СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕКТИНЛИАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 55
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-55

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.02-04В5.097

Wijesundera, R. L.C.
The effects of Colletotrichum lindemuthianum pectin lyase on bean tissue [Text] / R. L.C. Wijesundera // J. Nat. Sci. Counc. Sri Lanka. - 1993. - Vol. 21, N 1. - P49-62 . - ISSN 0300-9254
Перевод заглавия: Действие пектинлиазы из Colletotrichum lindemuthianum на ткани фасоли
Аннотация: Гомогенный препарат пектинлиазы (PL II, pI 9,7), выделенный из C. lindemuthianum, вызывал утечку ионов К{+} из тканей дисков гипокотелей фасоли. Ферментный препарат вызывал выделение ненасыщенной уроновой к-ты из пектина, изолированных клеточных стенок и тканей гипокотилей фасоли. Анализ продуктов разложения показал, что PL II является эндопектинлиазой. Шри-Ланка, Dep. of Botany, Univ. of Colombo, Colombo 3. Библ. 12.

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.09.15
Рубрики: COLLETOTRICHUM LINDEMUTHIANUM
ПЕКТИНЛИАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФАСОЛЬ
ТКАНИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.56

Martino, Angela.
The separation of pectinlyase from 'бета'-glucosidase in a commercial preparation [Text] / Angela Martino, Pier G. Pifferi, Giovanni Spagna // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 61, N 3. - P255-260 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Отделение пектинлиазы от 'бета'-глюкозидазы в коммерческих [промышленных] процессах
Аннотация: This paper discribes a new, simple and inexpensive procedure for separating pectinlyase (PL, EC 4.2.2.3) from 'бета'-glucosidase ('бета'-glu, EC 3.2.1.21), both of which have potential for use in the beverage processing industry. The method described here, which entails the treatment of crude preparations with bentonite (4%(w/v)) and the acidification of the resulting supernatant to pH 3-5, leads to the production of two enzymic solutions which contain PL and 'бета'-glu, respectively. In both solutions the amount of brown pigment is considerably less than in the crude mixture, and partial purification from extraneous proteins is also achieved. Италия, Dept Industrial Chem. and Materials, Univ. Bologna, V. 1t Risorgimanta 4, 40136 Bologna. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПЕКТИНЛИАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'
РАЗДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Pifferi, Pier G.; Spagna, Giovanni

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.34

Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre [Text] / S. H. Talukder [et al.] // Denpun kagaku = J. Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 4. - P361-364 . - ISSN 0021-5406
Перевод заглавия: Продуцирование пектиназы и ксиланазы клетками Aspergillus sojae и их действие на качественное улучшение волокон джута
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE

Доп.точки доступа:
Talukder, S.H.; Ara, Chaman; Mohiuddin, Ghulam; Rahman, M.Siddiqur

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.150

Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre [Text] / S. H. Talukder [et al.] // Denpun kagaku = J. Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 4. - P361-364 . - ISSN 0021-5406
Перевод заглавия: Продуцирование пектиназы и ксиланазы клетками Aspergillus sojae и их действие на качественное улучшение волокон джута
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE

Доп.точки доступа:
Talukder, S.H.; Ara, Chaman; Mohiuddin, Ghulam; Rahman, M.Siddiqur

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.111

Pectinlyase immobilization on polyamides for application in the food processing industry [Text] / Giovanni Spagna [et al.] // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 59, N 4. - P341-348 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Иммобилизация пектинлиазы на полиамиде для применения в пищевой промышленности

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.02
Рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПОЛИАМИД
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ФРУКТОВЫЕ СОКИ
ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Spagna, Giovanni; Pifferi, Pier G.; Tramontini, Maurilio; Albertini, Alberto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.112

Production, purification, and properties of a pectin layse from Pseudomonas marginalis N6301 [Text] / Naoki Nikaidou [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - P323-324 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Получение, очистка и свойства пектинлиазы из Pseudomonas marginalis N6301
Аннотация: Клетки Pseudomonas marginalis N6301 продуцировали пектинлиазу (EC 4.2.2.10) в среде, где лизис клеток вызывался митомицином C. Фермент был очищен на колонках с карбоксиметилцеллюлозой, гидроксилапатитом и путем гель-фильтрации. Мол. масса фермента составила 34 кД (в присутствии ДДС-NA). Наибольшей стабильностью фермент отличался при pH в районе 6,5. Оптимумы pH и т-ры для активности фермента составили соотв. 8,0 и 30'ГРАДУС'C. Активность значительно ингибировалась 2 мМ N-этилмалеимидом, малеиновым ангидридом и пара-хлормеркурифенилсульфоновой к-той. Далее была очищена пектинлиаза, продуцированная в среде с глицерином. Ее мол. масса оказалась идентичной определенной для фермента, продуцированного в среде с митомицином C. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agr., Tohoku Univ., Sendai 981. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MARGINALIS
ШТАММ N6301 - ПРОДУЦЕНТ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
МИТОМИЦИН C

Доп.точки доступа:
Nikaidou, Naoki; Naganuma, Takatoshi; Kamio, Yoshiyuki; Izaki, Kazuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.100

Production, purification, and properties of a pectin layse from Pseudomonas marginalis N6301 [Text] / Naoki Nikaidou [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - P323-324 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Получение, очистка и свойства пектинлиазы из Pseudomonas marginalis N6301
Аннотация: Клетки Pseudomonas marginalis N6301 продуцировали пектинлиазу (EC 4.2.2.10) в среде, где лизис клеток вызывался митомицином C. Фермент был очищен на колонках с карбоксиметилцеллюлозой, гидроксилапатитом и путем гель-фильтрации. Мол. масса фермента составила 34 кД (в присутствии ДДС-NA). Наибольшей стабильностью фермент отличался при pH в районе 6,5. Оптимумы pH и т-ры для активности фермента составили соотв. 8,0 и 30'ГРАДУС'C. Активность значительно ингибировалась 2 мМ N-этилмалеимидом, малеиновым ангидридом и пара-хлормеркурифенилсульфоновой к-той. Далее была очищена пектинлиаза, продуцированная в среде с глицерином. Ее мол. масса оказалась идентичной определенной для фермента, продуцированного в среде с митомицином C. Япония, Dep. Appl. Biol. Chem., Fac. Agr., Tohoku Univ., Sendai 981. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MARGINALIS (BACT.)
ШТАММ N6301 - ПРОДУЦЕНТ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
МИТОМИЦИН C

Доп.точки доступа:
Nikaidou, Naoki; Naganuma, Takatoshi; Kamio, Yoshiyuki; Izaki, Kazuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.176

Spagna, Giovanni.
Immobilizaton of a pectinlyase from Aspergillus niger for application in food technology [Text] / Giovanni Spagna, Giorgio Pifferi, Edmondo Gilioli // Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 8. - P729-738 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация пектинлиазы из Aspergillus niger для применения в пищевой промышленности
Аннотация: Изучен процесс иммобилизации коммерческой пектинлиазы (PL) из Aspergillus niger в целях применения препарата в производстве фруктовых соков. PL представляет интерес с точки зрения возможности замены др. ферментов, действующих на пектин: полигалактуроназы и пектинэстеразы. PL была иммобилизована путем физической адсорбции, а также путем ковалентного связывания с органическими (целлюлоза и ее производные, XAD-амберлиты) или неорганическими (сульфиды, бентонит) носителями. Наилучшими носителями, обеспечивающими эффективную иммобилизацию при сохранении активности и стабильность препаратов в производственных условиях, оказались акриловая смола XAD7, активированная трихлортриазином, и бентонит, активированный глутаровым альдегидом. Италия, Sch. Specialization in Food Chem. and Technol., Univ. Bologna, Bologna. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПРОИЗВОДСТВО СОКОВ

Доп.точки доступа:
Pifferi, Giorgio; Gilioli, Edmondo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.09-04Т2.68

Гастролиаза-новое лекарственное средство для профилактики и лечения желудочно-кишечных заболеваний [Текст] / Г. Б. Бравова [и др.] // 4 Рос. нац. конгр. "Человек и лекарство", Москва, 8-12 апр., 1997. - М., 1997. - С. 248 . - ISBN 5-85556-022-8
Аннотация: Гастролиаза представляет собой очищенный ферментный препарат, выделенный из микробного сырья, с использованием современных биотехнологических методов. Препарат содержит фермент-пектинлиазу, способный расщеплять межклеточные вещества растительных тканей. Преимущество данного препарата перед другими лекарственными средствами состоит в том, что он способен работать в кишечнике, т. е. при более высоких значениях pH, при которых другие ферменты инактивируются. Биологические исследования субстанции in vitro, проведенные на 8 видах сырья, показали высокую (до 48%) мацерирующую способность препарата. Препарат относится к типу вещества с низкой токсичностью, обладает высокой терапевтической широтой. Исследована биологическая активность гастролиазы in vivo на животных. Полученные результаты указывают на повышение усвояемости, скорости переваривания и эвакуации остатков пищи из ЖКТ, что связано с достаточно высокой биологической активностью гастролиазы в условиях in vivo. Лекарственное средство, содержащее фермент пектинлиазу, оригинально и не имеет аналогов в современной фармацевтической практике

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.37.31 + 341.45.21.61
Рубрики: ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ГАСТРОЛИАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫЙ ТРАКТ
ПИЩЕВАРЕНИЕ
IN VITRO
IN VIVO

Доп.точки доступа:
Бравова, Г.Б.; Елькина, Г.И.; Кивман, Г.Я.; Нестеренко, Е.А.; Смирнова, Т.Е.; Шишкова, Э.А.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.257

Пектолитические ферменты микроорганизмов в клеточной селекции картофеля [Текст] / В. А. Аветисов [и др.] // Докл. РАН. - 1997. - Т. 352, N 1. - С. 127-129 . - ISSN 0869-5652
Аннотация: Проведенные эксперименты показали перспективность использования пектиназ в экспериментах по клеточной селекции картофеля как для оптимизации выращивания изолированных протопластов, так и для отбора регенерантов, устойчивых к различным патогенам. Библ. 12

ГРНТИ	34.31.33

ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КАРТОФЕЛЬ
СЕЛЕКЦИЯ
ПРОТОПЛАСТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА

Доп.точки доступа:
Аветисов, В.А.; Давыдова, Ю.В.; Шарова, А.П.; Мелик-Саркисов, О.С.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.167

Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon [Text] / Itziar Alkorta [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 18, N 2. - P141-146 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация пектинлиазы из Penicillium italicum путем ковалентного связывания с нейлоном
Аннотация: Физико-химические и кинетические свойства пектинлиазы [PNL, поли(метоксигалакуронид)лиазы, Е. С. 4.2.2.10)] из Penicillium italicum, иммобилизованной путем ковалентного связывания на нейлоне, сопоставляли со свойствами свободной пектинлиазы. Определены оптимальные условия иммобилизации пектинлиазы. Оптимум pH иммобилизованного фермента сопоставим с оптимум pH растворенного фермента. Отмечено, что иммобилизованная PNL была более стабильна при значениях pH, меньших, чем pH растворимой PNL. Иммобилизация повышает термостабильность фермента. Иммобилизованная PNL исключительно стабильна при хранении при 4'ГРАДУС'C. Не обнаружено снижения активности иммобилизованного фермента при 12-кратном его использовании. По сравнению с растворимой PNL, иммобилизованная PNL вызывала менее выраженное снижение вязкости пектинового р-ра. Такие свойства иммобилизованной PNL позволяют использовать ее в процессе очистки фруктовых соков при 40'ГРАДУС'С и pH 'ЭКВИВ'3,0. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular, Fac. Ciencials, Univ. Pais Vasco, Bilbao. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ОЧИСТКА ФРУКТОВЫХ СОКОВ
PENICILLIUM ITALICUM (FUNGI)
ИСТОЧНИК ПЕКТИНЛИАЗЫ

Доп.точки доступа:
Alkorta, Itziar; Garbisu, Carlos; Llama, Maria J.; Serra, Juan L.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.09-04В2.139

The three-dimensional structure of Aspergillus niger pectin lyase B at 1.7-A Resolution [Text] / Jacqueline Vitali [et al.] // Plant Physiol. - 1998. - Vol. 116, N 1. - P69-80 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Трехмерная структура пектинлиазы В Aspergillus niger при разрешении 1,7-A
Аннотация: При определении 3-мерной структуры пектинлиазы В использовали кристаллографическую технику с разрешением 1,7-A. В модельной структуре задействованы 359 аминокислот и 339 молекул воды. Полипептид складывается в крупный правовращающий цилиндр, образуемый параллельными спиральными завитками. Из него выступают петли различных размеров и формы. Наибольшая из них включает 53 аминокислотных остатка и свивается в 3 перпендикулярных тяжа. Сопоставлением со сходной структурой пектатлиазы Erwinia chrysanthemi выявлены зоны активных сайтов пектинлиазы В Aspergillus niger. Ее субстратосвязывающий сайт существенно менее гидрофилен, чем у пектатлиазы, и представляет сеть остатков аминокислот Trp и His. Выявленная структура объясняет отсутствие каталитической потребности в Ca{2+} у семьи пектинлиаз, в противоположность пектатлиазам. Сайт, аналогичный Ca{2+}-сайту пектатлиаз, занят положительно заряженными остатками Arg. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of California, Irvine, CA 92512. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ПЕКТИНЛИАЗА
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Vitali, Jacqueline; Schick, Brian; Keste, Harry C.M.; visser, Jaap; Jurnak, Frances

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.237

Liu, Yang.
Nucleotide sequence, organization and expression of rdgA and rdgB genes that regulate pectin lyase production in the plant pathogenic bacterium Erwinia carotovora subsp. carotovora in response to DNA-damaging agents [Text] / Yang Liu, Alita Chatterjee, Arun K. Chatterjee // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 14, N 5. - P999-1010 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность, организация и экспрессия генов rgdA и rgdB, регулирующих продукцию пектин-лиазы у патогенной для растений бактерии Erwinia carotovora subsp. carotovora в ответ на ДНК-повреждающие агенты
Аннотация: У Erwinia carotovora subsp. carotovora штамм 71 (ECC71), продукция пектин-лиазы (I) активируется такими ДНК-повреждающими агентами, как митомицин C (II). Индукция синтеза I у ECC71 зависит от гена recA{+} и локуса rgd. Секвенирование ДНК и анализ РНК показали, что локус rgd состоит из 2 регуляторных генов rgdA и rgdB, образующих разные транскрипц. единицы. Белок RgdA (III) высокогомологичен репрессорам ламбдоидных фагов (особенно 'фи'80), а белок RgdB (IV) - транскрипц. активаторам фага Mu. III и IV имеют мотивы спираль-поворот-спираль. Замена промотора rgdB на индуцируемый изопропилтиогалактозидом промотор lac показала, что ген rgdB может один активировать продукцию I в Escherichia coli. Однако, если экспрессия направляется природными промоторами, для индукции II экспрессии I требуются оба гена rgd. Ген rgdB транскрибируется только после обработки II, а ген rgdA может транскрибироваться и без обработки II. Однако после индукции II новая форма мРНК rgdA, инициированная в другом стартовом сайте, образуется в очень большом количестве. Т. обр. гены rgdA и rgdB у Ecc71 экспрессируются по-разному. США, Dep. of Plant Pathol., Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕКТИНЛИАЗЫ RGDAB
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ERWINIA CAROTOVORA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chatterjee, Alita; Chatterjee, Arun K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.100

Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum [Text] / Rosana Cristina Minussi [et al.] // Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - P246-250 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Сок сахарного тростника индуцирует пектинлиазу и полигалактуроназу у Penicillium griseoroseum
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА

Доп.точки доступа:
Minussi, Rosana Cristina; Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes; Coelho, Jorge Luiz Cavalcante; Silva, Daison Olzany

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.80

Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum [Text] / Rosana Cristina Minussi [et al.] // Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - P246-250 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Сок сахарного тростника индуцирует пектинлиазу и полигалактуроназу у Penicillium griseoroseum
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА

Доп.точки доступа:
Minussi, Rosana Cristina; Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes; Coelho, Jorge Luiz Cavalcante; Silva, Daison Olzany

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.422

Sugar-cane juice induces pectin lyase and polygalacturonase in Penicillium griseoroseum [Text] / Rosana Cristina Minussi [et al.] // Rev. microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - P246-250 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Сок сахарного тростника индуцирует пектинлиазу и полигалактуроназу у Penicillium griseoroseum
Аннотация: Изучали возможность использования заменителей пектина для удешевления процесса получения пектиновых ферментов. Изучали влияние сока сахарного тростника (ССТ) на продукцию пектинлиазы (I) и полигалактуроназы (II) культурой Penicillium griseoroseum. Грибы культивировали в минеральной среде (pH 6,3) при перемешивании (150 rpm) в течение 48 ч при 25'ГРАДУС'С. Показано, что даже при использовании в низких конц-иях ССТ способен индуцировать активность I и II, но не целлюлазную активность у P. griseoroseum. Бразилия, Dep. Microbiol, Nucleo Biotechnol. Apl. Agr., BIOAGRO, Univ. Federal Vicosa, Vicosa, MG. Библ. 16

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM GRISEOROSEUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ
СОК САХАРНОГО ТРОСТНИКА
ПЕКТИНЛИАЗА
ГАЛАКТУРОНИДАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА

Доп.точки доступа:
Minussi, Rosana Cristina; Soares-Ramos, Juliana Rocha Lopes; Coelho, Jorge Luiz Cavalcante; Silva, Daison Olzany

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.131

Ding, Fengping.
Optimization of fermentation conditions for preparation of polygalacturonic acid transeliminase by Erwinia carotovora IFO3830 [Text] / Fengping Ding, Hidetaka Noritomi, Kunio Nagahama // Biotechnol. Progr. - 2001. - Vol. 17, N 2. - P311-317 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Оптимизация условий ферментации для получения трансэлиминазы полигалактуроновой кислоты [при использовании] Erwinia carotovora IFO 3830
Аннотация: Статья посвящена оптимизации условий ферментации для продукции щелочной пектинлиазы (трансэлиминазы полигалактуроновой кислоты, PATE) культурой Erwinia carotovora IFO3830 (E.C. IFO 3830). Изучение влияния состава среды на скорость роста E.C. IFO3830 позволило составить следующий ряд предпочтений: пектинkH[2]PO[4]/Na[2]HPO[4]MgSO[4](NH[4])[2]SO[4] глюкозанатриевая соль L-глутамата, а аналогичное изучение в отношении активности PATE позволило составить иной ряд: глюкозапектиннатриевая соль L-глутаматаKH[2]PO[4]/Na[2]HPO[4]MgSO[4](NH[4])[2]SO[4]. Изученный штамм быстро рос при исходном pH'ЭКВИВ'7,0, и особенно хорошо в щелочном интервале pH 7.0-8.0. Показано, что для штамма E.C. IFO3830 характерен в подобранных условиях очень быстрый рост (t[1/2]=0,2 ч). Показано, что период ферментации 10-20 ч характеризуется высоким уровнем продукции биомассы, а период 25-35 ч - высокой продуктивностью по PATE ферменту. Япония, Dep. Appl. Chem., Tokyo Metropolitan Univ., 1-1 Minamiosawa, Hachioji, Tokyo 192-0397. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ERWINIA CAROTOVORA (BACT.)
ШТАММ IFO3830
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
БИОМАССА
ПРОДУКЦИЯ
ЩЕЛОЧНАЯ ПЕКТИНЛИАЗА
ТРАНСЭЛИМИНАЗА ПОЛИГАЛАКТУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Noritomi, Hidetaka; Nagahama, Kunio

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.49

Afifi, A. F.
Purification and characterization of a pectin lyase produced by Curvularia inaequalis NRRL 13884 on orange peels waste, solid state culture [Text] / A. F. Afifi, E. M. Fawzi, M. A. Foaad // Ann. Microbiol. - 2002. - Vol. 52, N 3. - P287-297 . - ISSN 1590-4261
Перевод заглавия: Очистка и характеристика пектинлиазы продуцируемой Curvularia inaequalis NRRL 13884 на отходах, кожуре апельсинов, [в ходе] твердофазного культивирования
Аннотация: Изучали возможность использования агропромышленных отходов, апельсиновой кожуры, для получения пектинлиазы (E. C. 4.2.2.10) при твердофазном культивировании Curvularia inaequalis (shear) Boedijn NRRL 13884. Наивысший уровень внеклеточной пектинлиазы определялся при использовании упомянутых отходов в качестве индуцирующего субстрата. Фермент был очищен с помощью колоночной хроматографии на Sephadex G-100 и DEAE-Cellulose в 50 раз. Оптимум активности фермента наблюдался при pH 5.0 и 45'ГРАДУС'C. Фермент частично подавлялся Co{2+}, Mn{2+} и Zn{2+}, полностью подавлялся Ag{2+} и Hg{2+}, активировался в присутствии Ca{2+}, Cu{2+}, Mg{2+}, Na{+}, K{+}. Показано, что фермент ингибировался иодацетатом, арсенатом натрия, азидом натрия, перманганатом калия и железосинеродистым калием. EDTA и L-цистеин не влияли на ферментативную активность. K[M] составлял 0,35 мМ. Египет, Dep. Biol. Sci., Fac. Educ., Ain Shams Univ., Heliopolis, Roxy, Cairo. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: CURVULARIA INAEQUALIS (FUNGI)
ШТАММ NRRL 13884
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ТВЕРДОФАЗНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОТХОДЫ
АПЕЛЬСИНОВАЯ КОЖУРА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПЕКТИНЛИАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Fawzi, E.M.; Foaad, M.A.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.05-04Б3.71

Pectinase production by fungal strains in solid-state fermentation using agro-indusctrial bioproduct [Text] / Natalia Martin [et al.] // Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2004. - Vol. 47, N 5. - P813-819 . - ISSN 1516-8913
Перевод заглавия: Продукция пектиназы штаммами грибов в ходе твердофазной ферментации при использовании агро-промышленных биопродуктов
Аннотация: При проведении твердофазной ферментации показало, что недавно выделенные штаммы грибов продуцировали петинлиазу и полигалактуроназу. Штамм Moniliella SB9 и Penicillium sp. EGC5 продуцировали полигалактуроназу и пектинлиазу, используя в качестве субстрата смесь апельсиновой багассы, багассы сахарного тростника и пшеничных отрубей. Полигалактуроназа и пектинлиаза, продуцируемые Moniliella, демонстрировали оптимальную активность при pH 4,5 и 10.0 и температуре 55'ГРАДУС'C и 45'ГРАДУС'C, соответственно, а ферменты, продуцируемые Penicillium sp., проявляли оптимальную активность при pH 4,5-5,0 и 0,0 и 40'ГРАДУС'C, соответственно. Бразилия, Lab. Bioqium. e Microbiol. Aplicada, IBILCE, Sao Jose Rio Preto-SP. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОДУКЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ПЕКТИНЛИАЗА
ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
УСЛОВИЯ
MONILIELLA (FUNGI)
ШТАММ SB9
PENICILLIUM SP. (FUNGI)
ШТАММ EGC5

Доп.точки доступа:
Martin, Natalia; de, Souza Simone Regina; da, Silva Roberto; Gomes, Eleni

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.09-04Б3.61

Свойства фитазы, пектинлиазы и А-галактозидазы Penicillium canescens [Текст] / О. А. Синицына [и др.] // 3 Московский международный конгресс "Биотехнология: состояние и перспективы развития", Москва, 14-18 марта, 2005. - М., 2005. - Ч.2. - С. 212 . - ISBN 5-7237-0372-2
Аннотация: Фитаза, пектинлиза и 'альфа'-галактозидаза - ферменты, продуцируемые многими микроорганизмами - находят все более широкое применение в кормовой, пищевой, текстильной и других отраслях промышленности. С помощью хроматографии на различных носителях из ферментных препаратов мицелиального гриба Penicillium canescens были выделены в гомогенном виде фитаза, пектинлиза и 'альфа'-галактозидаза (Phy A, 63 kD.pI 6,3; Pel A, 39 kD, pI 6,7; 'альфа'-Gal, 61 kD, pI 5,8). Были исследованы свойства выделенных ферментов: субстратная специфичность по широкому кругу субстратов, рН и температурный оптимумы активности, стабильность при различных значениях температуры и рН, влияние различных эффекторов на каталитическую активность и стабильность (в том числе, ионов металлов, органических соединений). Кроме того, в ходе лабораторных испытаний (in vitro кормовые тесты на примере обработки кукурузной и соевой муки Phy A и 'альфа'-Gal; осветление соков Pel A; обработка текстильных изделий Pel A) была продемонстрирована высокая эффективность всех трех выделенных ферментов. Россия, МГУ им. М. В. Ломоносова, хим. ф-т, Москва, 119992

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM CANESCENS (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФИТАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА

Доп.точки доступа:
Синицына, О.А.; Федорова, Е.А.; Вакар, И.М.; Семенова, М.В.; Соколова, Л.М.; Окунев, О.Н.; Вавилова, Е.А.; Бубнова, Т.М.; Чулкин, А.М.; Винецкий, Ю.П.; Синицын, А.П.

1-20 21-40 41-55

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска