Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОФЕРРИТИН<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.84

   
    Iron metabolism in Rhodobacter capsulatus: Characterisation of bacterioferritin and formation of non-haem iron particles in intact cells [Text] / Patricia L. Ringeling [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 3. - P847-855 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Метаболизм железа у Rhodobacter capsulatus. Характеристика бактериоферритина и формирования частиц негемового железа в интактных клетках
Аннотация: Водо-р-римый цитохром b[557] из Rhodobacter capsulatus имеет свойства железо-запасающего белка бактериоферритина. Мол. масса бактериоферритина из R. capsulatus составляет 428 кД и состоит из одного типа субъединиц с мол. массой 18 кД. N-концевая последовательность субъединицы бактериоферритина имеет 70% идентичности с последовательностями субъединиц бактериоферритина из Escherichia coli, Nitrobacter winogradskyi, Azotobacter vinelandii и Synechocystis PCC 6803. Спектр поглощения восстановленного бактериоферритина имеет максимумы поглощения при 557 нм ('альфа' полоса), 526 нм ('бета' полоса) и 417 нм (полоса Сорета) от 6 гемовых групп. Бактериоферритин локализован в цитоплазме R. capsulatus и его уровень остается относительно постоянным в процессе роста, когда конц-ия железа в среде поддерживается на постоянном уровне. Дефицит железа ведет к уменьшению кол-ва бактериоферритина, а избыток железа приводит к увеличению кол-ва этого белка. Бактериоферритин из R. capsulatus имеет аморфное железо-оксидное ядро с высоким содержанием фосфата (900-1000 атомов Fe и около 600 фосфатов в молекуле бактериоферритина). В клетках, росших аэробно и анаэробно, формируется бактериоферритин с Fe{3+}=ядром, т. е. формирование железного ядра in vivo не всегда требует молекулярного кислорода. Великобритания, Univ. East Anglia, Sch. Chem. Sci., Norwich, NR4 7TJ. Библ. 62
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОФЕРРИТИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЖЕЛЕЗО НЕГЕМОВОЕ
ФОРМИРОВАНИЕ
ИНТАКТНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Ringeling, Patricia L.; Davy, Sharon L.; Monkara, Fayez A.; Hunt, Colette; Dickson, Dominic P.E.; McEwan, Alastair G.; Moore, Geoffrey R.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.26

   
    Spectroscopic and voltammetric characterisation of the bacterioferritin-associated ferredoxin of Escherichia coli [Text] / Michael A. Quail [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 229, N 2. - P635-642 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Спектроскопическая и вольтамперометрическая характеристика связанного с бактериоферритином ферредоксина Escherichia coli
Аннотация: Связанный с бактериоферритином ферредоксин Escherichia coli является полипептидом из 64 аминок-тных остатков, кодируемым геном bfd, к-рый расположен выше гена bfr, кодирующим бактериоферритин. Последовательность bfd напоминает последовательности доменов из 60 остатков, к-рые обнаружены в белках Nifu, нитритредуктазах и нитратредуктазе из Klebsiella pneumoniae. Эти родственные домены содержат консервативные остатки цистеина, которые функционируют в качестве лигандов кластера [2Fe-2S]. Белок Bfd очищен и охарактеризован. Показано, что белок является положительно заряженным мономером, содержащим 2 атома железа и 2 лабильных сульфида. С помощью различных спектроскопических методов и вольтамперотрии установлено присутствие в белке кластера [2Fe-2S]{2+}. Великобритания, The Krebs Inst., Dep. Mol. Biol. and Biotechnol., Univ. Sheffield, Sheffield, S10 2TN. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
СВЯЗЫВАНИЕ
КЛАСТЕРЫ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Quail, Michael A.; Jordan, Peter; Grogan, Janette M.; Butt, Julea N.; Lutz, Marc; Thomson, Andrew J.; Andrews, Simon C.; Guest, John R.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.06-04Б2.308

   
    Bacterioferritin A Modulates catalase A (KatA) activity and resistance to hydrogen peroxide in Pseudomonas aeruginosa [Text] / Ju-Fang Ma [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 12. - P3730-3742 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Бактериоферритин A модулирует активность каталазы A и устойчивость к перекиси водорода у Pseudomonas aeruginosa
Аннотация: Клонирован и секвенирован фрагмент геномной ДНК (3,6 т. п. н.) Pseudomonas aeruginosa с генами rpoA, rplQ, katA и bfrA, к-рые кодируют соотв. 'альфа'-субъединицу РНК-полимеразы, рибосомный белок L17, главную каталазу KatA (I) и бактериоферритин A (II; цитохром b[1] или b[557]). Изучен вклад I и II в устойчивость Ps. aeruginosa к H[2]O[2] (III). Ген katA на многокопийной плазмиде комплементирует дефектный по I мутант Escherichia coli. Ген katA имеет 2 стартовых кодона и кодирует гетеромультимер I с мол. м. 160-170 кД, у к-рого K[M] для III равна 44,7 мМ. Одиночные мутанты katA и bfrA и особенно katA bfrA гиперчувствительны к III. Мутанты katA и katA bfrA лишены активности I. Плазмиды с генами bfrA, кодирующими II с заменами остатков, критичных для феррооксидазной активности, не восстанавливают нормальную активность I у мутанта bfrA, у к-рого она понижена на 53% по сравнению с диким типом. Защита от РНКазы показала, что гены katA и bfrA дают разные мРНК, уровень к-рых повышается Fe и III. Масс-спектрометрич. анализ не обнаружил различий валового содержания Fe в клетках дикого типа и мутантах katA, bfrA и katA bfrA. Эти данные позволили предположить, что требуется в кач-ве одного из источников Fe для простетич. гемовой группы I и для защиты от III. США, Dep. Mol. Genet., Biochem. and Microbiol., Univ. Cincinnati Coll. Med., Cincinnati, OH 45267-0524. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ДНК
ФРАГМЕНТЫ
ГЕНЫ RPOA
ГЕНЫ RPLQ
ГЕНЫ KAT
ГЕНЫ BFRA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ KAT
МУТАНТЫ KATA BFRA
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К H[2]O[2]
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
КАТАЛАЗА
УСТОЙЧИВОСТЬ К H[2]O[2]
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ma, Ju-Fang; Ochsner, Urs A.; Klotz, Martin G.; Nanayakkara, Vagira K.; Howell, Michael L.; Johnson, Zaiga; Posey, James E.; Vasil, Michael L.; Monaco, John J.; Hassett, Daniel J.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.200

   
    Characterization and expression of the Pseudomonas putida bacterioferritin alpha subunit gene [Text] / Charles D. Miller [et al.] // Gene. - 2000. - Vol. 247, N 1-2. - P199-207 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Характеристика и экспрессия гена альфа субъединицы бактериоферритина Pseudomonas putida
Аннотация: Колонизирующая корни Pseudomonas putida (Pp) продуцирует две субъединицы, 'альфа' и 'бета', железо-связывающего белка бактериферритина. Ген, кодирующий 'альфа'-субъединицу локализован рядом с геном большой каталазы. Уменьшенная белковая последовательность гена bfr 'альфа' имела высокую идентичность с другими 'альфа'-субъединицами, обладающими аминокислотами, способными к ферроксидазной активности. При отсутствии метионина в 52 остатке происходило связывание гема с 'бета'-субъединицами. Антитела из E. coli к мультифункциональной субъединице бактериоферритина узнавали два белка в экстракте P. putida (в 22 кДа и в 23 кДа). Второй белок отсутствовал в мутанте P. putida с нарушением в гене bfr'альфа'. Потеря 'альфа'-бактериферритина стимулировала продукцию флуоресцентного сидерофора, и рост в среде и на корневой поверхности не уменьшался. Транскрипция bfr'альфа' не зависела от гена каталазы, но уровень транскриптов уменьшался при дефиците железа. США, Dep. of Biology, Utah Stste Univ., Logan, UT 84322-5305
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН BFR 'АЛЬФА'
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
ТРАНСКРИПЦИЯ
МЕТОД АНТИТЕЛ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
КОЛОНИЗАЦИЯ КОРНЕЙ
СИДЕРОФОРЫ
ЖЕЛЕЗО

Доп.точки доступа:
Miller, Charles D.; Kim, Young C.; Walsh, Marie K.; Anderson, Anne J.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 08.12-04А3.51

   
    Бактериоферритин как биосенсор и наноструктура [Текст] / С. С. Антипов [и др.] // Вестн. биотехнол. и физ.-хим. биол. - 2007. - Т. 3, N 3. - С. 40-44 . - ISSN 1996-4741
Аннотация: В работе рассматриваются свойства многофункционального белка Dps, принимающего участие в утилизации ионов железа, окисляющего Fe{2+} до Fe{3+}, формирующего феррогидритное ядро внутри белковой полости и являющегося одним из мажорных белков нуклеотида. Приводятся экспериментальные данные, свидетельствующие о влиянии электромагнитного излучения на экспрессию гена dps, и обсуждаются перспективы использования бактериоферритина в качестве биосенсора и основы для создания новых материалов с заданными свойствами. Россия, Ин-т биофизики клетки РАН, 142290, Пущино, Моск. область. Библ. 14
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БАКТЕРИОФЕРРИТИН
БЕЛОК DPS
ESCHERICHIA COLI
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЛИЯНИЕ ЭЛЕКТРОМАГНИТНОГО ИЗЛУЧЕНИЯ
БИОСЕНСОРЫ
МОНИТОРИНГ ТЕХНОГЕННОГО ИЗЛУЧЕНИЯ
НАНОМАТЕРИАЛЫ
ДНК НА СТРУКТУРООБРАЗОВАТЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Антипов, С.С.; Курганов, К.В.; Чемерис, К.С.; Озолинь, О.Н.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.01-04Б2.176

   
    Desulfovibrio vulgaris bacterioferritin uses H[2]O[2] as a co-substrate for iron oxidation and reveals DPS-like DNA progection and binding activities [Text] / Cristina G. Timoto [et al.] // Biochem. J. - 2012. - Vol. 446, N 1. - P125-133 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Бактериоферритин Desulfovibrio vulgaris использует H[2]O[2] в качестве косубстрата для окисления железа и осуществляет DPS-подобную защиту ДНК и ДНК-связывающую активность
Аннотация: Из ДНК Desulfovibrio vulgaris выделен и идентифицирован ген, кодирующий бактериоферритин, Bfr. Осуществлена его суперэкспрессия в Eschherichia coli. Установлено, что механизм минерализации у бактериоферритина аналогичен таковому у H-типа ферритиновых субъединиц позвоночных. Показано, что in vitro скорость окисления Fe{2+} рекомбинантным бактериоферритином выше в присутствии H[2]O[2], по сравнению с кислородом, поскольку одна молекула перекиcи водорода способна окислять два атома железа. Кроме того, показано, что одна молекула рекомбинантного фермента окисляет и аккумулирует до 600 атомов железа. Bfr D. vulgaris. способна связываться с ДНК и защищать ее от гидроксильных радикалов и ДНК-аз. Использование H[2]O[2] в качестве оксиданта в сочетании с ДНК-связывающей способностью указывает на выполнение ферментом функции ДНК-связывающего белка из истощенных клеток (DPS), обеспечивающего целостность ДНК в стрессовых условиях. Португалия, Requimte/CQFB, Dept. Quimica, Fac. Ciencias e Tecnologia, Univ. Naova de Lisboa, Quinta da Torre, 2829-516 Caparica
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.11.02
Рубрики: ЖЕЛЕЗО
ОКИСЛЕНИЕ
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
КОСУБСТРАТЫ
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
DESULFOVIBRIO VULGARIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Timoto, Cristina G.; Guilherme, Marcia; Penas, Daniela; Folgosa, Filipe; Tavares, Pedro; Pereira, Alice S.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.76

   
    The identity of Escherichia coli bacterioferritin and cytochrome b[1] [Text] / John M. A. Smith [et al.] // Biochem. J. - 1988. - Vol. 255, N 2. - P737-740 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Идентичность бактериоферритина и цитохрома b[1] из Escherichia coli
Аннотация: Цитохром b[1] из E. coli K-12 шт. СА 265 был очищен до гомогенного состояния путем фракционирования сульфатом аммония, тепловой обработки осадка (60'ГРАДУС' С, 10 мин), хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и биогеле А-0,5m. Из этого же штамма с помощью иммунопреципитации и гель-фильтрации на сефакриле S300 очищен до гомогенности бактериоферритин. Оба белка затем кристаллизованы. В окисленном состоянии эти белки имели максимумы поглощения при 560, 530 и 417 нм, а в восстановленном - при 557, 527 и 425 нм. Субъединичная М у обоих белков составила 18 000. Рентгеновские кристаллографические данные для этих белков сравнивали с таковыми для бактериоферритина из E. coli шт. W3300, использованного в кач-ве стандарта. Полученные результаты позволили сделать вывод о полной идентичности цитохрома b[1] и бактериоферритина из E. coli K-12 шт. СА 265. Этот белок, по-видимому, выполняют двойную функцию - как электронного переносчика для восстановленной флавиновой пируватоксидазы и в кач-ве депо негемового железа. Ил. 2. Библ. 11. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ B(1)
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
ИДЕНТИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
К-12
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ
ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИЯ
СЕФАКРИЛ

Доп.точки доступа:
Smith, John M.A.; Quirk, Alan V.; Plank, Raymond W.H.; Diffin, Fiona M.; Ford, Geoffrey C.; Harrison, Pauline M.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.363

    Andrews, Simon C.
    A molecular analysis of the 53,3 minute region of the Escherichia coli linkage map [Text] / Simon C. Andrews, Pauline M. Harrison, John R. Guest // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 2. - P361-367
Перевод заглавия: Молекулярные исследования участка на 53,3 минуте карты сцепления Escherichia coli
Аннотация: Исследованы характеристики 4 плазмид, экспрессирующих белок (ВСР), к-рый комигрирует с бактериоферритином. Определена нуклеотидная последовательность сегмента размером 198 п. н. из участка на 53 мин. Обнаружены 3 открытые рамки считывания, одна из к-рых - orf 2 (bcp, 156 аминокислотных кодонов) - кодирует белок комиграции с бактериоферритином, ВСР. Трансляция продукта orf3 (205 аминокислотных кодонов) сходна с железо-серосодержащим белковым компонентом комплекса анаэробной диметилсульфоксидредуктазы Escherichia coli. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 26. Великобритания, Krebs Inst. for Biomolecular Res., Dep. of Molecular Biol. and Biotechnol. Univ. of Sheffield, Sheffield S10 2TN.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА ВСР
КЛОНИРОВАНИЕ
КАРТИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
БЕЛКИ
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
БЕЛОК ВСР
КОМИГРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Harrison, Pauline M.; Guest, John R.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.096

    Moore, Geoffrey R.
    Bacterial 4-'альфа'-helical bundle cytochromes [Text] / Geoffrey R. Moore // Biochim. et Biophys. acta. Bioenerg. - 1990. - Vol. 1058, N 1. - P38-41 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Бактериальные цитохромы с четырьмя 'альфа'-спиралями в тяже
Аннотация: Обзор. Работами последних десяти лет установлено, что имеется группа цитохромов с очень разными оптич. спектрами и, следовательно, различными координационными центрами гемов, трехмерная структура к-рых одинакова, а именно: четыре 'альфа'-спирали расположены в левозакрученном антипараллельном тяже. Рассмотрены два члена этой группы цитохромов: цитохром с{1} и бактериоферритин. Биологич. функция этих гемопротеинов до сих пор не выяснена. В работе отмечена перспективность при изучении функций цитохромов сравнительного исследования прокариотич. цитохромов и их эукариотич. гомологов. В данном случае это сравнение свойств бактериоферритина и его гомолога животного происхождения - гемоферритина. Библ. 51. Великобритания, Ctr. Metallopreotein, Spectroscopy and Biology, Univ. East Anglia, Norwich, NR4 7TJ.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ЦИТОХРОМЫ
4-АЛЬФА-СПИРАЛЬ
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНЫЙ ТЯЖ
ФЕРРИТИН
ГЕМОФЕРРИТИН
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
ЦИТОХРОМ C ШТРИХ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 51
ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ ЦИТОХРОМЫ

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.03-04Б4.231

   
    Mycobacterium paratuberculosis antigen D: characterization and evidence that it is a bacterioferritin [Text] / Brian W. Brooks [et al.] // J. Clin. Microbiol. - 1991. - Vol. 29, N 8. - P1652-1658 . - ISSN 0095-1137
Перевод заглавия: Антиген D Mycobacterium pavatuberculosis: характеристика и доказательство идентичности бактериоферритину
Аннотация: Из неочищенного препарата обработанной УЗ Myobacterium paratuberculosis путем комбинации методов ЭФ в агарозе и ПААГ удалось выделить компонент с мол. м. около 400 кД, охарактеризованный впоследствии как АГ Д. Поскольку очищенной компонент состоит преимущественно из белка с необычайно высоким содержанием глютаминовой к-ты и лейцина, он оказался устойчивым к действию ряда протеолитич. ферментов. По результатам эл-микроскопич. исследований, анализа аминокислотной последовательности и наличию полосы Сорета в спектре поглощения установлена идентичность АГ D и бактериоферритина из Escherichia coli. Библ. 36. Канада, Animal Dis. Res. Inst. Nepean, P. O. Box 11300, Station L. Nepean, Ontario, K2Н, 8Р9.
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: MYCOBACTERIUM PARATUBERCULOSIS (BACT.)
АНТИГЕНЫ
БЕЛКИ
АНТИГЕН D
АНТИГЕНЫ ПЕРЕКРЕСТНО-РЕАГИРУЮЩИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ
ИММУНОЭЛЕКТРОФОРЕЗ ПЕРЕКРЕСТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Brooks, Brian W.; Young, N.Martin; Watson, David C.; Robertson, Ruth H.; Sugden, Edward A.; Nielsen, Klaus H.; Becker, Susi A.W.E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.048

   
    Mossbauer spectroscopic studies of iron in Pseudomonas aeruginosa [Text] / Fahmi H. A. Kadir [et al.] // J. Inorg. Biochem. - 1991. - Vol. 43, N 4. - P753-758 . - ISSN 0162-0134
Перевод заглавия: Исследование состояний железа [в клетках] Pseudomonas aeruginosa методом мессбауэровской спектроскопии
Аннотация: Представлены рез-ты мессбауэровской спектроскопии изолированных молекул бактериоферритина и целых клеток Pseudomonas deruginosa. Показано, что железное ядро бактериоферритина не изменяется при выделении этой молекулы из клетки. Обнаружено, что ядро бактериоферритина приблизительно в 85% случаев окислено внутри клетки и может содержать значительную часть железа в виде маленьких кластеров на ранних стадиях стационарной фазы роста клетки. Библ. 11. Великобритания, Sch. of Chem. Sci., Univ. of Easy Anglia, Norwich NR4 7ТJ.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
СПЕКТРОСКОПИЯ
МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
ЖЕЛЕЗО
СОСТОЯНИЯ
БАКТЕРИОФЕРРИТИН

Доп.точки доступа:
Kadir, Fahmi H.A.; Read, Nicola M.K.; Dickson, Dominic P.E.; Greenwood, Colin; Thompson, Adrian; Moore, Geoffrey R.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.055

    Briat, Jean-Francois.
    Iron assimilation and storage in prokaryotes [Text] / Jean-Francois Briat // J. Gen. Microbiol. - 1992. - Vol. 138, N 12. - P2475-2483 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Ассимиляция и запасание железа прокариотами
Аннотация: Краткий обзор литературы относительно путей утилизации бактериями железа (I) и его запасания в клетках. Отмечается, что I необходимо большинству организмов. Исключением являются лишь некоторые лактобактерии. Обеспечение микроорганизмов I связано со сложностями, поскольку при нейтральных и щелочных условиях и в присутствии О[2] I находится в основном в нерастворимом состоянии. При низком содержании в среде I его транспорт в клетки, как правило, связан с образованием микроорганизмами сидерофоров, образующих две большие группы: феноляты и гидроксаматы. На примере E. coli рассматриваются условия синтеза этих соединений и генетика. Отмечается, что у некоторых бактерий в транспорте I в клетки участвуют органич. к-ты, образующие с ним хелатные соединения. Основным продуктом, в к-ром может аккумулироваться I в клетках бактерий, является бактериоферритин. Бактериоферритины выделены из ряда бактерий. Такие же соединения присутствуют в хлоропластах. У некоторых бактерий имеется способность образовывать магнетит (Fe[3]O[4]), накапливающийся в клетках в виде магнитосом. Библ. 129. Франция, Lab. de Biol. Mol. Vegetale, Centre Nat. de la Recherche Scientifique et Univ. Joseph Fourter, BP 53Х, F-38041 Grenoble Cedex.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ПРОКАРИОТЫ
ЖЕЛЕЗО
АССИМИЛЯЦИЯ
ЗАПАСАНИЕ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
БАКТЕРИОФЕРРИТИН
СИДЕРОФОРЫ
ФЕНОЛЯТЫ
ГИДРОСАМАТЫ
БИОСИНТЕЗ
ГЕНЕТИКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 122
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)