СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ИНТЕРМЕДИАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 42
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-42

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.141

Salvi, N. A.
Microbial synthesis of S(+)-1-(2-furyl)-3-pentanol: A pheromone intermediate of bark beetle [Text] / N. A. Salvi, S. S. Rane, S. R. Udupa // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P285-290 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Микробный синтез S(+)-1-(2-фурил)-3-пентанола: интермедиат феромона жука-короеда
Аннотация: Необходимость данного исследования была продиктована безусловной перспективностью (простота, низкая цена) микробиологических методов, способных заменить дорогостоящий органический синтез хиральных спиртов из прохиральных кетонов. Разработан микробиологический метод получения ключевого интермедиата синтеза холкоргана (феромона жука-короеда) S(+)-1-(2-фурил)-3-пентанола. Суть метода заключается в микробическом восстановлении 1-(2-фурил)-1-пентен-3-она при использовании культуры Rhizopus arrhizus. Индия, Microbial. Chem. Section, Bio-Organic Div., BARC Trombay, Bombay 400085. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: S(+)-1-(2-ФУРИЛ)-3-ПЕНТАНОЛ
МИКРОБНЫЙ СИНТЕЗ
ИНТЕРМЕДИАТ ФЕРОМОНА ЖУКА-КОРОЕДА
RHIZOPUS ARRHIZUS (FUNGI)
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Rane, S.S.; Udupa, S.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.49

Salvi, N. A.
Microbial synthesis of S(+)-1-(2-furyl)-3-pentanol: A pheromone intermediate of bark beetle [Text] / N. A. Salvi, S. S. Rane, S. R. Udupa // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P285-290 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Микробный синтез S(+)-1-(2-фурил)-3-пентанола: интермедиат феромона жука-короеда
Аннотация: Необходимость данного исследования была продиктована безусловной перспективностью (простота, низкая цена) микробиологических методов, способных заменить дорогостоящий органический синтез хиральных спиртов из прохиральных кетонов. Разработан микробиологический метод получения ключевого интермедиата синтеза холкоргана (феромона жука-короеда) S(+)-1-(2-фурил)-3-пентанола. Суть метода заключается в микробическом восстановлении 1-(2-фурил)-1-пентен-3-она при использовании культуры Rhizopus arrhizus. Индия, Microbial. Chem. Section, Bio-Organic Div., BARC Trombay, Bombay 400085. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: S(+)-1-(2-ФУРИЛ)-3-ПЕНТАНОЛ
МИКРОБНЫЙ СИНТЕЗ
ИНТЕРМЕДИАТ ФЕРОМОНА ЖУКА-КОРОЕДА
RHIZOPUS ARRHIZUS (FUNGI)
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Rane, S.S.; Udupa, S.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 98.02-04А4.378

Kiefhaber, Thomas.
Direct NMR evidence for an intermediate preceding the rate-limiting step in the unfolding of ribonuclease A [Text] / Thomas Kiefhaber, Alexander M. Labhardt, Robert L. Baldwin // Nature. - 1995. - Vol. 375, N 6531. - P513-515 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Прямое доказательство методом ЯМР существования интермедиата перед лимитирующей скорость стадией при разворачивании рибонуклеазы A
Аннотация: Методами КД и {1}H-ЯМР исследовали процессы денатурации РНКазы A в 4,5 М и 5,8 М хлориде гуанидиния. Из анализа кинетики снижения интенсивности сигналов C{'гамма'}H[3] Val63 и C{'дельта'}H[2] Pro117 установлено, что процесс денатурации идет через этап быстрого образования структурного интермедиата с последующим достаточно медленным разворачиванием белковой глобулы. На основе полученных данных предполагается, что образование интермедиата происходит вследствие разрушения водородных связей в м-ле белка, и этот процесс идет быстрее, чем устранение специфических взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Швейцария, Abt. Biophys. Chem., Biozentrum Univ., CH-4056 Basel. Библ. 17

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: РИБОНУКЛЕАЗА A
ДЕНАТУРАЦИЯ ХЛОРИДОМ ГУАНИДИНИЯ
КИНЕТИКА
ИНТЕРМЕДИАТ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Labhardt, Alexander M.; Baldwin, Robert L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.02-04В2.143

Random mutagenesis of the cAMP chemoattractant receptor, cAR1, of Dictyostelium. Mutant classes that cause discrete shifts in agonist affinity and lock the receptor in a novel activational intermediate [Text] / Ji-Yun Kim [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 4. - P2060-2068 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Неспецифический мутагенез цАМФ хемоаттрактантного рецептора, цАРц1, Dictyostelium. Классы мутантов, которые вызывают отдельные сдвиги в сродстве агониста и блокируют рецептор в новом активированном интермедиате
Аннотация: С использованием полимеразной цепной р-ции проведен неспецифический мутагенез большей части последовательности цАМФ хемоаттрактантного рецептора (цАРц1) Dictyostelium от TMIII через проксимальную часть цитоплазматического хвоста. Около 90% мутантов при экспрессии в рецепторные клетки заменяли цАРц1 дикого типа. Около 2% мутантов теряли свою функцию. Скрининг 'ЭКВИВ'100 этих мутантов позволил разделить их на 2 класса: один характеризовался дефектом в связывании цАМФ, который восстанавливался при высокой конц-ии соли. Другой имел пониженное сродство при всех условиях. Сделан вывод о существовании, по-крайней мере, двух активированных состояний цАРц1, которые могут узнаваться различными эффекторами. США, Dep. Biol. Chem., Johns Hopkins Univ., Sch. Med., MD 21205. Библ. 50

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕЦЕПТОР ХЕМОАТТРАКТАНОВ CAP1
БЛОКИРОВАНИЕ
НОВЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ
DICTYOSTELIUM

Доп.точки доступа:
Kim, Ji-Yun; Caterina, Michael J.; Milne, Jacqueline L.S.; Lin, Kenneth C.; Borleis, Jane A.; Devreotes, Peter N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.01-04Б4.148

Effects of mutations of the 'альфа'His45 residue of Vibrio harveyi luciferase on the yield and reactivity of the flavin peroxide intermediate [Text] / Hui Li [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 14. - P4409-4415 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Влияние мутаций по остатку 'альфа'His45 люциферазы Vibro harveyi на образование и реакционную способность флавин-пероксидного промежуточного соединения
Аннотация: Изучали роль остатка 'альфа'His45 люциферазы в образовании и реакционной способности флавин-4a-гидропероксидного промежуточного соединения II. Получено 14 мутантных форм фермента, в к-рых 'альфа'His45 заменен на др. аминокислотные остатки. Для нативной люциферазы значения K[M] для деканаля и ФМН-H[2] равны 2,8 и 0,5 мкМ соотв., а константа скорости распада промежуточного соединения II составляет 3,0 мин{-1}. Для большинства полученных мутантов значения K[M] для ФMH-H[2] и деканаля изменяются незначительно. Однако для 'альфа'His45Ser, 'альфа'His45Gln и 'альфа'His45Gys K[M] для ФМН-Н[2] повышаются до 156,1, 101,2 и 43,1 мкМ соотв. Заметное повышение K[M] для деканаля наблюдается для мутантов, полученных путем замещения 'альфа'His45 на Leu, Gln или Met. У всех мутантов резко снижена биолюминесцентная активность. Значения константы скорости распада промежуточного соединения II увеличены у мутантных форм люциферазы в 2-5 раз. США, Dep. Biol. Biochem., Univ. Houston, Houston, TX 77204-5513. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ФЛАВИН-ПЕРОКСИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
РЕАКЦИОННАЯ СПОСОБНОСТЬ
МУТАЦИИ ПО ОСТАТКУ 'АЛЬФА'-ГИСТИДИНА-45
ВЛИЯНИЕ
VIBRIO HARVEYI

Доп.точки доступа:
Li, Hui; Ortego, Beatrice C.; Maillard, Karine I.; Willson, Richard C.; Tu, Shiao-Chun

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.03-04Б2.86

Krauss, Oliver.
Studies on the folding and unfolding of glycerol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus [Text] / Oliver Krauss, Vicky L. Drewett, Michael G. Gore // Biochem. Soc. Trans. - 1998. - Vol. 26, N 3. - S278 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Изучение укладки и разворачивания глицериндегидрогеназы из Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Методами белковой флуоресценции и КД показано, что интермедиат ренатурации тетрамерной глицериндегидрогеназы из формы, денатурированной при pH 12-13, стабилизируется при pH 11 и имеет структуру расплавленной глобулы. Сигнал КД за счет укладки ароматических групп снижается в зоне pH 10-11, а сигнал за счет укладки вторичной структуры не изменяется при pH от 5 до 11. Олигомеры же разрушаются при pH 9,5-10, т. е. диссоциация завершается до начала разворачивания третичной структуры субъединиц. Изменения КД с ростом pH для мономерных мутантов (напр., C208H) не отличаются от изменений белка дикого типа. Эти результаты подтверждаются и данными спектрофлуорометрии: изменения спектров флуоресценции при росте pH от 7,0 до 11,0 и, далее, до 12,0 почти одинаковы для белка дикого типа и мутанта C208H. Это означает, что изменение флуоресценции определяется структурой субъединиц, а не состоянием олигомеризации. Великобритания, Div. Biochem. & Mol. Biol., Sch. Biol. Sci., Univ. Southampton, Southampton, SO16 7PX. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИЦЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ
РЕНАТУРАЦИЯ
ИНТЕРМЕДИАТ
ОЛИГОМЕРЫ
КД И ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS

Доп.точки доступа:
Drewett, Vicky L.; Gore, Michael G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.195

Kinetic and X-ray structural studies of three mutant E. coli alkaline phosphatases: Insights into the catalytic mechanism without the nucleophile Ser102 [Text] / Boguslaw Stec [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 3. - P647-662 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Кинетическое и рентгеноструктурное изучение трех мутантов щелочной фосфатазы Escherichia coli: взгляд на каталитический механизм [не использующий] нуклеофильный [остаток] ser[102]
Аннотация: Щелочная фосфатаза (I) Escherichia coli катализирует реакцию гидролиза с образованием в кач-ве промежуточного продукта фосфосерина в положении 102. Сконструированы мутанты I с заменами S102G (IA), S102A (IB) и S102C (IC). Каталитическая эффективность IA, IB, и IC (k[cat]/K[M]) понижена соотв. в 6*10{5}, 10{5} и 10{4} раз по сравнению с I дикого типа. IA, IB и IC кристаллизованы в новой кристаллической форме, соотв. пространственной группе P6[3]22. Рентгеноструктурный анализ показал, что все мутанты I содержат фосфат в активном центре и по 3-мерной структуре мало отличаются от I дикого типа. Фосфат занимает в IA и IB такое же положение, как в I, а в IC смещен на 2,5 A. Полученные данные позволяют объяснить различия каталитической эффективности мутантных I и дают информацию о механизмах действия др. фосфатаз, не использующих нуклеофильный ser. США, Dep. Chem., Merkart Chem. Ctr., Boston Coll., Chestnut Hill, MA 02138. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
МУТАНТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
СЕРИН
ФОСФОСЕРИНОВЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stec, Boguslaw; Hehir, Michael J.; Brennan, Christopher; Nolte, Matthias; Kantrowitz, Evan R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.10-04М4.45

X-ray structures along the reaction pathway of cyclodextrin glycosyltransferase elucidate catalysis in the 'альфа'-amylase family [Text] / Joost C. M. Uitdehaag [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 5. - P432-436 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Кристаллические структуры вдоль реакционного пути циклодекстрингликозилтрансферазы выявляют механизм катализа ферментов семейства 'альфа'-амилаз
Аннотация: Циклодекстрингликозилтрансфераза, принадлежащая к сем. 'альфа'-амилаз, для расщепления 'альфа'-связанных полимеров глюкозы использует механизм двойного смещения. Методом РСА определены кристаллические структуры двух комплексов этого фермента с интактным субстратом (разрешение 2,1 A) и с ковалентно связанным интермедиатом р-ции (разрешение 1,8 A). Эти структуры продемонстрировали деформацию субстрата и ковалентный характер интермедиата и впервые показали на атомном уровне механизм протекания катализа в ферментах сем. 'альфа'-амилаз с концертным участием остатков активного центра. Нидерланды, BIOSON Res. Inst., 9747 AG Groningen. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СУБСТРАТ
ИНТЕРМЕДИАТ РЕАКЦИИ
КОМПЛЕКСЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
СЕМЕЙСТВО 'АЛЬФА'-АМИЛАЗ

Доп.точки доступа:
Uitdehaag, Joost C.M.; Mosi, Renee; Kalk, Kor H.; van, der Veen Bart A.; Dijkhuizen, Lubbert; Withers, Stephen G.; Dijkstra, Bauke W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.10

Catalytic iron(II) oxidation in the non-haem ferritin of Escherichia coli: The early intermediate is not an iron tyrosinate [Text] / Zhongwei Zhao [et al.] // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1997. - N 21. - P3977-3978 . - ISSN 0300-9246
Перевод заглавия: Каталитическое окисление железа(II) в негемовом ферритине Escherichia coli. Ранний интермедиат не является тирозинатом железа

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.02
Рубрики: ФЕРРИТИН
НЕГЕМОВЫЙ ФЕРРИТИН
МУТАНТЫ
ЖЕЛЕЗО(II)
КАТАЛИТИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Zhao, Zhongwei; Treffry, Amyra; Quail, Michael A.; Guest, John R.; Harrison, Pauline M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.280

Nonequilibrium mechanism of transcription termination from observations of single RNA polymerase molecules [Text] / Hong Yin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96, N 23. - P13124-13129 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Неравновесный механизм терминации транскрипции из наблюдений за одиночными молекулами РНК-полимеразы
Аннотация: Для установления кинетич. механизма терминации транскрипции на характеристич. терминаторах (ХТ) у кишечных бактерий методами световой микроскопии изучено поведение молекул РНК-полимеразы Escherichia coli (I), иммобилизированных на поверхности in vitro. Молекула I остается на канонич. ХТ в течение 'ПРИБЛ='64 сек перед освобождением ДНК. Это указало на существование неспособного к элонгации интермедиата /НЭИ/ у терминирующих транскрипц. комплексов, но не у комплексов, вызывающих сквозное считывание ХТ. Анализ времени жизни НЭИ указал на полный минимальный механизм терминации, в к-ром образование НЭИ необходимо и достаточно для индукции освобождения I на ХТ. Полученные данные позволили предположить, что ХТ функционируют в неравновесном процессе, в к-ром эффективность ХТ определяется относительными скоростями включения нуклеотидов в РНК и вхождения транскрипц. комплекса в состояние НЭИ. США, Dep. Biochem., Brandeis Univ., Waltham, MA 02454-9110. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
РНК-ПОЛИМЕРАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ХАРАКТЕРИСТИЧЕСКИЙ ТЕРМИНАТОР
ИНТЕРМЕДИАТ
НЕСПОСОБНОСТЬ К ЭЛОНГАЦИИ
НЕРАВНОВЕСНЫЙ МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yin, Hong; Artsimovetch, Irina; Landick, Robert; Gelles, Jeff

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.317

Determinants for Escherichia coli RNA polymerase assembly within the 'бета' subunit [Text] / Yi Wang [et al.] // J. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 270, N 5. - P648-662 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Детерминанты сборки РНК-полимеразы Escherichia coli в (ее) 'бета'-субъединице
Аннотация: Исследовали структурные элементы 'бета'-субъединицы (СЕ) РНК-полимеразы (РП) Escherichia coli, необходимые для ее связывания с 'альфа'-СЕ и образования стабильного 'альфа'[2]'бета'-интермедиата сборки РП, а также - для рекрутирования 'бета''-СЕ на последних стадиях сборки РП. Показано, что эти взаимодействия СЕ опосредуются двумя консервативными элементами (H и I), локализованными около C-конца 'бета'-СЕ. США, Lab. Mol. Biophys., Rockfeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
СБОРКА
ДЕТЕРМИНАНТЫ
'АЛЬФА'[2]'БЕТА'-ИНТЕРМЕДИАТ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Wang, Yi; Severinov, Konstantin; Loizos, Nick; Fenyo, David; Heyduk, Ewa; Heyduk, Tomasz; Chait, Brian T.; Darst, Seth A.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.19

Wallace, Louise A.
A topologically conserved aliphatic residue in 'альфа'-helix 6 stabilizes the hydrophobic core in domain II of glutathione transferases and is a structural determinant for the unfolding pathway [Text] / Louise A. Wallace, Gregory L. Blatch, Heini W. Dirr // Biochem. J. - 1998. - Vol. 336, N 2. - P413-418 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Топологически консервативный алифатический остаток 'альфа'-спирали 6 стабилизирует гидрофобный кор домена II глутатионтрансфераз и является структурным детерминантом на пути разворачивания
Аннотация: Для выяснения роли остатка Leu164 в спирали 6 домена II глутатионтрансферазы A1-1 человека в стабильности белка и путях его разворачивания исследовали мутант L164A. Эта замена не влияла на функциональные и общие структурные свойства фермента. Димерный фермент дикого типа денатурирует под действием мочевины до развернутого мономерного состояния через близкий к нативному димерный интермедиат с частично диссоциированными доменами I и II [Wallace L. A. et al. "Biochemistry" 1998, 37, 5320-5328]. Исследование равновесной денатурации мочевиной мутанта L164A выявило дестабилизацию нативной формы и образование стабильного димерного интермедиата. Кинетика разворачивания мутанта, как и глутатионтрансферазы дикого типа, имеет двухфазный характер, но образующая полость мутация L164A в большей степени влияет на скорость быстрой фазы. Равновесные и кинетические данные о разворачивании мутанта свидетельствуют, что между нативным димером и димерным интермедиатом устанавливается быстрое предравновесие до полной диссоциации доменов и субъединиц. Предполагается, что топологически консервативный массивный остаток Leu164 играет роль в формировании и стабилизации кора домена II и контакта между доменами I и II. Южная Африка, Dep. Biochem., Univ. Witwatersrand, Johannesburg 2050. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА A 1-1
МУТАНТ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ПУТИ РАЗВОРАЧИВАНИЯ
КИНЕТИКА
ИНТЕРМЕДИАТ
ОСТАТОК ЛЕЙЦИНА-164
РОЛЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Blatch, Gregory L.; Dirr, Heini W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.99

Development of enzymatic activity during protein folding. Detection of a spectroscopically silent native-like intermediate of muscle acylphophatase [Text] / Fabirizio Chiti [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 29. - P20151-20158 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Развитие ферментативной активности в ходе укладки белка. Обнаружение спектроскопически невыявляемого близкого к нативному интермедиата мышечной ацилфосфатазы
Аннотация: В сравнении с изменениями белковой флуоресценции регистрировали восстановление ферментативной активности при ренатурации из 7 М мочевины мышечной ацилфосфатазы (АФ) и ее мутантов Р54А и Р71А. Изменения флуоресценции выявили быструю фазу укладки структуры АФ дикого типа с последующей низкоамплитудной медленной фазой. Медленная фаза отсутствует у мутанта P54A, т. е. Pro54 важен для осуществления этой фазы. Быстрая кинетическая фаза сопровождается значительной реактивацией АФ, т. е. значительная доля молекул ренатурирует в переходе между двумя состояниями. Однако регистрация зависимости активности от времени ренатурации выявила существование еще одной экспоненциальной медленной фазы, в которой участвует Pro71. Эта фаза не обнаруживается оптическими методами, т. е. цис-транс-изомеризация Pro71 происходит в интермедиате с почти нативной структурой. Предполагается, что этот процесс изомеризации критичен для восстановления ферментативной активности АФ. Великобритания, Oxford Ctr. Mol. Sci., New Chem. Lab., Univ. Oxford, Oxford OX1 3QT. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АЦИЛФОСФАТАЗА
РЕНАТУРАЦИЯ
РЕАКТИВАЦИЯ
БЫСТРАЯ И МЕДЛЕННЫЕ ФАЗЫ
ИНТЕРМЕДИАТ С ПОЧТИ НАТИВНОЙ СТРУКТУРОЙ
РОЛЬ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chiti, Fabirizio; Taddei, Niccolo; Giannoni, Elisa; van, Nuland Nico A.J.; Ramponi, Giampietro; Dobson, Christopher M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.208

Suurkuusk, Malin.
Apolipoprotein A-I[Milano] unfolds via an intermediate state as studied by differential scanning calorimetry and circular dichroism [Text] / Malin Suurkuusk, Dan Hallen // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 264, N 1. - P183-190 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: По данным разностной сканирующей калориметрии и кругового дихроизма аполипопротеин A-1 Milano разворачивается через промежуточное состояние
Аннотация: Методами калориметрии, КД и аналитического ультрацентрифугирования исследовали денатурацию варианта Milano аполипопротеина A-1 (апо-A-1-M) под действием нагревания и хлорида гуанидиния. Тепловая денатурация апо-A-1-M зависит от pH и концентраций фосфата Na и NaCl. При исследованных концентрациях апо-A-1-M находится в самоассоциированном состоянии. При pH 7,4 и 8,0 денатурация апо-A-1-M протекает в две стадии с серединой при 37'ГРАДУС'C. На первой стадии при 31'ГРАДУС'C происходит плавление третичной структуры и перестройка белковых олигомеров, т. е. переход в состояние расплавленной глобулы. Последующее плавление этого интермедиата в развернутую форму происходит при 52'ГРАДУС'C. При pH 2,8 апо-A-1-M теряет всю третичную структуру и денатурация протекает в широком диапазоне температуры, что свидетельствует о том, что при этом значении pH апо-A-1-M находится в состоянии расплавленной глобулы. Швеция, Thermometric AB, 175 61 Jarfalla. Библ. 20

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: АПОЛИПОПРОТЕИН A-1
ВАРИАНТ MILANO
ДЕНАТУРАЦИЯ
КИНЕТИКА
ИНТЕРМЕДИАТ
НАГРЕВАНИЕ
ХЛОРИД ГУАНИДИНИЯ
ПОНИЖЕНИЕ PH
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Hallen, Dan

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.79

Spectroscopic studies of inhibited alcohol dehydrogenase from Thermoanaerobacter brockii: Proposed structure for the catalytic intermediate state [Text] / Oded Kleifeld [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 26. - P7702-7711 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Спектроскопические исследования ингибированной алкогольдегидрогеназы из Thermoanaerobacter brockii. Предполагаемая структура каталитического промежуточного состояния
Аннотация: Для изучения тройных комплексов алкогольдегидрогеназы T. brockii с коферментом НАДФ{+} и аналогичным переходному состоянию ингибитором использовали сочетание рентгеноабсорбционной, КД- и флуоресцентной спектроскопии с анализом пространственной структуры и молекулярным моделированием. Результаты показали, что координационная сфера каталитического иона Zn{2+} при связывании ингибитора подвергается структурной перестройке, в результате которой формируется пятикоординатный комплекс иона Zn{2+}. Эти исследования позволили впервые определить структуру активного центра комплекса бактериальной алкогольдегидрогеназы с аналогом субстрата. Сделаны предположения о структуре центрального каталитического интермедиата и, в частности, центра связывания субстрата. Израиль, Dep. Struct. Biol., WIS, POB 26, Rehovot 76100. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
НАДФ{+}
ИНГИБИТОР
ТРОЙНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ИНТЕРМЕДИАТ
СТРУКТУРА
СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
THERMOANAEROBACTER BROCKII

Доп.точки доступа:
Kleifeld, Oded; Frenkel, Anatoly; Bogin, Oren; Eisenstein, Miriam; Brumfeld, Vlad; Burstein, Yigal; Sagi, Irit

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.08-04Н1.72

Liu, Ting.
Three-state unfolding and self-association of maspin, a tumor-suppressing serpin [Text] / Ting Liu, Philip A. Pemberton, Andrew D. Robertson // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 42. - P29628-29632 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Трехстадийное разворачивание и самоассоциация маспина - подавляющего опухоли серпина
Аннотация: Маспин (М) продуцируется нормальными клетками эпителия молочной железы человека. Рекомбинантный М (рМ) в высоких концентрациях теряет свою противоопухолевую активность, предположительно в результате самоассоциации, подобно другим серпинам. Это предположение проверено путем исследования связи между стабильностью рМ и его самоассоциацией. Методами КД и флуоресценции регистрировали денатурацию рМ мочевиной при рН 7 и 25'ГРАДУС'С при концентрациях рМ от 0,01 до 0,2 мг/мл. Кривые денатурации зависят от концентрации рМ и выявляют существование не менее одного интермедиата. Анализ показал, что дестабилизация нативного мономерного рМ ведет к частичному разворачиванию его структуры и образованию интермедиата, способного к самоассоциации. США, Dep. Biochem., Univ. Iowa Coll. Med., Iowa City, IA 52242. Библ. 36

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: МАСПИН
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ПОДАВЛЯЮЩИЙ ОПУХОЛИ СЕРПИН
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТРЕХСТАДИЙНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ МОЧЕВИНОЙ
ИНТЕРМЕДИАТ
САМОАССОЦИАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pemberton, Philip A.; Robertson, Andrew D.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 01.09-04Н3.108

Liu, Ting.
Three-state unfolding and self-association of maspin, a tumor-suppressing serpin [Text] / Ting Liu, Philip A. Pemberton, Andrew D. Robertson // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 42. - P29628-29632 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Трехстадийное разворачивание и самоассоциация маспина - подавляющего опухоли серпина
Аннотация: Маспин (М) продуцируется нормальными клетками эпителия молочной железы человека. Рекомбинантный М (рМ) в высоких концентрациях теряет свою противоопухолевую активность, предположительно в результате самоассоциации, подобно другим серпинам. Это предположение проверено путем исследования связи между стабильностью рМ и его самоассоциацией. Методами КД и флуоресценции регистрировали денатурацию рМ мочевиной при рН 7 и 25'ГРАДУС'С при концентрациях рМ от 0,01 до 0,2 мг/мл. Кривые денатурации зависят от концентрации рМ и выявляют существование не менее одного интермедиата. Анализ показал, что дестабилизация нативного мономерного рМ ведет к частичному разворачиванию его структуры и образованию интермедиата, способного к самоассоциации. США, Dep. Biochem., Univ. Iowa Coll. Med., Iowa City, IA 52242. Библ. 36

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: МАСПИН
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ПОДАВЛЯЮЩИЙ ОПУХОЛИ СЕРПИН
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТРЕХСТАДИЙНОЕ РАЗВОРАЧИВАНИЕ МОЧЕВИНОЙ
ИНТЕРМЕДИАТ
САМОАССОЦИАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Pemberton, Philip A.; Robertson, Andrew D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.02-04Б2.121

Allingham, John S.
Determinants for hairpin formation in Tn10 transposition [Text] / John S. Allingham, Simon J. Wardle, David B. Haniford // EMBO Journal. - 2001. - Vol. 20, N 11. - P2931-2942 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Детерминанты для образования шпильки в транспозиции Tn10
Аннотация: В транспозиции Tn10 участвует образование шпилечного интермедиата (ШИ) на концах транспозона. Показано, что требования к последовательности терминальных 2 п. н. для образования ШИ более строги, чем для образования первого разрыва нити. Методом химич. нуклеазного футпринтинга обнаружено значительное искажение структуры ДНК в терминальных п. н. Мутации в этих положениях не всегда ингибируют образование такого искажения. Возможно, что ингибиторный эффект этих мутаций вызван дефектом по ДНК-белковым взаимодействиям после деформации ДНК. Мутации терминальной п. н. блокируют также перенос нити. Это доказало, что взаимодействия транспоназы с терминальными остатками в "переносимой" и "непереносимой" нитях важны для образования ШИ. Мутация консервативного остатка Y285 в мотиве YREK вызывает такой же фенотип, как и мутации терминальных п. н. Мутация другого консервативного остатка W285 ослабляет специфичность реакции образования ШИ. Канада, Dep. Biochem., Univ. Western Ontario, London, Ontario N6A 5B7. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.03
Рубрики: ТРАНСПОЗОНЫ
ТРАНСПОЗОН TN10
ТРАНСПОЗИЦИЯ
ШПИЛЕЧНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ТРАНСПОНАЗА
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wardle, Simon J.; Haniford, David B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.09-04Б2.243

Ben-Yehuda, Sigal.
Asymmetric cell division in B. subtilis involves a spiral-like intermediate of the cytokinetic protein FtsZ [Text] / Sigal Ben-Yehuda, Richard Losick // Cell. - 2002. - Vol. 109, N 2. - P257-266 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: В асимметричном клеточном делении у B. subtilis участвует спиралевидный интермедиат белка FtsZ
Аннотация: Во время споруляции Bacillus subtilis центральное положение сайта клеточного деления сменяется асимметричным. Это связано с изменением положения цитокинетич. Z-кольца образованного тубулиноподобным белком FtsZ (I). Показано, что вместо расположенного в середине клетки Z-кольца образуется спиралевидный филамент I, растущий вдоль длинной оси клетки. Высказано предположение, что этот филамент участвует в переключении, перераспределяя I к полюсам клетки. Образование спирали I и переключение к полярным Z-кольцам обусловлено специфичным для споруляции усилением экспрессии гена ftsZ и активацией гена ассоциированного с I белка SpoIIE. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: СПОРООБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТУБУЛИНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК FTSZ
СПИРАЛЕВИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СПОРУЛЯЦИИ SPO II E
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Losick, Richard

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.10-04Я6.126

Ben-Yehuda, Sigal.
Asymmetric cell division in B. subtilis involves a spiral-like intermediate of the cytokinetic protein FtsZ [Text] / Sigal Ben-Yehuda, Richard Losick // Cell. - 2002. - Vol. 109, N 2. - P257-266 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: В асимметричном клеточном делении у B. subtilis участвует спиралевидный интермедиат белка FtsZ
Аннотация: Во время споруляции Bacillus subtilis центральное положение сайта клеточного деления сменяется асимметричным. Это связано с изменением положения цитокинетич. Z-кольца образованного тубулиноподобным белком FtsZ (I). Показано, что вместо расположенного в середине клетки Z-кольца образуется спиралевидный филамент I, растущий вдоль длинной оси клетки. Высказано предположение, что этот филамент участвует в переключении, перераспределяя I к полюсам клетки. Образование спирали I и переключение к полярным Z-кольцам обусловлено специфичным для споруляции усилением экспрессии гена ftsZ и активацией гена ассоциированного с I белка SpoIIE. США, Dep. Mol. and Cell Biol., Harvard Univ., Cambridge, MA 02138. Библ. 45

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.01
Рубрики: СПОРООБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТУБУЛИНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК FTSZ
СПИРАЛЕВИДНЫЙ ИНТЕРМЕДИАТ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СПОРУЛЯЦИИ SPO II E
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Losick, Richard

1-20 21-40 41-42

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска