СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 225
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И2.130

Liddell, Susan.
Haemonchus contortus superoxide dismutases [Text] : [Abstr.] Roy. Soc. Trop. Med. and Hyg. Scott. Branch Lab. Meet., Edinburgh, 12 May, 1994 / Susan Liddell, David P. Knox // Trans. Roy. Soc. Trop. Med. and Hyg. - 1994. - Vol. 88, N 5. - P502 . - ISSN 0035-9203
Перевод заглавия: Супероксиддисмутазы из Haemonchus contortus
Аннотация: Охарактеризованы св-ва Cu/Zn-зависимой супероксиддисмутазы (СОД) из нематоды H. contortus. Выявлены 3 изоформы СОД, различающиеся по электрофоретической подвижности. Быстро мигрирующая водорастворимая форма может представлять собой секреторную СОД. Выделена и изучена кДНК, кодирующая 2 различные изоформы СОД из H. contortus. Предсказанные на основе этой кДНК аминокислотные последовательности гомологичны между собой на 51% и на 43-78% совпадают с последовательностями СОД из др. организмов. Присутствие 33-членного фрагмента, богатого гидрофобными аминокислотами, на N-конце одной из последовательностей указывает на то, что данная СОД может быть экскреторной формой фермента. Великобритания, Moredun Research Inst., 408 Gilmerton Road, Edinburgh EH17 7JH.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: HAEMONCHUS CONTORTUS (NEM.)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Knox, David P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.02-04Т4.008

Роль металлоферментов в регуляции адаптивного ответа при нитритной гипоксии [Текст] / В. П. Реутов [и др.] // XV Менделеевский съезд по общ. и прикладн. химии. В 4 т. - Минск, 1993. - Т3. - С. 115-116 . - ISBN 5-343-01-447-Х
Аннотация: Исследованы механизмы окисления Hb при нитритной гипоксии, активность метгемоглобинредуктазы, эритроцитарной медь-, цинкосодержащей супероксиддисмутазы, церулоплазмина сыворотки, а также динамика изменения содержания MtHb, нитратов, нитритов и Hb-NO комплексов при в/в введении нитрита Na. Показано, что в пределах доз NaNO[2] 0,1-1 мг/100 г метгемоглобинредуктазные и антиоксидантные системы способны поддерживать уровень MtHb в пределах 2-10%. Начиная с доз NaNO[2] 1,5 до 2,5-3 мг/100 г уровень MtHb изменяется по экспоненциальному закону. В пределах 3- 7 мг/100 г уровень MtHb увеличивается по линейному закону. Установлено, что СОД-активность на максимуме MtHb образования возрастает дозозависимо. Отмечена тенденция к увеличению содержания церулоплазмина. Полученные результаты дают основание полагать, что антиоксидантные системы участвуют в адаптации организма млекопитающих к нитритной гипоксии.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.19
Рубрики: НИТРИТЫ
ГИПОКСИЯ
МЕХАНИЗМ
МЕТГЕМОГЛОБИНРЕДУКТАЗА
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ

Доп.точки доступа:
Реутов, В.П.; Поберезкина, Н.Б.; Дерягина, В.П.; Сорокина, Е.Г.; Каюшин, Л.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.04-04Б4.033

Purdy, Desmond.
Cloning, nucleotide sequence and characterization of a gene encoding superoxide dismutase from Campylobacter jejuni and Campylobacter coli [Text] / Desmond Purdy, Simon F. Park // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 5. - P1203-1208 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Клонирование, нуклеотидная последовательность и характеристика ген-кодирующей супероксиддисмутазы из Campylobacter jejuni и Campylobacter coli
Аннотация: Клонирована супероксиддисмутаза (СОД) из Campylobacter jejuni и Campylobacter coli гетерологичной комплементацией СОД-дефицитного мутанта E. coli. Генный продукт из 220 аминок-т был на 71% идентичен железосодержащей СОД E. coli и на 60% идентичен марганец-содержащей СОД E. coli. Рекомбинантная СОД экспрессировалась в высокой степени в E. coli и защищала содА и содВ двойные мутанты от токсического эффекта метилвиологена. Анализ нуклеотидной последовательности соответствующего гена из C. coli показал, что он идентичен аналогичному гену из C. jejuni. Великобритания, Inst. of Food Res., Reading Lab., Earley Gate, Whiteknights Road, Reading RG6 2EF. Библ. 27.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: CAMPYLOBACTER JEJUNI (BACT.)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Park, Simon F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 95.06-04И7.018

He, Xinxia.
Тест на значение изозимов супероксиддисмутазы в таксономии млекопитающих [Text] / Xinxia He, Yucan Zhou, Lingxiang Shao // Shoulei xuebao = Acta theriol. sin. - 1993. - Vol. 13, N 4. - С. 296-299 . - ISSN 1000-1050
Аннотация: Предпринята попытка использования изозимов супероксиддисмутазы (СОД) при решении таксономических проблем млекопитающих. Исследовали ткани летучих мышей и эритроциты мышеобразных. Показано, что изозимы СОД весьма полезны при разграничении новых видов и описании эволюции млекопитающих, т. к. у разных видов они различаются по подвижности, составу. Не обнаружено индивидуальной изменчивости и тканевой специфичности СОД. КНР, Dep. of Biol., Zhejiang Normal Univ., Jinhua, 321004. Библ. 10.

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.21.19.19.02
Рубрики: МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
БИОХИМИЧЕСКАЯ СИСТЕМАТИКА
ИЗОЗИМЫ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ

Доп.точки доступа:
Zhou, Yucan; Shao, Lingxiang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.187

Генетическое разнообразие быстрорастущих ризобий из провинции Хайнан, определенное с помощью электрофореза растворимых белков, плазмид и полилокусных ферментов [Text] / Entao Wang [et al.] // Weishengwuxue tongbao = Microbiology. - 1994. - Vol. 21, N 3. - С. 136-142 . - ISSN 0253-2654
Аннотация: Быстрорастущие ризобии, выделенные из почв провинции Хайнан (Китай), были разделены на несколько групп с использованием метода ДНК-ДНК-гибридизации. Полученные данные коррелируют с результатами изучения электрофоретической подвижности растворимых белков. У большинства изученных штаммов выявлены 1-3 плазмиды. Хотя изозимы супероксиддисмутазы были обнаружены лишь у части штаммов, анализ их подвижности подтвердил разделение 1 и 4 групп. Китай, Dep. of Microbiol., Beijing Agr. Univ., Beijing 100094. Библ.8

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: RHIZOBIUM (BACT.)
ПОЧВЕННЫЕ ИЗОЛЯТЫ
БЫСТРОРАСТУЩИЕ РИЗОБИИ
СИСТЕМАТИКА
ФЕРМЕНТЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ
ПЛАЗМИДЫ
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wang, Entao; Wang, Xiaobo; Lao, Huajun; Chen, Wenxin

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.12-04М7.139

Shaffer, M.
Mouse model may lead researchers to Lou Gehrig's disease mechanism [Text] / M. Shaffer // Biotechnol. Newswatch. - 1994. - N 5dec. - P10 . - ISSN 0275-3685
Перевод заглавия: Мышь-модель, возможно, приведет исследователей к [пониманию] механизма болезни Лу Герига
Аннотация: В марте 1993 г. группой ученых было показано, что мутации в гене супероксиддисмутазы (SOD) приводят к развитию аминотрофного латерального склероза, известного как болезнь Лу Герига. Остался, однако, открытым вопрос о том, как мутантный ген убивает двигательные нейроны. Удалось получить трансгенных мышей, несущих мутантный ген SOD человека, у к-рых развиваются все признаки этой болезни. При исследовании двигательных нейронов таких трансгенных мышей была обнаружена необычная вакуолизация митохондрий нейронов. Возникло предположение, что мутантный фермент SOD, вероятно, поражает митохондрии нейронов, лишая их тем самым источника энергии

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: ТРАНСГЕННЫЕ ЖИВОТНЫЕ
МЫШИ
МОДЕЛЬ
БОЛЕЗНЬ ЛУ ГЕРИГА
ГЕН СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
МУТАЦИИ

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.12-04М7.151

McCord, J. M.
Mutant mice, Cu, Zn superoxide dismutase, and motor neuron degeneration: Discussion on the paper by Mark E. Gurney et al. [Text] / J. M. McCord // Science. - 1994. - Vol. 266, N 5190. - P1586-1587 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Мыши, мутантные по Cu, Zn-супероксиддисмутазе, и дегенерация моторных нейронов: дискуссия по статье Mark E. Gurney и др.
Аннотация: We have reported that for any given rate of superoxide production there exists a concentration of SOD that will produce a minimum amount of oxidative stress and lipid peroxidation. This is a result of the paradoxical abilities of the superoxide radical to both initiate and terminate lipid peroxidation (4). (Initiation is indirect, by the liberation and reduction of iron.) Thus, when exogenous SOD is used to restore oxidative balance to a tissue in oxidative stress, such as a postischemic isolated heart, it exhibits a relatively sharp bell-shaped dose-response curve (5). A unique concentration of the enzyme provides maximal protection; either more or less than this concentration leads to increased lipid peroxidation, increased biochemical markers of tissue damage, and loss of function. The transgenic "ALS mouse" expresses four times more SOD activity than a normal mouse. The oxidative stress and increased lipid peroxidation resulting from this degree of overexpression would be substantially greater than that produced by expression of half the normal concentration of SOD, judging from the bell-shaped dose response curves (5). This would occur regardless of whether the activity were a result of a mutant form of SOD or of the native enzyme. Why, then, does the ALS transgenic mouse develop symptoms of ALS when other mice transgenic for SOD do not develop these particular symptoms? Perhaps it is because the tissue distribution of an overexpressed transgene is variable and unpredictable, depending on where in the genome the transgene integrates. It may have nothing to do with the fact that the excess SOD activity happens to be of a mutant human variety. We and others have studied wild-type human SOD overexpressed at comparable levels in transgenic mice, yet have not found clinical signs of motor neuron disease (3, 5). Some of these mice have been folloed from zero to 2 years of age (5), whereas disease in most lines of mice expressing mutant SOD develops by 4 to months of age (3, 4). Because multiple lines of mice expressing at least two different mutations of SOD develop motor neuron disease, while multiple lines of mice expressing wild-type human SOD do not, the hypothesis that variability in transgene expression underlies disease seems unlikely. Our data do not address the important issue, raised by McCord and others, of the role that oxidative stress may play in familial ALS. The mutations found in affected families decrease SOD activity (2), whereas our mutant and wild-type transgenic lines have a three- to fourfold elevation in SOD activity (3). McCord cites literature showing that either an increase or decrease in SOD activity may cause oxidative damage. Such damage may be a cofactor in disease, but oxidative stress per se cannot account for our findings, as only the mutant enzyme causes clinical disease in transgenic mice. США, Dep. Cell and Mol. Biol., Northwestern Univ., Chicago, Il 60611. Библ. 15

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
МУТАЦИИ
НЕЙРОНЫ
ДЕГЕНЕРАЦИЯ
ДИСКУССИЯ ПО СТАТЬЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И3.250

Structure and sequence of the Cu, Zn superoxide dismutase gene of Chymomyza amoena: Phylogeny of the genus and codon-use evolution [Text] / J. Kwiatowski [et al.] // Insect Mol. Biol. - 1992. - Vol. 1, N 1. - P3-13 . - ISSN 0307-6975
Перевод заглавия: Структура и последовательность гена Cu, Zn-супероксиддисмутазы Chymomyza amoena: филогения рода и эволюция использования кодонов
Аннотация: Из геномной ДНК мухи Ch. amoena (Loew) (семейство Drosophilidae) выделена последовательность гена, кодирующего фермент Cu, Zn-зависимую супероксиддисмутазу (SOD). Отмечено сходство генов SOD по ряду параметров (длина кодирующей последовательности, наличие регуляторных боксов в 5'- и 3'-некодирующих участках и др.), входящих в геномы исследованного вида, средиземноморской плодовой мушки Ceratitis capitata и дрозофил. В гене SOD Ch. amoena выявлено (как и у C. capitata) 2 интрона (их границы соотв. правилу ГТ/АГ), в то время как у дрозофил в этом гене - только 1 интрон. Считается, что указывает на большую обособленность рода Chymomyza от дрозофилид, чем это принято в современной систематике: возраст дивергенции родов Chymomyza и Drosophila оценивается в 58 млн. лет. Также в линии дрозофил (в сравнении с Chymomyza и Ceratitis) произошло изменение в предпочтении кодонов - доля пары ГЦ в 3-х положениях возросла до 69%. США, [F. J. Ayala], Dep. Ecol. & Evol. Biol., Univ. California, Irvine, CA 927171. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15
Рубрики: МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
ГЕНЫ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
DROSOPHILA
CHYMOMYZA
CERATITIS

Доп.точки доступа:
Kwiatowski, J.; Skarecky, D.; Burgos, M.; Ayala, F.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.04-04И2.244

Brugia malayi: Localisation and differential expression of extracellular and cytoplasmic CuZn superoxide dismutases in adults and microfilariae [Text] / Xiu Ou [et al.] // Exp. Parasitol. - 1995. - Vol. 80, N 3. - P515-529 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Brugia malayi: локализация и дифференциальная экспрессия внеклеточной и цитоплазматической CuZn-супероксиддисмутаз у взрослых филярий и микрофилярий
Аннотация: Охарактеризована продукция, локализация в организме и секреция важного фермента антиоксидантной защиты Cu, Zn-супероксиддисмутазы (СОД) у взрослых и личиночных стадий B. malayi. Активность СОД в экстрактах взрослых самцов составила 34,5 ед/мг белка, взрослых самок - 27,1 и микрофилярий - 26,7. СОД активно секретировалась в культуральную среду, где присутствовала в кол-ве 357 и 339 ед/мг белка у взрослых самцов и самок соответственно. Уровни мРНК цитоплазматической СОД были сходными у взрослых нематод и личинок, тогда как внеклеточная СОД у 1-ых была экспрессирована в 10 раз сильнее. Антигены цитоплазматической СОД присутствовали в равных кол-вах у самок, самцов и микрофилярий, тогда как внеклеточная СОД в наибольших кол-вах выявлялась у самцов. Она была экспонирована на поверхности кутикулы самцов и самок, но не личинок. Иммуноэлектронная микроскопия показала, что СОД локализована преимущественно в гиподермисе филярий, а в составе кутикулы иммунореактивный белок СОД этим методом не выявлен. В высоких конц-иях СОД присутствовала в семенной жидкости и в сперматозоидах. Великобритания, Imperial College of Sci., Technol. and Med., London SW7 2AY. Библ. 50

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: BRUGIA MALAYI (NEM.)
ВЗРОСЛЫЕ
МИКРОФИЛЯРИИ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
СТРУКТУРА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ou, Xiu; Tang, Liang; McCrossan, Maria; Henkle-Duhrsen, Kimberly; Selkirk, Murray E.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.06-04Б4.52

Bacterial [Cu,Zn]-superoxide dismutase: Phylogenetically distinct from the eukaryotic enzyme, and not so rare after all! [Text] / J.Simon Kroll [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 9. - P2271-2279 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Бактериальная (Cu, Zn) - супероксиддисмутаза: филогенетическое отличие от эукариотического фермента, не столь редкое, как было принято считать
Аннотация: Медь- и цинк-содержащие супероксиддисмутазы содержатся в эукариотических клетках, защищая их от повреждающего действия кислородных радикалов, образующихся при различных реакциях в процессе метаболизма клеток и проникновения чужеродных веществ. Показано, что подобные ферменты содержатся в периплазматическом пространстве многих грамотрицательных бактерий. По-видимому, они принимают участие во взаимодействии с клетками организма-хозяина при инфекционных процессах и играют роль в патогенезе заболеваний. Ил. 6. Табл. 1. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПАТОГЕНЕЗ
ИНФЕКЦИИ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
МЕДЬ
ЦИНК
СОДЕРЖАНИЕ
ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Kroll, J.Simon; Langford, Paul R.; Wilks, Kathryn E.; Keil, Anthony D.

11.

ГРНТИ	34.27.29

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.163

Heavy metal effects on Proteus mirabilis superoxide dismutase production [Text] / Jennifer Eickhoff [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P271-276 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние тяжелых металлов на образование супероксиддисмутазы у Proteus mirabilis
Аннотация: Для изучения использован референс штамм Proteus mirabilis 7002 (P. m.), выращенный на среде L с добавками в различных режимах (приведены методики). Приготовленные из суспензии P. m. изучали ЭФ в ПААГ. Установлено, что P. m. экспрессирует 3 супердисмутазные активности, степень к-рых зависит от содержания растворенного железа и O[2] в среде. Наличие кадмия подавляет активность P.m. США, South. Illinois Univ. at Carbondale, Carbondale. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.99
Рубрики: PROTEUS MIRABILIS (BACT.)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
ВЛИЯНИЕ
КИСЛОРОД
СОДЕРЖАНИЕ
L-СРЕДА

Доп.точки доступа:
Eickhoff, Jennifer; Potts, Elizabeth; Valtos, Joshua; Niederhoffer, Eric C.

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.07-04М7.238

Canto, Mauro C. Dal
Neuropathological changes in two lines of mice carrying a transgene for mutant human Cu, Zn SOD, and in mice overexpressing wild type human SOD: A model of familial amyotrophic lateral sclerosis (FALS) [Text] / Mauro C.Dal Canto, Mark E. Gurney // Brain Res. - 1995. - Vol. 676, N 1. - P25-40 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Нейропатологические изменения у двух линий мышей, несущих мутантный ген Cu, Zn SOD человека, и у мышей с сверхэкспрессией SOD дикого типа человека: модель семейного амиотрофического бокового склероза (FALS)
Аннотация: Примерно в 10% семей с семейным амиотрофическим боковым склерозом (БС) были выявлены различные мутации в гене Cu, Zn супероксиддисмутазы (СОД). Авторами с целью изучения развития БС были получены трансгенные линии мышей, несущие ген СОД человека с вызывающими БС мутациями, и линия мышей с сверхэкспрессией гена СОД дикого типа человека. Было показано, что у мышей с мутантным трансгеном СОД человека развивается нейропатологическая картина, очень сходная с картиной БС у человека. На ранних этапах у мышей с мутантным трансгеном СОД происходит вакуолярная дегенерация нейронов передних рогов спинного мозга с атрофией передних рогов и замещением их филаментозными структурами типа телец Леви. На более поздних стадиях развития заболевания дегенеративные процессы распространяются на моторные ядра ствола мозга и ретикулярную формацию. В то же время сверхэкспрессия гена СОД дикого типа не вызывает выраженных патологических изменений - у таких мышей наблюдаются только очень легкие вакуолярные изменения нейронов передних рогов спинного мозга и аксонов моторных нервов. США, Dep. of Pathology (Neuropathology), Northwestern Univ. Medical School, 303 East Chicago Avenue, Chicago, IL 60611. Библ. 38

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: ГЕН СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
ТРАНСГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ЛАТЕРАЛЬНЫЙ СКЛЕРОЗ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Gurney, Mark E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.08-04Т2.126

Biagini, Giuseppe.
Diethyldithiocarbamate, a superoxide dismutase inhibitor, counteracts the maturation of ischemic-like lesions caused by endothelin-1 intrastriatal injection [Text] / Giuseppe Biagini, Daniela Sala, Isabella Zini // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 190, N 3. - P212-216 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Диэтилдитиокарбамат, ингибитор супероксиддисмутазы, препятствует развитию подобных ишемическим повреждений, вызванных введением в стриатум эндотелина-1
Аннотация: The effects of a focal lesion induced by endothelin-1 (ET-1, 0.8 'мю'g/0.8 'мю'l) on superoxide dismutase (SOD) were studied in the neostriatum of male rats. SOD activity was analyzed at several time intervals (5, 20, 60 min, 4, 24 h and 7 days) after the lesion. No significant changes were observed early after the injection, but SOD activity started to rise significantly at the 60-min time interval reaching a peak 24 h after the injection. In a second experiment the volume of ET-1-induced lesion was evaluated following treatments which induce variations of SOD activity. ET-1 caused a large lesion (9.20'+-'1.32 mm{3}) in the neostriatum 24 h after the injection that was 3-fold greater than that observed 1 h after. Rats treated with the SOD inhibitor diethyldithiocarbamate showed a lesion equivalent to that observed 1 h after ET-1 injection, suggesting that SOD may be involved in the maturation of ET-1-induced neuronal damage. Библ. 34

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.57 + 341.45.21.55
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ ИНГИБИТОРЫ
ДИЭТИЛДИТИОКАРБАМАТ
ЭНДОТЕЛИН-1
ВНУТРИСТРИАТНОЕ ВВЕДЕНИЕ
ПОВРЕЖДЕНИЕ НЕЙРОНОВ
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
НЕОСТРИАТУМ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sala, Daniela; Zini, Isabella

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.10-04И2.20

Dive, D.
SODs in protozoa [Text] : [Pap.] 2nd Eur. Congr. Protistol. and 8th Eur. Conf. Ciliate Biol., Clermont-Ferrand, July 21-26, 1995 / D. Dive // Eur. J. Protistol. - 1995. - Vol. 31, N 4. - P419 . - ISSN 0932-4739
Перевод заглавия: Супероксиддисмутазы у Protozoa
Аннотация: Супероксиддисмутаза (СОД) - 1-й фермент в системе, способный превращать анион супероксида в H[2]O[2]. Большинство простейших имеет Fe-СОД. Cu/Zn-СОД обнаружена только у Tetrahymena и Eimeria, Mn-СОД - у Eimeria. Все Fe-СОД, за исключением одной, относятся к одному семейству Fe-СОД и очень близки друг другу. Fe-СОД Tetrahymena обладает высокой степенью гомологии с Mn-СОД микобактерий и дрожжей. Ведутся поиски структур СОД, к-рые могли бы служить мишенью для химиотерапевтических препаратов. Франция, Villeneuve d'Ascq cedex

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.02
Рубрики: ПАРАЗИТИЧЕСКИЕ ПРОСТЕЙШИЕ
ВИДЫ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
ТИПЫ
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.02-04Б4.154

Development of a SOD ELISA to determine the immunological relatedness among mycobacteria [Text] / Channappa T. Shivannavar [et al.] // Int. J. Leprosy. - 1996. - Vol. 64, N 1. - P58-65 . - ISSN 0148-916X
Перевод заглавия: Разработка [метода] ELISA для определения иммунологического родства среди микобактерий
Аннотация: Разработан вариант метода ELISA для изучения иммунологического родства среди микобактерий на основании антигенных свойств их супероксиддисмутаз (СОД). Выделены СОД бактериальных клеток Mycobacterium vaccae, M. phlei, M. smegmatis, M. avium, M. scrofulaceum, Mycobacterium tuberculosis H37Ra и H37Hv, M. bovis BCG, M. leprae. К очищенным препаратам СОД методом иммунизации кроликов получены антитела, используемые в ELISA. Метод оказался достаточно чувствительным и воспроизводимым для всех исследованных штаммов, микобактерий, включая патогенные M. tuberculosis, M. leprae и M. avium. Разработанный метод ELISA имеет явные преимущества перед используемым в настоящее время для изучения антигенной структуры микобактерий методом иммунопреципитации. Эти преимущества заключаются прежде всего в более высокой чувствительности, воспроизводимости и быстроте проведения анализа, а также в возможности использования более стабильных реактивов. Разработанный метод является перспективным для применения как в таксономии, так и в диагностике микобактериальных инфекций. Табл. 3. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: MYCOBACTERIUM (BACT.)
ИММУНОЛОГИЧЕСКОЕ РОДСТВО
АНТИГЕННЫЕ СВОЙСТВА
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ

Доп.точки доступа:
Shivannavar, Channappa T.; Katoch, Vishwa M.; Sharma, Vishnu D.; Patil, Madhusudan A.; Katoch, Kiran; Bharadwaj, Ved P.; Agrawal, Bhakt M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т1.317

Up-regulation of antioxidant enzyme activities by deprenyl - Implications for life span extension [Text] : abstr. 6th Congr. Int. Assoc. Biomed. Gerontol (IABG), Makuhari (near Tokyo), Aug. 21-23, 1995 / K. Kitani [et al.] // Age. - 1995. - Vol. 18, N 3. - P138 . - ISSN 0161-9152
Перевод заглавия: Повышающая регуляция депренилом активности антиоксидантных ферментов - условие увеличения продолжительности жизни
Аннотация: Постоянное введение крысам депренила (I) на протяжении до 3 нед. вызывало повышение в черной субстанции, стриатуме и коре больших полушарий активности Cu, Zn- и Mn-супероксиддисмутаз и каталазы у крыс, мышей и собак. Оптимальная доза I с возрастом у крыс 'MARS''MARS' снижалась, а у 'VENUS''VENUS' - возрастала. Введение I крысам в дозе 0,25 мг/кг в день трижды в неделю в течение 6 мес. увеличивало продолжительность жизни у крыс 'MARS''MARS'. Считают, что влияние I на продолжительность жизни м. б. связано с индукцией антиоксидантных ферментов. Япония, Univ. Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.27
Рубрики: ИМИЗИН (ДЕПРЕНИЛ)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
КАТАЛАЗА
ПОВЫШАЮЩАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ ЖИЗНИ
СТРУКТУРЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА
КРЫСЫ
МЫШИ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Kitani, K.; Miyasaka, K.; Kanai, S.; Carrillo, M.C.; Ivy, G.O.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.05-04Т4.22

Role of Cu/Zn-superoxide dismutase in Xenobiotic activation [Text]. II. Biological effects resulting from the Cu/Zn-superoxide dismutase-accelerated oxidation of the benzene metabolite 1,4-hydroquinone / Yunbo Li [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1996. - Vol. 49, N 3. - P412-421 . - ISSN 0026-895X
Перевод заглавия: Роль Cu/Zn-супероксиддисмутазы в активации ксенобиотиков. II. Биологические эффекты в результате ускоряемого Cu/Zn-супероксиддисмутазой окисления метаболита бензола, 1,4-гидрохинона
Аннотация: При добавлении в первичные культуры стромальных клеток костного мозга Cu-Zn-содержащая супероксиддисмутаза (I) и Mn-содержащая супероксиддисмутаза (II) значительно усиливают цитотоксический эффект 1,4-гидрохинона (III), к-рый полностью предотвращается восстановленным глутатионом (ГSH) или дитиотреитолом, но не каталазой. При соинкубации с плазмидной ДНК I, но не II, усиливает III-индуцируемые одно- и двутяжевые разрывы ДНК, к-рые ингибируются каталазой и хелаторами Cu (II): батокупроиндисульфоновой к-той и ГSH, но не улавливателями гидроксильных радикалов: диметилсульфоксидом, маннитолом и 5,5-диметил-1-пирролин-N-оксидом, и азидом Na. Низко-температурным электрон-спин-резонансным анализом определили, что при инкубации I с III происходит высвобождение Cu из структуры I, к-рое предотвращается каталазой. Эти и др. данные позволяют заключить, что цитотоксический эффект системы I/II+III связан с образованием электрофильного 1,4-бензохинона и H[2]O[2], и что последняя может реагировать с высвобождаемой из I Cu с генерацией активных форм кислорода. США, Div. Toxicol. Sci. Dep. Env. Hlth. Sci. Johns Hopkins Univ. Sch. Hyg. Public Hlth. Baltimore, ML 21205. Ил. 10. Библ. 57

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11 + 341.47.21.17.15
Рубрики: 1,4-ГИДРОХИНОН
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
1,4-БЕНЗОХИНОН
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Li, Yunbo; Kuppusamy, Periannan; Zweier, Jay L.; Trush, Michael A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.157

Mitochondrial superoxide dismutas ins essential for ethanol tolerance of Saccharomyces cerevisiae in the post-diauxic phase [Text] / V. Costa [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 5. - P1649-1656 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Митохондриальная супероксиддисмутаза существенна для устойчивости к этанолу у Saccharomyces cerevisiae в пост-диауксичной фазе роста
Аннотация: Показана роль супероксиддисмутаз (СОД) - CuZn-СОД, кодируемой геном SOD1, и Mn-СОД, кодируемой SOD2, на развитие устойчивости к этанолу у Saccharomyces cerevisiae в ходе роста при переходе от экспоненциальной к пост-диауксичной фазе. Уровни мРНК обоих ферментов увеличиваются при переходе от экспоненциальной к пост-диауксичной фазе роста, а в пост-диауксичной фазе уровень мРНК SOD1 снижается, а мРНК SOD2 не изменяется. Предполагается существование двух регуляторных механизмов индукции активности СОД в ходе роста: синтез белка de novo (до диауксии) и пост-транскрипционная или пост-трансляционная регуляция в пост-диауксичной фазе. Этанол не вызывает изменения активностей ферментов в клетках, взятых в экспоненциальной или пост-диауксичной фазах, хотя уровни соответствующих мРНК снижаются в клетках, обработанных этанолом в пост-диауксичной фазе. Результаты с мутантами sod1 и sod2 показали, что за устойчивость к этанолу в обеих фазах роста ответственна Mn-СОД, но не CuZn-СОД. В опытах с мутантами, дефицитными по дыхательной системе, получены данные о корреляции токсичности этанола с образованием активных форм кислорода в митохондриях: в таких клетках индукция активности СОД этанолом низка; дефицит по дыханию восстанавливает способность мутантов sod2 приобретать устойчивость к этанолу. Португалия, Inst. de Ciencias Biomed. de Abel Salazar, Dep. de Biol. Mol., e Ctr. de Citol. Experimental, Univ. do Porto. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЕ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
РОЛЬ
ЭТАНОЛ
УСТОЙЧИВОСТЬ МИКРООРГАНИЗМА
ПОСТ-ДИАУКСИЧНАЯ ФАЗА РОСТА

Доп.точки доступа:
Costa, V.; Amorim, M.A.; Reis, E.; Quintanilha, A.; Moradas-Ferreira, P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.63

Mitochondrial superoxide dismutas ins essential for ethanol tolerance of Saccharomyces cerevisiae in the post-diauxic phase [Text] / V. Costa [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 5. - P1649-1656 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Митохондриальная супероксиддисмутаза существенна для устойчивости к этанолу у Saccharomyces cerevisiae в пост-диауксичной фазе роста
Аннотация: Показана роль супероксиддисмутаз (СОД) - CuZn-СОД, кодируемой геном SOD1, и Mn-СОД, кодируемой SOD2, на развитие устойчивости к этанолу у Saccharomyces cerevisiae в ходе роста при переходе от экспоненциальной к пост-диауксичной фазе. Уровни мРНК обоих ферментов увеличиваются при переходе от экспоненциальной к пост-диауксичной фазе роста, а в пост-диауксичной фазе уровень мРНК SOD1 снижается, а мРНК SOD2 не изменяется. Предполагается существование двух регуляторных механизмов индукции активности СОД в ходе роста: синтез белка de novo (до диауксии) и пост-транскрипционная или пост-трансляционная регуляция в пост-диауксичной фазе. Этанол не вызывает изменения активностей ферментов в клетках, взятых в экспоненциальной или пост-диауксичной фазах, хотя уровни соответствующих мРНК снижаются в клетках, обработанных этанолом в пост-диауксичной фазе. Результаты с мутантами sod1 и sod2 показали, что за устойчивость к этанолу в обеих фазах роста ответственна Mn-СОД, но не CuZn-СОД. В опытах с мутантами, дефицитными по дыхательной системе, получены данные о корреляции токсичности этанола с образованием активных форм кислорода в митохондриях: в таких клетках индукция активности СОД этанолом низка; дефицит по дыханию восстанавливает способность мутантов sod2 приобретать устойчивость к этанолу. Португалия, Inst. de Ciencias Biomed. de Abel Salazar, Dep. de Biol. Mol., e Ctr. de Citol. Experimental, Univ. do Porto. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЕ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ
РОЛЬ
ЭТАНОЛ
УСТОЙЧИВОСТЬ МИКРООРГАНИЗМА
ПОСТ-ДИАУКСИЧНАЯ ФАЗА РОСТА

Доп.точки доступа:
Costa, V.; Amorim, M.A.; Reis, E.; Quintanilha, A.; Moradas-Ferreira, P.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска