Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК<.>)
Общее количество найденных документов : 124
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.08-04М3.056

   
    Increase in extracellular NCAM and amyloid precursor protein following induction of long-term potentiation in the dentate gyrus of anaesthetized rats [Text] / M. S. Fazeli [et al.] // Neurosci. Lett. - 1994. - Vol. 169, N 1-2. - P77-80 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Увеличение внеклеточного содержания молекул адгезии нервных клеток и амилоидного белкапредшественника в зубчатой извилине после длительной потенциации у наркотизированных крыс
Аннотация: Через 90 мин после высокочастотной стимуляции (250 Гц, 200 мс) в зубчатой извилине обнаружено с помощью нагнетательно-всасывательной канюли увеличение внеклеточной конц-ии молекул адгезии нервных клеток и амилоидного белка-предшественника. Блокада длительной потенциации антагонистом NMDA-рецепторов 5-аминофосфоновалериановой к-той (100 мкМ, перфузия в течение 35 мин до стимуляции) предотвращала эффект. Содержание высокомолекулярного белка нейрофиламентов и активности лизосомального фермента арилфосфатазы (показатели повреждения нейронов) не изменялись. Великобритания, Dep. Experim. Pathol., Guy's Hosp., London SE1 9RT. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: ЗУБЧАТАЯ ИЗВИЛИНА
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
МОЛЕКУЛЫ АДГЕЗИИ НЕРВНЫХ КЛЕТОК
ДЛИТЕЛЬНАЯ ПОТЕНЦИАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fazeli, M.S.; Breen, K.; Errington, M.L.; Bliss, T.V.P.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.01-04М3.34

    Jenden, Malene.
    Increased cerebrospinal fluid tau in patients with Alzheimer's disease [Text] / Malene Jenden, Hans Basun, Lars Lannfelt // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 186, N 2-3. - P189-191 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Увеличение содержания белка тау в спинномозговой жидкости у пациентов с болезнью Альцгеймера
Аннотация: One of the pathological features in Alzheimer's disease (AD) is neurofibrillary tangles in the brain. The main constituent of tangles is the microtubuli-associated protein tau in a huperphosphorylated state. Tau is also released into cerebrospinal fluid (CSF), and in this study we have used an enzyme linked immunosorbent assay to measure tau in CSF from AD and control cases. Our findings show that tau levels in AD cases are significantly elevated compared to healthy control individuals. We suggest that tau may serve as a biochemical marker of Alzheimer's disease
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.19
Рубрики: СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ
ТАУ БЕЛКИ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Basun, Hans; Lannfelt, Lars

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.08-04Т1.294

   
    Opposing regulation of amyloid precursor protein by ionotropic and metabotropic glutamate receptors [Text] / Alessandra Valerio [et al.] // NeuroReport. - 1995. - Vol. 6, N 9. - P1317-1321 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Разнонаправленность регуляции амилоидного белка-предшественника ионотропными и метаботропными глутаматными рецепторами
Аннотация: Иммуногистохимическими методами в сочетании с иммуноблоттингом показано, что добавление NMDA в конц-ии 100 мкМ к первичной культуре гранулярных нейронов мозжечка на 15 мин вызывало существенное повышение содержания амилоидного белка-предшественника (АБ) в клеточных телах. Инкубация клеток в присутствии избирательного лиганда метаботропных глутаматных рецепторов, 1S,3R-ACPD, предотвращала стимулированное накопление АБ. Считают, что активация ионотропных и метаботропных глутаматных рецепторов оказывает противоположное воздействие на накопление АБ. Италия, Univ. of Brescia Sch. of Med., 25123 Brescia
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.39
Рубрики: ГЛУТАМАТ
РЕЦЕПТОРЫ
ИОНОТРОПНЫЕ
МЕТАБОТРОПНЫЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
СОДЕРЖАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
МОЗЖЕЧОК
ГРАНУЛЯРНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Valerio, Alessandra; Alberici, Antonella; Paterlini, Marta; Grilli, Mariagrazia; Galli, Paola; Pizzi, Marina; Memo, Maurizio; Spano, PierFranco

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.09-04М3.116

    Kim, Seong-Hun.
    Neurotoxicity of a carboxyl-terminal fragment of the Alzheimer's amyloid precursor protein [Text] / Seong-Hun Kim, Yoo-Hun Suh // J. Neurochem. - 1996. - Vol. 67, N 3. - P1172-1182 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Нейротоксичность C-концевого фрагмента предшественника амилоидного белка при болезни Альцгеймера
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
C-КОНЦЕВОЙ ПЕПТИД
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК
МЕХАНИЗМ ЦИТОТОКСИЧНОСТИ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Suh, Yoo-Hun

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.01-04М3.217

    Calingasan, Noel Y.
    Thiamine deficiency alters APP but not presenilin-1 immunoreactivity in vulnerable brain regions [Text] / Noel Y. Calingasan, Samuel E. Gandy, Gary E. Gibson // NeuroReport. - 1997. - Vol. 8, N 11. - P2631-2634 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Дефицит тиамина нарушает [обмен] APP (амилоидного белка-предшественника), не не пресенилина-1 в поврежденных областях головного мозга
Аннотация: Presenilin-1 (PS-1) and amyloid precursor protein (APP) have been linked to the pathogenesis of Alzheimer's disease. While APP accumulation is well documented in several models of brain injury, the role of PS-1 levels in neurodegeneration, if any, remains to be elucidated. The current studies examined PS-1 and APP expression in brain following thiamine deficiency (TD), a nutritional model associated with impaired oxidation and selective neurodegeneration. TD did not alter PS-1 immunoreactivity in any region of rodent brain before or after cell loss. In contrast, APP immunoreactivity accumulated in swollen neurites within, or around lesions in rats, or in abnormal clusters in mice. Thus, alterations in APP but not PS-1 levels are involved in TD-induced neurodegeneration. Библ. 25
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13 + 341.39.15.23
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ПРЕСЕНИЛИН-1
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
НЕЙРОДЕГЕНЕРАЦИЯ
ДЕФИЦИТ ТИАМИНА
ИЗБИРАТЕЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ
КЛЕТКИ ФИБРОБЛАСТОВ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gandy, Samuel E.; Gibson, Gary E.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.06-04М3.256

    Peraus, Gisela C.
    Late compartments of amyloid precursor protein transport in SY5Y cells are involved in 'бета'-amyloid secretion [Text] / Gisela C. Peraus, Colin L. Masters, Konrad Beyreuther // J. Neurosci. - 1997. - Vol. 17, N 20. - P7714-7724 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Роль клеточных компартментов в секреции амилоидного 'бета'-пептида при транспортировке амилоидного белка-предшественника в клетках SY5Y
Аннотация: Амилоидный 'бета'-пептид с мол. м. 4 кД ('бета'A4) образуется в результате протеолиза амилоидного белка-предшественника (APP). Внедрение гибридных белков APP-LAMP и APP-MPR в эндосомальный/лизосомный отдел культивируемых трансфецированных клеток SY5Y (исходный штамм клеток нейробластомы человека SH-SY5Y) сопровождалось ограничением кол-ва высвобождающегося состоящего из 39-43 аминокислотных остатков пептида 'бета'A4. Реконструированные белки APP 695 обеспечивали при этом рециклизацию между транс-Гольджи аппаратом и поверхностью клеток. Эти белки энергично расщеплялись с образованием 'бета'A4. При задержке белков APP 695 в эндоплазматическом ретикулуме секреция 'бета'A4 и активность 'бета'-секретазы ослабевали. Германия, Center for Molecular Biology Heidelberg, The Univ. of Heidelberg, D-69120 Heidelberg. Библ. 45
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-ПЕПТИД
ПРОЦЕССИНГ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТ
ЛИЗОСОМЫ
ЭНДОСОМЫ
КЛЕТКИ SY5Y

Доп.точки доступа:
Masters, Colin L.; Beyreuther, Konrad

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.09-04А1.120

   
    Turnover of amloid 'бета'-protein in mouse brain and acute reduction of its level by phorbol ester [Text] / Mary J. Savyge [et al.] // J. Neurosci. - 1998. - Vol. 18, N 5. - P1743-1752 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Обмен амилоидного 'бета'-белка в головном мозге мыши и острое понижение его содержания эфиром форбола
Аннотация: На 6-месячных мышах, используя вводимый в/в {35}S-меченый метионин и иммунопреципитацию белков фракции цитозоля, выделяемой из гомогената головного мозга центрифугированием, установили, что период полуобновления амилоидного 'бета'-белка, белка C99, белкового предшественника амилоида (БПА) и его полностью гликозилированной формы составляет соотв. 1,0-2,5, 3, 3 и 7 ч. Через 6 ч после введения в неокортекс форбол-12-миристат-13-ацетата, активатора протеинкиназы С, содержание амилоидного 'бета'-белка оказывалось, по результатам иммуноферментного анализа, пониженным. Понижение это было обратимым: через 12 ч содержание данного белка нормализовалось. Применение 4'альфа'-аналога упомянутого эфира форбола такого действия не оказывало. Введение последнего вызывало уменьшение содержания 'бета'-БПА, но не оказывало влияния на содержание 'альфа'-БПА. США, Cephalon, Inc., West Chester. Библ. 67
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АМИЛОИДОЗ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Savyge, Mary J.; Trusko, Stephen P.; Howland, David S.; Pinsker, Leonard R.; Mistretta, Suzanne; Reaume, Andrew G.; Greenberg, Barry D.; Siman, Robert; Scott, Richard W.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.09-04М3.159

   
    Turnover of amloid 'бета'-protein in mouse brain and acute reduction of its level by phorbol ester [Text] / Mary J. Savyge [et al.] // J. Neurosci. - 1998. - Vol. 18, N 5. - P1743-1752 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Обмен амилоидного 'бета'-белка в головном мозге мыши и острое понижение его содержания эфиром форбола
Аннотация: На 6-месячных мышах, используя вводимый в/в {35}S-меченый метионин и иммунопреципитацию белков фракции цитозоля, выделяемой из гомогената головного мозга центрифугированием, установили, что период полуобновления амилоидного 'бета'-белка, белка C99, белкового предшественника амилоида (БПА) и его полностью гликозилированной формы составляет соотв. 1,0-2,5, 3, 3 и 7 ч. Через 6 ч после введения в неокортекс форбол-12-миристат-13-ацетата, активатора протеинкиназы С, содержание амилоидного 'бета'-белка оказывалось, по результатам иммуноферментного анализа, пониженным. Понижение это было обратимым: через 12 ч содержание данного белка нормализовалось. Применение 4'альфа'-аналога упомянутого эфира форбола такого действия не оказывало. Введение последнего вызывало уменьшение содержания 'бета'-БПА, но не оказывало влияния на содержание 'альфа'-БПА. США, Cephalon, Inc., West Chester. Библ. 67
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АМИЛОИДОЗ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ФОРБОЛОВЫЙ ЭФИР
ПРОТЕИНКИНАЗА C
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Savyge, Mary J.; Trusko, Stephen P.; Howland, David S.; Pinsker, Leonard R.; Mistretta, Suzanne; Reaume, Andrew G.; Greenberg, Barry D.; Siman, Robert; Scott, Richard W.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.11-04А1.110

   
    Acetylcholinesterase is increased in the brains of transgenic mice expressing the C-terminal fragment (CT100) of the 'бета'-amyloid protein precursor of Alzheimer's disease [Text] / Gian Sberna [et al.] // J. Neurochem. - 1998. - Vol. 71, N 2. - P723-731 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Повышение содержания ацетилхолинэстеразы в головном мозге трансгенных мышей, экспрессирующем C-терминальный фрагмент (CT100) 'бета'-амилоидного белка-предшественника при болезни Альцгеймера
Аннотация: При электрофоретическом разделении экстракта головного мозга трансгенных мышей C57BL/6*DBA в полиакриламидном геле обнаружили состоящий из 100 аминокислотных остатков C-терминальный фрагмент (CT100) человека, а также модифицированный фрагмент CT100[V717F], отличающийся от CT100 заменой остатка валина на остаток фенилаланина в положении 717. У 3-дневных 3-месячных или 9-месячных трансгенных мышей с экспрессией CT100 содержание экстрагируемой солевым р-ром из гомогената мозга ацетихолинэстеразы (АХЭ) оказалось соотв. на 30, 35 или 50% больше, чем у нетрансгенных особей того же возраста. По результатам гидрофобной хроматографии повышенным при этом было содержание амфифильной мономерной формы (G[I]{A}) фермента. Характер гликозилирования последнего, судя по результатам связывания ферментной активности конканавалином А и агглютинином зародышей пшеницы, отличался от характера гликозилирования АХЭ у нетрансгенных мышей и был аналогичен гликозилированию данного фермента, экстрагируемого из гомогената коры лобной части мозга больных болезнью Альцгеймера. Активность холинацетилтрансферазы у 3-месячных трансгенных или нетрансгенных мышей была одинаковой. Представлены данные об активности АХЭ и бутилхолинэстеразы в головном мозге людей при синдроме Дауна. Австралия, Univ. of Melbourne. Библ. 46
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МЫШИ
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ

Доп.точки доступа:
Sberna, Gian; Saez-Valero, Javier; Li, Qiao-Xin; Czech, Christian; Beyreuther, Konrad; Masters, Colin L.; McLean, Catriona A.; Small, David H.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.11-04А1.112

   
    Impaired synaptic plasticity and learning in aged amyloid precursor protein transgenic mice [Text] / Paul F. Chapman [et al.] // Nature Neurosci. - 1999. - Vol. 2, N 3. - P271-276 . - ISSN 1097-6256
Перевод заглавия: Нарушение синаптической пластичности и функции обучения у старых трансгенных мышей с мутантным амилоидным белком-предшественником
Аннотация: В работе использовали трансгенные линии мышей Tg(HuAPP[695]SWE) 2576 с гибридным фоном C57BI/6 и SJL. По результатам электрофизиологических исследований, проведенных in vivo и in vitro на срезах гиппокампа у таких мышей, сохранявших обычную быструю синаптическую передачу и кратковременную пластичность, при сверхэкспрессии мутантного амилоидного белка-предшественника человека (695) нарушенной оказалась длительная потенциация в зубчатой извилине и JCA поля гиппокампа. С выявленным нарушением коррелировало обнаруженное у животных расстройство функции связанного с ориентацией в пространстве обучения. Утрата пре- или постсинаптических структурных элементов в гиппокампе при этом либо была минимальной, либо полностью отсутствовала. Не исключено, что в основе определенного дефекта когнитивных функций у трансгенных мышей лежали возникшие у них нарушения функциональной синаптической пластичности (авторы полагают, что такое толкование полученных результатов может иметь отношение к патогенезу болезни Альцгеймера). Великобритания, Cardiff School of Biosciences, Cardiff Univ. Библ. 32
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЕРЕДАЧА
КОГНИТИВНЫЕ ФУНКЦИИ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
ГИППОКАМП
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Chapman, Paul F.; White, Gail L.; Jones, Matthew W.; Cooper-Blacketer, Deirdre; Marshall, Vanessa J.; Irizarry, Michael; Younkin, Linda; Good, Mark A.; Bliss, T.V.P.; Hyman, Bradley T.; Younkin, Steven G.; Hsiao, Karen K.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.11-04М3.58

   
    Impaired synaptic plasticity and learning in aged amyloid precursor protein transgenic mice [Text] / Paul F. Chapman [et al.] // Nature Neurosci. - 1999. - Vol. 2, N 3. - P271-276 . - ISSN 1097-6256
Перевод заглавия: Нарушение синаптической пластичности и функции обучения у старых трансгенных мышей с мутантным амилоидным белком-предшественником
Аннотация: В работе использовали трансгенные линии мышей Tg(HuAPP[695]SWE) 2576 с гибридным фоном C57BI/6 и SJL. По результатам электрофизиологических исследований, проведенных in vivo и in vitro на срезах гиппокампа у таких мышей, сохранявших обычную быструю синаптическую передачу и кратковременную пластичность, при сверхэкспрессии мутантного амилоидного белка-предшественника человека (695) нарушенной оказалась длительная потенциация в зубчатой извилине и JCA поля гиппокампа. С выявленным нарушением коррелировало обнаруженное у животных расстройство функции связанного с ориентацией в пространстве обучения. Утрата пре- или постсинаптических структурных элементов в гиппокампе при этом либо была минимальной, либо полностью отсутствовала. Не исключено, что в основе определенного дефекта когнитивных функций у трансгенных мышей лежали возникшие у них нарушения функциональной синаптической пластичности (авторы полагают, что такое толкование полученных результатов может иметь отношение к патогенезу болезни Альцгеймера). Великобритания, Cardiff School of Biosciences, Cardiff Univ. Библ. 32
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЕРЕДАЧА
КОГНИТИВНЫЕ ФУНКЦИИ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
ГИППОКАМП
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Chapman, Paul F.; White, Gail L.; Jones, Matthew W.; Cooper-Blacketer, Deirdre; Marshall, Vanessa J.; Irizarry, Michael; Younkin, Linda; Good, Mark A.; Bliss, T.V.P.; Hyman, Bradley T.; Younkin, Steven G.; Hsiao, Karen K.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 99.11-04М3.173

   
    Acetylcholinesterase is increased in the brains of transgenic mice expressing the C-terminal fragment (CT100) of the 'бета'-amyloid protein precursor of Alzheimer's disease [Text] / Gian Sberna [et al.] // J. Neurochem. - 1998. - Vol. 71, N 2. - P723-731 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Повышение содержания ацетилхолинэстеразы в головном мозге трансгенных мышей, экспрессирующем C-терминальный фрагмент (CT100) 'бета'-амилоидного белка-предшественника при болезни Альцгеймера
Аннотация: При электрофоретическом разделении экстракта головного мозга трансгенных мышей C57BL/6*DBA в полиакриламидном геле обнаружили состоящий из 100 аминокислотных остатков C-терминальный фрагмент (CT100) человека, а также модифицированный фрагмент CT100[V717F], отличающийся от CT100 заменой остатка валина на остаток фенилаланина в положении 717. У 3-дневных 3-месячных или 9-месячных трансгенных мышей с экспрессией CT100 содержание экстрагируемой солевым р-ром из гомогената мозга ацетихолинэстеразы (АХЭ) оказалось соотв. на 30, 35 или 50% больше, чем у нетрансгенных особей того же возраста. По результатам гидрофобной хроматографии повышенным при этом было содержание амфифильной мономерной формы (G[I]{A}) фермента. Характер гликозилирования последнего, судя по результатам связывания ферментной активности конканавалином А и агглютинином зародышей пшеницы, отличался от характера гликозилирования АХЭ у нетрансгенных мышей и был аналогичен гликозилированию данного фермента, экстрагируемого из гомогената коры лобной части мозга больных болезнью Альцгеймера. Активность холинацетилтрансферазы у 3-месячных трансгенных или нетрансгенных мышей была одинаковой. Представлены данные об активности АХЭ и бутилхолинэстеразы в головном мозге людей при синдроме Дауна. Австралия, Univ. of Melbourne. Библ. 46
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПЕПТИДНЫЙ ФРАГМЕНТ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sberna, Gian; Saez-Valero, Javier; Li, Qiao-Xin; Czech, Christian; Beyreuther, Konrad; Masters, Colin L.; McLean, Catriona A.; Small, David H.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.02-04Т1.310

   
    Aggressive behaviour in transgenic mice expressing APP is alleviated by serotonergic drugs [Text] / Dieder Moechars [et al.] // NeuroReport. - 1998. - Vol. 9, N 16. - P3561-3564 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Агрессивное поведение у мышей, экспрессирующих амилоидный белок-предшественник (APP), уменьшается серотонинергическими препаратами
Аннотация: Введение трансгенным мышам с избыточной экспрессией амилоидного белка-предшественника (APP), для к-рых было характерным состояние агрессии и когнитивные нарушения, 8-OH-DPAT в дозе 1,25 мг/кг в/б удлиняло латентный период возникновения агрессивной атаки с 109 до 165 с и сокращало частоту атак за период наблюдения с 4,2 до 1 в среднем. Буспирон в дозе 4 мг/кг в/б удлинял латентный период до 160 с и сокращал число атак до 2,2 в среднем. Антиагрессивным действием характеризовался также рисперидон в дозе 0,03 мг/кг. Считают, что трансгенные мыши с избыточной экспрессией APP являются удобной моделью для анализа нек-рых поведенческих характеристик б-ни Альцгеймера. Бельгия, Flemish Inst. for Biotechnology, B-3000 Leuven. Библ. 23
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.15.05
Рубрики: СЕРОТОНИНЕРГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
БУСПИРОН
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Moechars, Dieder; Gilis, Martine; Kuiperi, Cuno; Laenen, Isabelle; Van, Leuven Fred

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.03-04М3.390

   
    Aggressive behaviour in transgenic mice expressing APP is alleviated by serotonergic drugs [Text] / Dieder Moechars [et al.] // NeuroReport. - 1998. - Vol. 9, N 16. - P3561-3564 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Агрессивное поведение у мышей, экспрессирующих амилоидный белок-предшественник (APP), уменьшается серотонинергическими препаратами
Аннотация: Введение трансгенным мышам с избыточной экспрессией амилоидного белка-предшественника (APP), для к-рых было характерным состояние агрессии и когнитивные нарушения, 8-OH-DPAT в дозе 1,25 мг/кг в/б удлиняло латентный период возникновения агрессивной атаки с 109 до 165 с и сокращало частоту атак за период наблюдения с 4,2 до 1 в среднем. Буспирон в дозе 4 мг/кг в/б удлинял латентный период до 160 с и сокращал число атак до 2,2 в среднем. Антиагрессивным действием характеризовался также рисперидон в дозе 0,03 мг/кг. Считают, что трансгенные мыши с избыточной экспрессией APP являются удобной моделью для анализа нек-рых поведенческих характеристик б-ни Альцгеймера. Бельгия, Flemish Inst. for Biotechnology, B-3000 Leuven. Библ. 23
ГРНТИ  
34.39.23
ВИНИТИ 341.39.23.15.41.05
Рубрики: СЕРОТОНИНЕРГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
БУСПИРОН
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ТРАНСГЕННЫЕ ЛИНИИ
АГРЕССИВНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Moechars, Dieder; Gilis, Martine; Kuiperi, Cuno; Laenen, Isabelle; Van, Leuven Fred

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.04-04М3.48

   
    Reorganization of cholinergic terminals in the cerebral cortex and hippocampus in transgenic mice carrying mutated presenilin-1 and amyloid precursor protein transgenes [Text] / Tak Pan Wong [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 7. - P2706-2716 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Реорганизация холинергических терминалей в коре больших полушарий и гиппокампе у трансгенных линий мышей-носителей мутантных генов пресенилина-1 и амилоидного белка-предшественника
Аннотация: В работе использовали 8-месячных трансгенированных мутантным амилоидным белком-предшественником (APP[K670N,M671L]), трансгенированных мутантным пресенилином-1 (PS1[M146L]) и дважды трансгенированных мышей (первое поколение гибридов Tg2576*PS1[M146L]). При иммуногистохимическом исследовании неокортекса и палеокортекса с выявлением иммунореактивности ацетилхолинэстеразы и везикулярного транспортера ацетилхолина у мутантов APP[K670N,M671L] обнаружили повышенную плотность холинергических синапсов в лобном и париетальном участках неокортекса. У упомянутых двойных мутантов вместе с экстенсивным амилоидозом констатировали значительное уменьшение плотности холинергических синапсов в лобном участке неокортекса и уменьшение размеров таких синапсов в лобном участке неоркортекса и в палеокортексе. У мышей всех трех мутантных линий изменений размеров базальных холинергических нейронов переднего мозга не обнаружили. Не обнаружили изменений размеров или плотности холинергических синапсов в нео- или палеокортексе (в сравнении с этими показателями у мышей дикой линии) у мутантов PS1[M146L]. Канада, McGill Univ., Montreal. Библ. 60
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ СИНАПСЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРЕСЕНИЛИНЫ
ВЕЗИКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕНОСЧИК АЦЕТИЛХОЛИНА
МУТАНТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wong, Tak Pan; Debeir, Thomas; Duff, Karen; Cuello, A.Claudio

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.04-04Т1.249

   
    Reorganization of cholinergic terminals in the cerebral cortex and hippocampus in transgenic mice carrying mutated presenilin-1 and amyloid precursor protein transgenes [Text] / Tak Pan Wong [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 7. - P2706-2716 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Реорганизация холинергических терминалей в коре больших полушарий и гиппокампе у трансгенных линий мышей-носителей мутантных генов пресенилина-1 и амилоидного белка-предшественника
Аннотация: В работе использовали 8-месячных трансгенированных мутантным амилоидным белком-предшественником (APP[K670N,M671L]), трансгенированных мутантным пресенилином-1 (PS1[M146L]) и дважды трансгенированных мышей (первое поколение гибридов Tg2576*PS1[M146L]). При иммуногистохимическом исследовании неокортекса и палеокортекса с выявлением иммунореактивности ацетилхолинэстеразы и везикулярного транспортера ацетилхолина у мутантов APP[K670N,M671L] обнаружили повышенную плотность холинергических синапсов в лобном и париетальном участках неокортекса. У упомянутых двойных мутантов вместе с экстенсивным амилоидозом констатировали значительное уменьшение плотности холинергических синапсов в лобном участке неокортекса и уменьшение размеров таких синапсов в лобном участке неоркортекса и в палеокортексе. У мышей всех трех мутантных линий изменений размеров базальных холинергических нейронов переднего мозга не обнаружили. Не обнаружили изменений размеров или плотности холинергических синапсов в нео- или палеокортексе (в сравнении с этими показателями у мышей дикой линии) у мутантов PS1[M146L]. Канада, McGill Univ., Montreal. Библ. 60
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ СИНАПСЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРЕСЕНИЛИНЫ
ВЕЗИКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕНОСЧИК АЦЕТИЛХОЛИНА
МУТАНТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wong, Tak Pan; Debeir, Thomas; Duff, Karen; Cuello, A.Claudio

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.05-04А1.138

   
    Reorganization of cholinergic terminals in the cerebral cortex and hippocampus in transgenic mice carrying mutated presenilin-1 and amyloid precursor protein transgenes [Text] / Tak Pan Wong [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 7. - P2706-2716 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Реорганизация холинергических терминалей в коре больших полушарий и гиппокампе у трансгенных линий мышей-носителей мутантных генов пресенилина-1 и амилоидного белка-предшественника
Аннотация: В работе использовали 8-месячных трансгенированных мутантным амилоидным белком-предшественником (APP[K670N,M671L]), трансгенированных мутантным пресенилином-1 (PS1[M146L]) и дважды трансгенированных мышей (первое поколение гибридов Tg2576*PS1[M146L]). При иммуногистохимическом исследовании неокортекса и палеокортекса с выявлением иммунореактивности ацетилхолинэстеразы и везикулярного транспортера ацетилхолина у мутантов APP[K670N,M671L] обнаружили повышенную плотность холинергических синапсов в лобном и париетальном участках неокортекса. У упомянутых двойных мутантов вместе с экстенсивным амилоидозом констатировали значительное уменьшение плотности холинергических синапсов в лобном участке неокортекса и уменьшение размеров таких синапсов в лобном участке неоркортекса и в палеокортексе. У мышей всех трех мутантных линий изменений размеров базальных холинергических нейронов переднего мозга не обнаружили. Не обнаружили изменений размеров или плотности холинергических синапсов в нео- или палеокортексе (в сравнении с этими показателями у мышей дикой линии) у мутантов PS1[M146L]. Канада, McGill Univ., Montreal. Библ. 60
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.15
Рубрики: ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ СИНАПСЫ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРЕСЕНИЛИНЫ
ВЕЗИКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕНОСЧИК АЦЕТИЛХОЛИНА
МУТАНТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wong, Tak Pan; Debeir, Thomas; Duff, Karen; Cuello, A.Claudio

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.06-04М3.172

   
    Role of phosphorylation of Alzheimer's amyloid precursor protein during neuronal differentiation [Text] / Kanae Ando [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 11. - P4421-4427 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Роль фосфорилирования амилоидного белка-предшественника альцгеймерова типа во время дифференцировки нейронов
Аннотация: При культивировании клеток PC12 через 48-72 ч после обработки их фактором роста нервов констатировали фосфорилирование выделяемого иммунопреципитацией зрелого (N- и O-гликозилированного) амилоидного белка-предшественника (АБП) альцгеймерова типа. Фосфорилирование АБП коррелировало с продолжительностью роста нейритов. Фосфорилированные формы белка оказывались распределенными в нейритах и сосредоточенными преимущественно в конусах роста дифференцирующихся клеток. В клетках при устойчивой экспрессии АБП с Thr668Glu-замещением констатировали существенное ограничение протяженности нейритов после обработки таких клеток фактором роста нервов. По мнению авторов, это могло бы означать, что фосфорилированная форма АБП играет важную роль в росте нейритов дифференцирующихся нервных клеток. Япония, The Univ. of Tokyo. Библ. 45
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
РОСТ НЕЙРИТОВ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА НЕЙРОНОВ
КЛЕТКИ PC12
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ando, Kanae; Oishi, Masaki; Takeda, Shizu; Ko-ichi, Iijima; Isohara, Toshio; Nairn, Angus C.; Kirino, Yutaka; Greengard, Paul; Suzuki, Toshiharu

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.07-04А1.119

   
    Role of phosphorylation of Alzheimer's amyloid precursor protein during neuronal differentiation [Text] / Kanae Ando [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 11. - P4421-4427 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Роль фосфорилирования амилоидного белка-предшественника альцгеймерова типа во время дифференцировки нейронов
Аннотация: При культивировании клеток PC12 через 48-72 ч после обработки их фактором роста нервов констатировали фосфорилирование выделяемого иммунопреципитацией зрелого (N- и O-гликозилированного) амилоидного белка-предшественника (АБП) альцгеймерова типа. Фосфорилирование АБП коррелировало с продолжительностью роста нейритов. Фосфорилированные формы белка оказывались распределенными в нейритах и сосредоточенными преимущественно в конусах роста дифференцирующихся клеток. В клетках при устойчивой экспрессии АБП с Thr668Glu-замещением констатировали существенное ограничение протяженности нейритов после обработки таких клеток фактором роста нервов. По мнению авторов, это могло бы означать, что фосфорилированная форма АБП играет важную роль в росте нейритов дифференцирующихся нервных клеток. Япония, The Univ. of Tokyo. Библ. 45
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
РОСТ НЕЙРИТОВ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА НЕЙРОНОВ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ PC12
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ando, Kanae; Oishi, Masaki; Takeda, Shizu; Ko-ichi, Iijima; Isohara, Toshio; Nairn, Angus C.; Kirino, Yutaka; Greengard, Paul; Suzuki, Toshiharu

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 01.12-04Т1.218

    Kirazov, L.
    Influence of protease inhibitors on the secretion and the proteolytic processing of amyloid precursor protein [Text] / L. Kirazov, R. Schliebs, V. Bigl // Докл. Бълг. АН. - 1999. - Vol. 52, N 1-2. - P121-124 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Влияние ингибиторов протеаз на секрецию и протеолитический процессинг амилоидного белка-предшественника
Аннотация: Иммуноферментным методом показано, что инкубация срезов коры больших полушарий крыс 'MARS''MARS' Wistar в отсутствие Ca{2+} сопровождалась секрецией в инкубационную среду амилоидного белка-предшественника (АБП). С помощью электрофореза показано, что АБП представлен 4 фракциями с мол. м. 85-120 кДа. При добавлении к среде инкубации Ca{2+} доля высокомолекулярных фракций снижалась, а низкомолекулярных фракций - возрастала. Считают, что это обусловлено воздействием Ca{2+}-зависимых цистеиновых и сериновых протеиназ. Добавление к среде инкубации смеси апротинина, пепстатина, TLCK, лейпептина и PMSF в конц-ии 10, 0,1, 1 и 13 мкг/мл и 1 мМ суммарное содержание в среде АБП возрастало на 14%. Доля высокомолекулярных фракций при этом незначительно возрастала. Обсуждена роль Ca{2+}-зависимых протеаз в процессинге АБП. Болгария, Bulgarian Academy of Sciences, 1113 Sofia. Библ. 12
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.15.02
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕАЗ
АМИЛОИДНЫЙ БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Schliebs, R.; Bigl, V.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)