СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=HANSENULA POLYMORPHA<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

А.с. 1832128 СССР, МКИ C12N 9/04.

Штамм метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha - продуцент алкогольоксидазы на среде с глюкозой [Текст] / А. А. Сибирный [и др.] ; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины. - № 4865451/13 ; Заявл. 24.07.1990 ; Опубл. 07.08.1993
Аннотация: Патентуется шт. Hansenula polymorpha ВКПМY1345, не чувствительный к глюкозной катаболитной репрессии и не требующий для экспрессии гена алкогольоксидазы индуктора (т. е. обладающего свойством конститутивного синтеза фермента при росте на среде с глюкозой). Штамм продуцирует при росте на среде с глюкозой алкогольоксидазу с активностью около 0,20-0,25 мкмоль/мин на 1 мг сухой массы клеток или 1,5-1,8 мкмоль/мин на 1 кг белка в бесклеточном экстракте

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA
ШТАММ ВКПМY1345
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЛЮКОЗА
ПАТЕНТЫ
СССР

Доп.точки доступа:
Сибирный, А.А.; Кшеминская, Г.П.; Гончар, М.В.; Гладаревская, Н.Н.; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.29

Федорович, Д. В.
Властивостi та регуляцiя активностi фериредуктази дрiжджiв [Текст] : [Докл.] I Устан. 3''2ИНТЕГ'зду Укр. мiкробiол. т-ва, Одеса, 13-16 Вер., 1993 / Д. В. Федорович, О. В. Протченко // Микробиол. ж. - 1994. - Vol. 56, N 1. - С. 108-109 . - ISSN 0201-8462
Перевод заглавия: Свойство регуляции активности ферриредуктазы дрожжей

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРРИРЕДУКТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ДИТИОКАРБАМАТ НАТРИЯ
ДРОЖЖИ
PICHIA GUILLIERMONDII
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Протченко, О.В.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA
ШТАММ ВКПМY1345
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЛЮКОЗА
ПАТЕНТЫ
СССР

Доп.точки доступа:
Сибирный, А.А.; Кшеминская, Г.П.; Гончар, М.В.; Гладаревская, Н.Н.; Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.25

Сравнение физиологических и биохимических характеристик метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha DL-1 при хемостатном и уплотненном культивировании [Текст] / В. Ю. Матыс [и др.] // Биотехнология. - 1994. - N 8. - С. 14-17 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: В системе ЭВМ - ферментер проведено уплотненное культивирование метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha с различными значениями удельной скорости роста: 0,04; 0,08 и 0,12 ч{-1}. Параллельно было проведено хемостатное культивирование этого же штамма при тех же значениях скорости роста. У уплотненных и хемостатных культур при одинаковой скорости роста измеряли и сравнивали значения конц-ии биомассы, конц-ии формальдегида в культуральной жидкости (КЖ), а также значения активности ключевых ферментов пути утилизации метанола (метанолоксидаза, формальдегиддегидрогеназа и диоксиацетонкиназа). Обнаружено, что уплотненная культура утилизирует метанол более эффективно, чем хемостатная. В частности, при повышении скорости роста конц-ии CH[2]O в КЖ уплотненной культуры снижается, в то время как у хемостатной культуры в тех же условиях CH[2]O накапливается более интенсивно и при скорости роста, равной 0,12 ч{-1}, его конц-ии в КЖ в хемостате почти в 15 ч раз выше, чем в случае аналогичного уплотненного роста. При всех значениях скорости роста (0,04; 0,08 и 0,12 ч{-1}) в уплотненной культуре удельная активность метанолоксидазы (МО) - первого фермента пути утилизации метанола - в 2-4 раза выше, чем у аналогичной хемостатной культуры. При этом значения активности других ключевых ферментов утилизации метанола - формальдегиддегидрогеназы (ФАДГ) и диоксиацетонкиназы (ДОАК) - у аналогичных уплотненных и хемостатных культур были практически одинаковы. Вероятно, что при уплотненном культивировании у H.polymorpha DL-1 реализуются ранее неизвестные особенности регуляции активности метанолоксидазы и закономерности утилизации формальдегида. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино-на-Оке, Московская обл., 142292. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: HANSENULA POLYMORPHA
ШТАММ DL-1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УПЛОТНЕННОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СОПОСТАВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Матыс, В.Ю.; Ананьин, В.М.; Соколов, Д.М.; Вельков, В.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.10-04Т5.61

Kim, Chul-Ho.
Enzymatic conversion of ethanol into acetaldehyde in a gas-solid bioreactor [Text] / Chul-Ho Kim, Sang-Ki Rhee // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 11. - P1059-1064 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ферментативная конверсия этанола в ацетальдегид в [двухфазном] реакторе газ/твердое тело
Аннотация: Изучена ферментативная конверсия этанола в ацетальдегид в биореакторе, содержащем в качестве твердого катализатора высушенные цельные клетки дрожжей Hansenula polymorpha. Этанол подавался на колонку с биокатализатором в виде паров. Биореактор стабильно и эффективно функционировал более 1 мес. при т-ре 35'ГРАДУС'C и содержании воды в твердом катализаторе менее 8%. Корея, Metabolic Eng. Lab., Genet. Eng. Res. Inst., KIST, PO Box 17, Taejon 305-606. Библ. 12

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.13.25.02
Рубрики: АЦЕТАЛЬДЕГИД
ПОЛУЧЕНИЕ
ЭТАНОЛ
БИОКОНВЕРСИЯ
БИОРЕАКТОРЫ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Rhee, Sang-Ki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.68

Клетки метилотрофных дрожжей как биологически активный материал для создания сенсорных устройств [Текст]. I. Формальдегид-индуцируемое закисление среды и его биохимическая природа / М. В. Гончар [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 7. - С. 967-973 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Показана принципиальная возможность создания биосенсоров, чувствительных к метанолу, на базе pH-чувствительных полевых транзисторов и клеток метилотрофных дрожжей, способных к метанолзависимому выделению H{+}. Изучают биохимические особенности выделения H{+}, индуцируемого формальдегидом (I), у диких и мутантных штаммов метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha. В отличие от метанол-индуцируемого, I-индуцируемое закисление имеет конститутивный характер: слабо зависит от природы ростового субстрата (метанола, этанола, глицерина или глюкозы). Процесс сопряжен с накоплением формиата в среде инкубации, чувствителен к азиду, антимицину A, разобщителю протонофору и ингибитору плазмалемной [H{+}]АТРазы -ортованадату. Изучены закислительная способность мутантных клеток дрожжей с генетическими нарушениями некоторых р-ций обмена метанола (II) и I, ее специфичность по отношению к индуктору-метанолу или формальдегиду, а также энзиматические характеристики клеток, выращенных на средах с различными источниками углерода. Блокирование формальдегидредуктазы не приводит к увеличению скорости закисления в присутствии I или II. Нарушение индукции алкогольоксидазы и формиатдегидрогеназы формат-анионами резко повышает специфичность закислительного отклика на I. Украина, Ин-т молекулярной биологии и генетики АН Украины, Киев. Библ. 13

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ДЕТЕКЦИЯ МЕТАНОЛА
ДРОЖЖИ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ
ЗАКИСЛЕНИЕ СРЕДЫ
ВЛИЯНИЕ ФОРМАЛЬДЕГИДА
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Гончар, М.В.; Сибирный, А.А.; Корпан, Я.И.; Стародуб, Н.Ы.; Ельская, А.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.27

Schneider, Henry.
Oxidation of alcohols to acids and ketones by Hansenula polymorpha [Text] / Henry Schneider, Sue Levy-Rick, John L. Labelle // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P299-300 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Окисление спиртов до кислот и кетонов с помощью Hansenula polymorpha
Аннотация: Hansenula polymopha, выращенная на содержащей метанол среде и суспендированная в такой среде, окисляла первичные алифатические спирты до карбоксильных к-т, к-рые содержали от четырех до пяти атомов углерода. Этиленгликоль был превращен в гликолевую к-ту, а этоксиэтанол - в ацетон. Вторичный спирт, изопрапанол, был превращен в ацетон. Канада, Inst. Biol. Sci. Nat. Res. Council Canada. Ottawa, Canada K1A OR6. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.13
Рубрики: СПИРТЫ
ОКИСЛЕНИЕ
КИСЛОТЫ
КЕТОНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Levy-Rick, Sue; Labelle, John L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.34

Schneider, Henry.
Oxidation of alcohols to acids and ketones by Hansenula polymorpha [Text] / Henry Schneider, Sue Levy-Rick, John L. Labelle // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P299-300 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Окисление спиртов до кислот и кетонов с помощью Hansenula polymorpha
Аннотация: Hansenula polymopha, выращенная на содержащей метанол среде и суспендированная в такой среде, окисляла первичные алифатические спирты до карбоксильных к-т, к-рые содержали от четырех до пяти атомов углерода. Этиленгликоль был превращен в гликолевую к-ту, а этоксиэтанол - в ацетон. Вторичный спирт, изопрапанол, был превращен в ацетон. Канада, Inst. Biol. Sci. Nat. Res. Council Canada. Ottawa, Canada K1A OR6. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: СПИРТЫ
ОКИСЛЕНИЕ
КИСЛОТЫ
КЕТОНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Levy-Rick, Sue; Labelle, John L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.341

Heterologous complementation of peroxisome function in yeast: The Saccharomyces cerevisiae PAS3 gene restores peroxisome biogenesis in a Hansenula polymorpha per 9 disruption mutant [Text] / J. A.K.W. Kiel [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 377, N 3. - P434-438 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Гетерологическая комплементация пероксисомной функции у дрожжей: ген PAS3 Saccharomyces cerevisiae восстанавливает биогенез пероксисом у мутанта Hansenula polymorpha с разрушением гена per9
Аннотация: Гены PER необходимы для биогенеза пероксисом (ПОС) у дрожжей H. polymorpha. Описана функциональная комплементация мутанта H. polymorpha 'ДЕЛЬТА' per9 с разрушенным геном per9. Белок PAS3p S. cerevisiae, являющийся гомологом белка Per9p, восстанавливает биогенез ПОС и импорт белков ПОС у мутанта 'ДЕЛЬТА' per9 и дает ему возможность вновь использовать метанол в качестве единственного источника C и энергии. Это позволяет предположить, что мутанты 'ДЕЛЬТА' per9 можно попытаться использовать для выделения функциональных гомологов per9 из высших эукариотов с использованием функциональной комплементации. Нидерланды, Dep. Microbiol., GBB, Biol. Ctr, Univ. Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.37
Рубрики: ПЕРОКСИСОМЫ
БИОГЕНЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ PER
МУТАНТНЫЙ ГЕН PER9
ГЕН PAS3
ЭКСПРЕССИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ГЕТЕРОЛОГИЧЕСКАЯ КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ
ДРОЖЖИ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Kiel, J.A.K.W.; Keizel-Gunnink, I.; Krause, T.; Komori, M.; Veenhuis, M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.338

The genes YNI1 and YNR1, encoding nitrite reductase and nitrate reductase respectively in the yeast Hansenula polymorpha, are clustered and coordinately regulated [Text] / Nelida Brito [et al.] // Biochem. J. - 1996. - Vol. 317, N 1. - P89-95 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Гены YNI1 и YNR1, кодирующие соответственно нитритредуктазу и нитратредуктазу у дрожжей Hansenula polymorpha, сгруппированы и координированно регулируются
Аннотация: Ген YNI1 нитритредуктазы (I) выделен из геномной клонотеки H. polymorpha на векторе 'лямбда'EMBL3 с использованием в кач-ве зонда фрагмента ДНК (481 п. н.) гена I (niiA) Aspergillus nidulans. Секвенирование фагов 'лямбда'NB5 и 'лямбда'JA13 обнаружило открытую рамку считывания длиной 3132 п. н., к-рая кодирует белок длиной 1044 остатка, высокогомологичный др. I грибов. На расстоянии 1700 п. н. от гена YNI1 расположен ген YNR1 нитратредуктазы (II). Гены YNI1 и YNR1 регулируются координированно. Они индуцируются нитратом и нитритом и репресиируются источниками восстановленного N в присутствии нитрата. Получен лишенный I мутант 'ДЕЛЬТА'yni1::uRA3 с делецией хромосомного гена YNI1. Он не растет на нитрате или нитрите, нормально транскрибирует ген YNR1, но имеет пониженную в 2 раза активность II. В присутствии нитрата этот мутант выделяет 24 нмолей нитрита в час на мг сухого веса клеток, т. е. в 5 раз больше, чем штамм дикого типа. Испания, Dep. de Bioguimica y Biol. Molecular, Univ. de La Laguna, E-38206 La Laguna, Tenerife. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН YNI1
ГЕН YNR1
ЭКСПРЕССИЯ КООРДИНИРОВАННАЯ
НИТРИТРЕДУКТАЗА
НИТРАТРЕДУКТАЗА
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Brito, Nelida; Avila, Julio; Perez, Dolores; Gonzalez, Celedonio; Siverio, Jose M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.85

Investigation of spectroscopic intermediates during copper-binding and TPQ formation in wild-type and active-site mutants of a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Joanne E. Dove [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3690-3698 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое исследование интермедиатов при связывании меди и образовании топахинона у содержащей медь дрожжевой аминоксидазы дикого типа и мутантов по активному центру
Аннотация: Охарактеризован рекомбинантный (экспрессированный в Escherichia coli) мутант (H624C) аминоксидазы дрожжей Hansenula polymorpha (АО) с измененными свойствами, но с сохраненным связыванием меди и биогенезом кофактора топахинона (ТХ, 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон). Биогенез ТХ регистрировали спектрофотометрически. Исследованы спектральные свойства АО в зависимости от присутствия O[2] и/или Cu(II) у фермента дикого типа и мутантных форм (в том числе неактивных мутантов по активному центру), и образование ТХ в этих условиях. Предложен новый механизм биогенеза ТХ, с учетом образования в качестве интермедиатов Tyr-Cu(II), в присутствии кислорода, при к-ром Tyr активируется при связывании с Cu(II) и в дальнейшем превращается в ТХ. США, Dep. Chem. Mol. Cell Biol., Univ. California, CA 94720. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ МЕДЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТЫ ПО АКТИВНОМУ ЦЕНТРУ
ИНТЕРМЕДИАТЫ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ЦИКЛА
МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Schwartz, Benjamin; Williams, Neal K.; Klinman, Judith P.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.489

Investigation of spectroscopic intermediates during copper-binding and TPQ formation in wild-type and active-site mutants of a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Joanne E. Dove [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3690-3698 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопическое исследование интермедиатов при связывании меди и образовании топахинона у содержащей медь дрожжевой аминоксидазы дикого типа и мутантов по активному центру
Аннотация: Охарактеризован рекомбинантный (экспрессированный в Escherichia coli) мутант (H624C) аминоксидазы дрожжей Hansenula polymorpha (АО) с измененными свойствами, но с сохраненным связыванием меди и биогенезом кофактора топахинона (ТХ, 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон). Биогенез ТХ регистрировали спектрофотометрически. Исследованы спектральные свойства АО в зависимости от присутствия O[2] и/или Cu(II) у фермента дикого типа и мутантных форм (в том числе неактивных мутантов по активному центру), и образование ТХ в этих условиях. Предложен новый механизм биогенеза ТХ, с учетом образования в качестве интермедиатов Tyr-Cu(II), в присутствии кислорода, при к-ром Tyr активируется при связывании с Cu(II) и в дальнейшем превращается в ТХ. США, Dep. Chem. Mol. Cell Biol., Univ. California, CA 94720. Библ. 35

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ МЕДЬ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
МУТАНТЫ ПО АКТИВНОМУ ЦЕНТРУ
ИНТЕРМЕДИАТЫ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ЦИКЛА
МЕХАНИЗМ
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Schwartz, Benjamin; Williams, Neal K.; Klinman, Judith P.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.52

Schwartz, Benjamin.
Kinetic analysis of oxygen utilization during cofactor biogenesis in a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Benjamin Schwartz, Joanne E. Dove, Judith P. Klinman // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3699-3707 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический анализ утилизации кислорода в процессе биогенеза кофактора в медь-содержащей аминоксидазе из дрожжей
Аннотация: Проведен детальный кинетический анализ поглощения кислорода в процессе биогенеза 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинона при катализе медь-аминоксидазой из Hansenula polymorpha. Показано, что потребление O[2] происходит в экспоненциальной фазе, скорость которой линейно связана с концентрацией растворенного кислорода. Связывание кислорода, по-видимому, происходит быстрее, чем его поглощение, что приводит к замене тирозина на медь с образованием комплексов с переносом заряда. Реакция между этим промежуточным продуктом и O[2] является, по-видимому, скорость-лимитирующей стадией, которая протекает быстрее, когда тирозин депротонирован; эта стадия разобщена с переносом протона. США, Deps Chem. and Mol. and Cell Biol., Univ. California, Berkeley, CA 94720. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКСИДАЗА
КОФАКТОР
БИОГЕНЕЗ
ПОГЛОЩЕНИЕ КИСЛОРОДА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Klinman, Judith P.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 03.02-04В2.164

Schwartz, Benjamin.
Kinetic analysis of oxygen utilization during cofactor biogenesis in a copper-containing amine oxidase from yeast [Text] / Benjamin Schwartz, Joanne E. Dove, Judith P. Klinman // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3699-3707 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический анализ утилизации кислорода в процессе биогенеза кофактора в медь-содержащей аминоксидазе из дрожжей
Аннотация: Проведен детальный кинетический анализ поглощения кислорода в процессе биогенеза 2,4,5-тригидроксифенилаланинхинона при катализе медь-аминоксидазой из Hansenula polymorpha. Показано, что потребление O[2] происходит в экспоненциальной фазе, скорость которой линейно связана с концентрацией растворенного кислорода. Связывание кислорода, по-видимому, происходит быстрее, чем его поглощение, что приводит к замене тирозина на медь с образованием комплексов с переносом заряда. Реакция между этим промежуточным продуктом и O[2] является, по-видимому, скорость-лимитирующей стадией, которая протекает быстрее, когда тирозин депротонирован; эта стадия разобщена с переносом протона. США, Deps Chem. and Mol. and Cell Biol., Univ. California, Berkeley, CA 94720. Библ. 42

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКСИДАЗА
КОФАКТОР
БИОГЕНЕЗ
ПОГЛОЩЕНИЕ КИСЛОРОДА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Dove, Joanne E.; Klinman, Judith P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.04-04Б3.40К

Соколов, С. С.
Роль маннозилтрансферазы РМТ1Р в формировании молекулярного ансамбля клеточной стенки дрожжей Hansenula Polimorpha [Текст] / С. С. Соколов. - М. : Гос. НИИ генет. и селекции пром. микроорганизмов, 2002. - 23 с. : 11 ил., 2 табл.
Аннотация: 1. Показано, что клеточные стенки дрожжей Hansenula polymorpha и Saccharomyces cerevisiae имеют отличия в структуре: у H. polymorpha маннопротеины, по сравнению с полисахаридами, выполняют большую роль в поддержании целостности клеточной стенки, при этом содержание хитина существенно ниже, чем в клеточной стенке S. cerevisiae. 2. Продемонстрировано, что в результате проведенного нарушения гена PMT1 у H. polymorpha происходит резкое снижение O-маннозилирования секретируемого фермента - хитиназы. В клеточных стенках уменьшается содержание белков как ковалентно связанных (щелоче-экстрагируемых), так и не связанных ковалентно с полисахаридами, а также изменяется набор белков, секретируемых в среду культивирования. Указанные факты свидетельствуют о важной роли O-связанных маннозильных остатков, присоединяемых к белкам маннозилтрансферазой Pmt1p для встраивания в клеточную стенку полноценного набора маннопротеинов. 3. Показано, что маннозилирование белков с участием маннозилтрансферазы Pmt1p необходимо для правильного формирования молекулярного ансамбля клеточной стенки дрожжей H. polymorpha. В отсутствие маннозилтрансферазы Pmt1p эти дрожжи формируют клеточную стенку с сильно нарушенной структурой. Их клетки после деления не расходятся, а клеточная стенка имеет нерегулярную толщину и тенденцию к расслаиванию. Россия, Гос. НИИ генет. и селекции пром. микроорганизмов, Москва. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: МАННОЗИЛТРАНСФЕРАЗА PMT1P
РОЛЬ
МАННОПРОТЕИНЫ
КЛЕТОЧНЫЕ СТЕНКИ
ФОРМИРОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA
Свободных экз. нет

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.07-04Б1.51

High-level expression of codon optimized foot-and-mouth disease virus complex epitopes and cholera toxin B subunit chimera in Hansenula polymopha [Text] / Houhui Song [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2004. - Vol. 315, N 1. - P235-239 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Высокий уровень экспрессии химеры оптимизированных по кодонам сложных эпитопов вируса ящура и субъединицы B холерного токсина в Hansenula polymorpha
Аннотация: Оптимизированная по кодонам последовательность ДНК, кодирующая сложные эпитопы капсидного белка VP1 (аминокислоты 21-40, 135-160 и 200-213) вируса ящура (FMDV), генетически слита с N-концом меченного His[6] гена субъединицы B холерного токсина (CTB) со схожими синонимическими кодонами, предпочитаемыми метилотрофными дрожжами Hansenula polymorpha. Слитый ген синтезирован на основе ПЦР и сверхэкспрессирован в H. polymorpha. Химерный белок секретируется в культуральную среду (до 100 мг/л) и сохраняет антигенность, ассоциированную с антителами к CTB и FMDV. После очистки химерный белок специфически связывается с рецептором ганглиозида GM1 и сохраняет биологическую активность CTB. КНР, Mol. Microbiol. Ctr., Inst. Microbiol., Chinese Acad. Sci., Beijing 100080. Библ. 21

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВИРУС ЯЩУРА
СЛОЖНЫЕ ЭПИТОПЫ БЕЛКА VP1
ХОЛЕРНЫЙ ТОКСИН
СУБЪЕДИНИЦА B
ГЕНЫ
ХИМЕРНЫЙ
ЭКСПРЕССИЯ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Song, Houhui; Zhou, Li; Fang, Weihuan; Li, Yong; Wang, Xu; Fang, Hongbo; Li, Xiangdong; Wu, Mingyu; Qiu, Bingsheng

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 09.08-04А3.148

Формальдегiдний кондуктометричний бiосенсор на основi рекомбiнантноi формальдегiддегiдрогенази дрiжджiв Hansenula polymorpha [Текст] / О. Ф. Cосовська [и др.] // Бiополiмери i клiтина. - 2008. - Vol. 24, N 2. - С. 135-141 . - ISSN 0233-7657
Перевод заглавия: Формальдегидный кондуктометрический биосенсор на основе рекомбинантной формальдегиддегидрогеназы дрожжей Hansenula polymopha
Аннотация: Для разработки кондуктометрического биосенсора, чувствительного к формальдегиду, использованы золотые гребенчатые планарные электроды, NAD{+}- и глутатион-зависимую формальдегиддегидрогеназу, полученную из клеток рекомбинантного штамма Tf 11-6 термотолерантных дрожжей H. polymorpha, способных сверхпродуцировать этот фермент. Предложен новый подход к созданию биоэлемента сенсора, подразумевающий иммобилизацию низкомолекулярных кофакторов (NAD{+} и глутатиона) в биоселективной матрице, что делает возможным проведение многократного анализа без их внесения в исследуемый образец. Кроме того, исчезает необходимость регенерации NAD{+} за счет его высокой локальной концентрации в мембране. Изучена зависимость величины сигнала биосенсора от концентрации измеряемого вещества, величины pH и концентрации буфера. Исследована также операционная стабильность, стабильность при хранении и селективность созданного биосенсора. Линейный диапазон измерения концентрации формальдегида составляет 1-100 мМ. Украина, Ин-т мол. биол. и генет. НАНУ, Киев. Библ. 17

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
КОНДУКОМЕТРИЧЕСКИЕ
ФОРМАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Cосовська, О.Ф.; Павлiшко, Г.М.; Парижак, С.Я.; Гончар, М.В.; Корпан, Я.I.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 10.12-04Б3.72

Enhanced production of ethanol from glycerol by engineered Hansenula polymorpha exrpessing pyruvate decarboxylase and aldehyde dehydrogenase genes from Zymomonas mobilis [Text] / Won-Kyung Hong [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2010. - Vol. 32, N 8. - P1077-1082 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Усиленная продукция этанола из глицерина генноинженерным [штаммом] Hansenula polymorpha, экспрессирующим гены пируватдекарбоксилазы и альдегиддегидрогеназы из Zymomonas mobilis

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ЭТАНОЛ
УСИЛЕННАЯ ПРОДУКЦИЯ
ГЛИЦЕРИН
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
HANSENULA POLYMORPHA

Доп.точки доступа:
Hong, Won-Kyung; Kim, Chul-Ho; Heo, Sun-Yeon; Luo, Lian Hua; Oh, Baek-Rock; Seo, Jeong-Woo

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 11.06-04Б3.3

Chung, Hyun-Jung.
Immobilization of Hansenula polymorpha alcohol oxidase for alcohol biosensor applications [Text] / Hyun-Jung Chung, Yun-Young Cho, Kwang-Hoon Kong // Bull. Korean Chem. Soc. - 2009. - Vol. 30, N 1. - P57-66 . - ISSN 0253-2964
Перевод заглавия: Иммобилизация алкогольоксидазы Hansenula polymorpha для использования в биосенсорах, [детектирующих] спирт

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: ЭТАНОЛ
ДЕТЕКЦИЯ
БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЕ БИОСЕНСОРЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
HANSENULA POLYMORPHA
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Cho, Yun-Young; Kong, Kwang-Hoon

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 15.04-04Б3.97

Biostimulation by methanol enables the methylotrophic yeasts Hansenula polymorpha and Trichosporon sp. to reveal high formaldehyde biodegradation potential as well as to adapt to this toxic pollutant [Text] / Pawel Kaszycki [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2013. - Vol. 97, N 12. - P5555-5564 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Метанольная биостимуляция делает метилотрофные дрожжи Hansenula polymorpha и Trichosporon sp. способными к эффективной биодеградации фармальдегида, а также адаптирует их к этому токсичному загрязнителю

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ДРОЖЖИ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ ДРОЖЖИ
АДАПТАЦИЯ К ФОРМАЛЬДЕГИДУ
БИОСТИМУЛЯЦИЯ МЕТАНОЛОМ
HANSENULA POLYMORPHA
TRICHOSPORON SP.
ФОРМАЛЬДЕГИД
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kaszycki, Pawel; Walski, Tomasz; Hachicho, Nancy; Heipieper, Hermann J.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска