Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Finel, Moshe$<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04Я6.59

    Finel, Moshe.
    Studies on the proton-translocating NADH: Ubiquinone oxidoreductases of mitochondria from Escherichia coli using the inhibitor 1,10-phenanthroline [Text] / Moshe Finel, Anna Majander // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 339, N 1-2. - P142-146 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Исследование протон-транслоцирующих НАДH:убихинон-оксидоредуктаз митохондрий из Escherichia coli с использованием ингибитора 1,10-фенантролина
Аннотация: Показано, что митохондриальная НАДH:убихинон-оксидоредуктаза (комплекс 1) неконкурентно ингибируется 1,10-фенантролином. ЭПР-спектроскопия субмитохондриальных частиц показала, что 1,10-фенантролин ингибирует перенос электронов между кластерами Fe-S комплекса 1 и пулом убихинона. Протон-транслоцирующая НАДH-дегидрогеназа из Escherichia coli более чувствительна к 1,10-фенантролину, чем НАДH-дегидрогеназа из Paracoccus. Два медленно- и один быстро-релаксирующие кластеры Fe-3 НАДH-дегидрогеназы E. coli становятся определяемыми при восстановлении НАДH в присутствии 1,10-фенантролина. Эти кластеры не похожи на митохондриальный кластер 2. Финляндия, Helsinki Bioenergetics Grp., Dep. Med. Chem., PO Box 8, Univ. Helsinki, 00140 Helsinki. Библ. 20
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: НАДН:УБИХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ПРОТОН-ТРАНСЛОЦИРУЮЩАЯ
1,10-ФЕНАНТРОЛИН
ИНГИБИРОВАНИЕ
МИТОХОНДРИИ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Majander, Anna

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.68

   
    Structural and functional analysis of aa[3]-type and cbb[3]-type cytochrome c oxidases of Paracoccus denitrificans reveals significant differences in proton-pump design [Text] / Gier Jan-Willem L. de [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 20, N 6. - P1247-1260 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Структурный и функциональный анализ цитохром-c-оксидаз типа aa[3] и типа cbb[3] Paracoccus denitrificans обнаруживает значительные различия в конструкции протонных насосов
Аннотация: Выделен геномный локус P. denitrificans, содержащий кластер генов ccoNOQP. Показано, что он кодирует цитохром-c-оксидазу (I) типа cbb[3] (IA), альтернативную хорошо изученным I типа aa[3] (IB) и хинолоксидазе типа bb[3] (IC). IA специфически индуцируется при низких конц-иях O[2]. Это позволяет предположить, что экспрессию IA контролирует механизм, зависящий от O[2]. Эта гипотеза подтверждается тем, что перед кластером генов ccoNOQP имеется ген, кодирующий гомолог белка FNR (II), и что его промоторная область содержит мотив связывания II. Анализ набора оксидазных мутантов показал, что IA, IB и IC образуют полный набор терминальных оксидаз P. denitrificans. При изучении транслокации H{+} у этих мутантов установлено, что все 3 I являются насосами H{+}. Сравнение последовательностей показало, что многие остатки, образующие химические каналы и каналы протонного насоса в IB (и, вероятно, в IC) не сохраняются в IA. Т. обр., по конструкции протонного насоса IA значительно отличается от др. I. Нидерланды, Dep. Molec. and Cellular Biol., BioCentrum Amsterdam, Vrije Univ., NL-1081 HV Amsterdam. Библ. 56
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ-C-ОКСИДАЗЫ
ТИП AA[3]
ТИП CBB[3]
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ПРОТОННЫЕ НАСОСЫ
КОНСТРУКЦИЯ
ГЕНЫ
КЛАСТЕР CCONOQP
ЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИИ
PARACOCCUS DENITRIFICANS

Доп.точки доступа:
de, Gier Jan-Willem L.; Schepper, Mike; Reijnders, Willem N.M.; van, Dyck Stef J.; Slotboom, Dirk Jan; Warne, Antony; Saraste, Matti; Krab, Klaas; Finel, Moshe; Stouthamer, Adriaan H.; van, Spanning Rob J.M.; van, der Oost John

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.07-04Б4.68

    Finel, Moshe.
    Does NADH play a central role in energy metabolism in Helicobacter pylori? [Text] / Moshe Finel // Trends Biochem. Sci. - 1998. - Vol. 23, N 11. - P412-414 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Играет ли НАДH центральную роль в обмене энергии в Helicobacter pylori?
Аннотация: Полная геномная последовательность H. pylori обнаруживает необычную НАДH-хиноноксидоредуктазу (HДH-1 или комплекс I) c отсутствующим HAДH-связывающим доменом, а также отсутствие ряда НАДH-генерирующих ферментов. Обсуждается последовательность транспорта электронов к HДH-1: полагают, что донор электронов отличен от НАДH и не является НАДФН. Финляндия, Dep. Med. Chemistry, Inst. Biomedicine, Univ. Helsinki. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: НАДH
РОЛЬ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
HELICOBACTER PYLORI (BACT.)

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.178

   
    Characteristics of the aerobic respiratory chains of the microaerophiles Campylobacter jejuni and Helicobacter pylori [Text] / Mark A. Smith [et al.] // Arch. Microbiol. - 2000. - Vol. 174, N 1-2. - P1-10 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Характеристика аэробных дыхательных цепей микроаэрофилов Campylobacter jejuni и Helicobacter pylori
Аннотация: У Campylobacter jejuni и Helicobacter pylori изучены гены, кодирующие НАД-H[2]:хинонредуктазы NDH-1 (I), убихинон:цитохром-оксидоредуктазы (комплекс bc[1]) и терминальные оксидазы (III). Кодирующие I кластеры генов у C. jejuni и H. pylori, не содержат гены nuoE и nuoF, вместо к-рых найдены открытые рамки считывания, кодирующие 2 неизвестных белка. Субъединица NuoG (IV) у этих микроаэрофильных бактерий содержит дополнительный кластер Fe-S, отсутствующий в I других микроорганизмов. Однако IV C. jejuni и H. pylori отличаются друг от друга в богатом цистеином сегменте, имеющемся у некоторых, но у всех I. У обеих бактерий нет ортологов генов, кодирующих NDH-2. Субъединицы II обеих бактерий похожи, а [Fe-S]-белок Риске и цитохром b похожи на соответствующие субъединицы II Paracoccus denitrificans и Rhodobacter capsulatus. Состав III C. jejuni и H. pylori не одинаков: у обеих бактерий есть цитохром-cbb[3]-оксидазы, но только C. jejuni содержит хинолоксидазу типа bd. Первичная структура главных субъединиц терминальной оксидазы cbb[3] у C. jejuni и H. pylori показала, что они образуют особую группу в семействе белков cbb[3]. Австралия, Sch. Biochem. and Mol. Genet., Univ. New South Wales, Sydney, NSW 2052. Библ. 54
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ АНАЭРОБНЫХ ДЫХАТЕЛЬНЫХ ЦЕПЕЙ
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФЕРМЕНТОВ АНАЭРОБНЫХ ДЫХАТЕЛЬНЫХ ПУТЕЙ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
CAMPYLOBACTER JEJUNI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Smith, Mark A.; Finel, Moshe; Korolik, Victoria; Mendz, George L.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.07-04Б3.85

    Bjorklof, Katja.
    Purification of the 45 kDa, membrane bound NADH dehydrogenase of Escherichia coli (NDH-2) and analysis of its interaction with ubiquinone analogues [Text] / Katja Bjorklof, Volker Zickermann, Moshe Finel // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 467, N 1. - P105-110 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Идентификация мембрано-связанной НАДН-дегидрогеназы Escherichia coli (NDH-2) с молекулярной массой и анализ ее взаимодействия с аналогами убихинона
Аннотация: НАДН:убихинонредуктаза (NDH-2) из Escherichia coli экспрессирована в виде белка, меченного His, выделена из фракции мембран и очищена с помощью хроматографии. Меченная по His редуктаза NDH-2 высоко активна и катализирует окисление НАДН убихиноном-1 с высокой скоростью. Очищенная и меченная по His редуктаза NDH-2, также, как нативная NDH-2, не окисляет деамино-НАДН. Стационарная кинетика использована для анализа ферментативной активности в присутствии различных акцепторов электронов. Высокие значения V[max] и низкие значения K[м] обнаружены только для гидрофобных аналогов убихинона, например, для убихинона-2. Финляндия, Helsinki Bioenergetics Grp., Dep. Med. Chem., Univ. Helsinki, P. O. Box 8, FIN-00014 Helsinki
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: HADH-ДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕМБРАНО-СВЯЗАННАЯ ФОРМА NDH-2
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
УБИХИНОН
АНАЛОГИ
АНАЛИЗ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zickermann, Volker; Finel, Moshe

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 05.01-04Т2.112

   
    Glucuronidation of anabolic androgenic steroids by recombinant human UDP-glucuronosyltransferases [Text] / Tiia Kuuranne [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2003. - Vol. 31, N 9. - P1117-1124 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Глюкуронизация анаболических андрогенных стероидов рекомбинантными УДФ-глюкуронозилтрансферазами человека
Аннотация: Изучали участие УДФ-глюкуронозилтрансфераз (UGTs) человека в метаболизме андростероидов. Нашли, что UGT 1A8, 1A9 и 2B15 катализируют образование глюкуронида по OH-группе в положении 17'бета'-, а другие изозимы UGT - в положениях 3'альфа'- и 17'бета'-. Кроме того, UGT 1A1, 1A3, 1A4, 1A8, 1A9, 1A10, 2B4, 2B7 и 2B15 легко образовывали глюкуронид 5'альфа'-андростан-3'альфа',17'бета'-диола. Образование глюкуронида метилтестостерона выявили только в индуцированных микросомах печени крысы. Отмечают высокую активность UGT 1A8 и 1A10 в метаболизме андростероидов во внепеченочных тканях. Финляндия, Vikki Drug Discovery Technol. Center (DDTC), Dept. Pharm., P. O. Box 56, 00014 Univ. Helsinki. Библ. 38
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.65.49
Рубрики: УДФ-ГЛЮКУРОНОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАТАЛИЗ
АНДРОГЕННЫЕ СТЕРОИДЫ
МЕТАБОЛИЗМ
МИКРОСОМЫ
ВНЕПЕЧЕНОЧНЫЕ ТКАНИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kuuranne, Tiia; Kurkela, Mika; Thevis, Mario; Schanzer, Wilhelm; Finel, Moshe; Kostiainen, Risto

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 05.03-04Т1.194

   
    Glucuronidation of anabolic androgenic steroids by recombinant human UDP-glucuronosyltransferases [Text] / Tiia Kuuranne [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2003. - Vol. 31, N 9. - P1117-1124 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Глюкуронизация анаболических андрогенных стероидов рекомбинантными УДФ-глюкуронозилтрансферазами человека
Аннотация: Изучали участие УДФ-глюкуронозилтрансфераз (UGTs) человека в метаболизме андростероидов. Нашли, что UGT 1A8, 1A9 и 2B15 катализируют образование глюкуронида по OH-группе в положении 17'бета'-, а другие изозимы UGT - в положениях 3'альфа'- и 17'бета'-. Кроме того, UGT 1A1, 1A3, 1A4, 1A8, 1A9, 1A10, 2B4, 2B7 и 2B15 легко образовывали глюкуронид 5'альфа'-андростан-3'альфа',17'бета'-диола. Образование глюкуронида метилтестостерона выявили только в индуцированных микросомах печени крысы. Отмечают высокую активность UGT 1A8 и 1A10 в метаболизме андростероидов во внепеченочных тканях. Финляндия, Vikki Drug Discovery Technol. Center (DDTC), Dept. Pharm., P. O. Box 56, 00014 Univ. Helsinki. Библ. 38
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: УДФ-ГЛЮКУРОНОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАТАЛИЗ
АНДРОГЕННЫЕ СТЕРОИДЫ
МЕТАБОЛИЗМ
МИКРОСОМЫ
ВНЕПЕЧЕНОЧНЫЕ ТКАНИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kuuranne, Tiia; Kurkela, Mika; Thevis, Mario; Schanzer, Wilhelm; Finel, Moshe; Kostiainen, Risto

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 10.11-04Т1.111

    Alonen, Anna.
    The human UDP-glucuronosyltransferase UGT1A3 is highly selective towards N2 in the tetrazole ring of losartan, candesartan, and zolarsartan [Text] / Anna Alonen, Moshe Finel, Risto Kostiainen // Biochem. Pharmacol. - 2008. - Vol. 76, N 6. - P763-772 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: УДФ-глюкуронозилтрансфераза (UGT 1A3) человека обладает высокой специфичностью к N2-атому тетразолового кольца лозартана, кандесартана и золарсартана
Аннотация: На микросомах печени человека, кролика, крысы, свиньи, лося и быка изучали роль изоформ UGT в реакции глюкуронизации лозартана, кандесартана и золарсартана. Показали, что микросомы всех видов образовывали N1- или N2-глюкурониды этих сартанов, а также их О-глюкурониды. Выявили высокую степень региоселективности UGT 1А3 к N2-атому тетразолового кольца сартанов, а также участие других изоформ UGT в реакциях их N- и О-глюкуронизации. Специфичность метаболизма сартанов зависела как от их стурктуры, так и от свойств изоферментов UGT. Финляндия, Fac. Pharm., Div. Pharmaceut. Chem., Univ. Helsinki, FIN-00014. Библ. 40
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: УДФ-ГЛЕОКУРОНОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЛОСАРТАН
КОНДЕСАРТАН
ЗОЛСАРТАН
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
ПЕЧЕНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Finel, Moshe; Kostiainen, Risto

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.06-04Т1.100

   
    Regio- and stereospecific N-glucuronidation of medetomidine: The differences between UDP glucuronosyltransferase (UGT) 1A4 and UGT2B10 account for the complex kinetics of human liver microsomes [Text] / Sanna Kaivosaari [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2008. - Vol. 36, N 8. - P1529-1537 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Регио- и стереоспецифичное N-глюкуронидирование медетомидина: различия между УДФ-глюкуронозилтрансферазой (УГТ) 1А4 и УГТ2В10 обусловливают сложную кинетику в микросомах печени человека
Аннотация: Изолированные микросомы печени человека катализируют образование N[3]- и N[1]-глюкуронидов (Г1 и Г2) дексмедетомидина (I) в отношении 3:1. При использовании рекомбинантных форм УГТ показало, что в случае УГТ2В10 величина отношения Г1 и Г2 составляла 1.4:1, а в случае УГТ1А4 - 6,6:1. При инкубации левомедетомидина (II) с микросомами печени человека происходило преимущественное образование Г1. Активность УГТ1А4 в отношении II была снижена по сравнению с I и в ее присутствии происходило образование обоих глюкуронидов - Г1 и Г2. Активность УГТ2В10 в отношении II оказалась более высокой и в ее присутствии отмечено образование только Г1. Сделан вывод о регио- и стерео-специфичности N-глюкуронидирования медетомидина в печени человека. Финляндия, Univ. of Helsinki, Helsinki. Ил. 5. Табл. 4. Библ. 33
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.39
Рубрики: МЕДЕТОМИДИН
N-ГЛЮКУРОНИДИРОВАНИЕ
ЛЕВОМЕДЕТОМИДИН
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kaivosaari, Sanna; Toivonen, Paivi; Aitio, Olli; Sipila, Julius; Koskinen, Mikko; Salonen, Jarmo S.; Finel, Moshe

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.09-04Т1.162

   
    Identification of hydroxywarfarin binding site in human UDP glucuronosyltransferase 1A10: Phenylalanine{90} is crucial for the glucuronidation of 6- and 7-hydroxywarfarin but not 8-hydroxywarfarin [Text] / Grover P. Miller [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2008. - Vol. 36, N 11. - P2211-2218 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Идентификация участка связывания гидроксиварфарина у УДФ-глюкуронозилтрансферазы 1А10 человека: решающая роль фенилалнина{90} в глюкуронидировании 6- и 7-гидроксиварфарина, но не 8-гидроксиварфарина
Аннотация: Значения уд. активности глюкуронозилтрансферазы (ГТ) дикого типа 1А10 и ее форм F93A и V92A, полученных методом сайт-направленному мутагенеза, в р-ции глюкуронидирования 6-ОН-варфарина и 7-ОН-варфарина составляли 1, 2,5 и 1,5 нмоль/мин/мг белка соотв. Мутантная форма F90A фермента не взаимодействовала с 6- и 7-ОН-варфарином, но при глюкуронидировании 8-ОН-варфарина ее активность не отличалась от активности фермента дикого типа 1А10 и составляла около 25 нмоль/мин/мг. Сделан вывод, что наличие в структуре ГТ фенилаланина в положении 90 играет определяющую роль в взаимодействии с 6- и 7-варфарином и их глюкуронидировании, но его замещение не влияет на взаимодействие с 8-ОН-варфарином. США, Univ. of Arkansas for Med. Sci., Little Rock, AR 72205. Ил.5. Табл.3. Библ. 13
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.39
Рубрики: ГИДРОКСИВАРФАРИН
ГЛЮКУРОНИДИРОВАНИЕ
УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Miller, Grover P.; Lichti, Cheryl F.; Zielinska, Agnieszka K.; Mazur, Anna; Bratton, Stacie M.; Gallus-Zawada, Anna; Finel, Moshe; Moran, Jeffery H.; Radominska-Pandya, Anna

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.11-04Т1.112

   
    Identification of hydroxywarfarin binding site in human UDP glucuronosyltransferase 1A10: Phenylalanine{90} is crucial for the glucuronidation of 6- and 7-hydroxywarfarin but not 8-hydroxywarfarin [Text] / Grover P. Miller [et al.] // Drug Metab. and Dispos. - 2008. - Vol. 36, N 11. - P2211-2218 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Идентификация участка связывания гидроксиварфарина у УДФ-глюкуронозилтрансферазы 1А10 человека: решающая роль фенилалнина{90} в глюкуронидировании 6- и 7-гидроксиварфарина, но не 8-гидроксиварфарина
Аннотация: Значения уд. активности глюкуронозилтрансферазы (ГТ) дикого типа 1А10 и ее форм F93A и V92A, полученных методом сайт-направленному мутагенеза, в р-ции глюкуронидирования 6-ОН-варфарина и 7-ОН-варфарина составляли 1, 2,5 и 1,5 нмоль/мин/мг белка соотв. Мутантная форма F90A фермента не взаимодействовала с 6- и 7-ОН-варфарином, но при глюкуронидировании 8-ОН-варфарина ее активность не отличалась от активности фермента дикого типа 1А10 и составляла около 25 нмоль/мин/мг. Сделан вывод, что наличие в структуре ГТ фенилаланина в положении 90 играет определяющую роль в взаимодействии с 6- и 7-варфарином и их глюкуронидировании, но его замещение не влияет на взаимодействие с 8-ОН-варфарином. США, Univ. of Arkansas for Med. Sci., Little Rock, AR 72205. Ил.5. Табл.3. Библ. 13
ГРНТИ  
34.45.15
ВИНИТИ 341.45.15.09.39


Доп.точки доступа:
Miller, Grover P.; Lichti, Cheryl F.; Zielinska, Agnieszka K.; Mazur, Anna; Bratton, Stacie M.; Gallus-Zawada, Anna; Finel, Moshe; Moran, Jeffery H.; Radominska-Pandya, Anna

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.144

   
    Cytochrome o (bo) is a proton pump in Paracoccus denitrificans and Escherichia coli [Text] / Anne Puustinen [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 249, N 2. - P163-167 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Цитохром o (bo) является протонной помпой у Paracoccus denitrificans и Escherichia coli
Аннотация: У сферопластов выращенных в аэр. условиях Кл дикого типа P. denitrificans наблюдается дыхание с сукцинатом, несмотря на специфическое ингибирование цитохром-bc[1] комплекса миксотиазолом (MX). Эта остаточная MX-нечувствительная активность обусловлена альтернативной оксидазой - цитохроомом o. Сопряженно с этой активностью, в к-рую вовлечены только цитохромы b-типа, через цитоплазматическую мембрану транслоцируются ионы H+, а наблюдаемое отношение H+/e зависит от кол-ва инжектированного O[2], возрастая до макс. значения около 2. Описана интерпретация рез-тов, полученных методом импульсной добавки O[2]. Сходные отношения транслоцирующихся H+ наблюдаются в ходеокисления убихинола в сферопластах из аэр. выращенных мутантов Paracoccus, лишенных цитохром c-оксидазы или цитохром c-дефицитных, а также в шт. E. coli с делецией по цитохрому d. В отличие от принятых ранее представлений об убихинол-окисляющем цитохроме o как о скалярном генераторе электрохимического градиента протонов, эти наблюдения показывают, что цитохром o комплекс - протонный насос, очень схожий с цитохромом aa[3], к к-рому он близок в структурном отношении. Библ. 29. Финляндия, Dep. of Med. Chem., Univ. of Helsinki, SF-00170 Helsinki.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ O
ПРОТОННЫЙ НАСОС
СФЕРОПЛАСТЫ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
ЦИТОХРОМ B
ЦИТОХРОМ AA3

Доп.точки доступа:
Puustinen, Anne; Finel, Moshe; Virkki, Marika; Wkstrom, Marten

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.441

   
    Deletion of the gene for subunit III leads to defective assembly of bacterial cytochrome oxidase [Text] / Tuomas Haltia [et al.] // EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 12. - P3571-3579 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Делеция гена субъединицы III приводит к дефектной сборке бактериальной цитохромоксидазы
Аннотация: Субъединица СО III (I) является одной из 2 главных субъединиц митохондриальной и бактериальной цитохром-с-оксидазы цитохрома аа[3] (II). Делетирован ген I у Paracoccus denitrificans. Полученный мутант экспрессирует спектроскопически обнаруживаемый II в почти нормальном количестве, но его цитохромоксидазная активность значительно понижена. 50-80% цитохрома а (III) находится в восстановленной форме, а его максимум поглощения сдвинут на 2-3 нм в коротковолновую сторону. Спектр ЭПР Fe{2}+-III гетерогенен, что указывает на существование множественных форм III. Протеолиз связанного с мембраной II обнаружил новые сайты расщепления в субъединицах СО I (IV) и СО II (V). При хроматографии солюбилизированного II получены фракции, содержащие IV+V, а также связывающая гем, свободная IV и свободная V. Мутантный фенотип полностью комплементируется плазмидой, несущей ген I. Полученные данные позволяют предположить, что II неэффективно собирается в отсутствие I и что I облегчает последнюю стадию сборки. Различные формы II, обнаруженные у мутанта, являются либо накапливающимися промежуточными продуктами пути сборки, либо продуктами диссоциации лабильного комплекса IV+V и их конформационными вариантами.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ШТАММ SM10
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
СБОРКА
МУТАНТЫ
МУТАНТ TN-57
ЦИТОХРОМОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СНИЖЕНИЕ
МУТАЦИ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ III ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗЫ
ДЕЛЕЦИЯ
ФУНКЦИЯ
ДЕЛЕЦИОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ЭПР-СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Haltia, Tuomas; Finel, Moshe; Harms, Nellie; Nakari, Tiina; Raitio, Mirja; Wikstrom, Marten; Saraste, Matti
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)