СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hase, Toshiharu$<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.165

Fujita, Yuichi.
Differential operation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // 9th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Vienna, Sept. 6-12, 1997. - [Vienna], 1997. - P97
Перевод заглавия: Дифференциальная работа двух протохлорофиллидредуктаз у цианобактерий
Аннотация: Выделены мутанты Plectonema boryanum YFC2 ('ДЕЛЬТА'chlL) и YFP12 ('ДЕЛЬТА'por), у к-рых инактивированы соотв. гены не зависящей от света протохлорофиллидредуктазы (I) ChlLNB (IA) или зависящей от света I Por (IB). При высокой интенсивности света (4000 люкс) заметно задержан фотоаутотрофный рост мутанта YFP12, к-рый имеет пониженное содержание хлорофилла (II). Мутант YFC2 растет нормально и содержит нормальное кол-во II. Оба мутанта растут фотоаутотрофно и имеют нормальное содержание II при низкой интенсивности света (400 люкс). В хемогетеротрофных условиях только мутант YFC2 не синтезирует II и накапливает протохлорофиллид. Т. обр. IA и IB по-разному регулируются в ответ на интенсивность света. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ РАБОТА
МЕХАНИЗМ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ РЕДУКТАЗ CHLLNB
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ РЕДУКТАЗ POR
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.61

Genetic analysis of the light-independent reduction of protochlorophyllide in the cyanobacterium Plectonema boryanum [Text] / Yuichi Fujita [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S.l., 1994. - P42
Перевод заглавия: Генетический анализ не зависящего от света восстановления протохлорофиллида у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: В не зависящем от света восстановлении протохлорофиллида у нитчатой цианобактерии Plectonema boryanum участвуют гены chlL и chlN. Секвенирование области длиной 7,6 т. п. н., содержащей chlLN, обнаружило еще 5 генов. С использованием гена ORF513 хлоропластов печеночника в качестве зонда гена chlB клонирован фрагмент ДНК. P. boryanum длиной 6,2 т. п. н., содержащий открытую рамку считывания, высокогомологичную ORF513. Япония, Inst. of Protein Research, Osaka Univ., Snita 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОХЛОРОФИЛЛИД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ НЕ ЗАВИСЯЩЕГО ОТ СВЕТА ВОССТАНОВЛЕНИЯ ФОТОХЛОРОФИЛЛИДА CHL
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fujita, Yuichi; Mikami, Aki; Takahashi, Yasuhiro; Hase, Toshiharu; Matsubara, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.32

Formation of an electron transfer complex between nitrite reductase and ferredoxin - comparison of cyanobacterial and plant ferredoxins [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Yukiko Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P87 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Образование электрон-переносящего комплекса между нитрит-редуктазой и ферредоксином - сравнение цианобактериальных и растительных ферредоксинов
Аннотация: Ферредоксин (Ф) - переносчик электронов, играющий центральную роль в метаболизме хлоропластов и клеток цианобактерий. Он образует комплексы со многими ферментами, обеспечивая эффективный межмолекулярный перенос электронов. С помощью ЯМР-спектроскопии и биохимических методов исследовали взаимодействие Ф и нитритредуктазы (НР). Цианобактериальные Ф и НР взаимодействовали более прочно, чем другие комбинации Ф и НР. Картирована область взаимодействия Ф и НР. Отмечено, что у Ф цианобактериального и растительного происхождения имеются кислые участки, общие для обоих Ф. Отмечены также небольшие различия между ними. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ЭЛЕКТРОН-ПЕРЕНОСЯЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИТРЕДУКТАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Sakakibara, Yukiko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.06-04В3.26

Onda, Yayoi.
FAD assembly and thylakoid membrane binding of ferredoxin: NADP{+} oxidoreductase in chloroplasts [Text] / Yayoi Onda, Toshiharu Hase // FEBS Lett. - 2004. - Vol. 564, N 1-2. - P116-120 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Включение ФАД и связывание с тилакоидной мембраной ферредоксин:НАДФ{+} - оксидоредуктазы в хлоропластах
Аннотация: Изучали включение флавинадениндинуклеотида (ФАД) в полипептиды при биосинтезе ферредоксин:НАДФ{+} - оксидоредуктазы у шпината (Spinacia oleracea). Обнаружено, что предшественник фермента импортируется в изолированные хлоропласты, затем процессируется до зрелого белка. Зрелый белок аккумулируется в строме как апо-форма и впоследствии связывается на тилакоидной мембране как холо-форма. Показано, что ФАД включается в зрелый белок внутри хлоропласта и процесс сборки происходит на тилакоидной мембране. Япония, Div. Enzymol., Inst., Protein Res., Osaka Univ., Osaka 565-0871. Библ. 24

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН: НАДФ-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
ВКЛЮЧЕНИЕ
ТИЛАКОИДНАЯ МЕМБРАНА
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.06-04В3.84

Biochemical and molecular characterization of a novel UDP-glucose: Anhocyanin 3'-O-glucosyltransferase, a key enzyme for blue anthocyanin biosynthesis, from gentian [Text] / Masako Fukuchi-Mizutani [et al.] // Plant Physiol. - 2003. - Vol. 132, N 3. - P1652-1663 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Биохимическая и молекулярная характеристика новой УДФ-глюкоза: антоцианин 3'-О-глюкозилтрансферазы, ключевого фермента синтеза синего антоциана, у горечавки
Аннотация: Из синих лепестков цветка горечавки (Gentiana triflora) была выделена и очищена до гомогенного состояния 3'-O-глюкозилтрансфераза (3'-ГТ), осуществляющая перенос молекулы глюкозы от УДФ-глюкозы к гентиодельфину [(дельфинидин 3-O-глюкозил-5-O-(6-O-кофеил-глюкозил)-3'-O-(6-O-кофеилглюкозид)]. На основании внутренней аминокислотной последовательности очищенной 3'-ГТ была выделена кДНК. Реконструированная аминокислотная последовательность имела аналогию с флавоноид-7-O-глюкозидтрансферазой из Schutellaria baicalensis. Однако рекомбинантный белок проявлял строгую субстратную специфичность к антоцинам дельфинидинового типа, содержащих глюкозу в 3- и 5-положениях, и к УДФ-глюкозе, используемой в качестве донора. Специфичность фермента была подтверждена с помощью экспрессии кДНК 3'-ГТ в трансгенной петунии. Полагают, что выделенный ген влияет на окраску цветков. Япония, Inst. of Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayamadai, Shimamoto-cho, Mishima-gun, Osaka. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: АНТОЦИАНИН-ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
АНТОЦИАНЫ
GENTIANA TRIFLORA
ГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Fukuchi-Mizutani, Masako; Okuhara, Hiroaki; Fukui, Yuko; Nakao, Masahiro; Katsumoto, Yukihisa; Yonekura-Sakakibara, Keiko; Kusumi, Takaaki; Hase, Toshiharu; Tanaka, Yoshikazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.12-04В3.16

A post genomic characterization of Arabidopsis ferredoxins [Text] / Guy Thomas Hanke [et al.] // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 134, N 1. - P255-264 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Постгеномная характеристика ферредоксинов арабидопсиса
Аннотация: Белковый переносчик электронов ферредоксин (Fd) локализуется в строме пластид высших растений. Геномы арабидопсиса и риса содержат ряд генов, кодирующих предполагаемые Fd. Осуществили рекомбинантную экспрессию и очистку 4 Fd-белков арабидопсиса и проанализировали их свойства. Два белка листового типа с сравнительно низкими редокс-потенциалами поддерживали повышенную фотосинтетическую активность. Один белок корневого типа высокоэффективно восстанавливал сульфит в нефотосинтетических условиях, а еще 1 имел значительный позитивный редокс-потенциал и ограниченные возможности донатора электронов. Все 4 белка имели экспрессию в зрелых листьях. Япония, Osaka Univ., 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871; enzyme@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОСЧИКИ
ГЕНЕТИКА
АРАБИДОПСИС

Доп.точки доступа:
Hanke, Guy Thomas; Kimata-Ariga, Yoko; Taniguchi, Isao; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.03-04В3.46

Hanke, Guy.
Analysis of the higher plant ferredoxin proteome [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Guy Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P168 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ ферредоксина протеом высших растений
Аннотация: Изучали семейство генов, кодирующих ферредоксин. Последний является транспортным белком, содержащим 2Fe и 2S и участвующим в качестве донора электронов во многих метаболических процессах. Был получен от Arabidopsis thaliana очищенный белок ферредоксина и были определены его физические константы, электронно-транспортные свойства и белковые взаимодействия. Установили, что ферредоксин обладает специфическими функциями для некоторых белков и принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях у всех высших растений. Япония, Divis. of Ensymol. Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ГЕНЫ
СВОЙСТВА
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.02-04В2.31

DNA binding property of sulfite reductase [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Yu Togawa [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P60 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: ДНК-связывающие свойства сульфитредуктазы
Аннотация: Сульфитредуктаза (SIR) кодируется ядерным геномом растений и локализуется в пластидной строме, являясь также главным компонентом пластидных нуклеоидов гороха. Изучали ДНК-связывающие свойства SIR цианобактерии Anabaena sp. РСС 7120 и 1-клеточной красной водоросли Cynidioschyzon merolae. Белок SIR, слитый с GST и меченный гистидином, проявлял экспрессию у E. coli и был очищен. Совместная экспрессия с сирогемсинтезой увеличивала выход SIR. Наличие этой простетической группы подтверждено измерением поглощения УФ. Получено антитело против SIR, к-рая обнаружена в водорослевых нуклеотидах. Под флуоресцентным микроскопом исследовали смесь SIR и пластидной ДНК и выявили мелки частички смеси. Япония, Dep. of Molecular Biology, Saitama Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA (ALGAE)
RHODOPHYTA (ALGAE)
CYANBIDIOSCHYZON MEROLAE (ALGAE)
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ДНК
СВЯЗЫВАНИЕ
ГЕН

Доп.точки доступа:
Togawa, Yu; Miyajima, Kazuniro; Moriyama, Takashi; Hase, Toshiharu; Sato, Naoki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.05-04В3.69

Okutani, Satoshi.
Subplastidal localization of Fd-interaction of maize leaf Fd-NADP{+} reductase isoenzymes as studied by Fd-affinity chromatography [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Satoshi Okutani, Guy T. Hanke, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P154 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Субпластидная локализация и Fd-взаимодействие изоферментов Fd-НАДФ{+} редуктазы листьев кукурузы, изученное с помощью Fd-афинной хроматографии
Аннотация: В хлоропластах ферредоксин (Fd) образует электронно-транспортный комплекс из окислительно-восстановительных ферментов, включающих Fd:НАДФ{+} оксидоредуктазу (FdНР), сульфитредуктазу, нитритредуктазу и глутаматсинтазу. С помощью Fd-афинной хроматографии изучали локализацию 3 изоферментов FdНР хлоропластов, выделенных из листьев кукурузы. Установили, что FdНР1 локализован в тилакоидных мембранах, FdНР3 связан со стромой, FdНР2 присутствует в обеих фракциях. Изоферменты различались аминокислотными последовательностями. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЛИСТ
КУКУРУЗА
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
АФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Hanke, Guy T.; Hase, Toshiharu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.08-04Б2.239

Shinmura, Kanako.
Promoter assay of Fd-GOGAT gene in response to carbon and nitrogen in cyanobacteria Plectonema boryanum [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Kanako Shinmura, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P70 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ [активности] промотора гена Fd-GOGAT в ответ [на различные источники] углерода и азота у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: У цианобактерии Plectonema boryanum присутствуют две глутаматсинтазы разных типов - Fd- и NADH-глутаматсинтазы. Ранее было показано, что клеточный контроль уровня Fd-глутаматсинтазы важен для регуляции способности ассимилировать азот в условиях высокой фотосинтезирующей активности. Изучена активность промотора гена Fd-глутаматсинтазы с помощью репортерного гена. Получен набор плазмид, содержащих ген люциферазы Vibrio harveyi под контролем промотора гена Fd-глутаматсинтазы, длина 5'-концевого участка варьирует от 2 т.п.н. до 130 п.н. Рекомбинантные плазмиды вводили в клетки P. boryanum и по изменению лициферазной активности оценивали реакцию промотора на определенные внешние условия (интенсивность света, источники углерода и азота). Установлено, что баланс между ассимиляцией азота и углерода является важнейшим фактором регуляции активности гена Fd-глутаматсинтазы. Реакция на определенные изменения внешних факторов зависит от длины включенного в плазмиду 5'-концевого района изучаемого гена, что указывает на участие cis-действующих элементов. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОМОТОР ГЕНА FD-ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
АССИМИЛЯЦИЯ УГЛЕРОДА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 11.03-04В2.9

A novel variant of ferredoxin-dependent sulfite reductase having preferred substrate specificity for nitrite in the unicellular red alga Cyanidioschyzon merolae [Text] / Kohsuke Sekine [et al.] // Biochem. J. - 2009. - Vol. 423, N 1. - P91-98 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Новый вариант ферредоксинозависимой сульфитредуктазы с предпочтительной субстратной специфичностью для нитрита у одноклеточной красной водоросли Cyanidioschyzon merolae
Аннотация: Растительные нитритредуктаза (NiR) и сульфитредуктаза (SiR) имеют общие структурные и функциональные черты и различаются субстратоспецифичностью. Геном обитателя горячих кислых ключей Cyanidioschyzon merolae (Cm) кодирует 2 SiR-гомолога: CmSiRA и CmSiRB (Cm-сульфитредуктазы А и В), но не гомологи NiR. Проверяя гипотезу о способности CmSiRB функционировать как нитрит-восстанавливающий фермент, получили рекомбинантную форму CmSiRB и охарактеризовали ее ферментные свойства. У этого фермента выявили значительную нитрит-восстанавливающую активность при экстремально низкой сульфит-восстанавливающей. Поскольку аффинность CmSiRB к сульфиту в 25 раз выше, чем к нитриту, восстановление нитрита CmSiRB конкурентно ингибируется сульфитом. Обсуждаются эти уникальные свойства CmSiRB, уровень которого существенно повышался при росте Cm в нитратной среде. Поглощение нитрита из среды ингибировалось сульфитом. Показана физиологическая роль CmSiRB в ассимиляции нитрата. Япония, Center for Structuring Life Sci., Graduate School of Arts and Sci., Univ. of Tokyo, 3-8-1 Komaba, Meguro-ku, Tokyo 153-8902. Библ. 37

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
CYANIDIOSCHYZON MEROLAE (ALGAE)
ФЕРРЕДОКСИН
НИТРИТРЕДУКТАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Sekine, Kohsuke; Sakakibara, Yukiko; Hase, Toshiharu; Sato, Naoki

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 11.02-04И2.21

Molecular interaction of ferredoxin and ferredoxin-NADP{+} reductase from human malaria parasite [Text] / Yoko Kimata-Ariga [et al.] // J. Biochem. - 2007. - Vol. 142, N 6. - P715-720 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярное взаимодействие ферредоксина и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазы из малярийного паразита человека
Аннотация: Малярийный паразит обладает ферредоксином (ФД) и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазой (ФНР) растительного типа, находящихся в апикопласте. У Plasmodium falciparum изучено молекулярное взаимодействие ФД и ФНР. Сайт-специфичные мутации кислотных остатков ФД и аффинная хроматография этих мутантов выявили, что 2 кислотных участка вносят основной вклад в электростатическое взаимодействие с ФНР. Япония. E-mail:a-yoko@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
ФЕРРЕДОКСИН
ФЕРРЕДОКСИН-НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Horii, toshihiro; Hase, Toshiharu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.08-04В3.052

Suzuki, Shoichi.
Plastid import and iron-sulfur cluster assembly of photosynthetic and nonphotosynthetic ferredoxin isoproteins in maize [Text] / Shoichi Suzuki, Keiji Izumihara, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 97, N 1. - P375-380 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Транспорт в пластиды и сборка железо-серных кластеров фотосинтетических и нефотосинтетических изопротеинов ферредоксина кукурузы
Аннотация: Исследовали внутриклеточную локализацию и процесс сборки активной формы изопротеинов ферредоксина (Фд) кукурузы, синтезированных с плазмидных кДНК путем транскрипции и трансляции in vitro. Предшественник нефотосинтетического ФД III, также как и предшественник фотосинтетического Фд I, импортировался в изолированные хлоропласты шпината, где происходил их протеолитический процессинг до размера зрелой формы. У части молекул (10-20%) после процессинга формировался железо-серный кластер. Сборка железо-серного кластера не была сопряжена со стадиями транслокации и процессинга, зависела от времени и т-ры, но не зависела от света. Аналогичные результаты были получены на изолированных этиопластах кукурузы. Предполагают, что Фд III локализуется в пластидах как нефотосинтезирующих, так и фотосинтезирующих клеток, где участвует в ассимиляции NO{-}[3] и SO{2}[4]{-}. Япония, Dep. of Agr. Chemistry, School of Agriculture, Nagoya Univ., Nagoya 464-01. Библ. 29.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ФОТОСИСТЕМЫ
СБОРКА
ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЕ КЛАСТЕРЫ
ФЕРРЕДОКСИН
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Izumihara, Keiji; Hase, Toshiharu

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.01-04В3.18

Kimata, Yoko.
Localization of ferredoxin isoproteins in mesophyll and bundle sheath cells in maize leaf [Text] / Yoko Kimata, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 89, N 4. - P1193-1197 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Локализация изоформ ферредоксина в клетках мезофилла и обкладки листа кукурузы
Аннотация: При исследовании экстрактов из листьев, мезокотилей и корней проростков кукурузы идентифицированы 4 изоформы ферредоксина (ФД), кол-во к-рых было различным в фотосинтетических и нефотосинтетических органах. В зеленых или этиолированных листьях обнаружены всех 4 изоформы ФД, тогда как в мезокотилях и корнях - 2. Кол-во 2 изоформ, характерных исключительно для листьев, резко увеличивалось при зеленении этиолированных листьев. Причем одна из этих изоформ обнаруживалась в хлоропластах (Хп) и клеток мезофилла, и клеток обкладки (КО), а другая - только в Хп КО. Япония, Dep. of Agr. Chem., School of Agriculture, Nagoya Univ., Chikusa, Nagoya 464. Библ. 22.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ЛИСТ
ТКАНИ
КУКУРУЗА
МЕЗОФИЛЛ
ФЕРРЕДОКСИН
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.02-04В3.32

Sakamoto, Youky.
Nitric oxide bleaches plant ferredoxin [Text] : тез.[46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Youky Sakamoto, Toshiharu Hase, Hideo Yamasaki // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P190 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Оксид азота обесцвечивает ферродоксин в растениях
Аннотация: Оксид азота (NO) образуется в клетках растений в результате ферментативных и неферментативных реакций. Поскольку белки с Fe-S кластерами способны формировать динитрозильные комплексы через реакцию с NO, они были рассмотрены как молекулы-мишени для NO. Ферродоксин (Fd) является Fe-S белком, присутствующим в живых организмах. Показано, что NO реагирует с Fd(II) и Fd(III). Генерация NO in vitro, вызываемая химическим донором NO (SNAP), обесцвечивает характерные адсорбционные пики Fds. Реакцию суппрессировал карбокси-PTIO, связывающий NO. Fd(III), в к-ром Ser(46)-Thr(47) были замещены Gly-Gly, очень быстро обесцвечивался в присутствии NO. Считают, что растительный Fd является мишенью для NO. Сделано предположение, что Ser(46)-Thr(47) важен для защиты Fd от NO. Япония, Center of Molecular Biosci., Univ. Ryukyus, Okinawa 903-0213

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: АЗОТ
ОКСИД
ФЕРРЕДОКСИН
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Yamasaki, Hideo

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.08-04В2.6

Formation of an electron transfer complex between nitrite reductase and ferredoxin - comparison of cyanobacterial and plant ferredoxins [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Yukiko Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P87 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Образование электрон-переносящего комплекса между нитрит-редуктазой и ферредоксином - сравнение цианобактериальных и растительных ферредоксинов
Аннотация: Ферредоксин (Ф) - переносчик электронов, играющий центральную роль в метаболизме хлоропластов и клеток цианобактерий. Он образует комплексы со многими ферментами, обеспечивая эффективный межмолекулярный перенос электронов. С помощью ЯМР-спектроскопии и биохимических методов исследовали взаимодействие Ф и нитритредуктазы (НР). Цианобактериальные Ф и НР взаимодействовали более прочно, чем другие комбинации Ф и НР. Картирована область взаимодействия Ф и НР. Отмечено, что у Ф цианобактериального и растительного происхождения имеются кислые участки, общие для обоих Ф. Отмечены также небольшие различия между ними. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ЭЛЕКТРОН-ПЕРЕНОСЯЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИТРЕДУКТАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Sakakibara, Yukiko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Hase, Toshiharu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 07.09-04В2.12

Arrest of chlorophyll synthesis and differential decrease of Photosystems I and II in a cyanobacterial mutant lacking light-independent protochlorophyllide reductase [Text] / Shigeki Kada [et al.] // Plant Mol. Biol. - 2003. - Vol. 51, N 2. - P225-235 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Приостановка синтеза хлорофилла и дифференциальное снижение активности фотосистем I и II у цианобактериального мутанта с отсутствием светонезависимой протохлорофиллидредуктазы
Аннотация: Ген chl1 кодирует субъединицу светонезависимой протохлорофиллидредуктазы. Лишенные его мутанты цианобактерии Plectonema boryanum не синтезируют хлорофилл (Chl) в темноте. При гетеротрофной культивации в темноте содержание Chl снижалось по экспоненте в обращенном профиле размножения клеток, т. к. ранее существовавший Chl переходил в дочерние клетки. Параллельно снижалась активность фотосистемы I (ФС I), объем ее Chl-связывающих единиц, PsaA/PsaB, и периферической единицы PsaC. Уровни их транскриптов несущественно изменялись после приостановки синтеза Chl. В противоположность этому, ФС II сохраняла высокую активность и белковый уровень D1 и СР47, указывая на продолжение их синтеза после приостановки Chl. Периферический Chl ФС I может перераспределяться для биосинтеза ФС II в этиолированных клетках цианобактерии

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ХЛОРОФИЛЛ
СИНТЕЗ
МУТАНТ

Доп.точки доступа:
Kada, Shigeki; Koike, Hiroyuki; Satoh, Kazuhiko; Hase, Toshiharu; Fujita, Yuichi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.03-04В3.21

Three maize leaf ferredoxin: NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin [Text] / Satoshi Okutani [et al.] // Plant Physiol. - 2005. - Vol. 139, N 3. - P1451-1459 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Три ферредоксин: НАДФН-оксидоредуктазы в листьях кукурузы различны по локализации внутри хлоропласта, экспрессии и взаимодействию с ферредоксином
Аннотация: В высших растениях ферредоксин (Fd): НАДФН-оксидоредуктазы (FNR) катализируют восстановление НАДФ{+} на конечном этапе прямого транспорта электронов при фотосинтезе и участвуют в циклическом потоке электронов. В хлоропластах кукурузы идентифицировали 3 изофермента FNR (LFNR1, LFNR2 и LFNR3), содержание к-рых было одинаковым. При фракционировании хлоропластов установили, что LFNR3 является исключительно растворимым ферментом, LFNR1 присутствует только в тилакоидных мембранах, LFNR2 имеет двойную локализацию. При очистке LFNR1 и LFNR2 обнаружили, что они связаны с комплексом цитохромов b[6]f. Был клонирован LFNR3 и получены все 3 изофермента в виде стабильных растворимых белков. Рекомбинантные белки не различались по способности восстанавливать Fd. Однако колоночная хроматография показала различия в механизмах взаимодействии LFNR1 и LFNR2 с Fd. Различия проявлялись в специфичности межмолекулярных солевых связей и чувствительности взаимодействия от pH. У растений, выращенных при разных режимах N, транскрипты LFNR1 и LFNR2 были наиболее обильны в условиях высокого требования для НАДФН. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita, Osaka. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН:НАДФН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ЛИСТ
ХЛОРОПЛАСТЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Okutani, Satoshi; Hanke, Guy T.; Satomi, Yoshinori; Takao, Toshifumi; Kurisu, Genji; Suzuki, Akira; Hase, Toshiharu

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.110

Analysis of electron donor systems for sulfite reductase in photosynthetic and nonphotosynthetic organs in maize [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P37 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ электрон-донорных систем для сульфитредуктазы в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах кукурузы
Аннотация: Использовали сульфитредуктазу (SiR) из кукурузы и экспрессированные через E. coli изобелки ферредоксина (Fd) и Fd-НАДФ-редуктазы для составления различных восстановительных систем. Установили, что для наиболее эффективного поддержания электронного транспорт от НАДФ к сульфитредуктазе требовалось сочетание Fd III/R-FNR/SiR. Япония, Inst. Fund. Res. Suntory, Osaka 618-8503

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
КУКУРУЗА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Onda, Yavoi; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.39

Molecular characterization of a nitrate-induced ferredoxin isoprotein in maize root [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Tomohiro Matsumura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P148 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика нитрат-индуцируемых ферредоксинизопротеинов в корнях кукурузы
Аннотация: Исследовали характеристики изопротеина ферредоксина (ИФ) FdVI. В корнях кукурузы на среде без нитратов единственным ИФ оказался FdIII. При индукции нитратом увеличивалось кол-во FdVI в корнях при постоянном содержании FdIII. Кинетика накопления мРНК FdVI была сходна с таковой для транскриптов нитритредуктазы и Fd-НАДФ-редуктазы. Сделан вывод об участии FdVI в транспорте электронов от НАДФН к ферментам ассимиляции нитрата

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: МИНЕРАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ
АЗОТ
ГЕНЕТИКА
КУКУРУЗА
БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИНИЗОПРОТЕИД
ZEA MAYS (MONOCOT.)

Доп.точки доступа:
Matsumura, Tomohiro; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска