СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 43
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-43

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.358

Acquired fusion activity of a murine coronavirus MHV-2 variant with mutations in the proteolytic cleavage site and the signal sequence of the S protein [Text] / Yasuko K. Yamada [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P215-219 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Приобретенная фузогенная активность варианта мышиного коронавируса MHV-2 с мутациями в сайте протеолитического расщепления и в сигнальной последовательности белка S
Аннотация: Сравнены белки шипов (I) из нефузогенного вируса гепатита мышей (ВГМ) типа 2 (IA) и из его фузогенного варианта 2f (IB). IA имеет в положении 12 сигнальной последовательности остаток сер, а IB - остаток цис. В положении 757 сайта протеолитического расщепления у IA содержится остаток сер, а у IB - остаток арг. В клетках DBT, зараженных ВГМ-2, IA не расщепляется, но в клетках, зараженных ВГМ-2f, IB подвергается расщеплению. Т. к. сигнальная последовательность удаляется из зрелых IA и IB, то неспособность ВГМ-2 вызывать слияние клеток вызвана отсутствием расщепления IA, а не особенностями сигнальной последовательности IA. Япония, Division of Experim. Animal Research, Nat. Inst. of Health, Tokyo 208. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.41
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
МЫШИНЫЕ КОРОНАВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ

Доп.точки доступа:
Yamada, Yasuko K.; Takomoto, Kazuhiro; Yabe, Mikiko; Taguchi, Fumihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.324

Gilbert, Joanna M.
Virus-like particle-induced fusion from without in tissue culture cells: Role of outer-layer proteins VP4 and VP7 [Text] / Joanna M. Gilbert, Harry B. Greenberg // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 6. - P4555-4563 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Индуцированное вирусоподобными частицами слияние извне в клетках тканевых культур: роль наружных белков VP4 и VP7
Аннотация: Получены доказательства того, что продуцируемые в клетках Sf9 в рез-те экспрессии рекомбинантными бакуловирусами четырех структурных белков ротавируса вирусоподобные частицы (ВПЧ) могут индуцировать межклеточное слияние в такой же степени, как и нативный ротавирус. Опосредованная ВПЧ фузогенная активность зависит от трипсинизации VP4. Показано, что интактный ротавирус и ВПЧ индуцируют симпластообразование лишь в отношении клеток, к-рые пермиссивны к ротавирусной инфекции. Установлено также, что для проникновения вируса в клетки необходимы лишь белки VP2, VP6, VP4 и VP7, причем последние два являются наиболее существенными для этого процесса. США, Stanford Univ. Sch. of Med., Stanford, CA 94305. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Greenberg, Harry B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.86

Influence of membrane anchoring and cytoplasmic domains on the fusogenic activity of vesicular stomatitis virus glycoprotein G [Text] / Derek Odell [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 10. - P7996-8000 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние домена мембранного заякоривания и цитоплазматического домена на фузогенную активность гликопротеина G вируса везикулярного стоматита
Аннотация: Химерные белки, в к-рых трансмембранная заякоривающая последовательность (ТМ) или ТМ вместе с цитоплазматическим "хвостом" (ЦХ) гликопротеина G вируса везикулярного стоматита были замещены на соответствующие домены вирусных или клеточных интегральных мембранных белков, использовали для изучения влияния этих доменов на индуцируемое белком G слияние мембран при кислом pH. ТМ и ЦХ белка G были также заменены на липидный "якорь" гликозилфосфатидилинозитол (ГФИ). Гибриды, содержащие чужеродные последовательности ТМ или ТМ+ЦХ, были фузогенными при кислом pH, ГФИ-заякоренный G - нефузогенным. Полученные рез-ты свидетельствуют, что для фузогенной активности белка G необходимо мембранное заякоривание гидрофобной пептидной последовательностью. Специфичность аминокислотной последовательности ТМ не влияет на фузогенную активность. Канада, Dep. of Biochem., McMaster Univ., Hamilton, Ont. L8N 3Z5. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
ГЛИКОПРОТЕИН G
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕМБРАННОЕ ЗАЯКОРИВАНИЕ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ГЛИКОЗИЛФОСФАТИДИЛИНОЗИТОЛ

Доп.точки доступа:
Odell, Derek; Wanas, Essam; Yan, Jesi; Ghosh, Hara P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.135

A 45,000-M[r] glycoprotein in the sendai virus envelope triggers virus-cell fusion [Text] / Mukesh Kumar [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6398-6406 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Оболочечный гликопротеин вируса Сендай с молекулярной массой 45000 запускает слияние вируса и клетки
Аннотация: С целью изучения механизма слияния вирусных и клеточных мембран, индуцируемого белком F вируса Сендай, получены виросомы, содержащие белок F, но лишенные гемагглютинин-нейраминидазы. F-виросомы обладали ярко выраженной серин-протеазной активностью при нейтральном рН. В составе F-виросом идентифицирован ранее неизвестный гликопротеин с мол. м. 45 кД, связанный с белком F нековалентной гидрофобной связью, играющий важную роль в протеолитической активности F-виросом и в слиянии вирусной и клеточной мембран. Секвенирование N-конца белка 45К выявило более, чем 90%-ную гомологию с серин-протеазой флавивируса NS3 и отсутствие какой-либо гомологии с белками вируса Сендай. Методом точечной гибридизации показано клеточное происхождение белка 45 кД. В клетках-мишенях, чувствительных к заражению вирусом Сендай, обнаружен рецептор, взаимодействующий с комплексом белка F и 45 кД. На основе полученных результатов создана модель молекулярного механизма процесса слияния клеточных и вирусных мембран, в соответствии с к-рым белок 45 кД влияет на конформационные изменения белка F, активизирующие процесс слияния. Индия, Dep. of Biochem., Univ. of Delhi, New Delhi 110021. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Kumar, Mukesh; Hassan, M.Quamarul; Tyagi, Sandeep K.; Sarkar, Debi P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.252

Gilbert, Joanna M.
Virus-like particle-induced fusion from without in tissue culture cells: Role of outer-layer proteins VP4 and VP7 [Text] / Joanna M. Gilbert, Harry B. Greenberg // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 6. - P4555-4563 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Индуцированное вирусоподобными частицами слияние извне в клетках тканевых культур: роль наружных белков VP4 и VP7
Аннотация: Получены доказательства того, что продуцируемые в клетках Sf9 в рез-те экспрессии рекомбинантными бакуловирусами четырех структурных белков ротавируса вирусоподобные частицы (ВПЧ) могут индуцировать межклеточное слияние в такой же степени, как и нативный ротавирус. Опосредованная ВПЧ фузогенная активность зависит от трипсинизации VP4. Показано, что интактный ротавирус и ВПЧ индуцируют симпластообразование лишь в отношении клеток, к-рые пермиссивны к ротавирусной инфекции. Установлено также, что для проникновения вируса в клетки необходимы лишь белки VP2, VP6, VP4 и VP7, причем последние два являются наиболее существенными для этого процесса. США, Stanford Univ. Sch. of Med., Stanford, CA 94305. Библ. 46

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.13
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Greenberg, Harry B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.101

Elongation of the cytoplasmic tail interferes with the fusion activity of influenza virus hemagglutinin [Text] / Masonobu Ohuchi [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 5. - P3554-3559 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Удлинение цитоплазматического хвоста интерферирует с активностью слияния гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Гемагглютинин вируса чумы птиц был удлинен или укорочен путем направленного мутагенеза цитоплазматического хвоста этого белка. Удлинение хвоста путем присоединения от 1 до 6 гистидинов не изменяло внутриклеточного транспорта, гликозилирования, расщепления, экспрессии на поверхности клетки и гемадсорбции. Однако способность индуцировать синцитий при низком pH резко уменьшалась в зависимости от числа присоединенных гистидинов. При анализе образования пор слияния у гемагглютинина с 6 гистидинами образование и увеличение пор резко снижалось. Аналогичный эффект наблюдался и при присоединении других аминокислот. У укороченного гемагглютинина активность слияния не изменялась. Авторы считают, что длина цитоплазматического хвоста гемагглютинина играет критическую роль в процессе слияния. Германия, Inst. fur Virol., Philipps-Univ. Marburg, 35011 Marmurg. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ХВОСТ
ДЛИНА
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ohuchi, Masonobu; Fischer, Christian; Ohuchi, Reiko; Herwig, Astrid; Klenk, Hans-Dieter

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.05-04Н1.381

Incorporation of fowl plague virus hemagglutinin into murine leukemia virus particles and analysis of the infectivity of the pseudotyped retroviruses [Text] / Theodora Hatziioannou [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 6. - P5313-5317 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Встраивание гемагглютинина (HA) вируса чумы птиц (FPV) в частицы вируса лейкоза мышей (MoMLV) и анализ инфекционности псевдотипированных ретровирусов
Аннотация: Получены ретровирусные частицы, несущие HA FPV. В клетках, обеспечивающих синтез белков Gag и Pol MoMLV и ретровирусного вектора lacZ, HA FPV эффективно экспрессировался, надлежащим образом процессировался и стабильно инкорпорировался в ретровирусные частицы. HA-содержащие ретровирусы были инфекционны для широкого круга хозяев. По инфекционности они лишь в 10 раз уступали ретровирусам с оболочкой дикого типа. Получена также коэкспрессия HA-белков в ретровирусных частицах с химерными гликопротеинами оболочки из MoMLV, к-рые эффективно меняют мишень для прикрепления вируса, но являются лишь слабо фузогенными. Показано, что HA может в нек-рых случаях повышать способность к слиянию этих вирусных частиц, в зависимости от поверхностной молекулы клетки, используемой в качестве рецептора. Франция, Centre de Genetique Moleculaire et Cellulaire, CNRS UMR5534, UCB Lyon-I, 69622 Villeurbanne Cedex. Библ. 16

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.02
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
ПСЕВДОТИПИРОВАНИЕ
ГЕМАГГЛЮТИНИН ВИРУСА ЧУМЫ ПТИЦ
ИНКОРПОРАЦИЯ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hatziioannou, Theodora; Valsesia-Wittmann, Sandrine; Russell, Stephen J.; Cosset, Francois-Loic

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.06-04Б1.352

Incorporation of fowl plague virus hemagglutinin into murine leukemia virus particles and analysis of the infectivity of the pseudotyped retroviruses [Text] / Theodora Hatziioannou [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 6. - P5313-5317 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Встраивание гемагглютинина (HA) вируса чумы птиц (FPV) в частицы вируса лейкоза мышей (MoMLV) и анализ инфекционности псевдотипированных ретровирусов
Аннотация: Получены ретровирусные частицы, несущие HA FPV. В клетках, обеспечивающих синтез белков Gag и Pol MoMLV и ретровирусного вектора lacZ, HA FPV эффективно экспрессировался, надлежащим образом процессировался и стабильно инкорпорировался в ретровирусные частицы. HA-содержащие ретровирусы были инфекционны для широкого круга хозяев. По инфекционности они лишь в 10 раз уступали ретровирусам с оболочкой дикого типа. Получена также коэкспрессия HA-белков в ретровирусных частицах с химерными гликопротеинами оболочки из MoMLV, к-рые эффективно меняют мишень для прикрепления вируса, но являются лишь слабо фузогенными. Показано, что HA может в нек-рых случаях повышать способность к слиянию этих вирусных частиц, в зависимости от поверхностной молекулы клетки, используемой в качестве рецептора. Франция, Centre de Genetique Moleculaire et Cellulaire, CNRS UMR5534, UCB Lyon-I, 69622 Villeurbanne Cedex. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.23.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
ПСЕВДОТИПИРОВАНИЕ
ГЕМАГГЛЮТИНИН ВИРУСА ЧУМЫ ПТИЦ
ИНКОРПОРАЦИЯ
ИНФЕКЦИОННОСТЬ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hatziioannou, Theodora; Valsesia-Wittmann, Sandrine; Russell, Stephen J.; Cosset, Francois-Loic

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.07-04Б1.75

Fusion activity of transmembrane and cytoplasmic domain chimeras of the influenza virus glycoprotein hemagglutinin [Text] / Britta Schroth-Diez [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P133-141 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Фузогенная активность химер трансмембранного и цитоплазматического доменов гликопротеина гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Изучали роль первичной структуры трансмембранного и цитоплазматического доменов гемагглютинина (ГА; подтип H7) вируса гриппа в слиянии мембран, передающимся ГА. Создали химеры ГА, в к-рых цитоплазматический хвост и/или трансмембранный домен ГА были заменены соответствующими доменами фузогенного гликопротеина F вируса Сендай. Эти химеры, как и конструкции ГА, в к-рых цитоплазматический хвост был заменен пептидами нейрофибромина типа 1 человека (NF) или c-Raf-1, NF78 (остатки 1441-1518) и Raf-81 (остатки 51-131) соответственно, экспрессировали в клетках CV-1, используя преходящую систему вируса осповакцины-полимеразы T7. ГА природного вируса и химерный расщеплялись на 2 субъединицы и экспрессировались как тримеры. Слияние мембран между клетками CV-1 и связанными эритроцитами человека передавалось исходными или химерными белками ГА. Его изучали с помощью метода связывания с липидами и липидоподобным хлоридом октадецилродамин B-флуорохромом (R18). Не обнаружили заметное различие в кинетике. После снижения рН оба белка также индуцировали поток водного флуорофтора кальцеина с предварительно нагруженных эритроцитов в цитоплазму экспрессирующих белок клеток CV-1. Это указывает на участие мембран в слиянии с двумя поверхностями липидных двухслойных образований, что приводит к формированию водных пор слияния. Приходят к заключению, что ни специфичные для ГА последовательности в трансмембранных и цитоплазматических доменах, ни их длина, не являются решающими для индуцированного ГА слияния мембран. Германия, Inst. fur Biologie/Biophysik, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fak. I, Humboldt-Univ. zu Berlin, D-10115 Berlin. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ДОМЕН
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ХИМЕРЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Schroth-Diez, Britta; Ponimaskin, Evgeni; Reverey, Helmut; Schmidt, Michael F.G.; Herrmann, Andreas

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.08-04Я6.41

Gunther-Ausborn, Susanne.
How lysophosphatidylcholine inhibits cell-cell fusion mediated by the envelope glycoprotein of human immunodeficiency virus [Text] / Susanne Gunther-Ausborn, Toon Stegmann // Virology. - 1997. - Vol. 235, N 2. - P201-208 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Как лизофосфатидилхолин подавляет слияние клетка-клетка, опосредуемое оболочечным гликопротеином вируса иммунодефицита человека
Аннотация: Исследовали влияние лизофосфатидилхолина (ЛФХ) на слияние клеток (Кл), экспрессирующих оболочечный гликопротеин HIV-1, gp120/gp41, с Кл, экспрессирующими рецептор для этого вируса, CD4. Слияние подавляли микромолярные конц-ии ЛФХ, добавленные из водного исходного р-ра, но не ассоциированный с мембранами ЛФХ или ЛФХ, продуцируемый в мембранах под действием фосфолипазы A[2]. Не наблюдали подавления ЛФХ с длиной ацильной цепи короче 12 атомов углерода, а подавляющий эффект более длинных молекул возрастал с увеличением их длины. Специфическое связывание Кл-Кл gp120-CD4 происходит в соответствии с длиной так же, как слияние, однако пальмитоил-ЛФХ нарушал слияние больше, чем связывание. Считают, что индуцированное gp120/gp41 слияние подавляется ЛФХ, поскольку последний нарушает связывание вирусного белка с Кл-хозяином, а не потому, что он предупреждает образование липидных интермедиатов, необходимых для слияния. Швейцария, Dep. of Biophys. Chem., Biozentrum of the Univ. of Basel, Klingelbergstr. 70, CH-4056 Basel. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
ЛИЗОФОСФАТИДИЛХОЛИН

Доп.точки доступа:
Stegmann, Toon

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.08-04Б1.63

Specific single of double proline substitutions in the "spring-loaded" coiled-coil region of the influenza hemagglutinin impair or abolish membrane fusion activity [Text] / Hui Qiao [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 141, N 6. - P1335-1347 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Специфическая одна или двойная замена пролина в сверхскрученной области гемагглютинина вируса гриппа ослабляет или прекращает способность вируса сливаться с мембраной
Аннотация: Получены мутанты с мутацией в сверхскрученной области гемагглютинина НА 54-81 вируса гриппа, имеющие замену пролина в НА2 55, 71, и 80, а также двойную замену пролина в остатках 55 и 71. Специфические мутации влияли на структуру углеводов и образование трехмерной структуры гемагглютинина, хотя такая структура образовывалась всеми мутантами и экспрессировалась на поверхности клетки в форме, способной к расщеплению и образованию структуры, ответственной за слияние. Все мутанты реагировали с антителами к главным антигенным участкам и прикреплялись к эритроцитам. У 7 из 10 мутантов необходимость изменения pH для конформационных изменений гемагглютинина и слияния с мембраной были сходными с вирусом дикого типа или слегка повышены. Мутанты с двойной заменой пролина не обладали способностью сливаться с мембраной, хотя тример гемагглютинина, способный к расщеплению, экспрессировался на мембране. Этот дефект проявлялся на уровне наружного липидного слоя. Полагают, что для слияния необходимы конформационные изменения в сверхскрученной области. США, Dep. of Cell Biol., Univ. of Virginia, Health Sci. Center, Charlottesville, VA 22908. Библ. 57

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
СВЕРХСКРУЧЕННАЯ ОБЛАСТЬ
МУТАЦИИ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Qiao, Hui; Pelletier, Sandra L.; Hoffman, Lucas; Hacker, Jill; Armstrong, R.Todd; White, Judith M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.08-04Б1.151

Gunther-Ausborn, Susanne.
How lysophosphatidylcholine inhibits cell-cell fusion mediated by the envelope glycoprotein of human immunodeficiency virus [Text] / Susanne Gunther-Ausborn, Toon Stegmann // Virology. - 1997. - Vol. 235, N 2. - P201-208 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Как лизофосфатидилхолин подавляет слияние клетка-клетка, опосредуемое оболочечным гликопротеином вируса иммунодефицита человека
Аннотация: Исследовали влияние лизофосфатидилхолина (ЛФХ) на слияние клеток (Кл), экспрессирующих оболочечный гликопротеин HIV-1, gp120/gp41, с Кл, экспрессирующими рецептор для этого вируса, CD4. Слияние подавляли микромолярные конц-ии ЛФХ, добавленные из водного исходного р-ра, но не ассоциированный с мембранами ЛФХ или ЛФХ, продуцируемый в мембранах под действием фосфолипазы A[2]. Не наблюдали подавления ЛФХ с длиной ацильной цепи короче 12 атомов углерода, а подавляющий эффект более длинных молекул возрастал с увеличением их длины. Специфическое связывание Кл-Кл gp120-CD4 происходит в соответствии с длиной так же, как слияние, однако пальмитоил-ЛФХ нарушал слияние больше, чем связывание. Считают, что индуцированное gp120/gp41 слияние подавляется ЛФХ, поскольку последний нарушает связывание вирусного белка с Кл-хозяином, а не потому, что он предупреждает образование липидных интермедиатов, необходимых для слияния. Швейцария, Dep. of Biophys. Chem., Biozentrum of the Univ. of Basel, Klingelbergstr. 70, CH-4056 Basel. Библ. 51

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
ЛИЗОФОСФАТИДИЛХОЛИН

Доп.точки доступа:
Stegmann, Toon

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.04-04Б1.105

Mutations in a carboxy-terminal region of vesicular stomatitis virus glycoprotein G that affect membrane fusion activity [Text] / Shahira Shokralla [et al.] // Virology. - 1998. - Vol. 242, N 1. - P39-50 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Мутации в С-концевой области гликопротеина G вируса везикулярного стоматита, влияющие на активность слияния мембран
Аннотация: Сконструированы замены специфических аминокислотных остатков в С-концевой области (остатки 395-418) гликопротеина G (I) вируса везикулярного стоматита, консервативных у 5 везикуловирусов, и изучено их влияние на слияние мембран при кислом pH и зависящее от pH изменение конформации. Замены гли[395]'-'глу, глу[404]'-'ала, гли[406]'-'ала, асп[409]'-'асн и асп[411]'-'асн понижают эффективность межклеточного слияния и уменьшают пороговый pH для слияния мембран. Замены гли[404]'-'лиз и асп[409]'-'ала устраняют слияние мембран. I с заменой гли[404]'-'лиз имеет измененную чувствительность к расщеплению трипсином при низком pH. Эти данные показали, что область остатков 395-408 важна для фузогенной активности I. Канада, Dep. Biochem., McMaster Univ., Hamilton, Ontario L8N 3Z5. Библ. 70

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
ГЛИКОПРОТЕИН G
С-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
МУТАЦИИ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Shokralla, Shahira; He, Yun; Wanas, Essam; Ghosh, Hara P.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.05-04Б1.52

The role of leucine residues in the structure and function of a leucine zipper peptide inhibitor of paramyxovirus (NDV) fusion [Text] / John K. Young [et al.] // Virology. - 1998. - Vol. 243, N 1. - P21-31 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Роль лейциновых остатков в структуре и функции похожего на лейциновую застежку пептидного ингибитора слияния парамиксовируса (вируса ньюкаслской болезни)
Аннотация: Изучены структура и ф-ция синтетических пептидных аналогов (I) области лейциновой застежки (ЛЗ) белка слияния F (II) вируса ньюкаслской болезни. I с последовательностью ALDKLEESNSKLDKVNVKLT (остатки 478-497 из II) ингибируют образование синцитиев после трансфекции клеток Cos кДНК II и гемагглютинина-нейраминидазы. I ALDKAEESNSKLDKVNVKLT, у к-рого первый остаток лей заменен на ала, менее активен, чем первый I. Замена 2 остатков лей (ALDKAEESNSKADKVNVKLT) вызывает дальнейшее понижение активности. I (ALDKAEESNSKADKVNVKAT) не обладает ингибиторной активностью. 3-мерная конформация этих I изучена методами ЯМР и молекулярного моделирования. Показано, что I дикого типа образует спираль со св-вами, промежуточными между 'альфа'-спиралью и спиралью 3[10]. В этой спирали остатки лей расположены на одной стороне. Последовательные замены лей'-'ала вызывают постепенную утрату спиральной структуры. Эти данные показали, что замены остатков ЛЗ разрушают спиральную структуру I, критичную для ингибиторной активности. США, Dep. Mol. Genet. and Microbiol., Univ. Massachusetts Med. Ctr., Worcester, MA 01655. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ПЕПТИДНЫЕ ИНГИБИТОРЫ
ЛЕЙЦИНОВЫЕ ОСТАТКИ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Young, John K.; Hicks, Rickey P.; Wright, George E.; Morrison, Trudy G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.05-04Б1.78

Andersen, Klaus B.
K{+} ionophores stimulate retrovirus-induced fusion-from-within [Text] / Klaus B. Andersen // Virus Res. - 1998. - Vol. 54, N 2. - P157-164 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Ионофоры K{+} стимулирует индуцированное ретровирусом слияние изнутри
Аннотация: Слияние извне (FFWO) и слияние изнутри (FFWI) для вируса лейкоза мышей (ВЛМ) Молони в клетках SC-1 избирательно стимулируется поликатионом полибреном и ионофором амфотеритином B, к-рые были использованы для выявления различия между двумя типами слияния. FFWI был стимулирован различными ионофорами, содержащими K{+}. Стимуляция проявлялась в течение нескольких часов, не нуждалась в синтезе белка и зависела от типа незараженных клеток. Считают это доказательством того, что стимуляция зависела от градиента перемещения K{+} в незараженных клетках. Пузырьки плазматических мембран из зараженных клеток могли также стимулировать слияние, с такой же способностью к слиянию, что и FFWI. Дания, Dep. of Pharmacol., Royal Danish Sch. of Pharmacy, Universitesparken 2, DK-2100 Copenhagen. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ИОНОФОРЫ
СТИМУЛИРУЮЩЕЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.85

Glycoproteins gB, gD, and gHgL of herpes simplex virus type 1 are necessary and sufficient to mediate membrane fusion in a cos cell transfection system [Text] / Angelina Turner [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P873-875 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеины gB, gD и gHgL вируса простого герпеса типа 1 необходимы и достаточны для опосредования слияния мембран в системе трансфекции клеток Cos
Аннотация: Гликопротеины gB, gD и gHgL вируса простого герпеса типа 1 экспрессировали при транзисторной инфекции клеток Cos. Образование поликариоцитов выше фонового уровня нетрансфицированных контролей наблюдали только в случае экспрессии всех трех компонентов. Т. обр., gB, gD и gHgL необходимы и достаточны для индукции слияния мембран. Великобритания, Div. of Virol., Dep. of Pathol., Univ. of Cambridge, Tennis Court Rd., Cambridge CB2 1QP. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Turner, Angelina; Bruun, Birgitte; Minson, Tony; Browne, Helena

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.146

Andersen, Klaus B.
Fusion between uninfected cells in retrovirus-induced fusion-from-within [Text] / Klaus B. Andersen, Katharina E. P. Olsen // Virus Res. - 1998. - Vol. 58, N 1-2. - P53-64 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Слияние между незараженными клетками в индуцированном ретровирусом слиянии изнутри
Аннотация: Ранее авторы изучали индуцированное вирусом лейкоза мышей Молонии (ВЛММ) слияние изнутри (FFWI) и слияние извне клеток мыши SC-1. Эти два способа слияния различались по их стимуляции ионофорами и поликатионами, соответственно. FFWI вызывался зараженными клетками. В норме слияние между зараженными и незараженными клетками (гетерослияние) описано, но авторы неожиданно обнаружили, что зараженные клетки способны также вызывать гомологичное слияние между незараженными клетками в их близости (назвали ближним гомослиянием). Показали, что свободные вирусные частицы не вызывают ближнее гомослияние. Трансфектанты, экспрессирующие только белки оболочки, индуцируют гетерослияние. Это указывает на необходимость продукции вируса для формирования ближнего гомослияния. Фрагменты плазматической мембраны и легко удалимый с поверхности зараженных клеток материал способны индуцировать слияние с той же способностью к стимуляции, что и FFWI и ближнее гомослияние. Эти материалы имеют свойства, общие с вирионами. Обсуждают возможность незрелых вирионов участвовать в формировании ближнего слияния. Дания, Dep. of Pharmacol., Royal Danish Sch. of Pharmacy, Universitetsparken 2, DK-2100 Copenhagen 0. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
НЕЗАРАЖЕННЫЕ КЛЕТКИ
ГОМОСЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Olsen, Katharina E.P.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.12-04Б1.98

Pleskoff, Olivier.
The cytomegalovirus-encoded chemokine receptor US28 can enhance cell-cell fusion mediated by different viral proteins [Text] / Olivier Pleskoff, Carole Treboute, Marc Alizon // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 8. - P6389-6397 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Хемокиновый рецептор US28, кодируемый цитомегаловирусом, может усиливать слияние клеток посредством различных вирусных белков
Аннотация: Показано, что коэкспрессия гена US28 человеческого цитомегаловируса (CMV) с одним из рецепторов HIV (CXCR или CCRS) в клетках CD4 усиливает образование синцития. Этот позитивный эффект US28 на слияние клеток оказался определенно зависимым от активности корецептора HIV. Усиление клеточного слияния наблюдалось также при экспрессии US28 на клетках HIV-1 Env{+} вместо клеток CD4{+}. Кроме того, US28 мог усиливать слияние клеток под действием других вирусных белков в особенности G-белка вируса везикулярного стоматита (VSV-G). Корецептор HIV-1 и активности, усиливающие слияние клеток могли поражаться мутациями в различных областях US28. Активность US28, усиливающая слияние, зависела от типа клеток. Так, у коэкспрессирующих рецепторов US28 и VSV-G-рецепторов слияние было более эффективным с человеческими, обезьяньими или кошачьими клетками, но у US28 отсутствовало слияние с клетками мышиных или крысиных линий. Позитивный эффект US28 на клеточное слияние требует его взаимодействия со специфическим фактором клетки. Дискутируется возможная роль US28 в слиянии оболочки CMV с клетками-мишенями и внедрении CMV. Франция, INSERM U.332, Inst. Cochin Genetique Moleculare, 22 rue Mechain, 75014, Paris. Библ. 58

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУСЫ
ХЕМОКИНОВЫЙ РЕЦЕПТОР US28
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
УСИЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Treboute, Carole; Alizon, Marc

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.149

Phosphatidylinositol-dependent membrane fusion induced by a putative fusogenic sequence of Ebola virus [Text] / M.Begona Ruiz-Arguello [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 3. - P1775-1781 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Зависящее от фосфатидилинозитола слияние мембран, индуцированное предполагаемой фузогенной последовательностью вируса Эбола
Аннотация: Изучали 3 последовательности, представляющие предполагаемый субдомен слияния трансмембранного белка вируса Эбола (ВЭ). Определяли их способность к взаимодействию мембран. В присутствии кальция, последовательность аминокислот EBO[GE] (GAAIGLAWIPYFGPAAE) эффективно сливала униламелларные пузырьки, состоящие из фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина холестерина и фосфатидилинозитола (молярное отношение - 2:1:1:0,5). Эта смесь напоминает липоидный состав плазматических мембран гепатоцитов. Активность слияния под действием EBO[GE] усиливалась фосфатидилинозитолом, но не другими кислыми фосфолипидами. Способность к слиянию EBO[GE] не связана заметно с пузырьками, лишенными фосфатидилинозитола. Гашение флюоресценции триптофана в пузырьках, содержащих броминированные фосфолипиды, показывает, что пептид EBO[GE] проникает в ациловую цепь только в случае, если мембраны содержат фосфатидилинозитол. Считают, что связывание и дальнейшее проникновение ВЭ, его предполагаемого пептида слияния, в мембраны, может зависеть от N-концевого аминокислотного остатка и присутствия в мембране-мишени фосфатидилинозитола. Это внедрение приводит к дестабилизации мембраны и слиянию. Испания, Grupo de Biomembranas (Unidad Asociada al CSIC), Dep. de Bioqu'иота'mica, Univ. del Pa'иота's Vasco, 48080 Bilbao. Библ. 44

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ФИЛОВИРУСЫ
ВИРУС ЭБОЛА
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Ruiz-Arguello, M.Begona; Goni, Felix M.; Pereira, Francisca B.; Nieva, Jose L.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.171

Dutch, Rebecca Ellis.
Membrane fusion promoted by increasing surface densities of the paramyxovirus F and HN proteins: Comparison of fusion reactions mediated by simian virus 5 F, human parainfluenza virus type 3 F, and influenza virus HA [Text] / Rebecca Ellis Dutch, Sangeeta Bagai Joshi, Robert A. Lamb // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 10. - P7745-7753 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Слиянию мембран способствует увеличение поверхностной плотности белков F и HN парамиксовирусов: сравнение процессов слияния, опосредуемых белками F обезьяньего вируса 5, вируса парагриппа человека типа 3 и белком НА вируса гриппа
Аннотация: Показано, что процесс слияния клеточных мембран, опосредуемый белком FSV5 зависит от поверхностной плотности белка F, но не зависит от плотности белка HN. Белок HN выполняет только функцию связывания. Однако при слиянии кл-х мембран, вызываемом HPIV-3, белок HN вместе с F явл. непосредственным участником процесса слияния. Показано также, что исходная скорость и конечная протяженность слияния возрастают с увеличением плотности белка F SV5 и HA вируса гриппа, что свидетельствует о параллелизме механизмов клеточного слияния, к-рому способствуют эти два вирусных белка. США, Dep. of Biochem., Molecular Biol. and Cell Biol., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 61

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ПОВЕРХНОСТНАЯ ПЛОТНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Joshi, Sangeeta Bagai; Lamb, Robert A.

1-20 21-40 41-43

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска