СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hong, Kyongsu$<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.306

Purification and characterization of M3 protein expressed on the surface of group A straptococcal type 3 strain C203 [Text] / Kyongsu Hong [et al.] // FEMS Immunol. and Med. Microbiol. - 1995. - Vol. 12, N 1. - P73-82 . - ISSN 0928-8244
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белка M3, экспрессирующегося на поверхности стрептококка группы A типа 3, штамм C203
Аннотация: При иммунизации мышей линии BALB/c клетками штамма C203, M{+} получены моноклональные антитела к М3-белку - 4 из этих антител реагировали с белком с м. м. 65 кД, содержащимся в клеточной стенке бактерий. Очищенный белок нейтрализовался кроличьими анти-М3-антителами. N-концевой участок соответствовал ранее клонированному участку генома, кодирующему синтез этого белка. При очистке белка М3 выявлялись также фрагменты с м. м. 35, 32, 30 и 25 кД, соответствующие разным участкам молекулы М3-белка. Этот белок является основным фактором, обеспечивающим устойчивость стрептококков к фагоцитам макроорганизма. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS (BACT.)
ГР. А
БЕЛОК М3
ПОВЕРХНОСТНЫЙ
ФАГОЦИТЫ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИММУНИЗАЦИЯ
МЫШИ
ЛИНИЯ BALB/C

Доп.точки доступа:
Hong, Kyongsu; Komurasaki, Yoshikazu; Kobayashi, Hideyuki; Ishikawa, Hiromichi; Inoue, Kozo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.07-04М4.477

Transport of nattokinase across the rat intestinal tract [Text] / Mitsugu Fujita [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 9. - P1194-1196 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Транспорт наттокиназы через желудочно-кишечный тракт крысы
Аннотация: Изучили всасывание наттокиназы (I) из ЖКТ и расщепление фибриногена в плазме после интрадуоденального применения I. Распад фибриногена плазмы после применения I исследовали ЭФ в ПААГ с применением додецилсульфата Na и использованием антител против 'гамма'-цепи фибриногена. Антигенный сайт был обнаружен на фрагменте фибриногена с мол. массой 270 кД, в течение 0,5 ч после введения I. Затем этот фрагмент деградировал до пептида с мол. массой 105 кД и промежуточным продуктом с мол. массой 200 кД. Параллельно с процессом распада фибриногена было увеличено время рекальцификации плазмы. Япония, JCR Pharmaceuticals Co., Ltd., 2-2-10 Murotani, Nishi-ku, Kobe 651-22. Библ. 11

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.02
Рубрики: ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫЙ ТРАКТ
НАТТОКИНАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fujita, Mitsugu; Hong, Kyongsu; Ito, Yae; Misawa, Satoru; Takeuchi, Naoto; Kariya, Kimio; Nishimuro, Satoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.09-04Т2.117

Thrombolytic effect of nattokinase on a chemically induced thrombosis model in rat [Text] / Mitsugu Fujita [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 10. - P1387-1391 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Тромболитическое действие наттокиназы на модели тромбоза у крыс, вызванного химическим [повреждением] эндотелия
Аннотация: Nattokinase is a new fibrinolytic enzyme which cleaves directly cross-linked fibrin in vitro. 2 twos investigated the thrombolytic effect of nattokinase on a thrombus in the common carotid artery of rat in which the endothelial cells of the vessel wall were injured by acetic acid. When a section of occluded vessel was stained for CD61 antigen by immunofluorescence utilizing a monoclonal antibody, the antigen was localized around the surface of the occluded blood vessels. This result suggests that the occlusive thrombosis was caused by platelet aggregation. In addition, thrombolysis with urokinase (UK; 50000 IU/kg, i. v.) of tissue plasminogen activator (tPA; 13300 IU/kg, i. v.) in our model was observed to restore the blood flow over a 60 min monitoring period. The results indicate that our chemically induced model is useful for screening and evaluating a thrombolytic agent. We evaluated the thrombolytic activity of nattokinase using this model and compared it with fibrino(geno)lytic enzyme, plasmin or elastase. On a molar basis, the recovery of the arterial blood flow with nattokinase, plasmin and elastase were 62.0'+-'5.3%, 15.8'+-'0.7% and 0%, respectively. Япония, Kobe-Gakuin Univ., Kobe 651-21. Библ. 28

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.21 + 341.45.21.61
Рубрики: ФИБРИНОЛИТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
НАТТОКИНАЗА
ТРОМБОЗ
ПОВРЕЖДЕНИЕ ЭНДОТЕЛИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fujita, Mitsugu; Hong, Kyongsu; Ito, Yae; Fujii, Rie; Kariya, Kimio; Nishimuro, Satoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.10-04Б4.249

Hong, Kyongsu.
Human IgG binding ability of streptococcal M3 protein: Its related complement activation-dependent M3 protein polymerization [Text] / Kyongsu Hong // FEMS Immunol. and Med. Microbiol. - 1997. - Vol. 18, N 3. - P163-174 . - ISSN 0928-8244
Перевод заглавия: Способность человеческого IgG к связыванию М3-белка стрептококков: взаимосвязь с зависимой от полимеризации М3 активации комплемента
Аннотация: Ранее было показано, что М3-белок стрептококков способен связывать фибриноген и альбумин Св крови людей. В данной работе показано, что М3 также связывается с человеческими IgG, но не с IgG кроликов и коз. Fab-фрагмент связывается с М3 сильнее, чем Fc. Выявлен участок на С-конце молекулы М3 с м. м. 35 кД, где находится центр связывания с IgG. Полимеризация М3 связана с классическим и альтернативными путями активации комплемента. Ил. 9. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: STREPTOCOCCUS (BACT.)
М3-БЕЛОК
ФИБРИНОГЕНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
АЛЬБУМИНЫ
СЫВОРОТКА КРОВИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.10-04К1.46

Hong, Kyongsu.
Human IgG binding ability of streptococcal M3 protein: Its related complement activation-dependent M3 protein polymerization [Text] / Kyongsu Hong // FEMS Immunol. and Med. Microbiol. - 1997. - Vol. 18, N 3. - P163-174 . - ISSN 0928-8244
Перевод заглавия: Способность человеческого IgG к связыванию М3-белка стрептококков: взаимосвязь с зависимой от полимеризации М3 активации комплемента
Аннотация: Ранее было показано, что М3-белок стрептококков способен связывать фибриноген и альбумин Св крови людей. В данной работе показано, что М3 также связывается с человеческими IgG, но не с IgG кроликов и коз. Fab-фрагмент связывается с М3 сильнее, чем Fc. Выявлен участок на С-конце молекулы М3 с м. м. 35 кД, где находится центр связывания с IgG. Полимеризация М3 связана с классическим и альтернативными путями активации комплемента. Ил. 9. Библ. 25

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: STREPTOCOCCUS (BACT.)
М3-БЕЛОК
ФИБРИНОГЕНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
АЛЬБУМИНЫ
СЫВОРОТКА КРОВИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.09-04Б4.126

Hong, Kyongsu.
Characterization of the arginine deiminase of Streptococcus equi subsp. zooepidemicus [Text] / Kyongsu Hong // Can. J. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 9. - P868-876 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Характеристика аргининдеиминазы Streptococcus equi подв. zooepidemicus
Аннотация: На основании последовательности гена кислой гликопротеинпргининдеиминазы (SAGP/AD) Streptococcus pyogenes сконструированы праймеры для амплификации соответствующего гена S. equi подв. zooepidemicus. Такой ген получен и проведен его анализ. Идентифицирован локус из 8 генов, которые участвуют в синтезе белка SAGP/AD S. equi. Эти гены оказались гомологичны недавно секвенированным генам arc S. pyogenes, и их соответственно обозначили. Так, ген, кодирующий белок SAGP/AD, назван arcA. Этот ген экспрессирован в Escherichia coli, его продукт очищен до гомогенности. Рекомбинантный белок ингибировал рост культуры клеток MOLT-3 причем эффект зависел от дозы, а также индуцировал апоптоз. Рекомбинантный белок также обладал аргинин-деиминазной активностью. Было показано, что этот белок экспонируется на поверхности клеток стрептококков. Япония, Lab. for Bioengineer. and Res., JCR Pharmaceut. Co., Ltd, 2-2-10 Murotani, Nishi-ku, Kobe, 651-2241. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: БЕЛОК
ГЛИКОПРОТЕИН АРГИНИНДЕИМИНАЗА
SAGP(AD)
СИНТЕЗ
ФУНКЦИИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН АРГИНИН-ДЕИМИНАЗЫ ARC
STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
MOLT-3 РОСТ
ИНГИБИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.10-04Б2.135

Hong, Kyongsu.
Characterization of the arginine deiminase of Streptococcus equi subsp. zooepidemicus [Text] / Kyongsu Hong // Can. J. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 9. - P868-876 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Характеристика аргининдеиминазы Streptococcus equi подв. zooepidemicus
Аннотация: На основании последовательности гена кислой гликопротеинпргининдеиминазы (SAGP/AD) Streptococcus pyogenes сконструированы праймеры для амплификации соответствующего гена S. equi подв. zooepidemicus. Такой ген получен и проведен его анализ. Идентифицирован локус из 8 генов, которые участвуют в синтезе белка SAGP/AD S. equi. Эти гены оказались гомологичны недавно секвенированным генам arc S. pyogenes, и их соответственно обозначили. Так, ген, кодирующий белок SAGP/AD, назван arcA. Этот ген экспрессирован в Escherichia coli, его продукт очищен до гомогенности. Рекомбинантный белок ингибировал рост культуры клеток MOLT-3 причем эффект зависел от дозы, а также индуцировал апоптоз. Рекомбинантный белок также обладал аргинин-деиминазной активностью. Было показано, что этот белок экспонируется на поверхности клеток стрептококков. Япония, Lab. for Bioengineer. and Res., JCR Pharmaceut. Co., Ltd, 2-2-10 Murotani, Nishi-ku, Kobe, 651-2241. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: БЕЛОК
ГЛИКОПРОТЕИН АРГИНИНДЕИМИНАЗА
SAGP(AD)
СИНТЕЗ
ФУНКЦИИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН АРГИНИН-ДЕИМИНАЗЫ ARC
STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
MOLT-3 РОСТ
ИНГИБИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.09-04К1.401

Inhibition of the alternative C3 convertase and classical C5 convertase of complement by group A streptococcal M protein [Text] / Kyongsu Hong [et al.] // Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 8. - P2535-2541 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Ингибирование альтернативной С3 конвертазы и классической С5 конвертазы комплемента M белком стрептококков группы A
Аннотация: При инкубации с норм. человеческой сывороткой в присутствии Mg-ЭГТА Streptococcus pyogenes группы А типа 3 штамм С203 (М+) и штамма С203S (М}, не содержащего М белка, вирулентные Мбактерии связывают только 10-30% С3 и факторов В и Р от кол-в, связываемых авирулентными Вбактериями. После обработки М+ бактерий трипсином, к-рый инактивирует М белок, связывание этих факторов становится таким же, как и у Мбактерий. Предварит. обработка М+ бактерий Fabфрагментами кроличьим анти-М иммуноглобулином G также увеличивает связывание С3 в отсутствие Са{2}+. Следовательно, белок М ингибирует С3 конвертазу. Однако, в присутствии Ca{2}+ и Mg{2}+ М+ бактерии связывают 75% кол-ва С3, связываемого Мбактериями. Это связывание обусловлено большей частью активацией классического пути, потому что М+ бактерии связывают значительно меньшие кол-ва факторов В и Р, чем Мбактерии, но потребляют кол-ва С4 и С2, сравнимые с Мбактериями. С др. стороны, кол-во С5, связанное с М+ бактериями, существенно меньше, чем с Мбактериями, и ниже потребление С5 и С8. Следовательно М белок не ингибирует классическую С3 конвертазу, но ингибирует классическую С5 конвертазу. Если стрептококки М+ и Минкубировать с норм. сывороткой человека, содержащей радиоактивно меченный С3, в присутствии Ca{2}+ и Mg{2}+, из обоих стрептококков после щелочной обработки додецилсульфатом натрия экстрагируется более 85% связанного С3. Этот С3 по данным электрофореза представляет собой смесь С3b и iC3b. Их соотношения соотв. 7,5 и 71,9% для М+ бактерий и 18,9 и 58,4% для Мбактерий. Рез-ты подтверждают предшествующие данные о том, что антифагоцитирующая активность стрептококкового М белка обусловлена ингибированием благодаря связыванию фактора Н. Библ. 29. Dep. Bacteriol., Osaka Univ. Med. Sch., Suita, Osaka 565, JP.

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.07 + 343.43.21.07
Рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
АЛЬТЕРНАТИВНАЯ КОНВЕРТАЗА С3
КЛАССИЧЕСКАЯ КОНВЕРТАЗА С5
БЕЛОК М СТРЕПТОКОККА
ИНГИБИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hong, Kyongsu; Kinoshita, Taroh; Takeda, Junji; Kozono, Haruo; Pramoonjago, Patcharin; Kim, Younuck; Inoub, Kozo*

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.02-04К1.414

Reconstitution of C5 convertase of the alternative complement pathway with isolated C3b dimer and factors B and D [Text] / Kyongsu Hong [et al.] // J. Immunol. - 1991. - Vol. 146, N 6. - P1868-1873 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Образовние C5-конвертазы альтернативного пути комплемента из выделенного димера C3b и факторов B и D
Аннотация: С5-конвертаза (К) альтернативного пути комплемента является тримолекулярным комплексом, состоящим из 2 молекул C3b и 1 м-лы активированного фактора В-Bb. Ранее авт. предложена модель альтернативной С5-К, в к-рой 2-я молекула С3b ковалентно связана с 1-й м-лой С3b, несущей Bb. При этом молекула С5 связывается с 2 ковалентно связанными м-лами С3b, в рез-те чего оказывается ориентирована относит. фермента Bb. В данной работе для подтверждения предложенной модели получена С5-К из димера С3b и факторов В и D. Нерастворимый глюкан ОМZ-176 инкубировали с сывороткой человека для активации альтернативного пути и образования альтернативной С5-К на поверхности глюкана. Полученная твердофазная К солюбилизировалась инкубацией с глюкозидами. Этим способом ковалентно связанный димер С3b получается в р-ре без использования детергента. Димер С3b отделяли от мономера и олигомеров, а также ферментов и др. примесей хроматографически. ЭФ в ПААГ и ДДС-Na показал, что очищенный димер С3b имел интактные 'альфа'-цепи. С5-К альтернативного пути сконструирована из димера С3b инкубацией с факторами В и D. В присутствии пропердина образуется в 3 раза больше К. Полученные данные согласуются с предтавлениями о том, что образование ковалентно связанного димера С3b - общее явление при активации альтернативного пути и димер С3b представляет собой часть С5-К. Библ. 34. Dep. Bacteriol., Osaka Univ. Med. Sch. Osaka, 565, JP.

ГРНТИ	34.43.21

ВИНИТИ 341.43.21.07 + 343.43.21.07
Рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
АКТИВАЦИЯ
С5-КОНВЕРТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ДИМЕР С3B
ФАКТОР В
ФАКТОР D

Доп.точки доступа:
Hong, Kyongsu; Kinoshita, Taroh; Pramoonjago, Patcharin; Kim, Youn Uck; Seya, Tsukasa; Inoue, Kozo

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска