Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МИОЗИН I<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.301

    Breckler, Jennifer.
    Myosin I localizes to the midbody region during mammalian cytokinesis [Text] / Jennifer Breckler, Beth Burnside // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1994. - Vol. 29, N 4. - P312-320 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Миозин I локализуется в срединной области в процессе цитокинеза клеток млекопитающих
Аннотация: Как известно, контрактильное кольцо, формирующееся в процессе разделения Кл на последних стадиях цитокинеза, состоит из филаментозного миозина II. Использовав антитела против миозина I, авт. установили, что в позднем митозе миозин I локализуется в экваториальной плоскости в Кл 3Т3 и на полярных концах амебоидных Кл. Этот белок концентрируется в поперечном диске, расположенном в кортикальной области борозды дробления Кл. Предполагается участие нефиламентозного миозина I в функционировании контрактильного кольца. США, [B. B.] Dep. Mol. & Cell Biol., Life Sciences Addition Building, Rm. 335, Univ. California, Berkeley, CA 94720. Библ. 46
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: МИТОЗ
ЦИТОКИНЕЗ
КОНТРАКТИЛЬНОЕ КОЛЬЦО
БОРОЗДА ДРОБЛЕНИЯ КЛЕТКИ
МИОЗИН I
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Burnside, Beth
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.820

    Balish, Mitchell F.
    Identification of brush border myosin-I in liver and testis [Text] / Mitchell F. Balish, Lynne M. Coluccio // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 211, N 1. - P331-339 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Идентификация миозина-I щеточной каемки в печени и семенниках
Аннотация: Используя ревертазную полимеразную цепную реакцию идентифицировали экспрессию мРНК миозина-I щеточной каемки во многих тканях крысы, в том числе в печени и семенниках. Отметили возможность альтернативного сплайсинга первичного транскрипта гена миозина-I щеточной каемки в семенниках крысы. США, Dep. Biochem., Emory Univ. Sch. Med., Atlanta, GA 30322. Библ. 29
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.39.07
Рубрики: МИОЗИН I
РНК МАТРИЧНАЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ТКАНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Coluccio, Lynne M.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.02-04М4.39

    Williams, Roger.
    Phosphorylation of myosin-I from rat liver by protein kinase C reduces calmodulin binding [Text] / Roger Williams, Lynne M. Colucio // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 216, N 1. - P90-102 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Фосфорилирование миозина-I из печени крысы протеинкиназой C ослабляет связывание кальмодулина
Аннотация: Из печени крысы выделены три изоформы ассоциированного с цитоскелетом механохимического фермента, известного как миозин-I, причем каждая изоформа выделяется совместно с кальмодулином. Инкубация очищенных миозинов-I с протеинкиназой C['гамма'] и {32}P-АТФ приводит к фосфорилированию тяжелых цепей миозина-I. После фосфорилирования изоформы миозина-I связывают меньше радиоактивно меченного кальмодулина в тесте на связывание по сравнению с контрольными образцами. Поскольку очищенные изоформы являются фосфобелками, что подтверждено иммуноблоттингом с моноклональными антителами, которые распознают фосфоаминокислоты, эти результаты показывают, что фосфорилирование может играть роль в регуляции функционирования миозина-I. США, Dep. Biochem., Emory Univ. Sch. Med., Atlanta, GA. Библ. 37
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИН I
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
РОЛЬ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Colucio, Lynne M.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04Я6.41

    McGoldrick, Carol A.
    myoA of Aspergillus nidulans encodes an essential myosin I required for secretion and polarized growth [Text] / Carol A. McGoldrick, Carol Gruver, Gregory S. May // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 4. - P577-587 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: У Aspergillus nidulans myoA кодирует незаменимый миозин I, необходимый для секреции и поляризованного роста
Аннотация: Новый незаменимый миозин I myoA A. nidulans по последовательности из 1249 аминокислот сходен с миозинами I амеб. Показано повышение содержания MYOA в растущих верхушечных концах гифов. Индуцировав разрывы в myoA путем гомологической рекомбинации, показали необходимость этого миозина I для жизнеспособности клеток. В условно-летальной линии с прорастанием на индуцирующей среде происходит поляризованный рост с апикальным вытягиванием как у дикого типа. На репрессирующей среде мутант myoA образует неспособные к формированию гифов увеличенные клетки, впоследствии погибающие; такие мутантные клетки на репрессирующей среде секретируют меньшее кол-во кислой фосфатазы. США [G. S. M.], Dep. Cell Biol., Baylor Coll. Med., Houston, TX, 77030. Библ. 65
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН MYO A
ПРОДУКТ
МИОЗИН I
РОСТ
ПОЛЯРИЗОВАННЫЙ
ЭКЗОЦИТОЗ
ASPERGILLUS NIDULANS

Доп.точки доступа:
Gruver, Carol; May, Gregory S.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.11-04Я6.77

   
    Evidence for the presence of myosin I in the nucleus [Text] / Grzegorz Nowak [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P17176-17181 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Доказательство наличия миозина I в ядрах
Аннотация: Описано получение и аффинная очистка поликлональных антител к миозину I надпочечников (МН), к-рые узнают МН в р-ции иммуноблотинга и подавляют актин-активируемую АТФазную активность очищенного МН. Эти антитела связываются также с 120 кД-белком экстрактов различных тканей и клеточных линий человека. По данным флуоресцентной микроскопии, иммунореактивный МН локализован в околоядерном пространстве и в ядрах клеток 3T3 и ооцитов мыши. Ядерная локализация МН подтверждена также конфокальной и иммуноэлектронной микроскопией, к-рая продемонстрировала ассоциацию МН с ядрышковыми структурами, участвующими в транскрипции генов рРНК. Сделан вывод о внутриядерной локализации 120 кД-МН. США, Dep. Physiol., Biophys., Univ. Illinois, Chicago, IL 60612-7246. Библ. 48
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: МИОЗИН I
ЯДРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ 3T3
ООЦИТЫ МЫШИ

Доп.точки доступа:
Nowak, Grzegorz; Pestic-Dragovich, Lidija; hozak, Pavel; Philimonenko, Anatoly; Simerly, Cal; Schatten, Gerald; de, Lanerolle Primal
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.04-04М4.46

    Coluccio, Lynne M.
    Transient kinetic analysis of the 130-kDa myosin I (MYR-1 gene product) from rat liver. A myosin I designed for maintenance of tension? [Text] / Lynne M. Coluccio, Michael A. Geeves // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 31. - P21575-21580 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Анализ кратковременной кинетики миозина I (130 кД) (продукта гена MYR-1) из печени крысы: миозин I, сконструированный для поддержания натяжения?
Аннотация: Продукт гена MYR-1 (130 кД) из числа миозинов I класса млекопитающих участвует в транслокации актиновых филаментов. Изучив ферментативные свойства Ml(130), показали, что Mg{2+}-АТФазная активность повышается в отсутствие Ca{2+} пропорционально концентрации актина: вызванная АТФ диссоциация для актина-MT(130) протекает гораздо медленнее, чем для других миозинов; АДФ связывается с актином-Ml(130) с аффинностью около 10 мкМ и конкурирует с вызванной АТФ диссоциацией актина-Ml(130) (константа скорости высвобождения АДФ из актина-Ml(130) равна 2/сек), скорость вызванной АТФ диссоциации актина-Ml(130) и высвобождения АДФ в 2- 3 раза выше в присутствии CaCl[2]; аффинность Ml(130) в отношении актина (15 нМ) типична для миозинов. Таким образом, Ml(130) хорошо адаптирован для создания натяжения в кортиальном слое. Великобритания, Dep. Biosci., Univ. Kent, Canterbury, Kent CT2 7NJ. Библ. 47
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИН I
АКТИН
СВЯЗЫВАНИЕ
КИНЕТИКА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Geeves, Michael A.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.10-04Б2.340

   
    Functional characterization of myosin I tail regions in Candida albicans [Text] / Ursula Oberholzer [et al.] // Eukaryot. Cell. - 2004. - Vol. 3, N 5. - P1272-1286 . - ISSN 1535-9778
Перевод заглавия: Функциональная характеристика хвостовых районов миозина I в Candida albicans
Аннотация: Миозин I требуется для роста гиф в патогенных дрожжах Candida albicans. Исследовали специфичные функции миозина I с помощью делеционного анализа 5 шейных и хвостовых районов. Для образования гиф были необходимы район TP1 и мотивы IQ. Район TH2 важен для оптимального роста гиф. Все районы требовались для локализации миозина на вершине гифы, а все домены были необходимы для связи миозина I с актиновым комплексом. Локализация кортикального актина на вершины гифы также зависела от миозина I. Двойная делеция доменов A и SH3 приводила к деполяризации распределения кортикального актина без изменения способности мутанта образовывать гифы, что позволило сделать вывод о различных функциях миозина в этих процессах. Способность образовывать гифы в мутантах строго коррелировала с эндоцитозом. Выдвинули предположение, что изменение поглощения ферментов клеточной стенки и избыток плазматических мембран играют решающую роль в образовании гиф. Канада, Genetics Group, Biotechnology Research Inst., Nat. Res. Council of Canada. Библ. 73
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: ГИФЫ
РОСТ
БЕЛОК
МИОЗИН I
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРМЕНТЫ
МЕХАНИЗМ
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Oberholzer, Ursula; Iouk, Tatiana L.; Thomas, David Y.; Whiteway, Malcolm
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.10-04Б4.80

   
    Functional characterization of myosin I tail regions in Candida albicans [Text] / Ursula Oberholzer [et al.] // Eukaryot. Cell. - 2004. - Vol. 3, N 5. - P1272-1286 . - ISSN 1535-9778
Перевод заглавия: Функциональная характеристика хвостовых районов миозина I в Candida albicans
Аннотация: Миозин I требуется для роста гиф в патогенных дрожжах Candida albicans. Исследовали специфичные функции миозина I с помощью делеционного анализа 5 шейных и хвостовых районов. Для образования гиф были необходимы район TP1 и мотивы IQ. Район TH2 важен для оптимального роста гиф. Все районы требовались для локализации миозина на вершине гифы, а все домены были необходимы для связи миозина I с актиновым комплексом. Локализация кортикального актина на вершины гифы также зависела от миозина I. Двойная делеция доменов A и SH3 приводила к деполяризации распределения кортикального актина без изменения способности мутанта образовывать гифы, что позволило сделать вывод о различных функциях миозина в этих процессах. Способность образовывать гифы в мутантах строго коррелировала с эндоцитозом. Выдвинули предположение, что изменение поглощения ферментов клеточной стенки и избыток плазматических мембран играют решающую роль в образовании гиф. Канада, Genetics Group, Biotechnology Research Inst., Nat. Res. Council of Canada. Библ. 73
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: ГИФЫ
РОСТ
БЕЛОК
МИОЗИН I
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРМЕНТЫ
МЕХАНИЗМ
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Oberholzer, Ursula; Iouk, Tatiana L.; Thomas, David Y.; Whiteway, Malcolm
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.04-04М1.79

    Adams, Richard J.
    Binding of myosin I to membrane lipids [Text] / Richard J. Adams, Thomas D. Pollard // Nature. - 1989. - Vol. 340, N 6234. - P565-568 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Присоединение миозина I к мембранным липидам
Аннотация: Миозин с одной головкой (МI), впервые был выделен из Acanthamoeba и впоследствии обнаружен в других видах простейших. Предполагалось, что MI приспособлен для перемещения мембранных пузырьков вдоль актиновых филаментов in vivo. В настоящей работе фракции чистого MIA и MIB Acanthamoeba ассоциировали с реконструированными NaoH-экстрагированными мембранами последней. Присоединение обеих фракций MIA и MIB к мембранам ингибируется на 50% 100 мМ NaCl и на 100% 250 мМ NaCl. Местом присоединения MI к мембранам является часть полипептида тяжелой цепи между 670 и 920 остатками недалеко от АТФнечувствительного участка места связывания актина у С-конца молекулы. Предполагается, что второй участок с М. м. 100 кД для связывания с мембраной находится ближе к Nконцу полипептидной цепи головки MI. USA, Dept. of Cell Biol. and Anat., Johns Hopkins Med. School, Baltimore, Mariland, 21205. Библ. 32.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09 + 341.19.17.07.11
Рубрики: МИОЗИН
МИОЗИН I
БИОМЕМБРАНЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ЛИПИДЫ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
ACANTHAMOEBA

Доп.точки доступа:
Pollard, Thomas D.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.375

   
    Homology of a yeast actin-binding protein to signal transduction proteins and myosin-I [Text] / David G. Drubin [et al.] // Nature. - 1989. - Vol. 343, N 6255. - P288-290 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Гомология между связывающимся с актином белком дрожжей и белками преобразования сигнала и миозином-I
Аннотация: Клонирован ген АВР1 Succharomyces cerevisiae, кодирующий связывающийся с актином белок АВР1[р]. Предсказанный на основе нуклеотидной последовательности гена белок АВР1[р] имеет мол. м. 65500 Д и отличается высокой гидрофильностью, высокой кислотностью (pI=4,6; суммарный заряд равен -45) и повышенным содержанием остатков пролина (11,2%). На С-конце белка АВР1[р] идентифицирована область (50 аминокисл. остатков), высокогомологичная Сконцу миозина I и SH3-доменам некаталитических областей нерецепторных тирозинкиназ (включая тирозинкиназы, кодируемые онкогенами c-src и c-abl), фосфолипазы С'гамма' и 'альфа'спектрина. Ил. 3. Библ. 30. США, Dep. of Biol., Massachusetts Inst. of Technol. Cambridge, MA 02139.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.09
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА СВЯЗЫВАЮЩЕГОСЯ С АКТИНОМ АВР1
КЛОНИРОВАНИЕ
АКТИНСВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ
БЕЛКИ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ СИГНАЛА
МИОЗИН I

Доп.точки доступа:
Drubin, David G.; Mulholland, Jon; Zhu, Zhimin; Botstein, David
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 93.07-04И1.039

    Baines, Ivan C.
    Differential localization of Acanthamoeba myosin I isoforms [Text] / Ivan C. Baines, Hanna Brzeska, Edward D. Korn // I. Cell. Biol. - 1992. - Vol. 119, N 5. - P1193-1203 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Дифференциальная локализация изоформ миозина I Acanthamoeba
Аннотация: По данным иммунофлуоресцентного и иммуноэлектронномикроскопического исследования, миозин IA локализовался почти исключительно в цитоплазме, а миозин IB и миозин IC были связаны гл. обр. с плазматической мембраной и мембранами вакуолей. Обсуждается функция изоформ миозина I у амеб. США, Lab. of Cell Ciology, National Heart, Lung and Blood Inst., National Inst. of Health, Bethesda, Maryland 20892. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.09.09.29
Рубрики: САРКОДОВЫЕ
ACANTHAMOEBA (SARC.)
МИОЗИН I
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Brzeska, Hanna; Korn, Edward D.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.10-04Я6.82

    Wagner, Mark C.
    Tissue distribution and subcellular localization of mammalian myosin I [Text] / Mark C. Wagner, Barbara Barylko, Joseph P. Albanesi // J. Cell Biol. - 1992. - Vol. 119, N 1. - P163-170 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Тканевое распределение и субклеточная локализация миозина I млекопитающих
Аннотация: Методом иммунофлуоресцетной микроскопии и с помощью моноклонального антитела против очищенного миозина I, выделенного из надпочечников быка, показали, что миозин I (нефиламентная, содержащая одну "головку" миозина актинактивируемая АТФаза) в Кл разных типов (почек быка (MDBK) и крысы (NRK), мозга крысы и феохромоцитомы крысы (РС12), фибробластах (Swiss 3T3) и Кл СНО) локализуется на периферии Кл. Наибольшее содержание миозина I обнаружили в наиболее подвижных частях Кл (филоподии, ламеллоподии и конусы роста), что свидетельствует о его двигательной функции на плазматической мембране. США, Dep. of Pharmacol., Univ. of Texas Southwestern Med. Center, Dallas, TX 75235. Библ. 33.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АКТИН-АКИВИРУЕМАЯ АТФАЗА
МИОЗИН I
ТКАНЕВОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КЛЕТОЧНАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
КЛЕТКИ CHO
КЛЕТКИ MDBK

Доп.точки доступа:
Barylko, Barbara; Albanesi, Joseph P.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)