СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОТРАНСФЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 152
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Патент 6465202 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12Q 1/48.

Tyrrell, Steven P.
Method for stabilizing aminotransferase activity in a biological fluid [Текст] / Steven P. Tyrrell ; BioSafe Lab., Inc. - № 09/506305 ; Заявл. 17.02.2000 ; Опубл. 15.10.2002
Перевод заглавия: Метод стабилизации активности аминотрансферазы в биологической жидкости
Аннотация: Патентуются методы и составы для стабилизации аминотрансферазной активности в плазме или сыворотке. Такие методы полезны для проведения тестов связанных с анализом гепатотоксичности

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.02
Рубрики: БИОМЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СТАБИЛИЗАЦИЯ АКТИВНОСТИ
СЫВОРОТКА
ПЛАЗМА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
BioSafe Lab.; Inc.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.47.05

ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: БИОМЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СТАБИЛИЗАЦИЯ АКТИВНОСТИ
СЫВОРОТКА
ПЛАЗМА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
BioSafe Lab.; Inc.
Свободных экз. нет

Деп. 2120-В93

Метаболизм и содержание ГАМК и ее предшественников в базальных ганглиях и мозжечке крыс в разные сроки после отмены этанола [Текст] : деп. Ин-т биохимии АН Беларуси 19930723, N 2120-В93 / А. Г. Виницкая [и др.] ; депонент Ин-т биохимии АН Беларуси (Гродно). - Введ. с 19930723. - [Б. м. : б. и.], 1993. - 12 с. - 19 назв.
Аннотация: Изучено содержание ГАМК, глутамата и глутамина, а также активность ГАМК-аминотрансферазы, дегидрогеназы и редуктазы янтарного полуальдегида в базальных ганглиях (БГ) и мозжечке крыс с различным отношением к потреблению этанола (I), к-рые отобраны из общей популяции крыс по отношению к потреблению I в условиях свободного выбора, после 6 мес потребления ими 15%-ного р-ра I и затем через 12 ч и 1 мес после отмены I. Установлено, что хроническая интоксикация I сопровождается активацией метаболизма ГАМК в БГ, а последующая отмена I приводит к его ослаблению. В мозжечке наблюдается ослабление окислительного пути метаболизма ГАМК, особенно после отмены I. Эти нарушения не исчезают через 1 мес после отмены I и больше зависят от структуры мозга, чем от первоначального отношения животных к потреблению I.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.15.11.13
Рубрики: СПИРТ ЭТИЛОВЫЙ
МОЗГ
МОЗЖЕЧОК
БАЗАЛЬНЫЕ ГАНГЛИИ
ГЛУТАМАТ
ГАМК - АМИНОТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Виницкая, А.Г.; Какунникова, Н.П.; Дорошенко, Е.М.; Зиматкин, С.М.; Ин-т биохимии АН Беларуси (Гродно)
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.129

Thermostable D-Amino Acid Aminotransferase from a Thermophilic Bacillus Species. Purification, characterization, and active site sequence determination [Text] / Katsuyuki Tanizawa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 254, N 5. - P2445-2449 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Термостабильная аминотрансфераза D-аминокислот из термофильного вида Bacillus. Очистка, характеристика и определение последовательности активного центра
Аннотация: Аминотрансфераза D-аминокислот (I) обнаружена у нескольких термофильных видов р. Bacillus и была очищена до гомогенности из наилучшего продуцента - Bacillus sp. YM-1, выделенного из пыли сауны. Очистка I включала 2кратную ИОХ на ДЭАЭ-тойоперле, гель-фильтрацию на сефадексе G-150, адсорбционную хр-фию на гидроксилапатите и гидрофобную хр-фию на бутил-тойоперле. Очищ. I имеет M[r] 62 000 и состоит из двух идентичных субъединиц с М[r] по 30 000. I катализирует трансаминирование между различными D-аминокислотами и 'альфа'-кетокислотами, хотя субстратная специфичность более узкая, чем у I из мезофилов. Оптимумы для активности I при рН 7,6-8,5 и т-ре 60'ГРАДУС' С. При т-рах до 65'ГРАДУС' С I была полностью стабильна. Методом автоматической деградации по Эдману определена последовательность первых 20 N-концевых аминокислот I, а обработка карбоксипептидазой Y дала возможность установить три последних С-концевых остатка. Определена аминокислотная последовательность вокруг остатка лизина, связывающего кофактор пиродоксаль-5'-фосфат (ПФ): цисасп-иле-лиз(ПФ)-сер- лей-асн-лей-лей-гли-ала-вал-лей-алализ. Эта последовательность существенно отличается от последовательностей активного центра др. I, а также др. ПФзависимых ферментов. Ил. 4. Табл. 5. Библ. 50. Япония, Lab. of Microbial Biochemistry, Inst. for Chemical Res. Kyoto Univ. Uji, Kyoto-Fu 611.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: BACILLUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПРОДУЦЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Tanizawa, Katsuyuki; Masu, Yasuo; Asano, Shigehiro; Tanaka, Hidehiko; Soda, Kenji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.488

Site-directed mutagenesis of the aromatic amino acid aminotransferase of Escherichia coli [Text] / Martin J. Gartland [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1989. - Vol. 17, N 1. - P195 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Направленный мутагенез аминотрансферазы ароматических аминокислот у Escherichia coli
Аннотация: С целью изучения ф-ции и св-в аминотрансферазы ароматических аминокислот (АТ) Escherichia coli методом направленного мутагенеза in vitro были получены мутантные формы гена АТ, в которых в 6 сайтах имелась вставка олигонуклеотида СТАG (TAG - стоп-кодон). Использование 10 разл. супрессоров позволяет получить 60 разл. вариантов АТ. Клонирование мутантного гена АТ (tyr B), несущего нонсенсмутацию в сайте Leu-115, в штаммах E. coli, дефицитных по АТ и несущих специфические супрессорные мутации, показало, что: 1. в рез-те замены лейцина-115 на глутамин или тирозин штамм теряет способность расти на среде без аспартата; 2. замена лейцина на серин, глутамин, тирозин приводит к снижению термостабильности АТ. Возможно, что лейцин-115 расположен в той части АТ, которая определяет специфичность АТ для предшественника аспартата - оксалоацетата. Библ. 5. Великобритания, Dep., Nottingham Univ. Medical Sch., Clifton Boulevard, Nottingham NG7 2UI1.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ФЕРМЕНТЫ АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
СТРУКТУРА - ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕНЫ TYR
САЙТ - НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Gartland, Martin J.; Hunter, Michael G.; Fotheringham, Ian G.; Rowland, Geoffrey C.; Glass, Robert E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.133

Production of L-phenylalanine from phenylpyruvate by Paracoccus denitrificans containing aminotransferase activity [Text] / Katsuhiko Nakamichi [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 3. - P243-246 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Получение L-фенилаланина из фенилпирувата с помощью Paracoccus denitrificans обладающего аминотрансферазной активностью
Аннотация: Для получения L-фенилаланина из фенилпирувата с помощью Paracoccus denitrificans использовали интактные клетки, при этом выход составлял 92,5% и иммобилизованные на К-карагенине клетки, выход составлял 90%. Исследовано влияние различных концентраций фенилпирувата и Lаспартата на скорость конверсии и выход. Приведен способ выделения и очистки L-фенилаланина. Полупериод активности колонки с иммобилизованными клетками составлял 'ЭКВИВ'30 суток при температуре 30'ГРАДУС' С. Способ перспективен для реализации в промышленном масштабе. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 11. Япония, Research Lab. of Applied Biochem., Tanabe Seiyaku Co. Ltd., 16-89, Kashima-3-chome, Yodogawa-ku, Osaka 532.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ФИНИЛПИРУВАТ
АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕНИЛАЛАНИН*-
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nakamichi, Katsuhiko; Nabe, Koichi; Nishida, Yutaka; Tosa, Tetsuya

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 89.05-04М6.125

Изучение содержания витамина B[6] и аминотрансферазы в печени животных с сахарным диабетом [Text] / Taizo Hayashi [et al.] // Битамин = Vitamins. - 1988. - Vol. 62, N 9. - С. 497-503
Аннотация: Выявлено увеличение активности аминотрансферазы (I) в печени мышей с сахарным диабетом (Д): спонтанным Д без ожирения (NOD) и аллоксановым Д. Определение методом высокоразрешающей жидкостной хроматографии витамина В[6], пиридоксина (II) и пиридоксаля (III) в печени норм. мышей и мышей с Д без ожирения выявило более высокое содержание витамина В[6] в печени мышей с Д, чем в контроле, за счет увеличения фракции II, но не III. Более высокая активность I выявлена в цитозольной, но не в митохондриальной фракции печени. Показана корреляция между активностью s-I и уровнем II в печени мышей с Д, но не контрольных животных. Япония, Osaka Medical College, Takatsuki 569. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ВИТАМИН В[6]
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СОДЕРЖАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Hayashi, Taizo; Nanbara, Seitetsu; Tanaka, Koji; Tanaka, Takao; Koide, Hisashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 89.05-04И1.241

Reddy, G. R.
Neuroendocrine regulation of branched-chain aminotransferase activity in freshwater snail, Pila globosa (Swainson) [Text] / G. R. Reddy, G. R.V. Babu, C. S. Chetty // Curr. Sci. - 1988. - Vol. 57, N 19. - P1064-1065 . - ISSN 0011-3891
Перевод заглавия: Нейроэндокринная регуляция активности аминотрансферазы разветвленных цепей у пресноводной улитки Pila globosa
Аннотация: Экстракты 5 различных ганглиев (церебрального, буккального, плевро-педального, супраинтенстинального и висцерального) инъецировали улиткам и определяли удельные активности аминотрансфераз (АТ) разветвленных цепей в гепатопанкреасе. Активности лейцин-АТ, изолейцин-АТ и валин-АТ после инъекции были повышенными, причем повышение было большим в случае экстрактов, полученных от активных животных, чем от находящихся в состоянии летней спячки. Индия, Sri VenKateswara Univ., Tirupati 517 502. Библ. 7.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.09.29
Рубрики: ПЕРЕДНЕЖАБЕРНЫЕ
PILA GLOBOSA (PROS.)
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
НЕЙРОЭНДОКРИННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Babu, G.R.V.; Chetty, C.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.08-04М4.18

Hutson, Susan M.
Subcellular distribution of branched-chain aminotransferase activity in rat tissues [Text] / Susan M. Hutson // J. Nutr. - 1988. - Vol. 118, N 12. - P1475-1481 . - ISSN 0022-3166
Перевод заглавия: Субклеточное распределение активности аминотрансфераз разветвленных аминокислот в тканях крысы
Аннотация: Определяли активность (Ак) аминотрансферазы разветвленных аминокислот (АТРА) в митохондриях (МХ), выдел. из разл. тканей крысы; с использованием маркера МХ цитратсинтазы рассчитывали вклад митохондриальной АТРА в общую Ак АТРА. Ак АТРА в МХ уменьшалась в ряду сердцескелетная мышцапочкимозг. В сердце, скелетных мышцах с высоким содержанием красных волокон и коре почек Ак АТРА связана только с МХ; в мозге и мышцах с высоким содержанием белых волокон Ак АТРА связана преимущественно с цитозолем. В печени Ак АТРА была очень низкой, при этом в МХ она отсутствовала. В пределах одной ткани относит. скорость трансаминирования при субнасыщающих и "насыщающих" конц-иях изолейцина или 'альфа'-кетоизовалериата сходны вне зависимости от субклет. распределения Ак АТРА. Сродство к аминокислотам сходно в пределах одной ткани и могло отличаться для различных тканей. США, The Milton S. Hershey Med. Center of the Pennsylvania State Univ., Hershey, PA 17033. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
МИТОХОНДРИИ
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
СЕРДЦЕ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ПОЧКИ
МОЗГ
КРЫСЫ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.06-04М1.160

Montamat, Enrique.
Subcellular localization of branched-chain amino acid aminotransferase and lactate dehydrogenase C[4] in rat and mouse spermatozoa [Text] / Enrique Montamat, Nelia T. Vermouth, Antonio Blanco // Biochem. J. - 1988. - Vol. 255, N 3. - P1053-1056 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация аминотрансферазы разветвленных цепей аминокислот и лактатдегидрогеназы C[4] в крысиных и мышиных сперматозоидах
Аннотация: Сперматозоиды из крысиных и мышиных эпидидимисов проявляли относительно высокую активность аминотрансферазы разветвленных цепей аминок-т (лейцинаминотрансфераза, К.Ф. 2.6.1.6; I). Активности изоэнзима С[4] и лактатдегидрогеназы (К.Ф. 1.1.1.27; II) и I в гаметах значит. уменьшались при прохождении через эпидидимис. Пробы с освобождением I и II из интактных сперматозоидов при действии возрастающих конц-ий дигитонина показали бимодальные кривые, идентичные лактатдегидрогеназе, что свидетельствует о двойной локализации ферментов: в цитозоле и митохондриях. Аргентина, [A.B.], Catedra de Quimica Biologica, Fac. de Ciencias Medicas, Univ. Nacional de Cordoba. 5016 Cordoba. Библ. 31.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
ЭПИДИДИМИС
ГРЫЗУНЫ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА С-4
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ
ДИГИТОНИН
КЛЕТОЧНАЯ ПРОНИЦАЕМОСТЬ
ЦИТОЗОЛЬ
МИТОХОНДРИИ

Доп.точки доступа:
Vermouth, Nelia T.; Blanco, Antonio

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.11-04Т4.225

Bugera-Piecuch, Teresa.
Poziom kwasu homowanilinowego (HVA) i aktywnosc aminotransferazy 4-aminomaslan : 2-oksoglutaranu (GABA-T) w mozgu szczura po zatrociu octanem kobaltawym [Text] / Teresa Bugera-Piecuch // Neuropatol. pol. - 1988. - Vol. 26, N 1. - С. 69-78 . - ISSN 0028-3894
Перевод заглавия: Содержание гомованилиновой кислоты и активности ГАМК-T в мозгу крысы после интоксикации солями кобальта
Аннотация: У крыс после интоксикации ацетатом Co в условиях ишемии мозга обнаружили снижение активности аминотрансферазы ГАМК-Т и содержания дофамина и гомованилиновой к-ты в мозгу. Наблюдалась зависимость этих параметров от степени ишемии ЦНС. ПНР, Zaklad Neuropatologii Cent rum Med. Dosdwiadczalnej k Klinicznej PAN, Warszawa. Библ. 27.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.23
Рубрики: КОБАЛЬТ
МОЗГ
ГОМОВАНИЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ГАМК-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.11-04М4.128

Alonso, Eulalia.
Participation of ornithine aminotransferase in the synthesis and catabolism of ornithine in mice. Studies using gabaculine and arginine deprivation [Text] / Eulalia Alonso, Vicente Rubio // Biochem. J. - 1989. - Vol. 259, N 1. - P131-138 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Участие орнитин-аминотрансферазы в синтезе и метаболизме орнитина у мышей. Исследования при введении габакулина и лишении аргинина
Аннотация: В тканях швейцарских белых мышей (, 25-30 г) ингибитор орнитинаминотрансферазы (ОАТ) габакулин (3-амино-2,3-дигидробензоевая к-та; I) в дозе 50 мг/кг угнетает активность ОАТ и повышает содержание Orn независимо от наличия или отсутствия Arg в рационе. При замене в рационе Arg на Ala в тканях наблюдается катаболизм Orn, к-рый регистрировали после введения [{1}{4}C]-Orn. I резко уменьшает выделение {1}{4}CO[2] и повышает включение метки в основные аминокислоты тканей. При инъекции [1-{1}{4}C]-Glu на фоне лишения Arg значительное кол-во метки обнаруживается в составе тканевого Orn и Arg; I уменьшает радиоактивность тканей на 2/3. В тканях печени и тонкого кишечника 'альфа'-N-ацетилорнитин, N-ацетилглутаматкиназа, Nацетилорнитинаминотрансфераза, к-рые являются обязательными компонентами при синтезе Orn из N-ацетилглутамата, не обнаруживаются. Считают, что in vivo синтез Orn из Glu катализируется ОАТ; у мышей, лишенных Arg, с участием ОАТ синтезируется и катаболизируется 45 мкмоль/сут Orn. Испания, Inst. de Investigaciones Citologicas de la Caja de Ahorros de Valencia (Centro Asociado del CSIC), 46010 Valencia. Библ. 46.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГАБАКУЛИН
АРГИНИН
ПИТАНИЕ
IN VIVO
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Rubio, Vicente

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.135

Field, Mark J.
Amino acid sequence of Salmonella typhimurium branchedchain amino acid aminotransferase [Text] / Mark J. Field, Dinh C. Nguyen, Frank B. Armstrong // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 12. - P5306-5310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аминокислотная последовательность аминотрансферазы разветвленных аминокислот из Salmonella typhimurium
Аннотация: Определена полная аминокислотная последовательность субъединицы аминотрансферазы разветвленных аминокислот (трансаминаза В; КФ 2.6.1.42; I) из S. typhimurium. В кач-ве источника гексамерного фермента использовали рекомбинантный штамм Escherichia coli, содержащий кластер генов ilvGEDAY из S. typhimurium. Пептидные фрагменты, использованные для секвенирования, получали при обработке фермента трипсином, протеазой из Staphylococcus aureus V8, эндопротеиназой Lys-C и CNBr. Субъединица I содержит 308 остатков (Мr 33940) и одну молекулу пиридоксаль-5'фосфата (ПФ). Для определения сайта связывания ПФ I обрабатывали {3}H-гидридом бора перед расщеплением трипсином. Пиридоксилированный пептид затем был выделен и секвенирован. ПФ-связывающим сайтом является остаток лизил-159. Аминокислотные последовательности I из S. typhimurium и I из Е. соli на 97,4% идентичны и отличаются только по восьми остаткам. Сравнение последовательности I с известными последовательностями др. аминотрансфераз выявило лишь ограниченную степень сходства (24-33%). Ил. 3. Табл. 1. Библ. 18. США, [F. B. Armstrong], Dep. of Biochem., North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
ПОЛНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ
SAMLONELLA TYPHIMURIUM (ВАСT.)

Доп.точки доступа:
Nguyen, Dinh C.; Armstrong, Frank B.

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 89.11-04М7.176

Serum alanine aminotransferase (ALT) as a quantitative indicator of hepatocyte necrosis [Text] / T. B. Leonard [et al.] // Toxicologist. - 1986. - Vol. 6, N 1. - P184
Перевод заглавия: Сывороточная аланиновая аминотрансфераза (АЛТ) как количественный показатель некрозов печени
Аннотация: Некрозы печени вызывали у крыс введением ацетоаминофена по 500, 600, 750 или 1000 мг/кг. Через 24 ч крыс забивали. В срезах с помощью точечного метода измеряли зоны некроза. Отмечена корреляция между выраженностью некрозов и уровнем АЛТ в крови.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.23.21
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
НЕКРОЗ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ
АЦЕТОАМИНОФЕН
СЫВОРОТОЧНАЯ АЛАНИНОВАЯ АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Leonard, T.B.; Hewitt, W.R.; Dent, J.G.; Morgan, D.G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.748

Lucher, Lynne A.
Reactions catalyzed by purified L-glutamine: keto-scylloinositol aminotransferase, an enzyme required for biosynthesis of aminocyclitol antibiotics [Text] / Lynne A. Lucher, Yu-Ming Chen, James B. Walker // Antimicrob. Agonts and Chemother. - 1989. - Vol. 33, N 4. - P452-459 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Реакции, катализируемые очищенной L-глутамин: кето-сцилло-инозитаминотрансферазой, - ферментом, необходимым для биосинтеза аминоциклитольных антибиотиков
Аннотация: Диализованные экстракты Micromonospora purpurea (продуцента гентамицина) катализируют р-ции трансаминирования, необходимые для биосинтеза 2-дезоксистрептамина (I). Для определения числа ферментов, участвующих в этих трансаминированиях, из M. purpured очищена L-глутамин: кето-сцилло-инозитламинотрансфераза (II). Очистка включала фракционирование сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭагарозе, адсорбционную хр-фию на гидрооксиапатите и хр-фию на аминобутилагарозе. Очищ. II имела мол. массу 64 000-76 000, оптимум при pH 8,5 и ингибировалась SHреагентами. В активном центре II содержится пиридоксаль-5'-фосфат. Главным физиологическим донором аминогруппы для II является L-глутамин, к-рый в процессе р-ции превращается 2-кетоглутарамат (полуамид глутаровой к-ты), что указывает на участие в трансаминировании 'альфа'-аминогруппы глутамина. В бесклеточных экстрактах найдена омегаамидаза, к-рая in vivo придает необратимость р-циям трансаминирования с участием глутамина. Субстратами для II служат дезоксициклитолы, моноаминоциклитолы, диаминоциклитолы, глутамин и 2-кетоглутарамат. Появление II в поздней экспоненциальной фазе роста Кл и ее узкая субстратная специфичность указывают на участие фермента гл. обр. в биосинтезе I, а не в общем метаболизме. II катализирует обе стадии трансаминирования в пути биосинтеза I. Предполагается, что II также катализирует ключевую начальную стадию в биосинтезе большинства аминоциклитольных антибиотиков. Ил. 5. Табл. 5. Библ. 29. США, Dep. of Biochem., Rice Univ., Houston, Texas 77251.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
АМИНОЦИКЛИТОЛЬНЫЕ АНТИБИОТИКИ
БИОСИНТЕЗ
ДЕЗОКСИСТРЕПТАМИН*2-
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
MICROMONOSPORA PURPUREA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chen, Yu-Ming; Walker, James B.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.10-04М4.88

Identity of alanine: glyoxylate aminotransferase with alanine: 2-oxoglutarate aminotransferase in rat liver cytosol [Text] / Shigeru Kobayashi [et al.] // Biochime. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P471-475 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Идентичность аланин-глиоксилат-аминотрансферазы и аланин-2-оксоглутарат-аминотрансферазы в цитозоле печени крыс
Аннотация: В растворимой фракции печени крыс содержатся 3 формы аланин-глиоксилат-аминотрансферазы (I). Для изучения этих ферментов использованы изоэлектрофокусирование, ЭФ в ПААГ и (для определения мол. массы) гель-фильтрация на Сефакриле S-200. Обнаружено, что фермент с мол. м. около 110 000 и pI 5,1 идентичен цитозольной аланин-2оксоглутарат-аминотрансферазе. Фермент с pI 6,0 и мол. м. 'ЭКВИВ'220 000, очевидно, образуется при распаде митохондриальной I 2. Фермент с pI 8,0 и мол. м. 'ЭКВИВ'80 000 вероятно, появляется при деградации, I 1 пероксисом и митохондрий. Делается заключение, что активность аланин-2-глиоксилатаминотрансферазы в цитозоле печени обусловлена активностью аланин-2-оксоглутарат-аминотрансферазы. Япония, Kyushu Dental College, Kokura, Kitakyushu 803. Библ. 14.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА* АЛАНИН-ГЛИОКСИЛАТ-
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ИЗОЭЛЕКТРОФОКУСИРОВАНИЕ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИЯ
ПЕРОКСИСОМЫ
МИТОХОНДРИИ
ЦИТОЗОЛЬ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Shigeru; Hayashi, Sueko; Fujiwara, Satoko; Noguchi, Tomoo

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.10-04М4.14

Ornithine aminotransferase activity, tissue ornithine concentrations and polyamine metabolism [Text] / N. Seiler [et al.] // Int. J. Biochem. - 1989. - Vol. 21, N 4. - P425-432
Перевод заглавия: Активность орнитинаминотрансферазы, концентрация в тканях орнитина и метаболизм полиаминов
Аннотация: В печени, почках, мозге мышей и крыс определяли активность орнитинаминотрансферазы (ОАТ), конц-ию орнитина (Ор) и метаболизм полиаминов (ПА). Рез-ты показали, что инактивация ОАТ 5-фторметилорнитином (5FМОр), специфич. ингибитором ОАТ, вызывает в тканях увеличение конц-ии Ор. При ингибировании ирнитиндекарбоксилазы 2-диFМОр (2ДFМОр) этот эффект не обнаружен. Комбинированное применение 5ФМОр и 2ДFМОр приводит к 2-3-кратному увеличению конц-ии Ор в исследуемых тканях. Увеличение в тканях конц-ии Ор оказывает длительное воздействие на метаболизм ПА. В тканях мозга это проявляется в повышении конц-ии и скорости кругооборота спермидина, а также конц-ии путресцина. Во внутренних органах кол-во ПА не увеличивается, т. к. они элиминируются путем транспорта. Даже при единичной дозе 5FМОр в течение нескольких дней наблюдается повышенная экскреция ПА с мочой. Аналогичный эффект оказывают и др. ингибиторы ОАТ. Т. обр., повышенное содержание в тканях Ор увеличивает скорость образования ПА, хотя их уровень в нормальных тканях (за исключением тканей мозга) меняется мало, благодаря быстрой экскреции с мочой. Франция, Merrell Dow Research Inst., 67084 Stasbourg Cedex. Библ. 40.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА* ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-
ОРНИТИН
ПОЛИАМИНЫ
ФТОРМЕТИЛОРНИТИН* 5-
ДИФТОРМЕТИЛОРНИТИН* 2-
ЭКСКРЕЦИЯ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ВНУТРЕННИЕ ОРГАНЫ
МЫШИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Seiler, N.; Daune, G.; Bolkenius, F.N.; Knodgen, B.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.406

Serum titers of pre-S(2) antigen in patients with acute and chronic type B hepatitis: relation to serum aminotransferase activity and other hepatitis B virus markers [Text] / Kiyohiko Kurai [et al.] // Hepatology. - 1989. - Vol. 2, N 2. - P175-179 . - ISSN 0270-9139
Перевод заглавия: Титры пре-S(2) антигена в сыворотке больных острым и хроническим гепатитом типа B: отношение к активности сывороточной аминотрансферазы и другим маркерам вируса гепатита B
Аннотация: Обследовали 185 лиц с наличием в Св HBsАГ1 года, включавших больных с острым гепатитом (ОГ), хроническим (Х) персистирующим и активным Г, циррозом, гепатоклеточной карциномой и бессимптомных носителей (БН) HBsАГ, 204 HBsАГ - отрицательных больных О и Х заболеваниями печени разной этиологии, 381 здоровых HBsАГ - отрицательных сотрудников госпиталя с наличием у 31 из них в Св анти-НВс и анти-НВs. С помощью ИФА с моноклональными АТ пептид, кодированный pre-S(2) областью ДНК вируса ГВ, pre-S(2) АГ, обнаружен только у 89,2% HBsАГ - положительных лиц со всеми диагнозами. Частота распространения pre-S(2) АГ среди НВеАГ-положительных и НВеАГ-отрицательных лиц составляла соответственно 91,9% и 86%, а титры - 10356'+-'19053 ед и 952'+-'1565 ед. У обследованных в динамике 4 больных ОГ и 9 больных ХГ в период 19 спонтанных обострений наблюдали параллелизм изменений в уровнях pre-S(2)АГ, HBsАГ, ДНК вируса ГВ и АЛТ. У больных ОГ pre-S(2) АГ достигал высокого уровня раньше пика активности АЛТ и исчезал из Св за 3-8 недель до элиминации НВsАГ. У больных ХГ в период обострений пик титра pre-S(2) АГ совпадал с пиком ДНК и предшествовал пику АЛТ на 1-11 нед. Заключено, что количественное определение pre-S(2) АГ в динамике может быть использовано для оценки репликации вируса ГВ и прогноза О и Х ГВ. Япония, Shiro Iino, Univ. of Tokyo, Tokyo 113. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 19.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07 + 341.25.29.21.07
Рубрики: ВИРУСЫ ГЕПАТИТА В
АНТИГЕН ПОВЕРХНОСТНЫЙ
ПРЕ-S-АНТИГЕН
ВИРУСНЫЕ ГЕПАТИТЫ
ХРОНИЧЕСКИЕ ИНФЕКЦИИ
ОСТРЫЕ ИНФЕКЦИИ
АМИНОТРАНСФЕРАЗА
СЫВОРОТКИ

Доп.точки доступа:
Kurai, Kiyohiko; Iino, Shiro; Koike, Kazuhiko; Mitamura, Keiji; Endo, Yasuo; Oka, Hiroshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.10-04М4.118

Changes of hepatic ornithine decarboxylase in rats by a zein diet [Text] / Masaji Ogura [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1989. - Vol. 53, N 3. - P683-690 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Изменения активности орнитиндекарбоксилазы в печени крыс, получавших зеиновый рацион
Аннотация: Крысам с массой тела 'ЭКВИВ'150 г после 48-часового голодания в течение 9 часов (кратковременный опыт, КВО) скармливали либо безбелковый рацион (ББР), либо рационы с 20% белка, представленного яичным белком, казеином, клейковиной или зеином (рационы 1-4 соотв.). В длительных опытах (ДО) крысам с массой тела 'ЭКВИВ'120 г в течение 2 нед скармливали те же рационы, а также еще рацион 4 + 1,42% L-лизина + 0,28% DL-триптофана (рацион 5). Отдельные три группы животных получали 2 нед рационы из смеси аминок-т, имитирующей рацион 4, рацион 4 без лейцина и рацион 4 без лейцина + орнитин (рационы 6, 7 и 8 соотв.). Активность орнитиндекарбоксилазы (ОДК) в печени несколько снижалась при глодании и возрастала в КВО более всего при питании рационами 2 и 1, затем 3 и 4 и не увеличивалась при ББР. В условиях ДО активность ОДК резко возрастала только при рационе 4, при остальных практически не менялась. Активность орнитин-карбамоилтрансферазы и орнитин-оксокислота-аминотрансферазы в ДО при питании рационом 4 значительно снижалась, причем в опытах in vitro лейцин тормозил активность обоих ферментов. Нашли снижение активности ОДК при питании рационом 7 и повышение ее при питании рационом 8. Считают, что индукция ОДК в ДО с рационом 4 обусловлена увеличением содержания орнитина в рационе. Япония, Utsunomiya Univ., Mine-350, Utsunomiya 321. Библ. 24.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.27
Рубрики: ПИТАНИЕ БЕЛКОВОЕ
ЗЕИН
ПЕЧЕНЬ
ОРНИТИНДЕКАРБОКСИЛАЗА
ОРНИТИН-КАРБАМОИЛТРАНСФЕРАЗА
ОРНИТИН-ОКСОКИСЛОТА-АМИНОТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ogura, Masaji; Tanaka, Hideyuki; Kimura, Shoji; Yajima, Haruyoshi

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.04-04М4.24

Immunocytochemical localization of human hepatic alanine: glyoxylate aminotransferase in control subjects and patients with primary hyperoxaluria type 1 [Text] / Penelope J. Cooper [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1988. - Vol. 36, N 10. - P1285-1294
Перевод заглавия: Иммуноцитохимическая локализация аланинглиоксалат-аминотрансферазы в печени контрольных субъектов и больных с первичной гипероксалурией типа I
Аннотация: Первичная гипероксалурия типа I (ПГI) - аутосомная рецессивно наследуемая наследственная болезнь, механизм к-рой состоит в утрате активности аланин-глиоксалат-аминотрансферазы (АГТ, ЕС 2.6.1.44). У 5 б-ных ПГI и 3 контрольных (Ко) субъектов исследовано в биоптатах печени субклеточное распределение реагирующего со специфич. антителами антигена АГТ. Антиген выявляли на ультратонких срезах после их инкубации с антителами кролика с последующим проявлением протеином А, меченным коллоидным золотом. У Ко антиген АГТ идентифицирован исключительно в пероксисомах; его распределение было диффузным по всему объему органелл без тенденции к связыванию с их мембранами. Аналогично распределен антиген АГТ у 3 б-ных ПГI, что свидетельствует о наличии у них каталитич. неактивной АГТ. У 2 б-ных выявляемый белок полностью отсутствовал. Указывают, что механизм развития ПГI может состоять как в полном прекращении биосинтеза АГТ, так и в точечной мутации ее гена, делающей фермент каталитически неактивным. Великобритания, Clinical Research Centre, Harrow, Middlesex HA1 3UJ. Библ. 44.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА*АЛАНИН-ГЛИОКСИЛАТ
ИММУНОЦИТОХИМИЧЕСКАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
БОЛЕЗНИ
ПЕРВИЧНАЯ ГИПЕРОКСАЛУРИЯ ТИПА I
ПЕРОКСИСОМЫ
ПЕЧЕНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cooper, Penelope J.; Danpure, Christopher J.; Wise, Pauline J.; Guttridge, Keith M.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска