Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Thony-Meyer, Linda$<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.201

    Thony-Meyer, Linda.
    Cytochrome c biogenesis in bacteria: A possible pathway begins to emerge [Text] / Linda Thony-Meyer, Daniel Ritz, Hauke Hennecke // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 12, N 1. - P1-9 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Биогенез цитохрома с у бактерий: начинает появляться возможный путь
Аннотация: Обзор. Биогенез цитохрома с (I) включает посттрансляц. путь конверсии пре-апо-I (II) в зрелый холо-I. Генетич. и биохимич. анализ бактериальных мутантов показал, что в этом пути участвуют продукты по меньшей мере 8 генов. Предложена след. модель пути созревания I, состоящего из 5 стадий: 1) после синтеза II и гема (III) в цитоплазме II и III транслоцируются через мембрану II при участии аппарата секреции белков Sec, а III при участии АВС-транспортера - продукта генов cycVWX (helABCD); 2) сайт связывания III в II (СХХСН) поддерживается в восстановленном состоянии тиоредоксиноподобным белков tlpB/helB, а III переводится в восстановленную форму и презентируется цитохром-с-гем-лиазе (IV) при участии продуктов генов (cel2/cycL; 3) III лигируется с II под действием IV, субъединицами к-рой являются продукты генов cycHJK/cel1; 4) лидерная пептидаза удаляет сигнальный пептид растворимых I, к-рые затем освобождаются из мембраны; 5) I сворачиваются и собираются в мультисубъединичные комплексы. Библ. 73. Швейцария, Mikrobiol. Inst., Eidgelossische Technische Hochschule, CH-8092 Zurich.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
С
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ СИНТЕЗА ЦИТОХРОМА С
ФУНКЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 73

Доп.точки доступа:
Ritz, Daniel; Hennecke, Hauke
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.233

   
    A high-affinity cbb[3]-type cytochrome oxidase terminates the symbiosis-specific respiratory chain of Bradyrhizobium japonicum [Text] / Oliver Preisig [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 6. - P1532-1538 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Цитохромоксидаза типа cbb[3] терминирует специфичную для симбиоза дыхательную цепь у Bradyrhizobium japonicum
Аннотация: У медленнорастущих клубеньковых бактерий сои (Bradyrhizobium japonicum) выявлен оперон fixNOQP, мутации в котором приводят к утрате симбиотической азотфиксации. FixN является гидрофобным, гем-связывающим белком. FixO и FixP представляют собой связанные с мембраной цитохромы с-типа (молекулярные массы 29 и 31 КДа), проявляют пероксидазную активность в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия. Белок FixP иммунологически выявляется в мембранах бактероидов. Таким образом, эти белки составляют цитохромоксидазу типа ccb[3], которая определяет 85% общей цитохром c-оксидазной активности бактероидов. Предполагается, что именно эта цитохромоксидаза обеспечивает дыхание в микроаэрофильных условиях, необходимых для поддержания высокой интенсивности симбиотической азотфиксации в бактероидах. Швейцария, Mikrobiologisches Institut, Eidgenossische Technische Hochschule, CH-8092 Zurich. Библ. 40
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН FIXNOQP СИМБИОТИЧЕСКОЙ АЗОТФИКСАЦИИ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ФУНКЦИИ
ЦИТОХРОМОКСИДАЗА CBB[3]
ТЕРМИНАЦИЯ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Preisig, Oliver; Zufferey, Rachel; Thony-Meyer, Linda; Appleby, Cyril A.; Hennecke, Hauke
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.09-04Б3.85

   
    Biochemical and genetic characterization of the acetaldehyde dehydrogenase complex from Acetobacter europaeus [Text] / Claudia Thurner [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 2. - P81-91 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Биохимическая и генетическая характеристика ацетальдегиддегидрогеназного комплекса из Acetobacter europaeus
Аннотация: Выделен гомогенный препарат комплекса ацетальдегиддегидрогеназы (I) из промышленного штамма Acetobacter europaeus - продуцента уксуса. K[M] для ацетальдегида равна 2,1 мМ. I состоят из 3 разных субъединиц с мол. м. 79000 (IA), 46000 (IB) и 17000 (IC). IA и IB содержат гем (II) и кластеры [2Fe-2S]. Секвенирование нескольких фрагментов сегмента хромосомной ДНК A. europaeus длиной 6 т. п. н. обнаружило 3 сложные открытые рамки считывания, к-рые кодируют белки с мол. м. 84,1; 49,0 и 16,7 кД. Эти гены названы соотв. aldH, aldF и aldG. N-конец IA обнаружен в предсказанной аминокислотной последовательности продукта гена aldH. Это указывает на присутствие сигнального пептида. Подтверждена котранскрипция 3 генов ald. Приведены данные, показывающие, что IB содержит II-C, IC-кластер [2Fe-2S] и IA-молибденовый кофактор и II-B. С 5'-стороны от оперона обнаружена часть гена gdhA, гомологичного С-концу нескольких глюкозодегидрогеназ, зависящих от пирролохинолинхинона. Швейцария, Mikrobiol. Inst., ETH-Zentrum. CH-8092 Zurich. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ АЦЕТАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ ALD
ОБНАРУЖЕНИЕ
КОТРАНСКРИПЦИЯ
АЦЕТАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
КОМПЛЕКС
ВЫДЕЛЕНИЕ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ACETOBACTER EUROPAEUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thurner, Claudia; Vela, Cinzia; Thony-Meyer, Linda; Meile, Leo; Teuber, Michael
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.139

   
    Biochemical and genetic characterization of the acetaldehyde dehydrogenase complex from Acetobacter europaeus [Text] / Claudia Thurner [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 2. - P81-91 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Биохимическая и генетическая характеристика ацетальдегиддегидрогеназного комплекса из Acetobacter europaeus
Аннотация: Выделен гомогенный препарат комплекса ацетальдегиддегидрогеназы (I) из промышленного штамма Acetobacter europaeus - продуцента уксуса. K[M] для ацетальдегида равна 2,1 мМ. I состоят из 3 разных субъединиц с мол. м. 79000 (IA), 46000 (IB) и 17000 (IC). IA и IB содержат гем (II) и кластеры [2Fe-2S]. Секвенирование нескольких фрагментов сегмента хромосомной ДНК A. europaeus длиной 6 т. п. н. обнаружило 3 сложные открытые рамки считывания, к-рые кодируют белки с мол. м. 84,1; 49,0 и 16,7 кД. Эти гены названы соотв. aldH, aldF и aldG. N-конец IA обнаружен в предсказанной аминокислотной последовательности продукта гена aldH. Это указывает на присутствие сигнального пептида. Подтверждена котранскрипция 3 генов ald. Приведены данные, показывающие, что IB содержит II-C, IC-кластер [2Fe-2S] и IA-молибденовый кофактор и II-B. С 5'-стороны от оперона обнаружена часть гена gdhA, гомологичного С-концу нескольких глюкозодегидрогеназ, зависящих от пирролохинолинхинона. Швейцария, Mikrobiol. Inst., ETH-Zentrum. CH-8092 Zurich. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ АЦЕТАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ ALD
ОБНАРУЖЕНИЕ
КОТРАНСКРИПЦИЯ
АЦЕТАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
КОМПЛЕКС
ВЫДЕЛЕНИЕ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ACETOBACTER EUROPAEUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thurner, Claudia; Vela, Cinzia; Thony-Meyer, Linda; Meile, Leo; Teuber, Michael
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.48

   
    The role of respiration in symbiotic nitrogen fixation [Text] / Hauke Hennecke [et al.] // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P124-125 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Роль дыхания в симбиотической азотфиксации
Аннотация: Обсуждается фиксация N[2] клубеньковыми бактериями. Поскольку конц-ия O[2] в корневых клубеньках очень низка (5-30 нМ), а АТФ для восстановления N[2] генерируется в процессе дыхания, было сделано предположение о функционировании в клетках бактероидов оксидаз с очень высоким сродством к O[2]. Подтверждением такому предположению служит обнаружение у Bradyrhizobium japonicum фермента типа цитохром-cbb[3]-оксидазы, взаимодействующего с леггемоглобином и имеющего по отношению к O[2] K[м] 7 нМ. Обсуждается также генетическая организация и свойства ряда ферментов, участвующих в дыхательной цепи B. japonicum. Швейцария, Microb. Inst., Schmelzbergstrasse, 7, CH-8092, Zurich. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
АЗОТФИКСАЦИЯ
СИМБИОТИЧЕСКАЯ АЗОТФИКСАЦИЯ
ДЫХАНИЕ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Hennecke, Hauke; Preisig, Oliver; Zufferey, Rachel; Thony-Meyer, Linda
6.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 99.08-04Б3.210

   
    The role of respiration in symbiotic nitrogen fixation [Text] / Hauke Hennecke [et al.] // Beijerinck Centenn. "Microb. Physiol. and Gene Regul.: Emerg. Princ. and Appl.", The Hague, 10-14 Dec., 1995. - Delft, 1995. - P124-125 . - ISBN 90-407-1213-1
Перевод заглавия: Роль дыхания в симбиотической азотфиксации
Аннотация: Обсуждается фиксация N[2] клубеньковыми бактериями. Поскольку конц-ия O[2] в корневых клубеньках очень низка (5-30 нМ), а АТФ для восстановления N[2] генерируется в процессе дыхания, было сделано предположение о функционировании в клетках бактероидов оксидаз с очень высоким сродством к O[2]. Подтверждением такому предположению служит обнаружение у Bradyrhizobium japonicum фермента типа цитохром-cbb[3]-оксидазы, взаимодействующего с леггемоглобином и имеющего по отношению к O[2] K[м] 7 нМ. Обсуждается также генетическая организация и свойства ряда ферментов, участвующих в дыхательной цепи B. japonicum. Швейцария, Microb. Inst., Schmelzbergstrasse, 7, CH-8092, Zurich. Библ. 5
ГРНТИ  
68.03.07
ВИНИТИ 681.03.07.02
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
АЗОТФИКСАЦИЯ
СИМБИОТИЧЕСКАЯ АЗОТФИКСАЦИЯ
ДЫХАНИЕ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Hennecke, Hauke; Preisig, Oliver; Zufferey, Rachel; Thony-Meyer, Linda
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.72

    Zufferey, Rachel.
    Heme C incorporation into the c-type cytochromes FixO and FixP is essential for assembly of the Bradyrhizobium japonicum cbb[3]-type oxidase [Text] / Rachel Zufferey, Hauke Hennecke, Linda Thony-Meyer // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 412, N 1. - P75-78 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Включение гема C в цитохромы FixO и FixP c-типа важно для сборки оксидазы cbb[3]-типа из Bradyrhizobium japonicum
Аннотация: Моногемный и дигемный цитохромы FixO и FixP c-типа являются двумя субъединицами респираторной оксидазы Bradyrhizobium japonicum cbb[3]-типа. Остатки цистеина гем-C-связывающего мотива CXXCH заменены на серины с помощью сайт-направленного мутагенеза, что ведет к инактивации оксидаз у всех мутантов. Установлено, что интактный гем-связывающий участок полипептида FixO необходим не только для синтеза голопротеина FixO, но и для образования целого оксидазного комплекса cbb[3]-типа. Оба гем-связывающих участка FixP важны для созревания и сборки этой субъединицы. Невозможно создать стабильный вариант FixP, к-рый содержит только один гем C. Швейцария, Mikrobiol. Inst., Eidgenossische Tech. Hochseh., CH-8092 Zurich. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ FIXO
ЦИТОХРОМ FIXP
C-ТИП
ГЕМ C
ВКЛЮЧЕНИЕ
РОЛЬ
РЕСПИРАТОРНАЯ ОКСИДАЗА CBB[3]-ТИПА
СБОРКА
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM

Доп.точки доступа:
Hennecke, Hauke; Thony-Meyer, Linda
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.277

    Schulz, Henk.
    Prototype of a heme chaperone essential for cytochrome c maturation [Text] / Henk Schulz, Hauke Hennecke, Linda Thony-Meyer // Science. - 1998. - Vol. 281, N 5380. - P1197-1199 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Прототип шаперона гема, существенный для созревания цитохрома с
Аннотация: Показано, что гемопротеин CcmE (I), кодируемый опероном ccm ABCDEFGH созревания цитохрома с (II) у Escherichia coli, связывает гем (III) в периплазме за счет образования одной ковалентной связи с остатком гис[130] в I. Связанный III затем освобождается и переносится к апо-II. Т. обр. I является шапероном III, направляющим III к нужному биологич. партнеру и предотвращает образование незаконных комплексов. Швейцария, Mikrobiol. Inst., ETH, CH-8092 Zurich. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ГЕМОПРОТЕИН CCME
ФУНКЦИЯ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
СИНТЕЗ
ГЕМ
ПЕРЕНОС
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hennecke, Hauke; Thony-Meyer, Linda
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.278

   
    Heme transfer to the heme chaperone CcmE during cytochrome c maturation requires the CcmC protein, which may function independently of the ABC-trasporter CcmAB [Text] / Henk Schulz [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96, N 11. - P6462-6467 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Перенос гема к шаперону гема CcmE во время созревания цитохрома c требует белка CcmC, который может функционировать независимо от переносчика ABC-CcmAB
Аннотация: У Escherichia coli оперон ccm созревания цитохрома c (I) кодирует 7 мембранных белков (CcmA-CcmK). Периплазматическим шапероном гема (II) является белок CcmE (III), к-рый связывает II ковалентно и переносит на апо-I в присутствии CcmF, CcmG и CcmH. Изучены функции продуктов генов ccmABCD в образовании холо-III и последующем связывании II с апо-I. В отсутствие этих генов II не связывается с III. Показано, что белок CcmC (IV) функционально разобщен от переносчика ABC-CcmAB (V), т. к. IV является единственным из белков Ccm, к-рый требуется для переноса II и прикрепление к III. Сайт-направленный мутагенез консервативных остатков His инактивирует IV, так что IV прямо взаимодействует с II при участии этих остатков. Представлены данные, ставящие под сомнение роль V как экспортера II. Истинный субстрат V неизвестен. Белок CcmD участвует в стабилизации III в мембране. Предложен путь движения II как часть пересмотренной модели созревания I у E. coli. Швейцария, Mikrobiol. Inst., ETH, CH-8092 Zurich. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМ C
ПРОЦЕССИНГ
ШАПЕРОНЫ
ШАПЕРОН ГЕМА CCME
ГЕМ
ПЕРЕНОС
БЕЛОК CCMC
ПЕРЕНОСЧИК ABC
ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ РАЗОБЩЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Schulz, Henk; Fabianek, Renata A.; Pellicioli, Erica C.; Hennecke, Hauke; Thony-Meyer, Linda
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.276

    Schulz, Henk.
    New insights into the role of CcmC, CcmD and CcmE in the haem delivery pathway during cytochrome c maturation by a complete mutational analysis of the conserved tryptophan-rich motif of CcmC [Text] / Henk Schulz, Erica C. Pellicioli, Linda Thony-Meyer // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 37, N 6. - P1379-1388 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новые сведения о роли CcmC, CcmD и CcmE в пути доставки гема во время созревания цитохрома c, полученные тонким мутационным анализом консервативного богатого триптофаном мотива белка CcmC
Аннотация: У Escherichia coli интегральный мембранный белок CcmC (I) участвует в ковалентном включении гема (II) в белок CcmE (III) и содержит высококонсервативный богатый остатками трп мотив WGXXWXWD во второй периплазматич. петле. Предпринят систематич. мутационный анализ этого мотива. Замены T121A и W122A неконсервативных остатков не влияют на активность I. Замены W119A, G120A, W123A, W125I и D126A и делеция 'ДЕЛЬТА'V124 ингибируют ковалентное включение II в III. Усиленная экспрессия гена ccmD супрессирует этот мутантный фенотип, увеличивая кол-во I в мембране. Среди всех одиночных мутаций наиболее сильный дефект I вызывает делеция 'ДЕЛЬТА'V124. Мутанты, у к-рых заменены 6 остатков триптофанового мотива, не имеют остаточной активности I. Этот фенотип не зависит от уровня экспрессии ccmD. Эти данные подтвердили важность триптофанового мотива для переноса II в III. Высказано предположение, что 3 мембранных белка (I, III и CcmD) прямо взаимодействуют друг с другом и устанавливают путь доставки II из цитоплазмы в периплазму для созревания цитохрома с. Швейцария, Inst. Mikrobiol., ETH, CH-8092 Zurich. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ C
СОЗРЕВАНИЕ
ГЕМ
ДОСТАВКА
БЕЛОК
БЕЛОК CCM E СБОРКИ ЦИТОХРОМА C
ВТОРАЯ ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ПЕТЛЯ
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Pellicioli, Erica C.; Thony-Meyer, Linda
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.224

    Schulz, Henk.
    Interspecies complementation of Escherichia coli ccm mutants: CcmE (CycJ) from Bradyrhizobium japonicum acts as a heme cheperone during cytochrome c maturation [Text] / Henk Schulz, Linda Thony-Meyer // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 23. - P6831-6833 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Межвидовая комплементация мутантов ccm Escherichia coli: белок CcmE (CycJ) из Bradyrhizobium japonicum действует как шаперон гема во время созревания цитохрома c
Аннотация: У Escherichia coli периплазматич. шапероном гема является белок CcmE, к-рый загружается гемом при участии мембранного белка CcmC. Экспрессия белка CcmE (CycJ) из Bradyrhizobium japonicum в E. coli показала, что гем ковалентно связывается с этим белком через консервативный остаток гистидина. Чужеродный белок CсmE может переносить гем к цитохрому с у Е. coli, т. е. функционирует как шаперон гема. Белок CcmC (CycZ) из B. japonicum, экспрессированный в E. coli, способен встраивать гем в CсmE. Швейцария, Inst. Mikrobiol., ETH, CH-8092 Zurich. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ШАПИРОНА CCME
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК
ШАПЕРОН ГЕМА CCME
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thony-Meyer, Linda
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.217

    Thony-Meyer, Linda.
    Haem-polypeptide interactions during cytochrome c maturation [Text] / Linda Thony-Meyer // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 2000. - Vol. 1459, N 2-3. - P316-324 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Взаимодействие гем - полипептид во время созревания цитохрома c
Аннотация: Обзор. В созревании цитохрома c (I) участвует транслокация апо-I и его кофактора - гема (II) через мембрану, после к-рой I и II соединяются ковалентно. Эти процессы рассмотрены на примере Escherichia coli. В прохождении II через мембрану и включении в апо-I участвует набор белковых факторов созревания Ccm (III). IIIC, IIIE и IIIF прямо взаимодействуют с II, причем IIIE связывает II ковалентно. IIIC требуется для связывания II с IIIE, а IIIF - для освобождения II от IIIE и переноса на апо-I. Швейцария, Inst. Microbiol., ETN Zurich, CH-8092 Zurich
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ C
СОЗРЕВАНИЕ
АПОЦИТОХРОМ C
КОФАКТОР
ТРАНСЛОКАЦИЯ
КОВАЛЕНТНОЕ СОЕДИНЕНИЕ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ФАКТОРЫ СОЗРЕВАНИЯ CCM
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.05-04Б2.213

   
    Biochemical and mutational characterization of the heme chaperone CcmE reveals a heme binding site [Text] / Elisabeth Enggist [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 1. - P175-183 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Биохимическая и мутационная характеристика CcmE выявила сайт связывания гема
Аннотация: CcmE кратковременно связывает гем в периплазме Escherichia coli и освобождает его на цитохромах c-типа. Химическая природа ковалентной связи между гемом и H130 неизвестна. Очистили растворимый гистидин-меченый CcmE и представили его спектроскопические характеристики. С помощью сканирующего по аланину мутагенеза консервативных аминокислот показали, что H130 - остаток, необходимый для связывания и освобождения гема. Мутации гидрофобных аминокислот F37, F103, L127 и Y134 на аланин действовали на CcmE больше, чем мутации заряженных и полярных остатков. Полученные данные соответствовали недавно полученной с помощью ядерномагнитного резонанса структуре CcmE и привели к заключению, что гем связывается с гидрофобной платформой на поверхности белка, а затем прикрепляется к H130 ковалентной связью. Замена H130 на цистеин вела к образованию ковалентной связи между гемом и C130 на низком уровне. Однако H130C мутант CcmE был неактивен в созревании C-цитохрома. Выделение и характеристика гем-связывающих пептидов, полученных при триптическом переваривании дикого типа и H130C CcmE, привели к гипотезе, что гем ковалентно связывается с винильной группой. Швейцария, Dep. Biol., Inst. fur Microbiol., Eidgenossische Technische Hochschule, Schmelzbergstrasse 7, CH-8092 Zurich. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК - ПЕРЕНОСЧИК ГЕМА CCME
СТРУКТУРА
САЙТ СВЯЗЫВАНИЯ ГЕМА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Enggist, Elisabeth; Schneider, Michael J.; Schulz, Henk; Thony-Meyer, Linda
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 06.07-04Б4.71

    Ren, Qun.
    A bacterial cytochrome c heme lyase. CcmF Forms a complex with the heme chaperone CcmE and CcmH but not with apocytochrome c [Text] / Qun Ren, Umesh Ahuja, Linda Thony-Meyer // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 10. - P7657-7663 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Бактериальная цитохром c гем-лиаза. Белок CcmF образует комплекс с шапероном CcmE гема и белком CcmH, но не с апоцитохромом c
Аннотация: Показано, что белок CcmF Escherichia coli играет ключевую роль на поздних этапах созревания цитохрома c. Консервативные остатки His173, His261, His303 и His491, а также богатый триптофаном мотив важны в функционировании CcmF. CcmF непосредственно взаимодействует с донором гема CcmE, а также с белком CcmH, но не с апоцитохромом c. предполагается, что CcmF и CCmH образуют цитохром с гем-лиазный комплекс, который высвобождает гем из CcmF и переносит его к цитохрому c. Швейцария, Inst. Mikrobiol., Eidgenossische Technische Hochschule, CH-8092 Zurich. Библ. 24
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ C ГЕМ-ЛИАЗА
БЕЛОК-ШАПЕРОН CCME
БЕЛОК CCMF
БЕЛОК CCMH
КОМПЛЕКС
РОЛЬ
ЦИТОХРОМ C
СОЗРЕВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ahuja, Umesh; Thony-Meyer, Linda
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 14.03-04А3.92

   
    Comparative study of three lactate oxidases from Aerococcus viridans for biosensing applications [Text] / Irene Taurino [et al.] // Electrochim. acta. - 2013. - Vol. 93. - P72-79 . - ISSN 0013-4686
Перевод заглавия: Сравнительное изучение трех лактатоксидаз из Aerococcus viridans для использования в биосенсорах
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
РАЗРАБОТКА
ФЕРМЕНТНЫЕ БИОСЕНСОРЫ
НАНОТРУБКИ
AEROCOCCUS VIRIDANS (BACT.)
ЛАКТАТОКСИДАЗА
L-ЛАКТАТОКСИДАЗЫ
КОММЕРЧЕСКИЙ ФЕРМЕНТ
ГЕННОИНЖЕНЕРНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Taurino, Irene; Reiss, Renate; Richter, Michael; Fairhead, Michael; Thony-Meyer, Linda; De, Micheli Giovanni; Carrara, Sandro
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.269

    Thony-Meyer, Linda.
    An unusual gene cluster for the cytochrome bc[1] complex in Bradyrhizobium japonicum and its requirement for effective root nodule symbiosis [Text] / Linda Thony-Meyer, Dietmar Stax, Hauke Hennecke // Cell. - 1989. - Vol. 57, N 4. - P683-697 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Необычный кластер генов комплекса цитохрома bc[1] у Bradyrhizobium japonicum и его необходимость для эффективного симбиоза при нодуляции корней
Аннотация: Проведена идентификация, секвенирование и функциональный анализ первых генов, вовлеченных в дыхание у ризобий. Исходным материалом служил полученный вставкой Tn5 мутант Bradyrhizobium japonicum 2800, характеризующийся плейотропной дыхательной недостаточностью и неспособностью к фиксации азота. Выявлено 2 сцепленных гена, fbcF и fbcH, кодирующие компоненты респираторного комплекса III-белок Fe/S и цитохромы b и c[1]. Обнаружено, что fbcH является, по-видимому, единственным геном для синтеза обоих цитохромов, так что его 5'-половина кодирует цитохром b, а 3'-половина - цитохром с[1]. Показано, что крупный белок-предшественник FbcH подвергается посттрансляционному процессингу, приводящему к образованию 2 цитохромов. Инсерционные мутанты по генам fbcF и fbcH растут анаэробно, но не способны к фиксации азота при симбиозе с соей. Отсюда сделан вывод, что оба гена существенны для симбиоза. Предполагается, что B. japonicum использует цитохром bc[1]-содержащую дыхательную цепь в процессе существования как микроаэробного эндосимбионта. Напротив, в аэробных условиях дыхание у этих бактерий происходит bc[1]-независимым путем. Ил. 9. Табл. 2. Библ. 69. Швейцария, Eidgenossische Technische Hochschule Schmeizbergstrasse 7 CH-8092 Zurich.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
ШТАММ HO RIF 15
БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
МЕХАНИЗМ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
РИЗОБИИ
СТРУКТУРА
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА FE/S FBCF
ГЕН ЦИТОХРОМОВ BE FBCH
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ НУКЛЕОТИДОВ
ФУНКЦИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК FBC H
СИНТЕЗ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Stax, Dietmar; Hennecke, Hauke
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)