СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.663

Stringa, E.
Long bone derived rat osteoblasts in culture are a good model system for "in vitro" osteogenesis [Text] / E. Stringa, P. Manduca ; Assoc. genet. ital. // Atti. - 1993. - Vol. 39. - P113
Перевод заглавия: Культура остеобластов, происходящих из длинных костей, является хорошей модельной системой для остеогенеза in vitro
Аннотация: В культуре остеобластов из диафизов тибии 7 дневных крыс обнаружена экспрессия щелочной фосфатазы на высоком уровне уже в первый день, на 6-ой день экспрессия достигала пика и снижалась до фонового уровня на 10-ый день. Накопление {45}Ca возрастало от фонового уровня на 22 день и достигало плато на 40-й день. Узелки фон Косса впервые обнаруживались на 4-ой неделе. В культуре синтезировался коллаген типа I, II и V, а в культуральной среде - желатиназа. Содержание ДНК в культуре увеличивалось в 2 раза в течение первой недели и оставалось на этом плато до 20-го дня, затем возросло еще в 1,5 раза в течение последующих 20 дней. Таким образом, остеогенез in vitro из остеобластов из длинных костей крыс был очень сходным с процессом остеогенеза из остеоббластов, происходящих из свода черепа крыс. Незначительные отличия наблюдались лишь в продолжительности каждой из стадий дифференцировки. Италия, Genet., Istituto di Fisiol., Univ. di Genova, C. Europa 26, Genova 16132

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.13
Рубрики: ГЕНЕТИКА РАЗВИТИЯ
КРЫСЫ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
ОСТЕОГЕНЕЗ IN VITRO
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
КОЛЛАГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Manduca, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.02-04Б2.149Д

Юрченко, Ю. В.
Щелочная фосфатаза термофильной бактерии Meiothermus ruber: клонирование гена и свойства рекомбинантного белка [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Ю. В. Юрченко ; Гос. НИИ генет. и селекции пром. микроорганизмов, Москва. - Москва, 2005. - 25 с. : ил.
Перевод заглавия: Щелочная фосфатаза термофильной бактерии Meiothermus ruber: клонирование гена и свойства рекомбинантного белка
Аннотация: В данной работе отражены материалы кандидатской диссертации. Клонировали ген щелочной фосфатазы термофильной бактерии Meiothermus ruber 132-4K и определили его полную нуклеотидную последовательность. Открытая рамка считывания состоит из 1509 н. п. Кодону ATG предшествует сайт связывания рибосомы, последовательность которого близка к канонической. За терминирующим кодоном UAA следует высокостабильная шпилька, которая служит терминатором транскрипции. Провели анализ предсказанной аминокислотной последовательности щелочной фосфатазы M. ruber 132-4K. Полная аминокислотная последовательность белка состоит из 503 аминокислотных остатков, его рассчитанный молекулярный вес составляет 54 229 Д. Первые 26 аминокислотных остатков формируют гипотетический сигнальный пептид, таким образом предсказанный зрелый белок состоит из 477 аминокислотных остатков с рассчитанным молекулярным весом 51693. Д. Выявили высокий консерватизм аминокислотных остатков, важных для катализа и вовлеченных в формирование активного центра фермента. Обнаружена высокая степень гомологии аминокислотной последовательности щелочной фосфатазы M. ruber 132-4K по отношению к аминокислотным последовательностям щелочных фосфатаз родственных бактерий Thermus sp. и T. caldophilus: чисто идентичных аминокислотных остатков составляет 64%, число консервативных замен 'ЭКВИВ'75%. Разработали и проанализировали ряд экспрессионных конструкций, отобрали конструкцию, позволяющую осуществить биосинтез рекомбинантной щелочной фосфатазы M. ruber 132-4K в клетках Escherichia coli. Разработали процедуру очистки и получили электрофоретически чистый препарат рекомбинантной щелочной фосфатазы M. ruber 132-4K с удельной активностью 24 ед/мг. Охарактеризовали биохимические свойства очищенного рекомбинантного белка. Щелочная фосфатаза из M. ruber 132-4K является металлоферментом, и ее активность зависит от наличия ионов металла (предпочтительно, Mg{2+}) в реакционной среде. Оптимальные для активности фермента значения pH и температура составляют соответственно 11,0-11,5 и +60'ГРАДУС'C. Исследовали температурную стабильность фермента. Определили величину K[m] по отношению к 4 НФФ (0,039 мМ) и субстратную специфичность фермента. Провели ингибиторный анализ рекомбинантной щелочной фосфатазы M. ruber 132-4K: сильный ингибирующий эффект оказывают SDS, ванадат натрия и хелатор металлов ЭДТА. Россия, Москва, лаборатория выделения и очистки биологически активных соединений Ин-та молекулярной генетики РАН

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ОЧИСТКА
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ГОМОЛОГИЯ
MEIOTHERMUS RUBER (BACT.)
ДИССЕРТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Гос. НИИ генет. и селекции пром. микроорганизмов, Москва
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.03-04Б2.311К

Анисимова, Е. В.
Зависимость экспрессии гена щелочной фосфатазы Escherichia coli от фосфолипидного состава цитоплазматической мембраны [Текст] / Е. В. Анисимова. - Пущино (Моск. обл.) : ИБФМ РАН, 2006. - 21 с. : ил.
Аннотация: В настоящей работе с использованием мутантных штаммов Escherichia coli получены новые данные in vivo, свидетельствующие об участии анионного фосфолипида фосфатидилглицерина в секреции белков на примере щелочной фосфатазы PhoA. Результаты свидетельствуют о корреляции секреции PhoA с содержанием в клетках мутантных штаммов фосфоглицерином (ФГ), а не других анионных фосфолипидов, подтверждая участие в секреции PhoA именно этого фосфолипида. Кроме того, выявлено, что в условиях значительного снижения содержания ФГ подавляется не только секреция PhoA, но и ее биосинтез. С использованием двух подходов - репортерной конструкции и метода РНК-блот-гибридизации получены доказательства зависимости экспрессии гена phoA, регулируемой PhoR-PhoB двухкомпонентной системой сигнальной трансдукции, от фосфолипидного состава мембран E. coli. Выявлена регуляторная роль фосфолипидов в PhoR-PhoB двухкомпонентной системе трансдукции фосфатного сигнала, которая осуществляется с участием мембранных сенсоров. Изучены особенности биогенеза оболочки у штаммов E. coli с контролируемым синтезом анионных фосфолипидов. Полученные результаты свидетельствуют о взаимосвязи между секрецией белка им биогенезом клеточной оболочки, а также о вкладе в эту взаимосвязь анионных фосфолипидов мембран

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
PHOA
ГЕНЫ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ФОСФОЛИПИДЫ
АНИОННЫЕ
ФОСФОГЛИЦЕРИДЫ
КЛЕТОЧНАЯ ОБОЛОЧКА
БИОГЕНЕЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДИССЕРТАЦИЯ
РОССИЯ
2006 ГОД
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.267

Pradel, Elizabeth.
Acid phosphatases of Escherichia coli :molecular cloning and analysis of agp, the structural gene for a periplasmic acid glucose phosphatase [Text] / Elizabeth Pradel, Paul L. Boquet // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 10. - P4916-4923 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Кислые фосфатазы Escherichia coli: молекулярное клонирование и анализ agp - структурного гена для периплазматической кислой глюкозофосфатазы
Аннотация: С помощью плазмиды Mu dII4042 клонированы несколько неизвестных генов E. coli для разных видов кислой фосфатазы. Каждый из генов, присутствующий в многокопийном состоянии, направлял синтез белков, гидролизующих п-нитрофенилфосфат при низком рН. Среди семи рекомбинантных клонов, к-рые кодировали периплазматические кислые фосфатазы, найдены пять разных типов, продукты к-рых различались по оптимуму рН и субстратной специфичности. Фрагмент ДНК (1,7 т. п. н.), общий для двух клонов, был включен в плазмиду pBR322 и, как установлено, содержал новый ген agp, к-рый направлял сверхсинтез перилпзаматической кислой глюкозо-1-фосфатазы (димер полипептида с М[r]-44 кД). Слияние гена agp с геном phoA (щелочной фосфатазы), лишенным собственной сигнальной последовательности, сообщало бактериям фенотип, положительный по щел. фосфатазе. Этот факт указывает на присутствие в N-концевой части agp сигнальной последовательности для экспорта белка. Гибридный белок реагировал с антисывороткой как против очищ. кислой фосфатазы, так и против щел. фосфатазы. Делается заключение, что agp является структурным геном кислой глюкозофосфатазы. Определены начало, ориентация и конец гена agp на клонированном фрагменте ДНК. Ил. 6. Табл. 4. Библ. 31. Франция, Service de Biochimie, Departement de Biologie, Centre d'Etudes Nucleaires de Saclay, 91191 Gif-sur Yvette Cedex.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ КИСЛОЙ ГЛЮКОЗОФОСФАТАЗЫ AG
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ГЛЮКОЗОФОСФАТАЗА
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ КИСЛЫЕ ФЕРМЕНТЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
СИНТЕЗ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Boquet, Paul L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.684

Secretion of recombinant ribonuclease T[1] into the periplasmic space of Escherichia coli with the aid of the signal peptide of alkaline phosphatase [Text] / Takao Fujimura [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 265, N 1-2. - P71-74 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Секреция рекомбинантной рибонуклеазы Т1 в периплазматическое пространство клеток Escherichia coli с помощью сигнального пептида щелочной фосфатазы
Аннотация: Перед структурной частью гена РНКазы Т1 Aspergillus oryzae помещали последовательность, кодирующую сигнальный пептид щелочной фосфатазы Escherichia coli. Эту конструкцию помещали под контроль промотора trp E. coli и экспрессировали в Кл с многокопийной плазмиды. Сигнальная последовательность щелочной фосфатазы обеспечивает эффективный транспорт РНКазы Т1 в периплазму Кл E. coli. Отщепление сигнальной последовательности при транспорте химерного белка через цитоплазматич. мембрану осуществлялось точно перед N-концевым остатком зрелой РНКазы Т1. Разработана методика очистки РНКазы Т1 из периплазмы Кл E. coli. Выход фермента составлял около 2 мг на литр культуры. Библ. 16. Япония, Fac. of Pharmaceutical Sci., Osaka Univ., 1-6 Yamadaoka, Suita, Osaka 565.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН РНКАЗЫ Т1
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
ЛИДЕРНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT)
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
РНКАЗА Т1Н СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ПРОЦЕССИНГ
ВЫДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Fujimura, Takao; Tanaka, Toshiki; Ohara, Kanako; Morioka, Hiroshi; Uesugi, Seiichi; Ikehara, Morio; Nishikawa, Satoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.470

Agrawal, Deepak K.
A phoA structural gene mutation that conditionally. Affects formation of the enzyme bacterial alkaline phosphatase [Text] / Deepak K. Agrawal, Barry L. Wanner // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3180-3190 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутация структурного гена phoA, которая в зависимости от условий влияет на образование фермента бактериальной щелочной фосфатазы
Аннотация: Мутант pho А503 Escherichia coli имеет новый регулируемый фенотип: при дефиците Р[i] и во время log-фазы роста при дефектах в генах phoR и phoU, отмечено резкое снижение синтеза бактериальной щелочной фосфатазы (БЩФ). В мутантах phoRphoA 503 и phoUphoA 503 отмечен близкий к нормальному уровень БЩФ при недостатке углерода, азота или в стационарной фазе роста. Мутация pho A503 локализована в кодирующем районе гена pho A и выражается в транзиции Ц в Т, что приводит к замене Val на Ala-22 в зрелом белке. Мутантный белок от исходного не отличается ни по уровню экспрессии, ни по способности секретироваться и процессироваться, он также димеризуется и стабилен в периплазме. Но более 98% димеров не обладают фосфатазной активностью и присутствуют в виде изозима 1. Активация предсуществующих димеров наступает в стационарной фазе роста и сопровождается превращением в изоформы 2 и 3. Полагают, что pho А503 мутация существенна для поздних стадий образования активного фермента. Библ. 48. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
МУТАЦИЯ
ТРАНЗИЦИЯ Ц В Т
ВЛИЯНИЕ НА
ФЕРМЕНТЫ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ИЗОФОРМЫ
ПРЕВРАЩЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРА - АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wanner, Barry L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.309

Farinha, Mark A.
Construction of broad-host-range plasmid vectors for easy visible selection and analysis of promoters [Text] / Mark A. Farinha, Andrew M. Kropinski // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3496-3499 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Конструирование плазмидных векторов широкого круга хозяев для визуальной селекции и анализа промоторов
Аннотация: Сконструирована серия плазмид широкого круга хозяев для отбора промоторных последовательностей. Данные плазмиды содержат участки ori плазмид pMB1 и pR01600. В кач-ве индикаторных генов используются гены 'бета'-галактозидазы (lacZ), щелочной фосфатазы (phoA) Escherichia coli и ген люциферазы (luxAB) Vibrio harveyi, лишенные промоторов. Активность продуктов данных генов м. б. определена визуально с высокой степенью чувствительности и точности. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 25. (A. M. Kropinski). Канада, Dep. of Microbiol. and Immunol., Queen's Univ., Kingston, Ontario, K7L 3N6.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: БАКТЕРИИ
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
ПЛАЗМИДЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КРУГ ХОЗЯЕВ
ГЕНЫ
ГЕН ГАЛАКТОЗИДАЗЫ*БЕТА-
ГЕН ЛЮЦИФЕРАЗЫ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВИЗУАЛЬНАЯ ДЕТЕКЦИЯ
ПРОМОТОРЫ
КЛОНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kropinski, Andrew M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска