Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSC70<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
Патент 5620848 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12Q 1/68.

    Levine, Arnold J.
    Methods for detecting mutant p53 [Текст] / Arnold J. Levine, Thomas E. Shenk, Cathy A. Finlay ; Trustees of Princeton University. - № 268405 ; Заявл. 30.06.1994 ; Опубл. 15.04.1997
Перевод заглавия: Метод выявления мутантного p53
Аннотация: Предложен метод выявления мутаций в гене p53, к-рый основан на анализе связывания исследуемого белка p53 с промотором гена hsc70 и на сравнении силы связывания этого белка с белком p53 дикого типа и с мутантным белком p53 с сильной туморогенной активностью. США, Trustees of Princeton Univ., Princeton, N. J
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.11.09
Рубрики: МУТАЦИИ
ГЕН P53
МЕТОДЫ
СИЛА СВЯЗЫВАНИЯ
БЕЛОК P53
БЕЛОК HSC70
ЧЕЛОВЕК
ОПУХОЛИ

Доп.точки доступа:
Shenk, Thomas E.; Finlay, Cathy A.; Trustees of Princeton University
Свободных экз. нет
2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 00.04-04Н1.224

   
    Nuclear translocation of stress protein Hsc70 during S phase in rat C6 glioma cells [Text] / Elke Zeise [et al.] // Cell Stress and Chaperones. - 1998. - Vol. 3, N 2. - P94-99 . - ISSN 1355-8145
Перевод заглавия: Транслокация в ядро стрессового белка Hsc70 в течение S-фазы в клетках глиомы C6 крысы
Аннотация: В опытах на синхронизированных культурах клеток астроцитомной глиомы C6 крысы исследовали экспрессию и субклеточную локализацию конститутивного белка теплового шока Hsc70 (БТШ). По данным иммуноблотинга с различными моноклональными антителами, вступление клеток в S-фазу ассоциировано с индукцией конститутивного БТШ, содержание к-рого достигает 170% от контроля при переходе от начального к среднему периоду S-фазы. При смене фаз G2/M клеточного цикла содержание БТШ резко снижается до 20% контроля. Начало S-фазы сопровождается транслокацией существенной доли БТШ из цитоплазмы в ядро. Германия, Inst. Cell Biol., Biochem., Biotechnol., Univ., D-28359 Bremen. Библ. 49
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: БЕЛОК HSC70
ТРАНСЛОКАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ГЛИОМА C6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Zeise, Elke; Kuhl, Nicole; Kunz, Jurgen; Rensing, Ludger

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.140

    Hatayama, Takumi.
    Association of HSP105 with HSC70 in high molecular mass complexes in mouse FM3A cells [Text] / Takumi Hatayama, Kiyoko Yasuda, Kunihiko Yasuda // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1998. - Vol. 248, N 2. - P395-401 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Ассоциация [белков] HSP105 и HSC70 с высокомолекулярными комплексами в клетках FM3A мыши
Аннотация: Методом иммунопреципитации показано, что в клетках мыши (линия FM3A) белок теплового шока (БТШ) HSP105 входит в состав комплекса с другим БТШ HSC70. Эти комплексы, по данным вытеснительной хроматографии, седиментации в градиенте плотности глицерина и ковалентных сшивок, имеют соответственно определяемые мол. м. 300-500 кД, 160 кД или 200 кД. Предполагается, что эти комплексы могут соответствовать гетеродимерам или гетеротетрамерам БТШ. Обсуждается роль комплексов БТШ в регуляции их активности. Япония, Dep. Biochem., Pharm. Univ., Kyoto 607-8414. Библ. 25
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: БЕЛОК HSP105
БЕЛОК HSC70
КОМПЛЕКСЫ
КЛЕТКИ FM3A
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Yasuda, Kiyoko; Yasuda, Kunihiko

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.181

   
    Nuclear translocation of stress protein Hsc70 during S phase in rat C6 glioma cells [Text] / Elke Zeise [et al.] // Cell Stress and Chaperones. - 1998. - Vol. 3, N 2. - P94-99 . - ISSN 1355-8145
Перевод заглавия: Транслокация в ядро стрессового белка Hsc70 в течение S-фазы в клетках глиомы C6 крысы
Аннотация: В опытах на синхронизированных культурах клеток астроцитомной глиомы C6 крысы исследовали экспрессию и субклеточную локализацию конститутивного белка теплового шока Hsc70 (БТШ). По данным иммуноблотинга с различными моноклональными антителами, вступление клеток в S-фазу ассоциировано с индукцией конститутивного БТШ, содержание к-рого достигает 170% от контроля при переходе от начального к среднему периоду S-фазы. При смене фаз G2/M клеточного цикла содержание БТШ резко снижается до 20% контроля. Начало S-фазы сопровождается транслокацией существенной доли БТШ из цитоплазмы в ядро. Германия, Inst. Cell Biol., Biochem., Biotechnol., Univ., D-28359 Bremen. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: БЕЛОК HSC70
ТРАНСЛОКАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ГЛИОМА C6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Zeise, Elke; Kuhl, Nicole; Kunz, Jurgen; Rensing, Ludger

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.02-04Б1.125

   
    The cellular inhibitor of the PKR protein kinase, P58{IPK}, is an influenza virus-activated Co-chaperone that modulates heat shock protein 70 activity [Text] / Mark W. Melyille [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 6. - P3797-3803 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Клеточный ингибитор протеинкиназы PKR-P58{IPK}, является активируемым вирусом гриппа кошапероном, который модулирует активность белка 70 теплового шока
Аннотация: Белок P58{IPK}, относящийся к семействам белков с тетратрикопептидным повтором и J-доменом, способен ингибировать протеинкиназу PKR, активируемую двухцепочечной РНК. Протеинкиназа PKR является частью индуцированной интерфероном защиты хозяина против вирусной инфекции, к-рая понижающе регулирует инициацию трансляции через фосфорилирование эукариотического фактора инициации 2 на 'альфа'-субъединице. Установлено, что белок P58{IPK} активируется в ответ на инфекцию вирусом гриппа и ингибирует протеинкиназу PKR через прямое белок-белковое взаимодействие. Ранее показано, что молекулярный шаперон - белок 40 теплового шока (hsp40), является негативным регулятором P58{IPK}. Сообщается, что вирус гриппа активирует путь P58{IKP}, стимулируя диссоциацию hsp40 от P58{IPK} в процессе инфекции. Обнаружено, что ассоциация P58{IPK}-hsp40 разрушается в процессе выхода из теплового шока, к-рый играет регуляторную роль для P58{IPK} в отсутствии вирусной инфекции. Молекулярный шаперон hsp/Hsc70 является компонентом тримерного комплекса с hsp40 и P58{IPK}, причем P58{IPK} стимулирует АТФазную активность Hsc70. Сделан вывод, что P58{IPK} является кошапероном, возможно управляющим повторным складыванием hsp/Hsc70, и, таким образом, ингибируя функцию киназы. США, Dep. Microbiol., Sch. Med., Box 357242, Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 62
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: БЕЛОК HSC70
АКТИВНОСТЬ
МОДУЛЯЦИЯ
ИНГИБИТОР P58{TPK}
АКТИВАЦИЯ
ВИРУС ГРИППА
БЕЛОК HSP40
ПРОТЕИНКИНАЗА PKR

Доп.точки доступа:
Melyille, Mark W.; tan, Seng-Lai; Wambach, Marlene; Song, Jaewhan; Morimoto, Richard I.; Katze, Michael G.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.07-04Я6.181

   
    Clathrin exchange during clathrin-mediated endocytosis [Text] / Xufeng Wu [et al.] // J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 155, N 2. - P291-300 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Обмен клатрина при клатрин-опосредованном эндоцитозе
Аннотация: Клатрин, покрывающий везикулы, и клатрин корзиночек in vitro не обменивается со свободным клатрином даже в присутствии белка Hsc70 и АТФ. В клетках HeLa показан быстрый обмен клатрина ямок на свободный клатрин из цитозоля и этот процесс зависит от АТФ. Истощение калия и гипертонический р-р глюкозы вызывают трансформацию клатрина, покрывающего ямки, в клатрин, локализованный вблизи поверхности плазматических мембран. При этом не происходит блока эндоцитоза и блока обмена клатрина. Считают, что АТФ-зависимый обмен свободного и связанного клатрина фундаментальное свойство клатрина, покрывающего ямки, но не клатрина корзиночек. США [Lois Greene], Lab. Cell Biol., NHLBI, 50 South Dr., Rm. 2537 MSC 8017, Bethesda, MD 20892-8017. Fax: (301) 402-1519. E-mail: greenel@helix.nih.gov. Библ. 29
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
КЛАТРИН-ОПОСРЕДОВАННЫЙ
БЕЛОК HSC70
АТФ
КЛЕТКИ HELA

Доп.точки доступа:
Wu, Xufeng; Zhao, Xiaohong; Baylor, Lauren; Kaushal, Shivani; Eisenberg, Evan; Greene, Lois E.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.193

    Agarraberes, Fernando A.
    A molecular chaperone complex at the lysosomal membrane is required for protein translocation [Text] / Fernando A. Agarraberes, J.Fred Dice // J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 13. - P2491-2499 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Комплекс молекулярных шаперонов на мембране лизосомы необходим для транслокации белков
Аннотация: Группа цитозольных белков направляется в лизосомы для деградации в ответ на удаление сыворотки или продолжительное голодание с помощью процесса, названного аутофагией опосредованной шаперонами (ОША). Показано, что изоформа конститутивно экспрессируемого белка Hsc70 из семейства белков теплового шока ассоциирована с цитозольной стороной мембраны лизосом, где она связывается с субстратами протеолитического пути ОША. Коиммунопреципитация показала, что этот молекулярный шаперон образует комплексы с др. молекулярными шаперонами и кошаперонами, включая Hsp90, Hsp40, Hop (белок, организующий Hsp70-Hsp90), Hip (белок, взаимодействующий с Hsp70) и BAG-1 (белок, ассоциированный с Bcl-2). Антитела к белкам Hip, Hop, Hsp40 и Hsc70 блокируют транспорт белковых субстратов в очищенные лизосомы. США, Dep. Cell. and Mol. Physiol., Tufts Univ. Sch. Med., Boston, MA 02111. Библ. 58
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: БЕЛОК
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
ШАПЕРОНЫ
КОМПЛЕКС
БЕЛОК HSC70
ЛИЗОСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬНАЯ СТОРОНА МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Dice, J.Fred

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 04.06-04М3.222

   
    Overexpression of heat shock protein 70 in stomach of stress-induced gastric ulcer-resistant rats [Text] / Kazuko Shichijo [et al.] // Dig. Diseases and Sci. - 2003. - Vol. 48, N 2. - P340-348 . - ISSN 0163-2116
Перевод заглавия: Сверхэкспрессия белка теплового шока 70 в желудке крыс, резистентных к индуцируемым стрессом язвам желудка
Аннотация: У крыс со спонтанной гипертензией и резистентных к язвам желудка, индуцируемых стрессом, экспрессия белка теплового шока 70 в желудке в 2,8 раз выше, чем у нормотензивных крыс. Белок, родственный этому белку, - HSC70 синтезируется в клетках, секретирующих слизь. Его сверхэкспрессия у крыс со спонтанной гипертензией не происходит. Симпатэктомия снижает экспрессию белка теплового шока 70, уменьшает скорость кровотока в слизистой оболочке желудка и способствует образованию язв. Япония, Dep. Mol. Pathol., Atomic Bomb Disease Inst., Nagasaki Univ. Sch. Med., 1-12-4 Sakamoto, Nagasaki 852-8523. Библ. 43
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.41
Рубрики: ЯЗВА ЖЕЛУДКА
СПОНТАННАЯ ГИПЕРТЕНЗИЯ
БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSC70
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shichijo, Kazuko; Ihara, Makoto; Matsuu, Mutsumi; Ito, Masahiro; Okumura, Yutaka; Sekine, Ichiro

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 04.06-04М4.290

   
    Overexpression of heat shock protein 70 in stomach of stress-induced gastric ulcer-resistant rats [Text] / Kazuko Shichijo [et al.] // Dig. Diseases and Sci. - 2003. - Vol. 48, N 2. - P340-348 . - ISSN 0163-2116
Перевод заглавия: Сверхэкспрессия белка теплового шока 70 в желудке крыс, резистентных к индуцируемым стрессом язвам желудка
Аннотация: У крыс со спонтанной гипертензией и резистентных к язвам желудка, индуцируемых стрессом, экспрессия белка теплового шока 70 в желудке в 2,8 раз выше, чем у нормотензивных крыс. Белок, родственный этому белку, - HSC70 синтезируется в клетках, секретирующих слизь. Его сверхэкспрессия у крыс со спонтанной гипертензией не происходит. Симпатэктомия снижает экспрессию белка теплового шока 70, уменьшает скорость кровотока в слизистой оболочке желудка и способствует образованию язв. Япония, Dep. Mol. Pathol., Atomic Bomb Disease Inst., Nagasaki Univ. Sch. Med., 1-12-4 Sakamoto, Nagasaki 852-8523. Библ. 43
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.29
Рубрики: ЯЗВА ЖЕЛУДКА
СПОНТАННАЯ ГИПЕРТЕНЗИЯ
БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSC70
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shichijo, Kazuko; Ihara, Makoto; Matsuu, Mutsumi; Ito, Masahiro; Okumura, Yutaka; Sekine, Ichiro

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 04.07-04М5.252

   
    Overexpression of heat shock protein 70 in stomach of stress-induced gastric ulcer-resistant rats [Text] / Kazuko Shichijo [et al.] // Dig. Diseases and Sci. - 2003. - Vol. 48, N 2. - P340-348 . - ISSN 0163-2116
Перевод заглавия: Сверхэкспрессия белка теплового шока 70 в желудке крыс, резистентных к индуцируемым стрессом язвам желудка
Аннотация: У крыс со спонтанной гипертензией и резистентных к язвам желудка, индуцируемых стрессом, экспрессия белка теплового шока 70 в желудке в 2,8 раз выше, чем у нормотензивных крыс. Белок, родственный этому белку, - HSC70 синтезируется в клетках, секретирующих слизь. Его сверхэкспрессия у крыс со спонтанной гипертензией не происходит. Симпатэктомия снижает экспрессию белка теплового шока 70, уменьшает скорость кровотока в слизистой оболочке желудка и способствует образованию язв. Япония, Dep. Mol. Pathol., Atomic Bomb Disease Inst., Nagasaki Univ. Sch. Med., 1-12-4 Sakamoto, Nagasaki 852-8523. Библ. 43
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.35.99
Рубрики: ЯЗВА ЖЕЛУДКА
СПОНТАННАЯ ГИПЕРТЕНЗИЯ
БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSC70
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shichijo, Kazuko; Ihara, Makoto; Matsuu, Mutsumi; Ito, Masahiro; Okumura, Yutaka; Sekine, Ichiro

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.02-04Я6.209

    Cvoro, Aleksandra.
    Intracellular localization of constitutive and inducible heat shock protein 70 in rat liver after in vivo heat stress [Text] / Aleksandra Cvoro, Aleksandra Korac, Gordana Matic // Mol. and Cell Biochem. - 2004. - Vol. 265, N 1-2. - P27-35 . - ISSN 0300-8177
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация конститутивного (Hsc70) и индуцируемого (Hsp72) белка теплового шока в печени крысы in vivo после теплового стресса
Аннотация: Изучили влияние гипертермии (41'ГРАДУС' в течение 24 час) на содержание Hsc70 и Hsp72 в печени крыс (в цитозоле и в клеточных ядрах). Обнаружили возникновение отсутствовавшей экспрессии Hsc70 и перераспределение Hsc72 из цитозоля в ядра. Описаны различия функций Hsc70 и Hsp72 и роль их конститутивных форм в норме и при стрессе. Югославия, Dep. Bioch., Inst. Biol. Res., Belgrade
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ СТРЕСС
БЕЛОК HSC70
БЕЛОК HSP72
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Korac, Aleksandra; Matic, Gordana

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 07.02-04М5.547

    Cvoro, Aleksandra.
    Intracellular localization of constitutive and inducible heat shock protein 70 in rat liver after in vivo heat stress [Text] / Aleksandra Cvoro, Aleksandra Korac, Gordana Matic // Mol. and Cell Biochem. - 2004. - Vol. 265, N 1-2. - P27-35 . - ISSN 0300-8177
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация конститутивного (Hsc70) и индуцируемого (Hsp72) белка теплового шока в печени крысы in vivo после теплового стресса
Аннотация: Изучили влияние гипертермии (41'ГРАДУС' в течение 24 час) на содержание Hsc70 и Hsp72 в печени крыс (в цитозоле и в клеточных ядрах). Обнаружили возникновение отсутствовавшей экспрессии Hsc70 и перераспределение Hsc72 из цитозоля в ядра. Описаны различия функций Hsc70 и Hsp72 и роль их конститутивных форм в норме и при стрессе. Югославия, Dep. Bioch., Inst. Biol. Res., Belgrade
ГРНТИ  
34.39.43
ВИНИТИ 341.39.43.17
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ СТРЕСС
БЕЛОК HSC70
БЕЛОК HSP72
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Korac, Aleksandra; Matic, Gordana

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 07.07-04М4.4

    Cvoro, Aleksandra.
    Intracellular localization of constitutive and inducible heat shock protein 70 in rat liver after in vivo heat stress [Text] / Aleksandra Cvoro, Aleksandra Korac, Gordana Matic // Mol. and Cell Biochem. - 2004. - Vol. 265, N 1-2. - P27-35 . - ISSN 0300-8177
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация конститутивного (Hsc70) и индуцируемого (Hsp72) белка теплового шока в печени крысы in vivo после теплового стресса
Аннотация: Изучили влияние гипертермии (41'ГРАДУС' в течение 24 час) на содержание Hsc70 и Hsp72 в печени крыс (в цитозоле и в клеточных ядрах). Обнаружили возникновение отсутствовавшей экспрессии Hsc70 и перераспределение Hsc72 из цитозоля в ядра. Описаны различия функций Hsc70 и Hsp72 и роль их конститутивных форм в норме и при стрессе. Югославия, Dep. Bioch., Inst. Biol. Res., Belgrade
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ СТРЕСС
БЕЛОК HSC70
БЕЛОК HSP72
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Korac, Aleksandra; Matic, Gordana

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 92.02-04М3.122

   
    Stable clathrin: uncoating protein (hsc70) complexes in intact neurons and their axonal transport [Text] / Mark M. Black [et al.] // J. Neurosci. - 1991. - Vol. 11, N 5. - P1163-1172 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Стабильный клатрин: комплексы с белком (hsc70) неокаймленных мембран в интактных нейронах и их аксонный транспорт
Аннотация: С помощью иммунологич. метода определяли транспорт клатрина (Кн) в аксонах зрительного нерва и культурах диссоциированных симпатич. нейронов крысы. Обнаружено, что Кн транспортируется быстрым и медленным (МК) компонентами аксонного транспорта. МК транспорт Кн происходит в условиях его ассоциации с АТФзависимым белком неокаймленных мембран (hsc70) со значением М[r], равной 70 кДа и минорными белками с М[r], равными 70-150 кДа. При наличии АТФ из комплекса высвобождался только белок hsc70. Рез-ты представляют собой первое прямое док-во наличия взаимодействия между Кн и белком hsc70 в интактных Кл. Полагают, что этот белок имеет важное значение в процессах аксонного транспорта Кн. США, Temple Univ. School of Medicine, Philadelphia, PA 19140. Библ. 64.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.17
Рубрики: АКСОННЫЙ ТРАНСПОРТ
КЛАТРИН
БЕЛОК HSC70
СИМПАТИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Black, Mark M.; Chestnut, Matthew H.; Pleasure, Irene T.; Keen, James H.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.11-04Я6.060

    Weisenberg, R. C.
    Motile cytoskeletal protein aggregates are solubilized by HSC70 in a protein kinase regulated process [Text] : [Abstr.] 31st Annv. Meet. Amer. Soc. Cell Biol. Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / R. C. Weisenberg // J. Cell. Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P256 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Подвижные агрегаты цитоскелетных белков солюбилизируются HSC70 в процессе, регулируемом протеинкиназой
Аннотация: Из мозга выделен комплекс, состоящий из тубулина и др. цитоскелетных белков, к-рые, по-видимому, являются "медленными" компонентами аксонального транспорта. Белки, названные авт. SCAP, солюбилизируются белком теплового шока HSC70. Солюбилизация SCAP с помощью HSC70 требует присутствия АТФ и не происходит в присутствии негидролизующегося аналога АТФ АМФ-PNP. Показано также, что солюбилизация не требует наличия протеазной активности. Чувствительность SCAP к HSC70 возрастает после предварит. инкубации с АТФ и цАМФ, причем инкубация только с цАМФ не увеличивает солюбилизирующую активность HSC70, а инкубация с АТФ увеличивает незначительно. Преинкубированные с АТФ и цАМФ, а затем подвергнутые действию щелочной фосфатазы SCAP теряют способность солюбилизироваться HSC70.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛКИ
АГРЕГАТЫ
СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSC70
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА Ц АМФ
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)