СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ<.>)

Общее количество найденных документов : 41
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-41 41-41

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 11.09-04М4.10

Mansbach, Charles M.
The biogenesis of chylomicrons [Text] / Charles M. Mansbach, Shadab A. Siddiqi // Annual Review of Physiology. Vol. 72. 2010. - Palo Alto (Calif.), 2010. - P315-333 . - ISBN 0066-4278
Перевод заглавия: Биогенез хиломикронов
Аннотация: Обзор. Находящиеся в просвете кишечника жирные к-ты и моноацилглицериды связываются внутриклеточными белками и/или утилизируются с образованием триацилглицеридов (ТАГ), утрачивая при этом способность вызывать деструкцию цитомембран. Формирующиеся в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) ТАГ либо образуют прехиломикроны, либо депонируются. Транспортируемые специальными везикулами прехиломикроны покидают ЭР, поступая в аппарат Голжи. Затем после переработки прехиломикроны транспортируются везикулярной системой в базолатеральную мембрану с их последующим экзоцитозом в lamina propria кишечной стенки. ТАГ, формирующиеся из поступающих в энтероциты через базолатеральную мембрану моноглицеридов и жирных к-т, депонируются (вероятность депонирования ТАГ, формирующиеся из поступающих в энтероциты через базолатеральную мембрану моноглицеридов и жирных к-т, депонируются (вероятность депонирования ТАГ, формирующихся из жирных к-т и моноглицеридов, поступающих в энтероциты через апикальную мембрану, по-видимому, мала). США, The Univ. Tennessee Health Science, Mernplis. Библ. 129

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИДЫ
ХИЛОМИКРОНЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
КИШЕЧНАЯ СТЕНКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 129

Доп.точки доступа:
Siddiqi, Shadab A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.01-04Я6.189

Tracking down lipid flippases and their biological functions [Text] / Thomas Pomorski [et al.] // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 6. - P805-813 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Прослеживание флиппаз липидов и их биологических функций
Аннотация: Обзор, рассматривающий мембраны клеток эукариот, различие в их строении, распределение листков и трансбилиарное движение липидов. В мембранах эндоплазматической сети фосфолипиды двигаются через бислой с помощью мембранных белков. В плазматических мембранах позднего Гольджи и компартментах эндосом движение фосфолипидов осуществляется так называемым способом "flip-flop" (скачком, сальто-мортале). Это динамический процесс, зависимый от АТФ. Рассматривают белки дрожжей, паразитов и млекопитающих в качестве кандидатов на роль липидных флиппаз и обсуждают их биологическую роль. Германия, Inst. Biol., Humboldt-Universitat zu Berlin, 10115 Berlin. e-mail: thomas.pomorski@rz.hu-berlin.de. Библ. 82

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОЦИТОЗ/ЭКЗОЦИТОЗ
ДИНАМИКА МЕМБРАН
ТРАНСПОРТ ФОСФОЛИПИДОВ
ФЛИППАЗЫ ЛИПИДОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 82

Доп.точки доступа:
Pomorski, Thomas; Holthuis, Joost C.M.; Herrmann, Andreas; van, Meer Gerrit

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.03-04Я6.142

Grewal, Seema.
Association of cPLA[2]-'альфа' and COX-1 with the Golgi apparatus of A549 human lung epithelial cells [Text] / Seema Grewal, Sreenivasan Ponnambalam, John H. Walker // J. Cell Sci. - 2003. - Vol. 116, N 11. - P2303-2310 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ассоциация cPLA[2]-'альфа' и COX-1 с аппаратом Гольджи в эпителиальных клетках А549 легкого человека
Аннотация: Простагландины (PG) - медиаторы липидов - действуют в качестве локальных гормонов, регулируя различные физиологические р-ции в клетках. PG участвуют в патогенезе ряда заболеваний, таких как астма, атеросклероз и рак. Одним из этапов продукции PG является высвобождение арахидоновой к-ты из мембранных фосфолипидов под действием фосфолипазы - cPLA[2]-'альфа'. Эта свободная к-та затем метаболизируется с помощью фермента циклооксигеназы (COX) и образует PG H[2] (PGH[2]). Т. обр., чувствительный к кальцию фермент cPLA[2]-'альфа' с мол. массой 85 кД участвует в синтезе PG, к-рые в эпителиальных клетках воздушного пути играют решающую роль в воспалительных процессах. С помощью конфокальной микроскопии с высокой степенью разрешения авторы показали, что в клетках легочного эпителия человека (линия клеток А549) при стимуляции Ca{2+}-ионофором А23187 cPLA[2]-'альфа' переходит из цитозоля и ядер в околоядерную цитоплазму и аккумулируется в аппарате Гольджи, гл. обр. в его trans-зоне. После обработки клеток разрушающим аппарат Гольджи брефильдином А происходит перераспределение cPLA[2]-'альфа'. Показана также колокализация этого фермента с COX-1 (но не с COX-2). Эти данные свидетельствуют о важной роли cPLA[2]-'альфа' в стабилизации аппарата Гольджи и в транспорте мембранных структур, в частности экзоцитозных везикул. Великобритания [J. Walker], Univ. of Leeds, LS2 9JT; walker@leeds.ac.uk. Библ. 48

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ЭКЗОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ФОСФОЛИПАЗА СPLA[2]-'АЛЬФА'
ПЕРЕРАСПРЕДЕЛЕНИЕ
СТИМУЛЯЦИЯ CA{2+}
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ПРОСТАГЛАНДИНЫ
АРАХИДОНОВАЯ КИСЛОТА
ЦИКЛООКСИГЕНАЗА
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ A549
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ponnambalam, Sreenivasan; Walker, John H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.04-04Я6.165

Hasson, Tama.
Myosin VI: Two distinct roles in endocytosis [Text] / Tama Hasson // J. Cell Sci. - 2003. - Vol. 116, N 17. - P3453-3461 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Миозин VI. Две разные роли в эндоцитозе
Аннотация: Краткий обзор. Поступление питательных в-в в клетки, интернализация рецепторов и синаптическая трансмиссия осуществляются, благодаря эндоцитозу. Под плазматической мембраной, где происходит эндоцитоз, находится относящийся к цитоскелету слой F-актина и ассоциированных с ним белков. Данные о роли актина в эндоцитозе противоречивы, хотя у низших эукариот, напр., дрожжей, актиновый цитоскелет играет важную роль в эндоцитозе. Недавно было показано, что нетипичный миозин VI - молекулярный мотор, экспрессируемый только у высших эукариот. Этот связанный с актином белок участвует в двух различных фазах эндоцитоза - формировании окаймленных клатрином везикул и в движении нарождающихся эндоцитозных везикул, лишенных клатрина. Эти везикулы образуются в богатом актином периферическом слое клетки и перемещаются к ранним эндосомам. Особое внимание в статье уделено адаптерным белкам - GIPC, Dab2 и SAP97, к-рые ассоциированы с хвостовым доменом миозина VI, связанным с "грузами", переносимыми эндоцитозными везикулами. Предполагается, что эти белки способствуют доставке миозина VI к участкам его функционирования. Описано строение этого миозина и четырех его доменов. Графически представлены модели функционирования миозина VI в процессах эндоцитоза. Намечены перспективы дальнейшего исследования этого белка. США, Univ. of California, San Diego, CA 92093-0368, tama@ucsd.edu. Библ. 75

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
РЕЦЕПТОР-ОПОСРЕДОВАННЫЙ
КЛАТРИН-ОКАЙМЛЕННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АДАПТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИН
МИОЗИН 6
РОЛЬ В ЭНДОЦИТОЗЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 75

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.179

Cholangiocytes exhibit dynamic, actin-dependent apical membrane turnover [Text] / R.Brian Doctor [et al.] // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 282, N 5. - C1042-C1052, C982-C983 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Холангиоциты обнаруживают динамический кругооборот апикальной мембраны, зависимый от актина
Аннотация: Установили высокую скорость движения везикул на апикальной мембране холангиоцитов. Использование цитохалазина Д и джасплакинолида, разрушающих актин цитоскелета, показало, что актин цитоскелета играет важную роль в везикулярном движении. Полученные данные также показывают, что скорость экзоцитоза модулируется цАМФ. Его аналог увеличивал скорость экзоцитоза на 71'+-'31%. США, Denver, CO 80262 (E-mail: brian.doctor@uchsc.edu). Библ. 59

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ХОЛАНГИОЦИТЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АКТИН

Доп.точки доступа:
Doctor, R.Brian; Dahl, Rolf; Fouassier, Laura; Kilic, Gordan; Fitz, J.Gregory

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.03-04М4.781

Cholangiocytes exhibit dynamic, actin-dependent apical membrane turnover [Text] / R.Brian Doctor [et al.] // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 282, N 5. - C1042-C1052, C982-C983 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Холангиоциты обнаруживают динамический кругооборот апикальной мембраны, зависимый от актина
Аннотация: Установили высокую скорость движения везикул на апикальной мембране холангиоцитов. Использование цитохалазина Д и джасплакинолида, разрушающих актин цитоскелета, показало, что актин цитоскелета играет важную роль в везикулярном движении. Полученные данные также показывают, что скорость экзоцитоза модулируется цАМФ. Его аналог увеличивал скорость экзоцитоза на 71'+-'31%. США, Denver, CO 80262 (E-mail: brian.doctor@uchsc.edu). Библ. 59

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.19
Рубрики: ХОЛАНГИОЦИТЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АКТИН

Доп.точки доступа:
Doctor, R.Brian; Dahl, Rolf; Fouassier, Laura; Kilic, Gordan; Fitz, J.Gregory

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.06-04Я6.188

Nickel, Walter.
Vesicular transport: The core machinery of COPI recruitment and budding [Text] / Walter Nickel, Britta Brugger, Felix T. Wieland // J. Cell Sci. - 2002. - Vol. 115, N 16. - P3235-3240 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Везикулярный транспорт. Центральный механизм восполнения и почкования COPI
Аннотация: Краткий обзор. Существует 3 вида транспортных везикул. Окаймленные клатрином везикулы образуются и от плазматической мембраны и от trans-сети аппарата Гольджи и обеспечивают транспорт везикул внутри эндосомной мембранной системы. COPI-везикулы широко используются в качестве модельной системы для исследования молекулярного механизма биогенеза транспортных везикул, т. к. они могут образовываться от выделенных мембран Гольджи in vitro. Происходящие из аппарата Гольджи одетые клатрином везикулы участвуют в различных транспортных процессах, включая двухнаправленный транспорт внутри системы Гольджи и рециклирование в эндоплазматической сети. Оболочка COPI-везикул состоит из гептамерного протеинового комплекса (коатомера) и малой ГТФазы ARF1, к-рые полимеризуются и формируют макромолекулярную структуру вокруг этих пузырьков. Описан процесс почкования COPI-везикул. Подчеркивается, что белки p23 и p24 опосредуют сборку оболочки этих везикул, в транспорте к-рых участвуют гетеротримерные G-белки, CDC42, Arp2/3, mAbp1 и протеинкиназа C. Намечены перспективы дальнейших исследований транспортных внутриклеточных пузырьков и их биогенеза. Представлены наглядные схематические рисунки, иллюстрирующие механизмы взаимодействия COPI-везикул с другими мембранными структурами клетки. Германия, Biochmie-Zentrum Heidelberg, H. 69120, walter.nickel@urz.uni-heidelberg.de. Библ. 72

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
БИОГЕНЕЗ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 72

Доп.точки доступа:
Brugger, Britta; Wieland, Felix T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.04-04Я6.156

Mayer, Andreas.
Membrane fusion in eukaryotic cells [Text] / Andreas Mayer // Annual Reveiw of Cell and Developmental Biology. - Palo Alto (Calif.), 2002. - 2002, Vol. 18. - P289-314 . - ISBN 0-8243-3118-4
Перевод заглавия: Слияние мембран в клетках эукариот
Аннотация: Обзор. Слияние мембран - фундаментальный биохимический процесс и конечный этап транспорта пузырьков в клетках. Большинство внутриклеточных органелл - эндоплазматическая сеть, аппарат Гольджи, эндосомы, лизосомы и плазматическая мембрана - участвуют в этом процессе. Продукты обмена и синтеза доставляются в форме пузырьков, мембраны к-рых сливаются с мембранами компартментов-акцепторов. В последние годы подробно исследовался механизм слияния мембран эндоцитозного и секреторного путей. Распознавание между пузырьками и слияние двуслойных мембран - эволюционно-консервативный механизм. Однако до сих пор детально не исследованы многочисленные факторы, участвующие в регулируемом эндоцитозе. Представлен обзор данных о переносе белков и липидов между мембранными компартментами клетки, о роли сигнальных молекул и рецепторов. В контролируемых р-циях слияния мембран участвуют гормоны, нейротрансмиттеры, факторы роста и рецепторы. Обсуждается роль микобактерий и сальмонелл, к-рые сохраняются в активном состоянии внутри фагосом, в слиянии мембран клетки-хозяина. Эти организмы способны подавлять процесс слияния фагосом с лизосомами. Отдельные главы посвящены обзору данных о функциональной роли эндоплазматического ретикулума, о значении белков SNARE, Rab-ГТФаз, подробному рассмотрению данных о секреторном и эндоцитозном путях и др. Представлена модель слияния внутриклеточных мембран. Особое внимание уделено участию в слиянии мембран белка Ca{2+}-кальмодулина, липидов. Намечены перспективы дальнейших исследований механизмов слияния мембран и регуляции этого процесса. Германия, Max-Planck-Gesellschaft, 72076 Tubingen, andreas.mayer@tuebingen.mpg.de. Библ. 180Ы

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭКЗОЦИТОЗ
ЭНДОЦИТОЗ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ЭУКАРИОТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 180

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.08-04Я6.158

Retromer function in endosome-to-Golgi retrograde transport is regulated by the yeast Vps34 PtdIns 3-kinase [Text] / Patricie Burda [et al.] // J. Cell Sci. - 2002. - Vol. 115, N 20. - P3889-3900 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ретромерная функция ретроградного транспорта от эндосом к Гольджи регулируется Vps34 дрожжей - PtdIns 3-киназой
Аннотация: Фосфорилированные формы фосфатидилинозита (PtdIns) служат вторичными мессенджерами в сигнальной трансдукции, пролиферации клеток, в организации цитоскелета и в регуляции транспорта мембран. У дрожжей Vps34 - фосфатидилинозит-3-фосфаткиназа (PtdIns3-киназа) участвует в сортировке белков, идущих от trans-цистерн Гольджи к вакуолям. У дрожжей были идентифицированы гены VPS34, кодирующие PtdIns3-киназу, ответственную за синтез PtdIns3-фосфата (PtdIns3P). Vps34p связывается с Vps15p и с Vps30p и 38р в многомерный комплекс, обозначаемый как II. Было показано, что Vps10p (рецептор растворимой протеазы вакуолей CPY) и Kex2p (эндопротеаза аппарата Гольджи) локализуются на мембранах Гольджи в мутантных дрожжевых клетках, лишенных Vps30p или Vps38p. Vps5p и Vps17p - субъединицы ретромерного комплекса, обеспечивающего ретроградный транспорт макромолекул от эндосом к аппарату Гольджи. Оба эти белка содержат Phox-гомологичный домен (РХ) - недавно идентифицированный мотив, связанный с фосфоинозитидом. В данной работе показано, что этот РХ-домен специфически связывается с PtdIns3P in vivo и in vitro. Сделан вывод том, что комплекс PtdIns3-киназа/II, направляя синтез эндосомного пула PtdIns3P, тем самым активирует ретромерный комплекс, обеспечивающий полноценный ретроградный транспорт макромолекул от эндосом к аппарату Гольджи. США [S. Emr], Univ. of California at San Diego, CA 92093-0668, semr@ucsd.edu. Библ. 65

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕТРОГРАДНЫЙ ТРАНСПОРТ
ЭНДОСОМЫ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ФОСФАТИДИЛИНОЗИТ-3-ФОСФАТКИНАЗА
PHOX-ДОМЕН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ/ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Burda, Patricie; Padilla, Steven M.; Sarkar, Srimonti; Emr, Scott D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.10-04Я6.44

Phosphorylation of the vesicle-tethering protein p115 by a casein kinase II-like enzyme is required for Golgi reassembly from isolated mitotic fragments [Text] / A.Barbara Dirac-Svejstrup [et al.] // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 150, N 3. - P475-487 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Фосфорилирование связанного с везикулами белка p115 посредством фермента, сходного с казеинкиназой II, необходимо для возобновления сборки аппарата Гольджи из изолированных митотических фрагментов
Аннотация: Гольджины - сем-во спирально закрученных белков, локализованных в аппарате Гольджи и впервые идентифицированных в сыворотке б-ных с аутоиммунными заболеваниями. Терминальные участки молекул этих белков NH[2] и COOH взаимодействуют с клеточными мембранами. Гольджины активно участвуют в сборке мембран аппарата Гольджи и в прохождении через него везикул, отделяющихся от шероховатой эндоплазматической сети. Эти транспортные везикулы окаймлены белком I (COPI) и связаны с мембранами Гольджи такими белками, как p115, гиантин и GM130. Белок p115 функционирует в качестве мостика, связывающего гиантин на везикулах с GM130 на мембранах Гольджи. Это связывание опосредовано COOH-терминальным доменом p115. Фосфорилирование серина 941 в этом кислотном домене усиливает связывание и соединение мембран между собой. Оно обусловлено казеинкиназой или подобной ей киназой. NH[2]-терминальный домен p115 не участвует в этих процессах и не требуется для функционирования NSF (N-этилмалеимид-чувствительного фузионного белка), катализирующего возобновление сборки цистерн Гольджи из отдельных фрагментов мембран в бесклеточной системе. Т. обр., способность p115 соединять GM130 с гиантином и фосфорилирование p115 в области серина 941 необходимы для сборки цистерн Гольджи при посредстве NSF. США [G. Warren], Yale Univ. School of Med., New Haven, CT 06520-8002, graham.warren@yale.edu. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
БЕЛКИ ГОЛЬДЖИНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ/ФУНКЦИЯ
БЕЛОК P115
КАЗЕИНКИНАЗА 2
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ

Доп.точки доступа:
Dirac-Svejstrup, A.Barbara; Shorter, James; Waters, M.Gerard; Warren, Craham

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.08-04Я6.104

Endothelial cell-surface gp60 activates vesicle formation and trafficking via G[i]-coupled Src kinase signaling pathway [Text] / Richard D. Minshall [et al.] // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 150, N 5. - P1057-1069 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Белок поверхности эндотелиальных клеток gp60 активирует образование везикул и их движение через путь G[i] (субъединица G-белка), сопряженный с передачей сигналов Src-киназы
Аннотация: Использовали эндотелиальные клетки легких быка. Установили, что гликопротеин gp60 (белок, связывающий альбумин и локализованный в кавеолах), сопряжен с ГТФ-связывающим белком G[i]. Т. обр. он активирует образование плазмалемных везикул и направляет их миграцию в эндотелиальных клетках. Образование везикул, индуцируемое gp60, и их миграция к базолатеральной мембране требует взаимодействия gp60 с кавеолином-1. В дальнейшем за этим процессом происходит активация Gi в нижнем участке цепи, сопряженная с сигнальным путем Src-киназы. США [Asrar B. Malik], Dep. Pharmacol. Univ. Illinois, College of Med., Chicago, IL 60612. Fax: (312) 996-1125. E-mail: abmalik@uic.ed. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ТРАНСЦИТОЗ
КАВЕОЛЫ
ГЛИКОПРОТЕИН GP60
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
КАВЕОЛИН 1
SRC-КИНАЗА
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Minshall, Richard D.; Tiruppathi, Chinnaswamy; Vogel, Stephen M.; Niles, Walter D.; Gilchrist, Annette; Hamm, Heidi E.; Malik, Asrar B.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.08-04Я6.56

Kamal, Adeela.
Connecting vesicle transport to the cytoskeleton [Text] / Adeela Kamal, Lawrence S. B. Goldstein // Curr. Opinion Cell Biol. - 2000. - Vol. 12, N 4. - P503-508 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Связанный с цитоскелетом транспорт везикул
Аннотация: Обзор. Цитоскелет играет решающую роль в эффективности поляризованного транспорта везикул во внутриклеточных мембрано-сортирующих процессах. Идентифицированы моторные белки, определяющие ступени мембранного транспорта. К таким белкам относятся надсемейства кинезина, динеина и миозина. Эти белки участвуют в специфическом транспорте везикул. Приводят данные о функционировании, строении и распределении в клетке кинезина-1, динеина, его комплекса с динактином, ускоряющего движение везикул из ранних в поздние эндосомы, и миозина. Рассматривают взаимодействие этих белков и регуляцию их моторной активности. США [L. SBG.], School of Med., Univ. California San Diego, La Jolla, CA 92093-0683, e-mail: lgoldstein@ucsd.edu. Библ. 43

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МОТОРНЫЕ БЕЛКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СТРОЕНИЕ
ФУНКЦИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

Доп.точки доступа:
Goldstein, Lawrence S.B.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.186

Lowe, Martin.
Membrane transport: Thethers and TRAPPs [Text] / Martin Lowe // Curr. Biol. - 2000. - Vol. 10, N 11. - PR407-R409 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Транспорт мембран. Ограничения и TRAPPs
Аннотация: Краткий обзор. Транспорт макромолекул в клетках происходит в составе везикул-носителей, отделяющихся от одних компартментов и сливающихся с другими. Направленное движение везикул обусловлено интегральными мембранными белками, локализованными в везикулах (v-SNARE), или белками мембран-мишеней (t-SNARE). Однако не только эти белки определяют стыковку везикул с тем или иным компартментом. Так, недавно был описан TRAPP-комплекс, состоящий из 10 субъединиц и представляющий собой фактор связывания отделяющихся от эндоплазматической сети везикул с мембранами аппарата Гольджи. Субъединицы этого фактора - Bet3p и Bet5p - взаимодействуют с белками SNARE, Uso1p (фактором связывания с мембранами Гольджи) и Yprt1p (Rab-ГТФазой). Обсуждается вопрос о роли этих факторов в секреторном и эндоцитозном процессах, состыковке различных везикул друг с другом и с разными клеточными мембранами и в пространственной и временной регуляции мембранного таргетинга. Великобритания, Univ. of Manchester, M13, 9PT, lowe@man.ac.uk. Библ. 19

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
TRAPP-КОМПЛЕКС
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
ЭНДОЦИТОЗ
СЕКРЕЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.10-04Я6.186

Brennwald, Patrick.
Reversal of fortune: Do Rab GTPases act on the target membrane? [Text] / Patrick Brennwald // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 149, N 1. - P1-3 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Поворот фортуны. Действуют ли Rab-ГТФазы на мембранные мишени?
Аннотация: Краткий обзор. В последние годы достигнуты значительные успехи в исследованиях таргетинга и слияния транспортных везикул с соответствующими мембранами. Эти процессы лежат в основе формирования различных внутриклеточных компартментов. Рассмотрен вопрос о роли белков SNARE в каталитических процессах слияния везикул с мембранами-мишенями и о значении Rab-ГТФаз, осуществляющих доставку этих везикул с "грузами" и связывание их с соответствующими мембранами. В зависимости от своей локализации белки SNARE обозначают как v-SNARE на мембранах везикул и t-SNARE - на мембранах-мишенях. С транспортными везикулами связаны такие Rab-белки, как Sec4, Ypt1 и Rab3. Последний обнаружен в мембранах синаптических везикул. Белок Ypt1 участвует в транспорте везикул от эндоплазматической сети к аппарату Гольджи. Подчеркивается необходимость пересмотра модели функционирования Rab. Возможно, функция Rab-ГТФаз при слиянии гетеротипических мембран осуществляется на мембранах-мишенях, а не на мембранах везикул. Графически представлена новая модель функционирования Rab-ГТФазы, согласно к-рой слияние транспортных везикул с мембраной-мишенью состоит из трех последовательных фаз, а в их осуществлении непосредственно участвуют различные белки SNARE. В дальнейшем необходимо обратить внимание на исследование специфического фактора на поверхности везикул, к-рый распознается т. наз. "комплексом связывания" на мембранах-мишенях. США, Cornell Univ., NY 10021, pjbrennw@mail.med.cornell.edu. Библ. 19

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
БЕЛКИ SNARE
ЛОКАЛИЗАЦИЯ/ФУНКЦИЯ
RAB-ГТФАЗА
ФУНКЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.10-04Я6.173

Elkind, N. Barry
The role of the COOH terminus of Sec2p in the transport of post-Golgi vesicles [Text] / N.Barry Elkind, Christiane Walch-Solimena, Peter J. Novick // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 149, N 1. - P95-110 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Роль COOH-терминала Sec2p в транспорте везикул, прошедших аппарат Гольджи
Аннотация: Дрожжевые клетки - модельная система для исследования регуляторных механизмов поляризованной доставки везикул с макромолекулами от комплексов Гольджи к клеточной поверхности. Выделение содержимого этих пузырьков из клетки путем экзоцитоза играет важную роль в клеточной физиологии. Векторный транспорт везикул и содержащихся в них "грузов" зависит от белка Sec2p. NH[2]-терминал этого белка служит фактором обмена для Sec4p-белка, т. к. способен связываться с везикулами, прошедшими аппарат Гольджи. Мутации COOH-терминала Sec2p нарушали аккумуляцию Sec4p и скопление цистерн Гольджи в образующихся почках дрожжевых клеток. Авторы конъюгировали Sec2p с белком зеленой флуоресценции и показали, что Sec2p, так же, как и Sec4p, концентрируется в верхушке почки. Терминал COOH белка Sec2p, состоящий из 58 аминокислот, необходим, но не достаточен для этой локализации, к-рая зависит также от таких белков, как актин, Myo2p, Sec1p, Sec6p и Sec9p. Ассоциация Sec2p с мембранами по существу не зависит от Sec4p, и возможно этот белок взаимодействует с мембранами посредством пока неидентифицированных рецепторов, к-рые могут увеличивать доступность Sec2p для Sec4p, действующего на активность Sec2p. США [P. Novick], Yale Univ. School of Med., CT 06520-8002, peter.novick@yale.edu. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
БЕЛОК SEC2P
МУТАЦИИ COOH-ТЕРМИНАЛА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКЗОЦИТОЗ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Walch-Solimena, Christiane; Novick, Peter J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.337

LB-AUT7, a novel symbiosis-regulated gene from an ectomycorrhizal fungus, Laccaria bicolor, is functionally related to vesicular transport and autophagocytosis [Text] / Sung-Jae Kim [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1963-1967 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый регулируемый симбиозом ген LB-AUT7 из экзомикоризного гриба Laccaria bicolor имеет функциональное отношение к транспорту везикул и аутофагоцитозу
Аннотация: Идентифицирован ген LB-AUT7, дифференциально экспрессирующийся через 6 ч после эктомикоризного взаимодействия между грибом Laccaria bicolor и Pinia resinosa. Белок LB-AUT7p функционально комплементирует его гомолог AUT7 из Saccharomyces cerevisiae, участвующий в прикреплении аутофагосом к микротрубочкам. Эти данные позволили предположить индукцию похожего на аутофагоцитоз транспорта везикул во время эктомикоризного взаимодействия. США, Dep. Biol. Sci., Michigan Technological Univ., Houghton, MI 49931. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: АУТОФАГОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН LB-AUT7
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИМБИОЗ
ГРИБЫ LACCARIA BICOLOR (FUNGI)
PINIA RESINOSA
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Sung-Jae; Bernreuther, Daniela; Thumm, Michael; Podila, Gopi K.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.08-04Я6.168

Wieland, Felix.
Mechanisms of vesicle formation: Insights from the COP system [Text] / Felix Wieland, Cordula Harter // Curr. Opinion Cell Biol. - 1999. - Vol. 11, N 4. - P440-446 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Механизм формирования пузырьков. Значение COP-системы
Аннотация: Обзор. Окаймленные клатрином пузырьки (Пз) в клетках эукариот доставляют специфические "грузы" к определенным местам назначения и тем самым регулируют устойчивое равновесие клеточной эндомембранной системы. Главное внимание уделено строению и молекулярным механизмам образования Пз и представлена модель отделения транспортных Пз от системы COP (coated protein). В этом процессе существенная роль принадлежит малым ГТФазам. На начальных этапах формирования Пз происходит связывание гетероолигомерных белковых комплексов с плазматической мембраной, и на поверхности клеток появляются окаймленные клатрином впячивания мембраны. Сборка Пз зависит от характера переносимых ими грузов. Графически представлена наглядная модель формирования Пз и их связи с COP-системой, с p23 мембран аппарата Гольджи и липосомами. Подчеркивается, что конформационные изменения белков, выстилающих Пз, связаны с соответствующими рецепторами и с характером в-в, поступающих в составе этих Пз. Германия, Ruprecht-Karls-Univ., D-69120 Heidelberg, felix.wieland@urz.uni.-heidelberg.de. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: СЕКРЕТОРНЫЕ ПУТИ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
Harter, Cordula

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.09-04Я6.11

VAP-33 localizes to both an intracellular vesicle population and with occludin at the tight junction [Text] / Lynne A. Lapierre [et al.] // J. Cell Sci. - 1999. - Vol. 112, N 21. - P3723-3732 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: VAP-33 локализуется как в популяции внутриклеточных везикул, так и в плотных контактах вместе с окклюдином
Аннотация: Авт. получили антитела против VAP-33 (I), интегрального белка клеточной мембраны, к-рый ранее был идентифицирован как компонент системы транспорта/докинга везикул внутри клеток (Кл). В различных линиях Кл и в Кл из различных тканей с помощью этих антител была выявлена локализация I вместе с окклюдином в плотных контактах. Небольшая часть I (около 14%) обнаруживается в везикулярном пуле. Сделано предположение, что I участвует в таргетинге везикул к плотным клеточным контактам и/или контролирует локализацию окклюдина. США, Dep. Internal Med. and Cell Biol. and the Yale Liver Center, Yale Univ., New Haven, CT. Библ. 34

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: ПЛОТНЫЕ КОНТАКТЫ
ОКЛЮДИН
БЕЛОК VAP-33
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ

Доп.точки доступа:
Lapierre, Lynne A.; Tuma, Pamela L.; Navarre, Jennifer; Goldenring, James R.; Anderson, James M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.577

LB-AUT7, a novel symbiosis-regulated gene from an ectomycorrhizal fungus, Laccaria bicolor, is functionally related to vesicular transport and autophagocytosis [Text] / Sung-Jae Kim [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1963-1967 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый регулируемый симбиозом ген LB-AUT7 из экзомикоризного гриба Laccaria bicolor имеет функциональное отношение к транспорту везикул и аутофагоцитозу
Аннотация: Идентифицирован ген LB-AUT7, дифференциально экспрессирующийся через 6 ч после эктомикоризного взаимодействия между грибом Laccaria bicolor и Pinia resinosa. Белок LB-AUT7p функционально комплементирует его гомолог AUT7 из Saccharomyces cerevisiae, участвующий в прикреплении аутофагосом к микротрубочкам. Эти данные позволили предположить индукцию похожего на аутофагоцитоз транспорта везикул во время эктомикоризного взаимодействия. США, Dep. Biol. Sci., Michigan Technological Univ., Houghton, MI 49931. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.23
Рубрики: АУТОФАГОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН LB-AUT7
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИМБИОЗ
ГРИБЫ LACCARIA BICOLOR (FUNGI)
PINIA RESINOSA
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Sung-Jae; Bernreuther, Daniela; Thumm, Michael; Podila, Gopi K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.05-04Я6.197

DePina, Ana S.
Vesicle transport: The role of actin filaments and myosin motors [Text] / Ana S. DePina, George M. Langford // Microsc. Res. and Techn. - 1999. - Vol. 47, N 2. - P93-106 . - ISSN 1059-910X
Перевод заглавия: Транспорт везикул: роль актиновых филаментов и миозиновых моторов
Аннотация: Обзор. Большинство органелл клетки связано с филаментами актина и ряд миозинов необходим для их движения. Установлено, что миозин Y транспортирует везикулы эндоплазматич. сети в нейронах, пигментные гранулы в меланоцитах, вакуоли в дрожжевых клетках. Миозин I участвует в транспорте везикул, происходящих из аппарата Гольджи, в эпителиальных клетках, а миозин VI связан с транспортом этих везикул и цитоплазматических везикул у эмбриона дрозофилы. Роль миозина II в транспорте везикул не установлена. Секреторные везикулы, эндосомы и митохондрии, очевидно, транспортируются на актиновых филаментах, однако участие миозинов в этих случаях не показано. Имеются данные, что два молекулярных мотора - кинезин и миозин Y взаимодействуют друг с другом и осуществляют транспорт везикул. Германия [George M. Langford], Dep. Biol. Sci., Dartmouth College, 6044 Gilman Laboratory, Hanover, NH 03755-3576. Библ. 63

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЗИКУЛ
АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
МИОЗИН
ТРАНСПОРТ ОРГАНЕЛЛ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 63

Доп.точки доступа:
Langford, George M.

1-20 21-41 41-41

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска