СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИДОГИДРОЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 39
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-39

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.132

Purification and characterization of an ATP-dependent amidohydrolase, N-methylhydantoin amidohydrolase, from Pseudomonas putida 77 [Text] / Jun Ogawa [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 229, N 1. - P284-290 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка и характеристика АТФ-зависимой амидогидролазы, N-метилгидантоинамидогидролазы, Pseudomonas putida 77
Аннотация: Из клеток P. putida 77 выделена АТФ-зависимая N-метилгитантоинамидогидролаза (МАГ). Методика очистки МАГ включала стадии фракционирования сульфатом аммония, хроматографии на ДЭАЭ-Сефацеле и фенил-Сефарозе CL-4B и гель-фильтрации на Сефакриле S-300. Фермент очищен в 72 раза с выходом 62%. Нативная МАГ является гетеротетрамером, состоящим из 2 субъединиц с мол. м. 70 кД и 2 субъединиц с мол. м. 80 кД. Для активности МАГ необходимо присутствие одновалентных (К{+}, NH{+}[4], Rb{+} или Cs{+}) и двухвалентных (Mg{2+}, Mn{2+} или Со{2+}) катионов. Значения К[M] и V[m] для N-метилгидантоина равны 32 мкМ и 9,0 ед соотв. Кроме N-метилгидантоина, МАГ гидролизовала также гидантоин, DL-5-метилгидантоин, глутаримид и сукцимид. 2-Пирролидон, 2-оксазолидон, 2-имидазолидон и природные пиримидины (дигидроурацил, дигидротимин, урацил, тимин) стимулировали катализируемый МАГ гидролиз АТФ, но сами гидролизу не подвергались. п-Хлормеркурибензоат, 5,5'-дитио-бис(2-нитробензойная к-та), N-этилмалеимид и AgNO[3] ингибировали МАГ. Япония, Dep. Agr. Chem., Kyoto Univ., Kyoto. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА
МЕТИЛГИДАНТОИНАМИДОГИДРОЛАЗА N
ВЫДЕЛЕНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA 77

Доп.точки доступа:
Ogawa, Jun; Kim, Jong Min; Nirdnoy, Warawadee; Amano, Yasushi; Yamada, Hideaki; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.71

Ogawa, J.
Purification and characterization of N-carbamoyl-L-amino acid amidohydrolase with broad substrate specificity from Alcaligenes xylosoxidans [Text] / J. Ogawa, H. Miyake, S. Shimizu // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 6. - P1039-1043 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и характеристика амидогидролазы N-карбамоил-L-аминокислот с широкой субстратной специфичностью из Alcaligenes xylosoxidans
Аннотация: С помощью фракционирования сульфатом аммония, ионообменной и аффинной хроматографии очищена амидогидролаза N-карбамоил-L-аминокислот (АКА) A. xylosoxidans. Фермент очищен в 15 раз с выходом 0,34%. АКА проявляет широкую субстратную специфичность к различным N-карбамоил-L-аминокислотам. Судя по параметру V[m]/К[М], наиболее эффективными субстратами АКА являются N-карбамоил-L-валин, N-карбамоил-L-аланин, N-карбамоил-DL-2-аминогексановая к-та и N-карбамоил-L-аспарагин. АКА не гидролизует 'бета'-уреидопропионат и уреидосукцинат. Нативный фермент является димером с мол. м. 135 кД, состоящим из идентичных субъединиц. Mn{2+}, Ni{2+} и Co{2+} активируют АКА. Сульфгидрильные реагенты (ДТНБ, п-хлормеркурибензоат, N-этилмалеимид) ингибируют АКА. Япония, Dep. Agr. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМОИЛ L-АМИНОКИСЛОТ
ОЧИСТКА
ALCALIGENES XYLOSOXIDANS

Доп.точки доступа:
Miyake, H.; Shimizu, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.88

Ogawa, J.
Purification and characterization of N-carbamoyl-L-amino acid amidohydrolase with broad substrate specificity from Alcaligenes xylosoxidans [Text] / J. Ogawa, H. Miyake, S. Shimizu // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 6. - P1039-1043 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и характеристика амидогидролазы N-карбамоил-L-аминокислот с широкой субстратной специфичностью из Alcaligenes xylosoxidans
Аннотация: С помощью фракционирования сульфатом аммония, ионообменной и аффинной хроматографии очищена амидогидролаза N-карбамоил-L-аминокислот (АКА) A. xylosoxidans. Фермент очищен в 15 раз с выходом 0,34%. АКА проявляет широкую субстратную специфичность к различным N-карбамоил-L-аминокислотам. Судя по параметру V[m]/К[М], наиболее эффективными субстратами АКА являются N-карбамоил-L-валин, N-карбамоил-L-аланин, N-карбамоил-DL-2-аминогексановая к-та и N-карбамоил-L-аспарагин. АКА не гидролизует 'бета'-уреидопропионат и уреидосукцинат. Нативный фермент является димером с мол. м. 135 кД, состоящим из идентичных субъединиц. Mn{2+}, Ni{2+} и Co{2+} активируют АКА. Сульфгидрильные реагенты (ДТНБ, п-хлормеркурибензоат, N-этилмалеимид) ингибируют АКА. Япония, Dep. Agr. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМОИЛ L-АМИНОКИСЛОТ
ОЧИСТКА
ALCALIGENES XYLOSOXIDANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Miyake, H.; Shimizu, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.129

Primary structure of N-acyl-D-glutamate amidohydrolase from Alcaligenes xylosoxydans subsp. xylosoxydans A-6 [Text] / Mamoru Wakayama [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 1. - P204-209 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Первичная структура N-ацил-D-глутамат-амидогидролазы из Alcaligenes xylosoxydans, подвид xylosoxydans A-6
Аннотация: Из библиотеки геномной ДНК Alcaligenes xylosoxydans выделен и секвенирован клон, содержащий ген N-ацил-D-глутамат-амидогидролазы (АГГ). Ген АГГ имеет длину 1464 п. н. и кодирует белок длиной 488 аминок-т с мол. м. 51490, что совпадает с величиной (59 кД), определенной электрофорезом очищенной АГГ в ПААГ-ДДС-Na. N-концевая последовательность рекомбинантной АГГ совпадает с структурой ее N-конца, выведенной по нуклеотидной последовательности гена АГГ (NH[2]-MQEKLDLVIEGGWVIDGLGG). АГГ имеет 46% гомологии с N-ацил-D-аспартат-амидогидролазой и 47% - с D-аминоацилазой из Alcaligenes A-6, что указывает на наличие эволюционного общего предшественника для этих генов. Япония, Dep. Appl. Chem., Fac. Eng., Oita Univ., Oita 870-11. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: N-АЦИЛ-D-ГЛУТАМАТ-АМИДОГИДРОЛАЗА
СТРУКТУРА
ALCALIGENES XYLOSOXYDANS

Доп.точки доступа:
Wakayama, Mamoru; Ashika, Toshiyuki; Miyamoto, Yoshiro; Yoshikawa, Tomoya; Sonoda, Yuji; Sakai, Kenji; Moriguchi, Mitsuaki

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 98.06-04В5.127

Partial purification and characterization of a jasmonic acid conjugate cleaving amidohydrolase from the fungus Botryodiplodia theobromae [Text] / Silvia C. Hertel [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 407, N 1. - P105-110 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Частичная очистка и характеристика амидогидролазы из гриба Rotryodiploidia theobromae, расщепляющей конъюгаты жасмоновой кислоты
Аннотация: У белковых препаратов из мицелия тропического патогенного гриба B. theobromae обнаружили новую пептидазную активность. Новый фермент катализирует расщепление конъюгатов жасмоновой кислоты с 'альфа'-аминок-тами. Этот белок очистили в 108 раз с помощью гель-фильтрации, ИОХ и хр-фии на гидрофобной фазе (фенил-Сефарозе). Новая амидогидролаза представляет собой гликопротеин с молек. массой около 107 кДа. Фермент строго специфичен по отношению к (-)-жасмоновой к-те и 'альфа'-аминокислотам с (S)-конфигурацией. Германия, Inst. Plant Biochem., Weinberg 3, D-06120 Halle/Saale. Библ. 32

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: ЖАСМОНОВАЯ КИСЛОТА
КОНЪЮГАТЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
АМИДОГИДРОЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BOTRYODIPLOIDIA THEOBROMAE

Доп.точки доступа:
Hertel, Silvia C.; Knofel, Hans-Dieter; Kramell, Robert; Miersch, Otto

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.10-04В3.64

Xylanase induced hydrolysis of n -acylphosphatidylethanolamine in tobacco cells [Text] : abstr. Plant Biol. `97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Swati Tripathy [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P266 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Индуцированный ксиланазой гидролиз N-ацилфосфатидилэтаноламина в клетках табака
Аннотация: В результате гидролиза минорного мембранного фосфолипида N-ацилфосфатидилэтаноламина (NAPE) во внеклеточную среду выделяются N-ацетилэтаноламины (NAE), идентифицированные как NAE 14:0 и NAE 12:0 методом ГХ-масс-спектрометрии. Исследовали физиологич. значение освобождения NAE. Идентифицировали микросомальную NAPE-специфичную активность фосфолипазы D и микросомальную и цитозольную активности амидогидролазы, которая катаболизирует NAE до этаноламина и свободных жирных к-т. Показали, что экзогенно добавленные NAE блокируют развитие индуцированных ксиланазой некротич. участков (гиперчувствительная р-ция) в листьях табака. Рассматривают взаимосвязь между индуцированными элиситором "стимуляторными" путями с активированным гидролазом NAPE

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.39
Рубрики: N-АЦИЛФОСФАТИДИЛЭТАНОЛАМИН
ГИДРОЛИЗ
КСИЛАНАЗА
ИНДУКЦИЯ
ФОСФОЛИПАЗА D
АМИДОГИДРОЛАЗА
ЭТАНОЛАМИН
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Tripathy, Swati; Venables, Barney; Desouza, Arland; Chapman, Kent D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.66

Лебедева, З. И.
Усовершенствованный метод очистки и свойства глутамин(аспарагин)азы Pseudomonas aurantiaca 548 [Текст] / З. И. Лебедева, Т. Т. Березов // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1997. - Т. 124, N 11. - С. 598-600 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: Разработан усовершенствованный метод очистки противоопухолевого фермента глутамин(аспарагин)азы из биомассы микроорганизма P. aurantiaca 548, включающий экстракцию, обработку протаминсульфатом, тепловую обработку в присутствии стабилизатора глутамата натрия, ионообменную хроматографию на ДЭАЭ-сефацеле и гель-фильтрацию на ультрагеле AcA-44. Применение метода позволяет значительно увеличить выход глутамин(аспарагин)азы P. aurantiaca 548 в гомогенном состоянии; N-концевой аминокислотный остаток фермента - лизин. Россия, НИИ биомед. химии РАМН, Москва. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМИН(АСПАРАГИН)АЗА
АМИДОГИДРОЛАЗА
МЕТОД ОЧИСТКИ
СВОЙСТВА
PSEUDOMONAS AURANTIACA

Доп.точки доступа:
Березов, Т.Т.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 99.01-04Н3.185

Лебедева, З. И.
Усовершенствованный метод очистки и свойства глутамин(аспарагин)азы Pseudomonas aurantiaca 548 [Текст] / З. И. Лебедева, Т. Т. Березов // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1997. - Т. 124, N 11. - С. 598-600 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: Разработан усовершенствованный метод очистки противоопухолевого фермента глутамин(аспарагин)азы из биомассы микроорганизма P. aurantiaca 548, включающий экстракцию, обработку протаминсульфатом, тепловую обработку в присутствии стабилизатора глутамата натрия, ионообменную хроматографию на ДЭАЭ-сефацеле и гель-фильтрацию на ультрагеле AcA-44. Применение метода позволяет значительно увеличить выход глутамин(аспарагин)азы P. aurantiaca 548 в гомогенном состоянии; N-концевой аминокислотный остаток фермента - лизин. Россия, НИИ биомед. химии РАМН, Москва. Библ. 11

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ГЛУТАМИН(АСПАРАГИН)АЗА
АМИДОГИДРОЛАЗА
МЕТОД ОЧИСТКИ
СВОЙСТВА
PSEUDOMONAS AURANTIACA

Доп.точки доступа:
Березов, Т.Т.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.292

Isolation of Agrobacterium sp. Strain KNK712 that produces N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase cloning of the gene for this enzyme, and properties of the enzyme [Text] / Hirokazu Nanba [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 5. - P875-881 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Выделение штамма Agrobacterium sp. KNK712, синтезирующего амидогидролазу N-карбамил-D-аминокислот, клонирование гена этого фермента и свойства данного фермента
Аннотация: Из почвы выделен штамм Agrobacterium sp. KNK712, синтезирующий амидогидролазу N-карбамил-D-аминокислот (DCase). Эти бактерии обладают также D-специфичной гидантоиназной активностью. Оба эти фермента могут использоваться в производстве D-аминокислот. Ген DCase из Agrobacterium sp. KNK712 клонировали в клетках Escherichia coli. Клонированный фрагмент ДНК содержал одну открытую рамку считывания, кодирующую пептид из 304 аминокислот с предполагаемой биол. м. 34.285 Д. Ген DCase сверхэкспрессировался под контролем lac-промотора; DCase синтезировалась в кол-ве 50% от растворимых белков клетки. Фермент был очищен и охарактеризован. Оптимальный для активности и для стабильности pH=7,0, оптимальная т-ра 65'ГРАДУС'С, наибольшая стабильность при 55'ГРАДУС'С. Фермент имел строгую специфичность к N-карбамил-D-аминокислотам и ингибировался тиолами, Cu{2+}, Hg{2+}, Ag{+} и аммиаком. Япония, Fine Chem. Res. Lab., Kaneka Corp., 1-8 Miyamae, Takasago, Hoygo 676-8688. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.11.02
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМИЛ-D-АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Ikenaka, Yasuhiro; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Takahashi, Satomi

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.42

Isolation of Agrobacterium sp. Strain KNK712 that produces N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase cloning of the gene for this enzyme, and properties of the enzyme [Text] / Hirokazu Nanba [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 5. - P875-881 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Выделение штамма Agrobacterium sp. KNK712, синтезирующего амидогидролазу N-карбамил-D-аминокислот, клонирование гена этого фермента и свойства данного фермента
Аннотация: Из почвы выделен штамм Agrobacterium sp. KNK712, синтезирующий амидогидролазу N-карбамил-D-аминокислот (DCase). Эти бактерии обладают также D-специфичной гидантоиназной активностью. Оба эти фермента могут использоваться в производстве D-аминокислот. Ген DCase из Agrobacterium sp. KNK712 клонировали в клетках Escherichia coli. Клонированный фрагмент ДНК содержал одну открытую рамку считывания, кодирующую пептид из 304 аминокислот с предполагаемой биол. м. 34.285 Д. Ген DCase сверхэкспрессировался под контролем lac-промотора; DCase синтезировалась в кол-ве 50% от растворимых белков клетки. Фермент был очищен и охарактеризован. Оптимальный для активности и для стабильности pH=7,0, оптимальная т-ра 65'ГРАДУС'С, наибольшая стабильность при 55'ГРАДУС'С. Фермент имел строгую специфичность к N-карбамил-D-аминокислотам и ингибировался тиолами, Cu{2+}, Hg{2+}, Ag{+} и аммиаком. Япония, Fine Chem. Res. Lab., Kaneka Corp., 1-8 Miyamae, Takasago, Hoygo 676-8688. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМИЛ-D-АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Ikenaka, Yasuhiro; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Takahashi, Satomi

11.

Патент 5516679 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/84,C12N 15/55.

Chiang, Shu-Jen.
Penicillin V amidohydrolase gene from Fusarium oxysporum [Текст] / Shu-Jen Chiang, William V. Burnett, Sean M. Tonzi ; Bristol-Myers Squibb Co. - № 363475 ; Заявл. 23.12.1994 ; Опубл. 14.05.1996
Перевод заглавия: Ген пенициллин-V-амидогидролазы из Fusarium oxysporum
Аннотация: Патентуются нуклеиновые к-ты, кодирующие полностью или частично пенициллин-V-амидогидролазу (Пз) из штамма 435 Fusarium oxysporum. Осуществлены клонирование, секвенирование и экспрессия гена Пз. Патентуются также новый промотор штамма 435 F. oxysporum, экспрессионные векторы (ЭВ), содержащие полностью или частично ген Пз и/или новый промотор, и хозяйские клетки, содержащие ЭВ. Кроме того, патентуется способ производства Пз, особенно с использованием феноксиацетата в качестве индуктора. США, Manlius, N. Y. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПЕНИЦИЛЛИН-V-АМИДОГИДРОЛАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
ПЕНИЦИЛЛИН-V-АМИДОГИДРОЛАЗА
ПРОИЗВОДСТВО
FUSARIUM OXYSPORUM
ПАТЕНТЫ
США
1996 ГОД

Доп.точки доступа:
Burnett, William V.; Tonzi, Sean M.; Bristol-Myers Squibb Co.
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.265

Screening, characterization, and cloning of the gene for N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase from thermotolerant soil bacteria [Text] / Yasuhiro Ikenaka [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 5. - P882-886 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Скрининг, характеристика и клонирование гена амидогидролазы N-карбамил-D-аминокислот из термотолерантных почвенных бактерий
Аннотация: В целях отработки способа получения D-аминокислот из почвы путем обогащения культуры при 45'ГРАДУС'С с использованием N-карбамил-D-аминокислот в качестве единственного источника азота выделены термотолерантные бактерии, синтезирующие амидогидролазу N-карбамил-D-аминокислот. Активность и субстратная специфичность для штаммов оценивалась на покоящихся клетках. Один из ферментов, синтезируемый Pseudomonas sp. KNK003A, был очищен и охарактеризован, определена аминокислотная последовательность его N-концевого фрагмента. ДНК, содержащая ген термостабильной амидогидролазы N-карбамил-D-аминокислот, была клонирована в клетках Escherichia coli. Ген кодирует пептид из 312 аминокислот с мол. м. 35 000 Д. Сходство предсказанной аминокислотной последовательности фермента и родственного фермента из мезофила Agrobacterium sp. KNK712 составляет 60%. Проведен поиск сходных последовательностей в базе данных. Япония, Fine Chemicals Res. Lab., Kaneka Corp., 1-8 Miyamae, Takasago, Hyogo 676-8688. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМИЛ-D-АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ В E. COLI
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОЧВЕННЫЕ БАКТЕРИИ
PSEUDOMONAS SP. KNK003A

Доп.точки доступа:
Ikenaka, Yasuhiro; Nanba, Hirokazu; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Takahashi, Satomi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.3

Immobilization of N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase [Text] / Hirokazu Nanba [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 10. - P1839-1844 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Иммобилизация амидогидролазы N-карбамил-D-аминокислот
Аннотация: Амидогидролаза N-карбамил-D-аминокислот (DCase) представляет собой рекомбинантный белок, экспрессированный в E. coli, к-рый кодируется клонированным геном из Agrobacterium sp. Рекомбинантная DCase была иммобилизована и использована для получения D-аминокислот. Пористые полимеры Duolite A-568 и Chitopeat 3003 был много лучше, чем другие для сохранения активности (96 ед./г влажной смолы) и стабильности иммобилизованного фермента. Иммобилизованная на Duolite-568 DCase была наиболее стабильна при pH 7.0 и еще более стабилизировалась такими восстановителями, как дитиотреитол, цистеин и др. Перекрестное сшивание глутаровым альдегидом также стабилизировало иммобилизованный фермент. После 14 циклов использования активность DCase, сшитой с 0.1%, 0.2% глутарового альдегида или 0.2% глутарового альдегида с дитиотреитолом, составляла соответственно 12%, 18% и 63%. Ферменты из Pseudomonas sp. KNK 003A и Pseudomonas sp KNK505, представляющих собой термотолерантные бактерии, а также из штамма Agrobacterium sp. KNK712 тоже были иммобилизованы на Duolite A-568. Стабильность ферментов двух первых перечисленных выше штаммов была выше, чем фермента Agrobacterium sp., штамм KNK712, а активность ниже. Япония, Fine Chemicals Research Laboratories, Kaneka Corporation, 1-8 Miyamae, Takasago, Hyogo 676-8688. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМАЛ-D-АМИНОКИСЛОТ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ПОРИСТЫЕ ПОЛИМЕРЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Ikenaka, Yasuhiro; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Ohkubo, Kazuma; Hiraishi, Yoshirou; Yamada, Kazuhiko; Takahashi, Satomi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.02-04Б3.70

Immobilization of N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase [Text] / Hirokazu Nanba [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 10. - P1839-1844 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Иммобилизация амидогидролазы N-карбамил-D-аминокислот
Аннотация: Амидогидролаза N-карбамил-D-аминокислот (DCase) представляет собой рекомбинантный белок, экспрессированный в E. coli, к-рый кодируется клонированным геном из Agrobacterium sp. Рекомбинантная DCase была иммобилизована и использована для получения D-аминокислот. Пористые полимеры Duolite A-568 и Chitopeat 3003 был много лучше, чем другие для сохранения активности (96 ед./г влажной смолы) и стабильности иммобилизованного фермента. Иммобилизованная на Duolite-568 DCase была наиболее стабильна при pH 7.0 и еще более стабилизировалась такими восстановителями, как дитиотреитол, цистеин и др. Перекрестное сшивание глутаровым альдегидом также стабилизировало иммобилизованный фермент. После 14 циклов использования активность DCase, сшитой с 0.1%, 0.2% глутарового альдегида или 0.2% глутарового альдегида с дитиотреитолом, составляла соответственно 12%, 18% и 63%. Ферменты из Pseudomonas sp. KNK 003A и Pseudomonas sp KNK505, представляющих собой термотолерантные бактерии, а также из штамма Agrobacterium sp. KNK712 тоже были иммобилизованы на Duolite A-568. Стабильность ферментов двух первых перечисленных выше штаммов была выше, чем фермента Agrobacterium sp., штамм KNK712, а активность ниже. Япония, Fine Chemicals Research Laboratories, Kaneka Corporation, 1-8 Miyamae, Takasago, Hyogo 676-8688. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМАЛ-D-АМИНОКИСЛОТ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ПОРИСТЫЕ ПОЛИМЕРЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Ikenaka, Yasuhiro; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Ohkubo, Kazuma; Hiraishi, Yoshirou; Yamada, Kazuhiko; Takahashi, Satomi

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.04-04Т1.234

Anandamide amidohydrolase reacting with 2-arachidonoylglycerol, another cannabinoid receptor ligand [Text] / Sravan Kumar Goparaju [et al.] // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 422, N 1. - P69-73 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Анандамид-амидогидролаза, реагирующая с 2-арахидоноилглицерином, с другим лигандом рецептора каннабиноидов
Аннотация: Изучали гидролиз эфирной связи арахидоноилглицерин (АГ) рекомбинантной анандамид-амидогидролазой (АА). кДНК АА была трансфицирована в клетки COS-7, которые стали экспрессировать АА, расщепляющую не только анандамид (АД), но и АГ, причем с большей скоростью, чем АД. K[M]=6 мкМ для АГ при рН-оптимуме 10. Фенилметилсульфонилфторид и метиларахидонилфторфосфат ингибируют гидролиз как АД, так и АГ. АД угнетает гидролиз C{14}-АГ дозо-зависимым образом. Показано, что АД и АГ гидролизуются одним и тем же ферментом. Япония, Tokushima Univ., Tokushima 770. Библ. 35

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.99
Рубрики: АНАНДАМИД-АМИДОГИДРОЛАЗА
ВЛИЯНИЕ
РЕЦЕПТОР КАННАБИНОИДОВ
ЛИГАНДЫ
2-АРАХИДОНОИЛГЛИЦЕРИН
АРАХИДОНОИЛЭТАНОЛАМИД
ГИДРОЛИЗ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Goparaju, Sravan Kumar; Ueda, Natsuo; Yamaguchi, Hiroko; Yamamoto, Shozo

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.11-04Б3.49

'бета'-carbon stereoselectivity of N-carbamoyl-D-'альфа'-amino acid aminohydrolase for 'альфа','бета'-diastereomeric amino acids [Text] / J. Ogawa [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1999. - Vol. 52, N 6. - P797-801 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: 'бета'-C-Стереоселективность амидогидролазы N-карбамоил-D-'альфа'-аминокислот к 'альфа','бета'-диастереомерным аминокислотам
Аннотация: Изучали природу стереоспецифичности амидогидролазы N-карбамоил-D-'альфа'-аминокислот (D-карбамоилазы) Agrobacterium sp. KNK 712. С этой целью определяли активность фермента к 4 стереоизомерам N-карбамоилтреонина, N-карбамоилизолейцина, N-карбамоил-3,4-метилендиоксифенилсерина и N-карбамоил-'бета'-метилфенилаланина. Из смеси 4 стереоизомеров указанных субстратов D-карбамоилаза образовывала D-алло-треонин. D-изолейцин, эритро-D-3,4-метилендиоксифенилсерин и трео-D-'бета'-метилфенилаланин соотв. Т. обр., фермент проявляет как 'альфа'-C-, так и 'бета'-C-стереоспецифичность. Выраженность 'бета'-C-стереоспецифичности D-карбамоилазы зависит от pH и структуры заместителей при 'бета'-C. Япония, Div. Appl. Life Scis, Grad. Sch. Agr., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИДОГИДРОЛАЗА N-КАРБАМОИЛ-D-'АЛЬФА'-АМИНОКИСЛОТ
D-КАРБАМОИЛАЗА
'БЕТА'-C-СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
'АЛЬФА','БЕТА'-ДИАСТЕРЕОМЕРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Ogawa, J.; Ryono, A.; Xie, S.-X.; Vohra, R.M.; Indrati, R.; Miyakawa, H.; Ueno, T.; Ikenaka, Y.; Nanba, H.; Takahashi, S.; Shimizu, S.

17.

Патент 5962279 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/04.

Process for producing D-amino acids with composite immobilized enzyme preparation [Текст] / Hirokazu Nanba [и др.] ; Kanegafuchi Kagaku Kogyo K.K. - № 08/596144 ; Заявл. 23.06.1995 ; Опубл. 05.10.1999 ; Приор. 24.06.1994, № 6-142977 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения D-аминокислот [с помощью] композитного иммобилизованного фермента
Аннотация: Представлен эффективный процесс, позволяющий в одну стадию получить из DL-5-замещенного гидантоина соответствующих D-аминокислот, использующихся в качестве промежуточных продуктов в производстве лекарственных препаратов. Для получения D-аминокислот используют композитный иммобилизованный ферментный препарат, активный в области, близкой к нейтральным значением pH. Упомянутый ферментный препарат был получен при одновременной иммобилизации гидантоиназы, имеющей оптимум pH в щелочной области, и амидогидролазы D-N-карбамил-'альфа'-аминокислот, имеющей оптимум pH в нейтральной области

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: D-АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГИДАНТОИНАЗА
АМИДОГИДРОЛАЗА D-N-КАРБАМИЛ-'АЛЬФА'-АМИНОКИСЛОТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ОДНОВРЕМЕННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Nanba, Hirokazu; Yamada, Yukio; Yajima, Kazuyoshi; Takano, Masayuki; Ikenaka, Yasuhiro; Takahashi, Satomi; Ohashi, Takehisa; Kanegafuchi Kagaku Kogyo K.K.
Свободных экз. нет

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.02-04Б3.130

Fan, Chia-Hsi.
Recombinant Escherichia coli cell for D-p-hydroxyphenylglycine production from D-N-carbamoyl-p-hydroxyphenylglycine [Text] / Chia-Hsi Fan, Cheng-Kang Lee, Yun-Peng Chao // Enzyme and Microb. Technol. - 2000. - Vol. 26, N 2-4. - P222-228 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Рекомбинантные клетки Escherichia coli для получения D-p-гидроксифенилглицина из D-N-карбамоил-р-гидроксифенилглицина
Аннотация: Рекомбинантные клетки Escherichia coli, содержащие D-амидогидролазу, были использованы для конверсии D-N-карбамиол-р-гидроксифенилглицина (D-CpHPG) в D-p-гидроксифенилглицин (D-pHPG). Биотрансформация при рН 7 и температуре 40'ГРАДУС'С предполагает полную конверсию D-CpHPG в D-pHPG. При рН реакции активность D-амидогидролазы в клетках была выше в фосфатном буфере, чем в трис-буфере. Активность снижалась при увеличении концентрации фосфатного буфера. Вместо использования буфера рН реакционной среды поддерживали на постоянном уровне рН 7 с помощью 1N HCl, это приводит к повышению скорости продукции D-pHPG. Флокуляция клеточной суспензии с помощью хитозана и перекрестного связывания глутаральдегидом способствовала восстановлению клеток для повторного многократного использования. И перекрестное связывание и обработка ингибитором протеазы, PMSF, способствуют увеличению возможности повторного использования клеток и стабильности их при хранении. Однако, перекрестное связывание снижает D-амидогидролазную активность клеток 'ЭКВИВ'на 50%. В свободных и перекрестно связанных клетках активность D-амидогидролазы ингибируется при концентрации субстрата выше 150 мМ и 100 мМ, соответственно. Конверсия 150 мМ D-CpHPG до D-pHPG полностью проходит за 7 ч в свободных клетках при концентрации 10% (w/v). Тайвань, Dep. Chem. Eng., Nat. Taiwan Univ. Sci. and Technol., Taipei 106. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ
D-АМИДОГИДРОЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
БИОКОНВЕРСИЯ
D-N-КАРБАМОИЛ-Р-ГИДРОКСИФЕНИЛГЛИЦИН
D-Р-ГИДРОКСИФЕНИЛГЛИЦИН
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Cheng-Kang; Chao, Yun-Peng

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.06-04В3.188

N-acylethanolamines are metabolized by lipoxygenase and amidohydrolase in competing pahtways during cottonseed imbibition [Text] / Rhidaya Shrestha [et al.] // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 130, N 1. - P391-401 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: N-ацилэтаноламины метаболизируются липоксигеназой и амидогидролазой по конкурирующим путям во время набухания семян хлопчатника
Аннотация: В сухих семенах первично присутствуют насыщенные и ненасыщенные N-ацилэтаноламины (АЭ) как 16С- и 18С-формы, и наиболее обильны N-пальмитоилэтаноламин и N-линолеоилэтаноламин (АЭ[18:2]). Метаболические эффекты АЭ проверяли in vitro и in vivo в набухающих семенах хлопчатника (Gossipium hirsutum). Когда в качестве субстрата использовали синтетический [1-{14}C]N-пальмитоилэтаноламин, экстракты набухающих семян хлопчатника продуцировали свободные жирные к-ты (СЖК). Когда в качестве субстрата использовали [1-{14}C]АЭ[18:2], образовывались СЖК и добавочные липидные продукты. На основе полярности предположили, что неидентифицированные липиды были продуктами липоксигеназного (ЛОГ) пути, и что включение характерных ингибиторов ЛОГ - нордигидрокваяретиновой к-ты и эйкозатетраиновой к-ты - снижало их образование in vitro и in vivo. Методом ГХ-МС выявлено превращение АЭ[18:2] в экстрактах набухающих семян хлопчатника в 12-оксо-13-гидрокси-N-(9Z)-октадеканоилэтаноламин, указывая на присутствие 13-ЛОГ и 13-аллен-оксидсинтазы, к-рая метаболизирует АЭ[18:2]. Клеточное фракционирование показало, что амидогидролаза АЭ, ответственная за образование СЖК, связана гл. обр., с микросомами, тогда как ЛОГ, ответственные за образование АЭ[18:2]-оксилипинов, распределены в обогащенных цитозолем фракциях и микросомах. Самая высокая активность по отношению к АЭ для амидогидролазы наблюдалась после 4 и 8 ч набухания, а ЛОГ - 8 ч набухания. Заключено, что для метаболизации АЭ существуют 2 пути во время набухания семян: один - для гидролиза АЭ по способу, подобному инактивации эндоканнабиноидных медиаторов в животных системах, второй - для образования новых оксилипинов - производных АЭ. Быстрое истощение АЭ этими путями указывает на роль метаболитов АЭ в прорастании семян

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.15
Рубрики: ЛИПОКСИГЕНАЗА
АМИДОГИДРОЛАЗА
АЦЕТИЛЭТАНОЛАМИН * N-
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ХЛОПЧАТНИК

Доп.точки доступа:
Shrestha, Rhidaya; Noordemeer, Minke A.; Van, der Stelt Marcelis; Veldink, Gerrit A.; Chapman, Kent D.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.05-04Б4.71

Nakada, Yuji.
Identification of the putrescine biosynthetic genes in Pseudomonas aeruginosa and characterization of agmatine deiminase and N-carbamoylputrescine amidohydrolase of the arginine decarboxylase pathway [Text] / Yuji Nakada, Yoshifumi Itoh // Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 3. - P707-714 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Идентификация генов биосинтеза путресцина у Pseudomonas aeruginosa и характеристика агматин-деиминазы и N-карбамоилпутресцин-амидогидролазы аргинин-декарбоксилазного пути
Аннотация: Путресцин у бактерий может образовываться в клетке непосредственно из орнитина с помощью фермента SpeC (орнитин-декарбоксилазы) (путь ODC) или обходным путем из аргинина при участии фермента SpeA (аргинин-декарбоксилазы) (путь ADC). Получен мутант Pseudomonas aeruginosa PAO1, дефектный по обоим гена speA и speC. Этот штамм оказался ауксотрофом по путресцину. Показано, что у P. aeruginosa в пути ADC могут участвовать также ферменты катаболизма агматина - AguA (агматин-деиминазы) и AguB (N-карбамоилпутресцин-амидогидролазы). Мутант aguAB speC также является ауксотрофом по путресцину. Белки AguA и AguB очищены, изучены их биохимические характеристики. Фермент AguA структурно не похож на известные C-N-гидролазы, а фермент AguB является белков семейства нитрилаз. Япония [Itoh. Y.], Div. of Appl. Microbiol., National Food Res. Inst., Kannondai 2-1-12, Tsukuba Ibaraki 305-8642. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: МЕТАБОЛИЗМ
ПУТРЕСЦИН
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
АГМАТИН-ДЕИМИНАЗА
N-КАРБАМОИЛПУТРЕСЦИН-АМИДОГИДРОЛАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Itoh, Yoshifumi

1-20 21-39

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска