Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSP27<.>)
Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-37 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.11-04Я6.198

   
    A protective role of 27-kDa heat shock protein in glucocorticoid-evoked apoptotic cell death of hippocampal progenitor cells [Text] / Gi Hoon Son [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2005. - Vol. 338, N 4. - P1751-1758 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Защитная роль белка теплового шока 27 кД в апоптозе клеток-предшественников гиппокампа, вызванном глюкокортикоидами
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: ГИППОКАМП
КЛЕТКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
АПОПТОЗ
БЕЛОК HSP27
ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ

Доп.точки доступа:
Son, Gi Hoon; Geum, Dongho; Chung, Sooyoung; Park, Eonyoung; Lee, Kun Ho; Choi, Sukwoo; Kim, Kyungjin

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.11-04М3.133

   
    A protective role of 27-kDa heat shock protein in glucocorticoid-evoked apoptotic cell death of hippocampal progenitor cells [Text] / Gi Hoon Son [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2005. - Vol. 338, N 4. - P1751-1758 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Защитная роль белка теплового шока 27 кД в апоптозе клеток-предшественников гиппокампа, вызванном глюкокортикоидами
ГРНТИ  
34.39.17
ВИНИТИ 341.39.17.41
Рубрики: ГИППОКАМП
КЛЕТКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
АПОПТОЗ
БЕЛОК HSP27
ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ

Доп.точки доступа:
Son, Gi Hoon; Geum, Dongho; Chung, Sooyoung; Park, Eonyoung; Lee, Kun Ho; Choi, Sukwoo; Kim, Kyungjin

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.03-04Я6.49

   
    Biochemical and immunofluorescence analysis of the constitutively expressed HSP27 stress protein in monkey CV-1 cells [Text] / X. Preville [et al.] // J. Biosci. - 1996. - Vol. 21, N 2. - P221-234 . - ISSN 0250-5991
Перевод заглавия: Биохимическое и иммунофлуоресцентное изучение конститутивно экспрессированного белка (теплового) шока HSP27 в клетках CV-1 обезьяны
Аннотация: Изучали локализацию родственного 'альфа'-кристаллину белка HSP27 в Кл CV-1. После лизиса и фракционирования Кл в отсутствие детергента около 25% клеточного HSP27 обнаружено во фракциях частиц, а остальное кол-во этого белка - в растворимой фракции. Ассоциация HSP27 с фракциями частиц отсутствует после лизиса Кл в присутствии неионного детергента или после предобработки Кл с монензином или колцемидом, нарушающими структуру цитоскелета. При иммунофлуоресцентном исследовании показано наличие в Кл поляризованной околоядерной зоны, из к-рой исходят микротрубочки. При исследовании локализации HSP27 в Кл, подвергшихся действию монензина, колцемида, а также нарушающих структуру цитоскелета лишения сыворотки и охлаждения, показали существование корреляции между локализацией HSP27 и целостью микротрубочек. По-видимому, часть HSP27 взаимодействует с какими-то структурами цитоплазмы вне аппарата Гольджи. Распределение этих структур зависит от организации микротрубочек. Франция [A.-P. A.], CNRS-UMR 106, F-69622, Villeurbanne. Библ. 47
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03 + 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
МИКРОТРУБОЧКИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КЛЕТКИ CV-1
ОБЕЗЬЯНЫ

Доп.точки доступа:
Preville, X.; Mehlen, P.; Fabre-Jonca, N.; Chaufour, S.; Kretz-Remy, C.; Michel, M.R.; Arrigo, A-P.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.09-04Я6.344

    Head, Mark W.
    Coordinate and independent regulation of 'альфа'В-crystallin and HSP27 expression in response to physiological stress [Text] / Mark W. Head, Elaine Corbin, James E. Goldman // J. Cell. Physiol. - 1994. - Vol. 159, N 1. - P41-50 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Координирующая и независимая регуляция экспрессии 'альфа'В-кристаллина и hsp27 в ответ на физиологический стресс
Аннотация: Показали, что в первичной культуре астроцитов переднего мозга крыс тепловой шок приводит к увеличению уровня мРНК 'альфа''бета'-кристаллина и hsp27. Фактор некроза опухоли 'альфа' приводит к накоплению мРНК 'альфа'В-кристаллина, но не влияет на уровень hsp27. Предполагают, что 'альфа'Вкристаллин и hsp27 являются истинно стрессорными белками в ЦНС. США, Dep. of Pathol. Columbia Univ. College of Physicians and Surgeons, New York, NY 10032. Библ. 63.
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.13
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
СТРЕСС
ТЕПЛОВОЙ ШОК
АЛЬФА-В-КРИСТАЛЛИН
БЕЛОК HSP27
ЦНС

Доп.точки доступа:
Corbin, Elaine; Goldman, James E.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 04.08-04А1.98

    Arrigo, Andre-Patrick.
    Expression of the anti-apoptotic protein Hsp27 during both the keratinocyte differentiation and dedifferentiation of HaCat cells: Expression linked to changes in intracellular protein organization? [Text] / Andre-Patrick Arrigo, Cecile Ducasse // Exp. Gerontol. - 2002. - Vol. 37, N 10-11. - P1247-1255 . - ISSN 0531-5565
Перевод заглавия: Связана ли экспрессия антиапоптотического белка Hsp 27 в процессе дифференциации и дедифференциации кератиноцитов в HaCat клетках с изменением во внутриклеточной организации белков?
Аннотация: Повышение экспрессии антиапоптотического белка Hsp 27 отмечается в течение последней фазы дифференциации кератиноцитов в HaCat клетках человека. Сходное явление наблюдается, когда дедифференцируются дифференцированные клетки той же линии. В обоих случаях Hsp 27 аккумулировались в виде больших структур, представляющих собой активную форму белка. Присутствие олигомеров Hsp 27 не является исключительно следствием процесса дифференциации и их можно считать маркерами эндогенного стресса, развивающегося на фоне быстрых изменений во внутриклеточной организации белков, к-рые происходят при дифференциации и дедифференциации клеток, а также при формировании старческого фенотипа. Франция, Centre Genetique Moleculaire et Cellulaire, CNRS UMR-5534, Univ. Claude Bernard Lyon-I, 69622 Villeurbanne Cedex; e-mail: arrigo@univ-lyon. 1.fr
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HACAT
КЕРАТИНОЦИТЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЦИЯ
АПОПТОЗ
БЕЛОК HSP27
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Ducasse, Cecile

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.05-04М3.414

    Bitar, Khalil N.
    HSP27 phosphorylation and interaction with actin-myosin in smooth muscle contraction [Text] / Khalil N. Bitar // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 282, N 5. - PG894-G903 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Фосфорилирование и взаимодействие HSP27 с актином-миозином при сокращении гладких мышц
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
АКТИН
МИОЗИН
БЕЛОК HSP27

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.342

    Landry, Jacques.
    HSP27 phosphorylation and mammalian cell thermosensitivity [Text] / Jacques Landry, Herman Lambert // Cell Biol. - London etc., 1990. - P258
Перевод заглавия: Фосфорилирование [белка] HSP27 и температурочувствительность клеток млекопитающих
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК HSP27
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ 023
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КИТАЙСКИЕ ХОМЯЧКИ

Доп.точки доступа:
Lambert, Herman

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 16.09-04К1.258

   
    Identification of heat shock protein 27 as a noel autoantigen of Behcet's disease [Text] / Peng Chen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2015. - Vol. 456, N 4. - P866-871 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Идентификация белка 27 теплового шока как нового аутоантигена болезни Бечета
ГРНТИ  
34.43.55
ВИНИТИ 341.43.55.17
Рубрики: БОЛЕЗНЬ БЕЧЕТА
АУТОАНТИГЕНЫ
БЕЛОК HSP27

Доп.точки доступа:
Chen, Peng; Shi, Lili; Jiang, Yun; Ji, Yuting; Yan, Hai; Sun, Shutao; Xun, Yiping; Chen, Guangyu; Wang, Xiaoxu; Chen, Weiyang; Du, Hongwu

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 99.11-04М5.184

   
    Induction of heat shock protein 27 (HSP 27) in early postimplantation rat embryos after exposure to hyperthermia [Text] : [Pap.] Teratol. Soc. 35th Annu. Meet. and Neurobehav. Teratol. Soc. 19th Annu. Meet., New Port Beach, Calif., June 24-29, 1995 / S. A. Little [et al.] // Teratology. - 1995. - Vol. 51, N 3. - P158 . - ISSN 0040-3709
Перевод заглавия: Индукция белка-27 теплового шока (HSP27) у ранних постимплантационных эмбрионов крысы после воздействия гипертермии
Аннотация: Белок теплового шока HSP27 (БТШ) не обнаруживается в тканях эмбрионов крысы в отсутствие стресса, но резко индуцируется при повышении т-ры. Методом иммуноблотинга и иммуноцитохим. анализа показано, что у контрольных эмбрионов на ранних стадиях постимплантационного развития (11 дн) БТШ экспрессируется конститутивно преимущественно в клетках сердца и в меньшей степени - в сомитах. Двумерным гель-электрофорезом-иммуноблотингом в тканях эмбрионов идентифицированы 3 изоформы БТШ, экспрессируемые конститутивно, а после т-рной индукции повышается содержание 2-х изо-БТШ с высоким уровнем фосфорилирования. США, Dep. Pediatrics, Univ., Seattle, WA
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.35.21
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ИНДУКЦИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
ЭМБРИОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Little, S.A.; Laney, T.-H.N.; Wright, F.G.H.; Mirkes, P.E.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.09-04М1.107

   
    Induction of heat shock protein 27 (HSP 27) in early postimplantation rat embryos after exposure to hyperthermia [Text] : [Pap.] Teratol. Soc. 35th Annu. Meet. and Neurobehav. Teratol. Soc. 19th Annu. Meet., New Port Beach, Calif., June 24-29, 1995 / S. A. Little [et al.] // Teratology. - 1995. - Vol. 51, N 3. - P158 . - ISSN 0040-3709
Перевод заглавия: Индукция белка-27 теплового шока (HSP27) у ранних постимплантационных эмбрионов крысы после воздействия гипертермии
Аннотация: Белок теплового шока HSP27 (БТШ) не обнаруживается в тканях эмбрионов крысы в отсутствие стресса, но резко индуцируется при повышении т-ры. Методом иммуноблотинга и иммуноцитохим. анализа показано, что у контрольных эмбрионов на ранних стадиях постимплантационного развития (11 дн) БТШ экспрессируется конститутивно преимущественно в клетках сердца и в меньшей степени - в сомитах. Двумерным гель-электрофорезом-иммуноблотингом в тканях эмбрионов идентифицированы 3 изоформы БТШ, экспрессируемые конститутивно, а после т-рной индукции повышается содержание 2-х изо-БТШ с высоким уровнем фосфорилирования. США, Dep. Pediatrics, Univ., Seattle, WA
ГРНТИ  
34.21.17
ВИНИТИ 341.21.17.09.07.21
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ИНДУКЦИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
ЭМБРИОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Little, S.A.; Laney, T.-H.N.; Wright, F.G.H.; Mirkes, P.E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 07.10-04М3.233

   
    Induction of heat shock protein 27 in retinal ganglion cells and its role in a rat glaucoma model [Text] / Hong-Bin Lu [et al.] // Guoji yanke zazhi = Int. J. Ophthalmol. - 2006. - Vol. 6, N 2. - P264-270 . - ISSN 1672-5123
Перевод заглавия: Индукция белка HSP27 теплового шока в ганглиозных клетках сетчатки и его роль при экспериментальном воспроизведении у крыс глаукомы
Аннотация: Глаукому воспроизвели у крыс электрокоагуляцией не менее чем трех эписклеральных вен одного глаза; показали, что усиленная экспрессия эндогенного HSP27 может играть существенную роль при глаукоматозной невропатии зрительного нерва. Китай, West China Hosp. Sichuan Univ., Chengdu 610041. Библ. 14
ГРНТИ  
34.39.19
ВИНИТИ 341.39.19.09.39
Рубрики: ГЛАУКОМА
БЕЛОК HSP27
ГАНГЛИОЗНЫЕ КЛЕТКИ СЕТЧАТКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Lu, Hong-Bin; Yuan, Yuan-Sheng; Luo, Qing-Li; Li, Yan; Li, Qiang

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.09-04Я6.54

   
    Inhibition of proteasomes induces accumulation, phosphorylation, and recruitment of HSP27 and 'альфа'B-crystallin to aggresomes [Text] / Hidenori Ito [et al.] // J. Biochem. - 2002. - Vol. 131, N 4. - P593-603 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Ингибирование протеасом индуцирует накопление, фосфорилирование и адресование в агресомы белков HSP27 и 'альфа'B-кристаллина
Аннотация: Изучили ответы малых белков теплового шока (МБТШ) на воздействие ингибиторов протеасом, исследуя их роль при аномальном скоплении белков, подвергшихся неправильному фолдингу. Показали, что ингибиторы индуцируют накопление и фосфорилирование МБТШ (HSP27 и 'альфа'B-кристаллина) в клетках U373 MG глиомы человека; при этом белки HSP27 и 'альфа'B-кристаллин направляются в специализированные клеточные структуры (агресомы). Япония, Dep. Bioch., Inst. Devel. Res., Aichi Hum. Service Ctr., Aichi 480-0392. Библ. 54
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'B-КРИСТАЛЛИН
НЕПРАВИЛЬНЫЙ ФОЛДИНГ
НАКОПЛЕНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АДРЕСОВАНИЕ В АГРЕСОМЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОТЕАСОМ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ito, Hidenori; Kamei, Keiko; Iwamoto, Ikuko; Inaguma, Yutaka; Garcia-Mata, Rafael; Sztul, Elizabeth; Kato, Kanefusa

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.166

    Arata, Satoru.
    Inhibtion of colony formation of NIH 3T3 cells by the expression of the small molecular weight heat shock protein HSP27: Involvement of its phosphorylation and aggregation at the C-terminal region [Text] / Satoru Arata, Shino Hamaguchi, Kiyoshi Nose // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 1. - P19-26 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Ингибирование образования колоний клетками NIH 3T3 экспрессией низкомолекулярного белка теплового шока HSP27: участие его фосфорилирования агрегации в С-концевой области
Аннотация: На основе вектора pR[0]/CMV с геном устойчивости к неомицину сконструированы плазмиды, экспрессирующие белок теплового шока HSP27 (I) человека: в частности I дикого типа (IA), его гипофосфорилируемый вариант (IB) с заменами сер'-'гли в положениях 15,78 и 82 или делец. мутанты I (IC), у к-рых с С-конца удалены 12-36 остатков. Эти плазмиды введены в мышиные фибробласты NIH 3T3, клетки (Кл) яичника китайского хомячка CHO-K1 или в Кл рака молочной железы MCF-7. Экспрессия IA уменьшает число устойчивых к G418 колоний по сравнению с трансфекцией вектором pR[0]/CM и лишь в Кл CHO-K1 экспрессия IA не вызывает этот эффект. Кл, выделенные из колоний G418{r}, полученных при трансфекции клеток NIH 3T3 вектором с геном IA, не экспрессируют IA. Из Кл NIH 3T3 не удалось получить стабильные клональные трансформанты, экспрессирующие большое кол-во IA. Такие клоны были получены при трансфекции Кл CHO-K1. В клонах KMST-6, экспрессирующих большое кол-во IA, он образует агрегаты со средней мол. м. 200 кД. Размер олигомеров IA изменяется при окислительном стрессе, в отличие от размера агрегатов IB и IC. Эти данные показали, что форсированная экспрессия IA вызывает ингибирование роста некоторых типов Кл, зависящее от фосфорилирования и агрегации IA. Япония [K. N.], Dep. of Microbiol., Showa Univ. School of Pharmaceutical Sci., Tokyo 142. Библ. 50
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЭКСПРЕССИЯ/ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ/АГРЕГАЦИЯ
РОСТ КЛЕТОК
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ NIH3T3
ТРАНСФИЦИРОВАННЫЕ

Доп.точки доступа:
Hamaguchi, Shino; Nose, Kiyoshi

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.07-04М3.364

   
    Methotrexate enhances prostaglandin D[2]-stimulated heart shock protein 27 induction in osteoblasts [Text] / Minoru Yoshida [et al.] // Prostagland., Leukotrienes and Essent. Fatty Acids. - 2004. - Vol. 71, N 6. - P351-362 . - ISSN 0952-3278
Перевод заглавия: Метотрексат усиливает в остеобластах стимулируемую простагландином D[2] индукцию белка теплового шока HSP27
Аннотация: Показали, что в остеобластоподобных клетках MC3T3-E1 метотрексат, слабо влияя на содержание белков теплового шока, усиливает повышающееся под действием простагландина D[2] содержание HSP27; действует метотрексат в точке ниже по течению относительно трех известных MAP-киназ в клетках MC3T3-E1. Япония, Dep. Pharmacol., Gifu Univ. Grad. Sch. Med., Gifu 501-1194. Библ. 51
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.27
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ПРОСТАГЛАНДИН D[2]
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
МЕТОТРЕКСАТ
КЛЕТКИ MC3T3-E1

Доп.точки доступа:
Yoshida, Minoru; Niwa, Masayuki; Ishisaki, Akira; Hirade, Kouseki; Ito, Hidenori; Shimizu, Katsuji; Kato, Kanefusa; Kozawa, Osamu

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 05.08-04М4.320

   
    Methotrexate enhances prostaglandin D[2]-stimulated heart shock protein 27 induction in osteoblasts [Text] / Minoru Yoshida [et al.] // Prostagland., Leukotrienes and Essent. Fatty Acids. - 2004. - Vol. 71, N 6. - P351-362 . - ISSN 0952-3278
Перевод заглавия: Метотрексат усиливает в остеобластах стимулируемую простагландином D[2] индукцию белка теплового шока HSP27
Аннотация: Показали, что в остеобластоподобных клетках MC3T3-E1 метотрексат, слабо влияя на содержание белков теплового шока, усиливает повышающееся под действием простагландина D[2] содержание HSP27; действует метотрексат в точке ниже по течению относительно трех известных MAP-киназ в клетках MC3T3-E1. Япония, Dep. Pharmacol., Gifu Univ. Grad. Sch. Med., Gifu 501-1194. Библ. 51
ГРНТИ  
34.39.47
ВИНИТИ 341.39.47
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ПРОСТАГЛАНДИН D[2]
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
МЕТОТРЕКСАТ
КЛЕТКИ MC3T3-E1

Доп.точки доступа:
Yoshida, Minoru; Niwa, Masayuki; Ishisaki, Akira; Hirade, Kouseki; Ito, Hidenori; Shimizu, Katsuji; Kato, Kanefusa; Kozawa, Osamu

16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 00.04-04Н1.319

   
    New insights into the kinetic resistance to anticancer agents [Text] / Bruno Chauffert [et al.] // Cytotechnology. - 1998. - Vol. 27, N 1-3. - P225-235 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новый взгляд на кинетическую устойчивость к противораковым препаратам
Аннотация: Обзор. Кинетическая устойчивость к цитотоксическим препаратам воспроизводится in vitro на многоклеточных сфероидах или в культурах с плотностью популяции, превышающей характерную для плотного монослоя. Изучены механизмы снижения чувствительности некоторых опухолевых клеток к противоопухолевым препаратам. В блоке перехода от фазы G1 к фазе синтеза ДНК главное участие принимают ингибиторы CDK1 циклин-зависимой киназы: p53-зависимый белок p21{cip1}, активируемый при повреждении ДНК, и белок p27{kip1} (медиатор сигнала к контактному торможению). В покоящейся клетке изменен вызванный лекарствами апоптоз, частично зависящий от продвижения по клеточному циклу; такому апоптозу способствует сверхэкспрессия онкогенов типа c-Myc или циклинов. Недостаточно изучено влияние клеточного цикла на равновесие при химиотерапии между противодействующими апоптозу факторами Bcl-2, Bcl-x[L] или способствующими апоптозу факторами Bax, Bcl-x[S] и Fas. Покоящиеся клетки защищаются также от токсического действия усиленной экспрессией белков стресса типа HSP27, индуцируемых достижением плотного монослоя в культуре. Следует выработать новую стратегию химиотерапии солидных опухолей с применением воздействий, эффективных в покоящихся клетках (ионизирующее излучение, цисплатин) и с рекрутированием клеток из фазы G1 в фазу S предобработкой клеток алкилирующими препаратами или избирательным ингибированием CDK1. Франция, CJF INSERM 94/08, Fac. Med., 21033 Dijon. Библ. 88
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: БЕЛОК HSP27
КИНАЗА CDK1
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Chauffert, Bruno; Dimanche-Boitrel, Marie-Therese; Garrido, Carmen; Ivarsson, Mikael; Martin, Monique; Martin, Francois; Solary, Eric

17.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 00.03-04Н3.102

   
    New insights into the kinetic resistance to anticancer agents [Text] / Bruno Chauffert [et al.] // Cytotechnology. - 1998. - Vol. 27, N 1-3. - P225-235 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новый взгляд на кинетическую устойчивость к противораковым препаратам
Аннотация: Обзор. Кинетическая устойчивость к цитотоксическим препаратам воспроизводится in vitro на многоклеточных сфероидах или в культурах с плотностью популяции, превышающей характерную для плотного монослоя. Изучены механизмы снижения чувствительности некоторых опухолевых клеток к противоопухолевым препаратам. В блоке перехода от фазы G1 к фазе синтеза ДНК главное участие принимают ингибиторы CDK1 циклин-зависимой киназы: p53-зависимый белок p21{cip1}, активируемый при повреждении ДНК, и белок p27{kip1} (медиатор сигнала к контактному торможению). В покоящейся клетке изменен вызванный лекарствами апоптоз, частично зависящий от продвижения по клеточному циклу; такому апоптозу способствует сверхэкспрессия онкогенов типа c-Myc или циклинов. Недостаточно изучено влияние клеточного цикла на равновесие при химиотерапии между противодействующими апоптозу факторами Bcl-2, Bcl-x[L] или способствующими апоптозу факторами Bax, Bcl-x[S] и Fas. Покоящиеся клетки защищаются также от токсического действия усиленной экспрессией белков стресса типа HSP27, индуцируемых достижением плотного монослоя в культуре. Следует выработать новую стратегию химиотерапии солидных опухолей с применением воздействий, эффективных в покоящихся клетках (ионизирующее излучение, цисплатин) и с рекрутированием клеток из фазы G1 в фазу S предобработкой клеток алкилирующими препаратами или избирательным ингибированием CDK1. Франция, CJF INSERM 94/08, Fac. Med., 21033 Dijon. Библ. 88
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.10
Рубрики: БЕЛОК HSP27
КИНАЗА CDK1
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Chauffert, Bruno; Dimanche-Boitrel, Marie-Therese; Garrido, Carmen; Ivarsson, Mikael; Martin, Monique; Martin, Francois; Solary, Eric

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.07-04М2.109

   
    Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.501

   
    Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.02-04Я6.346

    Ito, Hidenori.
    Prostaglandins stimulate the stress-induced synthesis of hsp27 and 'альфа'B crystallin [Text] / Hidenori Ito, Keiko Okamoto, Kanefusa Kato // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 3. - P255-262 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Простагландины стимулируют индуцированный стрессом синтез белка hsp27 теплового шока и кристаллина 'альфа'B
Аннотация: В культурах клеток C6 глиомы крысы в составе завершенного монослоя при иммунологическом исследовании содержание hsp27 и кристаллина 'альфа'B было низким. Оно повышалось после инкубации при 42'ГРАДУС' в течение 30 мин или воздействия арсенита (50 мкМ) в течение 1 ч. Действие простагландинов A1, A2 или J2 в течение 1 ч стимулировало связывание элемента HSE теплового шока с транскрипционным фактором HSF теплового шока без обусловленных фосфорилированием изменений HSF1 и без усиления транскрипции или трансляции hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. В присутствии 10- 40 мкМ простагландина арсенит усиливал накопление мРНК hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. Стимуляция нагреванием экспрессии hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B усиливалась простагландином. Все простагландины увеличивали продолжительность индуцированного арсенитом связывания HSF с HSE. По-видимому, простагландины в фармакологических дозах стимулируют при посредстве HSF синтез стрессовых белков. Япония, Dep. Bioch., Aichi Hum. Serv. Ctr, Aichi 480-03. Библ. 36
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
ЭФФЕКТ
СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК HSP27
КРИСТАЛЛИН 'АЛЬФА'B
КЛЕТКИ ГЛИОМЫ С6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Keiko; Kato, Kanefusa
 1-20    21-37 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)