Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРОПОНИН C<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.275

   
    A cardiac troponin C mutant with novel regulatory properties [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / B. -S. Pan [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P308 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Мутант сердечного тропонина C с новыми регуляторными свойствами
Аннотация: Создан мутант тропонина C сердечных мышц человека, в котором Phe 77 замещен на Trp в N-концевой части D-спирали (F77W). В противоположность белку дикого типа (WT), F77W остается связанным фенил-сефарозой в присутствии 1 М KCl и 5 мМ ЭДТА, что говорит о том, что у мутанта часть гидрофобной поверхности остается экспонированной даже в отсутствие двухвалентных катионов. Сродство к Ca{2+} Ca{2+}-специфичного центра в F77W, измеренное по триптофановой флуоресценции, составляет 2,3*10{7} M{-1}, что в 10-100 раз выше, чем для любого другого известного тропонина C или его мутанта. Когда мутантным белком замещали эндогенный тропонин C в единичном скинированном волокне скелетных мышц кролика, кривая натяжение-Ca{2+} сдвигалась в сторону более низких концентраций Ca{2+} на 0,3-0,5 единиц pCa относительно кривой для волокон с эндогенным тропонином C или с WT. При pCa 9,2 существовало натяжение, эквивалентное 10-20% максимального натяжения, активируемого ионами Ca{2+}, с участием скелетного тропонина C. США, Dep. Physiol. Biophys., Univ. Washington, Seattle, WA 98195
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТЫ
СВОЙСТВА
СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Pan, B.-S.; Chase, P.B.; Martyn, D.A.; Johnson, R.G.; Wang, C.-K.; Beck, T.W.; Gordon, A.M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.272

   
    The presence but not the sequence of the N-terminal peptide in cardiac TnC is important for function [Text] / Wen Liu [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 347&(!&), N 2-3. - P152-156 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Для функции сердечного белка тропонина (TnC) важно само наличие N-концевого пептида, а не его последовательность
Аннотация: Тропонины C из миофибрилл сердечной и скелетной мышцы более всего различаются по последовательности десяти аминокислот на N-конце, хотя активность их близка. Удаление девяти N-концевых аминокислот снижает Ca{2+}-зависимую АТФазную активность на 60% при очень небольшом изменении pC[50] и сохранении способности взаимодействовать с гидрофобными флуоресцентными зондами. Т. обр. активность TnC зависит, в основном, от наличия N-концевого пептида, а не от его первичной структуры. Предполагается, что N-концевой спиральный участок действует неспецифически, препятствуя нежелательному взаимодействию между доменами или между TnC и др. субъединцами тропонина. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Texas Med. Sch., Houston, TX 77030. Библ. 21
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: ТРОПОНИН C
ФУНКЦИИ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МЫШЦЫ
СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Liu, Wen; Dotson, Darrell G.; Lin, Xin; Mullen, James J.; Gonzalez-Garay, Manual L.; Lu, Qingxian; Putkey, John A.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.233

    Ksiezak-Reding, H.
    Phosphorylation differentiates binding of human brain tau proteins to calmodulin, troponin C, and troponin C mutant [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / H. Ksiezak-Reding, A. Babu, J. Gulati // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P308 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Фосфорилирование дифференцирует связывание тау-белков из мозга человека кальмодулином, тропонином C и мутантом тропонина C
Аннотация: С помощью аффинной хроматографии исследовали связывание тау-белка кальмодулином, тропонином C и мутантом тропонина C со структурой, подобной структуре кальмодулина. Тау-белки с высоким и низким содержанием фосфатов получали из нормального мозга зародыша и взрослого человека, а также из мозга больного с болезнью Альцгеймера, причем в этом случае белок тау гиперфосфорилирован и является основным компонентом спаренных спиральных филаментов. Обнаружено, что в присутствии Ca{2+} тау-белок из нормального мозга связывается всеми тремя белками. Напротив, тау-белок в составе спаренных спиральных филаментов связывает белки слабо. В то время как белок тау зародыша эффективно элюируется 5 мМ ЭГТА, белок взрослого человека существенно элюируется лишь с тропонина C. Полученные результаты показывают, что более высокая степень фосфорилирования белка новорожденного, по сравнению с белком взрослого человека, определяет его более сильное Ca{2+}-специфичное связывание кальмодулином и мутантом тропонина C. США, Albert Einstein Coll. Med., Bronx, NY 10461
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛОК ТАУ
СВЯЗЫВАНИЕ
КАЛЬМОДУЛИН
ТРОПОНИН C
МОЗГ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Babu, A.; Gulati, J.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.10-04А3.6

   
    Kinetic studies of calcium binding to the regulatory site of troponin C from cardiac muscle [Text] / Wen-ji Dong [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 2. - P688-694 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кинетические исследования связывания кальция регуляторным центром тропонина C из сердечных мышц
Аннотация: Исследована кинетика структурных переходов, индуцируемых связыванием кальция единственным регуляторным центром сердечного тропонина C, для чего измеряли скорости изменения флуоресценции моноцистеинового мутанта (C35S), специфически меченного по Cys84 2-[4'-(иодацетамидо)анилино]нафталин-6-сульфоновой кислотой. При 4'ГРАДУС' С кинетика связывания, измеренная в присутствии Mg{2+}, разрешается на две фазы с положительными амплитудами, которые завершаются менее, чем за 100 мс. Скорость быстрой фазы линейно увеличивается с концентрацией Ca{2+}, достигая максимума 'ЭКВИВ'590 с{-1}, в то время как скорость медленной фазы составляет 'ЭКВИВ'100 с{-1} и не зависит от концентрации Ca{2+}. Диссоциация связанного Ca{2+} из регуляторного центра происходит со скоростью 102 с{-1}, в то время как диссоциация из двух сильных центров на два порядка величины медленнее. Полученные результаты согласуются со следующей схемой: Ca+TnC(K[0]'')CaTnC(k[1]''k[-1])(CaTnC){*} (k[2]''k[-2])(CaTnC){**}, где звездочки означают состояния с усиленной флуоресценцией. Кажущаяся константа скорости второго порядка K[0]k[1]=1,4*10{8} М{-1}с{-1}, k[1]+k[-1]'ПРИБЛ='590 с{-1} и k[2]+k[-1]'ПРИБЛ='100 с{-1}. Сделан вывод, что связывание Ca{2+} регуляторным центром является не просто диффузионно-контролилируемой реакцией. Зарегистрированные переходы дают информацию о скоростях Ca{2+}-индуцируемых конформационных изменений, включающих движения спиралей в регуляторном домене. США, Dept. Biochem. Mol. Genetics, Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 40
ГРНТИ  
34.55.15
ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: ТРОПОНИН C
КАЛЬЦИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЫШЦЫ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Dong, Wen-ji; Rosenfeld, Steven S.; Wang, Chien-Kao; Gordon, Albert M.; Cheung, Herbert C.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 97.04-04И4.64

   
    Cloning and expression of salmon cardiac troponin C: Titration of the low-affinity Ca{2+}-binding site using a tryptophan mutant [Text] / C. D. Moyes [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 36. - P11756-11762 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия тропонина C сердца лосося: идентификация низкоаффинного Ca{2+}-связывающего сайта с использованием мутации по триптофану
Аннотация: Ранее была показана существенная дифференцировка клеток сердца млекопитающих и холодноводных рыб по чувствительности к кальцию при том, что активация актомиозина (как АТФазы) ассоциирована с единственным специфическим сайтом тропонина C, характеризующимся низким сродством к ионам Ca{2+}. Механизм этой дифференцировки исследован на материале белков радужной форели Oncorhynchus mykiss (Salmo gairdneri) - из клонотеки клеток сердечной мышцы выделена, клонирована и секвенирована кДНК, соотв. гену, к-рый кодирует тропонин C. Расшифрованная аминокислотная последовательность тропонина C форели отличается по 13 остаткам из 161 от гомологичного белка сердца млекопитающих (сравнивали с тропонинами C человека, быка и свиньи). По параметрам Ca{2+}-связывающего домена II и оптическим свойствам отличия от тропонина C быка и ранее исследованного тропонина C атлантического лосося Salmo salar вообще отсутствуют. Единственное отчетливое отличие - появление в Ca{2+}-связывающем сайте I форели "лишнего" остатка триптофана, что ингибирует активность этого сайта и снижает общую чувствительность к Ca{2+} тропонина форели. Полученные данные обсуждаются с точки зрения выяснения эволюции функций тропонинов у позвоночных животных в целом. Канада, Inst. Mol. Biol. & Biochem., S. Fraser Univ., Burnaby, British Columbia V5A 1S6. Библ. 51
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.10
Рубрики: ТРОПОНИН C
ГЕНЫ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
САЙТ CA{2+}-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛОСОСЬ
SALMO SALAR
СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Moyes, C.D.; Borgford, T.; LeBlanc, L.; Tibbits, G.F.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.04-04М4.50

    Pearlstone, Joyce R.
    Evidence for two-site binding to troponin I inhibitory peptides to the N and C domains of troponin C [Text] / Joyce R. Pearlstone, Lawrence B. Smillie // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 21. - P6932-6940 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Доказательство двуцентрового связывания ингибиторных пептидов тропонина I с N и C доменами тропонина C
Аннотация: Исследовали взаимодействие двух пептидов тропонина I, Ip1 (остатки 96-116) и Ip2 (остатки 104-116) с мутантами F29W и F105W тропонина C (TnC) и изолированными N (1-90) и C (88-162) доменами TnC. Ip-индуцируемые спектральные изменения наблюдали для всех четырех белков в присутствии Ca{2+}. Различия в зависимостях спектральных изменений от концентрации Ip для F29W и F105W объясняются существованием в TnC двух центров связывания. Связывание Ip1 C-доменом (K[D1]=0,50 мкМ) в 20-40 раз сильнее, чем N-доменом. Сродство Ip1 как к N-, так и C-домену, выше, чем Ip2. Сродство Ip1 к N-домену в составе F29W и изолированному примерно одинаково, а его сродство к изолированному N-домену из F105W ослаблено в 5-6 раз относительно C-домена интактного F105W. Ip-индуцируемые изменения флуоресценции зависят от присутствия Ca{2+}. В то же время Ip2 связывается TnC, как показано с помощью аффинной хроматографии, и в отсутствие Ca{2+}. Сделан вывод, что мутации F'-'W не оказывают существенного влияния на связывание пептидов Ip тропонином C. Связывание Ip1 C-доменом интактного TnC увеличивает его сродство к Ca{2+}. Канада, Med. Res. Council Canada Grp Protein Struct. Function, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta, T6G 2H7. Библ. 41
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТРОПОНИН C
N- И C-ДОМЕНЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ТРОПОНИН I
ПЕПТИДЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Smillie, Lawrence B.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.04-04М4.413

   
    Functional role of arginine-11 in the N-terminal helix of skeletal troponin C: Combined mutagenesis and molecular dynamics investigation [Text] / Jagdish Gulati [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 22. - P7348-7355 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Функциональная роль аргинина-11 в N-концевой спирали скелетного тропонина C: комбинированное исследование методами мутагенеза и молекулярной динамики
Аннотация: С целью выяснения структурных основ различного поведения тропонина C из скелетных мышц кролика (sTnC) и кальмодулина (CaM) Arg 11 в sTnC изменяли на Ala. Мутантный белок проявлял CaM-подобные свойства и мог активировать фосфодиэстеразу (50% активности CaM при конц-ии 5 мкМ). Если дополнительно удаляли триплет KGK (остатки 91-93), активация увеличивалась до 80%. Оба мутанта на 100% сохраняли свойства sTnC. Проведено компьютерное моделирование молекулярной динамики для белка дикого типа 4Ca{2+}*sTnC и мутанта 4Ca{2+}*R11A и результаты сравнивали с аналогичными данными для 4Ca{2+}*CaM. Наблюдали два типа структурных изменений в CaM, к-рые имеют функциональное значение: компактизацию с образованием более глобулярной формы и реориентацию Ca-связывающих доменов вокруг центральной спирали. Показано, что как белок дикого типа, так и мутант, компактизуются, но по-разному, так что реориентация N- и C-концевых доменов происходит лишь у мутантного белка. Полагают, что для функции CaM необходимы оба структурных изменения, что объясняет тот экспериментальный факт, что R11A, а не белок дикого типа, проявляет CaM-подобное поведение. США, Dep. Physiol. Biophys., Mount Sinai Sch. Med., New York, NY 10029. Библ. 43
ГРНТИ  
34.39.47
ВИНИТИ 341.39.47.09
Рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МОДЕЛИ
КАЛЬМОДУЛИН-ПОДОБНЫЕ ФУНКЦИИ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Gulati, Jagdish; Akella, Arvind B.; Su, Hong; Mehler, Ernest L.; Weinstein, Harel

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.10-04М2.355

   
    Тропонин I находится в комплексе с тропонином C в сыворотке крови больных с инфарктом миокарда [Текст] / А. Г. Катруха [и др.] // Всерос. конф. "Прикл. аспекты исслед. скелет., серд. и гладк. мышц", [Пущино, 1996]. - Пущино, 1996. - С. 98 . - ISBN 50201-14310-5
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.63.11
Рубрики: СЕРДЦЕ
ИНФАРКТ МИОКАРДА
ТРОПОНИНЫ
ТРОПОНИН I
ТРОПОНИН C
ИММУНОФЛЮОРЕСЦЕНЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Катруха, А.Г.; Березникова, А.В.; Есакова, Т.В.; Северина, М.Е.; Петтерсон, К.; Гусев, Н.Б.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.269

    Liria, Cleber Wanderlei.
    Kinetics of a recombinant protein production by E. coli BL21 [Text] / Cleber Wanderlei Liria, Beatriz Vahan Kilikian // Rev. microbiol. - 1997. - Vol. 28, N 3. - P172-178 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Кинетика продукции рекомбинантного белка в E. coli BL21
Аннотация: кДНК тропонина С (I) скелетных мышц цыпленка клонирована на векторе pET под контролем промотора lacUV5 и I экспрессирован в клетках E. coli BL21(DE3)pLysS. Изучена зависимость роста клеток и продукции I в ферментере от конц-ии O[2]. Показано, что выход клеток Y[x/o]=6,5-142 мг/ммоль, а содержание I по отношению к валовому клеточному белку составляет от 11,7 до 26,1% и тем больше, чем меньше Y[x/o] и чем больше скорость роста 'мю' в начале фазы индукции. Эти данные показали, что при синтезе I в рекомбинантном штамме E. coli энергия аэробного метаболизма в основном направляется на продукцию I, что вредно влияет на рост клеток. Бразилия, Dep. de Engenharia, Escola Politecnica da Univ. de Sao Paulo Sao Paulo 61548. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.11.99
Рубрики: ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ТРОПОНИНА C СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ ЦЫПЛЕНКА
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК
ТРОПОНИН C
ПРОДУКЦИЯ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Kilikian, Beatriz Vahan

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.11-04М2.317

   
    Structural determinants of Ca{2+} exchange and affinity in the C terminal of cardiac troponin C [Text] / Songtao Wang [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 41. - P14539-14544 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурные детерминанты обмена и связывания Ca{2+} в C-концевом домене тропонина C сердца
Аннотация: Замещение EF-руки в C-концевом домене тропонина C (TnC) на EF-руку из кальмодулина (CaM) приводит к образованию мутанта CaM[3TnC] с 10-кратно увеличенным сродством к Ca{2+} и Mg{2+}. Мутант CaM[loop3TnC] с петлей 3 TnC на месте петли 3 CaM имеет в 10 раз большую скорость связывания и в 5 раз большую скорость диссоциации Ca{2+}. Мутант CaM CaM[loop3X,Z], содержащий кислотные координирующие остатки в позициях X и Z из петли 3 TnC имеет втрое большее сродство к Ca{2+} без изменения скорости обмена, присущей CaM[loop3TnC]. Следовательно, скорость обмена Ca{2+} в CaM[loop3TnC] определяется иными факторами, чем пара кислотных координирующих остатков. Спирали 6 и 5 в третьей петле EF-руки TnC поддерживают быструю скорость связывания Ca{2+} в петле 3 и в 'ЭКВИВ'4 раза тормозят диссоциацию, что объясняет рост сродства. Введение петли 3 или спирали 5 TnC в CaM повышает сродство к Mg{2+} за счет торможения диссоциации. Сродство к Mg{2+} в третьей EF-руке TnC определяется кислотными остатками X и Z в петле 3 в сочетании с повышенной гидрофобностью спиралей 6 и 5, по сравнению с CaM. США, Dep. Med. Biochem., Ohio St. Univ. Coll. Med., Columbus, OH 43210-1218. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: ТРОПОНИН C
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАЛЬЦИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ
СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Wang, Songtao; George, Samuel E.; Davis, Jonathan P.; Johnson, J.David

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.12-04М4.76

    Smith, Lula.
    Mutations in the N- and D-helices of the N-domain of troponin C affect the C-domain and regulatory function [Text] / Lula Smith, Norma J. Greenfield, Sarah E. Hitchcock-DeGregori // Biophys. J. - 1999. - Vol. 76, N 1. - P400-408 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Мутации в N- и D-спиралях N-концевого домена тропонина C влияют на C-концевой домен и регуляторные функции
Аннотация: Тропонин (ТН) C на N-конце содержит N-спираль из 14 остатков, отсутствующую в кальмодулине. Делеция 11-14 остатков с N-конца ТН C нарушает его функцию. Делеционный мутант, лишенный остатков 1-7, имеет нормальную структуру, связывает Ca{2+} и сохраняет регуляторную функцию. Следовательно, сохранение остатков 8-14 N-спирали достаточно для сохранения функции. В кристаллической структуре ТН C видна солевая связь между Arg11 N-спирали и Glu76 D-спирали. Разрушение этой связи заменами R11C или E76C не влияло на функцию ТН C, но одновременная их замена снижала сродство к тропониновому комплексу на тонких нитях, уменьшала стабильность N-домена в отсутствие двухвалентных катионов, повышала сродство к Ca{2+} и ослабляла кооперативность связывания в Ca{2+}-Mg{2+}-центрах C-концевого домена, нарушая структурную перестройку при связывании Ca{2+} (но не Mg{2+}). Вероятно, N-спираль сближена с C-концевым доменом. Сшивка введенных остатков цистеина частично восстанавливала функцию. В то же время мутации не влияли на связывание Ca{2+} в N-концевом домене. По-видимому, N-спираль критична для связывания и активации тонкой нити. США, Dep. Neurosci. & Cell Biol., UMDNJ-R, Wood Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854-5635. Библ. 58
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТРОПОНИН C
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
N- И D-СПИРАЛИ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Greenfield, Norma J.; Hitchcock-DeGregori, Sarah E.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.03-04М1.156

   
    NMR structure of bifunctional phodamine labeled N-domain of troponin C complexed with the regulatory "Switch" peptide from troponin I: Implications for in situ fluorescence studies in muscle fibers [Text] / Pascal Mercier [et al.] // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 15. - P4333-4338 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе меченного бифункциональным родамином N-концевого домена тропонина C в комплексе с пептидом регуляторного "переключателя" из тропонина I. Значение для флуоресцентных исследований мышечных волокон in situ
Аннотация: Методами ЯМР определена структура в растворе насыщенного кальцием регуляторного домена скелетного тропонина (ТН) C в комплексе с пептидом переключателя (ПП) (остатки 115-131) ТН I и с бифункциональной флуоресцентной меткой, присоединенной к остаткам 56 (E56C) и 63 (E63C) спирали C ТН C. Мутации E'-'C и присоединение родаминовой метки не нарушает целостность спирали C, а метка не взаимодействует с гидрофобной щелью ТН C. Общая структура белка и ПП ТН I близки к наблюдавшимся в подобных комплексах сердечного ТН C с пептидом 147-163 сердечного ТР I [Li M. X. et al. "Biochemistry" 1999, 38, 8289-8298] и содержащих бепридил [Wang X. et al. "J. Biol. Chem." 2002, 277, 31124-31133]. Степень раскрытия структуры меньшая, чем у насыщенного кальцием ТН C в отсутствие ПП [Gagne S. M. et al. "Nature Struct. Biol." 1995, 2, 784-789]. ПП связывается в мелкой комплементарно гидрофобной поверхностной щели, создаваемой спиралями A и B, и имеет ионные взаимодействия с ТН C. Полученные результаты показали, что бифункциональные родаминовые метки можно присоединять к поверхностным спиралям посредством поверхностных вводимых мутациями остатков цистеина без нарушения структуры домена. Канада, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alta T6G 2H7. Библ. 68
ГРНТИ  
34.41.15
ВИНИТИ 341.41.15.13.02
Рубрики: ТРОПОНИН C
N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ТРОПОНИН I
ПЕПТИДНЫЙ "ПЕРЕКЛЮЧАТЕЛЬ"
КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР И ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Mercier, Pascal; Ferguson, Roisean E.; Irving, Malcolm; Corrie, John E.T.; Trentham, David R.; Sykes, Brian D.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.08-04М3.379

   
    Mutations of hydrophobic residues in the N-terminal domain of troponin C affect calcium binding and exchange with the troponin C-troponin I[96-148] complex and muscle force production [Text] / Jonathan P. Davis [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol. 279, N 17. - P17348-17360 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутации по гидрофобным аминокислотам в N-концевом домене тропонина C влияют на связывание Ca и на обменивание с комплексом тропонин C-тропонин I[96-148], а также на развитие мышечного усилия
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
ТРОПОНИН C
МУТАЦИИ
КАЛЬЦИЙ
КОМПЛЕКСЫ

Доп.точки доступа:
Davis, Jonathan P.; Rall, Jack A.; Alionte, Catalina; Tikunova, Svetlana B.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 08.03-04М3.323

    Luo, Ye.
    Regulation of contraction kinetics in skinned skeletal muscle fibers by calcium and troponin C [Text] / Ye Luo, Jack A. Rall // Arch. Biochem. and Biophys. - 2006. - Vol. 456, N 2. - P119-126 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Регуляция кальцием и тропонином C кинетики сокращения в безмембранных скелетных мышечных волокнах
Аннотация: При 15'ГРАДУС'C исследовали влияние концентрации Ca{2+} и диссоциации Ca{2+} из тропонина C (ТнС) на кинетику сокращения (k[Ca]), активируемого фотолизом комплекса Ca{2+} в лишенных мембран волокон быстрой m.psoas и медленной m. soleus кролика. Рост количества освобожденного Ca{2+} усиливал сокращение волокон обоих мышц и нелинейно повышал в 'ЭКВИВ'5 раз k[Ca] для волокон m. psoas, но не изменял k{Ca} для волокон m. soleus. Реконструкция волокон m. psoas с мутантами ТнС, которые в растворе имели повышенное сродство к Ca{2+} и в 2-5 раз тормозили диссоциацию Ca{2+} (мутант M82Q) или имели пониженное сродство к Ca{2+} и в 'ЭКВИВ'2 раза ускоряли диссоциацию Ca{2+} (мутант NHdel с делецией 11 N-концевых остатков) не влияла на максимальную величину k[Ca]. Следовательно, влияние концентрации Ca{2+} на k[Ca] зависит от типа волокна, а максимальная величина k[Ca] для волокон m. psoas больше зависит от кинетики цикла образования и распада поперечных мостиков, чем от кинетики обмена Ca{2+} на ТнС. Запросы по адресу: Rall.1
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
ТРОПОНИН C
КАЛЬЦИЙ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Rall, Jack A.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.728

   
    Молекулярные механизмы регуляции активности киназы фосфорилазы из мышц млекопитающих и птиц [Текст] / Н. Б. Ливанова [и др.] // Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 5. - С. 730-733 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Красные и белые скелетные мышцы птиц (курицы и голубя) содержат один и тот же изозим киназы фосфорилазы (КФ), относящийся к 'альфа''-типу. По данным градиентного электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии DS-NA, мол. массы 'бета'- и 'гамма'-субъединиц из мышц кролика, курицы и голубя несколько различаются. Электронномикроскопич. анализ препаратов КФ из мышц курицы и голубя выявил чрезвычайное сходство ее четвертичной структуры со структурой фермента из мышц кролика. 'альфа''-Изозим КФ из мышц курицы и голубя в значит. степени активируется кальмодулином и тропонином С. Выявлена активация КФ из мышц птиц фосфорилированием каталитич. субъединицей цАМФ-зависимой протеинкиназы, связанная с включением {3}{2}P в 'альфа''- и 'бета'-субъединицы. Фосфорилирование приблизительно на порядок повышает чувствительность КФ голубя к Ca{2}+. СССР, Ин-т биохимии АН СССР, Москва. Библ. 9.
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА
КИНАЗА ФОСФОРИЛАЗЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КАЛЬМОДУЛИН
ТРОПОНИН C
СКЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Ливанова, Н.Б.; Андреева, И.Е.; Морозов, В.Э.; Силонова, Г.В.; Макеева, В.Ф.; Еронина, Т.Б.; Стельмащук, В.Я.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.11-04М2.316

    Babu, A.
    Extra calcium site in cardiac troponin C introduced by site-directed mutagenesis modifies the sinsitivity of isolated skinned heart muscle from the hamster right ventricle [Text] / A. Babu, J. Gulati, J. Putkey // J. Physiol. - 1989. - Vol. 417. - PР58 . - ISSN 0022-3571
Перевод заглавия: Дополнительное кальциевое место в тропонине C сердца, созданное направленным мутагенезом, модифицирует чувствительность изолированной очищенной мышцы из правого желудочка сердца хомячка
Аннотация: Изучали, является ли более высокая чувствительность сердечного тропонина С(ТнС) к кальцию и стронцию по сравнению со скелетной мышцей результатом инактивации места связывания 1 или причина - в различном аминокислотном составе ТнС. Используя синтезированный бактериями сердечный ТнС, с инактивиров. местами связывания 1 или 1 и 2, установили, что хар-ка связывания ионов металла местом 1 меняет чувствительность к стронцию при активации сердечной мышцы. Предполагается также, что место 2 является основным триггером и существует взаимодействие между местами 1 и 2. США, Albert Einstein College of Med., Bronx, NY 10461. Библ. 2.
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: МИОКАРД
ТРОПОНИН C
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
КАЛЬЦИЙ
СТРОНЦИЙ
ХОМЯЧКИ

Доп.точки доступа:
Gulati, J.; Putkey, J.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)