СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК 30 КД<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.90

Association of the Dictyostelium 30 kDa actin bundling protein with contact regions [Text] / Marcus Fechheimer [et al.] // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 9. - P2393-2401 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ассоциация стимулирующего образование актиновых пучков белка 30 кД с контактными областями [плазматической мембраны] у Dictyostelium
Аннотация: В агрегирующих Dictyostelium белок 30 кД при иммунологическом окрашивании обнаружен в плазматической мембране соответственно межклеточным контактам; содержание 'альфа'-актинина в таких участках мембраны не повышено. Белок 30 кД связывается с очищенной плазматической мембраной, первоначально взаимодействуя с актиновыми филаментами. Ca, ослабляющий взаимодействие в р-ре актина с белком 30 кД, в присутствии мембран гораздо слабее действует на комплексы белка 30 кД с актином. По-видимому, эти комплексы существенны для организации межклеточных контактов. США, Dep. Zool., Univ. Georgia, Atheus, CA. Библ. 62

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
АКТИН
БЕЛОК 30 КД
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Fechheimer, Marcus; Ingalls, Hilary M.; Furukawa, Ruth; Luna, Elizabeth J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.09-04И8.231

Dephosphorylation of a 30-KDa protein of fowl spermatozoa by the addition of myosin light chain kinase substrate peptide inhibits the flagellar motility [Text] / Koji Ashizawa [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 215, N 2. - P706-712 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Дефосфорилирование белка 30 кД птичьих сперматозоидов путем добавления пептида-субстрата киназы легких цепей миозина ингибирует флагеллярную подвижность
Аннотация: Фосфорилирование лишенных мембран белков птичьей спермы при инкубации с ['гамма'-{32}P]АТФ и различными пептидными субстратами протеинкиназы при 30'ГРАДУС' C анализировали с помощью гель-электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия. Обнаружено, что белок 30 кД сильно фосфорилируется при добавлении кемптида, пептидного субстрата цАМФ-зависимой протеинкиназы (PKA); синтида 2, пептидного субстрата кальмодулин-зависимой протеинкиназы II; пептидного субстрата протеинкиназы C, но лишь слабо фосфорилируется в присутствии пептидного субстрата киназы легких цепей миозина (MLCK). Подвижность лишенных мембран сперматозоидов при 30'ГРАДУС' C оставалась высокой в контрольных образцах и при добавлении кемптида, синтида 2 и пептидного субстрата PKC, но существенно уменьшалась при добавлении пептидного субстрата MLCK. Полученные результаты показывают, что белок 30 кД является субстратом MLCK или MLCK-подобного белка в птичьих сперматозоидах и что фосфорилирование-дефосфорилирование этого белка участвует в регуляции флагеллярного движения при 30'ГРАДУС' C. Япония, Lab. Animal Reproduction, Fac. Agricult., Miyazaki Univ., Miyazaki 889-21. Библ. 35

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.87.17.09
Рубрики: БЕЛОК 30 КД
МЕМБРАННЫЙ
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПЕПТИДНЫЕ СУБСТРАТЫ
ИНКУБАЦИЯ
ГЕЛЬ-ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Ashizawa, Koji; Wishart, Graham J.; Hashimoto, Kei; Tsuzuki, Yasuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04М1.65

Dephosphorylation of a 30-KDa protein of fowl spermatozoa by the addition of myosin light chain kinase substrate peptide inhibits the flagellar motility [Text] / Koji Ashizawa [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 215, N 2. - P706-712 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Дефосфорилирование белка 30 кД птичьих сперматозоидов путем добавления пептида-субстрата киназы легких цепей миозина ингибирует флагеллярную подвижность
Аннотация: Фосфорилирование лишенных мембран белков птичьей спермы при инкубации с ['гамма'-{32}P]АТФ и различными пептидными субстратами протеинкиназы при 30'ГРАДУС' C анализировали с помощью гель-электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия. Обнаружено, что белок 30 кД сильно фосфорилируется при добавлении кемптида, пептидного субстрата цАМФ-зависимой протеинкиназы (PKA); синтида 2, пептидного субстрата кальмодулин-зависимой протеинкиназы II; пептидного субстрата протеинкиназы C, но лишь слабо фосфорилируется в присутствии пептидного субстрата киназы легких цепей миозина (MLCK). Подвижность лишенных мембран сперматозоидов при 30'ГРАДУС' C оставалась высокой в контрольных образцах и при добавлении кемптида, синтида 2 и пептидного субстрата PKC, но существенно уменьшалась при добавлении пептидного субстрата MLCK. Полученные результаты показывают, что белок 30 кД является субстратом MLCK или MLCK-подобного белка в птичьих сперматозоидах и что фосфорилирование-дефосфорилирование этого белка участвует в регуляции флагеллярного движения при 30'ГРАДУС' C. Япония, Lab. Animal Reproduction, Fac. Agricult., Miyazaki Univ., Miyazaki 889-21. Библ. 35

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: БЕЛОК 30 КД
МЕМБРАННЫЙ
ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПЕПТИДНЫЕ СУБСТРАТЫ
ИНКУБАЦИЯ
ГЕЛЬ-ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
СПЕРМАТОЗОИДЫ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Ashizawa, Koji; Wishart, Graham J.; Hashimoto, Kei; Tsuzuki, Yasuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.125

Yamaguchi, Naohiro.
Dids binding 30-kDa protein regulates the calcium release channel in the sarcoplasmic reticulum [Text] / Naohiro Yamaguchi, Takashi Kawasaki, Michiki Kasai // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 210, N 3. - P648-653 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Связывание DIDS с белком 30 кД регулирует кальций-высвобождающие каналы в саркоплазматическом ретикулуме
Аннотация: Обработка тяжелой фракции саркоплазматического ретикулума (ТФСР) 4,4'-диизотиоцианостильбен-2,2'-дисульфонатом (DIDS) увеличивает проницаемость ТФСР для холина и этот эффект DIDS проявляется только при низких вневезикулярных конц-иях Ca{2+}. Показали, что DIDS фиксирует Ca{2+}-каналы в ТФСР в открытом состоянии этот эффект DIDS обусловлен его связыванием с белком с мол. м. 30 кД, регулирующим активность Ca{2+}-высвобождающих каналов в ТФСР. Япония, Dept. Biophys. Engineering. Fac. Engineering Sci., Osaka Univ., Osaka 560. Библ. 27

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.13 + 343.17.23.05.07.99.01
Рубрики: БЕЛОК 30 КД
4',4'-ДИИЗОТИОЦИАНОСТИЛЬБЕН-2,2'-ДИСУЛЬФОНАТ
СВЯЗЫВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
КАЛЬЦИЙ-ВЫСВОБОЖДАЮЩИЕ КАНАЛЫ
САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ

Доп.точки доступа:
Kawasaki, Takashi; Kasai, Michiki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.163

Furukawa, Ruth.
Role of the Dictyostelium 30 kDa protein in actin bundle formation [Text] / Ruth Furukawa, Marcus Fechheimer // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 22. - P7224-7232 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Роль белка 30 кД Dictyostelium в образовании пучков актина
Аннотация: Исследовали образование пучков актина в смесях актина с актинпучкующим белком 30 кД Dictyostelium в зависимости от концентрации белка 30 кД, концентрации актина и длины филаментов. Присутствие белка 30 кД вызывает образование пучков филаментов при концентрациях актина и длинах филаментов, когда филаменты не ориентированы спонтанно в жидкокристаллические домены в отсутствие белка 30 кД. Образование пучков в присутствии белка 30 кД наблюдали в широком диапазоне длин и концентраций актиновых филаментов. Пучкование зависело от длины филаментов, причем короткие филаменты собирались в пучки более эффективно. Пучки образовывались при концентрациях актина до 2 мкМ. Доля объема, занимаемая пучками, и концентрации актина и белка 30 кД в пучках измеряли по седиментации. Пучки имели концентрацию актина и белка 30 кД в 10-20 и 5-20 раз, соответственно, больше их концентраций в растворе. Компьютерное моделирование показало, что пучкование актина белком 30 кД увеличивает как среднюю длину, так и полидисперсность распределения длин (факторы, понижающие концентрацию актина, необходимую для спонтанного упорядочения в пучке). Сделано предположение, что определяющееся энтропией спонтанное упорядочение может влиять на образование пучков двумя путями. Пучкование актина создает более блинные агрегаты с более полидисперсным распределением длин, в которых актин спонтанно выравнивается при очень низких концентрациях. Кроме того, пучкование создает локально высокие концентрации актина внутри этих агрегатов, которые спонтанно ориентируются, что дает дополнительную силу при упорядочении пучка. США, Dep. Cell. Biol., Univ. Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 50

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АКТИНЫ
ПУЧКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
БЕЛОК 30 КД
РОЛЬ
DICTYOSTELIUM

Доп.точки доступа:
Fechheimer, Marcus

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 00.05-04М6.58

Wang, H.
Tumor necrosis factor (TNF) induces release of a 30 KDA protein from rat pituitary cells in vitro [Text] : abstr. Annu. Meet. Prof. Res. Sci. "Exp. Biol." New Orleans, La, Apr. 6-9, 1997 / H. Wang, O. Bloom, K. J. Tracey // FASEB Journal. - 1997. - Vol. 11, N 3. - P333 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Фактор некроза опухолей (ФНО) индуцирует высвобождения белка с молекулярной массой 30 кД клетками гипофиза крыс in vitro
Аннотация: Инкубация первичной культуры клеток гипофиза крыс с ФНО стимулировала секрецию белка с мол. м. 30 кД, а интерферон-'гамма' синергически усиливал действие ФНО. Обсуждают возможную физиологическую роль белка с мол. м. 30 кД в клетках гипофиза. США, Dep. Emergency Med., North Shore Univ. Hosp., Manhaset, NE 11030

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.02
Рубрики: ФАКТОР НЕКРОЗА ОПУХОЛЕЙ
ИНДУКЦИЯ
БЕЛОК 30 КД
СЕКРЕЦИЯ
ГИПОФИЗ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Bloom, O.; Tracey, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.06-04Б1.138

Interviral homologies of the 30 K proteins of tobamoviruses [Text] / Tetsuichiro Saito [et al.] // Virology. - 1988. - Vol. 167, N 2. - P653-656 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Межвирусные гомологии 30 кД-белков тобамовирусов
Аннотация: Показано, что 30 кД-белок ВТМ принимает участие в перемещении вируса из клетки в клетку. С целью изучения структурных особенностей 30 кД-белка определена нуклеотидная последовательность гена 30 кД-белка РНК вируса зеленой крапчатой мозаики огурца (В3КМО, представителя группы тобамовирусов). 30 кД-белок В3КМО состоит из 264 аминокислот с мол. массой 28 800 кД. Сравнение 30 кДбелков тобомовирусов показало, что 30 кД-белки состоят из сохраненных N-концевых 2/3 и менее сохраненной G-концевой 1/3. С-концевая область богата такими аминокислотами, как аспарагиновая к-та, аспарагин, пролин, глицин и серин. Функция N-концевой области 30 кД-белка заключается в перемещении вируса из клетки в клетку. Япония, Dept. of Biophysics and Biochem., Faculty of Sci., Univ. of Tokyo, Hongo, Tokyo 113. Библ. 30.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЗЕЛЕНОЙ КРАПЧАТОЙ МОЗАИКИ ОГУРЦА
БЕЛОК 30 КД
СТРУКТУРА
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
ТОБАМОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Saito, Tetsuichiro; Imai, Yoshiyuki; Meshi, Tetsuo; Okada, Yoshimi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.09-04Б1.161

Blum, Helmut.
The expression of the TMV-specific 30-kDa protein in tobacco protoplasts is strongly and selectively enhanced by actinomycin [Text] / Helmut Blum, Hans J. Gross, Hildburg Beier // Virology. - 1989. - Vol. 169, N 1. - P51-61 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Экспрессия ВТМ-специфичного белка 30 кД в протопластах табака сильно и селективно стимулируется актиномицином
Аннотация: Белок 30 кД, кодируемый ВТМ, принимает участие в транспорте ВТМ из Кл в Кл в зараженных растениях. Для сравнения процесса синтеза in vivo вирусного белка 30 кД протопласты табака (Nicotiana tabacum, сорт Samsun) инокулировали ВТМ и РНК ВТМ в присутствии полиэтиленгликоля. При инфицировании протопластов РНК ВТМ синтез вирусного белка 30 кД начинается через 4-6 ч после заражения, достигает максимума через 8-10 ч., а затем падает. После инокуляции протопластов ВТМ синтез вирусного белка начинается и достигает максимума на 2 ч позже. Показано, что актиномицин D стимулирует синтез белка 30 кД до 2 порядков, тогда как синтез вирусных белков 126 кД и 183 кД и белка оболочки возрастает только в 2 раза. Актиномицин V - в 2 раза активнее, чем актиномицин D, а актиномицин I не обладает почти активностью. Специфичное стимулирование синтеза белка 30 кД актиномицином D in vivo не зависит ни от сорта Nicotiana, ни от штамма ВТМ. Окончательное доказательство того, что белок 30 кД произошел от ВТМ получено на основании небольших различий в электрофоретической подвижности белков 30 кД, кодируемых шт. ВТМ vulgare, dahlemense и U[2]. Механизм сильного и селективного действия актиномицина на синтез вирусного белка 30 кД до сих пор неясен. ФРГ, Inst. fur Biochemie, Bayerische Julius-Maximilians-Univ., Rontgenring 11, D-8700 Wurtzburg. Библ. 68.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БЕЛОК 30 КД
СИНТЕЗ
ПРОТОПЛАСТЫ ТАБАКА
АКТИНОМИЦИН D

Доп.точки доступа:
Gross, Hans J.; Beier, Hildburg

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.12-04Б1.163

Molecular characterization and biological function of the movement protein of tobacco mosaic virus in transgenic plants [Text] / Carl M. Deom [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 9. - P3284-3288 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика и биологическая функция белка движения инфекции вируса табачной мозаики в трансгенных растениях
Аннотация: Изучали роль т. наз. 30 кД-белка в функционировании вируса табачной мозаики (ВТМ). Известно, что 30 кД-белок ответственен за транспорт ВТМ-инфекции из Кл в Кл. В данной работе использовали трансгенные растения табака, экспрессирующие 30 кД-белок под контролем 35Sпромотора вируса мозаики цветной капусты. Показано, что в таких растениях 30 кД-белок накапливается в разных органах и тканях в кол-вах, сравнимых с теми, к-рые накапливаются при "нормальной" ВТМ-инфекции. При фракционировании Кл этот белок в основном обнаруживался во фракции клеточных стенок. В данной работе показано, что этот белок влияет на "проницаемость плазмодесм" в основном в более старых листьях. В молодых листьях наличие этого белка не влияет существенно на "проницаемость" плазмодесм. Обсуждаются возможные механизмы участия 30 кД-белка в "ближнем" (из клетки в клетку) и "дальнем" (по сосудам растения) транспорте ВТМ-инфекции в растениях табака. США, Dept. of Biology, Box 1137, Washington University, Saint Louis MO 63130. Библ. 25.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БЕЛОК 30 КД
НАКАПЛИВАНИЕ
ФУНКЦИЯ
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ВТМ

Доп.точки доступа:
Deom, Carl M.; Schubert, Karel R.; Wolf, Shmuel; Holt, Curtis A.; Lucas, William J.; Beachy, Roger N.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска