СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 20
Показаны документы с 1 по 20

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.12-04Т2.525

Saxena, Chitra.
Triorganosilicon(IV) complexes as biocides: Synthetic, spectroscopic and biological studies of N'ПЕРЕСЕЧ'SH and N'ПЕРЕСЕЧ'OH fluoroimines and their chelates [Text] / Chitra Saxena, R. V. Singh // Appl. Organometal. Chem. - 1995. - Vol. 9, N 8. - P675-681 . - ISSN 0268-2605
Перевод заглавия: Кремнийтриорганические (IV) комплексы как биоцидные средства: синтез, спектроскопическое и биологическое исследование NSH и NOH фториминов и их хелатов
Аннотация: A facile synthesis and study of the stereochemistry and biochemical aspects of some triorganosilicon (IV) complexes derived from fluoroimines having NS and NO systems are reported. The fluoroimines were prepared by the condensation of 2-fluorobenzaldehyde and 1-(2-fluorophenyl)ethanone with semicarbazide and thiosemicarbazide. These imines react with triorganosilicon (IV) chlorides to yield compounds having Si-O/Si-S and Si '-' N bonds. The structures of the compounds have been elucidated by physicochemical and spectral (UV, IR, {1}H NMR, {13}C NMR and {9}F NMR) studies which clearly point to a trigonal bipyramidal geometry around silicon(IV), as the active lone pair of nitrogen is also included in the coordination sphere. In the search for better fungicides and bactericides, studies were conducted to assess the growth-inhibiting potential of the synthesized complexes against various pathogenic fungal and bacterial strains. These studies demonstrate that the concentrations reached levels which are sufficient to inhibit and kill the pathogens. Индия, Dep. of Chemistry, Univ. of Rajasthan, Jaipur-302004. Библ. 27

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.69
Рубрики: ПРОТИВОМИКРОБНЫЕ СРЕДСТВА
ФТОРИМИНЫ
ПРОИЗВОДНЫЕ
КРЕМНИЙТРИОРГАНИЧЕСКИЕ (IV) КОМПЛЕКСЫ
СИНТЕЗ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUS NIGER
STAPHYLOCOCCUS AUREUS
IN VIVO

Доп.точки доступа:
Singh, R.V.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 97.10-04Н2.28

Comparison of Fourier-transform infrared spectroscopic screening (FTIR) of cervical cytology with standard Papanicolaou screening [Text] : abstr. 2nd World Congr. CMB, Ottawa, Sept. 3-7, 1996 / Kee Fung M. Fung [et al.] // Cell. and Mol. Biol. - 1996. - Vol. 42, Suppl. - P64 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Сравнение инфракрасного спектроскопического исследования при скрининге цитологических исследований мазков с шейки матки при стандартном скрининге окраски по Папаниколау
Аннотация: Изучены мазки с шейки матки, при обычном цитологическом скрининге у 216 больных, патология выявлена у 152. Чувствительность и специфичность цитологического исследования мазков по Папаниколау 74 и 92% соотв. Ложноотрицательные результаты отмечены в 25,6%, ложноположительные - в 7,7%. При инфракрасной спектроскопии (ИС) патология выявлена у 199. Чувствительность метода ИС - 97,5%; специфичность - 92,3%; ложноотрицательные результаты отмечены в 2,5%; ложноположительные - в 7,7%. Из 11 наблюдений рака шейки матки ИС не было ложноотрицательных заключений, среди обычных мазков они отмечены в 4 случаях. Канада, Univ. of Ottawa

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.07.23
Рубрики: СКРИНИНГ
РАК ШЕЙКИ МАТКИ
МАЗКИ С ШЕЙКИ МАТКИ
ОКРАСКА ПО ПАПАНИКОЛАУ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fung, Kee Fung M.; Senterman, M.; Eid, P.; Faught, W.; Mikhael, N.; Wong, P.T.T.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 97.11-04М7.343

Comparison of Fourier-transform infrared spectroscopic screening (FTIR) of cervical cytology with standard Papanicolaou screening [Text] : abstr. 2nd World Congr. CMB, Ottawa, Sept. 3-7, 1996 / Kee Fung M. Fung [et al.] // Cell. and Mol. Biol. - 1996. - Vol. 42, Suppl. - P64 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Сравнение инфракрасного спектроскопического исследования при скрининге цитологических исследований мазков с шейки матки при стандартном скрининге окраски по Папаниколау
Аннотация: Изучены мазки с шейки матки, при обычном цитологическом скрининге у 216 больных, патология выявлена у 152. Чувствительность и специфичность цитологического исследования мазков по Папаниколау 74 и 92% соотв. Ложноотрицательные результаты отмечены в 25,6%, ложноположительные - в 7,7%. При инфракрасной спектроскопии (ИС) патология выявлена у 199. Чувствительность метода ИС - 97,5%; специфичность - 92,3%; ложноотрицательные результаты отмечены в 2,5%; ложноположительные - в 7,7%. Из 11 наблюдений рака шейки матки ИС не было ложноотрицательных заключений, среди обычных мазков они отмечены в 4 случаях. Канада, Univ. of Ottawa

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.53
Рубрики: СКРИНИНГ
РАК ШЕЙКИ МАТКИ
МАЗКИ С ШЕЙКИ МАТКИ
ОКРАСКА ПО ПАПАНИКОЛАУ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fung, Kee Fung M.; Senterman, M.; Eid, P.; Faught, W.; Mikhael, N.; Wong, P.T.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.07-04Б3.108

Spectroscopic properties of Escherichia coli UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine reductase [Text] / Milton J. Axley [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 4. - P812-822 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопические свойства УДФ-N-ацетиленолпирувилглюкозаминредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: Для установления спектральных свойств прочно связанного с ферментом ФАД проанализированы УФ-, видимый и КД-спектры очищенной УДФ-N-ацетиленолпирувилглюкозаминредуктазы. Идентифицированы спектральные сигналы для 5 стадий кинетического механизма. Установлено, что формирование продукта по существу необратимо; водородные связи или протонирование значительно влияют на образование основного состояния комплекса фермента с физиологическим субстратом. США, Enzymology Lab., Div. Macromol. Struct., Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Princeton, NJ 08543-4000. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: УДФ-N-АЦЕТИЛЕНОЛПИРУВИЛГЛЮКОЗАМИНРЕДУКТАЗА
ФАД-ЗАВИСИМЫЙ ФЕРМЕНТ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Axley, Milton J.; Fairman, Robert; Yanchunas, Joseph; Villafranca, Joseph J.; Robertson, James G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.64

Feller, Georges.
Thermodynamic stability of a cold-active 'альфа'-amylase from the Antarctic bacterium Alteromonas haloplanctis [Text] / Georges Feller, Dominique d'Amico, Charles Gerday // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 14. - P4613-4619 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Термодинамическая стабильность активной на холоде 'альфа'-амилазы из антарктической бактерии Alteromonas haloplanctis
Аннотация: Методами флуоресценции, КД и сканирующей калориметрии исследовали термостабильность активной на холоде 'альфа'-амилазы ('альфа'-А) из A. haloplanctis (A. h.). Этот термолабильный белок является самым крупным из известных многодоменных белков, имеющих денатурационный переход между двумя состояниями, о чем говорят обращение значений калориметрической энтальпии 'ДЕЛЬТА'H[кал], равенство единице отношения 'ДЕЛЬТА'H[кал] к вант-гоффовой энтальпии 'ДЕЛЬТА'H[ВГ] и независимость термодинамических параметров денатурации от скорости нагревания. В отличие от 'альфа'-А A. h., у мезофильных 'альфа'-А денатурация протекает необратимо и по др. механизму. Денатурация 'альфа'-А A. h. не зависит от ионов Ca{2+} или Cl{-}, несмотря на сохранение структурной и аллостерической функции этих ионов. В оптимальных условиях денатурация 'альфа'-А A. h. имеет T[m]=43,7'ГРАДУС'C, 'ДЕЛЬТА'H[кал]=238 ккал/моль и 'ДЕЛЬТА'C[p]=8,47 ккал*моль{-1}*К{-1}; макс. значение гиббсовой свободной энергии для 'альфа'-А A. h. (22 кал/моль остатков) в 4 раза ниже, чем для мезофильных 'альфа'-А. Гидратация играет ключевую роль для подвижности при низкой т-ре. Т-ра холодовой денатурации соответствует нижней границе роста A. h. Бельгия, Lab. Biochem., Inst. Chem. B6, Univ. Liege, 4000 Liege. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АКТИВНАЯ НА ХОЛОДЕ 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ
ТЕРМОДИНАМИЧЕСКАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
СКАНИРУЮЩАЯ КАЛОРИМЕТРИЯ
ALTEROMONAS HALOPLANCTIS

Доп.точки доступа:
d'Amico, Dominique; Gerday, Charles

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.07-04Т1.81

Взаимодействие на молекулярном и надмолекулярном уровне лекарственных веществ с микрокристаллической целлюлозой [Текст] / Н. Д. Бурханова [и др.] // Химия природ. соед. - 1997. - N 3. - С. 440-447 . - ISSN 0023-1150
Аннотация: С помощью рентгенографических, ИК-спектроскопических, электронно-микроскопических и ЭПР методов исследования изучены различные лекарственные средства на основе растительных веществ (аллапинин, микрокристаллическая целлюлоза (МКЦ) до и после микронизации. Показано, что между МКЦ и растительными веществами при получении лекарственных средств происходит межмолекулярное взаимодействие физико-химического характера, обеспечивающее эффект пролонгации. Узбекистан, Ин-т химии и физики полимеров АН Руз, Ташкент. Библ. 9

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
МИКРОКРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Бурханова, Н.Д.; Югай, С.М.; Халиков, С.С.; Турганов, М.М.; Муратова, С.А.; Никонович, Г.В.; Арипов, Х.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.07-04Т2.280

Взаимодействие на молекулярном и надмолекулярном уровне лекарственных веществ с микрокристаллической целлюлозой [Текст] / Н. Д. Бурханова [и др.] // Химия природ. соед. - 1997. - N 3. - С. 440-447 . - ISSN 0023-1150
Аннотация: С помощью рентгенографических, ИК-спектроскопических, электронно-микроскопических и ЭПР методов исследования изучены различные лекарственные средства на основе растительных веществ (аллапинин, микрокристаллическая целлюлоза (МКЦ) до и после микронизации. Показано, что между МКЦ и растительными веществами при получении лекарственных средств происходит межмолекулярное взаимодействие физико-химического характера, обеспечивающее эффект пролонгации. Узбекистан, Ин-т химии и физики полимеров АН Руз, Ташкент. Библ. 9

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.93
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
МИКРОКРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Бурханова, Н.Д.; Югай, С.М.; Халиков, С.С.; Турганов, М.М.; Муратова, С.А.; Никонович, Г.В.; Арипов, Х.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.08-04Б1.42

The metal binding site of the hepatitis C virus NS3 protease [Text] / Andrea Urbani [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 30. - P18760-18769 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Центр связывания металла в протеазе NS3 вируса гепатита C. Спектроскопическое исследование
Аннотация: Проведен анализ роли координации иона Zn{2+} в сборке и ферментативной активности сериновой протеазы вируса гепатита C. По изотопному сдвигу в замещенном Co{2+} белке отнесены резонансы спектра ЯМР остатка His149, координирующего металл через м-лу воды. Данные соответствуют участию в координации атома N'дельта' His149. Протонирование His149 при понижении pH от 7 до 5 требует кооперативного связывания не менее 2 протонов. Изменения сигналов ЯМР говорят об изменении структуры в центре связывания металла из замкнутой в открытую форму. Исследования мутантов по His149 показали важное значение этого остатка как для связывания металла, так и для укладки активной структуры протеазы. Координацию металла в Co(II)-протеазе исследовали также методами абсорбционной и КД-спектроскопии. Обнаружена перестройка геометрии координации металла при связывании пептидного кофактора NS4A. Связывание же пептидных субстратов подобных изменений не вызывало. Ионы CN{-} и N[3]{-} вызывали возмущение поля лигандов Co(II), сопровождаемое усилением протеазной активности в 1,5 раза. Италия, Ist. Ric. Biol. Mil. "P. Angeletti", 00040 Pomezia, Roma. Библ. 58

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ПРОТЕАЗА NS3
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ИОН ЦИНКА
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ВИРУС ГЕПАТИТА C

Доп.точки доступа:
Urbani, Andrea; Bazzo, Renzo; Nardi, Chiara Maria; Cicero, Daniel Oscar; de, Francesco Raffaele; Steinkuhler, Christian; Barbato, Gaetano

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.11-04М4.696

Structure and function of procollagen C-proteinase (mTolloid) domains determined by protease digestion, circular dichroism, binding to procollagen type I, and computer modeling [Text] / Aleksander L. Sieron [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 12. - P3231-3239 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура и функция доменов проколлаген-C-протеиназы (mTolloid) определенные с помощью расщепления протеазой, кругового дихроизма, связывания проколлагена I типа и компьютерного моделирования
Аннотация: Путем сочетания генно-инженерного и структурного подходов изучали структуру доменов проколлаген-C-протеиназы 2 (ПСП-2) человека. Рекомбинантная ПСП-2 обладает слабой активностью по отношению к проколлагену I типа (ПК-I), тогда как укороченная форма, лишенная продомена, полностью активна. Показано, что продомен важен для ингибирования активности, а не для правильной укладки молекулы. После расщепления ПСП-2 'альфа'-химотрипсином получены 4 фрагмента. Их исследование показало, что CUB-домены представляют собой модули, укладка к-рых протекает независимо; они стабилизированы двумя парами дисульфидных связей и соединены друг с другом подвижными шарнирными участками. Установлено, что первые три CUB-домена важны для специфического связывания с ПК-I. Методом молекулярного моделирования сконструирована модель CUB-доменов ПСП-2 и их взаимодействия с субстратом. США, Ctr. Gene Therapy Cancer Ctr. MCP Hahnemann Univ. Philadelphia. PA. Библ. 56

ГРНТИ	34.39.47

ВИНИТИ 341.39.47.05
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
ПРОКОЛЛАГЕН-C-ПРОТЕИНАЗА-2
СТРУКТУРА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sieron, Aleksander L.; Tretiakova, Anna; Jameson, Bradford A.; Segall, Mark L.; Lund-Katz, Sissel; Khan, M.Tariq; Li, Shi-wu; Stocker, Walter

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 00.12-04А4.780

Three-dimensional structure of some synthetic calmodulin fragments using high resolution NMR, CD, IR and molecular modelling [Text] / L. Gomathi [et al.] // Curr. Sci. - 1996. - Vol. 70, N 10. - P910-927 . - ISSN 0011-3891
Перевод заглавия: Трехмерная структура некоторых синтетических фрагментов кальмодулина по данным ЯМР высокого разрешения, КД, ИК-спектроскопии и молекулярного моделирования
Аннотация: Методами двухмерного ЯМР высокого разрешения в сочетании с Фурье-ИК- и КД-спектроскопией оценивали трехмерную структуру в р-ре нескольких синтетических пептидов, соответствующих Ca{2+}-связывающим доменам кальмодулина. В пептидах проведена также пермутация и комбинация петель и спиралей, принадлежащих четырем центрам связывания Ca{2+}. Результаты показали, что при фрагментации пептидов в значительной степени теряются мотивы EF-руки, хотя некоторые пептиды и имеют вторичную структуру, способствующую быстрому установлению равновесия между рыхлой спиральной структурой и 'бета'-поворотами. Оказалось, что Ca{2+}-связывающий центр I приобретает более упорядоченную структуру после замены его центральной петли на петлю из центра IV. Предпринята попытка расчета с помощью молекулярного моделирования структуры в р-ре для некоторых фрагментов. При этом обнаружено явное увеличение содержания вторичной структуры при обмене петель между центрами I и IV. Индия, Dep. Chem., Ind. Inst. Technol., Madras 600036. Библ. 85

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: КАЛЬМОДУЛИН
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ФРАГМЕНТЫ
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Gomathi, L.; Fairwell, Thomas; Krishna, Gopal A.; Ferretti, James A.; Subramanian, S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.85

Investigation of spectroscopic intermediates during copper-binding and TPQ formation in wild-type and active-site mutants of a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Joanne E. Dove [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3690-3698 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое исследование интермедиатов при связывании меди и образовании топахинона у содержащей медь дрожжевой аминоксидазы дикого типа и мутантов по активному центру
Аннотация: Охарактеризован рекомбинантный (экспрессированный в Escherichia coli) мутант (H624C) аминоксидазы дрожжей Hansenula polymorpha (АО) с измененными свойствами, но с сохраненным связыванием меди и биогенезом кофактора топахинона (ТХ, 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон). Биогенез ТХ регистрировали спектрофотометрически. Исследованы спектральные свойства АО в зависимости от присутствия O[2] и/или Cu(II) у фермента дикого типа и мутантных форм (в том числе неактивных мутантов по активному центру), и образование ТХ в этих условиях. Предложен новый механизм биогенеза ТХ, с учетом образования в качестве интермедиатов Tyr-Cu(II), в присутствии кислорода, при к-ром Tyr активируется при связывании с Cu(II) и в дальнейшем превращается в ТХ. США, Dep. Chem. Mol. Cell Biol., Univ. California, CA 94720. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ МЕДЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТЫ ПО АКТИВНОМУ ЦЕНТРУ
ИНТЕРМЕДИАТЫ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ЦИКЛА
МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Schwartz, Benjamin; Williams, Neal K.; Klinman, Judith P.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.86

Pergami, Paola.
Structural dependence of the cellular isoform of prion protein on solvent: Spectroscopic characterization of an intermediate conformation [Text] / Paola Pergami, Emilia Bramanti, Giorgio A. Ascoli // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1999. - Vol. 264, N 3. - P972-978 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Структурная зависимость клеточной изоформы прионного белка от растворителя. Спектроскопическая характеристика промежуточной конформации
Аннотация: Методами КД, флуоресценции и ИК-спектроскопии исследовали вторичную структуру очищенного клеточного прионного белка PrP{C} из мозга хомячка в присутствии мягкого неионного детергента октилглюкозида (ОГ). В этих условиях PrP{C} имеет неожиданно высокое содержание 'бета'-структуры, промежуточное между PrP{Sc} и PrP{C} в цвиттерионном детергенте. Структура PrP{C} сильно зависит от используемого детергента и (или) фазы. Перевод из ОГ в детергент цвиттерион 3-14 резко повышает содержание 'альфа'-спиралей, исключая 'бета'-структуру. Структура PrP{C} в цвиттерионе 3-14 высоко стабильна и перевод в ОГ не возвращает ее в исходное нативное состояние. По-видимому, нативный PrP{C} в ОГ имеет конформационные особенности, позволяющие осуществить переход в патологическую форму PrP{Sc}. Италия, Ist. Neurollogico IRCCS "C. Mondino", 27100 Pavia. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК PRP{C}
ПРИОННЫЙ БЕЛОК
КЛЕТОЧНАЯ ИЗОФОРМА
ПРОМЕЖУТОЧНАЯ КОНФОРМАЦИЯ
РАСТВОРИМОСТЬ
ВЛИЯНИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Bramanti, Emilia; Ascoli, Giorgio A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.276

Wen, Zai Qing.
Ultraviolet-resonance Raman spectroscopy of the filamentous virus Pf3: Interactions of Trp 38 specific to the assembled virion subunit [Text] / Zai Qing Wen, George J. Thomas, Jr. Jr. // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 1. - P146-152 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Резонансная рамановская УФ-спектроскопия нитевидного вируса Pf3. Специфичные для собранной субъединицы вириона взаимодействия Trp38
Аннотация: Единственный остаток триптофана Trp38 капсидной субъединицы нитевидного вируса Pf3 класса II находится в основном C-концевом отрезке RWIKAQFF. Локальное окружение Trp38 в нативном Pf3 исследовали с помощью флуоресценции и рамановских резонансных спектров (РРС; возбуждение при 229 нм). Trp38 в Pf3 обладает аномальными РРС, имеющими структурно-диагностические полосы (763, 1228, 1370 и 1773 см{-1}), к-рые сильно смещены по сравнению с РРС рамановских маркеров, измеренных в Pf3, диссоциированном детергентом, нитевидных вирусах класса I, большинстве глобулярных белков и в водном р-ре L-триптофана. Trp38 имеет сильно затушенный спектр флуоресценции в собранном вирусе. Эти свойства отражают специфичность взаимодействий Trp38 в нативном Pf3. Предполагается, что 'пи'-электроны индольной группировки взаимодействуют с основными боковыми группами Arg37 и Lys40. США, Div. Cell Biol. & Biophys., Sch. Biol. Sci., Univ. Missouri Kansas City, Kansas City, MO 64110. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БЕЛОК
КАПСИДНАЯ СУБЪЕДИНИЦА
ТРИПТОФАН-38
ЛОКАЛЬНОЕ ОКРУЖЕНИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ВИРУС PF3

Доп.точки доступа:
Thomas, George J.; Jr., Jr.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.79

Spectroscopic studies of inhibited alcohol dehydrogenase from Thermoanaerobacter brockii: Proposed structure for the catalytic intermediate state [Text] / Oded Kleifeld [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 26. - P7702-7711 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопические исследования ингибированной алкогольдегидрогеназы из Thermoanaerobacter brockii. Предполагаемая структура каталитического промежуточного состояния
Аннотация: Для изучения тройных комплексов алкогольдегидрогеназы T. brockii с коферментом НАДФ{+} и аналогичным переходному состоянию ингибитором использовали сочетание рентгеноабсорбционной, КД- и флуоресцентной спектроскопии с анализом пространственной структуры и молекулярным моделированием. Результаты показали, что координационная сфера каталитического иона Zn{2+} при связывании ингибитора подвергается структурной перестройке, в результате которой формируется пятикоординатный комплекс иона Zn{2+}. Эти исследования позволили впервые определить структуру активного центра комплекса бактериальной алкогольдегидрогеназы с аналогом субстрата. Сделаны предположения о структуре центрального каталитического интермедиата и, в частности, центра связывания субстрата. Израиль, Dep. Struct. Biol., WIS, POB 26, Rehovot 76100. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
НАДФ{+}
ИНГИБИТОР
ТРОЙНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ИНТЕРМЕДИАТ
СТРУКТУРА
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
THERMOANAEROBACTER BROCKII

Доп.точки доступа:
Kleifeld, Oded; Frenkel, Anatoly; Bogin, Oren; Eisenstein, Miriam; Brumfeld, Vlad; Burstein, Yigal; Sagi, Irit

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.489

Investigation of spectroscopic intermediates during copper-binding and TPQ formation in wild-type and active-site mutants of a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Joanne E. Dove [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3690-3698 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое исследование интермедиатов при связывании меди и образовании топахинона у содержащей медь дрожжевой аминоксидазы дикого типа и мутантов по активному центру
Аннотация: Охарактеризован рекомбинантный (экспрессированный в Escherichia coli) мутант (H624C) аминоксидазы дрожжей Hansenula polymorpha (АО) с измененными свойствами, но с сохраненным связыванием меди и биогенезом кофактора топахинона (ТХ, 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон). Биогенез ТХ регистрировали спектрофотометрически. Исследованы спектральные свойства АО в зависимости от присутствия O[2] и/или Cu(II) у фермента дикого типа и мутантных форм (в том числе неактивных мутантов по активному центру), и образование ТХ в этих условиях. Предложен новый механизм биогенеза ТХ, с учетом образования в качестве интермедиатов Tyr-Cu(II), в присутствии кислорода, при к-ром Tyr активируется при связывании с Cu(II) и в дальнейшем превращается в ТХ. США, Dep. Chem. Mol. Cell Biol., Univ. California, CA 94720. Библ. 35

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ МЕДЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТЫ ПО АКТИВНОМУ ЦЕНТРУ
ИНТЕРМЕДИАТЫ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ЦИКЛА
МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Schwartz, Benjamin; Williams, Neal K.; Klinman, Judith P.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.11-04В3.83

Dennison, Christopher.
Investigations of the alkaline and acid transitions of umecyanin, a stellacyanin from horseradish roots [Text] / Christopher Dennison, Anne T. Lawler // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40, N 10. - P3158-3166 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследования щелочных и кислотных переходов умецианина - стеллацианина из корней хрена
Аннотация: Методами электронной и ЯМР-спектроскопии и электрохимии исследовали влияние pH на структуру Cu(I)- и Cu(II)-умецианина (Cu-У). Середина щелочного перехода Cu-У наблюдается при pH 'ЭКВИВ'9,5-9,8. По данным парамагнитного {1}H-ЯМР при переходе слегка изменяется структура активного центра. При электрохимической регистрации этот переход имеет середину при pH 9,9. Щелочной переход вызван депротонированием остатка лизина, вероятнее всего Lys96. Сдвиг изотропно смещенных резонансов {1}H-ЯМР наблюдается и при снижении pH (середина при pH 5,8), что можно приписать протонированию поверхностного (некоординирующего) остатка His65. Этот остаток титруется в Cu-У с pK[a] 6,3. В этом диапазоне pH также изменяется восстановительный потенциал; середина перехода, измеренного электрохимически и по ЯМР, совпадает для двух состояний окисления Cu-У. Данных о титровании His44 и His90 в активном центре в этом диапазоне pH (до pH 3,7) не получено. Обнаружено ярко выраженное сходство активных центров Cu-У и других фитоцианинов, имеющих аксиальный лиганд Gln. Великобритания, Dep. Chem., Univ. Newcastle, Newcastle upon Tyne NE1 7RU. Библ. 82

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.41
Рубрики: УМЕЦИАНИН
СТРУКТУРА
ЩЕЛОЧНЫЕ И КИСЛОТНЫЕ ПЕРЕХОДЫ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
КОРНИ
ХРЕНА

Доп.точки доступа:
Lawler, Anne T.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 04.04-04Т2.210

Amine group of guanine enhances the binding of norfloxacin antibiotics to DNA [Text] / Eun-Jeong Lee [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2000. - Vol. 267, N 19. - P6018-6024 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Аминогруппа гуанина усиливает связывание антибиотика норфлоксацина с ДНК
Аннотация: Посредством поляризованной световой спектроскопии, флуоресцентной спектроскопии и профилей плавления изучено связывание норфлоксацина - хинолонового антибактериального агента, с синтетическими полинуклеотидами поли[д(Г-Ц)[2]], поли[д(И-Ц)[2]] и поли[д(А-Т)[2]]. Поглощение, круговой и линейный дихроизм норфлоксацина практически идентичны во всех комплексах, угол переходного электрического дипольного момента I и II норфлоксацина относительно оси спирали ДНК составляет 68-75'ГРАДУС' для всех комплексов, что указывает на подобие связывания антибиотика всеми полинуклеотидами. Снижение величины линейного дихроизма при 260 нм при связывании, наибольшее для комплекса норфлоксацин - поли[д(Г-Ц)[2]], и идентичные температуры плавления поли[д(А-Т)[2]] и поли[д(И-Ц)[2]] в присутствии и отсутствие норфлоксацина исключают возможность классической интеркаляции и связывания минорной бороздкой. При этом спектры флуоресценции норфлоксацина, связанного с поли[д(А-Т)[2]] и поли[д(И-Ц)[2]], подобны, но отличаются от таковых для поли[д(Г-Ц)[2]]. Так как аминогруппа гуанина выдается в минорную бороздку, этот результат подтверждает, что норфлоксацин связывается минорной бороздкой B-формы ДНК неклассическим образом. Корея, Dep. Chem., Coll. Sci., Yeungnam Univ., Kyoungsan City. Библ. 23

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.17.11
Рубрики: ДНК
B-ФОРМА
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
МИНОРНАЯ БОРОЗДКА
АНТИБИОТИК НОРФЛОКСАЦИН
СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Eun-Jeong; Yeo, Jeong-Ah; Cho, Chang-Beom; Lee, Gil-Jun; Han, Sung Wook; Kim, Seog K.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.02-04М3.54

Structural characterization of copper(II) binding to 'альфа'-synuclein: Insights into the bioinorganic chemistry of Parkinson's disease [Text] / Rodolfo M. Rasia [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, N 12. - P4294-4299 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Структурная характеристика связывания меди(II) 'альфа'-синуклеином. Изучение бионеорганической химии болезни Паркинсона
Аннотация: Агрегация 'альфа'-синуклеина ('альфа'-С) характерна для болезни Паркинсона и других нейродегенеративных синуклеинопатий. Показано, что ионы Cu{2+} в физиологических концентрациях эффективно ускоряют агрегацию 'альфа'-С, не изменяя структуру образуемых фибрилл. С помощью методов абсорбционной, КД-, ЭПР- и ЯМР-спектроскопии определена локализация первичного связывания Cu{2+} в специфическом центре у N-конца, содержащем His50 и донорные атомы O и N с квадратной плоской или искаженной тетрагональной геометрией. Богатый карбоксилатами C-концевой участок, который ранее считали главным в связывании Cu{2+}, способен координировать второй ион Cu{2+}, но со сродством, более низким (в 300 раз). Анализ методом ЯМР комплекса 'альфа'-С с Cu{2+} выявил существование структурных препятствий в нативном состоянии 'альфа'-С. Биологическая функция Cu{2+} в болезни Паркинсона обсуждается в сопоставлении с другими белками, связывающими Cu{2+} и участвующими в нейродегенеративных патологиях. Запросы по адресу: cfernan@gwdg.de. Библ. 55

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: 'АЛЬФА'-СИНУКЛЕИН
МЕДЬ(II)
СВЯЗЫВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
УСКОРЕНИЕ АГРЕГАЦИИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ ПЕРВИЧНОГО ЦЕНТРА СВЯЗЫВАНИЯ CU{2+}
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
БОЛЕЗНЬ ПАРКИНСОНА

Доп.точки доступа:
Rasia, Rodolfo M.; Bertoncini, Carlos W.; Marsh, Derek; Hoyer, Wolfgang; Cherny, Dmitry; Zweckstetter, Markus; Griesinger, Christian; Jovin, Thomas M.; Fernandez, Claudio O.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.07-04Б1.55

Fischer, W. B.
Vpu from HIV-1 on an atomic scale: Experiments and computer simulations [Text] / W. B. Fischer // FEBS Lett. - 2003. - Vol. 552, N 1 Spec. Issue. - P39-46 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Белок Vpu из ВИЧ-1 на атомном уровне. Эксперименты и компьютерные расчеты
Аннотация: Обзор. Содержание: 1. Введение. 2. Открытие и функции. 3. Спектроскопические исследования. 4. Расчеты молекулярной динамики, пролагающие мост к исследованиям на атомном уровне. 5. Что остается сделать? (5.1. Имеется ли воротный механизм в поре, создаваемой Vpu? 5.2. Какова роль других частей Vpu и влияют ли они на трансмембранную спираль?). 6. Другие вирусные ионные каналы. 7. Заключения. Великобритания, Biomembr. Strut. Unit, Dep. Biochem., Oxford Univ., Oxford OX1 3QU. Библ. 61

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК VPU
ИОННЫЙ КАНАЛ
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
РАСЧЕТЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ
ВИЧ-1
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 61

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.05-04Т6.83

Spectroscopic studies of the reaction between bovine serum amine oxidase (copper-containing) and some hydrazides and hydrazines [Text] / Laura Morpurgo [et al.] // Biochem J. - 1988. - Vol. 256, N 2. - P565-570 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Спектроскопические исследования реакции между аминоксидазой бычьей сыворотки (содержащей медь) и некоторыми гидразидами и гидразинами
Аннотация: С применением аминооксидазы бычьей сыворотки (BSAO), содержащей Cu{2}+, и гидразидов (ГА) фенилуксусной к-ты (I) и ряда их производных, а также ГА бензойной к-ты (II), исследовали р-цию между BSAO и ГА с целью выявления участков связывания и их х-к. Карбониловый ко-фактор BSAO реагировал стойхиометрич. и необратимо с ГА I и II. В случае ГА I была выявлена промежуточная стадия р-ции по х-кам конкурентной связи с субстратом, карбониловыми реагентами или фенилгидразином, являющимся типичным ингибитором фермента. Макс. абсорбция всех ГА наблюдалась в узком диапазоне длины волны (350-360 нм). Спектроскопич. анализ выявил существенные различия между связыванием с BSAO ГА и гидразинов. Приходят к выводу, что относительно небольшие изменения в ацильной группе могут значительно изменять скорость р-ции с BSAO. Италия, Dipartimento di Scienze e Tecnologie Biomediche e Biometria, Univ. de L'Aquila, 67100 L'Aquila. Библ. 20.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.15.09.02
Рубрики: АНТИГИПЕРТЕНЗИВНЫЕ СРЕДСТВА
ГИДРАЗИДЫ ФЕНИЛУКСУСНОЙ КИСЛОТЫ
ГИДРАЗИДЫ БЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АМИНОКСИДАЗА БЫЧЬЕЙ СЫВОРОТКИ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Morpurgo, Laura; Befani, Olivia; Sabatini, Stefania; Mondovi, Bruno; Artico, Marino; Corelli, Federico; Massa, Silvio; Stefancich, Giorgio; Avigliano, Luciana

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска