СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ<.>)

Общее количество найденных документов : 443
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 06.02-04А3.564Д

Олейникова, Н. В.
Выравнивание аминокислотных последовательностей: анализ существующих методов и разработка новых алгоритмов [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. физ.-мат. наук / Н. В. Олейникова ; Моск. физ.-техн. ин-т (гос. ун-т), Долгопрудный (Моск. обл.). - Долгопрудный (Моск. обл.) ; Долгопрудный (Моск. обл.), 2004. - 22 с. : ил.
Аннотация: Основные выводы диссертационной работы: 1. Показано, что индивидуальный подбор штрафов за делеции существенно (более чем на 10%) увеличивает точность выравниваний Смита-Уотермана для белков с уровнем сходства 10-30% (серая зона). Однако даже в этом случае средняя точность выравниваний для этого диапазона %ID превышает 52%, а достоверность - 70%. 2. Разработан новый алгоритм ANCHOR выравнивания последовательностей, который при построении выравнивания учитывает не весь вес "острова" (безделеционный участок выравнивания), а только его положительную основу (ядро). Показано, что новый алгоритм не уступает в качестве восстановления структурного выравнивания методу Смита-Уотермана, но работает примерно в 2 раза быстрее. 3. Новый алгоритм адаптирован для выравнивания последовательности и профиля. Показана эффективность нового метода для поиска гомологов по банку данных. 4. На основе нового метода построения выравниваний разработан программный комплекс, который позволяет строить выравнивания в 2 раза быстрее метода Смита-Уотермана, при этом, не теряя точности и достоверности. Программа и исходные коды доступны через всемирную компьютерную сеть по адресу: ftp://genetics.bwh.harvard.edu/Sunyaev/saadi/. Россия, Моск. физ.-техн. ин-т, Долгопрудный, Моск. обл. Библ. 12

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.29
Рубрики: БЕЛОК
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВЫРАВНИВАНИЕ
АНАЛИЗ СУЩЕСТВУЮЩИХ МЕТОДОВ
НОВЫЙ АЛГОРИТМ ANCHOR
РАЗРАБОТКА
АДРЕС В ИНТЕРНЕТЕ

Доп.точки доступа:
Моск. физ.-техн. ин-т (гос. ун-т), Долгопрудный (Моск. обл.)
Свободных экз. нет

Патент 4762708 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 61 K 39/245.

Cohen, Gary H.
Materials and methods for herpes simplex virus vaccination [Текст] / Gary H. Cohen, Roselyn J. Eisenberg ; University Patents, Inc. - № 463141 ; Заявл. 04.02.1983 ; Опубл. 09.08.1988
Перевод заглавия: Материалы и методы для вакцинации против вируса простого герпеса
Аннотация: С помощью последовательных шагов хроматографии с использованием на заключительном этапе моноклональных антител, специфичных к gD гликопротеину поверхностной оболочки вирусов простого герпеса (ВПГ) типов 1 и 2, выделили из инфицированных ими клеток, соответственно, gD1 и gD2. Установили, что оба они являются продуктами процессинга более низкого по молекулярной массе белкового предшественника и формируются при добавлении в культуральную среду олигосахаридов. Идентифицировали аминокислотные последовательности gD1 и gD2 и определили их структурную общность, независимо от источника - инфицированной культуры клеток ВНК21 или Vero. Оба гликопротеина при введении вместе с адъювантом вызывали у животных высокий gD-специфический ответ вирус-нейрализующими антителами и защищали вакцинированных мышей от летальной инфекции, вызываемой ВПГ-1 и ВПГ-2. Защитный ответ на иммунизацию gD1 или gD2 был одинаково высоким в отношении ВПГ двух типов. Вынесено заключение о возможности эффективного включения gD1, gD2 или обоих вместе в качестве компонентов субъединичной вакцины против ВПГ типов 1 и 2.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.09.31
Рубрики: ГЕРПЕТИЧЕСКИЕ ВАКЦИНЫ
СУБЪЕДИНИЧНЫЕ ВАКЦИНЫ
ИММУНОГЕННОСТЬ
ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
АЛЬФАГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Eisenberg, Roselyn J.; University Patents; Inc.
Свободных экз. нет

Патент 5063150 Соединенные Штаты Америки, МКИ G 01 N 33/569.

Slamon, Dennis J.
Retroviral polypeptides associated with human cellular transformation [Текст] / Dennis J. Slamon, Irvin S. Y. Chen ; The Regents of The Univ. of California, Berkeley. - № 86088 ; Заявл. 19.09.1985 ; Опубл. 05.11.1991
Перевод заглавия: Ретровирусные полипептиды, связанные с трансформацией клеток человека
Аннотация: Получали полипептиды и их фрагменты, кодируемые областью Х Т-клеточного лимфотропного вируса (ТЛВЧ) типов I и II, к-рая гомологична между ними на 75% по последовательности нуклеотидов. Мол. масса полипептидов составляла 35-42 kD. Охарактеризовали последовательности аминокислот. Использовали пептиды для иммунизации и получения поликлональных и моноклональных антител, специфичных для участков эпитопов. Рекомендуют использовать эти пептиды для диагностики, изучения пролиферации вируса и трансформации им Т-клеток. Пептиды могут быть использованы для выявления антител против белка области Х, к-рые могут быть связаны с инфицированием и трансформацией под действием ТЛВЧ. Приведены рез-ты обследования сыв. крови б-ных с различными формами заболевания и потенциальных вирусоносителей. США, The Regents of The University of California, Berkeley, CA. Библ. 44.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА Т-КЛЕТОЧНОГО
ПОЛИПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ИММУНОГЕННОСТЬ
ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Chen, Irvin S.Y.; The Regents of The Univ. of California; Berkeley
Свободных экз. нет

Патент 2481355 Российская Федерация, МКИ C07K 16/22.

Байнаэрт, Эльс.
Аминокислотные последовательности, направленные на RANK-L, и полипептиды, включающие их, для лечения заболеваний и нарушений костей [Текст] / Эльс Байнаэрт, Зигрид Корнелис, Хендрикус Ренерус Якобус Маттеус Хугенбум ; Аблинкс Н.В. - № 2009147758/10 ; Заявл. 23.05.2008 ; Опубл. 10.05.2013
Аннотация: Изобретение раскрывает аминокислотные последовательности, которые направлены на RANK-L, а также соединения или конструкции, и, в частности, белки и полипептиды, которые включают или по существу состоят из одной из нескольких таких аминокислотных последовательностей. Изобретение также раскрывает нуклеиновые кислоты, кодирующие такие аминокислотные последовательности и полипептиды; способы получения таких аминокислотных последовательностей и полипептидов; клетки-хозяева, экспрессирующие или способные экспрессировать такие аминокислотные последовательности или полипептиды. Раскрыты также композиции и, в частности, фармацевтические композиции для профилактики и/или лечения болезней и нарушений кости, которые включают такие аминокислотные последовательности, полипептиды, нуклеиновые кислоты и/или клетки-хозяева. Показана возможность применения аминокислотных последовательностей или полипептидов, нуклеиновых кислот, клеток-хозяев и/или композиций в профилактических, терапевтических или диагностических целях. Поливалентная конструкция по изобретению имеет время полужизни в сыворотке человека от 12 часов до 19 дней. Ил.30. Табл.24

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.83.17.99
Рубрики: ПОЛИПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
RANK-L
ПОЛИВАЛЕНТНАЯ КОНСТРУКЦИЯ
ЗАБОЛЕВАНИЯ КОСТЕЙ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Корнелис, Зигрид; Хугенбум, Хендрикус Ренерус Якобус Маттеус; Аблинкс Н.В.
Свободных экз. нет

Патент 5601830 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 39/085; C07K 1/00.

Su, Yi C.
Staphylococcus aureus enterotoxin H and methods of USE [Текст] / Yi C. Su, Amy C.Lee Wong ; Wisconsin Alumni Research Foundation. - № 414804 ; Заявл. 31.03.1995 ; Опубл. 11.02.1997
Перевод заглавия: Энтеротоксин H Staphylococcus aureus и методы [его] использования
Аннотация: Композиция из очищенных белков, полученная из стафилококков, содержащая белок, имеющий N-термальные аминокислотные последовательности Glu Asp Leu His Asp Lys Ser Glu Leu Thr Asp Leu Ala Leu Ala Asn Ala Tyr Gly Gln Tyr Asn His Pro Phe Ile Lys Glu Asn Ile, SEQ. JD. NO1, и имеющий следующие характеристики: изоэлектрическая точка 5,7; молекулярная масса: 28,5 kD (в DCNa-ПААГ), 27,3 kD (по гель-фильтрации)

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ЭНТЕРОТОКСИНЫ B
БЕЛОК
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Wong, Amy C.Lee; Wisconsin Alumni Research Foundation
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ЭНТЕРОТОКСИНЫ B
БЕЛОК
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Wong, Amy C.Lee; Wisconsin Alumni Research Foundation
Свободных экз. нет

Патент 5453937 Соединенные Штаты Америки, МКИ G01N 37/00.

Srinivasan, Subhashini.
Method and system for protein modeling [Текст] / Subhashini Srinivasan, Padmanaban Sudarsanam ; Immunex Corp. - № 55050 ; Заявл. 28.04.1993 ; Опубл. 26.09.1995
Перевод заглавия: Метод и система моделирования белков
Аннотация: Предложен метод моделирования трехмерной структуры белка, основанный на сопоставлении и выравнивании последовательностей аминокислот моделируемого (МБ) и сравниваемого белка. Установлены ограничения внутриатомных расстояний для каждой пары атомов, к-рые учитывали при определении положения каждого атома в МБ. Приведено детальное описание системы, реализующей метод. Ил. 6

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.09.99
Рубрики: БЕЛОК
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МОДЕЛИРОВАНИЕ
МЕТОД
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВЫРАВНИВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Sudarsanam, Padmanaban; Immunex Corp.
Свободных экз. нет

Патент 5679343 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 14/325.

Bacillus thuringiensis Cryet4 and Cryet5 protein insecticidal composition and method of use [Текст] / William P. Donovan [и др.] ; Monsanto Co. - № 474038 ; Заявл. 07.07.1995 ; Опубл. 21.10.1997
Перевод заглавия: Инсектицидный состав из белков Cryet4 и Cryet5 Bacillus thuringiensis
Аннотация: Патентуются новые белки с установленными аминокислотными последовательностями. Белки токсичны для чешуекрылых

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.53.07.59.09
Рубрики: LEPIDOPTERA
БОЛЕЗНИ НАСЕКОМЫХ
ЭНТОМОПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
BACILLUS THURINGIENSIS
ИЗОЛЯТЫ
БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ТОКСИЧНОСТЬ
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Donovan, William P.; Tan, Yuping; Jany, Christine S.; Gonzalez, Jose M.; Monsanto Co.
Свободных экз. нет

Заявка 4110785 DB, МКИ C 12 N 15/11.

Gewebe-spezifische humane neuronale Calcium-Kanal-Subtypen und deren Verwendung [Текст] / Jurgen Franz [и др.] ; Bayer A. G. - № Р41107853 ; Заявл. 04.04.1991 ; Опубл. 08.10.1992
Перевод заглавия: Тканеспецифические подтипы кальциевых каналов в нейронах человека и их применение

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.09
Рубрики: КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ТКАНЕСПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПОДТИПЫ
НЕЙРОНЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Franz, Jurgen; Weingartner, Bernd; Unterbeck, Axel; Rae, Peter; Bayer A. G.
Свободных экз. нет

10.

Патент 6242567 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 2/00.

Method for detection and prevention of human cytomegalovirus infection [Текст] / Hema Pande [и др.] ; City of Hope. - № 08/408930 ; Заявл. 22.03.1995 ; Опубл. 05.06.2001
Перевод заглавия: Метод обнаружения и предотвращения заражения цитомегаловирусом человека
Аннотация: Описаны аминокислотные последовательности позднего главного структурного белка gp64 цитомегаловируса человека (ЦМВЧ), к-рые можно использовать для диагностики и предотвращения заражения ЦМВЧ

ГРНТИ	76.03.41

ВИНИТИ 761.03.41.05
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУСЫ
БЕЛОК GP64
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ДИАГНОСТИКА

Доп.точки доступа:
Pande, Hema; Riggs, Arthur D.; Zaia, John A.; Clark, Brian R.; City of Hope
Свободных экз. нет

11.

Заявка 1870458 ЕПВ, МКИ C12N 15/09.

sc(Fv)2 structural isomers [Текст] / Tomoyuki Igawa [и др.] ; Chugai Seiyaku KK. - № 06730748.8 ; Заявл. 31.03.2006 ; Опубл. 26.12.2007
Перевод заглавия: Структурные изомеры sc(Fv)2
Аннотация: Патентуются структурные изомеры (СИ) в sc(Fv)2 композициях антител против Mpl человека и гуманизированных антителах против Mpl человека, которые подвергли расщеплению с целью получения отдельной цепи типа диабоди и бивалентного scFv типа. Агонистические активности этих СИ существенно различаются. Количественное соотношение СИ в sc(Fv)2 регулируются при изменении температуры с модификацией размеров связывающего участка в sc(Fv)2 или аминокислотных последовательностей в вариабельных регионах

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА АНТИ MPL
КОМПОЗИЦИИ SC(FV)2
СТРУКТУРНЫЕ ИЗОМЕРЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВАРИАБЕЛЬНЫЕ РЕГИОНЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Igawa, Tomoyuki; Tsunoda, Hiroyuki; Koga, Akiko; Kikuchi, Yasufumi; Chugai Seiyaku KK
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.07-04Б4.245

Dasgupta, Bibbuti R.
C. botulinum neurotoxin types A and E: isolated light chain breaks down into two fragments. Comparison of their amino acid sequences with tetanus neurotoxin [Text] / Bibbuti R. Dasgupta, (Jr.) John Foley // Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 11- 12. - P1193-1200 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Ботулинический нейротоксин типов A и E: изолированная легкая цепь распадается на два фрагмента. Сравнение аминокислотной последовательности со столбнячным нейротоксином
Аннотация: Легкая цепь ботулинических токсинов (ЛБТ) типов А и Е с мол. м. 50 кД в чистом виде распадается в присутствии дитиотреитола или 2 М мочевины на фрагменты с мол. м. 28 кД и 18 кД. Тяжелая цепь токсина в 100 кД и цельный токсин в 150 кД в данных условиях не распадаются. 28 кД-ЛБТ является N-концевым, а 18 - ЛБТ С-концевым фрагментами. Локус расщепления ЛБТ строго определенный и отличается у токсинов А и Е. Частичное секвенирование 18 кД-ЛБТ с его N-конца показало совпадение расположения ряда аминокислот с таковым у столбнячного нейротоксина (СНТ). Так из секвенированных 47 аминокислотных остатков 18 кД-ЛБТ типа А 18 расположены в тех же позициях, что и в СНТ (начиная с 259 Тир). Из 41 аминокислоты 18 кД-ЛБТ типа Е 20 совпадений аминокислот с СНТ (начиная с 264 Тир). В то же время между указанными участками 18 кД-ЛБТ типов А и Е гомологичных только 13 аминокислотных остатка. Ил. 3. Библ. 31. США, Univ. of Wisconsin, 1925 Willow Drive, Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: CLOSTRIDIUM BOTULINUM (BACT.)
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
НЕЙРОТОКСИНЫ
СЕРОТИПЫ
СТРУКТУРА
ЛЕГКИЕ ЦЕПИ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СТОЛБНЯЧНЫЙ ТОКСИН
СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИИ

Доп.точки доступа:
Foley, (Jr.) John

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.07-04Б4.252

Effects of mutations on enzyme activity and immunoreactivity of the S1 subunit of pertussis toxin [Text] / Yves Lobet [et al.] // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 11. - P3660-3662 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Влияние мутаций на энзиматическую активность и иммунореактивность субъединицы S1 коклюшного токсина
Аннотация: Показано, что делеция в участке от 8-го до 15-го аминокислотного остатка субъединицы S1 коклюшного токсина резко нарушает АДФ-рибозилирующую функцию и приводит к утрате протективного эпитопа. Проведена серия из 6 различных замен в позиции 9 и вокруг нее. У всех полученных мутантных молекул S1 резко (от 400 до 2500 раз) снижалась АДФ-рибозилтрансферазная активность, тогда как способность связываться с моноклональными АТ 1В7 (распознающими иммунореактивный эпитоп) существенно варьировала. Т. обр., наличие остатка аргинина в позиции 9 является необходимым условием для сохранения энзиматич. активности и формирования протективного эпитопа. Подмена аргинина в позиции 58 мало сказывалась на этих функциях. Библ. 15. США, Lab. Pathobiol., Rocku Mountain Labs, Hamilton, MO 59840.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)
МУТАНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
СТРУКТУРА
ЭНЗИМАТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ПРОТЕКТИВНЫЕ СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Lobet, Yves; Cieplak, Witold (JR); Smith, Susan G.; Keith, Jerry M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.06-04Б4.241

Pneumolysin, the thiol-activated toxin of Streptococcus pneumoniae, does not require a thiol group for in vitro activity [Text] / F. K. Saunders [et al.] // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 8. - P2547-2552 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Пневмолизин, тиолактивируемый токсин Streptococcus pneumoniae не нуждается в тиоловой группе для активности in vitro
Аннотация: Пневмолизин (ПЛ) является тиолактивируемым токсином Streptococcus pneumoniae. Исследовали влияние остатка цистеина (Cys) в молекуле ПЛ на его активность. Для получения мутантных генов ПЛ провели направленный мутагенез с использованием синтетических олигонуклеотидов. Полученные мутантные гены клонировали в плазмиде pИС18 и вводили в клетки Escherichia coli. Получено три модифицированных токсина, в к-рых остаток цистеина был замещен на аланин (Ala), серин (Ser) или глицин (Gly). Эти токсины очистили до гомогенного состояния и изучили их активность. Модифицированный ПЛ, в к-ром остаток цистеина был заменен на Ala (Gys-428 Ala), не отличался от токсина дикого типа по гемолитической активности, а также литическому и ингибирующему действию на человеческие полиморфноядерные лейкоциты (ПЯЛ). ПЛ Cys 428 Ser и Cys 428 Gly были в 6 раз менее активными в отношении эритроцитов и в 20 раз менее активными - при действии на ПЯЛ. Все модифицированные ПЛ образовывали олигомеры в мембране эритроцитов. Предполагают, что гистеиновый остаток в положении 428 не участвует ни в связывании с мембранами, ни во встраивании ПЛ в мембрану. Возможно, образование олигомеров недостаточно для проявления активности ПЛ. Библ. 27. Великобритания, Dept Microbiology, Med. Sci. Building, Univ. of Leicester, Leicester LEJ 9 HN.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ПНЕВМОЛИЗИН
ТИОЛЗАВИСИМЫЕ ТОКСИНЫ
СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Saunders, F.K.; Mitchell, T.J.; Walker, J.A.; Andrew, P.W.; Boulnois, G.J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.06-04Б1.287

Исследование триптических фрагментов малеилгранулина вируса грануляза озимой совки, Agrotis segetum [Текст] / Н. В. Роднин [и др.] // Биополимеры и клетка. - 1989. - Т. 5, N 6. - С. 61-68 . - ISSN 0233-7657
Аннотация: Гранулин вируса гранулеза A. segetum малеилировали и расщепляли трипсином. Смесь фрагментов разделяли гельфильтрованием, бутанольной экстракцией, ионообменной хроматографией и высоковольтным ЭФ, а также хроматографией на бумаге. Определена частичная или полная аминокислотная последовательность 23 фрагментов. 12 фрагментов с уникальной аминокислотной последовательностью насчитывают 222 остатка аминокислот (90% всей полипептидной цепи белка). Ил. 5. Табл. 4. Библ. 10.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.11
Рубрики: ВИРУС ГРАНУЛЕЗА ОЗИМОЙ СОВКИ
ГРАНУЛИН
ТРИПТИЧЕСКИЕ ФРАГМЕНТЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
БАКУЛОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Роднин, Н.В.; Гусак, Н.М.; Левитина, Т.Л.; Атепалихина, С.А.; Козлов, Э.А.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.06-04Б4.225

Kraus, Werner.
Vimentin-cross-reactive epitope of type 12 streptococcal M protein [Text] / Werner Kraus, Jerome M. Seyer, Edwin H. Beachey // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 8. - P2457-2461 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Эпитоп M-белка стрептококка 12-го серотипа перекрестно реагирующий с виментином
Аннотация: В результате частичного ферментативного гидролиза интектных клеток стрептококка серотипа 12 был получен полипептидный фрагмент 12М-белка с мол. м. 38 кД. С помощью секвенатора Эдмана в нем установлена NH[2]-концевая последовательность аминокислот. Затем синтетическим путем получен пептид М12 (1-25) С, кодирующий фрагмент из 25 аминокислотных остатков, к-рый вызывал образование опсонизирующих АТ против стрептококка серотипа 12, а также обуславливал перекрестную р-цию с виментином. Антисыворотка (Ас) иммунизированных кроликов давала положительную р-цию в тесте иммунофлюоресценции с мезангиумом почечных клубочков человека. Перекрестнореагирующие АТ полностью ингибировались синтетическим пептидом, использованном для иммунизации, а также абсорбировались цельными клетками стрептококка 12-го серотипа. Однако различные по величине и перекрывающиеся фрагменты этого полипептида как в отдельности, так и в смеси не обладали ингибирующим эффектом против перекрестно-реагирующих АТ. В связи с этими данными возникло предположение о превалирующем значении конформационной структуры эпитопа. Все Ас, полученные при иммунизации пептидом М12(1-25) С давали специфическую р-цию с виментином, но ни одна из них не ингибировалась синтетическим пептидом М1 (1-25) С М-белка стрептококка серотипа 1, также дававшим перекрестные реакции с виментином. Сделан вывод, что 12М-белок содержит, по крайней мере, один эпитоп, перекрестно-реагирующий с виментином, и отличающийся от эпитопа 1М-белка, к-рый, как показано авт. ранее, представляет собой тетрапептид. Для реализации св-в эпитопа, отвечающих за развитие аутоиммунных процессов вероятно более важна третичная структура, чем первичная аминокислотная последовательность. Ил. 2. Табл. 4. Библ. 30. США, Vet. Adm. Med. Centr. Memphis, TN 38104.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS (BACT.)
СЕРОТИПЫ
ПОВЕРХНОСТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК М
АНТИГЕНЫ ПЕРЕКРЕСТНОРЕАГИРУЮЩИЕ
ПОЧКИ
МЕЗАНГИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ВИМЕНТИН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Seyer, Jerome M.; Beachey, Edwin H.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 90.08-04А1.119

Evolution of rhodopsin supergene family. Independent divergence of visual pigments in vertebrates and insects and possibly in mollusks [Text] / Naoyuki Iwabe [et al.] // Proc. Jap. Acad. B. - 1989. - Vol. 65, N 9. - P195-198 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Эволюция семейства супергена родопсина. Независимая дивергенция зрительных пигментов у позвоночных и насекомых и, возможно, моллюсков
Аннотация: Сравнивали аминокислотные последовательности, соотв. консервативному участку 25 генов из семейства родопсина, состоящему из 39 кодонов. К этому семейству принадлежат гены фоторецепторов, а также гены рецепторов гормонов и нейромедиаторов позвоночных и беспозвоночных животных. На основании эволюционных дистанций между сравниваемыми последовательностями было построено филогенетическое дерево с использованием метода ближайшего соседства. В качестве внешней группы был рассмотрен ген рецептора и-АМФ. Статистическая достоверность дерева, оцененная методом бутстрэп, была равна 0,87. Топология дерева хорошо согласуется с функциональными особенностями исследованных рецепторов. Можно заключить, что разные зрительные пигменты, экспрессирующиеся в различных фоторецепторных Кл, дивергировали независимо в каждой филетической линии позвоночных животных и насекомых, а, возможно, и моллюсков. Япония, Dep. of Biology, Fac. of Sci., Kyushu Univ., Fukuoka 812. Библ. 34.

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.02
Рубрики: МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
РОДОПСИН
ГЕНЫ
КОДОНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЭВОЛЮЦИОННЫЕ ДЕРЕВЬЯ
ФИЛОГЕНЕЗ
ПОЗВОНОЧНЫЕ
БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
ДИВЕРГЕНЦИЯ

Доп.точки доступа:
Iwabe, Naoyuki; Kuma, Kei-ichi; Saitou, Naruya; Tsuda, Motoyuki; Miyata, Takashi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.08-04М3.167

Identification of two types of neurophysins in Xenopus laevis neurointermediate pituitary homologous to mammalian MSEL- and VLDV-neurophysins [Text] / J. Chauvet [et al.] // Neuropeptides. - 1990. - Vol. 15, N 3. - P123-127 . - ISSN 0143-4179
Перевод заглавия: Идентификация в нейрогипофизе шпорцевой лягушки двух типов нейрофизинов, гомологичных MSEL- и VLDV-нейрофизинам млекопитающих
Аннотация: Из экстракта (0,1 М KCl) промежуточных долей гипофиза посредством ВЭЖХ на Nucleosil C18 выделили нейрофизины (НФ) и методом микросиквенирования определили их N-концевые последовательности. Обнаружили 2 типа НФ, соответствующих MSEL- и VLDL-НФ млекопитающих. Выявили значит. гомологию между НФ Xenopus, лягушки и жабы. MSEL-НФ, как и MSEL-НФ лягушки, обладает большой мол. массой, что указывает на отсутствие процессинга С-концевого домена предшественника вазотоцина, в отличие от двустадийного процессинга предшественника вазопрессина млекопитающих. Франция, Lab. Biol. Chem., Univ. Paris VI 75006 Paris. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: НЕЙРОФИЗИНЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
НЕЙРОГИПОФИЗ
КЕНОПУСЫ

Доп.точки доступа:
Chauvet, J.; Michel, G.; Rouille, Y.; Chauvet, M.-T.; Acher, R.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 90.09-04А1.96

Rawlings, Neil D.
Evolution of proteins of the cystatin superfamily [Text] / Neil D. Rawlings, Alan J. Barrett // J. Mol. Evol. - 1990. - Vol. 30, N 1. - P60-71 . - ISSN 0022-2844
Перевод заглавия: Эволюция белков из суперсемейства цистатина
Аннотация: Обзор. Исследованы аминокислотные последовательности белков, к-рые традиционно считаются родственными цистатину, белку куриного яйца, ингибирующего цистеинпротеиназы. На основании статистического анализа показано, что лишь некоторые из рассмотренных белков обнаруживают достаточную близость друг к другу для того, чтобы их можно было считать принадлежащими к одному семейству. К суперсемейству цистатина отнесены следующие белки: человеческие цистатины человека A, B, C, S, SA и SN; цистатин В ('бета') крысы; цистатины риса, крупного рогатого скота и курицы; цистатин из яда африканской гадюки; кининогены человека, крупного рогатого скота и крысы; Т-кининогены 1 и 2 крысы, а также 'альфа'[2]HS-гликопротеин и богатый гистидином гликопротеин человека. Фибронектин не является членом этого суперсемейства. Члены суперсемейства м. б. разделены на 4 группы в зависимости от присутствия в их молекулах 1, 2 или 3 копий цистатиноподобного сегмента и наличия или отсутствия дисульфидных связей. По расстояниям между аминокислотными последовательностями белков тремя методами были построены дендрограммы, по к-рым можно реконструировать последовательность эволюционных событий. По-видимому, предшественником современных белков суперсемейства цистатина был полипептид, содержащий дисульфидные связи, к-рый появился около 1 млд лет назад. Великобритания, Dep. of Biochemistry, Strangeways Res. Lab., Worts Causeway, Cambridge CB1 4RN. Библ. 64.

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.02
Рубрики: МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
БЕЛКИ
СУПЕРСЕМЕЙСТВО ЦИСТАТИНА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ДЕНДРОГРАММЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 64

Доп.точки доступа:
Barrett, Alan J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.09-04Б2.171

Hofmann, Birgit E.
Three-dimensional structure of cyclodextrin glycosyltransferase from Bacillus circulans at 3*4 A resolution [Text] / Birgit E. Hofmann, Hans Bender, Georg E. Schulz // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 4. - P793-800 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Трехмерная структура циклодекстрингликозилтрансферазы из Bacillus circulans с разрешением 3,4 A
Аннотация: Циклодекстрингликозилтрансфераза (КФ 2.4.1.19), (I), из B. circulans была очищена, кристаллизована и исследована методом рентгеноструктурного анализа. I является мономером с Mr 'ЭКВИВ'73 600 ('ЭКВИВ'670 аминокислотных остатков). Структура I установлена при разрешении 3,4 A. Определены положения 664 остатков фермента. Свернутая цепь I была разделена на 5 доменов. N-концевой домен образует ('бета''альфа')[8]-цилиндр, к-рый содержит второй домен из 'ЭКВИВ'55 остатков в кач-ве вставки после третьей 'бета'-цепи. Три остальных домена образуют почти исключительно 'бета'-складчатые листовые структуры и состоят из 'ЭКВИВ'90, 80 и 95 остатков. Три Nконцевых домена ('ЭКВИВ'492 остатка) образуют структуру, близкую к таковой у двух известных 'альфа'-амилаз. Это геометрическое сходство коррелирует с наблюдающейся гомологией аминокислотных последовательностей. На основании этого сходства определено положение активного центра I. Свернутая цепь I может рассматриваться как свернутая цепь 'альфа'-амилазы с двумя дополнительными доменами, один из к-рых участвует в образовании широкой впадины в активном центре, а др. удален от активного центра. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 44. ФРГ, Inst. fur Organische Chem. und Biochem. der Univ., 7800-Freiburg i Br.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21 + 341.27.05.09
Рубрики: BACILLUS CIRCULANS (BACT.)
ТРАНСФЕРАЗЫ
ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛИКОЗИЛ - ТРАНСФЕРАЗА
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
РАЗРЕШЕНИЕ 3,4 АНГСТРЕМ
АМИЛАЗА*АЛЬФА-
СТРУКТУРНОЕ СХОДСТВО
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ГОМОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Bender, Hans; Schulz, Georg E.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска