СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОЛИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.85

Prolidase from Xanthomonas maltophilia: Purification and characterization of the enzyme [Text] / Koushirou Suga [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2087-2090 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Пролидаза из Xanthomonas maltophilia: очистка и характеристика фермента
Аннотация: Пролидазу (иминодипептидаза) очистили из экстракта клеток X. maltophilia путем фракционирования сульфатом аммония и последующих хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, Toyopearl NW65C, FPLC-Hiload Superdex 200pg и FPLC-Hitrap Q. Наибольшая активность фермента проявлялась при pH 7,5 с лейцилпролином как субстратом. Фермент стабилен при pH 6,0-8,5 в течение 60 мин при 37'ГРАДУС'C. Изоэлектрич. точка фермента pH 3,7. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на FPLC-Hiload Superdex 200 составляла 100 000 и определенная ЭФ в ПААГ с ДДС Na - 51000, следовательно фермент является димером. Фермент гидролизует дипептиды при условии, что пролин локализован в C-концевом положении. Фермент ингибировался n-хлоромеркурибензоатом и о-фенантролином и активировался Mn{2+}. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ИМИНОДИПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
XANTHOMONAS MALTOPHILIA

Доп.точки доступа:
Suga, Koushirou; Kabashima, Tsutomu; Ito, Kiyoshi; Tsuru, Daisuke; Okamura, Hideki; Kataoka, Jiro; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.106

Prolidase from Xanthomonas maltophilia: Purification and characterization of the enzyme [Text] / Koushirou Suga [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2087-2090 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Пролидаза из Xanthomonas maltophilia: очистка и характеристика фермента
Аннотация: Пролидазу (иминодипептидаза) очистили из экстракта клеток X. maltophilia путем фракционирования сульфатом аммония и последующих хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, Toyopearl NW65C, FPLC-Hiload Superdex 200pg и FPLC-Hitrap Q. Наибольшая активность фермента проявлялась при pH 7,5 с лейцилпролином как субстратом. Фермент стабилен при pH 6,0-8,5 в течение 60 мин при 37'ГРАДУС'C. Изоэлектрич. точка фермента pH 3,7. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на FPLC-Hiload Superdex 200 составляла 100 000 и определенная ЭФ в ПААГ с ДДС Na - 51000, следовательно фермент является димером. Фермент гидролизует дипептиды при условии, что пролин локализован в C-концевом положении. Фермент ингибировался n-хлоромеркурибензоатом и о-фенантролином и активировался Mn{2+}. Япония, Sch. Pharm. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ИМИНОДИПЕПТИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
XANTHOMONAS MALTOPHILIA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suga, Koushirou; Kabashima, Tsutomu; Ito, Kiyoshi; Tsuru, Daisuke; Okamura, Hideki; Kataoka, Jiro; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.12-04Т2.141

Miltyk, Wojciech.
Inhibition of prolidase activity by non-steroid antiinflammatory drugs in cultured human skin fibrolasts [Text] / Wojciech Miltyk, Ewa Karna, Jerzy Palka // Pol. J. Pharmacol. - 1996. - Vol. 48, N 6. - P609-613 . - ISSN 1230-6002
Перевод заглавия: Ингибирование активности пролидазы нестероидными противовоспалительными средствами в культивируемых фибробластах кожи человека
Аннотация: Обработка полного монослоя фибробластов кожи человека нестероидными противовоспалительными средствами (аспирин, салицилат натрия, фенилбутазон или индометацин) снижала активность пролидазы в клетках и соотв. подавляла биосинтез коллагена и его накопление во внеклеточном матриксе. Польша, Dep. Med. Chem., Med. Acad., PL15-230 Bialystok. Библ. 20

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.79
Рубрики: НЕСТЕРОИДНЫЕ ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОЛИДАЗА
БИОСИНТЕЗ КОЛЛАГЕНА
КУЛЬТУРА ФИБРОБЛАСТОВ КОЖИ ЧЕЛОВЕКА

Доп.точки доступа:
Karna, Ewa; Palka, Jerzy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.03-04М4.568

Modulation of prolidase activity during in vitro aging of human skin fibroblasts the role of extracellular matrix collagen [Text] / Jerzy A. Palka [et al.] // Tokai J. Exp. and Clin. Med. - 1996. - Vol. 21, N 4-6. - P207-213 . - ISSN 0385-0005
Перевод заглавия: Модуляция пролидазной активности во время старения фибробластов кожи человека in vitro. Роль внеклеточного коллагенового матрикса
Аннотация: При культивировании фибробластов кожи, взятых у здорового 11-летнего донора, со старением клеток in vitro коррелировали понижение активности пролидазы и сокращение внеклеточного коллагенового матрикса, причем эти два изменения были тесно взаимосвязаны друг с другом. Наиболее сильным активатором активности пролидазы среди белков матрикса оказался коллаген типа I. Польша, Medical Academy of Bialystok, ul. Kilinskiego 1, 15-230 Bialystok. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.45

ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: КОЖА
ФИБРОБЛАСТЫ
ПРОЛИДАЗА
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Palka, Jerzy A.; Miltyk, Wojciech; Karna, Ewa; Wolczynski, Slawomir

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 98.04-04А1.130

Modulation of prolidase activity during in vitro aging of human skin fibroblasts the role of extracellular matrix collagen [Text] / Jerzy A. Palka [et al.] // Tokai J. Exp. and Clin. Med. - 1996. - Vol. 21, N 4-6. - P207-213 . - ISSN 0385-0005
Перевод заглавия: Модуляция пролидазной активности во время старения фибробластов кожи человека in vitro. Роль внеклеточного коллагенового матрикса
Аннотация: При культивировании фибробластов кожи, взятых у здорового 11-летнего донора, со старением клеток in vitro коррелировали понижение активности пролидазы и сокращение внеклеточного коллагенового матрикса, причем эти два изменения были тесно взаимосвязаны друг с другом. Наиболее сильным активатором активности пролидазы среди белков матрикса оказался коллаген типа I. Польша, Medical Academy of Bialystok, ul. Kilinskiego 1, 15-230 Bialystok. Библ. 26

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: КОЖА
ФИБРОБЛАСТЫ
ПРОЛИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Palka, Jerzy A.; Miltyk, Wojciech; Karna, Ewa; Wolczynski, Slawomir

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 99.01-04Н3.237

Muszynska, Anna.
Doxorubicin-induced inhibition of prolidase activity in human skin fibroblasts and its implication to impaired collagen biosynthesis [Text] / Anna Muszynska, Jerzy Palka, Slawomir Wolzynski // Pol. J. Pharmacol. - 1998. - Vol. 50, N 2. - P151-157 . - ISSN 1230-6002
Перевод заглавия: Доксорубицин-индуцированное ингибирование активности пролидазы фибробластов кожи человека и его отношение к нарушенному биосинтезу коллагена
Аннотация: Одним из побочных эффектов при введении доксорубицина (Dox) является плохое заживление ран в результате нарушения биосинтеза коллагена. Возможно, пролидаза служит мишенью при Dox - индуцированном ингибировании синтеза коллагена. Пролидаза отщепляет имидодипептиды, содержащие C-концевой пролин, обеспечивая пролином ресинтез коллагена. Сравнили действие Dox на активность пролидазы и биосинтез коллагена в культивируемых фибробластах кожи человека. Нашли, что Dox индуцирует скоординированное ингибирование активности пролидазы (IC[50] 'ЭКВИВ'10'+-'3 мМ) и биосинтеза коллагена (IC[50] 'ЭКВИВ'15'+-'3 мМ) в культивируемых фибробластах. Как показано тестом с тетразолием ингибирующий эффект Dox не связан с его цитотоксичностью. Иммуноблот анализ показал, что уменьшение активности пролидазы в фибробластах, обработанных Dox, не связано с количеством белка, выделяемого клеткой. Это предполагает, что ингибирование происходит после трансляции. Полагают, что Dox-индуцированное уменьшение биосинтеза коллагена связано с ингибированием пролидазной активности. Польша, Dep. of Med. Chem., Med. Acad. Bialystok. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 31

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.23
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ДОКСОРУБИЦИН
ПРОЛИДАЗА
КОЛЛАГЕН
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ФИБРОБЛАСТЫ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Palka, Jerzy; Wolzynski, Slawomir

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.215

Characterization of a prolidase from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus CNRZ 397 with an unusual regulation of biosynthesis [Text] / Fabienne Morel [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 2. - P437-446 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Характеристика пролидазы из Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus CNRZ 397 с необычной регуляцией биосинтеза
Аннотация: Из Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus CNRZ 397 выделен гомогенный препарат пролидазы PepQ (I; КФ 3.4.13.9). I является дипептидазой, активной по отношению к дипептидам X-Pro, за исключением Glu-Pro и Pro-Pro и имеет K и V[макс] для Leu-Pro равные соотв. 2.2 мМ и 0,33 ммоль мин{-1} мг{-1} М. I имеет оптимальную активность при 50'ГРАДУС' и pH 6,0 и нуждается в Zn{2+}. Гель-фильтрация и ЭФ показали, что I является гомодимером. Антитела к I обнаружили I у нескольких видов Lactobacillus, но не у лактококков. Клонированы и секвенированы ген pepQ и его фланговая область. По предсказанной последовательности I относится к семейству М24 металлопептидаз. Перед pepQ расположен ген pepR1, продукт к-рого гомологичен фактору транскрипции CcpA, участвующему в катаболитной репрессии у грамположительных бактерий. В межгенной области pepR1-pepQ находится консенсусный элемент ответа на катаболиты CRE. Возможная мишень для PepR1. Синтез I зависит от состава культуральной среды, но не от конц-ии пептидов. Франция, Lab. Microbiol. et Genet. Mol., Univ. Clande Bernard Lyon I, F-69622 Villeurbanne. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
ГЕНЫ
ГЕН PEPQ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
LACTOBACILLUS DELBRUECKII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Morel, Fabienne; Frot-Coutaz, Jacques; Aubel, Dominique; Portalier, Raymond; Atlan, Daniele

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.134

Cloning of a novel prolidase gene from Aureobacterium esteraromaticum [Text] / Tsutomu Kabashima [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1429, N 2. - P516-520 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Клонирование гена новой пролидазы у Aureobacterium esteraromaticum
Аннотация: Удалось клонировать и экспрессировать в Escherichia coli ген пролидазы (пролин-дипептидазы) Aureobacterium esteraromaticum. Рекомбинантный фермент обладал такими же энзиматич. свойствами, что и нативный. Не обнаружено гомологии между вычисленной аминокислотной последовательностью пролидазы A. esteraromaticum и таковыми пролидаз из других источников, как, напр., человек, E. coli или Lactobacillus. Однако, обнаружена гомология с гипотетич. белком YJL213w дрожжей, чьи функции пока неизвестны. Получ. рез-ты указывают на то, что пролидаза A. esteraromaticum является новым ферментом, отличающимся от известных в настоящее время пролидаз. Япония [Yoshimoto T.], Sch. of Pharmac. Sci., Nagasaki Univ., 1-14 Bunkyo-machi, Nagasaki 852. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПРОЛИДАЗЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ПРОЛИДАЗА
ГОМОЛОГИЯ
ГИПОТЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК YJL213W
AUREOBACTERIUM ESTERAROMATICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kabashima, Tsutomu; Fujii, Mikio; Hamasaki, Yuko; Ito, Kiyoshi; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.04-04М4.893

Defects of type I procollagen metabolism correlated with decrease of prolidase activity in a case of lethal osteogenesis imperfecta [Text] / Anna Galicka [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 7. - P2172-2178 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Нарушения обмена проколлагена типа I связано со снижением активности пролидазы в случае летального дефектного остеогенеза
Аннотация: Для изучения структуры и обмена проколлагена (ПК) типа I при летальном остеогенезе (ЛО) типа II культивировали фибробласты кожи, синтезирующие нормальные и аномальные формы ПК типа I, ЛО-клетки а) секретировали аномальные модифицированные формы ПК-I, хотя и с меньшей эффективностью, чем нормальные молекулы, секретировались контрольными клетками; б) синтезировали меньше ПК-I, чем контрольные клетки; в) проявляли меньшую коллагенолитическую и пролидазную, но не пролиназную, активности, чем контрольные клетки. Обсуждается роль активности пролидазы в механизме изменения обмена коллагена в проявлении фенотипа форм ЛО. Польша, Dep. Genetics, Med. Academy Bialystok. Библ. 44

ГРНТИ	34.39.47

ВИНИТИ 341.39.47.09
Рубрики: ПРОКОЛЛАГЕН ТИПА I
СТРУКТУРА
ОБМЕН
НАРУШЕНИЕ
ПРОЛИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
РОЛЬ
ФИБРОБЛАСТЫ КОЖИ
ЧЕЛОВЕК
ЛЕТАЛЬНЫЙ ОСТЕОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Galicka, Anna; Wolczynski, Slawomir; Anchim, Tomasz; Surazynski, Arkadiusz; Lesniewicz, Ryszard; Palka, Jerzy

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.02-04Б4.225

Determination of immunoglobulin A against Gardnerella vaginalis hemolysin, sialidase, and prolidase activities in vaginal fluid: Implications for adverse pregnancy outcomes [Text] / Sabina Cauci [et al.] // J. Clin. Microbiol. - 2003. - Vol. 41, N 1. - P435-438 . - ISSN 0095-1137
Перевод заглавия: Определение антител класса иммуноглобулина А против гемолизина Gardnerella vaginalis и активности сиалидазы и пролидазы в вагинальной жидкости. Влияние на осложненный исход беременности
Аннотация: Приведены результаты обследования 86 женщин с досрочными родами (ранее 37 недель; группа (Гр) I), 116 женщин, родивших ребенка с низкой массой тела (Гр II), и 417 женщин, родивших в срок ребенка с нормальным весом (Гр III). У всех женщин во время беременности на 17-й неделе во влагалищной жидкости определяли присутствие IgA антител против гемолизина Gardnerella vaginalis (ГВГ) и активность сиалидазы и пролидазы. Бактериальный вагиноз (БВ) был выявлен у 12,8% женщин Гр I, 20,7% в Гр II и 14,6% женщин Гр III. Выявили, что при БВ высокая активность сиалидазы и пролидазы при низком уровне анти-ГВГ IgA или при его отсутствии в 2-11 раз увеличивают риск рождения ребенка с низкой массой тела. У женщин с БВ, низкой активностью ферментов и высоким уровнем анти-ГВГ IgA антител осложнений в исходе беременности не наблюдалось. Италия, Dep. Biomed. Sci. Technol., Sch. Med., Univ. Udine, 33100 Udine. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.15.15
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ВАГИНОЗ
ВЛАГАЛИЩНАЯ ЖИДКОСТЬ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СИАЛИДАЗА
ПРОЛИДАЗА
АНТИТЕЛА
ПРОТИВ GARDNERELLA VAGINALIS
БЕРЕМЕННОСТЬ
ИСХОД
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cauci, Sabina; Thorsen, Poul; Schendel, Diana E.; Bremmelgaard, Annie; Quadrifoglio, Franco; Guaschino, Secondo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 07.03-04К1.375

Determination of immunoglobulin A against Gardnerella vaginalis hemolysin, sialidase, and prolidase activities in vaginal fluid: Implications for adverse pregnancy outcomes [Text] / Sabina Cauci [et al.] // J. Clin. Microbiol. - 2003. - Vol. 41, N 1. - P435-438 . - ISSN 0095-1137
Перевод заглавия: Определение антител класса иммуноглобулина А против гемолизина Gardnerella vaginalis и активности сиалидазы и пролидазы в вагинальной жидкости. Влияние на осложненный исход беременности
Аннотация: Приведены результаты обследования 86 женщин с досрочными родами (ранее 37 недель; группа (Гр) I), 116 женщин, родивших ребенка с низкой массой тела (Гр II), и 417 женщин, родивших в срок ребенка с нормальным весом (Гр III). У всех женщин во время беременности на 17-й неделе во влагалищной жидкости определяли присутствие IgA антител против гемолизина Gardnerella vaginalis (ГВГ) и активность сиалидазы и пролидазы. Бактериальный вагиноз (БВ) был выявлен у 12,8% женщин Гр I, 20,7% в Гр II и 14,6% женщин Гр III. Выявили, что при БВ высокая активность сиалидазы и пролидазы при низком уровне анти-ГВГ IgA или при его отсутствии в 2-11 раз увеличивают риск рождения ребенка с низкой массой тела. У женщин с БВ, низкой активностью ферментов и высоким уровнем анти-ГВГ IgA антител осложнений в исходе беременности не наблюдалось. Италия, Dep. Biomed. Sci. Technol., Sch. Med., Univ. Udine, 33100 Udine. Библ. 33

ГРНТИ	34.43.43

ВИНИТИ 341.43.43.09
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ВАГИНОЗ
ВЛАГАЛИЩНАЯ ЖИДКОСТЬ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
СИАЛИДАЗА
ПРОЛИДАЗА
АНТИТЕЛА
ПРОТИВ GARDNERELLA VAGINALIS
БЕРЕМЕННОСТЬ
ИСХОД
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cauci, Sabina; Thorsen, Poul; Schendel, Diana E.; Bremmelgaard, Annie; Quadrifoglio, Franco; Guaschino, Secondo

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 08.05-04Т4.437

Wang, S. H.
Dual activities of human prolidase [Text] / S. H. Wang, Q. W. Zhi, M. J. Sun // Toxicol. in Vitro. - 2006. - Vol. 20, N 1. - P71-77 . - ISSN 0887-2333
Перевод заглавия: Двойная активность пролидазы человека
Аннотация: Описаны методы клонирования кДНК пролидазы (Пр) печени человека и ее экспрессии с помощью рекомбинантного экспрессионного вектора у Pichia pastoris GS115. Активность рекомбинантной Пр определяли колориметрическим методом. Обнаружено, что Пр гидролизовала как зоман, так и дипептид гли-про. Макс. активность Пр составляла 44,1 нмоль/мин/мг белка, а ее мол. масса - 73 кДа. Очищенный на ДЭАЭ-сефарозе и сефакриле S-200 препарат Пр индуцировал распад зомана по механизму гидролиза

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.31
Рубрики: ЗОМАН
ГИДРОЛИЗ
ПРОЛИДАЗА
КДНК

Доп.точки доступа:
Zhi, Q.W.; Sun, M.J.

13.

Патент 2304446 Российская Федерация, МКИ A61K 38/54.

Амманнати, Паола.
Ферментативное лечение пигментного ретинита и релевантная фармацевтическая композиция для этого лечения в виде набора [Текст] / Паола Амманнати, Роберто Джордани. - № 2005111976/15 ; Заявл. 01.10.2002 ; Опубл. 20.08.2007
Аннотация: Изобретение относится к лечению пигментного ретинита с помощью ферментов и к фармацевтической композиции в виде набора, который можно использовать для этого лечения. Набор для лечения пигментного ретинита содержит ферменты глутатионпероксидазу, пролидазу, глюкоза-6-фосфатдегидрогеназу и, необязательно, альдозаредуктазу в аликвотных частях и интерактивных количествах, подходящих для введения указанных ферментов в соответствии с заданной временной последовательностью. Изобретение позволяет создать способ лечения пигментного ретинита, который дает возможность постепенного восстановления остроты зрения, четкости изображения и восприятия цветов

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.27.07
Рубрики: ГЛАЗНЫЕ БОЛЕЗНИ
РЕТИНИТ ПИГМЕНТНЫЙ
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
ПРОЛИДАЗА
АЛЬДОЗАРЕДУКТАЗА
СОВМЕСТНОЕ ПРИМЕНЕНИЕ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Джордани, Роберто
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 11.05-04М7.43

Diagnostic value of serum prolidase enzyme activity to predict the liver histological lesions in non-alcoholic fatty liver disease: A surrogate marker to distinguish steatohepatitis from simple steatosis [Text] / Huseyin Kayadibi [et al.] // Dig. Diseases and Sci. - 2009. - Vol. 54, N 8. - P1764-1771 . - ISSN 0163-2116
Перевод заглавия: Диагностическая ценность ферментной активности пролидазы сыворотки крови в прогнозировании гистологических изменений в печени при ее неалкогольной жировой болезни: суррогатный маркер для дифференциальной диагностики стеатогепатита и простого стеатоза
Аннотация: При обследовании больных неалкогольной жировой болезнью печени (54 человека) определяли активность аспартат-, аланинаминотрансфераз и пролидазы в сыворотке крови. Оказалось, что активность пролидазы коррелирует с экстентсивностью жировой инфильтрации паренхимы печени, с лобулярным воспалением в ней и с активностью связанной с неалкогольным ожирением печени болезни. Активность пролидазы позволяет довольно точно прогнозировать степень и стадию патогистологических изменений в печени при ее неалкогольном ожирении. Результаты определения активности сывороточной пролидазы можно использовать в дифференциальной диагностике стеатогепатита и простого стеатоза. Турция, Ardahan Military Hospital, Ardahan. Библ. 24

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.09.07.09
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
НЕАЛКОГОЛЬНАЯ ЖИРОВАЯ БОЛЕЗНЬ
СЫВОРОТКА КРОВИ
ПРОЛИДАЗА
ГИСТОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Kayadibi, Huseyin; Gultepe, Mustafa; Yasar, Bulent; Ince, Ali T.; Ozcan, Omer; Ipcioglu, Osman M.; Kurdas, Oya O.; Bolat, Burhanettin; Benek, Yusuf Z.; Guveli, Hakan; Atalay, Sacide; Ozkara, Selvinaz; Keskin, Ozcan

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 11.06-04М4.208

Diagnostic value of serum prolidase enzyme activity to predict the liver histological lesions in non-alcoholic fatty liver disease: A surrogate marker to distinguish steatohepatitis from simple steatosis [Text] / Huseyin Kayadibi [et al.] // Dig. Diseases and Sci. - 2009. - Vol. 54, N 8. - P1764-1771 . - ISSN 0163-2116
Перевод заглавия: Диагностическая ценность ферментной активности пролидазы сыворотки крови в прогнозировании гистологических изменений в печени при ее неалкогольной жировой болезни: суррогатный маркер для дифференциальной диагностики стеатогепатита и простого стеатоза
Аннотация: При обследовании больных неалкогольной жировой болезнью печени (54 человека) определяли активность аспартат-, аланинаминотрансфераз и пролидазы в сыворотке крови. Оказалось, что активность пролидазы коррелирует с экстентсивностью жировой инфильтрации паренхимы печени, с лобулярным воспалением в ней и с активностью связанной с неалкогольным ожирением печени болезни. Активность пролидазы позволяет довольно точно прогнозировать степень и стадию патогистологических изменений в печени при ее неалкогольном ожирении. Результаты определения активности сывороточной пролидазы можно использовать в дифференциальной диагностике стеатогепатита и простого стеатоза. Турция, Ardahan Military Hospital, Ardahan. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15.99
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
НЕАЛКОГОЛЬНАЯ ЖИРОВАЯ БОЛЕЗНЬ
СЫВОРОТКА КРОВИ
ПРОЛИДАЗА
ГИСТОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Kayadibi, Huseyin; Gultepe, Mustafa; Yasar, Bulent; Ince, Ali T.; Ozcan, Omer; Ipcioglu, Osman M.; Kurdas, Oya O.; Bolat, Burhanettin; Benek, Yusuf Z.; Guveli, Hakan; Atalay, Sacide; Ozkara, Selvinaz; Keskin, Ozcan

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.10-04М4.89

Characteristics of partially purified prolidase from erythrocytes of normal individuals, of two patients with prolidase deficiency, and of the patients' mother [Text] / Toshitaka Ohhashi [et al.] // J. Clin. Biochem. and Nutr. - 1988. - Vol. 5, N 3. - P183-192 . - ISSN 0912-0009
Перевод заглавия: Характеристика частично очищенной пролидазы из эритроцитов нормальных индивидов, двух больных с недостаточностью пролидазы и матери больного
Аннотация: Пролидаза (Прл, КФ 3.4.13.9) является щелочной пептидазой, расщепляющей иминопептиды, содержащие Pro. Фермент был выделен и частично очищен из эритроцитов здоровых людей, б-ных с недостаточностью Прл и матери одного из б-ных. Выделение включало стадии лизиса, обработки суспензией ДЭАЭ-целлюлозы и хроматографии на ионообменнике TSK-ДЭАЭ-5PW при pH 7,0 в линейном (40-250 мМ) градиенте NaCl. Удалось разделить 2 формы Прл (Прл1 и 2) с мол. массами, по данным гель-фильтрации, равными 110 и 185 кДа. Прл1 и Прл2 различались по специфичности: их наиболее специфич. субстратами были, соотв., дипептиды Gly-Pro и Met-Pro. pH-оптимум Прл1 составил 7,7-7,8, а Прл2 - 8,0 по субстрату Phe-Pro. Прл1 активировалась ионами Ca{2}+, Mg{2}+, Ba{2}+, Mn{2}+, Прл2 - Mn{2}+ и Co{2}+. Ингибиторами Прл1 и 2 были Cu{2}+, Cd{2}+, Zn{2}+ и Ni{2}+. Добавление 1 мМ Mn{2}+ препятствовало термич. инактивации при +50'ГРАДУС' С Прл1, но не Прл2. Из нормальных эритроцитов выделены 2 формы Прл, тогда как у б-ных имелась только Прл2, а у матери б-ного - 2 формы, но кол-во Прл1 было ниже нормы. Япония, Kochi Med. School, Nankoku, Kochi 781-51. Библ. 15.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ПРОЛИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПАТОЛОГИЯ
ЭРИТРОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ohhashi, Toshitaka; Ohno, Takashi; Arata, Jiro; Kodama, Hiroyuki

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.12-04Н1.331

Activity of the two prolidase isoforms in rat liver after chronic CCl[4] intoxication [Text] / G. Miech [et al.] // Biomed. Biochim. Acta. - 1988. - Vol. 47, N 12. - P1073-1075
Перевод заглавия: Активность двух изоформ пролидазы печени крыс после хронического отравления CCl[4]
Аннотация: Исследовали активность пролидаз (Пр) печени крыс после хронического введения CCl[4] в течение 6 нед, используя в качестве субстрата дипептиды, включая 1-пролин-глицин, I-пролин-I-метионин, I-пролин-аланин или I-пролин-Iфенилаланин (про-гли, про-мет, про-ала и про-фен). CCl[4] повышал суммарную активность пролидаз вне зависимости от характера субстрата, однако наиболее низкая октивность Пр как до, так и после введения CCl[4] выявлена при использовании про-гли, а одинаково высокая при про-ала и про-мат. После предварительной инкубации 24 ч с MnCl[2] в конц-ии 1 мМ наиболее высокие показатели активности ПР были при про-гли, а самые низкие при про-мет и про-фен. Установили, что при про-гли без инкубации с MnCl[2] определялась только активность ПР I, тогда как во всех остальных условиях оценивалась суммарная активность ПР I и II. С помощью инообменной хроматографии оценили раздельно активность изоферментов до и после воздействия CCl[4]. Обнаружили, что ПР II не определяется после инкубации с MnCl[2] и при про-гли в качестве субстрата. Введение CCl[4] приводило к повышению активности ПР I и II, однако соотношение активности ПР I и II, составлявшее у контрольных животных соотв. 43,2 и 56,8%, существенно не изменялось после воздействия CCl[4] и достигало 39,7 и 60,3%. Сделан вывод, что фиброз печени, вызванный CCl[4], приводит к однотипному повышению активности ПР I и II. Франция, Faculte de Pharmacie, Chatenay-Malabry. Библ. 6.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.07.23
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
ЧЕТЫРЕХХЛОРИСТЫЙ УГЛЕРОД
ПРОЛИДАЗА
ИЗОФОРМЫ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Miech, G.; Myara, I.; Mangeot, M.; Lemonnier, A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.06-04Т6.177

Inhibition of the two isoforms of human hepatic prolidase by the converting enzyme inhibiting antihypertensives [Text] / Claudine Cosson [et al.] // Liver Cells and Diugs. - Paris, London, 1989. - P203-208 . - ISBN 2855983411
Перевод заглавия: Ингибирование двух изоформ пролидазы печени человека антигипертензивными [лекарственными средствами], ингибирующими конвертирующий фермент
Аннотация: Изоформы (ИФ) пролидазы (Пр) выделяли из гомогената печени человека хроматографией на колонке с ДЭАЭ-сефадексом А-50. Каптоприл и периндоприл в конц-ии 3 мМ снижали активность 1-й ИФ Пр до 38% и 83% соотв., а 2-й ИФ - до 6% и 75%. Активность 2-й ИФ Пр снижалась также при воздействии эналаприла, периндоприлата, рамиприла и рамиприлата до 43, 76, 38 и 6% соотв. Преинкубация ИФ Пр на протяжении 24 ч при 37'ГРАДУС' и pH 7,8 в присутствии 1 мМ MnCl[2] в значит. степени защищала ИФ Пр от ингибирующего воздействия изуч. соединений. Сделан вывод, что 1-я ИФ Пр, наиболее активная во внутриклеточном катаболизме проколлагена, наименее чувствительна к ингибирующему действию ингибиторов конвертирующего фермента. Франция, Hopital Broussais, 75674 Paris Cedex 14, Laboratoire de Biochimie. Библ. 16.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.29.15.09.21
Рубрики: АНГИОТЕНЗИН-КОНВЕРТИРУЮЩЕГО ФЕРМЕНТА ИНГИБИТОРЫ
ПРОЛИДАЗА ПЕЧЕНИ
ИЗОФОРМЫ
ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cosson, Claudine; Myara, Isaac; Plouin, Pierre-Francois; Moatti, Nicole

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.10-04М1.235

Oono, Takashi.
Characterization of fibroblasts-derived prolidase -presence to two forms of prolidase [Text] / Takashi Oono, Hiroshi Yasutomi, Jiro Arata // Кэцую сосики = Connect. Tissue. - 1989. - Vol. 21, N 2. - P33-34 . - ISSN 0389-7079
Перевод заглавия: Характеристики пролидазы из фибробластов: наличие двух форм пролидазы
Аннотация: В супернатантах культур фибробластов кожи (ФК) здорового человека при высокоэффективной жидкостной хр-фии (колонка TSK DEAE-5PW) выявляются 2 изофермента пролидазы - I и II. В культурах ФК б-ных с наследственным дефицитом пролидазы изофермент I не выявлен. Япония, Dep. Dermatol., Okayama Univ. Med. Sch., Okayama. Библ. 4.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: ФИБРОБЛАСТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИДАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Yasutomi, Hiroshi; Arata, Jiro

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 15.09-04М6.267

Increased prolidase activity and oxidative stress in PCOS [Text] / N. Hilali [et al.] // Clin. Endocrinol. - 2013. - Vol. 79, N 1. - P105-110 . - ISSN 0300-0664
Перевод заглавия: Повышенные активность пролидазы и окислительный стресс при синдроме поликистозных яичников (СПЯ)
Аннотация: Считается, что металлопротеиназы играют роль в различных патологических процессах, включая воспаление, сердечно-сосудистые заболевания, и, как недавно обнаружено, в дисфункции яичников. Учитывая, что пролидаза (Плд) может быть отнесена к металлопротеиназам (на биохимическом уровне), решили определить активность Плд в Св и окислительный-антиокислительный статус у пациенток с СПЯ. В исследование включили 33 пациенток с СПЯ и 28 здоровых женщин без гиперандрогении. Обнаружили у женщин с СПЯ повышение активности ПЛД и окислительного стресса в Св. Предполагают, что данные нарушения могут быть ассоциированы с повышенным сердечно-сосудистым риском у женщин с СПЯ и/или нерегулярными менструациями, связанными с этим синдромом

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.27.29.11.23
Рубрики: СИНДРОМ ПОЛИКИСТОЗА ЯИЧНИКОВ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ПРОЛИДАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hilali, N.; Vural, M.; Camuzcuoglu, H.; Camuzcuoglu, A.; Aksoy, N.

1-20 21-21

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска