СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА<.>)

Общее количество найденных документов : 286
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.059

Three-dimensional structure of vaccinia virus-produced human papillomavirus type 1 capsids [Text] / M. E. Hagensee [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 7. - P4503-4505
Перевод заглавия: Трехмерная структура капсидов папилломавируса человека типа 1, продуцируемых вирусом вакцины
Аннотация: Капсидные белки папилломавируса проходят этап самосборки для формирования полых капсидов или вирусоподобных частиц аналогичных естественным вирионам, выявляемым с помощью общепринятой электронной микроскопии. Для более полной характеристики этих вирусоподобных частиц применили криоэлектронную микроскопию и технику анализа изображений. Для воссоздания трехмерной структуры капсидов использовали рекомбинантные вирусы вакцины, продуцирующие белок L1 или белки L1 и L2 папилломавируса человека типа 1. Все капсиды имели 72 пентамерных капсомера, окруженных икасоэдрической решеткой Т-7. Каждая частица (около 60 нм в диаметре) состояла из белковой оболочки толщиной около 2 нм с радиусом 22 нм с капсомерами расположенными на расстоянии 6 нм от этой оболочки. При разрешении 3,5 нм все капсидные структуры выглядели идентично капсидным структурам нативного папилломавируса, что свидетельствовало о структурной эквивалентности экспрессируемых и нативных капсидов. США, Program in Cancer Biol., Fred Hutchinson Cancer Res. Cent., Seattle, WA 98104-2092. Ил. 2. Библ. 20.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КАПСИДЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Hagensee, M.E.; Olson, N.H.; Baker, T.S.; Galloway, D.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.245

Giry-Lozinguez, Claire.
Modules et interactions moleculaires au sein des matrices extracellulaires [Text] / Claire Giry-Lozinguez, Jean-Philippe Kleman, Michel van der Rest // M/S: Med. sci. - 1994. - Vol. 10, N 12. - P1234-1243 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Модули и межмолекулярные взаимодействия во внеклеточных матриксах
Аннотация: Краткий обзор. Рассмотрены примеры сборки надмолекулярных комплексов в составе внеклеточного матрикса, в частности, сборка суставного гиалина и соединений дерма-эпидермис. Представлена модульная структура белков внеклеточного матрикса (проколлагенов и коллагенов различных типов, суставных агрекана и перлекана, ламинина, фибронектина, тенасцина и фибриллина). Рассмотрена трехмерная структура ряда модулей (коллагенового домена, модуля фактора роста эпидермиса, фибронектинового и иммуноглобулинового модулей). Обсуждают структурно-функциональную роль модулей в составе межклеточного матрикса в норме и при патологических процессах. Франция, CNRS UPR 412, Inst. Biol. et chem. proteines 69367 Lyon. Библ. 49

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.07
Рубрики: ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
БЕЛКОВЫЕ МОДУЛИ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 49

Доп.точки доступа:
Kleman, Jean-Philippe; Rest, Michel van der

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.64

Three-dimensional structure of baculovirus-expressed norwalk virus capsids [Text] / Prasad B. V. Venkataram [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 8. - P5117-5125 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Трехмерная структура экспрессированных бакуловирусом капсидов вируса Норволк
Аннотация: 3-мерная структура нуклеокапсидов вируса Норволк (ВН), экспрессированных рекомбинантным бакуловирусом, изучена методом электронной микроскопии с разрешением 2,2 нм. Пустой капсид диаметром 38,0 нм имеет икосаэдрич. симметрию (Т-3) и состоит из 90 димеров капсидного белка (I). Необычным является присутствие арковидных капсомеров по 2-кратным осям, образованных димерами I, и больших впадин по 5- и 3-кратным осям. I состоит из 3 доменов: дистального глобулярного домена Р2, образованного 2 дольками, центрального стеблевого домена Р1 и нижнего домена оболочки S. Дистальные домены в димерах I взаимодействуют с образованием верхушки арки. Домены S смежных субъединиц прочно ассоциируются с образованием непрерывной оболочки между радиусами 11,0 и 15,0 нм. Ниже радиуса 11,0 нм капсид является пустым. Высказано предположение, что петлевой пептид в области между доменами Р1 и S облегчает адаптацию I к различным квазиэквивалентным окружениям. Архитектурное сходство капсида ВН с капсидами других содержащих однонитевую РНК вирусов позволяет предположить, что I имеет следующую доменную организацию: N-концевые 250 остатков образуют домен S со структурой 8-нитевой 'бета'-бочки, а С-концевые остатки за положением 250 составляют выступающие домены Р1+Р2. Отсутствие N-концевой основной области и способность I образовывать пустые оболочки с Т-3 показывают, что механизмы сборки и упаковки РНК у ВН такие же, как у тимовирусов и комовирусов. США, Dep. of Biochem., Baylor College of Med., Houston, TX 77030. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: КАЛИЦИВИРУСЫ
ВИРУС НОРВОЛК
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
КОМПЬЮТЕРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Venkataram, Prasad B.V.; Rothnagel, R.; Jiang, Xi; Estes, M.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.248

Three-dimensional structure-activity analysis of a series of porphyrin derivatives with anti-HIV-1 activity targeted to the V3 loop of the gp120 envelope glycoprotein of the human immunodeficiency virus type 1 [Text] / Asim Kumar Debnath [et al.] // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 8. - P1099-1108 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Анализ трехмерной структуры и активности серии производных порфирина с активностью против ВИЧ-1, нацеленных на петлю V3 гликопротеина оболочки gp120 вируса иммунодефицита человека типа I
Аннотация: С использованием сравнительного анализа молекулярных полей построены 3-мерные структурные модели 21 производных порфирина (I), обладающих антивирусной активностью по отношению к ВИЧ-1 и связывающихся с петлей V3 гликопротеина оболочки gp120 (II). Модели обнаружили по меньшей мере 3 сайта для благоприятных электростатич. взаимодействий и сайты благоприятных и неблагоприятных стерич. взаимодействий. В фиксированных положениях петли V3 идентифицированы 3 положительно заряженных и несколько гидрофобных высококонсервативных аминокислотных остатков. Эти данные подтверждают гипотезу, согласно к-рой I с анионным и гидрофобными группами могут взаимодействовать с нек-рыми из высококонсервативных положительно заряженных и гидрофобных сайтов в петле V3II. Такие взаимодействия могут вызывать изменения конформации II и ингибировать вхождение ВИЧ-1 в клетки, образование синцитиев и размножение ВИЧ-1. США, L. F. Kimball Research Inst. of the New York Blood Center, New York, NY 10021. Библ. 50

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
РЕПЛИКАЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ПОРФИРИНЫ
ПРОИЗВОДНЫЕ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Debnath, Asim Kumar; Jiang, Shibo; Strick, Nathan; Lin, Kang; Haberfield, Paul; Neurath, A.Robert

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.103

Three-dimensional structure of phosphotriesterase: An enzyme capable of detoxifying organophosphate nerve agents [Text] / Matthew M. Benning [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 50. - P15001-15007 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура фосфотриэстеразы. Фермент, способный к детоксикации фосфорорганических нервных ядов
Аннотация: Определена трехмерная структура фосфотриэстеразы с разрешением 2,1A (рентгенокристаллография). Кристаллы относятся к пространственной группе P2[1]2[1]2; размеры элементарной ячейки: a = 80,3 A; b = 93,4 A; c = 44,8 A; в нее входит одна м-ла белка. Структура определена с набором изоморфных замещений двух производных с тяжелыми атомами и уточнена до величины фактора R = 18,0%. М-ла представляет собой 'альфа'/'бета'-бочонок из 8 параллельных 'бета'-цепей. Кроме того на N-конце имеются две антипараллельные 'бета'-цепи. Эта структура может служить основой для выяснения механизма катализа и субстратной специфичности к таким фосфорорганическим соединениям, как параоксон, паратион, зоман и зарин. США, Dep. Biochem., Univ. Wisconsin, 1710 University Ave., Madison, WI 53705. Библ. 25

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.13
Рубрики: ФОСФОТРИЭСТЕРАЗА
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА

Доп.точки доступа:
Benning, Matthew M.; Kuo, Jane M.; Raushel, Frank M.; Holden, Hazel M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.371

Three-dimensional structure-activity analysis of a series of porphyrin derivatives with anti-HIV-1 activity targeted to the V3 loop of the gp120 envelope glycoprotein of the human immunodeficiency virus type 1 [Text] / Asim Kumar Debnath [et al.] // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 8. - P1099-1108 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Анализ трехмерной структуры и активности серии производных порфирина с активностью против ВИЧ-1, нацеленных на петлю V3 гликопротеина оболочки gp120 вируса иммунодефицита человека типа I
Аннотация: С использованием сравнительного анализа молекулярных полей построены 3-мерные структурные модели 21 производных порфирина (I), обладающих антивирусной активностью по отношению к ВИЧ-1 и связывающихся с петлей V3 гликопротеина оболочки gp120 (II). Модели обнаружили по меньшей мере 3 сайта для благоприятных электростатич. взаимодействий и сайты благоприятных и неблагоприятных стерич. взаимодействий. В фиксированных положениях петли V3 идентифицированы 3 положительно заряженных и несколько гидрофобных высококонсервативных аминокислотных остатков. Эти данные подтверждают гипотезу, согласно к-рой I с анионным и гидрофобными группами могут взаимодействовать с нек-рыми из высококонсервативных положительно заряженных и гидрофобных сайтов в петле V3II. Такие взаимодействия могут вызывать изменения конформации II и ингибировать вхождение ВИЧ-1 в клетки, образование синцитиев и размножение ВИЧ-1. США, L. F. Kimball Research Inst. of the New York Blood Center, New York, NY 10021. Библ. 50

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
РЕПЛИКАЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ПОРФИРИНЫ
ПРОИЗВОДНЫЕ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Debnath, Asim Kumar; Jiang, Shibo; Strick, Nathan; Lin, Kang; Haberfield, Paul; Neurath, A.Robert

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.83

Structural aspects of actin-binding proteins [Text] / Michael D. Rozycki [et al.] // Curr. Opinion Cell Biol. - 1994. - Vol. 6, N 1. - P87-95 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Структура белков, ассоциированных с актином
Аннотация: Обзор. Рассматриваются последние данные, касающиеся молекулярно-биологических х-к ассоциированных с актином белков и их взаимодействия с актином. В отдельных главах обзора описывается трехмерная структура некоторых ассоциированных с актином белков: субфрагмента 1 миозина, сегмента 1 гельзолина в комплексе с 'альфа'-актином, фрагмента 14Т виллина, профилина Acanthamoeba, бычьего профилина в комплекса с 'бета'-актином. Рассматривается также вопрос, каким образом данные белки ингибируют сборку микрофиламентов. США, Princeton University, Princeton. Библ. 39

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН-СВЯЗАННЫЕ БЕЛКИ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 39

Доп.точки доступа:
Rozycki, Michael D.; Myslik, James C.; Schutt, Clarence E.; Lindberg, Uno

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.78

A three-dimensional model of hepatitis delta virus ribozyme based on biochemical and mutational analyses [Text] / N.Kyle Tanner [et al.] // Curr. Biol. - 1994. - Vol. 4, N 6. - P488-498 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Трехмерная модель рибозима вируса гепатита 'дельта', основанная на биохимическом и мутационном анализе
Аннотация: Для каталитического домена (рибозима) РНК вируса гепатита 'дельта' (ВГ-'дельта') была предложена модель псевдоузловой вторичной структуры. Сконструированы мутации, затрагивающие области рибозима ВГ-'дельта', к-рые согласно этой модели должны быть однонитевыми. Показано, что некоторые из этих областей важны для каталитической активности. На основании полученных данных и сравнения последовательностей РНК различных изолятов ВГ-'дельта' построена компьютерная графическая модель 3-мерной структуры рибозима ВГ-'дельта', подтверждающая псевдоузловую структуру. Высказано предположение, что остатки Ц[75], У[20] и Ц[21] образуют каталитический активный центр и находятся рядом с расщепляемой фосфодиэфирной связью. Франция, GENSET, 75011 Paris. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА D
РНК ВИРУСНАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
РИБОЗИМЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Tanner, N.Kyle; Schaff, Sophie; thill, Gilbert; Petit-Koskas, Elisabeth; Crain-Denoyelle, Anne-Marie; Westhof, Eric

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.135

Linthicum, D. S.
A knowledge-based approach to modeling three-dimensional structures of immunoglobulin fragments [Text] / D. S. Linthicum, C. Mandal, S. Subramaniam // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P27 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Основанное на знании моделирование трехмерных структур иммуноглобулиновых фрагментов
Аннотация: Основываясь на высокогомологичных последовательностях иммуноглобулинов (ИГ) и данных о трехмерных структурах антиген-связывающих фрагментов (АСФ) с высокой степенью сходства, был разработан метод ABGEN для предсказания структур АСФ до их экспериментального определения. Этот компьютерный метод использует инвариантные и особо консервативные остатки, структурные мотивы известных АСФ, канонические черты гипервариабильных петель, торсионные ограничения при аминокислотных заменах и ключевые межостаточные взаимодействия. Также используются молекулярно-механические и динамические методы для дальнейшей оптимизации структур. Используя ABGEN были получены структуры антител до их кристаллизации, среднеквадратичное отклонение в главной цепи было 2 при сравнении с кристаллической структурой. США, Dep. Bioch., Texas A&M Univ., College Stat., TX 77845

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
ДОМЕНЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Mandal, C.; Subramaniam, S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.298

Collins, Edward J.
Three-dimensional structure of a peptide extending from one end of a class I MHC binding site [Text] / Edward J. Collins, David N. Garboczi, Don C. Wiley // Nature. - 1994. - Vol. 371, N 6498. - P626-629 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Трехмерная структура пептида нарастающего с одного конца связывающего участка [антигена] класса I MHC
Аннотация: Class I major histocompatibility complex (MHC) molecules present peptides to CD8{+} T cells for immunological surveillance. The structures of complexes of class I MHC molecules with octamer, nonamer and decamer peptides determined until now{2-8} show a common binding mode, with both peptide termini bound in conserved pockets at the ends of the peptide binding site. Length variations were accommodated by the peptide bulging{5,6} or zig-zagging{4} in the middle. Here we describe the structure of a decamer peptide which binds with the carboxy-terminal residue positioned outside the peptide binding site. Several protein side chains have rearranged to allow the peptide to exit. The structure suggests that even longer peptides could bind. The energetic effect of the altered mode of binding has been assessed by measuring the stability of the complex to thermal denaturation. Peptides bound in this novel manner are stable at physiological temperature, raising questions about their role in T-cell recognition and their production by proteolytic processing. США, Dep. Mol. and Cell Biol. Howard Hughes Med. Inst. Harvard Univ. Библ. 25

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.05.05
Рубрики: ПЕПТИДЫ
АНТИГЕН ГКГС
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Garboczi, David N.; Wiley, Don C.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.609

Ishikawa, Takashi.
Calcium induced change in three-dimensional structure of thin filaments of rabbit skeletal muscle as revealed by cryo-electron microscopy [Text] / Takashi Ishikawa, Takeyuki Wakabayashi // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 2. - P951-958 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Вызванное кальцием изменение трехмерной структуры тонких филаментов скелетной мышцы кролика по данным криоэлектронной микроскопии

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.13.09
Рубрики: ФИЛАМЕНТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ИЗМЕНЕНИЕ
КАЛЬЦИЙ
КРИОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Wakabayashi, Takeyuki

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.11-04Т2.325

Doweyko, Arthur M.
Three-dimensional pharmacophores from binding data [Text] / Arthur M. Doweyko // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 12. - P1769-1778 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Трехмерная [структура] фармакофоров [на основании] данных по связыванию
Аннотация: Методология гипотетической матрицы активного участка была применена для анализа трехмерной структуры фармакофора 84 ингибиторов протеазы ВИЧ-1. За основу были взяты опубликованные ранее значения pK[i]. При этом были отобраны 11 элементов матрицы, имеющие эквиваленты в структуре активного центра фермента. Обсуждают возможность использования этого подхода для создания высокоактивных ингибиторов. США, CIBA-GEIGY Corporation, Environmental Health Center, Farmington, CN 06032. Библ. 50

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗЫ ВИЧ-1
ФАРМАКОФОРЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.178

Macromolecular query language (MMQL): Prototype data model and implementation [Text] / I. N. Shindyalov [et al.] // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 11. - P1311-1322 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Язык макромолекулярных запросов (MMQL): модель прототипных данных и функционирование
Аннотация: MMQL это широко интерпретируемый язык, на котором формулируются вопросы относительно черт свойств трехмерной структуры биологических макромолекул. Язык обладает простым синтаксисом, что облегчает написание сложного запроса. Возможности языка иллюстрируются на примере сложного запроса на определения структуры, содержащей мотив пятислойный греческий ключ. Основные особенности языка - фильтрующая и шаблонная грамматика, которые дают широкий диапазон запросов. Запросы формируются MMQLlib, библиотекой типа C++, куда легко добавить новые методы запроса и шаблоны. Для представления детальных свойств структур используется другая C++ библиотека, PDBlib. Эти библиотеки и обслуживающая программа можно получить через anonymous ftp из cuhhca. hhmi. colombia. edu. США, Dpt. Biochem., Columbia Univ., 630W, 168th St, New York NY 10032. Библ. 25

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.11
Рубрики: МАКРОМОЛЕКУЛЫ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МОДЕЛЬ ПРОТОТИПНЫХ ДАННЫХ

Доп.точки доступа:
Shindyalov, I.N.; Chang, W.; Pu, C.; Bourne, P.E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.189

Richardson, D. C.
Kinemages-simple macromolecular graphics for interactive teaching and publication [Text] / D. C. Richardson, J. S. Richardson // Trends Biochem. Sci. - 1994. - Vol. 19, N 3. - P135-138 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Кинимейдж - простая макромолекулярная графика для интерактивного обучения и публикаций
Аннотация: Описаны возможности графического алгоритма кинимейдж (kinemages от "kinetic images") для построения и описания трехмерных структур белков, нуклеиновых кислот и др. макромолекул. Этот алгоритм реализован в программе MAGE, к-рую можно получить из различных источников, в т. ч. из журнала "Protein Sci." (анонимная директория FTP с сервером Gopher "

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.29
Рубрики: БЕЛОК
НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ГРАФИЧЕСКИЙ АЛГОРИТМ КИНИМЕЙДЖ

Доп.точки доступа:
Richardson, J.S.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.12-04Т1.239

Tokarski, John S.
Three-dimensional molecular shape analysis-quantitative structure-activity relationship of a series of cholecystokinin-A receptor antagonists [Text] / John S. Tokarski, Anton J. Hopfinger // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 21. - P3639-3654 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Анализ трехмерной молекулярной структуры и количественная взаимосвязь между структурой и активностью у ряда антагонистов рецептора холецистокинина A
Аннотация: The three-dimensional molecular shape analysis-quantitative structure-activity relationship (3D-MSA-QSAR) technique has been applied to develop correlations between the calculated physicochemical properties and the in vitro activities of a series of 3-(acylamino)-5-phenyl-2H-1,4-benzodiazepine cholecystokinin-A (CCK-A) antagonists. 3D-MSA-QSARs were developed for varying subsets of 53 analogs (J. Med. Chem. 1988, 31, 2235-2246). An active conformation is hypothesized for these compounds using the loss in biological activity-loss in conformational stability principle. After placing all compounds in the active conformation and performing pairwise molecular shape analysis, it was determined that not any one analog serves as the best shape reference compound. Nonidentical volumes of allowed receptor space are mapped out by different antagonists. A shape reference compound that consists of selected overlapped structures expands the definition of the accessible receptor space. This type of mutant improves the predicted activity of analogs over the value predicted if only one compound is chosen as the reference. Molecular shape, as represented by common overlap steric volume and nonoverlap steric volume, is the major factor contributing to the affinity of this class of compounds. Intramolecular conformational stability, as measured by the difference in energy of the active conformation and the global minimum energy conformation, is also important. It is further concluded from the 3D-MSA-QSAR models that part of the binding pocket for the 3-amido substituent has a preference for lipophilicity. The method used in this study of fragmenting the antagonist into spheres of varying radii and measuring lipophilicity isolates the substructure with highest probability of interacting with the receptor. Two indicator variables marking the presence of an N-methyl group and an o-fluoro atom on the 5'-phenyl substituent of the benzodiazepine ring structure also contribute significantly to the 3D-MSA-QSAR models. The 3D-MSA-QSAR results have led to the proposal of a 3D pharmacophore model for the benzodiazepine CCK-A antagonists. США, Coll. Pharm., Univ. Illinois Chicago

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: РЕЦЕПТОР ХОЛЕЦИСТОКИНИНА A
АНТАГОНИСТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ВЗАИМОСВЯЗЬ С АКТИВНОСТЬЮ

Доп.точки доступа:
Hopfinger, Anton J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.12-04А3.234

Parallel computing in biomedical research [Text] / Robert L. Martino [et al.] // Science. - 1994. - Vol. 265, N 5174. - P902-908 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Параллельный компьютинг в биомедицинских исследованиях
Аннотация: Параллельные компьютерные архитектуры обеспечивают вычислительные возможности, необходимые для сложных вычислительных биомедицинских проблем. Национальный институт здоровья США создал много параллельных алгоритмов и методов для определения биологической структуры и функций. В частности, они используются при электронной микрографии для определения трехмерной структуры вирусов, при вычислении доступной растворителю поверхности белков для предсказания трехмерной конформации из аминокислотной последовательности, для поиска гомологии ДНК и белковых последовательностей с большой базой данных. Применение параллельных алгоритмов значительно уменьшает время вычислений по сравнению с обычными последовательными системами. США, Comp. Biosci. & Engin. Lab., Div. Comp. Res., NIH, Bethesda MD 20892. Библ. 28

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.29
Рубрики: БЕЛОК
ТРЕХМЕРНАЯ КОНФОРМАЦИЯ
ВИРУСЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КОМПЬЮТЕРНЫЕ АРХИТЕКТУРЫ
БИОМЕДИЦИНСКИЕ ПРОБЛЕМЫ

Доп.точки доступа:
Martino, Robert L.; Johnson, Calvin A.; Suh, Edward B.; Trus, Benes L.; Yap, Tieng K.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т2.302

Tokarski, John S.
Three-dimensional molecular shape analysis-quantitative structure-activity relationship of a series of cholecystokinin-A receptor antagonists [Text] / John S. Tokarski, Anton J. Hopfinger // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 21. - P3639-3654 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Анализ трехмерной молекулярной структуры и количественная взаимосвязь между структурой и активностью у ряда антагонистов рецептора холецистокинина A
Аннотация: The three-dimensional molecular shape analysis-quantitative structure-activity relationship (3D-MSA-QSAR) technique has been applied to develop correlations between the calculated physicochemical properties and the in vitro activities of a series of 3-(acylamino)-5-phenyl-2H-1,4-benzodiazepine cholecystokinin-A (CCK-A) antagonists. 3D-MSA-QSARs were developed for varying subsets of 53 analogs (J. Med. Chem. 1988, 31, 2235-2246). An active conformation is hypothesized for these compounds using the loss in biological activity-loss in conformational stability principle. After placing all compounds in the active conformation and performing pairwise molecular shape analysis, it was determined that not any one analog serves as the best shape reference compound. Nonidentical volumes of allowed receptor space are mapped out by different antagonists. A shape reference compound that consists of selected overlapped structures expands the definition of the accessible receptor space. This type of mutant improves the predicted activity of analogs over the value predicted if only one compound is chosen as the reference. Molecular shape, as represented by common overlap steric volume and nonoverlap steric volume, is the major factor contributing to the affinity of this class of compounds. Intramolecular conformational stability, as measured by the difference in energy of the active conformation and the global minimum energy conformation, is also important. It is further concluded from the 3D-MSA-QSAR models that part of the binding pocket for the 3-amido substituent has a preference for lipophilicity. The method used in this study of fragmenting the antagonist into spheres of varying radii and measuring lipophilicity isolates the substructure with highest probability of interacting with the receptor. Two indicator variables marking the presence of an N-methyl group and an o-fluoro atom on the 5'-phenyl substituent of the benzodiazepine ring structure also contribute significantly to the 3D-MSA-QSAR models. The 3D-MSA-QSAR results have led to the proposal of a 3D pharmacophore model for the benzodiazepine CCK-A antagonists. США, Coll. Pharm., Univ. Illinois Chicago

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.83.17.17
Рубрики: РЕЦЕПТОР ХОЛЕЦИСТОКИНИНА A
АНТАГОНИСТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ВЗАИМОСВЯЗЬ С АКТИВНОСТЬЮ

Доп.точки доступа:
Hopfinger, Anton J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.02-04Т4.189

Kaliotoxin shows structural differences with related potassium channel blockers [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / I. Fernandez [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P45 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Калиотоксин проявляет структурные отличия от родственных блокаторов калиевых каналов
Аннотация: С использованием ЯМР установлена трехмерная структура калиотоксина (КТ), токсина скорпиона Androctonus mauretanicus mauretanicus, блокирующего Са{2+}-зависимые К{+}-каналы (КН), и его аналога КТХ (1-37). КТ был гомологичен другим токсинам скорпиона, харибдотоксину и убериотоксину. Однако наличие в предполагаемом 'альфа'-спиральном участке остатков пролина указывает на их структурное различие, что, возможно, определяет и различия в их селективности. Сравнение структур КТ и его аналога, а также харибдотоксина показало, что 'альфа'-спиральный участок КТ и аналога короче и имеет нарушения в вторичной структуре из-за наличия 2-х остатков пролина. Испания, Dep. Organ. Chem., Univ. Barcelona, Barcelona 08028

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: КАЛИОТОКСИН
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
БЛОКИРОВАНИЕ
КАЛИЕВЫЕ КАНАЛЫ
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЕ
ЯМР
СКОРПИОНЫ

Доп.точки доступа:
Fernandez, I.; Romi, R.; Szendeffy, S.; Martin-Eauclaire, M.F.; Rochat, H.; Van, Rietschtoten J.; Pons, M.; Giralt, E.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.03-04Б1.207

Solid-State and solution conformations of the potent HIV inhibitor, 4'-azidothymidine [Text] / Hana Maag [et al.] // J. Med. Chem. - 1994. - Vol. 37, N 4. - P431-438 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Конформация на твердой основе и в растворе активного ингибитора ВИЧ 4'-азидотимидина
Аннотация: Проведен рентгеноструктурный анализ и анализ с помощью ядерного магнитного резонанса трехмерной структуры ингибитора ВИЧ-1 азидотимидина на твердой основе и в растворе, причем показано присутствие двух независимых молекулярных форм с различными структурными конформационными характеристиками. Показана уникальность конформации азидотимидина сравнительно с другими нуклеозидными нигибиторами ВИЧ-1. США, Inst. of Bio-Organic Chemistry and Analytical Res., Palo Alto, CA 94304. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
РЕПЛИКАЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
АЗИДОТИМИДИН
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Maag, Hana; Nelson, Janis T.; Rios, Jorge L.; Prisbe, Ernest J.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.70

Havelka, W. A.
Three-dimensional structure of halorhodopsin at 7 A resolution [Text] / W. A. Havelka, R. Henderson, D. Oesterhelt // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 247, N 4. - P726-738 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Трехмерная структура галородопсина с разрешением 7 A
Аннотация: Методом криомикроскопии наклонных двумерных кристаллических бляшек галородопсина (ГР) из Halobacterium определена их трехмерная структура (пространственная группа P42[1]2; a=102 A). ГР, подобно бактериородопсину (БР), образует 7 трансмембранных спиралей. Полипептиды ГР повернуты на 3'ГРАДУС' (по сравнению c БР) вокруг оси, лежащей в плоскости мембраны; внутримолекулярное расстояние между спиралями ВС FG в цитоплазматической половине канала в ГР несколько превышает это расстояние в БР, как это и ожидалось для хлорного канала. Т. к. кристаллы ГР слишком малы для электронного диффракционного анализа, амплитуды и фазы компонент Фурье были получены из анализа изображений. Германия, MPI Biochem., W-82152 Martinsried. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ГАЛОРОДОПСИН
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Henderson, R.; Oesterhelt, D.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска