СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.244

Control of cellular morphogenesis by the Ip12/Bem2 GTPase-activating protein: Possible role of protein phosphorylation [Text] / Yung-Jin Kim [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 5. - P1381-1394 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Регуляция клеточного морфогенеза активирующим ГТФазу белком Ip12/Bem2: возможная роль фосфорилирования белка
Аннотация: Показана идентичность гена IPL2, необходимого для поляризованного роста почкующихся пекарских дрожжей, с геном BEM2. В мутантах bem2 при 26'ГРАДУС' дефектно определение места почкования, а при 37'ГРАДУС' - формирование клеточной поверхности и организация актинового цитоскелета. BEM2 кодирует белок с C-концевой последовательностью, содержащейся в Bcr человека и в др. активирующих ГТФазу белках. Bcr и активирующий ГТФазу домен белка Bem2p функционально замещают Bem2p. Мутантный фенотип bem2 частично подавляется увеличенной дозой гена RHO1 или RHO2 ГТФаз. Мутанты grr1 и cdc55 имеют удлиненную форму, их пролиферация чувствительна к охлаждению; клетки, лишенные GRR1 и CDC55, имеют синтетически-летальный фенотип. Мутации по BEM2 супрессируют мутации cdc55-1, затрагивающие, по-видимому, регуляторную субъединицу B протеинфосфатазы 2A. Фенотип bem2 супрессируется мутацией SSD1-v1 (SPK1), супрессирующей также мутации по гену SIT4 протеинфосфатазы. В клетках без BEM2 и SIT4 проявляется синтетически-летальный фенотип даже в присутствии супрессора SSD1-v1. По-видимому, для поляризованного роста клеток необходимы фосфорилирование и дефосфорилирование белков. США [C. S. M. C.], Dep. Microbiol., Univ. Texas, Austin, TX78772. Библ. 106

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ДРОЖЖИ
ПОЛЯРИЗОВАННЫЙ РОСТ

Доп.точки доступа:
Kim, Yung-Jin; Francisco, Leigh; Chen, Guang-Chao; Marcotte, Edward; Chan, Clarence S.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.04-04Б2.200

Competition between the golgin Imh1p and the GAP Gcs1p stabilizes activated Arl1p at the late-Golgi [Text] / Kuan-Yu Chen [et al.] // J. Cell Sci. - 2012. - Vol. 125, N 19. - P4586-4596 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Конкуренция между гольджином Imh1p и GAP Gsc1p стабилизирует активированный Arl1p в позднем комплексе Гольджи
Аннотация: Гольджины играют роль в регуляции структуры и функций комплекса Гольджи. Дрожжевой гольджин Imh1p направляется в транс-Гольджи (TGN) за счет взаимодействия домена GRIP с ГТФ, связанным с Arl1p. Для рециклинга Arl1p и Imh1p в цитозоль требуется гидролиз связанного с Arl1p ГТФ, однако не установлено, где происходит этот гидролиз. Показано, что делеция гена IMH1 у дрожжей снижает количество связанного с Arl1p ГТФ и приводит к снижению количества Arl1p в TGN. Очищенный Imh1p конкурирует с Gcs1 - белком, активирующим ГТФазу Arl1p (GAP), за связывание с Arl1p, нарушая тем самым GAP-активность Gcs1p по отношению к Arl1p. Более того, самовзаимодействие Imh1p ослабляет Gcs1p-зависимый гидролиз ГТФ, связанного с Arl1p. Тайвань, Inst. Mol. Med., Coll. Med., Nat. Taiwan Univ. Dep. Med. Res., Nat. Taiwan Univ. Hosp., Taipei 100

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.37
Рубрики: КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
ФАКТОР АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЯ
ГТФАЗЫ
ФАКТОР ОБМЕНА ГУАНИННУКЛЕОТИДОВ
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ГОЛЬДЖИНЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Chen, Kuan-Yu; Tsai, Pei-Chin; Liu, Ya-Wen; Lee, Fang-Jen S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 14.08-04М1.135

Competition between the golgin Imh1p and the GAP Gcs1p stabilizes activated Arl1p at the late-Golgi [Text] / Kuan-Yu Chen [et al.] // J. Cell Sci. - 2012. - Vol. 125, N 19. - P4586-4596 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Конкуренция между гольджином Imh1p и GAP Gsc1p стабилизирует активированный Arl1p в позднем комплексе Гольджи
Аннотация: Гольджины играют роль в регуляции структуры и функций комплекса Гольджи. Дрожжевой гольджин Imh1p направляется в транс-Гольджи (TGN) за счет взаимодействия домена GRIP с ГТФ, связанным с Arl1p. Для рециклинга Arl1p и Imh1p в цитозоль требуется гидролиз связанного с Arl1p ГТФ, однако не установлено, где происходит этот гидролиз. Показано, что делеция гена IMH1 у дрожжей снижает количество связанного с Arl1p ГТФ и приводит к снижению количества Arl1p в TGN. Очищенный Imh1p конкурирует с Gcs1 - белком, активирующим ГТФазу Arl1p (GAP), за связывание с Arl1p, нарушая тем самым GAP-активность Gcs1p по отношению к Arl1p. Более того, самовзаимодействие Imh1p ослабляет Gcs1p-зависимый гидролиз ГТФ, связанного с Arl1p. Тайвань, Inst. Mol. Med., Coll. Med., Nat. Taiwan Univ. Dep. Med. Res., Nat. Taiwan Univ. Hosp., Taipei 100

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
ФАКТОР АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЯ
ГТФАЗЫ
ФАКТОР ОБМЕНА ГУАНИННУКЛЕОТИДОВ
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ГОЛЬДЖИНЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (JEAST.)

Доп.точки доступа:
Chen, Kuan-Yu; Tsai, Pei-Chin; Liu, Ya-Wen; Lee, Fang-Jen S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.08-04Я6.425

Transformation by pp60{s}{r}{c} or stimulation of cells with epidermal growth factor induces the stable association of tyrosinephosphorylated cellular proteins with GTPase-activating protein [Text] / A. H. Bouton [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1991. - Vol. 11, N 2. - P945-953 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Трансформация pp60{s}{r}{c} или стимуляция клеток фактором роста эпидермиса индуцирует стабильную ассоциацию фосфорилированных по тирозину клеточных белков с белком активирующим ГТФазу
Аннотация: Активирующий ГТФазу белок GAP стимулирует гидролиз ГТФ, связанного с нормальным белком р21{r}{a}{s} (но не ГТФ, ассоциированного с онкогенной активированной формой белка ras). Трансформация Кл v-orc или активированным трансформирующим вариантом c-src, а также стимуляция Кл фактором роста эпидермиса (ФРЭ) приводит к стабильной ассоциации GAP с фосфорилированными по тирозину клеточными белками р64 и р190 с мол. м. 64 кД и 190 кД, соотв. Используя антитела к GAP преципитировали комплексы GAP с белками из экстрактов трансформированных Src или активированных ФРЭ Кл и показали, что фосфорилирование остатков тирозина в белках р64 и р190 совпадает со стабильной ассоциацией этих белков с GAP. В Кл, трансформированных v-src только 15-25% фосфорилированного по тирозину белка р64 оказывается в комплексе с GAP. Мутации в участке SH2 белка рр60{s}{r}{c}, делающие активированный рр60{s}{r}{c} дефектным по трансформации, подавляют образование комплексов белка GAP с р64 и р190. Т. обр. фосфорилирование остатков тирозина в белке р64 и его ассоциация с GAP представляют собой важные этапы во внутриклеточном сигнальном пути, ассоциированном с р21{r}{a}{s}-GAP. США, Univ. Virginia Hlth. Sci Ctr., Charlottesville, VA 22908. Библ. 46.

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.03
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН SRC
ТРАНСФОРМАЦИЯ КЛЕТОК
ФАКТОРЫ РОСТА
ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
БЕЛКИ
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Bouton, A.H.; Kanner, S.B.; Vines, R.R.; Wang, H.-C.R.; Gibbs, J.B.; Parsons, J.T.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 93.10-04Н1.138

Catalytic properties, tissue and intracellular distribution of neurofibromin [Text] / M. Golubic [et al.] // Oncogene. - 1992. - Vol. 7, N 11. - P763 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Распределение в ткани и в клетке и каталитические свойства нейрофибромина
Аннотация: Кроличьи антисыворотки к пептидам, соотв-щим остаткам 2798-2814 и 2721-2734 С-концевой последовательности нейрофибромина (I), иммунопреципитируют белок 240 кД в лизатах тканей взрослых крыс и мышей. I из тканей мышей стимулирует ГТФазную активность белков р21 и c-Ha-ras. Додецилмальтозид (1 мМ) и арахидоновая к-та (0,1 мг/мл), но не фосфатидная к-та, содержащая арахидоновую и стеариновую к-ту, угнетает такую акт-ть нейрофибромина. Показано, что содержание нейрофибромина в ткани головного мозга на порядок выше, чем в др. тканях мыши. Иммунофлуоресцентное исследование Кл NIH 3Т3 выявило отличия в распределении в клетках актина, тубулина и нейрофибромина, к-рый образует короткие и толстые тубулярные структуры и филаменты весьма разнообразной формы. Обсуждают молек.-биологич. особенности I, кодируемого геном NF1 нейрофиброматоза и гомологичного др. членам семейства ГТФаза-активирующих белков. США, Dept. Mol. Biol., Cleveland Clin. Found., Cleveland OH 44195-5285. Библ. 33.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.09.13
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН NF-1
НЕЙРОФИБРОМАТОЗ
ПРОДУКТ
НЕЙРОФИБРОМИН
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ОНКОГЕНЫ
ГЕНЫ RAS
ГТФАЗА
МОЗГ

Доп.точки доступа:
Golubic, M.; Roudebush, M.; Dobrowolski, S.; Wolfman, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.11-04Я6.403

Catalytic properties, tissue and intracellular distribution of neurofibromin [Text] / M. Golubie [et al.] // Oncogene. - 1992. - Vol. 7, N 11. - P2151-2159 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Распределение в тканях и клетках и каталитические свойства нейрофибролина
Аннотация: Кроличьи антисыворотки к пептидам, соотв-м остаткам 2798-2814 и 2721-2734 С-концевой последовательности нейрофибромина (I), иммунопреципитируют белок 240 кД в лизатах тканей взрослых крыс и мышей. I из тканей мышей стимулирует ГТФазную акт-ть белков р21 и c-Ha-ras. Додецилмальтозид (1 мМ) и арахидоновая к-та (0,1 мг/мл), но не фосфатидные к-ты, содержащие арахидоновую и стеариновую к-ты, угнетает такую акт-ть I. Показано, что содержание I в ткани головного мозга на порядок выше, чем в др. тканях мыши. Иммунофлуоресцентное исследование Кл NIH 3Т3 выявило отличия в распределении актина, тубулина и I, к-рая образует короткие и толстые тубулярные структуры и филаменты весьма разнообразной формы. Обсуждают молекулярнобиол. особенности I, кодируемого геном NF1 нейрофиброматоза и гомологичного др. членам семейства активирующих ГТфаги белков. США, Dept Mol. Biol., Cleveland Clin. Found., Cleveland OH 44195-5285. Библ. 33.

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.99
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
НЕЙРОФИБРОМИН
БОЛЕЗНИ
АУТОСОМАЛЬНЫЕ
НЕЙРОФИБРОМАТОЗ
ГЕН NF-1
ПРОДУКТ
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ФИБРИЛЛЫ
ТКАНИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Golubie, M.; Roudebush, M.; Dobrowolski, S.; Wolfman, A.; Stacey, D.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.07-04Я6.134

GTPase-activating protein SH2-SH3 domains induce gene expression in a ras-dependent fashion [Text] / R. H. Medema [et al.] // Mol. and Cell Biol. - 1992. - Vol. 12, N 8. - P3425-3430 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Домены SH2-SH3 активирующего ГТФ-азу белка индуцируют экспрессию генов Ras-зависимым образом
Аннотация: Использовали конструкции с кДНК активирующего ГТФазу белка GAP дикого типа и кДНК мутантного GAP с делецией участка взаимодействия с p21{r}{a}{s}, кодирующей только домены SH2-SH3. При контрансфекции Кл СНО и NIH-3Т3 кДНК мутантного GAP и химерной конструкцией с геном люциферазы под контролем промотора fos отмечается индукция промотора fos примерно такая же, как и вызываемая активированным p21{r}{a}{s}; кДНК полноразмерного GAP не оказывает такого действия. Активация промотора fos доменами SH2-SH3 белка GAP подавляется при контрансфекции доминантным ингибиторным мутантом р21{r}{a}{s}, белком Ras(Asn-17). Индукция промотора fos доменами SH2-SH3 усиливается при контрансфекции активированным мутантом p21{r}{a}{s}, белком Ras(Leu-61) или при стимуляции инсулином накопления комплексов ГТФ-p21{r}{a}{s} в Кл. Комбинированный эффект мутантного GAP и Ras(Leu-61) не подавляется Ras(Asn-17). Нидерланды, [J. L. B.], Lab. Physiol. Chem., Univ. Utrecht, 3521 GG Utrecht. Библ. 39.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.03
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН RAS
ПРОДУКТЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК АКТИВИРУЮЩИЙ ГТФАЗУ
ВЛИЯНИЕ
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
КЛЕТКИ СНО
ТРАНСФИРОВАННЫЕ

Доп.точки доступа:
Medema, R.H.; de, Laat W.L.; Martin, G.A.; McCormick, F.; Bos, J.L.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска