СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ С<.>)

Общее количество найденных документов : 373
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.01-04Т2.148

Вишневецкая, Т. П.
К оценке системы гемостаза при введении антигипоксантов [Текст] / Т. П. Вишневецкая, Г. Я. Лапкина, Г. И. Дьячук // Антигипоксанты и актопротекторы: итоги и перспективы: Рос. науч. конф., Санкт-Петербург, 1- 3 марта, 1994. - СПб, 1994. - Вып. 1. - С. 25
Аннотация: В хроническом эксперименте изучали действие гутимина (50 мг/кг), оксибутирата Na (300 мг/кг), цитохрома С (5 мг/кг) вещества N29 (1 мг/кг) на состояние гемостаза, к-рый оценивали с помощью анализатора гемокоагуляции и коагулографа до введения веществ, через 30 мин, 1,3 и 24 ч после введения. Гутимин, цитохром С и вещество N29 проявляли максимальный антикоагулянтный эффект через 3 ч, оксибутират Na - через 30 мин. Тотальное время коагуляции более существенно изменялось при введении оксибутирата Na. Площадь записи тромбоэластограммы наиболее значимо уменьшалась при введении вещества N29.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.57
Рубрики: ПРОТИВОГИПОКСИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ГУТИМИН
ЦИТОХРОМ С
НАТРИЯ ОКСИБУТИРАТ
АНТИКОАГУЛЯНТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
СИСТЕМА ГЕМОСТАЗА

Доп.точки доступа:
Лапкина, Г.Я.; Дьячук, Г.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.063

Valkova-Valchanova, Maria B.
Purification and characterization of two new c-type cytochromes involved in Fe{2}{+} oxidation from Thiobacillus ferrooxidans [Text] / Maria B. Valkova-Valchanova, Samuel H. P. Chan // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P61-70 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка и описание свойств 2 новых цитохромов c-типов, участвующих в процессе окисления, полученных из Thiobacillus ferrooxidans
Аннотация: Получены 2 новых с-типа цитохромов, к-рые очистили от клеточных мембран ацидофильных Т. ferrooxidans. В отличие от растворимого цитохрома с с мол. массой 14 кД, описанного ранее, мембраноассоциированный цитохром с мол. массой 21 кД был солюбилизирован с октилтиоглюкозидом и очищен до гомогенной формы. Кроме того, был солюбилизирован и очищен высокомолекулярный цитохром с (68 кД) с помощью Тритона Х-100 как детергента. Оба кислотоустойчивых типа цитохромов частично выделялись при осмотическом шоке и при обработке бактерий хлороформом; эти вещества являются промежуточными компонентами дыхательной цепи, переносящими электроны к конечной цитохромоксидазе. США, Syracuse Univ., Syracuse, NY 13244. Библ. 32.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
ПРОЦЕССЫ ОКИСЛЕНИЕ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
THIOBACILLUS FERROOXIDANS

Доп.точки доступа:
Chan, Samuel H.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.028

Myllykallio, Hannu.
Biochemical and genetic analysis of the cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus [Text] / Hannu Myllykallio, Francis Jenney, Fevzi Daldal // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P166
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализ цитохрома c[y] у Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Показали, что реакционный центр у Rhodobacter capsulatus, пурпурной факультативной фотосинтетической бактерии, может быть восстановлен или под действием растворимого цитохрома (Цит) c[2], или под действием недавно обнаруженного связанного с мембраной Цит c[y]. Оба фермента кодируются генами cycA и cycY соответственно. В дыхательном процессе Цит c[y] может заменять Цит c[2] у R. capsulatus. Авторы показали кодирование содержащего один гем и связанного с мембраной цитохрома, Цит c[y], геном cycY. С-концевой домен Цит c[y], несмотря на его бактериальное происхождение, обнаруживает тесную близость к растворимому цитохрому типа c из митохондрий. N-концевая часть белка гидрофобна и, очевидно, действует в качестве якоря, закрепляющего белок на мембране. Вычисленная на основе строения гена cycY молекулярная масса белка составляет 18 кД или 21 кД (что зависит от присутствия-отсутствия сигнальной последовательности). Однако, инактивация гена cycY приводила к исчезновению на гелевых пластинах ПААГ, содержащих ДДС-Na и окрашенных специфически на гем, фракции цитохрома типа c, имеющей молекулярную массу 30 кД. Авторы связывают проявление подобной аномалии с посттрансляционными модификациями. США, Dep. of Biol., Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С
ГЕНЫ
ГЕН CYC Y

Доп.точки доступа:
Jenney, Francis; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.017

Albert, Ingrid.
Membrane bound cytochromes in the anaerobic photosynthetic bacterium Heliobacterium gestii [Text] / Ingrid Albert, Hartmut Michel // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P170
Перевод заглавия: Связанные с мембраной цитохромы у анаэробной фотосинтезирующей бактерии Heliobacterium gestii
Аннотация: Клетки строго анаэробной фотосинтетической бактерии Heliobacterium gestii анализировали на внутриклеточное расположение цитохромов (Цит). Не связанных с мембраной Цит не обнаружили. Анализ пиридиновых экстрактов клеток показал соотношение Цит b: Цит с=1 : 11. С помощью электрофореза и спектрофотометрии обнаружили в качестве преобладающей формы Цит с, имеющий молекулярную массу 19 кД. По отсутствию полосы поглощения при 695 нм заключили, что координационная связь гемового Fe относится к бис-гистидинильному типу. Низкотемпературный спектр поглощения Цит с обнаружил смещение в синюю часть спектра и заметное расщепление полосы 'альфа'. Попытки очистить Цис с 552 с молекулярной массой 19 кД привело к выделению прочного агрегата, состоящего не только из Цит с, но и из двух других полипептидов, имеющих массы 34 и 43 кД. На основании экспериментальных данных предполагается, что Цит с содержит только один гем. Германия, Max-Plank Inst. fur Biophysik, D-60528 Frankfurt/Main.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
ЦИТОХРОМ B
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ
СОДЕРЖАНИЕ ГЕМА
HELIOBACTERIUM GESTII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Michel, Hartmut

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.01-04К1.124

McCormack, James E.
Stimulation with specific antigen can block superantigen-mediated deletion of T cells in vivo [Text] / James E. McCormack, John Kappler, Philippa Marrack // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 6. - P2086-2090 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Стимуляция специфическим антигеном может блокировать опосредованную суперантигеном делецию Т-клеток in vivo
Аннотация: Ответ мышей В10.BR на пептид 88-104 (pcytC) цитохрома с свиньи реализуется V'бета'3{+} и V'альфа'11{+} Т-клетками, реагирующими с суперантигеном - стафилококковым энтеротоксином А (СЭА). При совместной обработке животных СЭА и pcytC происходит делеция основной популяции клеток, реагирующих на СЭА, хотя субпопуляция СЭА-реактивных Т-клеток, также отвечающих на pcytC, не удаляется, а пролиферирует в ответ на пептид. США, Nat. Jewish Cent. Immunology, Respiratory Med., Denver, CO 80206. Библ. 39

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
ДЕЛЕЦИЯ
БЛОКИРОВАНИЕ
ЦИТОХРОМ С
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Kappler, John; Marrack, Philippa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.02-04К1.145

B lymphocyte recognition of cytochrome c: Higher frequency of cells specific for self versus foreign antigen early in the immune response and V gene usage in the response to self antigen [Text] / Jeanne M. Minnerath [et al.] // Eur. J. Immunol. - 1995. - Vol. 25, N 3. - P784-791 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Распознавание В-лимфоцитами цитохрома c. Более высокая частота клеток, специфичных для собственного по сравнению с чужеродным антигеном в раннем иммунном ответе и участие V гена в ответе на собственный антиген
Аннотация: To study immunoglobulin gene usage in the antibody response of mice to the self antigen (Ag) mouse cytochrome c (cyt), B cell hybridomas were prepared from splenic B cells of immunized BALB/c mice prior to the onset of somatic mutation, i.e. 3 days after injecting ovalbumin (OVA)-primed mice with mouse cyt coupled to OVA. Monoclonal antibodies (mAb) from all of the seven primary hybridomas we obtained were sensitive to a single amino acid substitution from aspartic acid to glutamic acid at position 62 in mouse cyt. This is the specificity of the vast majority of B cells responding to mouse cyt as determined from assays of B cells activated in splenic fragment cultures. Six of the mAb derive from the 19.1.2 J558 V[H] gene which is also used in the response to 'альфа' (1'-'6) dextran and three of these mAb derive from the R9 V['хи'] gene, a member of the V['хи']Ox-1 family. The other mAb derive from distinct, although similar, V['хи']genes. Attempts to obtain hybridomas secreting primary (unmutated) mAb specific for cyt foreign to mice have been hampered by the much lower frequency of B cells responding early to foreign cyt in comparison to the self Ag. This suggests that, contrary to expectation of tolerance mechanisms, in naive BALB/c mice B lymphocytes specific for a single epitope on self cyt are present in higher frequency than B lymphocytes specific for similar epitopes on foreign cyt. Possible explanations for this result unclude biased expression in the B cell repertoire of the particular combination of V genes encoding mouse cyt-specific mAb or to positive selection of developing B lymphocytes by endogenous Ag. США, Dep. Microbiol., Univ. Minnesota, Minneapolis, MN 55455. Библ. 43

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ В
РАСПОЗНАВАНИЕ АНТИГЕНА
ЦИТОХРОМ С
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Minnerath, Jeanne M.; Mueller, Carolyn M.; Buron, Susan; Jemmerson, Ronald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.03-04В2.205

Regulation of cytochrome c expression in the aerobic respiratory yeast Kluyveromyces lactis [Text] / M.Angeles Freire-Picos [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 360, N 1. - P39-42 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Регуляция экспрессии цитохрома c у аэробно дышащих дрожжей Kluyveromyces lactis
Аннотация: Исследовали механизмы регуляции транскрипции гена цитохрома c (K1CYC1) у аэробных дрожжей Kluyveromyces lactis. Показано, что в отличие от гена CYC1 Sacharomyces cerevisiae при транскрипции данного гена образуются 2 мРНК разной длины. Синтез обеих этих мРНК индуцируется кислородом и гемом и угнетается в условиях катаболитной репрессии. В опытах по гетерологичной экспрессии гена K1CYC1 в мутантных штаммах S. cerevisiae показано, что транскрипция этого гена позитивно регулируется факторами HAP1 и HAP2. Испания, Dep. Biol. Cell., Mol., Univ., 15071-La Coruna. Библ. 23

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
ЭКСПРЕССИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Freire-Picos, M.Angeles; Hollenberg, Cornelis P.; Breunig, Karin D.; Cerdan, M.Esperanza

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.04-04М4.14

Lodder, A. L.
Effects of cytochrome c on the oxidation of reduced cytochrome c oxidase by hydrogen peroxide [Text] / A. L. Lodder, R. Wever, B. F.van Gelder // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1185, N 3. - P303-310 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Влияние цитохрома с на окисление восстановленной цитохром c-оксидазы перекисью водорода
Аннотация: Методом спектрофотометрии с остановкой потока исследовали кинетику окисления активных центров восстановленных препаратов цитохром c-оксидазы (ЦО) перекисью водорода и влияние цитохрома c (Цx) на эту р-цию. Показано, что Цх вызывает снижение скорости окисления гема-a в ЦО и этот эффект Цх в средах с низкой ионной силой выражен в большей степени, чем в р-рах высокой ионной силы. Окисление Cu[A] в цитохроме a[3] в составе комплекса ЦО не зависит от Цх. Предполагается, что эффекты Цх имеют в основе ре-восстановление ЦО, а образование комплекса Цх-ЦО зависит от ионной силы р-ра. Библ. 50. Нидерланды, E. C. Slater Inst., Univ., 1018 TV Amsterdam.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
ВОССТАНОВЛЕННАЯ
ОКИСЛЕНИЕ
ВОДОРОД ПЕРОКСИД
РОЛЬ
CYTOCHROME A[3]

Доп.точки доступа:
Wever, R.; Gelder, B.F.van

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.08-04Т2.32

Антифибрилляторная активность цитохрома C и мексидола [Текст] / Л. А. Белова [и др.] // 24 Огарев. чтения. - Саранск, 1995. - Ч. 2. - С. 54-55 . - ISBN 5-7103-0292-9
Аннотация: На модели ранних постокклюзионных и реперфузионных аритмий цитохром С и мексидол предупреждали увеличение частоты возникновения фибрилляции желудочков и уменьшали длительность реперфузионных аритмий не уступая по выраженности эффекта анаприлину, пронолиуму, оксиникотиновой к-те. Цитохром С и мексидол не оказывали статистически достоверного повышения порога фибрилляции желудочков (ПФЖ) интактного миокарда, однако в условиях острой ишемии миокарда они повышали ПФЖ более, чем в 2 раза

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.15.99
Рубрики: АНТИАРИТМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ЦИТОХРОМ С
МЕКСИДОЛ
ФИБРИЛЛЯЦИИ ЖЕЛУДОЧКОВ
МОДЕЛИ АРИТМИЙ
ПОДОПЫТНЫЕ ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Белова, Л.А.; Светликова, И.В.; Микуляк, Н.И.; Слугин, В.С.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.08-04К1.339

Fazekas, de St. Groth Barbara
Transgenic models of immunoregulation [Text] : abstr. Keystone Symp. Contr. and Manipul. Immune Response, Taos, N.M., March 16-22, 1995 / de St.Groth Barbara Fazekas, Matthew Wikstrom, Matthew Cook // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 21a. - P117 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Трансгенная модель иммунорегуляции

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ Т
СИНТЕЗ ЦИТОКИНОВ
АКТИВАЦИЯ
АНТИГЕНПРЕДСТАВЛЯЮЩИЕ КЛЕТКИ
ЦИТОХРОМ С
ЛИЗОЦИМ БЕЛКА ЯЙЦА КУР

Доп.точки доступа:
Wikstrom, Matthew; Cook, Matthew

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 96.11-04Т3.132

Лобзин, В. С.
Лечение наследственных миодистрофий [Текст] / В. С. Лобзин, Л. А. Сайкова, В. Г. Пустозеров ; Моск. обл. н.-и. клин. ин-т // Молекул. диагност. наследств. болезней и мед.-генет. консультир. - М., 1995. - Т. 2. - С. 118-125

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.09.21.09
Рубрики: МИАСТЕНИЯ
ДЮШЕННА МИОПАТИЯ
НЕВРАЛЬНЫЕ АМИОТРОФИИ
ЛЕЧЕНИЕ
БЕМИТИЛ
ЦИТОХРОМ С
ПЕНТОКСИФИЛЛИН (ТРЕНТАЛ)
КОМПЛЕКСНЫЙ МЕТОД
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Сайкова, Л.А.; Пустозеров, В.Г.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.12-04Т2.54

Балыкова, Л. А.
Противоишемическая и противофибрилляторная активность цитохрома с биотехнологического производства [Текст] / Л. А. Балыкова, Л. И. Сернов, В. П. Балашов // 5 Всерос. съезд кардиологов, Челябинск, 16-18 апр., 1996. - М., 1996. - С. 20

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.23 + 341.45.21.57
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ
МОДЕЛЬ ИНФАРКТА МИОКАРДА
КАРДИОПРОТЕКТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ПРОТИВОФИБРИЛЛЯТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Сернов, Л.И.; Балашов, В.П.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.09-04К1.230

Roth, Rita.
B7 costimulation and autoantigen specificity enable B cells to activate autoreactive T cells [Text] / Rita Roth, Tetsuo Nakamura, Mark J. Mamula // J. Immunol. - 1996. - Vol. 157, N 7. - P2924-2931 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: B7 костимуляция и специфичность аутоантигена дают возможность B-клеткам активировать аутореактивные Т-клетки
Аннотация: У мышей B10.A, иммунизированных собственным цитохромом c (ЦС), не развивался B- или T-клеточный ответ. Однако мыши, впервые иммунизированные аутопептидом ЦС 81=104 и получившие через 3 нед. цельный ЦС, развивали ответ аутореактивных Т-клеток, специфичных для ЦС. Подобный ответ отсутствовал у иммунизированных мышей с дефицитом B-клеток. Экспрессия B7=2 и/или B7=1 костимулирующих молекул, специфичных к аутоантигену, позволяла B-клеткам активировать пролиферацию Т-лимфоцитов и экспрессию мРНК цитокинов (интерферон-'гамма', интерлейкины 4, 5 и 10). Считают, что специфичные к аутоантагену B-клетки, несущие B7 антиген, играют главную роль в нарушении ТТ-клеточной толерантности к аутоантигену. США, Yale Univ. Sch. Med., New Haven, CT 06520-8031. Библ. 54

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.07
Рубрики: АУТОЛЕРАНТНОСТЬ
НАРУШЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С
ПРЕДСТАВЛЕНИЕ АУТОПЕКТИДА
ЛИМФОЦИТЫ B
МАРКЕРЫ B7
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Nakamura, Tetsuo; Mamula, Mark J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.41

Interaction of cytochrome c with flavocytochrome b[2] [Text] / Simon Daff [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 20. - P6351-6357 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Взаимодействие цитохрома с и флавоцитохрома b[2]
Аннотация: Установлено, что флавоцитохром b[2] (I) из Saccharomyces ceresisiae, к-рый сопрягает дегидрогенизацию L-лактата с восстановлением цитохрома с (II), при 25'ГРАДУС'С, 0,10 М ионной силе р-ра и насыщающей конц-ии L-лактата, характеризуется скоростью оборота 207 с{-1}. C использованием Stopped flow-спектрофотометрии определили, что константа скорости р-ции 2-го порядка для восстановления I в предравновесном состоянии составляет 34,8 мкМ{-1} с{-1} и полностью зависит от скорости образования комплекса, скорости переноса электронов в предобразованный комплекс (составляющей свыше 1000 с{-1}). Ингибированием предравновесного восстановления II цинк-замещенным II или ферроцитохромом С определили K[d] для каталитического комплекса, которая равна 8 мкМ. Константа скорости его диссоциации, равная 280 с{-1} намного ниже действительной скорости электронного транспорта в этой системе. Ингибирование является частичным, что свидетельствует о возможном существовании альтернативных электрон-переносящих сайтов. Мутационные модификации структуры I не оказывают существенного влияния на стабильность его комплекса со II и предполагаемый электрон-переносящий путь. Считают, что комбинирование сильного связывания и множественности центров переноса электронов обеспечивает низкую K[m] и высокую kcat для I. Великобритания, Dep. Chem., Univ. Edinburgh, Edindurg E Н19 3JJ, Scotland, Библ. 43

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
ФЛАВОЦИТОХРОМ B[2]
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Daff, Simon; Sharp, R.Eryl; Short, Duncan M.; Bell, Cameron; White, Patricia; Manson, Forbes D.C.; Reid, Graeme A.; Chapman, Stephen K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.11-04К1.89

Mueller, Carolyn M.
Maturation of the antibody response to the major epitope on the self antigen mouse cytochrome c: Restricted V gene usage, selected mutations, and increased affinity [Text] / Carolyn M. Mueller, Ronald Jemmerson // J. Immunol. - 1996. - Vol. 157, N 12. - P5329-5338 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Развитие гуморального ответа мышей на главный антигенный эпитоп собственного цитохрома с. Рестрикция по V-генам, избирательные мутации и увеличение аффинности
Аннотация: Анализировали экспрессию V-генов В-лимфоцитами в ходе развития гуморального ответа мышей на главный антигенный эпитоп собственного цитохрома с. Чаще всего наблюдались соматические мутации в позициях 31 и 58, соответственно, CDR1 и CDR2 - областей V[H] и наличие тирозина в позиции 96 в участке V[K]-J[K] соединения. Возрастание константы аффинности в 90 раз коррелировало с числом соматических мутаций, но не с их избирательностью. США, Dep. Microbiol., 55455 Minneapolis. Библ. 69

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
АНТИГЕННЫЙ ЭПИТОП
АУТОАНТИТЕЛА
ОБРАЗОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Jemmerson, Ronald

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.31

Oh-Oka, Hirozo.
Photosynthetic reaction center of green sulfur bacteria, Chlorobium: viscosity dependence of the electron transfer rate from sytochrome C to P840 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Hirozo Oh-Oka, Masayo Iwaki, Shigeru Itoh // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P18 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Фотосинтетический реакционный центр зеленых серобактерий, Chlorobium: зависимость скорости передачи электронов от цитохрома C к P-840 от вязкости
Аннотация: Фотосинтетический реакционный центр (РЦ) зеленой серобактерии структурно и функционально связан с РЦ фотосистемы-I растений и цианобактерий. Выделен комплекс РЦ из Chlorobium tepidum, включающий 5 субъединиц с мол. м. 65, 41, 31, 22 и 18 кД. Не обнаружено окисление цитохрома C наряду с восстановлением P-840{+} после возбуждения лазерной вспышкой при т-ре 77К, в связи с чем описана зависимость от вязкости скорости передачи электронов от цитохрома C к P-840. Ингибирование окисления цитохрома C не устранялось даже при повышении т-ры с 77К до 273К. Полупериод скорости р-ции при 22'ГРАДУС'C изменялся с 0,15 мс при 0% по объему глицерина до 80 мс при 60%. Это действие глицерина было полностью обратимым. Исключительно высокая зависимость от вязкости указывает на зависимость механизма электронного транспорта от конформационных флуктуаций гемсодержащей части цитохрома C, "пришитого" N-концом к мембране. Япония, Dep. Biol., Grad. Sch. Sci., Osaka Univ., Toyonaka 560, Natl. Inst. Basic Biol., Okazaki 444

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: CHLOROBIUM (BACT.)
ПЕРЕДАЧА ЭЛЕКТРОНОВ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Iwaki, Masayo; Itoh, Shigeru

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 98.07-04Т3.94

Сайкова, Л. А.
Применениее актопротекторов в лечении больных миодистрофией Дюшенна [Текст] / Л. А. Сайкова, В. Г. Пустозеров, Т. А. Ледащева // 4 Рос. нац. конгр. "Человек и лекарство", Москва, 8-12 апр., 1997. - М., 1997. - С. 112 . - ISBN 5-85556-022-8
Аннотация: С целью улучшения метаболизма мышц у больных прогрессирующей миодистрофией Дюшенна (ПМДД) использовались актопротекторы: производные 2-этилтиобензимидазола (бемитил), рибозидгипоксантина (рибоксин) и цитохром С. Для уточнения клинического диагноза проводилась ДНК-зондовая диагностика. С целью подтверждения терапевтической эффективности до и после лечения исследовались: индекс двигательных возможностей, электромиография, активность в сыворотке крови ферментов ЛДГ и КФК, продуктов перекисного окисления липидов. Проведено лечение 36 больных ПМДД с назначением комплекса актопротекторов по разработанной методике. В результате проведенного лечения предлагаемым способом отмечено уменьшение двигательных нарушений в 70% случаев, что подтверждалось параклиническими исследованиями. Лучшие результаты получены при лечении ПМДД с изменениями в одном экзоне гена дистрофина или при отсутствии делеции. Эти данные позволяют рекомендовать предлагаемую комбинацию актопротекторов при лечении форм ПМДД с указанными генетическими нарушениями

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.09.21.09
Рубрики: БОЛЕЗНИ ДВИЖЕНИЯ
ДЮШЕННА МИОДИСТРОФИЯ
ЛЕЧЕНИЕ
АНТИОКСИДАНТЫ
БЕМИТИЛ
РИБОКСИН
ЦИТОХРОМ С
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Пустозеров, В.Г.; Ледащева, Т.А.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.10-04Б4.104

Goldman, Barry S.
Evoluation and horizontal transfer of an entire biosynthetic pathway for cytochrome c biogenesis: Helicobacter, Deinococcus, Archae and more [Text] / Barry S. Goldman, Robert G. Kranz // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 4. - P871-873 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Оценка и горизонтальная передача целого биосинтетического пути для биогенеза цитохрома C: Helicobacter, Deinococcus, archae и далее
Аннотация: В настоящее время выделяют 3 системы биогенеза цитохрома С (ЦС). В системе I белки, участвующие в биогенезе ЦС, кодируются 9 генами. Эта система встречается у грамотрицательных бактерий и митохондрий. Для грамположительных бактерий, цианобактерий и хлоропластов характерна система II, состоящая из 4 генов. В системе III, обнаруженной в митохондриях клеток грибов, в биогенезе ЦС участвует только 1 белок - ЦС-гем-лиаза. Парадоксально, что у Helicobacter pylori за биогенез ЦС отвечает система типа II. Проводится сравнение генетической регуляции биогенеза ЦС у H. pylori и представителей других таксономических групп. Ил. 2

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: ЦИТОХРОМ С
БИОГЕНЕЗ
СИСТЕМЫ
HELICOBACTER PYLORI (BACT.)
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kranz, Robert G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 98.11-04Т2.12

Влияние цитохрома C на противоаритимическую активность антиаритмиков - блокаторов ионных каналов [Текст] / С. А. Спирина [и др.] // Тез. докл. 2 Конф. мол. ученых Морд. гос. ун-та, Саранск, апр., 1997. - Саранск, 1997. - С. 86 . - ISBN 5-88-608-042-2
Аннотация: Целью настоящей работы явилось исследование противоаритмической активности цитохрома С, полученного методами биотехнологии (Цб) и изучение его влияния на эффективность традиционной противоаритмической терапии. Эксперименты проводили на 140 кошках обоего пола массой 2,5-3,5 кг, наркотизированных тиопентал-натрием (50 мг/кг, внутрибрюшинно), у которых моделировали острые окклюзионные и реперфузионные аритмии. Цб сочетали с блокатором натриевых каналов тримекаином, бета-адреноблокатором анаприлином, блокатором реполяризующего калиевого тока кватернидином и антагонистом кальция финоптином. Цб в дозе 20 мг/кг проявил заметную антиаритмическую активность, уменьшая вероятность развития окклюзионных аритмий и реперфузионной фибрилляции желудочков (ФЖ). Кватернидин (4 мг/кг), тримекаин (30 мг/кг) и финоптин (1,0 мг/кг) оказывали более выраженное противоаритмическое действие. Анаприлин был неэффективен. После определения "подпороговых" доз исследовали противоаритмическую активность лекарственных сочетаний. Как свидетельствуют полученные результаты Цб не повышал эффективность анаприлина и финоптина. При сочетании Цб с кватернидом реперфузионные нарушения ритма возникали лишь у 3 животных из 5 (p0,05). Наиболее эффективной оказалась комбинация Цб с тримекаином. Т. обр., полученные результаты свидетельствуют о способности некоторых противоишемических средств, в частности Цб, оказывать противоаритмическое действие в условиях модельного острого инфаркта миокарда и усиливать эффективность ряда традиционных антиаритмиков

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.15.02 + 341.45.21.29.11.23 + 341.45.21.57
Рубрики: АНТИОКСИДАНТЫ
ЦИТОХРОМ С
АНТИАРИТМИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
АНТИАРИТМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
СОЧЕТАННОЕ ПРИМЕНЕНИЕ
МОДЕЛИ АРИТМИЙ
КОШКИ

Доп.точки доступа:
Спирина, С.А.; барашов, В.П.; Седова, Д.Г.; Курмышева, Т.В.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 98.11-04Т2.15

Адренергическая иннервация миокарда при длительном приеме этацизина [Текст] / А. С. Кочетков [и др.] // Тез. докл. 2 Конф. мол. ученых Морд. гос. ун-та, Саранск, апр., 1997. - Саранск, 1997. - С. 123 . - ISBN 5-88-608-042-2
Аннотация: Эксперименты выполнены на беспородных белых мышах массой 18-22 г. Этацизин (0,5 мг/кг) и препараты сравнения лидокаин (10 мг/кг) и цитохром С (10 мг/кг) вводили внутримышечно в течении 3-х месяцев ежедневно. Контролем служила группа мышей, получавших физраствор. Для выявления адренергических нервных сплетений в миокарде использовали флюоресцентный метод с глиоксалевой кислотой. Смертность в группах мышей, получавших этацизин, лидокаин и цитохром С, оказалась соответственно в 6,0, 3,4 и 2,8 раза выше, чем в контрольной группе. Гистохимическое исследование миокарда показало, что при длительном применении этацизина значительно снижается число и интенсивность флюоресценции адренергических нервных волокон. Лидокаин, наоборот, приводит к повышению интенсивности флюоресценции нервных терминалей. Длительное введение цитохрома С не отражалось на состоянии адренергической иннервации миокарда. Т. обр., в работе впервые показано, что длительное применение этацизина повышает смертность подопытных животных и приводит к снижению уровня катехоламинов в адренергических нервных сплетениях миокарда

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.15.15
Рубрики: АНТИАРИТМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ЭТАЦИЗИН
ЛИДОКАИН
ЦИТОХРОМ С
МИОКАРД
АДРЕНЕРГИЧЕСКАЯ ИННЕРВАЦИЯ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Кочетков, А.С.; Каргаев, В.Н.; Шеворакова, Т.И.; Балыкова, Л.А.; Балашов, В.П.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска