СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Seaman, Matthew N. J.$<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.91

Seaman, Matthew N. J.
Call for the COPs [Text] / Matthew N. J. Seaman, Margaret S. Robinson // Curr. Biol. - 1994. - Vol. 4, N 10. - P926-929 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Требования для белковых комплексов COP
Аннотация: Обзор. Идентифицирован новый комплекс цитозольных белков, требующийся для образования пузырьков в эндоплазматич. сети (ЭС). Описаны компоненты COPI, локализующегося в комплексе Гольджи, и COPII, локализующегося в ЭС. Рассмотрены закономерности образования пузырьков в ЭС. Сделано заключение, что образованием фракции транспортных пузырьком в клетке управляют COPI, COPII и клатрин с адапторами. Великобритания, Univ. Cambridge, Dep. Clinical Biochem., Addenbrooke's Hosp, Hills Road. Cambridge CB2 2QR. Библ. 31

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПУЗЫРЬКИ
РЕГУЛЯЦИЯ ОБРАЗОВАНИЯ
БЕЛКИ COP
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

Доп.точки доступа:
Robinson, Margaret S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.06-04Я6.115

Seaman, Matthew N. J.
Targeting and mistargeting of plasma membrane adaptors in vitro [Text] / Matthew N. J. Seaman, Catriona L. Ball, Margaret S. Robinswon // J. Cell Biol. - 1993. - Vol. 123, N 5. - P1093-1105 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Правильное и ошибочное нацеливание адапторов плазматической мембраны in vitro
Аннотация: Таргетинг покрытых клатрином везикул комплексов адаптеров плазматич. мембраны (АПМ) у клеток NRK и Vero изучали в системе in vitro с пермеабилизированными клетками и цитозолем донора. Использование видо- и/или тканеспецифич. антител позволяет визуализировать вновь привлеченные экзогенные АПМ. Таргетинг АПМ может переключаться из плазматич. мембраны в околоядерный компартмент под действием ГТФ'гамма'S(I) или избытка Ca{2+}. Предварительная обработка брефельдином А предотвращает вызванное I ошибочный таргетинг. Высказано предположение, что рецепторы АПМ циклически перемещаются между плазматич. мембраной и эндосомным и компартментами. В норме рецепторы переключаются только на мембране, но I и Ca{2+} способны изменить это переключение. Внутриклеточное секвестрирование рецепторов АПМ может обеспечить механизм позитивной регуляции эндоцитоза после вспышки экзоцитоза. Великобритания, [S. R.] Dep. of Clinical Biochem., Univ. of Cambridge, Addenbrookes Hosp., Cambridge CB2 2LR. Библ. 44

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ДВИЖЕНИЯ
ЭНДОЦИТОЗ
ЭКЗОЦИТОЗ
ОКАЙМЛЕННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
РЕЦЕПТОРЫ
КЛЕТКИ VERO И NRK

Доп.точки доступа:
Ball, Catriona L.; Robinswon, Margaret S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.09-04Я6.340

Endosome to Golgi retrieval of the vacuolar protein sorting receptor, Vps10p, requires the function of the VPS29 VPS30, and VPS35 gene products [Text] / Matthew N. J. Seaman [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 1. - P79-92 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Для возвращения из эндосом в аппарат Гольджи рецептора Vps10p, сортирующего вакуолярные белки, необходимо функционирование продуктов генов VPS29, VPS30 и VPS35
Аннотация: Мутации в генах VPS29 и VPS30 S. cerevisiae ведут к дефекту селективного сортирования белков, при к-ром вакуолярная протеинкарбоксипептидаза Y неправильно сортируется и секретируется из клеток, тогда как др. р-римые вакуолярные гидролазы доставляются в вакуоли. Этот фенотип схож с фенотипом клеток с мутациями по генам VPS10 и VPS35. Белок Vps10p является поздним трансмембранным белком аппарата Гольджи, к-рый действует как рецептор сортировки для р-римых вакуолярных гидролаз, тогда как белок Vps35p является периферическим мембранным белком, фракционирующимся с мембранами, обогащенными белком Vps10p. Гены VPS29, VPS30 и VPS35 кодируют гидрофильные белки, а мутации в этих генах изменяют субклеточное распределение белка Vps10p, что приводит к перемещению Vps10p от аппарата Гольджи к вакуолярным мембранам. Для достижения белком Vps10p вакуолей в мутанте vps35 не требуется белок Sec1p, но необходима активность предвакуолярного эндосомного белка Pep12p. Получена т-ро-условная аллель гена VPS35, к-рая приводит к неправильной сортировке и секреции протеинкарбоксипептидазы Y и неправильной локализации белка Vps10p в вакуолярных мембранах при повышенной т-ре. В мутантах vps29 белок Vps35p фракционируется вместе с белком Vps10p, т. е. эти белки могут взаимодействовать непосредственно. Считается, что продукты генов VPS29, VPS30 и VPS35 необходимы для нормального рециклирования белка Vps10p из предвакуолярных эндосом обратно в аппарат Гольджи, где он может инициировать дополнительные циклы сортировки вакуолярных гидролаз. США, Div. Cellular and Mol. Med., Horward Huges Med. Inst., Univ. California, San Diego, Sch. Med., La Jolla, CA 92093-0668. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.01
Рубрики: БЕЛОК
ВАКУОЛЯРНЫЕ
СОРТИРОВКА
ГЕНЫ
VPS29, VPS30 И VPS35
ЭКСПРЕССИЯ
ФУНКЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
ЭНДОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Seaman, Matthew N.J.; Marcusson, Eric G.; Cereghino, Joan Lin; Emr, Scott D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.06-04Я6.181

A family of proteins with 'гамма'-adaptin and VHS domains that facilitate trafficking between the trans-Golgi network and the vacuole/lysosome [Text] / Jennifer Hirst [et al.] // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 149, N 1. - P67-79 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Семейство белков с доменами 'альфа'-адаптина и VHS способствуют транспорту между trans-сетью Гольджи и вакуолями/лизосомами
Аннотация: Основные компоненты окаймленных эндоцитозных везикул - клатрин и адаптин (AP-комплексы) - деформируют плазматическую мембрану, превращая ее в пузырьки, и осуществляют селекцию "грузов", переносимых эндосомами. Имеется два AP-комплекса: AP-1 локализован в дистальном отделе (trans-сети) комплекса Гольджи и AP-2 - в плазматической мембране. Авторы клонировали и охарактеризовали новое сем. белков GGAs, ассоциированных с аппаратом Гольджи. Эти белки на NH[2]-терминале содержат домен VHS, состоящий из белка Vps27p, субстрат-тирозинкиназы (регулятора фактора роста гепатоцитов) и молекулы сигнальной трансдукции адаптора. В состав этих белков входит также COOH-терминальный домен, гомологичный COOH-терминальному "ear"-домену 'альфа'-адаптина. Однако GGAs не связаны с окаймленными клатрином везикулами или с компонентами AP-1-комплекса. COOH-терминальный домен GGAs связан с белками COOH-терминального домена 'альфа'-адаптина. Показано, что GGAs способствуют транспорту белков между trans-сетью аппарата Гольджи и вакуолями в дрожжевых клетках или эквивалентном этих вакуолей у млекопитающих - лизосомами. Великобритания [M. Robinson], Univ. of Cambridge, CB2 2XY, msr12@mole.bio.cam.ac.uk. Библ. 37

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: МЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
СОРТИНГ БЕЛКОВ
БЕЛКИ СЕМЕЙСТВА GGA
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
TRANS-СЕТЬ
ОКАЙМЛЕННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
КЛАТРИН/АДАПТИН

Доп.точки доступа:
Hirst, Jennifer; Lui, Winnie W.Y.; Bright, Nicholas A.; Totty, Nicholas; Seaman, Matthew N.J.; Robinson, Margaret S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.01-04Я6.85

Seaman, Matthew N. J.
Cargo-selective endosomal sorting for retrieval to the Golgi requires retromer [Text] / Matthew N. J. Seaman // J. Cell Biol. - 2004. - Vol. 165, N 1. - P111-122 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: При эндосомной сортировке избранных грузов для их возврата в [аппарат] Гольджи требуется ретромер
Аннотация: Путь рецепторов маннозо-6-фосфата от эндосом в аппарат Гольджи (АГ) играет важную роль в биогенезе лизосом, однако этот процесс мало исследовался. В дрожжевых клетках был идентифицирован протеиновый комплекс, названный "ретромером". В частности он осуществляет переход от эндосом к АГ Vps10p - рецепторов карбокси-пептидазы Y. В состав ретромера входят белки Vps35p, 29p, 26p, 17p и 5p. В клетках млекопитающих, лишенных VPS26, не происходит возврата в АГ рецепторов катион-независимого маннозо-6-фосфата и происходит либо их деградация, либо атипичная локализация этих рецепторов на плазматической мембране. Электронная микроскопия выявила локализацию VPS26 в мультивезикулярных телах, относящихся к лизосомам. Т. обр., подтверждена гипотеза о том, что ретромер осуществляет селекцию макромолекул при их транспорте от эндосом к АГ. Например, ретромер способствует возврату в АГ рецепторов маннозо-6-фосфата, но не фурина. Великобритания, Univ. of Cambridge, CB2 2XY, mnjs100@cam.ac.uk. Библ. 42

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
РЕЦЕПТОРЫ МАННОЗО-6-ФОСФАТА
ЭНДОСОМЫ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ЛИЗОСОМЫ
БИОГЕНЕЗ
БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
РЕТРОМЕР
СЕЛЕКЦИЯ МАКРОМОЛЕКУЛ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.12-04Я6.162

Seaman, Matthew N. J.
Endosome sorting: GSE complex minds the Gap [Text] / Matthew N. J. Seaman // Nature Cell Biol. - 2006. - Vol. 8, N 7. - P648-649 . - ISSN 1465-7392
Перевод заглавия: Сортировка эндосом. GSE-комплекс противопоказан Gap
Аннотация: Краткое сообщение. Многочисленные транспортеры аминокислот, экспрессируемые дрожжевыми клетками, способствуют поступлению аминокислот из окружающей среды. Особая роль в этом процессе принадлежит Gap1p-пермеазе, активность к-рой регулируется в зависимости от наличия аминокислот в среде. При недостатке в среде азота Gap1p перемещается к плазматической мембране, и увеличивается поглощение клетками аминокислот. Если азота в среде много, Gap1p переходит в вакуоли и разрушается в них. Механизм регуляции Gap1p обусловлен ее убиквитинилизацией посредством Rsp5p-убиквитин-лигазы. Скрининг мутантных форм дрожжей позволил идентифицировать ряд генов, в частности комплекс GSE, ответственный за сортировку Gap1p в эндосомах. Обсуждаются результаты работ, посвященных изучению молекулярного строения этого комплекса, его перемещению в клетке и регуляции в разных условиях, напр., при недостатке или избытке азота в среде. Показано, что мутации GSE-комплекса или его отсутствие в клетках вызывают их переход к аутофагии. Т. обр., транслокация Gap1p к плазматической мембране и его деградация при недостаточности аминокислот в среде опосредованы недавно идентифицированным комплексом GSE. Великобритания, Univ. of Cambridge, CB2 2XY, mnjs100@cam.ac.uk. Библ. 11

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОСОМЫ
СОРТИРОВКА
GAP1P-ПЕРМЕАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОМПЛЕКС GSE
ДРОЖЖИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 11.12-04Т4.175

Seaman, Matthew N. J.
Ricin toxin hits a retrograde roadblock [Text] / Matthew N. J. Seaman, Andrew A. Peden // Cell. - 2010. - Vol. 141, N 2. - P223-224 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Токсин рицин нарушает блокаду ретроградного транспорта
Аннотация: Сообщается об обнаружении 2 малых молекул, Retro-1 и Retro-2, нарушающих транспорт в клетках поступающих по механизму эндоцитоза рицина и токсина Шига к комплексу Гольджи, а затем ретроградно в цитоплазму, где и осуществляется их ингибиторное воздействие на синтез клеточного белка. Эффект Retro-1 и Retro-2 реализуется на этапе поступления токсинов в эндоплазматический ретикулум. Обсуждена роль синтаксина-5 в реализации защитного эффекта этих молекул. Великобритания, Univ. of Cambridge CB2 OXY. Ил.1ю E-mail:aapo2@cam.ac.uk. Библ. 10

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.11.13
Рубрики: РИЦИН
КЛЕТКИ
ЭНДОЦИТОЗ
БЕЛОК
СИНТЕЗ
СИНТАКСИН-5

Доп.точки доступа:
Peden, Andrew A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 13.10-04М3.107

Freeman, Caroline.
The hereditary spastic paraplegia protein strumpellin: characterisation in neurons and of the effect of disease mutations on WASH complex assembly and function [Text] / Caroline Freeman, Matthew N. J. Seaman, Evan Reid // Biochim. et biophys. acta. Mol. Basis Disease. - 2013. - Vol. 1832, N 1. - P160-173 . - ISSN 0925-4439
Перевод заглавия: Белок струмпеллин (Сп) врожденной спастической параплегии: его oписание в нейронах и влияние патогенных мутаций на сборку и функцию комплекса WASH
Аннотация: Показали, что актин-регулирующий комплекс WASH подвергается сборке в головно ммозге, где он взаимодействует с ретромером. Сoгласно моделям комплекса WASH, он содержит единственную молекулу Сп. У больных с мутациями Сп комплексы с Сп дикого типа и с мутантным Сп должны присутствовать в равном количестве, и в большинстве клеток этого достаточно для их нормального функционирования. Связанные с исключительно большой длиной аксонов требования к переносу мембран могут делать кортикоспинальные нейроны особо ранимыми при сниженном содержании комплекса WASH

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ
СТРУМПЕЛЛИН
МУТАЦИИ ГЕНОВ
СПАСТИЧЕСКАЯ ПАРАПЛЕГИЯ
АКСОНЫ
НЕЙРОНЫ
АКТИН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Seaman, Matthew N.J.; Reid, Evan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 14.10-04М1.128

An ESCRT-spastin interaction promotes fission of recycling tubules from the endosome [Text] / Rachel Allison [et al.] // J. Cell Biol. - 2013. - Vol. 202, N 3. - P527-543 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Взаимодействие между эндосомным сортирующим комплексом, необходимым для транспорта, ESCRT и спастином стимулирует отделение рециклирующих трубочек от эндосом

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОСОМЫ
МИКРОТРУБОЧКИ
БЕЛКИ
СПАСТИН
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

Доп.точки доступа:
Allison, Rachel; Lumb, Jennifer H.; Fassier, Coralie; Connell, James W.; Martin, Daniel Ten; Seaman, Matthew N.J.; Hazan, Jamile; Reid, Evan

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска