СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Reizer, Jonathan$<.>)

Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-25

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.059

Regulation of the glucose: Н{+} symporter by metabolite-activated ATP-dependent phosphorylation of HPr in Lactobacillus brevis [Text] / Jing Jing Ye [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 12. - P3484- 3492 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регуляция симпортера глюкоза/Н{+} активированным метаболитом АТР-зависимым фосфорилированием HPr у Lactobacillus brevis
Аннотация: Lactobacillus brevis поглощает глюкозу посредством симпорта с H{+}. Неметаболизируемый аналог глюкозы 2-дезоксиглюкоза (2-ДГ), лактоза и ее неметаболизируемый аналог тиометил 'бета'-галактозид (ТМГ) поглощаются посредством такого же механизма. Ранее было показано, что ТМГ, накопленный в клетках L. brevis посредством симпорта лактоза/Н{+}, быстро выбрасывается из клеток или везикул при добавлении глюкозы и что глюкоза подавляет дальнейшее накопление ТМГ. Эта регуляция опосредована активируемой метаболитами протеинкиназой, фосфорилирующей серин-46 в белке HPr. Исследована регуляция поглощения и выброса 2-ДГ, характеристики этих процессов сравнены с таковыми для ТМГ. Поглощение 2-ДГ зависит от источника энергии, эффективно поддерживается внутривезикулярным АТФ или вневезикулярным аргинином благодаря поставляющей АТФ аргининдеиминазной активности. Поглощение 2-ДГ везикулами не ингибируется, а накопленная 2-ДГ не выбрасывается из везикул при электропорации фруктозо-1,6-дифосфата или глюконат-6-фосфата в везикулы. Внутривезикулярный HPr дикого типа или мутанта Н15А Bacillus subtilis усиливал ингибирование (соответственно на 53 и 46%) пермеазы в присутствии этих метаболитов. Ингибирование поглощения 2-ДГ обусловлено разобщением симпорта Н{+} и транспорта сахаров. Внутривезикулярный HPr мутанта S46А, в отличие от S46D, не усиливал регуляцию пермеазы глюкозы. Изменялись значения V[m][a][x] (но не К[m]) для ДМГ и 2-ДГ. Поглощение метаболизируемых субстратов пермеаз лактозы, глюкозы, маннозы и рибозы ингибируется HPr дикого типа в присутствии фруктозо-1,6-дифосфата или мутантного HPr S46D. Рез-ты свидетельствуют, что фосфорилирование по серину HPr посредством АТФ-зависимой активируемой метаболитами киназы регулирует активности пермеаз глюкозы и лактозы у L. brevis; предполагается участие в регуляции других пермеаз. США, Dep. Biol., Univ. CA San Diego, La Jolla CA, 92093 0116. Библ. 26.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
СИМПОРТЕР ГЛЮКОЗА/ПРОТОН
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК HPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АКТИВАЦИЯ МЕТАБОЛИТОМ
LACTOBACILLUS BREVIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ye, Jing Jing; Neal, Joel W.; Cui, Xuewen; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.JR.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.240

Identification and characterization of phosphoenolpyruvate: Fructose phosphotransferase systems in three Streptomyces species [Text] / Friedrich Titgemeyer [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 1. - P51-58 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика фосфоенолпируват: фруктозо-фосфотрансферазных систем у трех видов Streptomyces
Аннотация: Исследовали наличие ферментов фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системы (ФТС) у трех видов р. Streptomyces: S. lividans, S. coelicolar и S. griseofuscus. У всех трех видов найдены ФТС, специфичные к фруктозе и состоящие из фермента I, белка HPr и фруктозо-1-фосфатобразующего фермента II (II{Фру}). У S. lividans и S. coelicolor все три фермента ФТС индуцировались фруктозой, а у S. griseofuscus были конститутивными. Др. сахарспецифичные белки ФТС, такие как комплексы фермента II для глюкозы и маннита, не обнаружены. Все указанные организмы лишены активностей протеинкиназы, к-рая переносит 'гамма'-фосфорильный остаток от АТФ на серин-46 фосфатпереносящего белка HPr, и HPr-фосфатазы, к-рые характерны для грамположительных бактерий с низким содержанием Г+Ц в ДНК. Белки HPr у всех трех видов имеют Mr 11 000. Ферменты I из S. lividans и S. coelicolor имеют Mr 130 000, а из S. griseofuscus - Mr 70 000. США, (Saier (Jr) M. H.), Dep. of Biology, Univ. California at San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 66

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ: САХАР-ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOMYCES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Titgemeyer, Friedrich; Walkenhorst, Jurgen; Reizer, Jonathan; Stuiver, Maarten H.; Cui, Xuewen; Saier, Milton H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.80

Regulation of the lactose phoshotransferase system of Streptococcus bovis by glucose: Independence of inducer exclusion and expulsion mechanisms [Text] / Gregory M. Cook [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 9. - P2261-2269 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Регуляция лактозофосфотрансферазной системы Streptococcus bovis глюкозой: механизмы, не зависимые от исключения и выброса индуктора
Аннотация: У Streptococcus bovis наблюдается диауксичный рост на глюкозе с галактозой, оба сахара транспортируются фосфотрансферазной системой (ФТС). Катаболизм лактозы индуцибельный. Поскольку мутант с дефицитной по глюкозе ФТС транспортировал лактозу так же быстро, как клетки дикого типа, предполагается, что для этих сахаров существуют два различных фермента II. Неметаболизируемый аналог глюкозы 2-дезоксиглюкоза (ДГ) является неконкурентным ингибитором транспорта метил-бета-D-тиогалактопиранозида (ТГП), и клетки, к которым добавлена глюкоза или ДГ, не способны транспортировать ТГМ или лактозу. Поскольку мутант, дефицитный по глюкозо-ФТС, мог ферментировать глюкозу, но не мог исключать ТГМ, возможно, скорее фермент II Glc, чем сам по себе катаболизм глюкозы является определяющим фактором исключения индуктора. Клетки, накопившие ТГМ в виде ТГМ-6-фосфата, выбрасывали свободный ТГМ при добавлении глюкозы, но ДГ не способна вызвать выброс ТГМ. Мутант, дефицитный по глюкозо-ФТС, мог выбрасывать ТГМ в присутствии экзогенной глюкозы. У мембранных везикул тоже наблюдается зависимый от глюкозы выброс и исключение ТГМ. Мембранные везикулы, в к-рые методом электропорации включены фосфоенолпируват и HPr, задерживали ТГМ на 3 и более минут. Однако везикулы с включенными фосфоенолпируватом, HPr и фруктозо-1,6-дифосфатом или 2-фосфоглицерином теряли способность задерживать ТГМ. Поскольку фруктозо-1,6-дифосфат способен запускать АТФ-зависимое фосфорилирование HPr, возможно, выброс индуктора опосредован фруктозо-1,6-дифосфат-активируемой протеинкиназой. Это предположение подкрепляется тем фактом, что мутантные формы HPr различаются по их способности усиливать выброс индуктора. S46DHPr, мутантный HPr с замещенным аспартатом, ускоряет выброс ТГМ из мембранных везикул в отсутствие фруктозо-1,6-дифосфата лучше, чем HPr дикого типа или S46AHPr, другой мутантный HPr. Сделано заключение, что катаболизм глюкозы необходим для выброса индуктора, но не его исключения. США, Russel J., Section Microbiol., Cornell Univ., USDA, Ithaca, NY 14853. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS BOVIS (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ ЛАКТОЗЫ
РЕГУЛЯЦИЯ ГЛЮКОЗОЙ
ИНДУКТОР
ВЫБРОС
ИСКЛЮЧЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Cook, Gregory M.; Kearns, Daniel B.; Russell, James B.; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.12-04Б4.70

Catabolite repression and inducer control in Gram-positive bacteria [Text] / Milton H. Saier [et al.] // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 2. - P217-230 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Катаболитная репрессия и индуцированный контроль у грамположительных бактерий
Аннотация: Процессы метаболизма у бактерий традиционно наиболее активно изучали на Escherichia coli. Многие закономерности метаболизма углеводов, изученные на этой модели, имеют место и у бактерий других групп. Тем не менее, как показано некоторыми авторами, у ряда бактерий, имеющих низкое содержание Г-Ц пар в ДНК, существуют различия, в частности, в функционировании белков-переносчиков фосфатных групп и процессах регуляции катаболизма. Этим вопросам посвящен данный обзор. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 118

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
КОНТРОЛЬ
ИНДУКЦИЯ
МЕТАБОЛИЗМ
МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Saier, Milton H.; Chaivaux, Sylvie; Cook, Gregory M.; Deutscher, Josef; Paulsen, Ian T.; Reizer, Jonathan; Ye, Jing-Jing

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.309

Regulation of competence development and sugar utilization in Haemophilus influenzae Rd by a phosphoenolpyruvate: Fructose phosphotransferase system [Text] / Leah P. Macfadyen [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 21, N 5. - P941-952 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Регуляция развития компетентности и использования сахаров у Haemophilus influenzae Rd фосфоенолпируват: фруктоза-фосфотрансферазной системой
Аннотация: Обнаружено существование простой фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС) у H. influenzae. Клонирован ген ptsI H. influenzae, кодирующий фермент I ФТС. Анализ генома показал, что этот ген входит в оперон pts, структурно гомологичный оперонам pts кишечных бактерий. Изучение фосфорилирования in vitro подтвердило присутствие функциональных компонентов ФТС. Нулевая мутация ptsI уменьшает поглощение фруктозы (I) в 100 раз по сравнению с диким типом и устраняет сбраживание I даже в присутствии экзогенного цАМФ (II). Эта мутация предотвращает также сбраживание рибозы и галактозы, к-рое восстанавливается при добавлении II. В клетках дикого типа ксилит, являющийся неметаболизируемым аналогом I, предотвращает сбраживание рибозы и галактозы. Это подтверждает, что фруктозная ФТС регулирует уровень II. Развитие компетентности для генетической трансформации в стандартных индуцирующих условиях уменьшается в 250 раз мутацией ptsI в отсутствие экзогенного II. Т. обр. компетентность находится под питательным контролем фруктозной ФТС. Канада, Dep. Zool., Univ. British Columbia, Vancouver, B.C., V6T 1Z4. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: HAEMOPHILUS INFLUENZAE (BACT.)
КОМПЕТЕНТНОСТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ САХАРОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ: ФРУКТОЗА-ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ГЕНЫ
ГЕН PTSI
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Macfadyen, Leah P.; Dorocicz, Irene R.; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.; Redfleld, Rosemary J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.79

Novel proteins of the phosphotransferase system encoded within the rpoN operon of Escherichia coli [Text] / Bradford S. Powell [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 9. - P4822-4839 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новые белки фосфотрансферазной системы, кодируемые внутри rpoN-оперона Escherichia coli. Фермент IIA{Ntr} оказывает влияние на рост на органическом азоте и условную летальность мутанта AN erq{rs}
Аннотация: Показали, что в ассоциации молекулярных механизмов в ассимиляции азота и углерода участвуют гены в составе rpoN-оперона, кодирующие ферменты IIA{Ntr} и NPR, входящие в систему фосфоенолпируват-фосфотрансфераза углеводов. США, Lab. Chromozome biol., ABL-Basic Res. Progr., NCI-Frederick Canc. Res. and Devtl. Centr. Friederic, Maryland 21702-1201. Библ. 100

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СИСТЕМА
БЕЛОК
НОВЫЙ
RPO-ОПЕРОН
ESCHERICHIA COLI
КОДИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Powell, Bradford S.; Court, Donald L.; Inada, Toshifumi; Nakamura, Yoshikazu; Michotey, Valerie; Cui, Xuewen; Reizer, Aiala; Saier, Milton H.; Reizer, Jonathan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.11-04Б2.130

Multiple phosphorylation of SacY, a Bacillus subtilis transcriptional antiterminator negatively controlled by the phosphotransferase system [Text] / Pablo Tortosa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P17230-17237 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Множественное фосфорилирование транскрипционного антитерминатора SacY Bacillus subtilis, негативно контролируемого фосфотрансферазной системой
Аннотация: Транскрипц. антитерминатор SacY (I) участвует в индукции сахарозой гена SacB и негативно контролируется ферментом EI и белком HPr (II) фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системы. Обнаружено прямое фосфорилирование I под действием II (гис'ЭКВИВ'Р) без участия SacX. Анализ I и его гомологов обнаружил модульную структуру и 4 консервативных остатка гис в 2 гомологичных доменах Р1 и Р2, к-рые имеются у 14 разных связывающихся с мРНК и ДНК бактериальных регуляторов транскрипции. Методом сайт-направленного мутагеназа сконструированы замены этих остатков гис и изучено их влияние на фосфорилирование и антитерминирующую активность. Показано, что in vitro в I фосфорилируются 3 из этих остатков гис, но только гис[99] участвует в регуляции антитерминирующей активности. Франция, Lab. de Genetique des Microorganismes, INRA F-78850 Theverval-Grignon. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: БЕЛОК
SACY
ФУНКЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ГЕН SACB
АНТИТЕРМИНАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS

Доп.точки доступа:
Tortosa, Pablo; Aymerich, Stephane; Lindner, Cordula; Daier, Milton H.; Reizer, Jonathan; Coq, Dominique Le

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.246

A novel protein kinase that controls carbon catabolite repression in bacteria [Text] / Jonathan Reizer [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 6. - P1157-1169 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новая протеинкиназа, контролирующая углеродную катаболитную репрессию у бактерий
Аннотация: Из Bacillus subtilis выделена новая серин-треониновая протеинкиназа (I), фосфорилирующая белок-фосфопереносчик HPr-транскрипционный кофактор, контролирующий углеродную катаболитную репрессию (УКР). Клонирован и секвенирован ген I (ptsK). Ортологи I обнаружены только у бактерий. Эти белки образуют новое семейство, неродственное ранее описанным ферментам фосфорилирования белков. I аллостерически активируется такими метаболитами, как фруктозо-1,6-дифосфат, и ингибируется неорганич. фосфатом. В отличие от Bac. subtilis дикого типа, мутант ptsK нечувствителен к регуляции транскрипции по механизму УКР. США, Dep. of Biol., Univ. of California at San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 78

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: СЕРИН-ТРЕОНИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
ФРУКТОЗО-1,6-ДИФОСФАТ
ГЕНЫ
ГЕН СЕРИН-ТРЕОНИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА PTSK
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МУТАНТЫ PTSK
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Reizer, Jonathan; Hoischen, Christian; Titgemeyer, Friedrich; Rivolta, Carlo; Rabus, Ralf; Stulke, Jorg; Karamata, Dimitri; Saier, Milton H.; Hillen, Wolfgang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.530

Evolutionary relationships between sugar kinases and transcriptional repressors in bacteria [Text] / Friedrich Titgemeyer [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 9. - P2349-2354 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Эволюционные взаимоотношения между киназами сахаров и транскрипционными репрессорами у бактерий
Аннотация: Охарактеризовано новое семейство бактериальных белков, названное ROK и гомологичное киназному рецептору XylA Bacillus subtilis. Оно состоит из 3 групп: 1) 6 транскрипц. репрессоров из оперонов катаболизма ксилозы или N-ацетилглюкозамина; 2) двух фруктокиназ и одной глюкокиназы; 3) 3 продуктов неидентифицированных открытых рамок считывания. Анализ выравнивания последовательностей и построение филогенетич. дерева позволило сделать предсказания относительно функциональной природы консервативных доменов и остатков и пути эволюц. дивергенции этих белков. США, Dep. Biol., Univ. California at San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.23
Рубрики: БЕЛОК
СЕМЕЙСТВО БЕЛКОВ ROK
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОСТАВ
ТРАНСКРИПЦИОННЫЕ РЕПРЕССОРЫ
ОПЕРОН КАТАБОЛИЗМА КСИЛОЗЫ
КИНАЗЫ САХАРОВ
НЕИДЕНТИФИЦИРОВАННЫЕ ОТКРЫТЫЕ РАМКИ СЧИТЫВАНИЯ
ЭВОЛЮЦИЯ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Titgemeyer, Friedrich; Reizer, Jonathan; Reizer, Aiala; Saier, Milton H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.32

Unique regulation of carbohydrate chemotaxis in Bacillus subtilis by the phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system and the methyl-accepting chemotaxis protein McpC [Text] / Liam F. Garrity [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 17. - P4475-4480 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Уникальная регуляция хемотаксиса к углеводам у Bacillus subtilis фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системой и акцептирующим метил белком хемотаксиса McpC
Аннотация: В отличие от E. coli у Baciliius subtilis хемотаксис к углеводам опосредован акцептирующим метил белком хемотаксиса McpC и фосфотрансферазной системой (ФТС). Р-ция на положительные стимулы в первую очередь опосредована McpC, тогда как длительность и сила р-ции на негативные стимулы ФТС зависят от компонентов ФТС. В случае D-глюкозы р-ция на негативный стимул также опосредована отчасти McpA. Фермент I-P B. subtilis способен in vitro ингибировать автофосфорилирование CheA. Выдвинута гипотеза о механизме хемотаксиса и его регуляции. США [G. W. Ordal], Dep. Of Biochem., Colleges of Med. and of Liberal Arts and Sci., Univ. Of IL, Urbana, IL 61801 Fax: (217) 333-8868. E-mail: G-Ordal@UIUC.EDU. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ХЕМОТАКСИС
УГЛЕВОДЫ
ФОСФОТРАНФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-ЗАВИСИМАЯ СИСТЕМА
БЕЛОК MCPC
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Garrity, Liam F.; Schiel, Stacey L.; Merrill, Ronald; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.; Ordal, George W.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.36

Unique regulation of carbohydrate chemotaxis in Bacillus subtilis by the phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system and the methyl-accepting chemotaxis protein McpC [Text] / Liam F. Garrity [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 17. - P4475-4480 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Уникальная регуляция хемотаксиса к углеводам у Bacillus subtilis фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системой и акцептирующим метил белком хемотаксиса McpC
Аннотация: В отличие от E. coli у Baciliius subtilis хемотаксис к углеводам опосредован акцептирующим метил белком хемотаксиса McpC и фосфотрансферазной системой (ФТС). Р-ция на положительные стимулы в первую очередь опосредована McpC, тогда как длительность и сила р-ции на негативные стимулы ФТС зависят от компонентов ФТС. В случае D-глюкозы р-ция на негативный стимул также опосредована отчасти McpA. Фермент I-P B. subtilis способен in vitro ингибировать автофосфорилирование CheA. Выдвинута гипотеза о механизме хемотаксиса и его регуляции. США [G. W. Ordal], Dep. Of Biochem., Colleges of Med. and of Liberal Arts and Sci., Univ. Of IL, Urbana, IL 61801 Fax: (217) 333-8868. E-mail: G-Ordal@UIUC.EDU. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ХЕМОТАКСИС
УГЛЕВОДЫ
ФОСФОТРАНФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-ЗАВИСИМАЯ СИСТЕМА
БЕЛОК MCPC
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Garrity, Liam F.; Schiel, Stacey L.; Merrill, Ronald; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.; Ordal, George W.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.04-04Б2.126

HPr kinase/phosphatase of Bacillus subtilis: Expression of the gene and effects of mutations on enzyme activity, growth and carbon catabolite repression [Text] / K. G. Hanson [et al.] // Microbiology. - 2002. - Vol. 148, N 6. - P1805-1811 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: HPr киназа/фосфатаза из Bacillus subtilis: экспрессия гена и эффекты мутаций на ферментативную активность, рост и углеродную катаболитную репрессию
Аннотация: HPr киназа/фосфатаза является ключевым ферментом в регуляции метаболизма углерода у Bacillus subtilis и многих других грамположительных бактерий. Действует ли этот фермент как киназа или фосфатаза определяется природой источника углерода. Мутационный анализ остатков нуклеотид-связывающего домена показал, что Walker A box существенен для проявления как киназной, так и фосфатазной активностей. Кроме того, характерная последовательность, консервативная для известных HPr ферментов, необходима для фосфатазной активности. У мутантов B. subtilis c дефектными формами HPr киназы/фосфатазы, лишенными фосфатазной и киназной активностей, отсутствует катаболитная репрессия углеводами, в то же время характеристики роста этих мутантов не отличаются от таковых у штамма дикого типа. С другой стороны, отмечено снижение скорости роста у штаммов B.subtilus, экспрессирующих HPr киназу/фосфатазу, у которой отсутствует фосфатазная и заметно снижена киназная активность, в то же время катаболитная репрессия в них присутствует. Германия, Lehrst. Mikrobiol., Inst. Mikrobiol., Biochem. & Genet. Fridrich-Alexander-Univ. Erlangen-Nureberg, Staudttsttrr. 5, D-910058. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ГЛИКОЛИЗ
ФОСФАРИЛИРОВАНИЕ
HPR - КИНАЗА/ФОСФАТАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
WALKER A BOX
УГЛЕРОДНАЯ КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
МУТАЦИИ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hanson, K.G.; Steinhauer, Katrin; Reizer, Jonathan; Hillen, Wolfgang; Stulke, Jorg

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.143

Chiang, Thomas M.
Serine and tyrosine protein kinase activities in Streptococcus pyogenes. Phosphorylation of native and synthetic peptides of streptococcal M proteins [Text] / Thomas M. Chiang, Jonathan Reizer, Edwin H. Beachey // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 24, N 5. - P2957-2962 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сериновая и тирозиновая протеинкиназные активности у Streptococcus pyogenes. Фосфорилирование нативных и синтетических пептидов стрептококковых M-белков
Аннотация: Из бесклеточного экстракта S. pyogenes выделены две протеинкиназы (ПК) и частично очищены путем ИОХ и аффинной хр-фии. Фосфорилирующие активности этих ПК нечувствительны к цАМФ, требуют присутствия двухвалентных катионов и элюируются при гель-фильтрации на сефадексе G-200 как белки с мол. массами 60 000 и 45 000 Д соотв. Обе ПК способны фосфорилировать эукариотические белки и синтетические полипептиды - в дополнение к эндогенным и гетерологичным прокариотическим белкам - по остаткам серина и тирозина. Доказательство тирозинкиназной активности получено с использованием специфического субстрата - глутамат:тирозинового (4:1) сополимера. Обе ПК фосфорилировали HPr - фосфопереносящий белок фосфотрансферазной системы, выделенный из S. pyogenes и Bacillus stearothermophilus, но не фосфорилировали HPr из Escherichia coli. Обе ПК фосфорилировали нативный полипептидный фрагмент (pep M24), а также синтетические пептидные копии М-белка - главной детерминанты вирулентности стрептококков группы А. Эти результаты показывают, что прокариотические ПК способны фосфорилировать эукариотические белки. Предполагается, что ПК стрептококков могут играть важную роль не только в фосфорилирующих системах, но также в вирулентных св-вах этих организмов. Библ. 43. США, Res. Serv. (151), VA Med. Cent., 1030 Jefferson Ave., Memphis, TN 38104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
ТИРОЗИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
СВОЙСТВА
ЗНАЧЕНИЕ
БЕЛКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПЕПТИДЫ М-БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Reizer, Jonathan; Beachey, Edwin H.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.153

Reizer, Jonathan.
Regulation of sugar uptake and efflux in Gram-positive bacteria [Text] / Jonathan Reizer // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P149-156 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляция поглощения и выхода сахаров у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены наиболее существенные аспекты регуляции транспорта углеводов через фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимую фосфотрансферазную систему (ФТС) у грамположительных бактерий и последствия этих регуляторных механизмов для физиологии бактерий. Исследования, начавшиеся с открытия явления выброса индуктора у Streptococcus pyogenes, привели к открытию АТФ-зависимой протеинкиназы, к-рая фосфорилирует белок HPr по остатку серина-46. В последующих работах HPr и его АТФ-зависимая (но не ФЕП-зависимая) фосфорилирующая система была обнаружена у гетероферментативных молочнокислых бактерий. С использованием методов сайт-мутагенеза у HPr из Bacillus subtilis установлено физиологическое значение HPr-киназной системы in vivo, к-рое заключается в том, что введение отрицательного заряда в остаток аминокислоты-46 вызывает ингибирование функции ФТС. Проведено сравнительное исследование аминокислотных последовательностей белков HPr из грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 21. США, Department of Biology, University of California, La Jolla, CA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.419

Mechanistic and physiological consequences of HPr(ser) phosphorylation on the activities of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system in Grampostive bacteria: studies with site-specific mutants of HPr [Text] / Jonathan Reizer [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 7. - P2111-2120 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Механистические и физиологические последствия фосфорилирования HPr (Сер) для активности фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системы у грамположительных бактерий: изучение с использованием сайт-специфичных мутантов HPr
Аннотация: Сконструированы сайт-специфичные мутации гена ptsH Bacillus subtilis, вызывающие замены остатка Сер[4][6] в белке HPr (I), фосфорилирование к-рого протеинкиназой (II) ингибирует активность фосфотрансферазной системы (ФТС) транспорта сахаров, остатками аланина (S46А), треонина (S46Т), тирозина (S46Y) или аспартата (S46D). В р-циях переноса фосфатной группы (ФГ) с участием остатка Гис[2][5] очищ. I S46D имеет гораздо меньшую V[м][а][к][с] и большую К, чем I дикого типа и I S46Т и S46А. Взаимодействие I с ферментами EI и EII ФТС, катализирующими перенос ФГ на I и от него, регулирует р-цию, катализируемую II. Эти данные свидетельствуют об ингибиторном влиянии отрицательного заряда в положении 46 у I на р-ции переноса ФГ в ФТС и позволяют предположить, что фосфорилируется по Гис[2][5] и Сер[4][6] ферментами, узнающими третичную, а не первичную структуру I. Плазмиды, несущие мутантные гены I, переданы в мутанты pts H Staphylococcus aureus для изучения влияния мутаций на ФТС in vivo. Показано, что отрицательный заряд в положении 46 у I ингибирует поглощение сахаров при участии ФТС и что конкуренция 2 пермеаз ФТС за I с фосфорилированным остатком Гис[2][5] количественно более важна для регуляции функции ФТС, чем фосфорилирование Сер[4][6]. Библ. 60. США, Dept. of Biol., C-016, Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA92093.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIR (BACT.)
ШТАММ LBG1650
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН PTSH
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
БЕЛКИ
БЕЛОК HP[R]
ЗАМЕНА СЕР[4][6]
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА

Доп.точки доступа:
Reizer, Jonathan; Sutrina, Sarah L.; Saier, Milton H.(Jr.); Stewart, George C.; Peterkofsky, Alan; Reddy, Prasad

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.61

Reizer, Jonathan.
Metabolite-sensitive, ATP-dependent, protein kinasecatalyzed phosphorylation of HPr, a phosphocarrier protein of the phosphotransferase system in Gram-positive bacteria [Text] / Jonathan Reizer, Josef Deutscher, Milton H. (Jr.) Saier // Biochemie. - 1989. - Vol. 71, N 9-10. - P989-996 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Чувствительное к метаболитам, АТФ-зависимое, катализируемое протеинкиназой фосфорилирование HPr, фосфопереносящего белка фосфотрансферазных систем у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассматриваются последние данные, касающиеся механизмов действия и физиологических последствий фосфорилирования протеинкиназой 46 остатка серина в HPr - фосфопереносящем белке фосфотрансферазной системы сахаров у грамположительных бактерий. Главным образом обсуждаются данные двух лабораторий по сайт-специфическому мутагенезу HPr-белка, где было показано, что 1) в отличие от эукариотических протеинкиназ, протеинкиназа, фосфорилирующая HPr, узнает всю четвертичную структуру HPr, а не ограниченный участок первичной последовательности; 2) как и сериновые протеиназы эукариот, HPr-протеинкиназа может фосфорилировать остаток треонина, но не тирозина, если эти остатки замещают серин в положении 46; 3) регуляторный эффект при фосфорилировании серина возникает из-за появления отрицательного заряда в положении 46, а не из-за большого объема, занимаемого фосфатной группой; 4) взаимодействие HPr с белками фосфотрансферазной системы влияет на конформацию HPr, вызывая стимуляцию или замедление скорости киназной р-ции. Отмечается, что физиологические последствия фосфорилирования HPr по 46 серину in vivo все ще остаются предметом дискуссии. Библ. 44.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: БЕЛКИ
ФОСФОПЕРЕНОСЯЩИЙ БЕЛОК
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СЕРИН
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
БАКТЕРИИ
БИБЛ. 44

Доп.точки доступа:
Deutscher, Josef; Saier, Milton H.(Jr.)

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.504

Crystallization of the Bacillus subtilis histidine-containing phosphocarrier protein HPr and of some of its site-directed mutants [Text] / Geeta Kapadia [et al.] // J. Mol. Biol. - 1990. - Vol. 212, N 1. - P1-2 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кристаллизация содержащего гистидин белкафосфопереносчика HP[r] Bacillus subtilis и некоторых его сайт-направленных мутантов
Аннотация: Кристаллизованы белок-фосфопереносчик HP[r] (I) Bacillus subtilis и 2 мутантных I, сконструированных методом сайт-направленного мутагенеза. Мутантный I с заменой Гис[1][5] Ала кристаллизуется из раствора (NH[4])[2]SO[4] в пространственной группе (ПГ) P3[1]21 или P3[3]21 с размерами элементарной ячейки a=b=47,3 A, c=61,5A. Мутантный I с заменой Сер[4][6] Асп кристаллизуется из раствора полиэтиленгликоля-6000 в ПГ P2[1] с размерами элементарной ячейки a=49,4 A, b=25,6 A, c=60,3 A и 'бета'=100A. Кристаллы этих I дают дифракц. картины с разрешением 1,8 и 2,0 A соотв. Библ. 12. США, Center for Advanced Research in Biotechnology, Univ. of Maryland, Rockville, MD 20850.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.03
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК-ФОСФОПЕРЕНОСЧИК HP[R]
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
КРИСТАЛЛЫ
ДИФРАКЦИОННЫЕ КАРТИНЫ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БЕЛКА-ФОСФОПЕРЕНОСЧИКА HP[R]
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Kapadia, Geeta; Reizer, Jonathan; Sutrina, Sarah L.; Saier, Milton H.(Jr.); Reddy, Prasad; Herzberg, Osnat

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.90

Wittekind, Michael.
Sequence-specific {1}H NMR resonance assignments of Bacillus subtilis HPr: Use of Spectra obtained from mutants to resolve spectral overlap [Text] / Michael Wittekind, Jonathan Reizer, Rachel E. Klevit // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 31. - P7191-7200 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Идентификация {1}H ЯМР-резонансов, характерных [для определенных] последовательностей HPr Bacillus subties: использование спектров, полученных на мутантах, для разрешения перекрытий спектров
Аннотация: С применением различных методов ЯМР-спектроскопии идентифицированы характерные для определенных последовательностей сигналы фосфатпереносящего белка HPr из Bacillus subtilis. Сравнение со спектрами, полученными при использовании мутантов с одиночными аминокислотными заменами в HPr, позволило произвести проверку правильности идентификации сигналов. HPr из B. subtilis содержит 4 'бета'-структуры, формирующие антипараллельные 'бета'-листы и 2 хорошо оформленные 'альфа'-спирали. Существуют 2 протяженные выдающиеся скелетные структуры, 1 из к-рых содержит активный His[1][5]. Общая укладка белка очень сходна с таковой для HPr из Escherichia coli. Библ. 37. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of Washington, Seattle, Washington 98195.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ТОЧКОВЫЕ МУТАЦИИ
СТРУКТУРА БЕЛКА
ЯМР
1Н ЯМР
РЕЗОНАНСЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЯДЕРНЫЙ ЭФФЕКТ ОВЕРХАУЗЕРА
ФОСФОРНЫЙ ОБМЕН

Доп.точки доступа:
Reizer, Jonathan; Klevit, Rachel E.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.157

Evolution of permease diversity and energy-coupling mechanisms with special reference to the bacterial phosphotransferase system [Text] / Milton H. Saier [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1018, N 2-3. - P248-251 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Эволюция разнообразия пермеаз и механизмов сопряжения энергии с особым вниманием к бактериальной фосфотрансферазной системе
Аннотация: Статья обзорного характера. Рассмотрены основные типы пермеазных механизмов, использующих разные способы сопряжения с энергией: диффузия через поры, облегченная диффузия посредством переносчика, системы симпорта, АТФ-зависимые системы и системы переноса групп. Все эти типы пермеаз содержат эволюционно сходные гидрофобные трансмембранные домены, тогда как домены, ответственные за сопряжение с энергией могут различаться. Выскзано предположение, что предшественником всех пермеаз служили белки, формирующие трансмембранные поры. Библ. 24. США, Dep. of Biology, C-016 Univ. of California, San Diego, CA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПЕРМЕАЗЫ
ЭВОЛЮЦИЯ
РАЗНООБРАЗИЕ
СОПРЯЖЕНИЕ ЭНЕРГИИ
МЕХАНИЗМЫ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 24

Доп.точки доступа:
Saier, Milton H.; Wu, Long-Fei; Baker, Michael E.; Sweet, Gaye; Reizer, Aiala; Reizer, Jonathan

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.155

Physiological studies on regulation of glucerol utilization by the phosphoenolpyruvate: Sugar phosphotransferase system in Enterococcus faecalis [Text] / Antonio H. Romano [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P6741-6748 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Физиологические исследования регуляции утилизации глицерина фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системой у Enterococcus faecalis
Аннотация: Очищ. глицеролкиназа (ГК) Еnterococcus faecalis ATCC 19433 активируется путем фосфорилирования по остатку гистидина, катализируемого фосфотранферазной системой (ФТС), зависящей от фосфоенолпирувата (ФЕП). Регуляцию поглощения глицерина исследовали у штамма дикого типа, а также мутантов по гену ptsI, содержащих измененные уровни фермента - I ФТС. ГК слабо репрессировалась лактозой и строго - глюкозой. Существенно сниженные уровни ГК наблюдались у мутантов ptsI. Поглощение глицерина целыми Кл как дикого типа, так и мутантов соответствовало активностям ГК в экстрактах. Поглощение глицерина Кл лики-мутантов ptsI было гиперчувствительным к ингибированию низкими конц-иями 2-дезоксиглюкозы или глюкозы. Эти данные свидетельстуют об участии обратимого, опосредованного ФТС фосфорилирования ГК в регуляции поглощения глицерина в ответ на наличие или отсутствие сахарного субстрата для ФТС в среде. Исследован также выход лактата (метаболит глицерина) из Кл в ответ на добавление глюкозы или 2-дезоксиглюкозы. Лактат образуется при последовательном дефосфорилировании и восстановлении цитоплазматического ФЕП. Библ. 36. США, (Romano Antonio N.), Dep. of Biology, Univ. of California, San Dego, La Jolla, CA 92093.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ENTEROCOCCUS FAECALIS (BACT.)
ШТАММ АТСС 19433
МУТАНТЫ
ГЕН PTS I
ГЛИЦЕРОЛКИНАЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-ЗАВИСИМАЯ ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ГЛИЦЕРИН
УТИЛИЗАЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Romano, Antonio H.; Saier, (JR) Milton H.; Harriott, Olivia T.; Reizer, Jonathan

1-20 21-25

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска