СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОТРАНСФЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 65
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-65

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.179

Four monoclonal antibodies inhibit the recognition of arylsulphatase A by the lysosomal enzyme phosphotransferase [Text] / Hans Jorg Sommerlade [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 297, N 1. - P123-130 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Четыре моноклональных антитела ингибируют узнавание арилсульфатазы A фосфотрансферазой лизосом
Аннотация: Критическая стадия сортинга лизосомных ферментов в аппарате Гольджи - это распознавание их гипотетических топогенных ПС (ТПС) фосфотрансферазой. До настоящего времени идентифицированы только ТПС в катепсине D. В работе получен набор из 4-х моноклональных антител (моноАТ) к др. лизосомальному ферменту арилсульфатазе А (АС) и показано, что эти моноАТ угнетают распознавание АС фосфотрансферазой аппарата Гольджи в системе in vitro. Использованные моноАТ не влияют на каталит. активность АС и на pH-зависимую димеризацию АС. В опытах по анализу взаимодействий моноАТ с рекомбинантной химерной АС, содержащей аминок-тные ПС из АС мыши и человека, показано, что взаимодействующие с этими моноАТ эпитопы картируются во второй четверти м-лы АС. Три эпитопа локализуются в пределах аминок-тных остатков 165-184 и 202-2540, а 1 эпитоп - в области остатков 256-265. Обсуждается связь этих эпитопов и ТПС в АС. Библ. 26. Германия, Dep. Biochem. II, Georg August Univ., 3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
РОЛЬ
АРИЛСУЛЬФАТАЗА A
РАСПОЗНАВАНИЕ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
МЫШИ
ЧЕЛОВЕК
AMINO ACID SEQUENCE

Доп.точки доступа:
Sommerlade, Hans Jorg; Hille-Rehfeld, Annette; Figura, Kurt von; Gieselmann, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.051

Montavon, Pierre.
Essential arginyl residue at the active site of pyrophosphate: fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase from potato (Solanum tuberosum) tuber [Text] / Pierre Montavon, Nicholas J. Kruger // Plant Physiol. - 1993. - Vol. 101, N 3. - P765-771 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Существенный остаток аргинина в активном участке пирофосфат: фруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансферазы из клубней картофеля
Аннотация: Активность пирофосфат: фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансферазы из клубней картофеля ингибируется одинаково в гликолитическом и глюконеогеническом направлениях аргинин-модифицирующими агентами, 2,3-бутандионом и фенилглиоксалем. Субстраты, фруктозо-6-фосфат и пирофосфат, а также ряд субстратных аналогов защищали фермент от инактивации 2,3-бутандионом. Считают, что модификация одного остатка аргинина в активном центре (или вблизи от него) требуется для ингибирования ферментативной активности. Великобритания, Dep. of Plant Sci., Univ. of Oxford, Oxford OX1 3RB. Библ. 26.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ПИРОФОСФАТ
АРГИНИН
КАРТОФЕЛЬ
КЛУБЕНЬ

Доп.точки доступа:
Kruger, Nicholas J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.172

Rangaswamy, Vidhya.
Ketohexokinase (ATP: D-fructose 1-phosphotransferase) from a halophilic archaebacterium, Haloarcula vallismortis: Purification and properties [Text] / Vidhya Rangaswamy, Wijaya Altekar // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 17. - P5505-5512 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Кетогексокиназа (АТФ: D-фруктозо-1-фосфотрансфераза) из галофильной архебактерии Haloarcula vallismortis: очистка и свойства
Аннотация: Кетогексокиназа (АТФ: D-фруктозо-1-фосфотрансфераза; КФ 2.7. 1.3; I), обнаруженная у экстремального галофила H. vallismortis, очищена из этой архебактерии с помощью фракционирования сульфатом аммония и последовательной хроматографии на сефарозе 4B, КМ-целлюлозе, ДЭАЭ-целлюлозе, фенил-сефарозе и гидроксилапатите. Очищенная I имеет Mr 'ЭКВИВ' 100 000, а число субъединиц и их мол. массы варьировали в зависимости от способа проведения ЭФ в полиакриламидном геле. Предполагается, что I является гетеродимером субъединиц с Mr 74000 и 45000. Максимальную активность I имеет в присутствии 1,2 М KCl. Оптимумы для активности I при pH 9,0 (в трис-HCl-буфере) и pH 10,0 (в буфере глицин-NaOH). Величины K[M] составили 5 мМ для фруктозы и 3,3 мМ для АТФ. Оптимальная конц-ия Mg{2+} равна 1 мМ. I довольно термостабильна и сохраняет 95% активности после инкубации при 75'ГРАДУС'C в течение 30 мин. Для стабилизации I необходимы высокие конц-ии KCl (2,5 М). Показано, что в ходе р-ции происходит перенос концевой фосфатной группы от АТФ на I с образованием фосфоферментного интермедиата. Антисыворотка против I из H. vallismortis не реагировала с I из печени крысы. Индия, Altekar W., Radiat. Biol. and Biochem. Div., Bhabha Atomic Res. Cent., Trombay, Bombay-400 085. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: HALOARCULA VALLISMORTIS (BACT.)
ГАЛОФИЛЬНАЯ АРХЕБАКТЕРИЯ
КЕТОГЕКСОКИНАЗА
АТФ: D-ФРУКТОЗО-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Altekar, Wijaya

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.176

Phosphoenolpyruvate-dependent maltose: Phosphotransferase activity in Fusobacterium mortiferum ATCC 25557: Specificity, inducibility, and product analysis [Text] / Stanley A. Robrish [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 11. - P3250-3256 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Фосфоенолпируватзависимая мальтозо:фосфотрансферазная активность у Fusobacterium mortiferum ATCC 25557: специфичность индуцибельность и анализ продуктов
Аннотация: В клетках F. mortiferum ATCC 25557, растущих на мальтозе (I), индуцируется фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая мальтозо: фосфотрансферазная активность. В анаэробных условиях отмытые клетки быстро метаболизировали I, но сбраживание останавливалось немедленно после контакта суспензии с воздухом. Одновременно внутри клеток накапливалось большое кол-во фосфорилированного производного, структура к-рого определена как 6-О-фосфорил-'альфа'-'ДЕЛЬТА'-глюкопиранозил(1'-'4)-D-глюкоза (мальтозо-6-фосфат; II). Описан метод получения субстратных кол-в II. Пермеабилизованные толуолом клетки катализировали ФЕП-зависимое фосфорилирование I в аэробных условиях, однако гидролиз II (до глюкозо-6-фосфата и глюкозы) такими клетками или бесклеточными экстрактами требовал либо анаэробных условий, либо добавления дитиотрейтола к аэробным смесям. Первая стадия диссимиляции II, видимо, катализируется O[2]-чувствительной мальтозо-6-фосфатгидролазой. Клетки, выращенные на I, сбраживали большое число 'альфа'-связанных глюкозидов, включая I, туранозу, палатинозу, мальтитол, 'альфа'-метилглюкозид, трегалозу и изомальтозу. Клетки, выращенные на отдельных 'альфа'-глюкозидах, также метаболизировали I. Предполагается, что у этого анаэробного патогена мальтозо:фосфотрансфераза и мальтозо-6-фосфатгидролаза катализируют сопряженную с фосфорилированием транслокацию и расщепление не только I, но и структурно аналогичных 'альфа'-связанных глюкозидов. США, Thompson J. Lab. of Microbial Ecol., Bldg. 30, Rm. 528, Nat. Inst. of Dental Res., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: FUSOBACTERIUM MORTIFERUM (BACT.)
ШТАММ АТСС 25557
МАЛЬТОЗА
СБРАЖИВАНИЕ
МАЛЬТОЗО:ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ИНДУЦИБЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Robrish, Stanley A.; Fales, Henry M.; Gentry-Weeks, Claudia; Thompson, John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.338

CD14-dependent activation of protein kinase C and mitogen-activated protein kinases (p42 and p44) in human monocytes treated with bacterial lipopolysaccharide [Text] / Margaret K. Liu [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 153, N 6. - P2642-2652 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: CD-14-зависимая активация протеинкиназы C и митоген-активированных протеинкиназ (p42 и p44) в человеческих моноцитах, обработанных бактериальным липополисахаридом
Аннотация: Исследовали действие бактериального липополисахарида (ЛПС) на активность протеинкиназ в нормальных моноцитах периферической человеческой крови. Показано, что при инкубации моноцитов с ЛПС в надосадочной жидкости повышается активность фосфотрансферазы основного белка миелина. Методом анион-обменной хроматографии эта активность была разделена на 2 пика. В первом пике содержалась киназа p42 и p44-митогенактивированных белков, а во втором - протеинкиназа C. Эта протеинкиназа является Ca{2+}-независимой типа II - изоформой. Антитела к СД-14-рецепторам полностью ингибируют активность обоих пиков в ответ на введение ЛПС. Ил. 11. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
БАКТЕРИИ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
МОНОЦИТЫ
ПЕРЕФЕРИЧЕСКАЯ КРОВЬ
МИЕЛИН
ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Liu, Margaret K.; Herrera-Velit, Patricia; Brownsey, Roger W.; Reiner, Neil E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.373

CD14-dependent activation of protein kinase C and mitogen-activated protein kinases (p42 and p44) in human monocytes treated with bacterial lipopolysaccharide [Text] / Margaret K. Liu [et al.] // J. Immunol. - 1994. - Vol. 153, N 6. - P2642-2652 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: CD-14-зависимая активация протеинкиназы C и митоген-активированных протеинкиназ (p42 и p44) в человеческих моноцитах, обработанных бактериальным липополисахаридом
Аннотация: Исследовали действие бактериального липополисахарида (ЛПС) на активность протеинкиназ в нормальных моноцитах периферической человеческой крови. Показано, что при инкубации моноцитов с ЛПС в надосадочной жидкости повышается активность фосфотрансферазы основного белка миелина. Методом анион-обменной хроматографии эта активность была разделена на 2 пика. В первом пике содержалась киназа p42 и p44-митогенактивированных белков, а во втором - протеинкиназа C. Эта протеинкиназа является Ca{2+}-независимой типа II - изоформой. Антитела к СД-14-рецепторам полностью ингибируют активность обоих пиков в ответ на введение ЛПС. Ил. 11. Библ. 53

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.15.99
Рубрики: ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
БАКТЕРИИ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
МОНОЦИТЫ
ПЕРЕФЕРИЧЕСКАЯ КРОВЬ
МИЕЛИН
ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Liu, Margaret K.; Herrera-Velit, Patricia; Brownsey, Roger W.; Reiner, Neil E.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.03-04В4.339

Свойства субъединиц пирофосфат: фруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансферазы из плодов томата [Text] / Zhi-Yuan Hu [et al.] // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli xuebao = Acta biochim. et biophys. sin. - 1994. - Vol. 26, N 5. - С. 485-490 . - ISSN 0582-9879
Аннотация: Обнаружены изменения пирофосфат: фруктозо-6-фосфат-1-фосфатазы (ПФФ) из плодов томата во время созревания. Исследовали субъединичный состав ПФФ. При обработке трипсином in vitro снижались активности гликолиза и глюконеогенеза ПФФ. Переваривание трипсином ПФФ из плодов зеленой зрелости приводило к предпочтительному расщеплению 'альфа'-субъединицы, в то время как 'бета'-субъединица была нечувствительна к действию трипсина. При предварительной обработке ПФФ мочевиной, а затем трипсином происходило эффективное расщепление как 'альфа'- так и 'бета'-субъединиц. По-видимому, триптические сайты на 'альфа'-субъединице более доступны действию трипсина. Большая часть триптических сайтов 'бета'-субъединицы скрыты в молекуле и нечувствительны к трипсину. Китай, Shanghai Inst. Plant Physiol. Acad Sinica, 200032. Библ. 11

ГРНТИ	68.35.51

ВИНИТИ 681.35.51.17.15
Рубрики: ПИРОФОСФАТ: ФРУКТОЗО-6-ФАСФАТ-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ТРИПСИН
ДЕЙСТВИЕ
СУБЪЕДИНИЦЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ТОМАТ

Доп.точки доступа:
Hu, Zhi-Yuan; Zha, Jing-Juan; Wu, Min-Xian; Shi, Jiao-Nai

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.04-04В3.154

Свойства субъединиц пирофосфат: фруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансферазы из плодов томата [Text] / Zhi-Yuan Hu [et al.] // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli xuebao = Acta biochim. et biophys. sin. - 1994. - Vol. 26, N 5. - С. 485-490 . - ISSN 0582-9879
Аннотация: Обнаружены изменения пирофосфат: фруктозо-6-фосфат-1-фосфатазы (ПФФ) из плодов томата во время созревания. Исследовали субъединичный состав ПФФ. При обработке трипсином in vitro снижались активности гликолиза и глюконеогенеза ПФФ. Переваривание трипсином ПФФ из плодов зеленой зрелости приводило к предпочтительному расщеплению 'альфа'-субъединицы, в то время как 'бета'-субъединица была нечувствительна к действию трипсина. При предварительной обработке ПФФ мочевиной, а затем трипсином происходило эффективное расщепление как 'альфа'- так и 'бета'-субъединиц. По-видимому, триптические сайты на 'альфа'-субъединице более доступны действию трипсина. Большая часть триптических сайтов 'бета'-субъединицы скрыты в молекуле и нечувствительны к трипсину. Китай, Shanghai Inst. Plant Physiol. Acad Sinica, 200032. Библ. 11

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ПИРОФОСФАТ: ФРУКТОЗО-6-ФАСФАТ-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ТРИПСИН
ДЕЙСТВИЕ
СУБЪЕДИНИЦЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ТОМАТ

Доп.точки доступа:
Hu, Zhi-Yuan; Zha, Jing-Juan; Wu, Min-Xian; Shi, Jiao-Nai

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.06-04В3.88

Hamborg, Nielsen Tom.
Pyrophosphate:fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase fomr barley seedlings. Isolation, subunit composition and kinetic characterization [Text] / Nielsen Tom Hamborg // Physiol. plant. - 1994. - Vol. 92, N 2. - P311-321 . - ISSN 0031-9317
Перевод заглавия: Пирофосфат:фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансфераза из проростков ячменя: выделение, субъединичный состав и кинетическая характеристика
Аннотация: Пирофосфат:фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансфераза (ПФФ, КФ 2.7.1.90) была очищена в 260 раз из листьев этиолированных проростков ячменя. Очищенный фермент состоит из двух субъединиц с мол. м. 65 ('альфа') и 60 ('бета') кД. Поликлональные антитела были получены к денатурированной ПФФ, элюируемой из ДДС-ПААГ. Эти антитела узнавали как денатурированную, так и нативную ПФФ. Western блот-анализ грубых экстрактов выявил, что активность ПФФ в листьях ячменя коррелирует с кол-вом ПФФ белка и что 'альфа'- и 'бета'-субъединицы присутствуют почти в стехиометрических кол-вах во всех исследованных тканях. Отмечено, что кажущаяся мол. масса холофермента, определяемая гель-фильтрацией, зависит от присутствия пирофосфата. В отсутствие пирофосфата ПФФ ячменя элюировалась как гетеротетрамер, тогда как в присутствии 20 мМ пирофосфата она элюировалась в виде гетерооктамера. Дания, Dep. of Plant Biol., Royal Veterinary and Agr. Univ., Frederiksberg. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ПИРОФОСФАТ:ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЯЧМЕНЬ
ПРОРОСТКИ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.06-04В3.91

Shao, Wei.
5-Azacytidine increases the activity of neomycin phosphotransferase II in transgenic Nicotiana tabacum: A posttranslational mechanism may play a role [Text] / Wei Shao, Karen W. Hughes // Plant Cell, Tissue and Organ Cult. - 1995. - Vol. 41, N 1. - P49-60 . - ISSN 0167-6857
Перевод заглавия: 5-Азацитидин увеличивает активность неомицин-фосфотрансферазы II в трансгенных растениях Nicotiana tabacum: возможная роль посттрансляционного механизма
Аннотация: Показано, что 5-азацитидин (5-Аз) может увеличивать активность бактериальной неомицин-фосфотрансферазы II (НФТ II) в трансформированной бактериальным геном клеточной культуре табака. Влияние 5-Аз не могло быть блокировано ни ингибитором ДНК репликации оксимочевиной, ни аналогом 5-Аз цитидином. Уровень мРНК для НФТ II не возрастал в присутствии 5-Аз. Обработка циклогексимидом также не влияла на индуцированное 5-Аз возрастание активности НФТ II. На основании проведенных in vitro экспериментов со стандартной бактериальной НФТ II высказано предположение о существовании неизвестного фактора (или факторов) в экстракте каллуса табака, к-рый влияет на активность НФТ II, и сам находится под влиянием 5-Аз; т. обр., возрастание активности НФТ II под влиянием 5-Аз осуществляется посредством посттрансляционного механизма. США, Dep. of Bot., Univ. of Tennessee, Knoxville. Библ. 39

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: НЕОМИЦИН-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
АЗАЦИТИДИН*5-
NICOTIANA TABACUM

Доп.точки доступа:
Hughes, Karen W.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.150

Functional reconstitution of the purified mannose phosphotransferase system of Escherichia coli into phospholipid vesicles [Text] / Qingcheng Mao [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 10. - P5258-5265 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функциональное восстановление очищенной системы манноза-фосфотрансферразы Escherichia coli в липосомах
Аннотация: С помощью применения растворения в октил-глюкозиде в липосомы из суммарной фракции фосфолипидов клеток E. coli встроена предварительно выделенная и очищенная система мембранного транспорта маннозы этих же клеток. Показано, что полученные протеолипосомы способны к захвату меченной глюкозы из среды инкубации, причем процесс транспорта сопровождается фосфорилированием транспортируемого углевода. Константа Михаэлиса транспорта глюкозы протеолипосомами составила 30'+-'6 мкМ, а макс. скорость переноса - 401'+-'32 пмоль глюкозы/мкг белка/мин. Скорость фосфорилирования транспортируемой глюкозы была несколько ниже. Швейцария, Inst. Biochem., Univ. Bern, CH-3012 Bern. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИПОСОМЫ
МАННОЗА-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ВСТРАИВАНИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
КЛЕТКИ БАКТЕРИЙ
КИШЕЧНАЯ ПАЛОЧКА

Доп.точки доступа:
Mao, Qingcheng; Schunk, Thomas; Flukiger, Karin; Erni, Bernhard

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.146

Functional reconstitution of the purified mannose phosphotransferase system of Escherichia coli into phospholipid vesicles [Text] / Qingcheng Mao [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 10. - P5258-5265 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функциональное восстановление очищенной системы манноза-фосфотрансферразы Escherichia coli в липосомах
Аннотация: С помощью применения растворения в октил-глюкозиде в липосомы из суммарной фракции фосфолипидов клеток E. coli встроена предварительно выделенная и очищенная система мембранного транспорта маннозы этих же клеток. Показано, что полученные протеолипосомы способны к захвату меченной глюкозы из среды инкубации, причем процесс транспорта сопровождается фосфорилированием транспортируемого углевода. Константа Михаэлиса транспорта глюкозы протеолипосомами составила 30'+-'6 мкМ, а макс. скорость переноса - 401'+-'32 пмоль глюкозы/мкг белка/мин. Скорость фосфорилирования транспортируемой глюкозы была несколько ниже. Швейцария, Inst. Biochem., Univ. Bern, CH-3012 Bern. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ЛИПОСОМЫ
МАННОЗА-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ВСТРАИВАНИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
КЛЕТКИ БАКТЕРИЙ
КИШЕЧНАЯ ПАЛОЧКА

Доп.точки доступа:
Mao, Qingcheng; Schunk, Thomas; Flukiger, Karin; Erni, Bernhard

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.11-04В3.76

Nielsen, Tom Hamborg.
Quantitative aspects of the in vivo regulation of pyrophosphate:fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase by fructose-2,6-bisphosphate [Text] / Tom Hamborg Nielsen, Bente Wischmann // Plant Physiol. - 1995. - Vol. 109, N 3. - P1033-1038 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Количественные аспекты in vivo регуляции пирофосфат: фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансферазы фруктозо-2,6-дифосфатом
Аннотация: Проведено количественное определение пирофосфат: фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансферазы (ПФФ) и фруктозо-2,6-дифосфата в развивающихся листьях ячменя. В зависимости от возраста ткани конц-ия ПФФ варьирует между 11 и 80 мкг белка ПФФ/г сырого веса, что соответствует 0,09-0,65 нмоль/г сырого веса каждой 'альфа'- и 'бета'-субъединицы ПФФ. В тех же тканях конц-ия фруктозо-2,6-дифосфата варьировала между 0,07 и 0,46 нмоль/г сырого веса. Т. обр., конц-ии субъединиц ПФФ и фруктозо-2,6-дифосфата были величинами одного и того же порядка. Результаты обсуждаются в связи с возможным использованием фруктозо-2,6-дифосфата в качестве регулятора ферментативной активности in vivo. Дания, Dept. of Plant Biol., Royal Veterinary and Agricultural Univ., Copenhagen. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФРУКТОЗО-2,6-БИСФОСФАТ
ПИРОФОСФАТ-ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ЯЧМЕНЬ
РАЗВИТИЕ

Доп.точки доступа:
Wischmann, Bente

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.03-04Б4.144

McKay, G. A.
Broad spectrum aminoglucoside phosphotransferase type III from Enterococcus: Overexpression, purification, and sybstrate specificity [Text] / G. A. McKay, P. R. Thompson, G. D. Wright // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 22. - P6936-6944 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Широкий спектр аминогликозид-фосфотрансферазы типа III из Enterococcus: сверхэкспрессия, очистка и субстратная специфичность
Аннотация: Охарактеризована аминогликозид-фосфотрансфераза типа III из Enterococcus, к-рая инактивирует широкий спектр аминогликозидов путем их АТФ-зависимого O-фосфорилирования. Сверхпродуцирование фермента позволяет получать 30-40 мг чистой фосфотрансферазы в 1 л культуры клеток. Очищенный фермент является смесью мономеров и димеров. Димер может диссоциировать в мономер при его инкубации с 2-меркаптоэтанолом, т. е. димеризация опосредуется формированием дисульфидных связей. Мономер и димер имеют значения K[m] в микромолярной области для хороших субстратов, таких как амикацин или канамицин, и значения k[cat], равные 1-4 с{-1}. Все аминогликозиды проявляют субстратное ингибирование за исключением амикацина и канамицина В. Обнаружена положительная корреляция между антибиотической активностью и значениями K[m]/k[cat]. Для канамицина A показано существование район-специфичного переноса фосфата к 3'-гидроксилу 6-аминогексозного кольца антибиотика. Установлено, что дезоксистрептаминаминоциклитольное кольцо аминогликозидов играет решающую роль в связывании субстрата. Канада, Dep. Biochem., McMaster Univ., Hamilton, Ontario, L8N 3Z5. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.99
Рубрики: АМИНОГЛИКОЗИД-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Thompson, P.R.; Wright, G.D.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.121

The N-terminal domain of Escherichia coli enzyme I of the phosphoenolpyruvate/glycose phosphotransferase system: Molecular cloning and characterization [Text] / Francoise Chauvin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 14. - P7028-7031 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: N-концевой домен фермента-1 системы фосфоенолпируват/глюкоза-фосфотрансферазы Escherichia coli: молекулярное клонирование и характеристика
Аннотация: Бактериальная система фосфоенолпируват/глюкоза-фосфотрансферазы (ФТ) состоит из группы белков, катализирующих перенос фосфорильной группы фосфоенолпирувата на глюкозу, к-рый сопряжен с транслокацией глюкозы через клеточную мембрану. В регуляции активности системы ФТ существенную роль играет фермент-1 (Ф1), способный к обратимым переходам мономер-димер. Мономер Ф1 имеет мол. м. 63,5 кД и состоит из гибкого С-концевого домена и стабильного структурно N-концевого домена, содержащего остаток His активного центра Ф1. В работе описано клонирование фрагмента гена Ф1, кодирующего его N-концевой домен, к-рый был выделен в виде рекомбинантного белка. Охарактеризованы кинетические и термодинамические параметры связывания гомогенного N-концевого домена с белком-переносчиком фосфата - компонентом ФТ, к-рое не сопровождается димеризацией N-концевых доменов Ф1. Предполагается, что димеризация Ф1 зависит от его С-концевого домена. США, Dep. Biol., McCollum-Pratt Inst. Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ/ГЛЮКОЗА-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СИСТЕМА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
E. COLI

Доп.точки доступа:
Chauvin, Francoise; Fomenkov, Alexey; Johnson, Craig R.; Roseman, Saul

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.116

Drepper, Anne.
Maltokinase (ATP:maltose 1-phosphotransferase) from Actinoplanes sp.: Demonstration of enzyme activity and characterization of the reaction product [Text] / Anne Drepper, Reinhard Peitzmann, Hermann Pape // FEBS Lett. - 1996. - Vol. 388, N 2-3. - P177-179 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Мальтокиназа (АТФ:мальтоза 1-фосфотрансфераза) из Actinoplanes sp.: демонстрация ферментативной активности и характеристика продукта реакции
Аннотация: Актиномицет Actinoplanes sp. использует мальтозу (наряду с другими сахарами) как источник углерода и энергии, а также для синтеза вторичного метаболита - акарбозы. Показано, что в бесклеточной системе экстракт актиномицета катализирует в присутствии АТФ фосфорилирование мальтозы. Структура продукта р-ции (мальтозил-'альфа'-фосфата) установлена с помощью хим. анализа и ЯМР спектроскопии. Обнаруженная в актиномицете АТФ:мальтоза 1-фосфотрансфераза (мальтокиназа) является первым описанным ферментом, фосфорилирующим дисахарид. Германия, Inst. Mikrobiol., Westfalische Wilhelms-Univ., D-48149 Munster. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МАЛЬТОКИНАЗА
АТФ:МАЛЬТОЗА-1-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
МАЛЬТОЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ACTINOPLANES SP.

Доп.точки доступа:
Peitzmann, Reinhard; Pape, Hermann

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.79

Novel proteins of the phosphotransferase system encoded within the rpoN operon of Escherichia coli [Text] / Bradford S. Powell [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 9. - P4822-4839 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новые белки фосфотрансферазной системы, кодируемые внутри rpoN-оперона Escherichia coli. Фермент IIA{Ntr} оказывает влияние на рост на органическом азоте и условную летальность мутанта AN erq{rs}
Аннотация: Показали, что в ассоциации молекулярных механизмов в ассимиляции азота и углерода участвуют гены в составе rpoN-оперона, кодирующие ферменты IIA{Ntr} и NPR, входящие в систему фосфоенолпируват-фосфотрансфераза углеводов. США, Lab. Chromozome biol., ABL-Basic Res. Progr., NCI-Frederick Canc. Res. and Devtl. Centr. Friederic, Maryland 21702-1201. Библ. 100

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СИСТЕМА
БЕЛОК
НОВЫЙ
RPO-ОПЕРОН
ESCHERICHIA COLI
КОДИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Powell, Bradford S.; Court, Donald L.; Inada, Toshifumi; Nakamura, Yoshikazu; Michotey, Valerie; Cui, Xuewen; Reizer, Aiala; Saier, Milton H.; Reizer, Jonathan

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.89

Identification of an anaerobically induced phosphoenolpyruvate-dependent fructose-specific phosphotransferase system and evidence for the Embden-Meyerhof glycolytic pathway in the heterofermentative bacterium Lactobacillus brevis [Text] / Milton H. Saier [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 1. - P314-316 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация анаэробно индуцированной фосфоенолпируват-зависимой фруктозо-специфичной фосфотрансферазной системы и очевидность существования гликолитического пути Эмбдена-Мейергофа у гетероферментативной бактерии Lactobacillus brevis
Аннотация: В условиях анаэробного роста у бактерии L. brevis в присутствии фруктозы индуцируется синтез фосфотрансферазной системы и гликолитические ферменты. Заключают, что метаболизм фруктозы происходит через путь Эмбдена-Мейергофа. Молочная к-та продуцируется в качестве единственного продукта ферментации фруктозы в анаэробных условиях. США, Dep. Biol., Univ. California San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
СИСТЕМА
ГЛИКОЛИЗ
ФЕРМЕНТЫ
ФРУКТОЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
LACTOBACILLUS BREVIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Saier, Milton H.; Ye, Jing-Jing; Klinke, Stefan; Nino, Eric

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.69

Binet, Marie R.
Fructose and mannose metabolism in Aeromonas hydrophila: Identification of transport systems and catabolic pathways [Text] / Marie R. Binet, Marie-Noelle Rager, Odile M. M. Bouvet // Microbiology. - 1998. - Vol. 144, N 4. - P1113-1121 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Метаболизм фруктозы и маннозы у Aeromonas hydrophila: идентификация транспортных систем и путей катаболизма
Аннотация: Изучали транспортные системы фруктозы (I) и маннозы (II) у A. hydrophila CIP 7614{Т}. Показано, что A. hydrophila обладает фосфоенолпируват: I-фосфотрансферазной системой (I-ФТС) и II-специфичной ФТС, причем обе индуцируются I и II. II-ФТС A. hydrophila проявляла перекрестную реактивность с II-ФТС-белками. I-ФТС-белки проявляли перекрестную реактивность с I-ФТС-белками E. coli и Xanthomonas campestris. У A. hydrophila, выращенной на II так же, как и на I, фосфорилированным производным, аккумулированным из I, был I-1-фосфат. Идентификация I-1-фосфата осуществлялась с помощью {13}C-ЯМР-спектроскопии. 1-Фосфофруктокиназа превращающая продукт ФТС р-ции в I-1,6-дифосфат, обнаружена у A. hydrophila, выращенной с I, но не с II. Индуцибельная активность фосфофруктомутазы, необычного фермента, превращающего I-1-фосфат в I-6-фосфат, определялась в экстрактах, индуцированных II или I. Результаты предполагают, что в клетках, выращенных на I, I-1-фосфат мог превращаться в I-1,6-дифосфат или прямо с помощью активности 1-фосфофруктокиназы или через I-6-фосфат с помощью активности фосфофруктомутазы и 6-фосфофруктокиназы. В клетках, выращенных на II, деградация I-1-фосфата через активность фосфофруктомутазы и путь Эмбдена-Мейергофа оказалась единственным в своем роде путем. Франция, Unite des Enterobacteries, Inst. Nat. de la Sante et de la Recherche U 389, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)
ШТАММ CIP 7614Т
ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ФРУКТОЗА
МАННОЗА

Доп.точки доступа:
Rager, Marie-Noelle; Bouvet, Odile M.M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.61

Phosphorylation destabilizes the amino-terminal domain of enzyme I of the Escherichia coli phosphoenolpyruvate: Sugar phosphotrasterase system [Text] / Neil J. Nosworthy [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 19. - P6718-6726 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Фосфорилирование дестабилизирует N-концевой домен фермента I фосфоенолпируват-сахар-фосфотрансферазной системы Escherichia coli
Аннотация: Методами калориметрии и КД при pH 7,5 исследовали термостабильность фермента I (ФI) фосфоенолпируват-сахар-фосфотрансферазной системы E. coli и рекомбинантного N-концевого домена ФI (ФIN). ФIN, экспрессированный в штамме 'ДЕЛЬТА'pts E. coli имеет один обратимый тепловой переход с T[m]=57'ГРАДУС'C и 'ДЕЛЬТА'H'ПРИБЛ='140 ккал/моль, но мономерный ФIN, экспрессированный в штамме (pts{+}) дикого типа, имеет два перехода с T[m]'ЭКВИВ'50 и 57'ГРАДУС'C и общим значением 'ДЕЛЬТА'H 140 ккал/моль и переходит в более стабильную форму после 5 циклов нагревания от 10 до 75'ГРАДУС'C без изменения спиральности ('ЭКВИВ'58%). Такая стабилизация коррелирует с дефосфорилированием ФIN. Дефосфо-ФI (мономер'-'димер) имеет переходы C- и N-концевых доменов при 41 и 54'ГРАДУС'C, соотв. C-концевой домен имеет широкий переход, зависящий от скорости нагрева и конц-ии и совпадающий с изменением светорассеяния и доступности остатка триптофана, но не зависящий от фосфорилирования. Фосфорилирование His189 активного центра дестабилизирует N-концевой домен в ФI. США, Lab. Biochem., NHLBI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-САХАР-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
ФЕРМЕНТ I
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Nosworthy, Neil J.; Peterkofsky, Alan; Konig, Simone; Seok, Yeong-Jae; Szczepanowski, Roman H.; Ginsburg, Ann

1-20 21-40 41-60 61-65

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска