry // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 8. - P3390-3395
Перевод заглавия: Характеристика области, расположенной перед структурными генами оперона формиатдегидрогеназы. Methanobacterium formicicum
Аннотация: Установлено, что гены fdhA и fdhB штамма IF-1 Methanobacterium formicicium кодирующие 'альфа'- и 'бета'-субъединицы формиатдегидрогеназы транскрибируются совместно в составе "большого" транскрипта 12 т. п. н. С помощью блотгибридизации точка начала транскрипции этого оперона локализована внутри 1,6 т. п. н. - фрагмента, полученного рестрикуией (Bg1 II - NcoI) 4,3 т. п. н. - области, предшествующей гену fdhA. Определено точное положение точки начала считывания данного оперона при использовании чувствительности к Si-нуклеазе и анализе удлинения праймера. Установлена первичная структура области, предшествующей гену fdhA. При сравнении последовательностей ДНК, предшествующих структурным генам оперонов fdh для метаногенных архебактерий и E. coli выявлены значительные по протяженности участки полной идентичности. Библ. 34. США, Dep. of Anaerobic Microbiology, Virginia Polytechnic Inst. and State Univ., Blacksburg, VI 24061.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: METHANOBACTERIUM FORMICICUM (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
ШТАММ IF-1
ОПЕРОНЫ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ*АЛЬФА-ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ FDH A
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ*БЕТА-ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ FDNB
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ТРАНСКРИПТЫ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ferry, James G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.09-04Б2.219

Wang, Henian.
Coordinate regulation of the Escherichia coli formate dehydrogenase fdnGHI and fdhF genes in response to nitrate, nitrite, and formate: Roles for NarL and NarP [Text] / Henian Wang, Robert P. Gunsalus // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 17. - P5076-5085 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Скоординированная регуляция генов формиатдегидрогеназы fdnGHI и fdnF у Escherichia coli в ответ на нитрат, нитрит и формиат: роль NarL и NarP
Аннотация: Изучена регуляция экспрессии 2 из 3 формиатдегидрогеназных оперонов fdnGHI и fdnF в хемостатируемой культуре Escherichia coli при анаэробиозе в присутствие различных концентраций нитрата, нитрита и формиата. Оптимальная экспрессия слияния fdhF-lacZ отмечалась только при низких и промежуточных концентрациях нитрата, тогда как высокий уровень нитрата в среде вызывает ее 10-кратное снижение. С другой стороны, экспрессия fdnG-lacZ возрастает в 25 раз при промежуточных и высоких концентрациях нитрата по сравнению с низким его содержанием. Установлено, что NarL индуцирует fdnG-lacZ, тогда как NarP является его негативным регулятором. Нитрит, являясь репортерным сигналом для Nar сенсорной системы, был неспособен стимулировать или подавлять экспрессию обеих оперонов fdn при участии NarL и NarP. Различные профили экспрессии генов альтернативных формиатдегидрогеназных оперонов указывают на то, что два фермента выполняют комплементарную физиологическую роль при изменении содержания в окружающей среде нитрата и фомиата. Кроме того, предлагается уточнить регуляторную схему для NarL- и NarP-зависимого нитритного контроля экспрессии каждого оперона. США, Dep. Microbiol., Immunol. & Mol. Genet., Univ. California, Los Angeles, California 90095. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ FDN
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ
СЕНСОРНАЯ СИСТЕМА NAR
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gunsalus, Robert P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.372

Effect of the tor mutation in escherichia coli on the trimethylamine N-oxide, nitrate and dimethylsulfoxide reductases, the formate dehydrogenases N and H and nitrate repression [Text] / Isamu Yamamoto [et al.] // J. Cen. and Appl. Microbiol. - 1990. - Vol. 36, N 5. - P357-363 . - ISSN 0022-1260
Перевод заглавия: Влияние мутации tor у Exterichia coli на триметиламин-N-оксид-, нитрат- и диметилсульфоксидредуктазы, формиатдегидрогеназы N и H и нитратную репрессию
Аннотация: Показано, что мутации torR, картированные между xyl и ntl, либо вызывают отсутствие активности триметиламин-N-оксидредуктазы, нитратредуктазы, диметилсульфоксидредуктазы и формиатдегидрогеназ N и H, либо устраняют нитратную репрессию фумаратредуктазы и гидрогеназы. Эти мутации не влияют на синтез молибденового кофактора. Высказано предположение, что ген torR участвует в регуляции экспрессии генов указанных ферментов. Библ. 35. Япония, Dept. of Chem. Microbiol., Fakulty of Pharmacenticel Sci., Hokkaido Univ., Sapporo 060.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ ANT 180
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН TOR R
ФУНКЦИЯ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ПО ГЕНУ TOR R
СУЛЬФОКСИДРЕДИКТАЗЫ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Isamu; Yamazaki, Noriyuki; Hohmura, Masato; Ishimoto, Makoto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 14.04-04Б4.125

Effects of NADH availability on the Klebsiella pneumoniae strain with 1,3-propanediol operon over-expression [Text] / Z. Ma [et al.] // J. Basic Microbiol. - 2013. - Vol. 53, N 4. - P348-354 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Влияние доступности НАДН на клетки Klebsiella pneumoniae, сверхэкспрессирующие оперон синтеза 1,3-пропандиола

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.99
Рубрики: KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ПРОПАНДИОЛ
ПОВЫШЕНИЕ ВЫХОДА
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ ОПЕРОНА СИНТЕЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ПОВЫШЕНИЕ ДОСТУПНОСТИ НАДН

Доп.точки доступа:
Ma, Z.; Shentu, X.; Bian, Y.; Yu, X.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.357

Zinoni, F.
Features of the formate dehydrogenase mRNA necessary for decoding of the UGA codon as selenocysteine [Text] / F. Zinoni, J. Heider, A. Bock // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 12. - P4660-4664 . - ISSN 0227-8424
Перевод заглавия: Признаки мРНК формиатдегидрогеназы, необходимые для декодирования кодона УГА как селеноцистеина
Аннотация: Ген fdhF субъединицы формиатдегидрогеназы Н (I) Escherichia coli содержит кодон УГА, кодирующий остаток селеноцистеина (II) в положении 140. Изучен механизм дискриминации этого "смыслового" кодона УГА от терминирующих кодонов УГА. Сконструированы укороченные с 3'-конца варианты гена fdhK и их слияния с репортерским геном lacZ. Эффективное считывание УГА и образование активной 'бета'-галактозидазы требуют присутствия в мРНК fdhF по меньшей мере 40 нуклеотидов с 3'-стороны от УГА. Делеции, затрагивающие расположенную за УГА шпильку, понижают трансляцию УГА. Вероятно, такие же вторичные структуры образуются и в мРНК других селенопротеинов. Синтезирована кассета, вызывающая встраивание II. Она и различные участки гена fdhF встроены в ген lacZ. Показано, что 5'-фланговые участки fdhF не требуются для включения II, но могут модулирвоать эффективность трансляции. Трансляция кодона УГА происходит с высокой точностью и не зависит от рибосомных мутаций, влияющих на коррекцию, и от супрессии продуктом гена sup-9. Библ. 29. ФРГ, Lestnhl fur Mikrobiol. der Univ. Munchen, D-8000 Mnuchen 19.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТРАНСЛЯЦИЯ
КОДОН УГА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ СЧИТЫВАНИЯ
МРНС ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СВОЙСТВА
ДЕЛЕЦИИ ГЕНА ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ IDHF

Доп.точки доступа:
Heider, J.; Bock, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.172

Ferry, James G.
Formate dehydrogenase [Text] / James G. Ferry // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 87[], N 3-4 Spec. Issue. - P377-382 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Формиатдегидрогеназа
Аннотация: Обзор. Формиат является субстратом или продуктом многих р-ций, протекающих в эукариотных организмах, эубактериях и архебактериях, а также ростовым субстратом, особенно для анаэр. бактерий и архебактерий. Формиат также функционирует как вспомогательный восстановитель при утилизации более сложных субстратов и как интермедиат в энергозапасающих путях. Формиатдегидрогеназы (I) окисляют формиат с восстановлением разных акцепторов, среди к-рых НАД, НАДФ, 5-деазафлавин, хиноны и ферредоксин. Это разнообразие электронных акцепторов отражается в структуре разных I. Исследования I внесли вклад в понимание биол. функций Mo, W, Se и Fe. Регуляция синтеза I служит моделью для изучения общих принципов регуляции у анаэр. организмов. Библ. 50. США, Dep. of Anaerobic Microbiol., Virginia Polytechnic Inst. and State Univ., Blacksburg, VA 24061.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ФОРМИАТ
ОКИСЛЕНИЕ
АНАЭРОБНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
АЭРОБНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
АЭРОБНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
МОЛИБДЕН
СЕЛЕН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.05-04Б2.165

Formate dehydrogenase activity in methanol-utilizing yeasts [Text] / V. Illeova [et al.] // Microbios. - 1993. - Vol. 76, N 306. - P29-33 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Формиатдегидрогеназная активность у дрожжей, использующих метанол
Аннотация: У 5 видов дрожжей, растущих на метаноле, изучали рост и активность формиатдегидрогеназы (КФ 1.2.1.2), последнего фермента на пути окисления формиата до СО[2] и воды. Исследовали следующие виды дрожжей из Чехословацкой коллекции дрожжей (ССY): Candida boidinii CCY 29-37-1, Pichia pastoris CCY 39-29-1, Pichia trehalophila CCY 39-18-2, Hansenula polymorpha CCY 38-22-1 и Pichia lindneri CCY 39-21-1. Изучали зависимость роста дрожжей и образование фермента от конц-ии метанола. При 4% конц-ии метанола в среде наблюдали минимальную активность формиатдегидрогеназы. У Candida boidinii и Pichia trehalophila активность фермента не обнаруживалась. Наивысшая величина удельной активности формиатдегидрогеназы найдена у Pichia lindneri (0,14 ед/мг белка). Библ. 16. Словакия, (M. Certik), Res. Inst. of Gerontol., PO Box 35, 901 01 Malacky.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДРОЖЖИ
РОСТ НА МЕТАНОЛЕ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
PICHIA LINDNERI (FUNQI)

Доп.точки доступа:
Illeova, V.; Certik, M.; Stefuca, V.; Bales, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.359

Bokranz, M.
Formate dehydrogenase Genes of Wolinella succinogenes [Text] / M. Bokranz, A. Kroger // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P45 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Гены формиатдегидрогеназы Wolinella succinogenes
Аннотация: Клонирован фрагмент ДНК 6 т. п. н. из библиотеки генов в EMBL3 Wolimella succinogenes, несущий гены формиатдегидрогеназы. В указанном фрагменте идентифицированы 3 открытые рамки считывания (fdh A-C). Ген fdh A кодирует белок, гомологичный другим гидрогеназам. Распределение остатков цистеина в молекуле продукта гена fdh B указывает на присутствие Fe/S кластеров. Ген fdh C кодирует гидрофобный белок, к-рый может выполнять роль "якоря" этого фермента в бактериальной мембране. ФРГ, J. W. Goethe Universitat, Theodor Stern Kai 7, 75А, 6000 Frankfurt.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: WELINELLA SUCCINOGENES (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ СУБЪЕДИНИЦ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИИ
ФУНКЦИИ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
АНАЭРОБИОЗ

Доп.точки доступа:
Kroger, A.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.407

Identification and expression of the Escherichia coli fdhD and fdhE genes, which are involved in the formation of respiratory formate dehydrogenase [Text] / Catherine Schlindwein [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 10. - P6112-6121 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация и экспрессия генов fdhD и fdhE Escherichia coli, которые участвуют в образовании дыхательной формиатдегидрогеназы
Аннотация: Из библиотеки генов Escherichia coli выделены гены fdhD и fdhE, необходимые для образования мембрансвязанной формиатдегидрогеназы (ФДГ). Даннные гены разделены последовательностью размером 4 т. п. н. и транскрибируются в противоположных направлениях. Гены fdhD и fdhE кодируют белки с мол. массой 30 500 и 32 000 соотв., локализованные в растворимой фракции. Данные белки не взаимодействуют с антителами против ФДГ и не играют структурную роль в формировании ФДГ. Экспрессия fdhD-lacZ снижается в 3 раза в аэр. условиях. Экспрессия fdhE-lacZ индуцируется нитратом. Транскрипция fdhE-lacZ зависит от аллеля sel дикого типа. Повидимому, fdhE принимает участие в синтезе селенополипептида ФДГ. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 36. (M.-A. Mandrand). Франция, Laboratoire de Microbiologie, Unite Mixte 24 du Centre National de la Recherche Scientifique, Inst. National des Sciences Appliquees de Lyon, 20 avenue Albert Einstein, 69621 Villeurbanne Cedex.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН FDHD ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ГЕН FDHE ФОРМААТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
КОРРЕЛЯЦИЯ
КИСЛОРОД
НИТРАТЫ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СЕЛЕНОПОЛИПЕПТИД
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Schlindwein, Catherine; Giordano, Gerard; Santini, Claire-Lise; Mandrand, Marie-Andree

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 94.06-04В3.085

Identification of a major soluble protein in mitochondria from nonphotosynthetic tissues ass NAD-dependent formate dehydrogenase [Text] / Catherine Colas des Francs-Small [et al.] // Plant Physiol. - 1993. - Vol. 102, N 4. - P1171-1177 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Идентификация главного растворимого белка в митохондриях нефотосинтезирующих тканей как NADзависимой формиатдегидрогеназы
Аннотация: Из экспрессирующей библиотеки кДНК картофеля в 'лямбда'gt 11 скринингом антителами к преобладающему в митохондриях не содержащих хлорофилл тканей растворимому 40 кД полипептиду, выделен соответствующий клон кДНК. Последовательность кДНК этого клона содержит открытую рамку считывания из 1137 нуклеотидов, кодирующую белок, предсказанная аминокислотная последовательность к-рого в высокой степени гомологична NADзависимой формиатдегидрогеназе (ФДГ) Pseudomonas sp. 101. Первичный продукт исследуемого гена содержит 23-членный сигнальный пептид, характерный для митохондриальных белков. Идентификация рассматриваемого фермента подтверждается обнаружением активности ФДГ в митохондриях различных тканей растений и результатами сравнительного анализа иммунологического узнавания 40 кД полипептида и определения ФДГ-активности в белковых экстрактах после нативного ЭФ. Данные о кол-ве и распределения ФДГ свидетельствуют о том, что в митохондриях нефотосинтезирующих тканей высших растений может происходить брожение с образованием формиата по пути, известному у бактерий и водорослей. Франция, Lab. de Genetique Moleculaire des Plantes, Centre Nat. de la Rech. Sci. Unite de Rech. Associee 1128, Univ. Paris-Sud, Batiment 360, F-91405 Orsay Cedex. Библ. 36.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МИТОХОНДРИИ
КАРТОФЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Francs-Small, Catherine Colas des; Ambard-Bretteville, Francoise; Small, Ian David; Remy, Rene

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.523

Interspecies compatibility of selenoprotein biosynthesis in Enterobacteriaceae [Text] / Johann Heider [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 3. - P211-228 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Межвидовая совместимость биосинтеза селенопротеинов у Enterobacteriaceae
Аннотация: 7 видов кишечных бактерий родов Salmonella, Klebsiella, Enterobacter, Serratia и Proteus образуют селенированные тРНК и белки. У них идентифицированы 2 селенопротеина, соответствующие субъединицам изоферментов формиатдегидрогеназы Escherichia coli с мол. с. 80000 и 110000. У тех бактерий, к-рые имеют оба изофермента, их синтез и индуцируется взаимоисключающим образом в зависимости от присутствия нитрата во время анаэр. роста. Эти бактерии имеют гены, гибридизирующиеся с геном fdhF E. coli. Клонирована часть гена - гомолога fdhF из E. aerogenes и секвенирован его фрагмент длиной 723 п. н. Экспрессия этого гена вызывает включение селеноцистеина в E. coli. Ген fdhF E. coli экспрессируется в S. typhimurium, S. marcescens и P. mirabilis, что указывает на сохранение селенирующей системы у кишечных бактерий. Библ. 42. (A. Bock). ФРГ, Lehrstuhl fur Mikrobiologie der Universitat Munchen, W-8000 Munchen 19.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ENTEROBACTERIACEAE (BACT.)
ВИДЫ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СЕЛЕНОПОЛИПЕПТИДЫ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН FDHF СИНТЕЗА СЕЛЕНОПОЛИПЕПТИДОВ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Heider, Johann; Forchhammer, Karl; Sawers, Gary; Bock, August

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.10-04Б3.51

Molecular and biochemical characterization of two tungsten- and selenium-containing formate dehydrogenases from Eubacterium acidaminophilum that are associated with components of an iron-only hydrogenase [Text] / Andrea Graentzdoerffer [et al.] // Arch. Microbiol. - 2003. - Vol. 179, N 2. - P116-130 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Молекулярные и биохимические свойства двух содержащих вольфрам и селен формиатдегидрогеназ из Eubacterium acidaminophilum, связанных с компонентами гидрогеназы, несущей лишь Fe
Аннотация: Изучали обмен формиата (I) у Eubacterium acidaminophilum. В их клетках присутствуют два генных кластера, кодирующих близкие формиатдегидрогеназы (FDH). Каждый кластер состоит из одного гена, кодирующего каталитическую субъединицу (fdhA-I, fdhA-II) и другого (fdhB-I, fdhB-II), ответственного за субъединицу, переносящую электроны. Оба гена fghA содержат кодон TGA, отвечающий за включение селеноцистеина, и кодируемые белки несут 5 предполагаемых Fe-S-кластеров в своей N-концевой области. Обе субъединицы FdhB напоминают N-концевую область FdhA на уровне аминокислот и также несут 5 предполагаемых Fe-S-кластеров. Четыре гена, предположительно кодирующих субъединицы гидрогеназы, несущей лишь железо, расположены выше в кластере I гена, ответственного за FDH. При сравнении последовательностей в HymA и HymB предполагаются, соответственно, один и четыре Fe-S-кластера. Последний белок также несет участки связывания флавинмононуклеотида и НАД(Ф). Т. обр., HymA и HymB представляют субъединицы, переносящие электроны. HymC представляет собой предполагаемую каталитическую субъединицу, содержащую "мотивы" четырех Fe-S-кластеров и один H-кластер, специфичный для гидрогеназ, содержащих лишь Fe. HymD имеет 6 предсказанных трансмембранных спиралей и может быть встроенным в мембрану белком. Зависящая от виологена активность FDH была выделена из клеток E. acidaminophilum, выращенных на серине. Очищенный белковый комплекс содержал 4 субъединицы, FdhA и FdhB, кодируемые FDH-генным кластером II, а также HymA и HymB, выявляемые после определения их N-концевых последовательностей. Т. обр., этот комплекс может представлять наиболее простой вид I-гидрогенлиазы. Очищенная фракция FDH содержит Fe, W и птериновый кофактор, а также Zn, но не содержит Mo, FDH-II имел вдвое более высокую величину K[m] в отношении I (0,37 мМ) по сравнению с таковой у FDH-I и также катализировал восстановление CO[2] до I. Обратная транскрипция (RT)-ПЦР показала повышенную экспрессию FDH-II у клеток, выращенных на серине, что подтверждало выделение этой изоформы FDH. У Escherichia coli ген fdhA-I экспрессировался как неактивный белок. В гетерологичной системе в рамках кодона UGA, ответственного за включение селеноцистеина, он прочитывается только как стоп-кодон. Этот потенциальный SECIS-элемент имеет высокое сходство с таковым в молекуле FDH у E. coli

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВОЙСТВА
БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ФОРМАТ
ОБМЕН
СЕЛЕНОЦИСТЕИН
EUBACTERIUM ACIDAMINOPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Graentzdoerffer, Andrea; Rauh, David; Pich, Andreas; Andreesen, Jan R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.143

Molecular and biochemical characterization of two tungsten- and selenium-containing formate dehydrogenases from Eubacterium acidaminophilum that are associated with components of an iron-only hydrogenase [Text] / Andrea Graentzdoerffer [et al.] // Arch. Microbiol. - 2003. - Vol. 179, N 2. - P116-130 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Молекулярные и биохимические свойства двух содержащих вольфрам и селен формиатдегидрогеназ из Eubacterium acidaminophilum, связанных с компонентами гидрогеназы, несущей лишь Fe
Аннотация: Изучали обмен формиата (I) у Eubacterium acidaminophilum. В их клетках присутствуют два генных кластера, кодирующих близкие формиатдегидрогеназы (FDH). Каждый кластер состоит из одного гена, кодирующего каталитическую субъединицу (fdhA-I, fdhA-II) и другого (fdhB-I, fdhB-II), ответственного за субъединицу, переносящую электроны. Оба гена fghA содержат кодон TGA, отвечающий за включение селеноцистеина, и кодируемые белки несут 5 предполагаемых Fe-S-кластеров в своей N-концевой области. Обе субъединицы FdhB напоминают N-концевую область FdhA на уровне аминокислот и также несут 5 предполагаемых Fe-S-кластеров. Четыре гена, предположительно кодирующих субъединицы гидрогеназы, несущей лишь железо, расположены выше в кластере I гена, ответственного за FDH. При сравнении последовательностей в HymA и HymB предполагаются, соответственно, один и четыре Fe-S-кластера. Последний белок также несет участки связывания флавинмононуклеотида и НАД(Ф). Т. обр., HymA и HymB представляют субъединицы, переносящие электроны. HymC представляет собой предполагаемую каталитическую субъединицу, содержащую "мотивы" четырех Fe-S-кластеров и один H-кластер, специфичный для гидрогеназ, содержащих лишь Fe. HymD имеет 6 предсказанных трансмембранных спиралей и может быть встроенным в мембрану белком. Зависящая от виологена активность FDH была выделена из клеток E. acidaminophilum, выращенных на серине. Очищенный белковый комплекс содержал 4 субъединицы, FdhA и FdhB, кодируемые FDH-генным кластером II, а также HymA и HymB, выявляемые после определения их N-концевых последовательностей. Т. обр., этот комплекс может представлять наиболее простой вид I-гидрогенлиазы. Очищенная фракция FDH содержит Fe, W и птериновый кофактор, а также Zn, но не содержит Mo, FDH-II имел вдвое более высокую величину K[m] в отношении I (0,37 мМ) по сравнению с таковой у FDH-I и также катализировал восстановление CO[2] до I. Обратная транскрипция (RT)-ПЦР показала повышенную экспрессию FDH-II у клеток, выращенных на серине, что подтверждало выделение этой изоформы FDH. У Escherichia coli ген fdhA-I экспрессировался как неактивный белок. В гетерологичной системе в рамках кодона UGA, ответственного за включение селеноцистеина, он прочитывается только как стоп-кодон. Этот потенциальный SECIS-элемент имеет высокое сходство с таковым в молекуле FDH у E. coli

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СВОЙСТВА
БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ФОРМАТ
ОБМЕН
СЕЛЕНОЦИСТЕИН
EUBACTERIUM ACIDAMINOPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Graentzdoerffer, Andrea; Rauh, David; Pich, Andreas; Andreesen, Jan R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.134

Multiple formate dehydrogenase enzymes in the facultative methylotroph Methylobacterium extorquens AM1 are dispensable for growth on methanol [Text] / Ludmila Chistoserdova [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 1. - P22-28 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Множественные ферменты формиатдегидрогеназы у факультативного метилотрофа Methylobacterium extorquens AM1 сменяются при росте на метаноле
Аннотация: Проведен полный геномный анализ с целью идентификации трех различных форм формиатдегидрогеназных систем у факультативного метилотрофа Methylobacterium extorquens AM1, экспрессия к-рых зависит от вольфрама или молибдена. Получен полный набор одиночных, двойных и тройных мутантов и проанализированы их фенотипы. Фенотипы мутантов свидетельствуют о том, что для поддержания роста M. extorquens M1 на формиате достаточно какой-либо одной из трех формиатдегидрогеназ, но ни одна из них не требуется для роста на метаноле или метиламине. Анализ ЯМР метаболитов [{13}C]-метанола показал, что клетки дикого типа M. extorquens M1, а также одиночных и двойных мутантов непрерывно образовывали [{13}C]-бикарбонат и {13}CO[2], а клетки тройных мутантов накапливали вместо них [{13}C]-формиат. Дальнейшие исследования тройных мутантов показали, что формиат не образуется количественно, и что он в дальнейшем поглощается в ходе роста. Таким образом, для нарушения способности микроорганизма окислять формиат должны быть разрушены все три формиатдегидрогеназные системы, но у тройного мутанта существует альтернативный путь поглощения формиата. США, Dep. Chem. Engineering, Univ. Washington, Box 352180, Seattle, WA 98195-2180. Fax: (206) 616-5721. E-mail: lidstrom@u.washington.edu. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ТРИ ФОРМЫ
ФОРМИАТ
ОКИСЛЕНИЕ
МЕТАНОЛ
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)
ШТАММ AM1

Доп.точки доступа:
Chistoserdova, Ludmila; Laukel, Markus; Portais, Jean-Charles; Vorholt, Julia A.; Lidstrom, Mary E.

16.

Заявка 19753350 Германия, МКИ C12N 9/02.

Kula, Maria-Regina.
Neure Mutanten der Formiatdehydrogeanse aus Candida boidinii, neue Gensequenzen diese codierend sowie Verwendung der neuen Formiatdehydrogenase [Текст] / Maria-Regina Kula, Martina Pohl, Heike Slusarczyk ; Degussa-Huls AG. - № 19753350.7 ; Заявл. 03.12.1997 ; Опубл. 10.06.1999
Перевод заглавия: Новые мутанты формиатдегидрогеназы из Candida boidinii, новые последовательности генов, кодирующие их, и применение новых формиатдегидрогеназ
Аннотация: Предметом изобретения являются мутанты формиатдегидрогеназы (I) Candida boidinii, у к-рых остатки цис в положениях 23 и 262 порознь или одновременно заменены на сер, ала или вал. Описано конструирование методом сайт-направленного мутагенеза клонированного гена I мутации, вызывающей замену C23S, экспрессия этого мутанта I в Escherichia coli и определение его стабильности. Мутанты I могут быть применены для приготовления хиральных соединений

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗ
МУТАЦИИ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
ЗАЯВКА
ГЕРМАНИЯ
1999 ГОД

Доп.точки доступа:
Pohl, Martina; Slusarczyk, Heike; Degussa-Huls AG
Свободных экз. нет

17.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗ
МУТАЦИИ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
ЗАЯВКА
ГЕРМАНИЯ
1999 ГОД

Доп.точки доступа:
Pohl, Martina; Slusarczyk, Heike; Degussa-Huls AG
Свободных экз. нет

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.327

Schlindwein, Catherine.
Nucleotide sequence of the fdhE gene involved in respiratory formate dehydrogenase formation in Escherichia coli K-12 [Text] / Catherine Schlindwein, Marie-Andree Mandrand // Gene. - 1991. - Vol. 97, N 1. - P147-148 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность fdh E гена, участвующего в образовании дыхательной формиатдегидрогеназы у Eschevichia coli K-12
Аннотация: Представлена нуклеотидная последовательность гена fdhE, кодирующего растворимый белок, необходимый для синтеза феназин-метасульфат-связывающей формиатдегидрогеназы; его открытая рамка считывания содержит 933 п. н. и кодирует белок с M[r] 35 кД. Профиль распределения гидрофильных и гидрофобных аминокислот и распределения аминокислотного заряда в предсказанной аминокислотной последовательности белка Fdh E свидетельствуют о его гидрофильном характере. Поиск близких по структуре белков в известных базах данных был безрезультатным. Отмечено положение предполагаемых промотора и сайта связывания белка-регулятора анаэробного дыхания. Кроме того, в промоторном районе выявлена последовательность, способная к образованию шпилечных структур, к-рая может быть мишенью для других регуляторых белков. Библ. 7. Франция, Lab. de Microbiol. (406), Inst. Nat. Des Sci. Appliquees de Lyon, 69621 Villeurbanne Cedex.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHEVICHIA COLI (BACT.)
K-12
ГЕНЫ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ФЕНОЗИНМЕТАСУЛЬФАТ СВЯЗЫВАЮЩЕЙ FDHE
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИИ
ПРОМОТОР
ОРГАНИЗАЦИЯ
ПРОДУКТ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
СВОЙСТВА
АНАЭРОБИОЗ
МЕТАБОЛИЗМ
ФОРМИАТ

Доп.точки доступа:
Mandrand, Marie-Andree

19.

Патент 6001590 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/15,C12N 15/31.

Promoter and terminarot sequences of formate dehydrogenase gene of Candida Boidinii [Текст] / Toshihiro Komeda [и др.] ; Kirin Beer K.K. - № 08/817926 ; Заявл. 12.09.1996 ; Опубл. 14.12.1999 ; Приор. 12.09.1995, № 7-234133 (Япония)
Перевод заглавия: Последовательности промотора и терминатора гена формиатдегидрогеназы Candida boidinii
Аннотация: Предметом изобретения являются последовательности промотора (190 п. н.) и терминатора гена формиатдегидрогеназы Candida boidinii. Они использованы для конструирования экспрессионной кассеты для экспрессии чужеродных генов. Эта кассета применена для клонирования гена РН05 кислой фосфатазы и гена URA3 Saccharomyces cerevisiae. Библ. 4

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ВЕКТОРЫ
ЭКСПРЕССИОННЫЕ ВЕКТОРЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
ПАТЕНТЫ
США
1999 Г.

Доп.точки доступа:
Komeda, Toshihiro; Suda, Hisako; Tamai, Yukio; Iwamatsu, Akihiro; Kato, Nobuo; Sakai, Yasuyoshi; Kirin Beer K.K.
Свободных экз. нет

20.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: ВЕКТОРЫ
ЭКСПРЕССИОННЫЕ ВЕКТОРЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
ПАТЕНТЫ
США
1999 Г.

Доп.точки доступа:
Komeda, Toshihiro; Suda, Hisako; Tamai, Yukio; Iwamatsu, Akihiro; Kato, Nobuo; Sakai, Yasuyoshi; Kirin Beer K.K.
Свободных экз. нет

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска