Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК FNR<.>)
Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-21 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.316

    Melville, Stephen B.

    Isolation of an oxygen-sensitive FNR protein of Escherichia coli: Interaction an activator and repressor sites of FNR-controlled genes [Text] / Stephen B. Melville, Robert P. Gunsalus // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 3. - P1226-1231 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Выделение чувствительного к кислороду белка FNR из Escherichia coli: взаимодействие участков активатора и репрессора в генах, контролируемых FNR
Аннотация: ДНК-связывающий белок FNR из Escherichia coli регулирует большое семейство генов, вовлеченных в клеточное дыхание и метаболизм углерода в анаэробных условиях. Предполагается, что FNR содержит редокс/O[2]-чувствительный элемент для тестирования анаэробного состояния. С помощью сайт-направленного мутагенеза трех аминокислот в N-концевом домене авт. получили мутант fnr с повышенным в 14 раз уровнем активации тест-гена в анаэробных условиях, но характеризующимся диким фенотипом при аэробных условиях. Измененный белок FNR был суперэкспрессирован в клетках E. coli, выделен и очищен до гомогенности. Белок представлял собой мономер с мол. м. 28 кД, содержащий железо в количестве 2.05'+-'0.34 М. Исследования по защите от ДНКазы I in vitro участков промоторов FNR-контролируемых генов narG, narK, dmsA, hemA в присутствии очищенного FNR показали, что FNR связывается с ДНК в виде двух мономеров. Причем это связывание имело место только в анаэробных условиях. США, Dep. Microb., Mol. Genet., Mol. Biol. Inst., 1602 Mol. Biol. Bld., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: КЛЕТОЧНОЕ ДЫХАНИЕ
МЕТАБОЛИЗМ

УГЛЕРОД

АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ

БЕЛОК

БЕЛОК FNR

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ПРОМОТОРЫ ГЕНОВ

NARG

NARK


Доп.точки доступа:
Gunsalus, Robert P.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.330

   

    Reconstituion of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic-anaerobic transcription switch in vitro [Text] / Jeffrey Green [et al.] // Biochem. J. - 1996. - Vol. 316, N 3. - P887-892 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Реконструкция кластера [4Fe-4S] в белке FNR и демонстрация аэробного-анаэробного переключения транскрипции
Аннотация: Белок FNR(I) Escherichia coli является редокс-чувствительным регулятором транскрипции, активирующим и репрессирующим семейство генов аэробного и анаэробного метаболизма. Реконструкция I дикого типа с помощью анаэробной обработки ионами Fe{3+}, цистеином и белком NifS из Azotobacter vinelandii приводит к включению 2 кластеров [4Fe-4S]{2+} на димер I. Спектр поглощения реконструированного I в УФ- и видимой области имеет широкий максимум при 420 нм. Кластеры не дают сигналов ЭПР в анаэробных условиях, но превращаются в кластеры [3Fe-4S]{+} при ограниченном окислении воздухом и полностью утрачиваются при продолжительном хранении на воздухе. Ассоциация I с кластерами Fe-S подтверждена методом кругового дихроизма. Включение кластеров [4Fe-4S]{2+} усиливает связывание I с ДНК в 7 раз по сравнению с апо-I. Анаэробная активация и репрессия транскрипции in vitro также зависит от присутствия кластера Fe-S. Инактивация этих кластеров в аэробных условиях продемонстрировала in vitro опосредованное I аэробное-анаэробное переключение транскрипции. Великобритания, Dep. of Molecular Biol. and Biotechnol., Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК FNR

СТРУКТУРА

КЛАСТЕР [4FE-4S]

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Green, Jeffrey; Bennett, Brian; Jordan, Peter; Ralph, Edward T.; Thomson, Andrew J.; Guest, John R.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.288

   

    Mechanism of regulation of 8-hydroxyguanine endonuclease by oxidative stress: Roles of FNR, ArcA, and Fur [Text] / Hye-Sook Lee [et al.] // Free Radic. Biol. and Med. - 1998. - Vol. 24, N 7-8. - P1193-1201 . - ISSN 0891-5849
Перевод заглавия: Механизм регуляции 8-гидроксигуанин-эндонуклеазы окислительным стрессом: роли [белков] FNR, ArcA и Fur
Аннотация: У Escherichia coli 8-гидроксигуанин-эндонуклеаза является ферментом, репарирующим 8-гидроксигуанины, к-рые возникают в рез-те воздействия свободных кислородных радикалов. Этот фермент индуцируется в ответ на окислительный стресс аналогично Mn-зависимой супероксид-дисмутазе. Пытались идентифицировать гены, участвующие в корегуляции эндонуклеазы (белка MutM) и дисмутазы (белка SodA). Показано, что белок MutM индуцируется молекулярным кислородом и паракватом, но не перекисью водорода, что указывает на участие в регуляции системы SoxRS, но не OxyR. Однако, в мутантах soxR{-} и soxS{-} паракват индуцирует фермент MutM. В присутствии хелаторов металлов происходит его индукция, а добавление Fe{2+} индукцию подавляет. Изучена экспрессия белка MutM в анаэробных условиях в мутантах fnr, fur и arcA. Показано, что регуляция фермента MutM находится под контролем этих генов, причем ген fnr играет главную роль. Корея, (Chung M.-H.), Dep. of Pharmacol., Seoul National Univ. College of Med., Yongon-dong 28, Chongno-gu, Seoul 110-799. Библ. 64
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: 8-ГИДРОКСИГУАНИН-ЭНДОНУКЛЕАЗА РЕГУЛЯЦИЯ
МЕХАНИЗМ

ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

ГЕНЫ

ГЕНЫ БЕЛКА MUTM

ЭКСПРЕССИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК FNR

БЕЛОК ARCA

БЕЛОК FUR

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Lee, Hye-Sook; Lee, Yun-Song; Kim, Hun-Sik; Choi, Jeong-Yun; Hassan, Hosni M.; Chung, Myung-Hee


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.259

    Green, Jeffrey.

    Downregulation of Escherichia coli yfiD expression by FNR occupying a site at -93.5 involves the AR1-containing face of FNR [Text] / Jeffrey Green, Mandy L. Baldwin, Joanne Richardson // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 4. - P1113-1123 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: В негативной регуляции экспрессии гена yfiD Escherichia coli белком FNR, занимающим сайт в положении - 93,5, участвует содержащая AR1 сторона FNR
Аннотация: Промотор активируемого белком FNR (I) гена yfiD Escherichia coli содержит 2 сайта FNR: FNR-I и FNR-II в положениях - 40,5 и 93,5 соотв., - что обычно связано с репрессией под действием I. Изучение производных промотора yfiD с измененными сайтами FNR показало, что занятость I сайта FNR-II негативно регулирует экспрессию, несмотря на присутствие активирующего транскрипцию димера I на сайте FNR-I. Картирование 5'-конца транскрипта yfiD и мутагенез потенциальных блоков - 10 обнаружили экспрессию yfiD с одного зависящего от I промотора. Однако в стационарной фазе мРНК yfiD процессируется независимо от rne, rpoS, ihfA и fis с образованием транскриптов, у к-рых отсутствуют 12 или 21 н. на 5'-конце. Одиночные замены G74C, F92S, A95P, R184P, P188A или L193P на поверхности I, содержащей активирующую область AR1, к-рая контактирует с 'альфа'-субъединицей РНК-полимеразы, уменьшает ингибиторное действие I на сайте FNR-II. Т. обр. область AR1 в I участвует как в активации, так и в репрессии транскрипции. Мутант I F92S активирует транскрипцию yfiD с 2 сайтами FNR, но не нормальных промоторов, содержащих только один сайт FNR. Великобритания, Dep. Mol. Biol. and Biotechnol., Univ. Sheffield, Sheffield S10 2TN. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ПИРУВАТФОРМАТЛИАЗЫ YFID

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Baldwin, Mandy L.; Richardson, Joanne


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.142

    Grot, Amy Strohmeler.

    The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli [Text] / Amy Strohmeler Grot, Daniel M. Ferber, James A. Imlay // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 32, N 1. - P179-191 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Регуляция и роль периплазматической Cu-Zn-супероксиддисмутазы (CuZnSOD) в Escherichia coli
Аннотация: Открытие фермента (Ф) CuZnSOD в периплазме (П) ряда грамотрицательных патогенов предполагает, что этот Ф включается в защиту клетки от экзогенных источников супероксида (С), в т. ч. и производимого при разрыве фагоцитами. Однако наличие этого Ф в непатогенных бактериях предполагает его роль и в условиях нормальной жизнедеятельности. Установлено, что sodC, кодирующий Ф в П E. coli, анаэробно репрессируется белком Fnr и является одним из многих антиоксидантных генов, к-рые индуцируются в стационарной фазе (СФ) RpoS. Удивительно, но вступление клеток E. coli дикого типа в СФ сопровождается резким увеличением чувствительности к H[2]O[2], а индукция RpoS - регулона позволяет снизить эту чувствительность. В то время как мутанты E. coli и S. typhimurium, лишенные Ф, не были сверхчувствительны к экзогенному С, они погибали значительно быстрее своих родителей от экзогенной H[2]O[2] в ранней СФ. Очевидно, периплазматический С, генерируемый в течение СФ эндогенно, - если не перехватывается Ф - вызывает неизвестные повреждения, к-рые ускоряют и усиливают повреждения, вызванные H[2]O[2]. США, Dep. of Microbiology, University of Illinois, Urbana, IL 61801. Библ. 61
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: CU-ZN-СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
ФУНКЦИИ

ГЕНЫ

АНТИОКСИДАНТНЫЙ

ГЕН SODC

РЕПРЕССИЯ АНАЭРОБНАЯ

БЕЛОК FNR

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К H[2]O[2]


Доп.точки доступа:
Ferber, Daniel M.; Imlay, James A.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.209

   

    Fnr, NarP, and NarL regulation of Escherichia coli K-12 napF (periplasmic nitrate reductase) operon transcription in vitro [Text] / Andrew J. Darwin [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 16. - P4192-4198 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Регуляция белками Fnr, NarP и Nard транскрипции оперона napF (периплазматическая нитратредуктаза) Escherichia coli in vitro
Аннотация: Оперон napF Escherichia coli, кодирующий периплазматич. нитратредуктазу, имеет уникальные особенности регуляции, зависящей от белков Fnr (I), NarL (II) и NarP (III): 1) сайт связывания I занимает необычное положение по сравнению с контрольными областями др. оперонов, активируемых I; 2) активация нитратом и нитритом зависит от III и устраняется II. Методом ДНКазного футпринтинга подтверждено необычное положение сайта связывания I в контрольной области napF. Влияние позитивных для I контрольных мутаций на экспрессию оперона napF in vivo показало, что промотор napF нетипичен в отношении опосредованной I активации. Транскрипц. регуляция napF воспроизведена in vitro с использованием сверхскрученной плазмидной матрицы и очищенных I-III. Показано, что III, но не II, вызывает эффективную транскрипцию в присутствии I. Высказано предположение, что I и III синергично активируют экспрессию оперона napF. Добавление II противодействует активации под действием I и III in vitro. США, Section Microbiol., Cornell Univ., Ithaca, NY 14852. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ НИТРАТРЕДУКТАЗЫ NAPF

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ IN VITRO

БЕЛОК FNR

БЕЛОК NARP

БЕЛОК NARL

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Darwin, Andrew J.; Ziegelhoffer, Eva C.; Kiley, Patricia J.; Stewart, Valley


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.229

    Lamberg, Karin E.

    FNR-dependent activation of the class II dmsA and narG promoters of Escherichia coli requires FNR-activating regions 1 and 3 [Text] / Karin E. Lamberg, Patricia J. Kiley // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 38, N 4. - P817-827 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: FNR-зависимая активация промоторов класса II dmsA и narG Escherichia coli требует присутствия FNR-активируемых районов 1 и 3
Аннотация: Известно, что анаэробная экспрессия генов нитрат- (nar) и диметилсульфоксидредуктаз (dms) у Escherichia coli регулируется единым анаэробным регулятором FNR в результате белок-белкового взаимодействия РНК-полимеразы с двумя активируемыми районами FNR - FNR-AR1 и FNR-AR3. Для оценки роли этих районов в регуляции транскрипции указанных кластеров генов были получены мутанты FNR в AR1 и AR3, все они имели пониженный уровень экспрессии с промоторов P[narG] и P[dmsA] in vivo. В опытах in vitro при использовании различных вариантов мутантных белков FNR также было показано ослабление экспрессии с указанных промоторов. Также было показано, что отмеченное снижение экспрессии в мутантах FNR не является следствием изменений его ДНК-связывающих свойств. Кроме того, получено подтверждение взаимодействия AR3 и 'дельта'{70} в процессе активации транскрипции. Нарушения в активации транскрипции у мутантов по AR1 и AR3 заметно компенсируется в том случае, когда экспрессия P[narG] происходит в присутствии нитрата, поскольку в этих условиях культивирования в регуляции транскрипции P[narG] участвуют кроме FNR регуляторные белки NarL и IHF. США, Dep. Bacteriol & Biomol. Chem., Univ. Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kiley, Patricia J.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.254

   

    Transcription activation by FNR: Evidence for a functional activating region 2 [Text] / Timo Blake [et al.] // J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 21. - P5855-5861 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Транскрипционная активация FNR: наличие функционально активирующего района 2
Аннотация: Белок FNR Escherichia cilli контролирует транскрипцию генов при ответе на гипоксию путем перестройки лабильных железосерных кластеров. Ранее идентифицировали аминокислоты (районы 1 и 3 [AR1 и AR3, соответственно]) FNR, позволяющие ему взаимодействовать с РНК- полимеразой и активировать транскрипцию. В данной работе показали, что замена двух остатков лизина (Lys45 и Lys50) приводит к нарушению транскрипции с FNR-зависимых промоторов класса II, а не класса I. Установили, что замена Lys-Ala влияла только на ниже расположенную субъединицу FNR-димера. Результаты, полученные с помощью сайт-направленного мутагенеза, привели к заключению, что Lys45 и Lys50 FNR взаимодействуют с районом альфа-субъединицы РНК-полимеразы и образуют часть функционального района AR2, который ранее считали отсутствующим в FNR. Великобритания, The Krebs Inst. for Biomolecular Res., Dep. of Mol. Biol. and Biotechnol., Univ. of Sheffield, Western Bank, Sheffield S10 2TN. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ГИПОКСИЯ

МЕХАНИЗМ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕНЫ ОТВЕТА НА ГИПОКСИЮ

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

СТРУКТУРА

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Blake, Timo; Barnard, Anne; Busby, Stephen J.W.; Green, Jeffrey


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.10-04Б2.165

   

    Catabolite repression control of napF (periplasmic nitrate reductase) operon expression in Escherichia coli K-12 [Text] / Valley Stewart [et al.] // J. Bacteriol. - 2009. - Vol. 191, N 3. - P996-1005 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Контроль катаболитной репрессии экспрессии оперона napF (периплазматической нитрат-редуктазы) в Escherichia coli K-12
Аннотация: Escherichia coli K-12 - факультативный аэроб, экспрессирует две различных нитратредуктазы: периплазматический фермент NapABC, действующий при недостатке нитрата, и связанный с мембраной NapGHI, функционирующий в среде, богатой нитратами. Показали, что во время анаэробного роста без добавления нитрата, источники углерода стимулируют экспрессию оперона napF, глюкоза усиливает ее четырехкратно. С помощью делеционного анализа идентифицировали сайт связывания белка Crp выше сайтов NarP и Fnr. Районы контроля оперона napD и nrfA из Swanella spp. также имеют сайты Crp и Fnr, а экспрессия из nrfA Swanella oneidensis подвергается катаболитной репрессии. Источник углерода оказывает малый эффект на экспрессию оперона narGHJI, кодирующий мембрано-связанную нитратредуктазу при всех испытанных условиях роста. Полученные результаты привели к заключению, что белки Fnr и Crp могут действовать синергично для усиления синтеза NapABC во время роста на источниках, бедных углеродом, чтобы получить энергию при низких уровнях нитрата. США, Dep. of Microbiology, Univ. of California, Davis, Califronia 9561-8665. Библ. 80
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: НИТРАТРЕДУКТАЗА
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ФЕРМЕНТ NAPABC

СИНТЕЗ

УСИЛЕНИЕ

ОПЕРОНЫ

ПАР F

ТРАНСКРИПЦИЯ

СТИМУЛЯЦИЯ

ГЛЮКОЗА

БЕЛОК FNR

БЕЛОК CRP

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Stewart, Valley; Bledsoe, Peggy J.; Chen, Li-Ling; Cai, Amie


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.340

    Nees, David W.

    The Azorhizobium caulinodans nifA gene: identification of upstream-activating sequences including a new element, the "anaerobox" [Text] / David W. Nees, Pascal A. Stein, Robert A. Ludwig // Nucl. Acids. Res. - 1988. - Vol. 16, N 20. - P9839-9853 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Ген nifA Azorhizobium caulinodans: идентификация вышерасположенных активаторных последовательностей, включающих новый элемент "анаэробокс"
Аннотация: Рекомбинантные плазмиды pDRN204 и pDRN225 использованы как источники гена nifA A. caulinodans для его секвенирования. Анализ нуклеотидных последовательностей этого гена показывает, что он находится под двойным контролем белков Ntr (в ответ на присутствие N) и Fnr (в ответ на присутствие О[2]), вовлеченных в функционирование системы активации либо репрессии транскрипции. Система Ntr может регулировать экспрессию генов nif A. caulinodans ex planta, тогда как система Fnr может подобным же образом обеспечить регуляцию в самом растении. Идентифицированы активирующие последовательности ДНК, расположенные выше гена nifA. К ним относятся: сайт связывания с белком NifA, обеспечивающий аутогенную регуляцию nifA; Ntr-зависимый старт транскрипции, являющийся, вероятно, мишенью для активации сайта gp NifA; тетрадекамерная нуклеотидная последовательность "анаэробокс", встречающаяся у многих генов энтеробактерии, регулируемых О[2] и контролируемых транскрипционным активатором gpFnr. Предполагается, что такие "анаэробоксы" служат сайтами связывания с Fnr. Определена открытая рамка считывания гена nifA и проведено сравнение его продукта с белками NifA других N[2]-фиксирующих организмов. Отмечено, что все эти белки имеют строго консервативные мотивы: они содержат сайты, характерные для АТФ-связывающих белков; в них присутствует междоменный линкерный район; они содержат на С-конце 'альфа'-спиральный ДНК-связывающийся сайт. Ил. 3. Библ. 47. США, Univ. of California, Santa Cruz, CA 95064.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: AZORHIZOBIUM CAULINODANS (BACT.)
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

АКТИВАТОРНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СВЯЗЫВАНИЯ NIFA

АНАЭРОБОКС

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ГЕНЫ

ГЕНЫ АЗОТФИКСАЦИИ NIFA

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК NTR

БЕЛОК FNR


Доп.точки доступа:
Stein, Pascal A.; Ludwig, Robert A.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.233

   

    Aproposal for the DNA-binding specificity of the FNR protein of escherichia coli [Text] / Stephen Spiro [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1988. - Vol. 16, N 5. - P755-756 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Предполагаемый механизм специфического связывания FNR-белка Escherichia coli с ДНК
Аннотация: Белок FNR (продукт гена fnr) является индуктором синтеза ферментов анаэробного дыхания E. coli. Механизм взаимодействия FNR с ДНК неизвестен. Анализ последовательности аминокислот в FNR показал сильную гомологию с рецепторным белком цАМФ, особенно с участком взаимодействия с ДНК и цАМФ. На основании этого сравнения предлагают модель структуры сайтов связывания FNR с ДНК. Согласно этой модели наиболее существенную роль в механизме взаимодействия FNR с ДНК играют аминокислоты сер-212, глу - 209, арг - 213 и арг - 217. Если предлагаемая модель окажется верной, FNR окажется уникальным белком, у которого сайты связывания с ДНК расположены на С-конце полипептидной цепи. Великобритания, Dept. of Microbiol. and Biochemistry, Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ФУНКЦИИ

СХОДСТВО

ЦАМФ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕНЫ ФЕРМЕНТОВ АНАЭРОБНОГО ДЫХАНИЯ

ИНДУКЦИЯ

МОДЕЛЬ МЕХАНИЗМА


Доп.точки доступа:
Spiro, Stephen; Toda, Martin H.; Artymiuk, Peter J.; Guest, John R.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.234

    Spiro, S.

    Inactivation of the FNR protein of Escherichia coli by targeted mutagenesis in the N-terminal region [Text] / S. Spiro, J. R. Guest // Mol. Microbiol. - 1988. - Vol. 2, N 6. - P701-707
Перевод заглавия: Инактивация белка FNR Escherichia coli направленным мутагенезом в N-концевой области
Аннотация: Белок FNR (I) - продукт гена fnr/nirA/ является регуляторным белком, необходимым для активации транскрипции генов фумарат-, нитрат- и нитритредуктаз в анаэробных условиях. Методом сайт-направленного мутагенеза клонированного гена fnr показано, что для нормального функционирования I необходим N-концевой сегмент I длиной 28 аминок-тных остатков, содержащий 3 остатка цистеина (II). Эти остатки II, образующие кластер цис-ала-иле-гисцис-глн-асп-цис, также являются существенными для активности I. В частности, замена цис[1][9] сер приводит к инактивации I. Высказано предположение, что эффектором респираторного стресса может служить ацил-КоА, ацилирующий сульфгидрильные группы остатков II на N-конце I. Возможно также, что кластер остатков II в I является частью контактного участка для связывания какого-либо катиона металла, к-рый реагирует на понижение содержания кислорода. Библ. 37. Великобритания, Dept. of Microbiol., Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN, R. Guest.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ

ФЕРМЕНТЫ АНАЭРОБНОГО ДЫХАНИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

МУТАГЕНЕЗ

СТРУКТУРА- АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕН НИТРАТРЕДУКТАЗЫ

ГЕН НИТРИТРЕДУКТАЗЫ


Доп.точки доступа:
Guest, J.R.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.350

    Jayaraman, P. -S.

    Mutational analysis of the nucleotide sequence at the FNRdependent nirB promoter in Escherichia coli [Text] / P. -S. Jayaraman, J. A. Cole, S. J.W. Busby // Nucl. Acids Res. - 1989. - Vol. 17, N 1. - P135-145 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Мутационный анализ последовательности нуклеотидов промотора nir B, зависящего от FNB в Escherichia coli
Аннотация: Ген nir B кодирует HADH-зависимый нитратредуктазный апофермент (КФ 1.6.6.4). В процессе выращивания Escherichia coli в анаэробных условиях белок FNR активирует инициацию транскрипции промотора гена nir B. Исследовали структуру FNR - зависимого промотора и механизм активации транскрипции белком FNR. Получили синтетические олигонуклеотиды, гомологичные промоторной последовательности гена nir B от -87 до +36, с заменой отдельных пар оснований. Обнаружили в положении -10 гексамерную п. н. 5'-ТААГГТ-3', которая как полагают, обязательна для связывания с белком FNR. Сравнили обнаруженную нуклеотидную последовательность с п. н. других промоторов, которые регулируются белком FNR и установили, что она, вероятно, является консенсусной для сайта связывания белка FNR. Делают вывод, что белок FNR, связываясь с ДНК, облегчает узнавание промотора ген nir B РНК-полимеразой. Библ. 27. Великобритания, Univ. of Birmingham, Dep. of Bioch., PO Box 363, Birmingham B15 2ТТ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17 + 341.27.21.02.03
Рубрики: ESVCHERICHIA COLI (BACT.)
АНАЭРОБИОЗ

ГЕНЫ

ГЕНЫ NIR B НИТРАТРЕДУКТАЗЫ

ТРАНСКРИПЦИЯ

АКТИВАЦИЯ

БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

ПРОМОТОРЫ

ПРОМОТОР NIR B

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ НУКЛЕОТИДОВ

ОЛИГОНУКЛЕОТИДЫ

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Cole, J.A.; Busby, S.J.W.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.242

    Sawers, Gary.

    Novel transcriptional control of the pyruvate formate-lyase gene: upstream regulatory sequences and multiple promoters regulate anaerobic expression [Text] / Gary Sawers, August Bock // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2485-2498 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый контроль транскрипции гена пируватформатлиазы: расположенные перед геном регуляторные последовательности и множественные промоторы, регулирующие анаэробную экспрессию
Аннотация: Экспрессия многих генов Escherichia coli индуцируется при выращивании в анаэробных условиях. Эти гены подразделяются на 2 класса. К первому классу относятся гены, анаэробная индукция и экспрессия которых зависят от белка-репресора Fnr. Ко второму классу относятся гены, экспрессия которых не зависит от регуляторного белка Fnr. Регуляторные элементы транскрипции анаэробно индуцируемых генов расположены на большом расстоянии от генов, перед ними. Фермент пируватформатлиаза является продуктом гена pfl и катализирует расщепление пирувата в анаэробных условиях. Исследовали механизм регуляции транскрипции гена pfl. Определили нуклеотидную последовательность данного гена и прилежащих к нему районов. Показали, что ген pfl составляет часть оперона, в который входит еще одна открытая рамка считывания, кодирующая белок, функция которого не известна. Оба гена транскрибируются вместе, но ген pfl может быть транскрибирован и отдельно. Инициация транскрипции происходит с 6 промоторов, которые регулируются анаэробными условиями выращивания, пируватом, нитратом, продуктом гена fnr и последовательность, которая расположена на расстоянии 0,8-1,3 т. п. н. перед кодоном инициации трансляции гена pfl. Определили 2 последовательности нуклеотидов внутри этого района, с которыми, как полагают, связывается регуляторный белок Fnr. Библ. 65. ФРГ, Lehrstuhl fur Mikrobiol. der Univ. Munchen, Maria-Ward-Strasse la, D-8000 Munich 19.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17 + 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MC 4100

АНАЭРОБНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕН ПИРУВАТФОРМАТЛИАЗЫ PFL

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

АНАЭРОБИОЗ

ПРОМОТОРЫ

ОПЕРОН PFL

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

АДАПТАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Bock, August


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.269

    Trageser, M.

    Transcriptional control of anaerobic respiration in E. coli by FNR [Text] : involvement of metal ions / M. Trageser, S. Six, G. Unden // Forum Mikrobiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P47 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Контроль транскрипции анаэробного дыхания в E.coli с помощью FNR: участие ионов металлов
Аннотация: Гены анаэробного дыхания Escherichia coli экспрессируются только в анаэр. условиях. В данном механизме регуляции принимает участие белок FNR - активатор транскрипции. FNR содержит область, обогащенную цистеином, к-рая способна связывать металлы. Доступность данной области для алкилирующих агентов зависит от наличия кислорода и дивалентных ионов металлов. Хелатирующие агенты репрессируют экспрессию FNR-зависимых генов. Ингибирующее действие снимается при добавлении дивалентных ионов металлов. Т. обр., по-видимому, в регуляции участвует связанная с металлом форма FNR.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT)
АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ

ГЕНЫ

АНАЭРОБНОГО ДЫХАНИЯ

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

КИСЛОРОД

ДИВАЛЕНТНЫЕ МЕТАЛЛЫ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

СВЯЗЫВАНИЕ

МЕТАЛЛЫ

ФУНКЦИИ

ДНК-БЕЛОК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Six, S.; Unden, G.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.138

    Unden, G.

    Regulation der synthese des anaeroben Elektronentransports in E. coli durch sauerstoff [Text] / G. Unden, M. Trageser // Forum Mikrobiol. - 1990. - Vol. 13, N 4. - S211-219 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Регуляция кислородом синтеза анаэробных систем электронного транспорта у E. coli
Аннотация: Активатором генов синтеза анаэр. систем электронного транспорта у E. coli является белок FNR, к-рый может действовать и как репрессор. In vivo он является димером с М=60 000, in vitro - мономером с М=30 000. Определенный участок полипептидной цепи (богатый цистеином) способен связываться с ионами двухвалентных металлов. На основании изученных св-в белка предложена рабочая гипотеза его функционирования как О[2]-зависимого регулятора: белок находится в клетке в двух формах, различающихся доступностью для алкилирующих агентов участка, богатого цистеином. В анаэр. условиях цистеиновые остатки алкилированы и могут связываться с Fe{2}+. В Такой форме белок FNR активирует транскрипцию генов систем анаэр. электронного транспорта. Библ. 33.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

АНАЭРОБНАЯ ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

БЕЛКИ

БЕЛОК FNR


Доп.точки доступа:
Trageser, M.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.375

   

    Moel-buildin of Fnr and FixK DNA-binding domains suggests a basis for specific DNA recognition [Text] / Jacqueline Cherfils [et al.] // J. Mol. Recogn. - 1989. - Vol. 2, N 3. - P114-121 . - ISSN 0952-3499
Перевод заглавия: Моельно-построенные ДНК-связывающие домены Fnr и FixK выявляют основу для специфического распознавания ДНК
Аннотация: ДНК-связывающие С-концевые домены белков Fnr (регуляторный белок, контролирующий транскрипцию генов, вовлеченный в анаэробное дыхание) Escherichia coli и FixK (гомологичный Fnr белок, регулирующий активность генов фиксации азота) Rhizobium meliloti смоделированы на основе их гомологии с белком САР E. coli. Выявлено, что остатки Glu181, Thr182 и Arg185 в белке САР, входящие в состав ДНК-распознающей спирали 'альфа', консервативно встречаются и в белках Fnr и FixK. Однако остатки Arg 180 и Gly184 в Fnr заменены на Val и Ser. Предполагается, что первая из этих замен обеспечивает образование Ван-дер-Вальсовой связи с тимином-1 в последовательности TTGA-N[6]-TCAA в Fnr, а замена на Ser отражается на связывании за счет смещения присоединенной к тимину молекулы воды. Соотв-щие остатки в FixK, Ile и Ser обуславливают такие же взаимодействия с тимином. Предполагается поэтому, что FixK может распознавать те же сайты в ДНК, что и Fnr. Этот вывод подтвержден экспериментально, поскольку выявлено, что Fnr может замещать FixK в активации гена fixN у E. coli. Ил. 5. Табл. 4. Библ. 51. Франция, INRA, Bat. 433, Univ. Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛИ

ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

БЕЛОК FIXK

RHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)

АЛЬФА-СПИРАЛЬ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

ДНК

МИШЕННЫЙ ТИМИН

СПЕЦИФИЧНОСТЬ РАСПОЗНАВАНИЯ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Cherfils, Jacqueline; Gibrat, Jean-Francois; Levin, Jonathan; Batut, Jacques; Kahn, Daniel


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.505

    Sharrocks, Andrew D.

    In vivo and in vitro mutants of FNR the anaerobic transcriptional regulator of E. coli [Text] / Andrew D. Sharrocks, Jeffrey Green, John R. Guest // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 270, N 1-2. - P119-122 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: In vivo и in vitro мутанты по белку FNR, анаэробного регулятора транскрипции
Аннотация: Ген fnr E. coli кодирует регулятор транскрипции (FNR), к-рый активирует экспрессию различных генов в ответ на анаэробные условия среды. FNR сам регулирует свой собственный синтез. Исследовали механизм действия белка FNR. С помощью сайт-направленного мутагенеза показали, что 3 из 4 остатков Цис на N'-конце (Цис-20, 23 и 29) являются существенными для активации и репрессии FNR-зависимых промоторов. Кроме того, получили in vitro 4 независимых мутации, представляющие из себя замену Глу[1][9][6] - Асп, к-рая приводит к инактивации FNR. Полагают, что в данном случае инактивация происходит вследствие нарушения вторичной структуры FNR. Библ. 17. Великобритания, Krebs Inst., Dep. of Mol. Biol. and Biotechnology, Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHLRICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ JRG 861

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNR

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Green, Jeffrey; Guest, John R.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.506

    Spiro, Stephen.

    FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli [Text] / Stephen Spiro, John R. Guest // FEMS microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 75, N 4. - P399-428 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: [Белок] FNR и его роль в регулируемой кислородом экспрессии генов у Escherichia coli
Аннотация: Обзор. Рассмотрены следующие вопросы: 1) структура и свойства белка FNR (I), способного играть роль анаэробного репрессора и активатора, и его родство с белком CRP - рецептором цАМФ; 2) гены Escherichia coli, регулируемые I; 3) нуклеотидная последовательность сайта связывания I с ДНК и механизм узнавания этого сайта; 4) возможный механизм перехода I в "активную форму" в условиях аноксии; 5) другие регулируемые О[2] системы у E. coli, Salmonella typhimurium и других бактерий. Библ. 184. Великобритания, Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АНАЭРОБНЫЙ РОСТ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ТРАНСКРИПЦИОННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК FNR

АЭРОБНОЕ - АНАЭРОБНОЕ ПЕРЕКЛЮЧЕНИЕ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FNK

ВЫДЕЛЕНИЕ

СТРУКТУРА

СВОЙСТВА

СРАВНЕНИЕ

БЕЛОК CRP

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 184


Доп.точки доступа:
Guest, John R.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.342

    Walker, M. S.

    Promoter sequence requirements for Fnr-dependent activation of transcription of the narGHJI operon [Text] / M. S. Walker, J. A. DeMoss // Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 2. - P353-360
Перевод заглавия: Промоторная последовательность, необходимая для Fnr-зависимой активации транскрипции оперона nar GHJI
Аннотация: Дыхательная нитратредуктаза Escherichia coli образуется только в анаэробных условиях и индуцируется до максим. уровня в присутствии нитрата в среде. Фермент кодируется опероном narGHJI (I), активность к-рого регулируется 2 белками-регуляторами Fnr-NarL. Исследовали механизм регуляции промотора I белком Fnr. Показали, что изменение нуклетидной последовательности в сайте связывания Frn приводит к снижению индукции I в анаэробных условиях. Установили, что расстояние между сайтами связывания Fnr и -10 последовательностью играет важную роль в механизме активации I. Полагают, что в активации I белком Fnr необходимо участие -35 последовательности промотора I. Библ. 42. США, Dep. of Biochemistry and Molecular Biol., Univ. of Texas Med. School at Houston, 6431 Fannin, Houston, TX 77030.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MC4100

АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ

ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

НИТРАТРЕДУКТАЗА

СИНТЕЗ

ПРОМОТОРЫ

ПРОМОТОР ОПЕРОНА НИТРАТРЕДУКТАЗЫ NAR GHJI

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

ТРАНСКРИПЦИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛОК FNR


Доп.точки доступа:
DeMoss, J.A.


 1-20    21-21 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)