СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 32
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-32

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.43

Compartmentalization of glucocorticoid receptor expression during embryonic development of chicken retina [Text] : (Pap.) Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Steroid /Thyroid/Retinoic Acid Super Gene Family", Taos, N.M., Febr. 7-13, 1994 / Iris Ben-Dror [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P386 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Компартментализация экспрессии рецептора глюкокортикоидов в сетчатке цыпленка в ходе эмбрионального развития
Аннотация: В недифференцированных и дифференцированных клетках сетчатки куриного эмбриона обнаружены две изоформы рецептора глюкокортикоидов - с мол. м. 90 и 95 кД. Изоформа 90 кД преобладала в недифференцированных клетках, форма 95 кД - в дифференцированных. В присутствии кортизола это различие становилось менее выраженным и в клетках обоих типов возрастало кол-во изоформы 95 кД. При иммуногистохимическом исследовании найдено, что в недифференцированной сетчатке рецепторы глюкокортикоидов присутствуют практически во всех клетках, а в дифференцированной ткани их экспрессия ограничивается Мюллеровыми глиальными клетками, которые составляют 'ЭКВИВ' 20% общего кол-ва клеток. Кроме того, Мюллеровы глиальные клетки характеризуются повышенной экспрессией гена глутаминсинтетазы в ответ на воздействие глюкокортикоидов. Германия, Inst. Molekularbiologie u. Tumorforschung, Philipps Univ., Marburg

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ИЗОФОРМЫ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
КУРИНЫЕ ЭМБРИОНЫ
СЕТЧАТКА

Доп.точки доступа:
Ben-Dror, Iris; Gorovits, Rena; Fox, Lyle E.; Westphal, Hannes M.; Vardimon, Lity

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.197

Schwartz, J. A.
A metal-linked gapped zipper model is proposed for the hsp90-glucocorticoid receptor interaction [Text] / J. A. Schwartz, H. Mizukami, D. F. Skafar // FEBS Lett. - 1993. - Vol. 315, N 2. - P109-113 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Для взаимодействия hsp-90 с рецепторами глюкокортикоидов предлагается модель металл-связывающих разделенных "застежек"
Аннотация: В ходе анализа взаимодействия стероид-связывающего домена рецепторов глюкокортикоидов (РГ) с белком теплового шока hsp90 предложили модель такого взаимодействия, согласно к-рой две гептады типа лейциновых молний, фланкирующие центральный субдомен РГ, гидрофобно взаимодействуют с соотв-щими участками гомодимера hsp90 и формируют участок для координационного связывания иона металла. США, Dep. Physiol., Sch. Med., Wayne State Univ., Detroit. MI 18201. Библ. 45

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
СТЕРОИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
МОДЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Mizukami, H.; Skafar, D.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.190

Proof that hsp70 is required for assembly of the glucocorticoid receptor into a heterocomplex with hsp90 [Text] / Kevin A. Hutchison [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 7. - P5043-5049 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Доказательство потребности в hsp70 для сборки рецептора глюкокортикоидов в гетерокомплекс с hsp90
Аннотация: В лизате ретикулоцитов кролика резко снизили содержание белка hsp70 теплового шока, пропустив лизат через колонку с АТФ-агарозой. Оставшийся в лизате hsp90 неспособен образовывать гетерокомплекс с рецептором глюкокортикоидов. Внесение в систему очищенного hsp70 ведет к образованию комплекса рецептор-hsp90-hsp70 c повышенной аффинностью в отношении стероида. Обсуждают схему, согласно которой hsp70 вызывает денатурацию hsp90, необходимую для его связывания со стероидраспознающим доменом рецептора. В гетерокомплексе обнаружен также иммунофиллиновый компонент hsp56, в присоединении которого, по-видимому, участвует hsp70. США, Dept Pharmacol., Univ. Michigan Med. Sch., Ann Arbor, MI 48109-0626. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
ПОТРЕБНОСТЬ
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
СБОРКА
РЕТИКУЛОЦИТЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Hutchison, Kevin A.; Dittmar, Kurt D.; Czar, Michael J.; Pratt, William B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.238

Compartmentalization of glucocorticoid receptor expression during embryonic development of chicken retina [Text] : (Pap.) Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Steroid /Thyroid/Retinoic Acid Super Gene Family", Taos, N.M., Febr. 7-13, 1994 / Iris Ben-Dror [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P386 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Компартментализация экспрессии рецептора глюкокортикоидов в сетчатке кур в ходе эмбрионального развития
Аннотация: В недифференцированных и дифференцированных клетках сетчатки куриного эмбриона обнаружены две изоформы рецептора глюкокортикоидов - с мол. м. 90 и 95 кД. Изоформа 90 кД преобладала в недифференцированных клетках, форма 95 кД - в дифференцированных. В присутствии кортизола это различие становилось менее выраженным и в клетках обоих типов возрастало кол-во изоформы 95 кД. При иммуногистохимическом исследовании найдено, что в недифференцированной сетчатке рецепторы глюкокортикоидов присутствуют практически во всех клетках, а в дифференцированной ткани их экспрессия ограничивается Мюллеровыми глиальными клетками, которые составляют 'ЭКВИВ' 20% общего кол-ва клеток. Кроме того, Мюллеровы глиальные клетки характеризуются повышенной экспрессией гена глутаминсинтетазы в ответ на воздействие глюкокортикоидов. Германия, Inst. Molekularbiologie u. Tumorforschung, Philipps Univ., Marburg

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.17.09
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ИЗОФОРМЫ
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
КУРИНЫЕ ЭМБРИОНЫ
СЕТЧАТКА

Доп.точки доступа:
Ben-Dror, Iris; Gorovits, Rena; Fox, Lyle E.; Westphal, Hannes M.; Vardimon, Lity

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.01-04М6.53

Glucocorticoid receptor-mediated repression of gonadotropin-releasing hormone promoter activity in GT1 hypothalamic cell lines [Text] / Uma R. Chandran [et al.] // Endocrinology. - 1994. - Vol. 134, N 3. - P1467-1474 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Опосредованная рецепторами глюкокортикоидов репрессия активности промотора [гена] гонадолиберина в линиях клеток гипоталамуса GT1
Аннотация: В работе использовали линии клеток GT1-1-3 и GT1-7, полученных из опухоли гипоталамуса самки мыши. Обе линии клеток обладают рецепторами глюкокортикоидов, (РГ) связывающими дексаметазон со значением K[d] 2-3 нМ. Связывание лигандов с этими РГ в интактных клетках, трансфицированных конструкциями с чувствительными к РГ промоторами, стимулирует экспрессию с этих промоторов. Инкубация клеток GT1-3 и GT1-7 с дексаметазоном снижает экспрессию эндогенного гена гонадолиберина (ГЛ) и экспрессию репортерного гена под контролем промотора гена ГЛ крысы. Эффект РГ на промотор гена ГЛ крысы опосредован последовательностью в проксимальном участке промотора длиной 459 п. н. Обсуждают роль обнаруженного эффекта в регуляции глюкокортикоидами гипоталамо-гипофизарно-гонадной оси. США, Dep. Biol. Sci., Univ. Pittsburgh, Pittsburgh, PA 15260. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.15
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ОПОСРЕДОВАНИЕ
ГЕН ГОНАДОЛИБЕРИНА
ПРОМОТОР
АКТИВНОСТЬ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ
ГИПОТАЛАМУС
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Chandran, Uma R.; Attardi, Barbara; Friedman, Robert; Dong, Ke-Wen; Roberts, James L.; DeFranco, Donald B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.149

Ning, Yang-Min.
Evidence for a functional interaction between calmodulin and the glucocorticoid receptor [Text] / Yang-Min Ning, Edwin R. Sanchez // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 208, N 1. - P48-54 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Доказательство функционального взаимодействия между кальмодулином и рецептором глюкокортикоидов
Аннотация: In the signaling cascade of membrane-bound receptors, calmodulin (CaM) plays an important role. However, little is known about the role of CaM in the activation of intracellular steroid receptors, which are known to act as ligand-regulated transcription factors. We report here that CaM can interact in a calcium-dependent manner with the untransformed glucocorticoid receptor (GR) complex containing hsp90. In addition, we demonstrate that four unrelated CaM antagonists (trifluoperazine, compound 48/80, W7, and phenoxybenzamine) can inhibit GR-mediated gene expression in mouse L929 cells stably-transfected with the MMTV-CAT reporter gene. These results provide evidence that CaM may play an important role in the signal transduction pathways of steroid hormone receptors. США, Dep. Pharmacol., Med. Coll. Ohio, Toledo, Ohio 43699. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.53.27
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
КАЛЬМОДУЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ

Доп.точки доступа:
Sanchez, Edwin R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.60

Glucocorticoid receptor-mediated repression of gonadotropin-releasing hormone promoter activity in GT1 hypothalamic cell lines [Text] / Uma R. Chandran [et al.] // Endocrinology. - 1994. - Vol. 134, N 3. - P1467-1474 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Опосредованная рецепторами глюкокортикоидов репрессия активности промотора [гена] гонадолиберина в линиях клеток гипоталамуса GT1
Аннотация: В работе использовали линии клеток GT1-1-3 и GT1-7, полученных из опухоли гипоталамуса самки мыши. Обе линии клеток обладают рецепторами глюкокортикоидов, (РГ) связывающими дексаметазон со значением K[d] 2-3 нМ. Связывание лигандов с этими РГ в интактных клетках, трансфицированных конструкциями с чувствительными к РГ промоторами, стимулирует экспрессию с этих промоторов. Инкубация клеток GT1-3 и GT1-7 с дексаметазоном снижает экспрессию эндогенного гена гонадолиберина (ГЛ) и экспрессию репортерного гена под контролем промотора гена ГЛ крысы. Эффект РГ на промотор гена ГЛ крысы опосредован последовательностью в проксимальном участке промотора длиной 459 п. н. Обсуждают роль обнаруженного эффекта в регуляции глюкокортикоидами гипоталамо-гипофизарно-гонадной оси. США, Dep. Biol. Sci., Univ. Pittsburgh, Pittsburgh, PA 15260. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ОПОСРЕДОВАНИЕ
ГЕН ГОНАДОЛИБЕРИНА
ПРОМОТОР
АКТИВНОСТЬ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ
ГИПОТАЛАМУС
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Chandran, Uma R.; Attardi, Barbara; Friedman, Robert; Dong, Ke-Wen; Roberts, James L.; DeFranco, Donald B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.104

Ning, Yang-Min.
Evidence for a functional interaction between calmodulin and the glucocorticoid receptor [Text] / Yang-Min Ning, Edwin R. Sanchez // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 208, N 1. - P48-54 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Доказательство функционального взаимодействия между кальмодулином и рецептором глюкокортикоидов
Аннотация: In the signaling cascade of membrane-bound receptors, calmodulin (CaM) plays an important role. However, little is known about the role of CaM in the activation of intracellular steroid receptors, which are known to act as ligand-regulated transcription factors. We report here that CaM can interact in a calcium-dependent manner with the untransformed glucocorticoid receptor (GR) complex containing hsp90. In addition, we demonstrate that four unrelated CaM antagonists (trifluoperazine, compound 48/80, W7, and phenoxybenzamine) can inhibit GR-mediated gene expression in mouse L929 cells stably-transfected with the MMTV-CAT reporter gene. These results provide evidence that CaM may play an important role in the signal transduction pathways of steroid hormone receptors. США, Dep. Pharmacol., Med. Coll. Ohio, Toledo, Ohio 43699. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
КАЛЬМОДУЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ

Доп.точки доступа:
Sanchez, Edwin R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.05-04Т2.169

Yu, Chunying.
Cysteins 638 and 665 in the hormone binding domain of human glucocorticoid receptor define the specificity to glucocorticoids [Text] / Chunying Yu, Nalinia Warriar, Manjapra V. Govindan // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 43. - P14163-14173 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Цистеины 638 и 665 в гормон-связывающем домене рецептора глюкокортикоидов человека определяют специфичность к глюкокортикоидам
Аннотация: С использованием методов сайт-специфичного мутагенеза и экспрессии мутантного гена in vivo и in vitro проведен анализ роли 3 остатков цистеина в положениях 638, 643 и 665 рецептора глюкокортикоидов в потенциальном гормон-связывающем домене рецептора. Показано, что замена цистеина на серин в положениях 638 и 665 рецептора приводит к резкому снижению его активации глюкокортикоидами в результате нарушения связывания лигандов мутантным рецептором. Остаток цистеина в 643 положении не входит в состав гормон-связывающего домена. Канада, MRC Group in Molecular Endocrinology, Laval University Medical Center, Ste. Foy, Quebec GIV 4G2. Библ. 46

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.39
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ГОРМОН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФУНКЦИИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Warriar, Nalinia; Govindan, Manjapra V.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.06-04Я6.65

Glucocorticoid receptors in ATP-depleted cell. Dephosphorylation, loss of hormone binding, HSP90 dissociation, and ATP-dependent cycling [Text] / Li-Ming Hu [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 9. - P6571-6577 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Рецепторы глюкокортикоида в истощенных по АТФ клетках. Дефосфорилирование, потеря связывания гормона, диссоциация HSP90 и АТФ-зависимое циклирование
Аннотация: Зависимость связывания гормона с глюкокортикоидными рецепторами от клеточного уровня АТФ предполагает, что рецепторы пересекают АТФ-зависимый цикл и без АТФ накапливаются в формах, к-рые не могут связывать гормон. Такие нуль-рецепторы идентифицированы в истощенных по АТФ клетках WEHI-7, где они прочно связаны ядерной фракцией и частично дефосфорилированы. В клетках WCL2, истощенных по АТФ азидом, идентифицированы участки дефосфорилирования на нуль-рецепторах, исследована возможная роль фосфорилирования с использованием мутантов рецепторов и измерена их ассоциация с хитшоковым белком с мол. массой 90 кД (HSP90). Большинство нуль-рецепторов в клетках WCL2 дефосфорилированы по остаткам Ser220 и Ser234, но глюкокортикоидные рецепторы с этими остатками серина, мутированными на аланины, не напоминают нуль-рецепторы, т. к. они связывают гормон. Мутантные рецепторы не сильно ассоциируются с ядрами. При обработке азидом мутированные рецепторы теряют способность связывать гормон быстрее, чем нормальные рецепторы. Связывание HSP90 с цитозольными рецепторами сильно уменьшается при обработке азидом. Считается, что дефосфорилирование рецепторов не приводит к образованию нуль-рецепторов, но может ослаблять ассоциацию с HSP90. АТФ-зависимый цикл рецепторов может быть связан с диссоциацией и АТФ-зависимой реконструкцией комплексов рецептор-HSP90. Истощение АТФ блокирует реконструкцию комплексов. США, Dep. Physiol., Darthmouth Med. Sch., Lebanon, NH 03756-0001. Библ. 40

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА 90
ДИССОЦИАЦИЯ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
АТФ
ИСТОЩЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Hu, Li-Ming; Bodwell, Jack; Hu, Jiong-Ming; Orti, Eduardo; Munck, Allan

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.06-04М6.126

Yu, Chunying.
Cysteins 638 and 665 in the hormone binding domain of human glucocorticoid receptor define the specificity to glucocorticoids [Text] / Chunying Yu, Nalinia Warriar, Manjapra V. Govindan // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 43. - P14163-14173 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Цистеины 638 и 665 в гормон-связывающем домене рецептора глюкокортикоидов человека определяют специфичность к глюкокортикоидам
Аннотация: С использованием методов сайт-специфичного мутагенеза и экспрессии мутантного гена in vivo и in vitro проведен анализ роли 3 остатков цистеина в положениях 638, 643 и 665 рецептора глюкокортикоидов в потенциальном гормон-связывающем домене рецептора. Показано, что замена цистеина на серин в положениях 638 и 665 рецептора приводит к резкому снижению его активации глюкокортикоидами в результате нарушения связывания лигандов мутантным рецептором. Остаток цистеина в 643 положении не входит в состав гормон-связывающего домена. Канада, MRC Group in Molecular Endocrinology, Laval University Medical Center, Ste. Foy, Quebec GIV 4G2. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.53.27
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ГОРМОН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФУНКЦИИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Warriar, Nalinia; Govindan, Manjapra V.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.08-04К1.302

A novel action of IL-13: Induction of diminished monocyte glucocorticoid receptor-binding affinity [Text] / Joseph D. Spahn [et al.] // J. Immunol. - 1996. - Vol. 157, N 6. - P2654-2659 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Новое действие интерлейкина 13. Индукция сниженного аффинитета рецепторов моноцитов, связывающих глюкокортикоиды
Аннотация: Интерлейкин 13 (ИЛ-13) вызывает снижение аффинитета в рецепторном связывании [{3}H]-дексаметазона мононуклеарными клетками периферической крови здоровых доноров. Подобным эффектом не обладали ИЛ-1, 3, 5, 7, 8, 12 и гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор. Клетки-мишени для ИЛ-13 - моноциты. Моноциты, обработанные ИЛ-13, значительно понижали супрессивное действие гидрокортизона на продукцию ИЛ-6, вызванную липополисахаридом. Считают, что ИЛ-13 играет роль в нарушении отвечаемости на глюкокортикоиды в процессе воспалительной реакции. США, Nat. Jewish Ctr. Immunol., Respiratory Med., Denver, CO 80206. Библ. 36

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 13
СНИЖЕНИЕ АФФИНИТЕТА
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
МОНОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Spahn, Joseph D.; Szefler, Stanley J.; Surs, Wendy; Doherty, Dennis E.; Nimmagadda, Sai R.; Leung, Donald Y.M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.09-04Т2.200

A novel action of IL-13: Induction of diminished monocyte glucocorticoid receptor-binding affinity [Text] / Joseph D. Spahn [et al.] // J. Immunol. - 1996. - Vol. 157, N 6. - P2654-2659 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Новое действие интерлейкина 13. Индукция сниженного аффинитета рецепторов моноцитов, связывающих глюкокортикоиды
Аннотация: Интерлейкин 13 (ИЛ-13) вызывает снижение аффинитета в рецепторном связывании [{3}H]-дексаметазона мононуклеарными клетками периферической крови здоровых доноров. Подобным эффектом не обладали ИЛ-1, 3, 5, 7, 8, 12 и гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор. Клетки-мишени для ИЛ-13 - моноциты. Моноциты, обработанные ИЛ-13, значительно понижали супрессивное действие гидрокортизона на продукцию ИЛ-6, вызванную липополисахаридом. Считают, что ИЛ-13 играет роль в нарушении отвечаемости на глюкокортикоиды в процессе воспалительной реакции. США, Nat. Jewish Ctr. Immunol., Respiratory Med., Denver, CO 80206. Библ. 36

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.77.02
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 13
СНИЖЕНИЕ АФФИНИТЕТА
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
МОНОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Spahn, Joseph D.; Szefler, Stanley J.; Surs, Wendy; Doherty, Dennis E.; Nimmagadda, Sai R.; Leung, Donald Y.M.

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 98.02-04Н1.436

Adcock, Ian M.
Tumour necrosis factor 'альфа' causes retention of activated glucocorticoid receptor within the cytoplasm of A549 cells [Text] / Ian M. Adcock, Carolanne R. Brown, Peter J. Barnes // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 225, N 2. - P545-550 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Фактор некроза опухолей TNF'альфа' вызывает удержание активированного глюкокортикоидного рецептора GR в цитоплазме клеток A549
Аннотация: При наличии в цитоплазме неактивированных клеток многочисленных транскрипционных факторов и активных ДНК-связывающих комплексов GR в эпителиоцитах A549 из легких человека стимуляция дексаметазоном (1 мкМ) ведет к транслокации активного GR в ядро при подавлении высвобождения RANTES. Одновременное воздействие на клетки TNF'альфа' (1 нг/мл) или форболмиристатацетата (100 нМ) предотвращает высвобождение RANTES и транслокацию активированного GR в ядро без изменения содержания GR, определяемого при вестернблотинге. Провоспалительное действие цитокина на чувствительные к стероидам клетки может быть направлено на предотвращение транслокации GR. Великобритания, Imp. Coll. Med. at Nat. Heart a. Lung Inst., London SW3 6LY. Библ. 17

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.09.27
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
АКТИВИРОВАННЫЙ
УДЕРЖАНИЕ
ФАКТОР НЕКРОЗА ОПУХОЛЕЙ
РОЛЬ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК А549

Доп.точки доступа:
Brown, Carolanne R.; Barnes, Peter J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.09-04М1.243

The glucocorticoid receptor is a key regulator of the decision between self-renewal and differentiation in erythroid progenitors [Text] / Oliver Wessely [et al.] // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 2. - P267-280 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Рецептор глюкокортикоидов как один из ключевых регуляторов принятия решения клетками-предшественниками эритроидного ряда о самообновлении или дифференцировке
Аннотация: В клетках-предшественниках эритроидного ряда у куриного эмбриона в принятии решения о пролиферации или дифференцировке участвуют рецепторные Tyr-киназы c-kit и c-ErBB и входящие в надсемейство ядерных рецепторов гормонов рецепторы гормонов щитовидной железы и эстрогенов; рецептор GR глюкокортикоидов идентифицирован как ключевой регулятор самообновления предшественников путем постоянной пролиферации без дифференцировки. В средах без лиганда GR или с антагонистом GR не происходит самообновление даже при одновременной активации c-kit, c-ErBB и рецептора эстрогенов. Для эффекте GR необходимы постоянное присутствие активированной рецепторной Tyr-киназы и кооперация с рецептором эстрогенов. Для стимуляции пролиферации и блока дифференцировки необходимо связывание с ДНК и функциональный трансактивационный домен 'ДЕЛЬТА'F-2; c-myb служит возможным геном-мишенью в эритробластах. Активированный белок c-Myb ('ДЕЛЬТА'c-Myb) может в функциональном аспекте заменить GR. Австрия, Inst. Mol. Pathol., A-1030 Vienna. Библ. 77

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.11.09
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
КЛЕТКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ЭРИТРОИДНЫЙ РЯД
КУРИНЫЕ ЭМБРИОНЫ

Доп.точки доступа:
Wessely, Oliver; Deiner, Eva-Maria; Beug, Hartmut; von, Lindern Marieke

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.11-04Я6.84

Roderick, H. Llewelyn
Nuclear localisation of calreticulin in vivo is enhanced by its interaction with glucocorticoid receptors [Text] / H.Llewelyn Roderick, Anthony K. Campbell, David H. Llewellyn // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 405, N 2. - P181-185 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ядерная локализация кальретикулина in vivo усиливается его взаимодействием с рецепторами глюкокортикоидов
Аннотация: Мультифункциональный белок кальретикулин (CRT) идентифицирован среди белков из просвета эндоплазматической сети. Слив CRT с белком GFP, обладающим зеленой флуоресценцией, показали, что GFP-CRT локализуется в ядрах клеток COS7 и особенно HeLa и LM(TK{-}), что, по-видимому, указывает на усиление ядерной локализации рецепторами глюкокортикоидов. В клетках LM(TK{-}) под действием дексаметазона удваивается содержание в ядрах слитого белка GFP-CRT, но не слитого белка, из к-рого удален вследствие делеции N-домен кальретикулина. Т. обр., при наличии сигнальных последовательностей для таргетинга и удержания в эндоплазматической сети кальретикулин локализуется в клеточных ядрах, где его содержание повышается вследствие взаимодействия с рецепторами глюкокортикоидов. Великобритания, Dep. Med. Bioch., Univ. Wales Coll. Med., Cardiff CF4 4XN. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: КАЛЬРЕТИКУЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ

Доп.точки доступа:
Campbell, Anthony K.; Llewellyn, David H.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.04-04М3.81

Glucocorticoid receptor and protein/RNA synthesis-dependent mechanisms underlie the control of synaptic plascticity by stress [Text] / Lin Xu [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 6. - P3204-3209 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Механизмы, зависимые от рецептора глюкокортикоидов и от синтеза белка и РНК, лежат в основе контроля синаптической пластичности при стрессе
Аннотация: Исследовали мех-змы влияния поведенческого стресса на обучение и память. Показано, что высотный поведенческий стресс у крыс вызывает долговременную депрессию (ДВД) нейронов области CA1 гиппокампа при сохранении способности к долговременному потенцированию при высокочастотной стимуляции (ДВП). Эффекты стресса на ДВД и ДВП блокируются препаратом RU 38486 - антагонистом рецепторов глюкокортикоидов и эметином - ингибитором синтеза белка, к-рые подавляют также действие экзогенного кортикостерона. Ирландия, Dep. Pharmac., Therapeutics, Trinity Coll., Dublin 2. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
КОНТРОЛИРОВАНИЕ
СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЛАСТИЧНОСТЬ
СТРЕСС

Доп.точки доступа:
Xu, Lin; Holscher, Christian; Anwyl, Roger; Rowan, Michael J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.09-04М6.85

Subramaniam, Nanthakumar.
Receptor interacting protein RIP140 inhibits both positive and negative gene regulation by glucocorticoids [Text] / Nanthakumar Subramaniam, Eckardt Treuter, Sam Okret // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 25. - P18121-18127 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Белок RIP140, взаимодействующий с рецептором, ингибирует одновременно позитивную и негативную генную регуляцию глюкокортикоидом
Аннотация: Одним из белков, взаимодействующих с гормон-связывающим доменом рецептора эстрогенов в системе in vitro межбелковых контактов, является RIP140. При сверхэкспрессии в P19-клетках эмбрионального рака RIP140 препятствует опосредованной рецептором глюкокортикоидов (GR) индукции (GRE)[2]-tk-Luc-конструкции. Более того, RIP140 нейтрализует стимулирующий эффект глюкокортикоидов в отношении индукции генной экспрессии форболовым эфиром или ретиноевой к-той. На негативных (n) GRE гена пролактина быка RIP140 также влияет на действие GR, при этом ослабляется GR-опосредованная репрессия nGRE-содержащего промотора. Действие RIP140 как белка, репрессирующего активность GR, частично нейтрализуется сверхэкспрессией коактиватора TIF2, к-рый конкурирует с RIP140 за связывание с GR. Обсуждают ф-ции RIP140 как ингибитора известных активностей GR и роль взаимодействия GR-RIP140. Швеция, Dep. Med. Nutr., Karolinska Inst., Huddinge Univ., SE-14186 Huddinge. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.53.27
Рубрики: ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ПОЗИТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ОДНОВРЕМЕННОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
RIP140
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ВЛИЯНИЕ
КЛЕТКИ ЭМБРИОНАЛЬНОГО РАКА P19

Доп.точки доступа:
Treuter, Eckardt; Okret, Sam

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 04.08-04М4.712

A point mutation of the AF2 transactivation domain of the glucocorticoid receptor disrupts its interaction with steroid receptor coactivator 1 [Text] / Tomas Kucera [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 29. - P26098-26102 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Точечная мутация в трансактивационном домене AF2 глюкокортикоидного рецептора (ГлР) разрушает его взаимодействие с коактиватором-1 рецептора стероидов
Аннотация: Показали, что домен AF2 служит единственным из трех выявленных трансактивационных доменов ГлР, который необходим для экспрессии гена фосфоенолпируваткарбоксикиназы в клетках H4IIE гепатомы; мутацией в этом домене нарушается прямое взаимодействие ГлР с коактиватором SRC-1 рецептора стероидов. США, Dep. Mol. Physiol.a.Bioph., Vanderbilt Univ. Sch. Med., Nashville TN 37232. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15
Рубрики: РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
ТРАНСАКТИВАЦИОННЫЙ ДОМЕН AF2
ТОЧЕЧНАЯ МУТАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
РЕЦЕПТОР СТЕРОИДОВ
КОАКТИВАТОР SRC-1
НАРУШЕНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Kucera, Tomas; Waltner-Law, Mary; Scott, Donald K.; Prasad, Ratna; Granner, Daryl K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.10-04Я6.13

Regulation of the dynamics of hsp90 action on the glucocorticoid receptor by acetylation/deacetylation of the chaperone [Text] / Patrick J. M. Murphy [et al.] // J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 40. - P33792-33799 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Регуляция ацетилированием/деацетилированием hps90 динамики действия этого шаперона на глюкокортикоидный рецептор
Аннотация: Показали, что ацетилирование ведет к динамической сборке/разборке гетерокомплекса глюкокортикоидного рецептора с шапероном hsp90 в клетках эмбриональной почки человека, вследствие чего на два порядка изменяется чувствительность к стероиду при активации генного ответа на стероид. США, Univ. Michigan Med. Sch., Ann Arbor MI48109-0632. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: КОМПЛЕКСЫ
БЕЛОК HSP90
РЕЦЕПТОР ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ
АЦЕТОГРУППЫ
КЛЕТКИ HEK

Доп.точки доступа:
Murphy, Patrick J.M.; Morishima, Yoshihiro; Kovacs, Jeffrey J.; Yao, Tso-Pang; Pratt, William B.

1-20 21-32

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска