Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФУМАРАТРЕДУКТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 40
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40  
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.05-04И2.105

    Roos, Marleen H.

    Differential expression of two succinate dehydrogenase subunit-B genes and a transition in energy metabolism during the development of the parasitic nematode Haemonchus contortus [Text] / Marleen H. Roos, Aloysius G. M. Tielens // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P273-281 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Дифференциальная экспрессия двух генов субъединицы B сукцинатдегидрогеназы и переход в энергетическом обмене в ходе развития паразитической нематоды Haemonchus contortus
Аннотация: У ряда видов круглых червей переход от свободноживущей к паразитической стадии жизненного цикла сопровождается изменением типа энергетического обмена: от аэробного к анаэробному. В последнем случае конечными продуктами углеводного обмена являются алифатические спирты и карбоновые кислоты, причем направление процесса окисления сукцината в фумарат меняется на противоположное. Молекулярные основы последнего эффекта изучены у личинок H. contortus. В ходе трансформации свободноживущих (L 3) личинок в паразитических (XL3) комплекс II дыхательной цепи (сукцинатдегидрогеназа) изменяет состав своих субъединиц. Была клонирована и секвенирована ДНК субъединицы В. Идентифицированы 2 разных гена этой субъединицы, представленные рядом аллелей. Методом Northern блоттинга показано, что изотип 1 экспрессирован в ходе всего жизненного цикла, тогда как изотип 2 только на аэробной (свободноживущей) стадии. Благодаря изменению в экспрессии изотипов субъединицы В происходит, как полагают, переключение паразита с аэробного на анаэробный метаболизм. Нидерланды, Lab. of Vet. Biochemistry, Utrecht Univ., P. O. Box 80176, 3508 TD Utrecht. Библ. 38.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: HAEMONCHUS CONTORTUS (NEM.)
РАЗВИТИЕ

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН

ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Tielens, Aloysius G.M.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.159

    Meinhardt, S. W.

    Characterization of the NADH dehydrogenase and fumarate reductase of brobacter succinogenes [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / S. W. Meinhardt, T. L. Glass // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P364 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Характеристика NADH-дегидрогеназы и фумаратредуктазы Fibrobacter succinogenes
Аннотация: Облигатный анаэроб Fibrobacter succinogenes является главной лизирующей клетчатку бактерией бычьего рубца. Предварительные исследования показали, что распад глюкозы идет по Embden-Meyerhof-Parnas пути с использованием в качестве конечного акцептора электронов сукцината. В настоящем исследовании не было обнаружено никакой NADH-дегидрогеназной активности, но выявили связанную с FMNH[2] фумаратредуктазную активность. Показано наличие NADH-дегидрогеназы, которая связана с фумаратредуктазой через хиноновый комплекс. Этот комплекс содержит по крайней мере один цитохром B-типа. США, Dep. Biochem. and Dept. of Vet. and Microbiol. Sci., North Dakota State Univ. Fargo ND 58105
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Glass, T.L.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.5

   

    Rapid purification of yeast cytoplasmic fumarate reductase by affinity chromatography on blue sepharose CL-6B [Text] / Haruhiro Muratsubaki [et al.] // Prep. Biochem. - 1994. - Vol. 24, N 3-4. - P289-296 . - ISSN 0032-7484
Перевод заглавия: Быстрая очистка фумаратредуктазы из цитоплазмы дрожжей методом аффинной хроматографии на голубой Сефарозе CL-6B
Аннотация: Быстрая и эффективная очистка растворимой фумаратредуктазы (ФР) из цитоплазмы дрожжей достигнута хроматографией на голубой Сефарозе CL-6B, хромофор к-рой ингибирует ФР, с последующей элюцией связанного фермента ФДФ, ФМН или рибофлавином. Очищенная ФР достаточно гомогенна, по данным ЭФ в ПААГ в денатурирующих и неденатурирующих условиях. Япония, Dep. Clin. Biochemisry, Kyorin Univ. School Health Sciences, Tokyo 192. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА

АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

ЦИТОПЛАЗМА

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Muratsubaki, Haruhiro; Enomoto, Keiichiro; Ichijoh, Yuuka; Tezuka, Toshiharu; Katsume, Takuro


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.151

   

    Fumarate reductase of helicobacter pylori - an immunogenic protein [Text] / S. Birkholz [et al.] // J. Med. Microbiol. - 1994. - Vol. 41, N 1. - P56-62 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Фумаратредуктаза Helicobacter pylori - иммуногенный белок
Аннотация: На опытах с бутанольными экстрактами H. pylori было показано, что белок 80-kD реагировал с 55% Св б-ных, инифицированных указанным микробом. Предполагалось, что указанный белок обладает фумаратредуктазной активностью. Для проверки этого проводилась его очистка с помощью экстракции с Тритоном 100 и последующей ионно-обменной хроматографией. Методом иммуноблоттинга с Св против субъединиц A и B фумаратредуктазы (ФР; 80- и 31-kD) W. succinogenes, было показано, что H. pylori содержит ФР, состоящую из аналогичных субъединиц. Германия, Ruhr-Universitat Bochum, D-44780 Bochum. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: HELICOBACTER PYLORI (BACT.)
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

ОЧИСТКА

ИММУНОБЛОТИНГ


Доп.точки доступа:
Birkholz, S.; Knipp, U.; Lemma, E.; Kroger, A.; Opferkuch, W.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.07-04И2.201

   

    Sequence comparison between the flavoprotein subunit of the fumarate reductase (Complex II) of the anaerobic parasitic nematode, Ascaris suum and the succinate dehydrogenase of the aerobic, free-living nematode, Caenorhabditis elegans [Text] / Toshiaki Kuramochi [et al.] // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 68, N 2. - P177-187 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Сравнение последовательностей флавопротеиновой субъединицы фумаратредуктазы (комплекс II) анаэробного паразитического круглого червя Ascaris suum и сукцинатдегидрогеназы аэробной свободноживущей нематоды Caenorhabditis elegans
Аннотация: Из клонотек свиной аскариды A. suum и нематоды C. elegans выделены кДНК, соотв. генам, к-рые кодируют флавопротеиновые субъединицы, соотв., фумаратредуктазы и сукцинатдегидрогеназы у этих червей. В составе 5'- и 3'-нетранслируемых участков кДНК аскариды - 22 и 616 П. н. соотв. Открытая рамка кодирует полипептид, из 645 аминок-т (сигнальный митохондриальный фрагмент состоит из 30 остатков). Отмечен высокий уровень сходства обоих тестированных полипептидов как по аминокислотным составу, так и по их доменной организации, несмотря на функциональную нетождественность ферментов, в состав к-рых они входят как субъединицы. Проанализированы механизмы детерминации чувствительности ферментов у обоих видов к сульфгидрильным соединениям. Япония, Dep. Parasitol., Inst. Med. Sci., Univ. Tokyo, 4-6-1 Shirokanedai, Minato-ku, Tokyo 108. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: ГЕНЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

АСКАРИДА

ASCARIS SUUM

СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

НЕМАТОДА

CAENORHABDITIS ELEGANS

ФЛАВОПРОТЕИНОВАЯ СУБЪЕДИНИЦА

ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ

КЛОНИРОВАНИЕ

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ГОМОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Kuramochi, Toshiaki; Hirawake, Hiroko; Kojima, Somei; Takamiya, Shinzaburo; Furushima, Rieko; Aoki, Takashi; Komuniecki, Richard; Kita, Kiyoshi


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.08-04И2.62

    Razga, Jakub.

    Fumarate reductase of Tritrichomonas foetus: Isolatioin and characterization of the soluble enzyme [Text] : abstr. 25th Annu. Meet. Czech Sec. Soc. Protozool., [Prague], May 2-5, 1995 / Jakub Razga, Jiri Cerkasov // J. Eukaryot. Microbiol. - 1996. - Vol. 43, N 1. - P11 . - ISSN 1066-5234
Перевод заглавия: Фумаратредуктаза Tritrichomonas foetus: выделение и характеристика растворимого фермента
Аннотация: Одним из основных конечных продуктов метаболизма у T. foetus является янтарная к-та. Превращение фумарата в сукцинат катализируется фумаратредуктазой (I). Активность I отмечается только в цитоплазматической фракции гомогенатов клеток. Очищенная почти до гомогенности I при ЭФ в SDS-ПААГ образует единую полосу с мол. м. 214 кД (делается вывод, что I T. foetus состоит из 2, возможно идентичных, субъединиц). Активность I зависит преимущественно от кофермента NADH. Оптимум pH 7,5. Приводятся и др. характеристики I. На основании изучения спектров абсорбции и флуоресценции делается вывод о том, что I содержит в качестве простетической группы нековалентно связанный FAD. Св-ва I T. foetus не позволяют сравнить этот фермент с каким-либо из ранее описанных . Чехия, Dep. Parasitol., Fac. Sci., Charles Univ., Vinicna 7, 128 44 Prague 2
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: TRITRICHOMONAS FOETUS (PROT.)
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

СТРУКТУРА

АКТИВНОСТЬ

СВОЙСТВА

ФУНКЦИИ


Доп.точки доступа:
Cerkasov, Jiri


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.170

   

    Cloning and functional characterization of Helicobacter pylori fumarate reductase operon comprising three structural genes coding for subunits C, A and B [Text] / Ge Zhongming [et al.] // Gene. - 1997. - Vol. 204, N 1-2. - P227-234 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и функциональная характеристика оперона фумаратредуктазы Helicobacter pylori, состоящего из трех структурных генов, кодирующих субъединицы C, A и B
Аннотация: Клонированы и секвенированы гены frdA, frdB и frdC субъединиц A, B и C фумаратредуктазы Helicobacter pylori. IA, IB и IC имеют длину 715, 245 и 254 остатков соотв. IA и IB высокогомологичны соответствующим субъединицам I Wolinella succinogenes, др. бактериальным I и субъединицам A и B сукцинатдегидрогеназы. Однако IC высокогомологична только IC W. succinogenes - цитохрому b с 2 гемовыми группами. IA-IC гиперпродуцированы в максиклетках. IA H. pylori изучена с использованием антисыворотки к IA E. coli. Активность IB, измеренная по окислению бензилвиологена в присутствии фумарата, ассоциирована с мембранами. Инактивация frd A приводит к утрате такой активности и к задержке на 10-20 час перехода в середину экспоненциальной фазы. Это позволяет предположить, что направляемый I метаболизм играет активную, но несущественную роль в росте клеток H. pylori. IA и IB образуют каталитич. димер, а IC может служить мембранным якорем I. Канада, Dep. Med. Microbiol. and Immunol., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2H7. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

СИНТЕЗ

ГЕНЫ

ГЕНЫ ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRD ABC

КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

HELICOBACTER PYLORI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Zhongming, Ge; Jiang, Qin; Kalisiak, M.S.; Taylor, Diane E.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.367

   

    Physiological function and regulation of flavocytochrome c[3], the soluble fumarate reductase from Shewanella putrefaciens NCIMB 400 [Text] / Euan H. J. Gordon [et al.] // Microbiology. - 1998. - Vol. 144, N 4. - P937-945 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Физиологическая функция и регуляция флавоцитохрома c[3] - растворимой фумаратредуктазы из Shewanella putrefaciens NCIMB400
Аннотация: В анаэробных условиях роста Shewanella putrefaciens продуцирует растворимый флавоцитохром c[3] (I), гомологичный каталитич. субъединицам фумаратредуктаз (II) из Escherichia coli и др. бактерий. Разрушение хромосомного гена I (fccA) вызывает специфич. утрату способности использовать фумарат в кач-ве терминального акцептора электронов, но не влияет на рост с использованием нитрата (IIA), триметиламин-N-оксида (III) и др. акцепторов. Ген fccA транскрибируется с образованием моноцистронной мРНК длиной 2 т. н. Смежная открытая рамка считывания, имеющая ограниченную гомологию с мембранными якорными субъединицами II E. coli, не транскрибируется вместе с fccA. Экспрессия fccA регулируется анаэробиозом и доступностью альтернативных акцепторов электронов, в частности, IIA и III. Идентифицированы последовательности ДНК, требующиеся для этой регуляции. Великобритания, Inst. Cell and Mol. Biol., Univ., Edinburgh, Edinburgh EH9 3JR. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЛАВОЦИТОХРОМ C[3]
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ

ГЕНЫ

ГЕН FCC

ЭКСПРЕССИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

АНАЭРОБИОЗ

НИТРАТ

ТРИМЕТИЛАМИН-N-ОКСИД

SHEWANELLA PUTREFACIENS (BACT.)

ШТАММ NCIMB400


Доп.точки доступа:
Gordon, Euan H.J.; Pealing, Sara L.; Chapman, Stephen K.; Ward, F.Bruce; Reid, Graeme A.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.57

    Muratsubaki, Haruhiro.

    One of the fumarate reductase isoenzymes from Saccharomyces cerevisiae is encoded by the OSM1 gene [Text] / Haruhiro Muratsubaki, Keiichiro Enomoto // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 352, N 2. - P175-181 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Один из изоферментов фумаратредуктазы Saccharomyces cerevisiae кодируется геном OSM1
Аннотация: Выделяли изофермент-2 фумаратредуктазы (ФР) из S. cerevisiae. С помощью колоночной хроматографии в 4 этапа ФР получена в гомогенном состоянии. Определение C- и N-концевой последовательности показало, что ФР-2 кодируется геном OSM1. ФР-2 синтезируется ввиде предшественника. Зрелая ФР-2 имеет 469 остатков и мол. массу 51370. ФР-2 локализована в промитохондриях. Япония, Kyorin Univ. School Health Sci., Tokyo. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ

ГЕНЫ


Доп.точки доступа:
Enomoto, Keiichiro


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.240

   

    Deletion and site-directed mutagenesis of the Wolinella succinogenes fumarate reductase operon [Text] / Jorg Simon [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 251, N 1-2. - P418-425 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Делеционный и сайт-направленный мутагенез оперона фумаратредуктазы Wolinella succinogenes
Аннотация: Мутант 'ДЕЛЬТА'frdCAB Wolinella succinogenes, лишенный оперона фумаратредуктазы (I), не растет в присутствии фумарата в кач-ве терминального акцептора электронов и формиата (II) или сульфида в кач-ве доноров электронов. Этот мутант, выращенный с II и нитратом, не имеет активности I и не катализирует перенос электронов от IV к II. Встраивание оперона frdCAB в геном мутанта 'ДЕЛЬТА'frdCAB восстанавливает нормальный рост и активность I. Ген frdC2, расположенный с 3'-стороны от frd CAB, кодирует дигемовый цитохром b, на 41% идентичный FrdC. Мутант frdC2 растет нормально и обладает активностью I. Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замена каждого из 4 остатков His на Ala, считающихся аскиальными лигандами гема (H44, H93, H143 и H182). Эти мутанты не растут на формиате и II и не имеют активности I и не содержат FrdA и FrdC при выращивании c II и нитратом. Замены H114A и H120A остатков His, не считающихся лигандами гема, не влияют на рост с II. Эти данные показали, что frdCAB является обязательным компонентом фумаратного дыхания с II и сульфидом у W. succinogenes, в к-ром не участвует белок FrdC2. Германия, Inst. Mikrobiol., Joharn Wolfgang Goethe-Univ., D-60439 Frankfurt am Main. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.17.07.03
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ГЕНЫ

ОПЕРОН

ДЕЛЕЦИОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

СУЛЬФИД

ОКИСЛЕНИЕ

ЦИТОХРОМ B

WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)


Доп.точки доступа:
Simon, Jorg; Gross, Roland; Ringel, Michael; Schmidt, Enrico; Kroger, Achim


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.10-04Б3.44

    Muratsubaki, Haruhiro.

    One of the fumarate reductase isoenzymes from Saccharomyces cerevisiae is encoded by the OSM1 gene [Text] / Haruhiro Muratsubaki, Keiichiro Enomoto // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 352, N 2. - P175-181 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Один из изоферментов фумаратредуктазы Saccharomyces cerevisiae кодируется геном OSM1
Аннотация: Выделяли изофермент-2 фумаратредуктазы (ФР) из S. cerevisiae. С помощью колоночной хроматографии в 4 этапа ФР получена в гомогенном состоянии. Определение C- и N-концевой последовательности показало, что ФР-2 кодируется геном OSM1. ФР-2 синтезируется ввиде предшественника. Зрелая ФР-2 имеет 469 остатков и мол. массу 51370. ФР-2 локализована в промитохондриях. Япония, Kyorin Univ. School Health Sci., Tokyo. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ

ГЕНЫ


Доп.точки доступа:
Enomoto, Keiichiro


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.38

   

    Structural and mechanistic mapping of a unique fumarate reductase [Text] / Paul Taylor [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 12. - P1108-1112 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Картирование структуры и механизма действия уникальной фумаратредуктазы
Аннотация: При росте Shewanella frigidimarina (штамм NCIMB400) в анаэробных условиях индуцируется синтез нескольких новых цитохромов, наиболее распространенным из которых является тетрагем-содержащий флавоцитохром c[3] (Fcc[3]) - периплазматическая респираторная фумаратредуктаза (ФР), к-рая в отличие от др. ФР, растворима и содержит одну полипептидную цепь. Методом рентгеноструктурного анализа (РСА) с разрешением 1,8 A исследована ее кристаллическая структура. Содержащая мультиредокс-центр, трехдоменная ФР обладает уникальной структурой - "молекулярным проводом" длиной 40 A, по к-рому быстро передаются электроны через цитохромный домен нового типа на флавин активного центра, и в результате фумарат восстанавливается в сукцинат. Описано взаимодействие пяти редокс-кофакторов. Флавин-связывающая область ФР сходна с др. ФР/сукцинатдегидрогеназами, что указывает на общий каталитический механизм белков этого семейства. Т. обр., РСА ФР позволяет изучить опосредованный гемом путь переноса электрона на флавин. Великобритания, Inst. Cell Mol. Biol., Univ. Edinburgh, Edinburgh EH9 3JR. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОЦИТОХРОМ C[3]

КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

SHEWANELLA FRIGIDIMARINA


Доп.точки доступа:
Taylor, Paul; Pealing, Sara L.; Reid, Graeme A.; Chapman, Stepben K.; Walkinshaw, Malcolm D.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.76

   

    Open conformation of a flavocytochrome c[3] fumarate reductase [Text] / Vicki Bamford [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 12. - P1104-1107 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Открытая конформация флавоцитохрома c[3] фумаратредуктазы
Аннотация: Проведен рентгеноструктурный анализ фумаратредуктазы Shewanella frigidimarina NCIMB400 с разрешением 2,15 A. Фермент является гомодимером, содержащим 8 гемовых и 2 флавиновые группы. Полипептидная цепь каждой субъединицы включает 3 структурных домена. Домен 1, включающий остатки 2-95, связывает 4 гемовые группы. Этот домен через пептид (Lys)[4] связан с доменом 2, состоящим из 2 фрагментов 'альфа' и 'бета'. Фрагмент 'альфа' включает остатки 100-359, фрагмент 'бета' - остатки 498-565. Домен 3, включающий остатки 360-497, также имеет структуру 'альфа''бета'. ФАД связан с доменом 2. Детально рассмотрена структура активного центра фумаратредуктазы. Великобритания, Sch. Biol. Scis, Ctr. Metalloprotein Spectroscopy Biol., Univ. East Anglia, Norwich NR4 7TJ. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОЦИТОХРОМ C[3]

КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

ОТКРЫТАЯ КОНФОРМАЦИЯ

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

SHEWANELLA FRIGIDIMARINA


Доп.точки доступа:
Bamford, Vicki; Dobbin, Paul S.; Richardson, David J.; Hemmings, Andrew M.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.07-04Б4.96

   

    Fumarate metabolism and the microaerophily of Campylobacter species [Text] / Mark A. Smith [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1999. - Vol. 31, N 9. - P961-975 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Метаболизм фумарата и микроаэрофильность видов Campylobacter
Аннотация: Все виды Campylobacter обладали активностью фумаразы (Fum) и фумаратредуктазы (Frd). Фумарат окислялся до CO[2] через путь ацетил-KoA-расщепления. Гены, кодирующие белки, участвующие в метаболизме фумарата, были идентифицированы в геноме C. jejuni. Клетки росли лучше в атмосферах с 5 и 10% уровней кислорода. Активность Fum была одинакова в культурах, растущих при различном давлении кислорода, и не изменялась в зависимости от возраста культуры. Активность Frd была выше в культурах, растущих при 5 и 10% O[2], чем при 17% O[2], и снижалась с возрастом культуры. Четыре ингибитора Frd левамизол, морантел, оксантел и тиабендазол проявили бактерицидное действие против видов Campylobacter. Австралия, Sch. Biochem. and Mol. Gen., Univ. New South Wales, Sydney NSW 2052. Библ. 54
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: ФУМАРАТ
МЕТАБОЛИЗМ

ФУМАРАЗА

ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

АКТИВНОСТЬ

ИЗМЕНЕНИЯ

CAMPYLOBACTER


Доп.точки доступа:
Smith, Mark A.; Mendz, George L.; Jorgensen, Margaret A.; Hazell, Stuart L.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.06-04И2.55

    Christmas, Patrick B.

    Separation of NADH-fumarate reductase and succinate dehydrogenase activities in Trypanosoma cruzi [Text] / Patrick B. Christmas, Julio F. Turrens // FEMS Microbiol. Lett. - 2000. - Vol. 183, N 2. - P225-228 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Разделение активностей NADH-фумаратредуктазы и сукцинатдегидрогеназы у Trypanosoma cruzi
Аннотация: Данные, приведенные в последнем обзоре, предполагают, что активность NADH-фумаратредуктазы из трипаносоматид может быть активирована сукцинатдегидрогеназой. Сообщают, что активность этих 2 ферментов можно легко разделить, причем без инактивирования каждого из них. Предполагается, что фумаратредуктаза и сукцинатдегидрогеназа являются различными ферментами. США, Dep. Biomed. Sci., UCOM 6000, Univ. South Alabama, Mobile, AL 36688. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
NADH-ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Turrens, Julio F.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.54

    Enomoto, Keiichiro.

    Physiological role of soluble fumarate reductase in redox balancing during anaerobiosis in Saccharomyces crevisiae [Text] / Keiichiro Enomoto, Yukihiko Arikawa, Haruhiro Muratsubaki // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 215, N 1. - P103-108 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Физиологическая роль растворимой фумаратредуктазы в окислительно-восстановительном равновесии при анаэробиозе у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Пекарские дрожжи Saccharomyces cerevisiae обладают двумя изозимами фумаратредуктазы (I и II), кодируемыми генами frds и osm1 соответственно. Одновременное выведение из строя генов frds и osm1 приводит к нарушению роста дрожжей в анаэробных условиях, а дефект гена osm1 вызывает лишь замедление роста. Показали, что рост штамма в анаэробных условиях, недостаточного и по frds, и по osm1, может полностью восстанавливаться при внесении в среду окисленной формы метиленовой сини или феназинметосульфата, способных неферментативным путем окислять НАД-Н в НАД{+}. Если окисленная метиленовая синь добавляется в конц-иях, обеспечивающих ограниченный рост, ее исчерпание приводит к полной остановке роста. У штамма, недостаточного по обоим генам, frds и osm1, накопление сукцината в надосадочной жидкости заметно понижается при анаэробном росте в присутствии метиленовой сини. Заключается, что изозимы фумаратредуктазы необходимы для вторичного окисления внутриклеточного НАД-Н только в условиях анаэробиоза. Япония [H. Muratsubaki], Dep. of Clinical Biochem., Kyorin Univ. School of Health Sci., Hachioji, Tokyo 192-8508 (E-mail: murachan@kyorin-u.ac.jp)
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОЗИМЫ

ОКИСЛЕНИЕ НАД-Н

УСЛОВИЯ АНАЭРОБИОЗА

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Arikawa, Yukihiko; Muratsubaki, Haruhiro


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.11-04Б3.55

    Enomoto, Keiichiro.

    Physiological role of soluble fumarate reductase in redox balancing during anaerobiosis in Saccharomyces crevisiae [Text] / Keiichiro Enomoto, Yukihiko Arikawa, Haruhiro Muratsubaki // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 215, N 1. - P103-108 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Физиологическая роль растворимой фумаратредуктазы в окислительно-восстановительном равновесии при анаэробиозе у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Пекарские дрожжи Saccharomyces cerevisiae обладают двумя изозимами фумаратредуктазы (I и II), кодируемыми генами frds и osm1 соответственно. Одновременное выведение из строя генов frds и osm1 приводит к нарушению роста дрожжей в анаэробных условиях, а дефект гена osm1 вызывает лишь замедление роста. Показали, что рост штамма в анаэробных условиях, недостаточного и по frds, и по osm1, может полностью восстанавливаться при внесении в среду окисленной формы метиленовой сини или феназинметосульфата, способных неферментативным путем окислять НАД-Н в НАД{+}. Если окисленная метиленовая синь добавляется в конц-иях, обеспечивающих ограниченный рост, ее исчерпание приводит к полной остановке роста. У штамма, недостаточного по обоим генам, frds и osm1, накопление сукцината в надосадочной жидкости заметно понижается при анаэробном росте в присутствии метиленовой сини. Заключается, что изозимы фумаратредуктазы необходимы для вторичного окисления внутриклеточного НАД-Н только в условиях анаэробиоза. Япония [H. Muratsubaki], Dep. of Clinical Biochem., Kyorin Univ. School of Health Sci., Hachioji, Tokyo 192-8508 (E-mail: murachan@kyorin-u.ac.jp)
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОЗИМЫ

ОКИСЛЕНИЕ НАД-Н

УСЛОВИЯ АНАЭРОБИОЗА

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Arikawa, Yukihiko; Muratsubaki, Haruhiro


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.31

    Архипова, О. В.

    Ненасыщенные органические кислоты - терминальные акцепторы редуктазных цепей анаэробных бактерий [Текст] / О. В. Архипова, В. К. Акименко // Микробиология. - 2005. - Т. 74, N 6. - С. 725-737 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: В обзоре проанализированы современные представления об использовании ненасыщенных органических к-т в качестве терминальных акцепторов редуктазных цепей у анаэробных бактерий. Рассматриваются механизмы и ферментные системы, вовлеченные в восстановление фумарата Escherichia coli, Wolinella succinogenes и некоторыми видами рода Shewanella. Особое внимание уделено работам по насыщению двойной связи неприродного соединения метакрилата 'дельта'-протеобактерией Geobacter sulfurreducens AM-1. У бактерий родов Shewanella и Geobacter обнаружены периплазматические растворимые флавоцитохромы с, к-рые участвуют в гидрировании фумарата (у рода Shewanella) и метакрилата (у G. sulfurreducens АМ-1). Восстановление фумарата у E. coli и W. succinogenes осуществляется в цитозоле клетки мембранными фумаратредуктазами. Обсуждаются перспективы исследований восстановления двойных связей у ненасыщенных органических к-т бактериями. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 82
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ ДВОЙНЫХ СВЯЗЕЙ

ФЕРМЕНТЫ

ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

МЕТАКРИЛАТРЕДУКТАЗА

ФЛАВОЦИТОХРОМ С

WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)

SHEWANELLA (BACT.)

GEOBACTER SULFURREDUCENS (BACT.)

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 82


Доп.точки доступа:
Акименко, В.К.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.07-04Б3.102

    Архипова, О. В.

    Ненасыщенные органические кислоты - терминальные акцепторы редуктазных цепей анаэробных бактерий [Текст] / О. В. Архипова, В. К. Акименко // Микробиология. - 2005. - Т. 74, N 6. - С. 725-737 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: В обзоре проанализированы современные представления об использовании ненасыщенных органических к-т в качестве терминальных акцепторов редуктазных цепей у анаэробных бактерий. Рассматриваются механизмы и ферментные системы, вовлеченные в восстановление фумарата Escherichia coli, Wolinella succinogenes и некоторыми видами рода Shewanella. Особое внимание уделено работам по насыщению двойной связи неприродного соединения метакрилата 'дельта'-протеобактерией Geobacter sulfurreducens AM-1. У бактерий родов Shewanella и Geobacter обнаружены периплазматические растворимые флавоцитохромы с, к-рые участвуют в гидрировании фумарата (у рода Shewanella) и метакрилата (у G. sulfurreducens АМ-1). Восстановление фумарата у E. coli и W. succinogenes осуществляется в цитозоле клетки мембранными фумаратредуктазами. Обсуждаются перспективы исследований восстановления двойных связей у ненасыщенных органических к-т бактериями. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 82
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ ДВОЙНЫХ СВЯЗЕЙ

ФЕРМЕНТЫ

ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

МЕТАКРИЛАТРЕДУКТАЗА

ФЛАВОЦИТОХРОМ С

WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)

SHEWANELLA (BACT.)

GEOBACTER SULFURREDUCENS (BACT.)

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 82


Доп.точки доступа:
Акименко, В.К.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.10-04Б2.182

   

    Genetic characterization of a single bifunctional enzyme for fumarate reduction and succinate oxidation in Geobacter sulfurreducens and engineering of fumarate reduction in Geobacter metallireducens [Text] / Jessica E. Butler [et al.] // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 2. - P450-455 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетическая характеристика единого бифункционального энзима редукции фумарата и окисления сукцината в Geobacter sulfurreducens и конструирование редукции фумарата в Geobacter metallireducens
Аннотация: Исследовали механизм редукции фумарата в Geobacter sulfurreducens. Геном содержит гены, кодирующие гетеротримерную фумаратредуктазу FrdCAB. Мутации в каталитической части энзима привели к штамму, утратившему фумаратредуктазную активность и не способному расти на фумарате в качестве конечного акцептора электронов. В мутанте также отсутствовала сукцинатдегидрогеназная активность, но штамм мог расти на ацетате в качестве электронного донора и Fe(III) как акцептора электронов, если обеспечивался фумаратом, необходимым для сукцинатдегидрогеназной активности в цикле трикарбоновых кислот. Анализ скорости роста мутанта при этих условиях привел к выводу, что сукцинатдегидрогеназная реакция поглощает энергию. Ортолог оперона frdCAB был представлен в Geobacter metallireducens, который не мог расти на фумарате в качестве конечного акцептора электронов. При экспрессии транспортера дикарбоновых кислот из Geobacter sulfurreducens в Geobacter metallireducens рост на фумарате становился возможным. Эти данные свидетельствуют, что Geobacter sulfurreducens и, возможно, Geobacter metallireducens используют один и тот же энзим для редукции фумарата и окисления сукцината in vivo. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Massachusetts, Amherst, Massachusetts. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: МЕТАБОЛИЗМ
ФУМАРАТ

РЕДУКЦИЯ

СУКЦИНАТ

ОКИСЛЕНИЕ

ФЕРМЕНТЫ

БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

СТРУКТУРА

GEOBACTER SULFURREDUCEUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Butler, Jessica E.; Glaven, Richard H.; Esteve-Nunez, Abraham; Nunez, Cinthia; Shelobolina, Evgenya S.; Bond, Daniel R.; Lovley, Derek R.


 1-20    21-40  
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)