Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКООКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.10-04В2.133

    Fiedurek, J.
    Glucose oxidase biosynthesis using mycelium of Aspergillus niger immobilized on seeds [Text] / J. Fiedurek, A. Gromada, J. Szczodrak // Microbiol. Res. - 1994. - Vol. 149, N 4. - P425-428 . - ISSN 0944-5013
Перевод заглавия: Биосинтез глюкооксидазы при использовании мицелия Aspergillus niger, иммобилизованного на семенах
Аннотация: Конидиоспоры A. niger наносили на семена пшеницы, ржи, ячменя, гороха, гречихи, горчицы и после формирования на них мицелия использовали для получения внеклеточной глюкозооксидазы (ГО) при культивировании в минеральной среде с глюкозой. Наивысший уровень активности ГО получен при иммобилизации на пшенице, наименьший - на гречихе. Синтез ГО возрастает с повышением т-ры инкубации от 20'ГРАДУС' до 35'ГРАДУС' С, увеличением скорости перемешивания среды от 100 до 250 об/мин и максимален через 24 ч культивирования. При последней продолжительности инкубации зерна пшеницы с иммобилизованным на них мицелием могут быть использованы не менее 6-8 раз без существенного снижения получаемого уровня активности ГО. Оптимизированная для этой цели среда имеет следующий состав (%%): глюкоза - 8, пептон - 0,3, NaNO[3] - 0,5, KH[2]PO[4] - 0,1, FeSO[4]* 7H[2]O - 0,001, CaCO[3] - 3,5. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 20. Польша, Dep. of Applied Microbiology, Maria Curie-Sklodowska Univ., 20-033 Lublin.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ГЛЮКООКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ

Доп.точки доступа:
Gromada, A.; Szczodrak, J.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.183

   
    Glucose oxidase, catalase and gluconic acid production by immobilized mycelium of Penicillum variabile P16 [Text] / M. Petruccioli [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 9. - P939-942 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Продуцирование глюкозоксидазы, каталазы и глюконовой кислоты иммобилизованным мицеллием Penicillium variobile P16
Аннотация: Рассмотрено продуцирование специфической глюкозоксидазы (I) штаммом Penicillium variabile P16, иммобилизованным на различных носителях (альгинате Ca, агаре, губке из полиуретана, перлите и активированном угле). Одновременно измерялась также каталазная активность и продукция глюконовой к-ты (II) в процессе ферментации. Проводилось повторное трехстадийное периодическое культивирование иммобилизованной на различных материалах P. variabile 16. Активность I измерялась спектрофотометрически (при ферментативной редукции бензохинона до гидрохинона) при длине волны 290 нм. Активность каталазы также измерялась спектрофотометрически при 240 нм (поглощение) при ферментативной деградации H[2]O[2]. Содержание II измерялось при использовании кита (Boehringer, Mannheim). Оптимальный ограниченный рост свободных клеток и хорошая механическая стабильность достигалась с применением альгината Ca-агара и полиуретановой губки. Лучшим материалом в отношении активности I и каталазы оказалась полиуретановая губка . Макс. продуцирование глюконата ноблюдали при использовании в качестве носителя агара. Италия, Dipt Bio., Difesa e BIotenol. Agro-Forestalim Univ. Basilicata, 85100 Potenza. Библ. 9
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: PENICILLIUM VARIABILE
ШТАММ P16
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛЮКООКСИДАЗА
КАТАЛАЗЫ
ГЛЮКОНОВАЯ КИСЛОТА
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Petruccioli, M.; Piccioni, P.; Fenice, M.; Federici, F.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.169

   
    Образование глюкооксидазы грибами рода Penicillium [Текст] / Р. В. Михайлова [и др.] // Микол. и фитопатол. - 1998. - Т. 32, N 1. - С. 60-64 . - ISSN 0026-3648
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM (FUNGI)
ГЛЮКООКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Р.В.; Лобанок, А.Г.; Шишко, Ж.Ф.; Ясенко, М.И.
4.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 04.10-04В5.65

   
    Enhanced disease resistance in transgenic cabbage and tobacco expressing a glucose oxidase gene from Aspergillus niger [Text] / Y. H. Lee [et al.] // Plant Cell Repts. - 2002. - Vol. 20, N 9. - P857-863 . - ISSN 0721-7714
Перевод заглавия: Повышенная устойчивость к болезням у трансгенной капусты и табака, экспрессирующих ген глюкозооксидазы от Aspergillus niger
Аннотация: Растения капусты и табака трансформировали геном GO аспергилла под промотором CaMV 35S. В вегетативной дозе отмечено угнетение роста трансформантов капусты, хотя активность GO была выше у табака. Капуста была стерильна, фертильность табака снижена; содержание мРНК PR-1a у последнего очень мало. Оно возрастало при обработке листьев глюкозой в высокой концентрации. Растения T[1] табака имели замедленное проявление поражения Phytophthora nicotianae, растения T[2] капусты - снижение поражения Xanthomonas campestris pv. campestris. Эти признаки коррелировали с активностью GO. Республика Корея, Nat. Inst. Agr. Sci. and Technol., Suweon 441-707; hikim@rda.go.kr; fax +82 31 2900308
ГРНТИ  
68.37.07
ВИНИТИ 681.37.07.13
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ К БОЛЕЗНЯМ
ГЕНЕТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКООКСИДАЗА
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
КАПУСТА
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Lee, Y.H.; Yoon, I.S.; Suh, S.C.; Kim, H.I.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.06-04В3.106

    Carter, Clay J.
    Tobacco nectarin V is a flavin-containing berberine bridge enzyme-like protein with glucose oxidase activity [Text] / Clay J. Carter, Robert W. Thornburg // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 134, N 1. - P460-469 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Нектарин-V табака является флавинсодержащим бербериновым мостиком энзимподобного белка с активностью глюкооксидазы
Аннотация: Идентифицировали и охарактеризовали белок, полученный из цветочного нектара декоративного табака (Nicotiana langsdorffii*N. sanderae) с помощью ЭФ с ДДС была получена белковая полоса с мол. м. от 61 кД до 65 кД. Определение N-концевой последовательности у 3 белков с помощью BLAST-анализа и спектрометрического слепка масс после обработки трипсином показало, что эти 3 белка являются изоформами одного и того же белка NEC5. На основании ОТ-ПЦР была восстановлена кДНК для N-конца белка NEC5 и получен на геномной ДНК кодирующий участок гена nec5. BLAST-анализ идентифицировал кДНК nec5 как бербериновый мостик энзимподобного белка. В составе реконструированного белка NEC5 был обнаружен ковалентно связанный флавин и белок, обладающий глюкооксидазной активностью. Установлено, что экспрессия nec5 происходит в определенный период, исключительно на последних стадиях развития цветка, в нектарных железках. США, Dep. of Biochem., Biophys. and Molec. Biol., Iowa St. Univ., Amen, Iowa. Библ. 36
ГРНТИ  
34.31.27
ВИНИТИ 341.31.27.19
Рубрики: ГЛЮКООКСИДАЗА
БЕЛКИ
НЕКТАРИН
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ТАБАК
РАЗВИТИЕ

Доп.точки доступа:
Thornburg, Robert W.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 11.10-04В2.145

    Михайлова, Р. В.
    Влияние парааминобензойной кислоты и 24-эпибрассинолида на рост P. adametzii ЛФ F-2044.1.17 и образование глюкозооксидазы [Текст] : докл. [2 Междисциплинарный микологический форум, Москва, 2010] / Р. В. Михайлова, Л. А. Жуковская // Иммунопатол. Аллергол. Инфектол. - 2010. - N 1. - С. 26-27 . - ISSN 0236-297X
Аннотация: Показано, что парааминобензойная кислота в испытанных концентрациях не влияет на рост P. adametzii ЛФ F-2044.1.17, а 24-эпибрассинолид - стимулирует рост гриба на 7,2-26,9%. При использовании 10{-11} моль парааминобензойной кислоты и 10{-11} моль 24-эпибрассинолида получена стимуляция продукции ГО грибом (увеличение уровня образования ГО грибом на 15% и 28% соотв.)
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM ADAMETZII (FUNGI)
РОСТ
ГЛЮКООКСИДАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ПАРААМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА
ЭПИБРАССИНОЛИД
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Жуковская, Л.А.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.03-04К1.39

    Hard, Richard C.
    A backgroundfree assay for cells forming antibody to glucose oxidase coupled with an Enzume-linked immunosorbent assay (ELISA) to quantitate antibody secretion [Text] / Richard C. Hard, W.Greg Miller, Gina Romagnoli // J. Histochem. and Cytochem. - 1989. - Vol. 37, N 6. - P909-912 . - ISSN 0022-1554
Перевод заглавия: Свободный от "фонового шума" тест для [определения] клеток, образующих антитела к глюкооксидазе, связанный с твердофазным иммуноферментным анализом (ELISA) для оценки секреции антител
Аннотация: В тканях млекопитающих нет фермента глюкооксидазы. Поэтому ее выбрали в кач-ве иммуногена для иммуноцитохимического анализа клеток, образующих антитела к модельному антигену. При этом субстратом для обнаружения фиксированных клеток с внутрицитоплазматическими антителами к глюкооксидазе служила смесь глюкозы с р-нитроголубым хлоридом тетразолия. Этим методом можно определить 1 клетку с антителами среди 10{6} клеток, однако нельзя идентифицировать субклассовую принадлежность этих антител. Поэтому предложили иммуноцитохимический метод сочетать с твердофазным иммуноферментным анализом, который тсан. Обнаружили, что глюкооксидаза при введении с адъювантом в дренирующих лимфоузлах вызывает образование больших колисчеств клеток, связывающих антиген. Введение внутривенно или внутрибрюшинно 1 мг глюкооксидазы смертельно из-за наличия у этого фермента активности, приводящей к гипогликемии метгемоглобинемии. Библ. 20. Dept. Pathology, Med. Col. Virginia/VCU, Richmond, VA 23298, US.
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ В
АНТИТЕЛА
ГЛЮКООКСИДАЗА
ИМУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Miller, W.Greg; Romagnoli, Gina
8.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.04-04Н1.462

   
    Immunotoxins containing glucose oxidase and lactoperoxidase with tumoricidal properties: in vitro killing effectivenes in a mouse plasmacytoma cell model [Text] / Marc Stanislawski [et al.] // Cancer Res. - 1989. - Vol. 49, N 20. - P5497-5504 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Иммунотоксины, содержащие глюкооксидазу и лактоперкосидазу, с опухолецидными свойствами. In vitro эффективность киллинга на мышиной модели плазмоцитомы
Аннотация: Мышиные плазмоцитомные Кл обрабатывали кроличьими АТ против плазматич. мембран, конъюгировали с глюкооксидазой (I) или лактопероксидазой (II) или кроличьей АС (против мембран микросом плазмоцитомных Кл) с последующим применением козьих антикроличьих АТ, конъюгированных с I или II. ЦТД определяли в среде, дополненной глюкозой и иодидом натрия, к-рые являются субстратами для I и II. Это приводило к освобождению высокотоксич. соединений кислорода и иодированных производных. Применение обоих конъюгатов оказывало синергичное ЦТД. Специфич. ЦТД в 10 000 раз превышало неспецифич. ЦТД. ЦТД иммунотоксина ингибировалось блокаторами каталазы. Заключается, что данный иммунотоксин является подходящим для обработки in vivo аутологичного костного мозга, предназначенного для трансплантации. Франция, Lab. d'Immunol., UPR 6 Centre Nat. de la Rech. Scient. 94802 Villejuif. Библ. 35.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: ИММУНОТОКСИНЫ
ГЛЮКООКСИДАЗА
ЛАКТОПЕРОКСИДАЗА
ОПУХОЛЕЦИДНЫЕ СВОЙСТВА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МИЕЛОМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 35
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Stanislawski, Marc; Rousseau, Veronique; Goavec, Martine; Ito, Hiro
9.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.05-04Н1.394

   
    An immunotoxin system intended for bone marrow purging composed of glucose oxidase and lactoperoxidase coupled to monoclonal antibody 097 [Text] / H. -O. Ito [et al.] // Bone Marrow Transplant. - 1989. - Vol. 4, N 5. - P519-527 . - ISSN 0268-3369
Перевод заглавия: Система иммунотоксинов, предполагаемая [для использования] с целью очистки костного мозга [от опухолевых клеток] содержит глюкооксидазу и лактопероксидазу, связанные с моноклональными антителами 097
Аннотация: Мононуклеарные клетки крови или опухолевые клетки человека смешивали с иммунотоксином (Итк), содержащим глюкооксидазу или лактопероксидазу, связанные с мышиными моноклональными антителами 097 (против антигенов лейкоцитов), в течение 30 мин, а затем с глюкозой и NaI в течение 2 ч. Итк приводил к практически полной элиминации Т-клеток. Эффект Итк был специфическим. Итк даже в дозах, в 100 раз превышающих цитотоксичные, не влиял на рост миелоидных клетокпредшественников костного мозга человека. Итк оказывал ЦТД на Т-клетки даже в присутствии 90% эритроцитов. Данные Итк являются альтернативным методом очистки аллогенного и аутологичного костного мозга от Т-клеток. Франция, Inst. de Rech. Scient. le Cancer. Библ. 32.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: ИММУНОТОКСИНЫ
КОСТНЫЙ МОЗГ
ОЧИСТКА
ГЛЮКООКСИДАЗА
ЛАКТОПЕРОКСИДАЗА
АНТИТЕЛА МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ
097
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 32
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ito, H.-O.; Morizet, J.; Coulombel, L.; Goavec, M.; Rousseau, V.; Bernard, A.; Stanislawski, M.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.36

   
    The controlled porous glass (GPG) with reactive epoxy groups as support for affinity chromatography [Text]. II Modified CPG as support of substrates or coenzume of glucose oxidase (GOD) for its purification and immobilization / J. Rogalski [et al.] // Acta Biotechnol. - 1990. - Vol. 10, N 3. - P283-292 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Контролируемое пористое стекло (КПС) с активными эпоксигруппами как матрица для аффинной хроматографии. II. Модифицированное КПС как матрица для кофермента или субстратов глюкозооксидазы в процессе ее очистки и иммобилизации
Аннотация: Глюкозооксидаза (ГО), выделенная из мицелия Aspergillus niger, очищена от сопутствующих примесей с помощью сорбента, в кач-ве к-рого использовано пористое стекло с лигандами, специфическими для ГО (D-глюкоза, 2-дезоксиD-глюкоза, или ФАД). До 98,1% фракции с активностью ГО связывалось с носителем. Иммобилизованная на КПС ГО отличается большей стабильностью по сравнению с нативной ГО, оптим. т-ры для к-рых соотв. равны 50 и 40'ГРАДУС' С. Библ. 35. ПНР, M. Curie-Sklodowska Univ. Dep. of Biochem. 20-031 Lublin.
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ГЛЮКООКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ПОРИСТОЕ СТЕКЛО
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНЕНИЕ
НАТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Rogalski, J.; Dawidowicz, A.; Fiedurek, J.; Leonowicz, A.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.02-04Б3.23

   
    Optimization of glucose oxidase extraction procedures from mycelium of Aspergillus niger GIV-10 [Text] / Jan Fiedurek [et al.] // Acta microbiol. pol. - 1991. - Vol. 40, N 1-2. - P107-115 . - ISSN 0137-1320
Перевод заглавия: Оптимизация методик экстракции глюкозооксидазы из мицелия Aspergillus niger GJV-10
Аннотация: Изучались условия для максимизации экстракции глюкозооксидазы (ГОД) из мицелия штамма Aspergillus niger GIV-10. Максимальная активность ГОД была получена при использовании Triton X-100 и дезоксихолата натрия, минимальная-с Mc Ilvaine-буфером и Brij 52. Оптимальные показатели имели следующие значения: т-ра-30-35 'ГРАДУС' C, pH-6,0, скорость перемешивания-200-250 rpm, время экстракции-15-20 часов. Показано, что максимальная экстракция ГОД достигалась после обработки клеток улиточным ферментом или после механического разрушения мицелия в стеклянном гомогенизаторе Potter-Elvehjem. Использование этого простого метода дезинтеграции и экстракции из мицелия позволяет получать гораздо большие кол-ва ГОД по сравнению с экскретируемыми в пост-культуральную жидкость. Польша, Dep. Appl. Microbiol. and Dep. Biochemistry , M. Curie-Sklodowska Univ., M. Curie-Sklodowska Place 3, 20-031 Lublin. Библ. 16
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКООКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОПТИМИЗАЦИЯЭКСТРАКЦИИ
УСЛОВИЯ
ASPERGILLUSNIGERGIV-10
ENZYMEEXTRACTION

Доп.точки доступа:
Fiedurek, Jan; Ilczuk, Zdzislaw; Rogalski, Jerzy; Leonowicz, Andrzej
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.184

    Fiedurek, Jan.
    Isolation and screening of glucose oxidase producing microorganisms from natural sources [Text] / Jan Fiedurek, Zdzislaw Ilczuk // Acta Microbiol. Pol. - 1992. - Vol. 41, N 3-4. - P179-186 . - ISSN 0137-1320
Перевод заглавия: Выделение из природных источников и скрининг микроорганизмов, образующих глюкозооксидазу
Аннотация: Среди 1486 штаммов плесневых грибов, выделенных из природных источников и испытанных на присутствие внеклеточной глюкозооксидазы (I), только 119 штаммов, представленных р. Aspergillus и Penicillium, обладали активностью I. Лучший продуцент I, A. niger 0-1 выделен с гниющего дерева. Изучение динамики синтеза I в клетках А. niger 0-1 при их выращивании в условиях погруженной культуры выявило 10-кратное превышение внутриклеточной активности I над внеклеточной. Приводятся некоторые св-ва ферментного препарата I, выделенного из лиофилизированной культуральной жидкости после отделения клеток, важные для промышленного использования I. Библ. 17. Польша, Inst. Microb., M. Curie - Sklodowska Univ, 20-033 Lublin.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКООКСИДАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ШТАММ 0-1
PENICILLIUM (FUNGI)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Ilczuk, Zdzislaw
13.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.07-04Н1.210

    Stuck, K.
    Colon simulation technique as an in vitro model to study the effects of diet on microbial production of enzymes potentially involved in colon cancer [Text] : [Pap.] Symp. "Digest. Tract Nutr. Adaptat." Anglo-French Meet. / K. Stuck, G. Breves // Proc. Nutr. Soc. - 1993. - Vol. 52, N 2. - P183А . - ISSN 0029-6651
Перевод заглавия: Техника моделирования толстой кишки как модель in vitro изучения действия диеты на микробное образование ферментов, потенциально участвующих в развитии рака толстой кишки
Аннотация: Для изучения влияния диеты на микробный метаболизм и активности ферментов в толстой кишке использовали животных - доноров, которых содержали на стандартном зерновом рационе, 25% энергетического баланса которого составляли жиры, или на рационе 8,7% сухого остатка которого составили неперевариваемые волокна. Увеличение содержания углеводов и снижение содержания жиров в диете снижало долю усвояемых in vitro органических в-в, снижало уровень NH[3], образование короткоцепочечных жирных к-т, повышало рН, понижало активности 'бета'-глюкооксидазы, 'бета'-глюкоуронидазы и нитроредуктазы. Получ. данные свидетельствуют о влиянии диеты как на микробный метаболизм флоры кишечника, так и на скорость образования различных ферментов. Библ. 2. Германия, Dept Veterinary Physiology, Univ. of Giessen, D 6300 Giessen.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.07.05
Рубрики: ПИТАНИЕ
ЖИРЫ
УГЛЕВОДЫ
ВОЛОКНА
МИКРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКУРОНИДАЗА*БЕТА-
ГЛЮКООКСИДАЗА*БЕТА-
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Breves, G.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 16.01-04В2.119

   
    Характеристика покоящихся клеток Penicillium adametzii ЛФ F-2044.1 - продуцента глюкозооксидазы [Текст] / Р. В. Мизхайлова [и др.] // Современная микология в России. - М., 2015. - Материалы 3 Международного микологического форума, Москва, 14-15 апр., 2015, Т. 4. - С. 36-38. - 12 . - ISBN 978-5-901578-19-3
Аннотация: Охарактеризованы споры P. adametzii. Показано, что, независимо от вида посевного материала, наблюдается преобладание гидрофобных спор над гидрофильным. Описан жизненный цикл гриба при поверхностном культивировании, установлены стимуляторы и ингибиторы развития культуры. Установлено, что использование в качестве посевного материала для глубинного культивирования P. adametzii спор, обработанных выявленными эффекторами биосинтеза глюкозооксидазы, обеспечивает повышение на 7,5-46,0% уровня образования фермента грибом
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ГРИБОВ
ГЛЮКООКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
СПОРЫ
РАЗВИТИЕ
СТИМУЛЯТОРЫ
ВЛИЯНИЕ
PENICILLIUM ADAMETZII (FINGI)

Доп.точки доступа:
Мизхайлова, Р.В.; Семашко, Т.В.; Шедько, А.А.; Демешко, О.Д.; Лобанок, А.Г.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)