СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.23

Analysis of recombinant Schistosoma mansoni antigen rSmp28 by on-line liquid chromatography-mass spectrometry combined with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis [Text] / Klaus Klarskov [et al.] // Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 216, N 1. - P127-134 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Анализ рекомбинантного антигена rSmp28 из Schistosoma mansoni комбинацией жидкостной хроматографии и масс-спектрометрии в сочетании с электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия
Аннотация: С помощью Saccharomyces cerevisiae получили рекомбинантный антиген rSmp28 из Schistosoma mansoni (I), очистили его аффинной хр-фией на глутатион-Сефарозе, фрагментировали трипсином и полученную смесь пептидов анализировали комбинацией методов капиллярной ВЭЖХ и МС с электрораспылением. Обнаружена частичная модификация Cys в I глутатионом, а также частичная димеризация Cys-содержащих пептидов. Методом ЭФ в ПААГ с ДДс-Na в восстанавливающих условиях с обработкой мономерного белка трипсином в геле показано, что указанная выше димеризация происходит при трипсинолизе, а часть Cys-содержащего фрагмента ковалентно модифицируется 'бета'-меркаптоэтанолом из буфера для образца при электрофорезе. Пять из семи Met-содержащих фрагментов частично окисляются до соотв-щих сульфоксидов. Метод позволяет получить полную пептидную карту на 7 пмолях трипсинового гидролизата после его разделения методом ЭФ в ПААГ (ДДс-Na). Франция, Univ. Louis Pasteur, Lab. Spectrometrie Masse Bioorg., URA 31, CNRS, 5 Rue Blaise Pascal, 67008, Strasbourg Cedex. Библ. 31

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: АНТИГЕН RSMP28
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
SCHISTOSOMA MANSONI

Доп.точки доступа:
Klarskov, Klaus; Roecklin, Dominique; Bouchon, Bernadette; Sabatie, Jean; Dorsselaer, Alain van; Bischoff, Rainer

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.218

C-type galactoside-binding lectin from Bothrops jararaca venom: Comparison of its structure and function with those of botrocetin [Text] / Yasuhiro Ozeki [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 308, N 1. - P306-310 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Галактозид-связывающий лектин C-типа из яда Bothrops jararaca: сравнение его по структуре и функции с ботроцетином
Аннотация: Из яда змеи B.jararaca аффинной хр-фией на тио-Gal-Сефарозе выделен Ca{2+}-зависимый (C-типа) Gal-специфичный лектин (M[r]'ЭКВИВ'30 кД, SS-связанный гомодимер). N-концевая аминокислотная последовательность (55 аминокислот) также указывает на принадлежность лектина к семейству лектинов C-типа. Обнаружена 37 и 85%-ная гомология его с ботроцетином и лектином из яда Crotalus atrox. Несмотря на значительное структурное сходство с ботроцетином, исследуемый лектин отличается от него по активности (агглютинация эритроцитов и тромбоцитов). Предполагается, что в яде B.jararaca присутствует по крайней мере два структурно близких, но функционально различных белка (один из них ботроцетин), относящихся к лектинам C-типа. Япония, Div. Biomed. Polymer Sci., Inst. Compr. Med. Sci., Fujita Health Univ., Toyoake, Aichi 470-11. Библ. 30

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
ГАЛАКТОЗИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
СТРУКТУРА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ

Доп.точки доступа:
Ozeki, Yasuhiro; Matsui, Taei; Hamako, Jiharu; Suzuki, Masami; Fujimura, Yoshihiro; Yoshida, Eri; Nishida, Sachiyo; Titani, Koiti

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.248

Cellulose beads have high mechanical strength [Text] // Bioprocess. Technol. - 1990. - Vol. 12, N 8. - P2-3 . - ISSN 0885-5625
Перевод заглавия: Шарики из целлюлозы обладают высокой механической прочностью
Аннотация: Создан наполнитель из лигноцеллюлозы, предназначенный для использования в качестве носителя для аффинной хроматографии в промышленности. Прочность в 10- 100 раз выше прочности сшитой агарозы. Связывающая способность до 18 мг антител на 1 мг целлюлозного матрикса.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
НОСИТЕЛИ
МНОГОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЙ МАТЕРИАЛ
МЕХАНИЧЕСКАЯ ПРОЧНОСТЬ
AFFINITY CHROMATOGRAPHY

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.247

Chen, Jyh-Ping.
Novel affinity-based processes for protein purification [Text] / Jyh-Ping Chen // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 700, N 3. - P199-209
Перевод заглавия: Новые процессы для очистки белков, основанные на принципе аффинности
Аннотация: Обзор посвящен современному состоянию исследований по разработке методов очистки белков, основанных на принципе аффинного связывания. Среди таких методов можно выделить аффинную хроматографию, аффинное осаждение, аффинное распределение в двухфазных системах и аффинную фильтрацию в поперечном потоке. Обзор посвящен трем последним методам. Все описанные методы используют свойство ферментов прочно связывать субстрат или его аналог, прикрепленный нерастворимому носителю. Среди методов аффинного осаждения можно выделить методы, использующие гемобифункциональные и гетеробифункциональные осадители. Несмотря на простоту, этот метод является достаточно эффективным и обеспечивает выходы до 90% при очистке до 40 раз. Метод применяется, в основном, для выделения различных дегидрогеназ, гемоглобина и трипсина. Метод аффинной фильтрации в поперечном потоке отличается высокой производительностью и непрерывностью. В кач-ве носителя для прикрепления аффинного лиганда обычно применяют высокомолекулярный декстран или полиакриламид, а также нерастворимые частицы сефарозы, агарозы и липосомы. В кач-ве основного объекта применения можно выделить протеазы, IgG, альбумин и 'бета'-галактозидазу. Метод аффинного распределения в двухфазных системах сочетает высокую селективность аффинных методов с простотой и производительностью двухфазного распределения. Обсуждаются пути дальнейшего совершенствования методов аффинной очистки ферментов и их применение в промышленных процессах. Библ. 95. Cent. Dairy Res., Dept. Food Sci., Univ. of Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: БЕЛОК
ФЕРМЕНТЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
АФФИННОЕ ОСАЖДЕНИЕ
АФФИННОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 995
ENZYMES

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.215

David, George E.
Affinity separation of antibody-toxin conjugate from albumin-stabilized formulation [Text] / George E. David // Amer. Biotechnol. Lab. - 1994. - Vol. 12, N 4. - P60, 62, 64 . - ISSN 0749-3223
Перевод заглавия: Выделение конъюгата антитело-токсин из состава, стабилизированного альбумином, методом аффинной хроматографии
Аннотация: Разработан быстрый способ выделения конъюгата антитело-токсин (100 мкг/мл) из смеси с альбумином (700 мкг/мл) с помощью тиофильной аффинной хроматографии на смоле. Подвижной фазой служит смесь 20 мМ фосфата натрия с 0,8 М сульфата аммония или 0,5 М хлорида с pH 7,0. Полнота выделения (на примере конъюгата рицина с антителом) составляет 90%. Способ предназначен для выделения и очистки лекарств на основе антител и, в отличие от существующих методов аффинной хроматографии, не загрязняет из белками и аминокислотами их колонки. США, Analytical Dev. Group, ImmunoGen, Inc., 333 Providence Hwy., Norwood, MA 02062. Библ. 1

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА
АНТИТЕЛА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.47

David, George E.
Affinity separation of antibody-toxin conjugate from albumin-stabilized formulation [Text] / George E. David // Amer. Biotechnol. Lab. - 1994. - Vol. 12, N 4. - P60, 62, 64 . - ISSN 0749-3223
Перевод заглавия: Выделение конъюгата антитело-токсин из состава, стабилизированного альбумином, методом аффинной хроматографии
Аннотация: Разработан быстрый способ выделения конъюгата антитело-токсин (100 мкг/мл) из смеси с альбумином (700 мкг/мл) с помощью тиофильной аффинной хроматографии на смоле. Подвижной фазой служит смесь 20 мМ фосфата натрия с 0,8 М сульфата аммония или 0,5 М хлорида с pH 7,0. Полнота выделения (на примере конъюгата рицина с антителом) составляет 90%. Способ предназначен для выделения и очистки лекарств на основе антител и, в отличие от существующих методов аффинной хроматографии, не загрязняет из белками и аминокислотами их колонки. США, Analytical Dev. Group, ImmunoGen, Inc., 333 Providence Hwy., Norwood, MA 02062. Библ. 1

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА
АНТИТЕЛА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.07-04К1.482

Eng, H.
Isolation of an antiidiotypic antibody with acetylcholine-receptor-like binding properties from myasthenia gravis patients [Text] / H. Eng, A. K. Lefvert // Ann. Inst. Pasteur Immunol. - 1988. - Vol. 139, N 5. - P569-580 . - ISSN 0769-2625
Перевод заглавия: Выделение антиидиотипических антител со связывающими свойствами ацетилхолинового рецептора из сывороток больных тяжелой миастенией
Аннотация: Иммуноглобулины G, выделенные из сывороток 4-х б-ных тяжелой миастенией, подвергали аффинной хр-фии на АН-Сефарозе, конъюгированной с холином. Выделенные IgG-антитела тестировали твердофазным ИФА на способность связываться с иммобилиз. холином и исследовали способность разл. холинэргических лиганд подавлять это связывание. Из сыворотки одного б-ного выделены антитела, обладающие связывающими св-вами, сходными со связывающими св-вами ацетилхолинового рецептора (АХР). Это соответствует представлению о том, что часть антител к АХР, присутствующих в сыворотках б-ных тяжелой миастенией направлена против участка АХР, связывающего лиганд; эти антитела могут индуцировать образование антиидиотипических антител, экспрессирующих внутр. образ АХР и, следовательно, способных связывать холинэргические лиганды. Библ. 27. Швеция, Dep. Med., Karolinska Hosp., S-104 01, Stockholm.

ГРНТИ	34.43.55

ВИНИТИ 341.43.55.11.07 + 343.43.33.07
Рубрики: АНТИТЕЛА АНТИИДИОТИПИЧЕСКИЕ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА
ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
ПОДОБИЕ
МИАСТЕНИЯ ТЯЖЕЛАЯ
ЧЕЛОВЕК
ИММУНОГЛОБУЛИН G
ХОЛИН
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
IMMUNOGLOBULIN G
CHOLINE
AUTOIMMUNE DISEASE
LIGANDS

Доп.точки доступа:
Lefvert, A.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.58

Fast purification of Phaseolus vulgaris isolectins [Text] / E. Zenteno [et al.] // Prep. Biochem. - 1994. - Vol. 24, N 3-4. - P175-183 . - ISSN 0032-7484
Перевод заглавия: Быстрая очистка изолектинов из Phaseolus vulgaris
Аннотация: Из красной фасоли аффинной хр-фией на 'альфа'[1]-кислом гликопротеине, иммобилизованном на Сефарозе 4B, и ИОХ на моно-S получены пять изолектинов с гемагглютинирующей и митогенной активностями. С помощью ЭФ в геле установлено, что изолектины, состоящие из четырех субъединиц двух типов (E и L), различаются соотношением субъединиц E и L; т. обр. лектин PHA является смесью комбинаций E[4], E[3]L[1], E[2]L[2], E[1]L[3], L[4]. Тесты на активность показывают что за гемагглютинирующую и митогенную активности ответственны E- и L-субъединицы соотв. Мексика, Dep. Bioquim., Fac. Med., Univ. Nac. Autonoma Mexico, 04510 Mexico. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИЗОЛЕКТИНЫ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ФАСОЛЬ

Доп.точки доступа:
Zenteno, E.; Ortega, M.; Qin, Z.; Montreuil, J.; Debray, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.90

Garg, Nandita.
Effect of poly(vinyl alcohol) treatment of the dye-matrix on the chromatography of pyruvate kinase [Text] / Nandita Garg, Igor Yu. Galev, Bo Mattiasson // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 9. - P645-650 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Эффект обработки поливиниловым спиртом носителя с красителем при хроматографии пируваткиназы
Аннотация: Изучен эффект поливинилового спирта в качестве экранирующего полимера при проведении аффинной хроматографии с триазиновым красителем. На колонке с RedHE3B-сефарозой пируваткиназа из мышцы свиньи была очищена с выходом 95% (элюция солью) и 85% (специфический элюент). Критическим фактором эффективности экранцирования являлась прочность комплекса краситель/полимер. Швеция, Dep. Biotechnol., Chem. Ctr., Lund Univ., PO Box 124, Lund S-22100. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПИРУВАТКИНАЗА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
НОСИТЕЛЬ С КРАСИТЕЛЕМ
ОБРАБОТКА ПОЛИВИНИЛОВЫМ СПИРТОМ
ЭФФЕКТ

Доп.точки доступа:
Galev, Igor Yu.; Mattiasson, Bo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.07-04В3.087

Ge, Sci-jun.
Preparation of low-STI soybean protein isolates by affinity chromatography on immobilized trypsin [Text] / Sci-jun Ge, Zhang Zhang, Long-xiang Long-xiang // Шэн'у хуасюэ цзаржи = Chin. Biochem. J. - 1991. - Vol. 7, N 3. - С. 339-343 . - ISSN 1000-8543
Перевод заглавия: Получение белков сои с пониженным содержанием ингибитора трипсина с помощью аффинной хроматографии на иммобилизованном трипсине
Аннотация: Разработан новый способ получения белков сои с пониженным содержанием ингибитора трипсина с помощью аффинной хроматографии на трипсине, иммобилизованном на полистироловой анионно-обменной смоле GM 201. Обезжиренную муку из соевых бобов экстрагировали водой при pH 9,0, экстракт подкисляли до pH 5,0, осадок, содержащий гл. образом глобулины, промывали водой при pH 5,0, вновь растворяли подщелачиванием до pH 9,0 и подвергали аффинной хроматографии. Полученные изоляты белков из белков сои были полностью освобождены от ингибиторов трипсина. КНР, Dept. Biol., Peking Univ., Beijing. Библ. 7.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛОК
СОЯ
ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ВЫДЕЛЕНИЕ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ТРИПСИН
ИММОБИЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhang, Zhang; Long-xiang, Long-xiang

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.3

Grzywnowicz, Krzysztof.
A purification method for specific serine proteases using one-step affinity chromatography [Text] / Krzysztof Grzywnowicz, Jerzy Lobarzewski // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 60, N 2. - P153-160 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Метод очистки специфической сериновой протеазы, [предусматривающий использование] одноступенчатой аффинной хроматографии
Аннотация: Рассматривается использование метода простой аффинной хроматографии для выделения сериновой протеазы. Предложенная процедура была подвергнута тестированию при использовании ферментов из 5 микробных из 1 растительного источника. Для проведения хроматографии были использованы небольшие (15 см*1 см) колонки из стекла с контролируемым размером пор, активированного глутаральдегидом и являющегося носителем для иммобилизованного на него кератина. Отличительной особенностью метода является использование в качестве буфера для элюции р-ра MnCl[2], а не традиционно используемого р-ра ZnCl[2]. Сериновая протеаза была элюирована с колонки с хорошим выходом (40-84,6%) и очищена. Гомогенность полученного препарата фермента была показана при электрофорезе в полиакриламидном геле. Польша, Dept Biochem., Univ. Maria Curie-Sklodowska, Pl. M.C. Sklodowskiej 3, 20-031 Lublin. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ОДНОСТУПЕНЧАТАЯ ПРОЦЕДУРА

Доп.точки доступа:
Lobarzewski, Jerzy

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04М1.35

Hake, Laura E.
CPEB is a specificity factor that mediates cytoplasmic polyadenylation during Xenopus oocyte maturation [Text] / Laura E. Hake, Joel D. Richter // Cell. - 1994. - Vol. 79, N 4. - P617-627 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: CPEB-специфический фактор, который участвует в цитоплазматическом полиаденилировании в процессе созревания ооцитов Xenopus
Аннотация: Для получения фракции обогащенной белком, связывающим полиаденилирующие элементы (CPEB) использовали одноступенчатую РНК-аффинную хроматографию экстрактов ооцитов Xenopus. Выделенный CPEB, участвующий в полиаденилировании имеет M[r]=62 кД и содержит 2 мотива, узнающих РНК. В этой области белка нашли 62% гомологии с CPEB из дрозофилы. Этот белок присутствует в больших количествах, вооцитах, но его не нашли в эмбрионах на постгаструляционных стадиях. В процессе созревания ооцитов CPEB фосфорилируется в период соотвутствующий индукции полиаденилирования. Иммунологическое исключение CPEB лишает экстракты способности аденилировать экзогенную РНК. При добавлении CPEB эта способность восстанавливается. США, Worcester Foundation Exp. Biol. Shrewsbury, Massachusetts 01545. Библ. 51

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.09.17
Рубрики: БЕЛОК
СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ПОЛИАДЕНИЛИРУЮЩИЕ ЭЛЕМЕНТЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ООЦИТЫ
XENOPUS

Доп.точки доступа:
Richter, Joel D.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.562

Helicobacter pylori lipopolysaccharide inhibition of gastric mucosal somatostatin receptor [Text] / J. Piotrowski [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 36, N 3. - P491-498 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Ингибирование рецептора соматостатина из слизистой оболочки желудка при помощи липополисахарида из Helicobacter pylori
Аннотация: Рецептор соматостатина из слизистой оболочки желудка был выделен из солюбилизированной эпителиальной мембраны при помощи аффинной хроматографии на Аффи-Геле 10, ковалентно связанном с [D-Tryp{8}]SRIF-14. Рецепторный белок имеет мол. массой 61 кД и обладает специфической активностью против {125}I-меченного [Tyr{11}]SRIF-14 с оптимумом концентраций 4-8 'мю'г/мл. Связывание соматостатина с его рецептором ингибировалось липополисахаридом из H. pylori. Ингибиторный эффект пропорционален концентрации липополисахарида (до 50 'мю'г/мл). Сделан вывод о том, что H. pilori через липополисахарид оказывает регуляторное воздействие на соматостатин G-клеток слизистой оболочки желудка. США, Res. Center, Univ. Med. and Dentistry New Jersey Newark, NJ 07103-2400. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР СОМАТОСТАТИНА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ЖЕЛУДОК
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
БАКТЕРИИ
ИНГИБИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Piotrowski, J.; Majka, J.; Slomiany, A.; Slomiany, B.L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.04-04Т2.58

Helicobacter pylori lipopolysaccharide inhibition of gastric mucosal somatostatin receptor [Text] / J. Piotrowski [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 36, N 3. - P491-498 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Ингибирование рецептора соматостатина из слизистой оболочки желудка при помощи липополисахарида из Helicobacter pylori
Аннотация: Рецептор соматостатина из слизистой оболочки желудка был выделен из солюбилизированной эпителиальной мембраны при помощи аффинной хроматографии на Аффи-Геле 10, ковалентно связанном с [D-Tryp{8}]SRIF-14. Рецепторный белок имеет мол. массой 61 кД и обладает специфической активностью против {125}I-меченного [Tyr{11}]SRIF-14 с оптимумом концентраций 4-8 'мю'г/мл. Связывание соматостатина с его рецептором ингибировалось липополисахаридом из H. pylori. Ингибиторный эффект пропорционален концентрации липополисахарида (до 50 'мю'г/мл). Сделан вывод о том, что H. pilori через липополисахарид оказывает регуляторное воздействие на соматостатин G-клеток слизистой оболочки желудка. США, Res. Center, Univ. Med. and Dentistry New Jersey Newark, NJ 07103-2400. Библ. 19

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.37.02
Рубрики: РЕЦЕПТОР СОМАТОСТАТИНА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ЖЕЛУДОК
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
БАКТЕРИИ
ИНГИБИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Piotrowski, J.; Majka, J.; Slomiany, A.; Slomiany, B.L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.11-04А1.109

High-performance affinity chromatography of proteins using non-porous silica beads [Text] / Wen-Chien Lee [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 6. - P447-450 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Высокоэффективная аффинная хроматография белков, [предусматривающая] использование непористых кремниевых шариков
Аннотация: Non-porous silicas with an average diameter of 1.4'мю'm were prepared for rapid analytical and micropreparative high-performance affinity chromatography of proteins. The non-porous silica was silanized with 'гамма'-aminopropyltriethoxy silane to introduce terminal amino groups on which protein A was immobilized via the activation of glutaraldehyde. When the column packed with the resultant protein A-silica, the retained component of the sample could be eluted by a stepwise change of pH from 7 to 3. A linear relationships was observed between the peak height (or peak area) and the IgG content in the sample. The data indicated that the sample with IgG content up to ca. 300 'мю'g could be chromatographically analysed. Тайвань, Dept Chem. Eng., Nat. Chung Cheng Univ., Chiayi, 621. Библ. 7

ГРНТИ	34.05.17

ВИНИТИ 341.05.17.07
Рубрики: ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ВЫСОКОЭФФЕКТИВНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ НЕПОРИСТЫХ КРЕМНИЕВЫХ ШАРИКОВ
БЕЛКИ
РАЗДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Wen-Chien; Chuang, Chien-Yi; Chen, Ching-Lun; Chiu, Chen-Yaw

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.03-04В3.41

Kabir, Shahjahan.
The isolation and characterisation of jacalin [Artocarpus heterophyllus (Jackfruit) lectin] based on its charge properties [Text] / Shahjahan Kabir // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1995. - Vol. 27, N 2. - P147-156 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Выделение и характеристика джакалина, лектина из Artocarpus heterophyllus (Jackfruit), на основе расположения в нем заряженных групп
Аннотация: Выделенный аффинной хр-фией на IgA-Сефарозе джакалин разделяли ИОХ, ЭФ и электрофокусированием на изоформы с pI=5-8,5 и M[r]'ЭКВИВ'12 и 15,4 кД. Получена фракция лектина с меньшим числом заряженных групп, к-рая была биологически активна в р-ции агглютинации эритроцитов. Описанные в работе методы позволяют выделить чистые изоформы из очень гетерогенной популяции (30-40 вариантов) джакалина. Швеция, Dep. Immunol., Karolinska Inst., S-10401 Stockholm. Библ. 17

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ARTOCARPUS HETEROPHYLLUS

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.08-04М1.73

Kennedy, Charlotte J. R.
Studies on the contribution of the cleavage of the 'альфа'[5] subunit to 'альфа'[5]'бета'[1] fibronectin receptor function [Text] / Charlotte J. R. Kennedy, John A. McDonald // J. Cell. Biochem. - 1990. - Vol. Suppl. 14А. - P165 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование роли расщепления 'альфа'[5]-субъединицы в функции 'альфа'[5]'бета'[1]-фибронектинового рецептора
Аннотация: Рецепторы (Рц) к фибронектину (I) выделяли из фибробластов IMR-90 и Кл эритролейкоза К562 с помощью аффинной лигандной хроматографии и иммунопреципитации. В присутствии Mn{2}+ 100% Рц с расщепленной 'альфа'[5]-субъединицей (II) и 50% Рц с нерасщепленной II связывались с I. В присутствии Са{2}+/Mg{2}+ лиганд связывали менее 10% Рц, причем из них 75% содержали расщепленную II. По-видимому расщепление II усиливает связывающюю способностью Рц к I в присутствии Ca{2}+/Mg{2}+. США, Washington Univ. School of Med., St. Louis, MO 63110.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ФИБРОНЕКТИНА
'АЛЬФА'[5]-СУБЪЕДИНИЦЫ
ФУНКЦИИ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ
ФИБРОБЛАСТЫ TMR-90
КЛЕТКИ К562

Доп.точки доступа:
McDonald, John A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.34

Kobayachi, Ryoji.
Isolation and characterization of a 36-kDa microfibril-associated glycoprotein by the newly synthesized isoquinolinesulfonamide affinity chromatography [Text] / Ryoji Kobayachi, Akihiro Mizutani, Hiroyoshi Hidaka // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 3. - P1262-1266 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Выделение и характеристика гликопротеина 36 кД, ассоциированного с микрофибриллами, с помощью аффинной хроматографии на свежесинтезированном изохинолинсульфонамиде
Аннотация: С помощью Ca{2+}-зависимой аффинной хроматографии на сефарозе со связанным производным изохинолинсульфонамида получен чистый ассоциированный с микрофибриллами белок 36 кД. С помощью {45}Ca-радиоавтографии установлено, что этот белок связывает Ca{2+}. Определена частичная аминокислотная последовательность белка. Обнаружено, что она напоминает последовательности родственных фибриногену белков из морского огурца - цитотактина и тенасцина. Япония, Dept Pharm., Nagoya Univ. Sch. Med., Tsurumai 65, Showa-ku, Nagoya 466. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: БЕЛОК 36 КД
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
АССОЦИАЦИЯ
МИСКРОФИБРИЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Mizutani, Akihiro; Hidaka, Hiroyoshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.245

Lavi, Jukka T.
Affinity purification of bacterial luciferase and NAD(Р)Н : FMN oxidoreductases by FMN-sepharose for analytical applications [Text] / Jukka T. Lavi, Raimo P. Raunio, Tom H. Stahlberg // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1990. - Vol. 5, N 3. - P187-192 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Аффинная очисткка бактериальной люцеферазы и НАД(Ф)Н: ФМН оксадоредуктаз при помощи ФМНсефарозы для аналитического использования
Аннотация: Описывается модифицированный метод очистки бактериальной люциферазы и НАД(Ф)Н : ФМН оксидоредуктаз из Vibrio harveyi, светящегося мутанта Vibrio harveyi, Vibrio fisheri и Photobacterium phosphoreum. Для очистки этих ферментов применены хроматография на ДЭАЭцеллюлозе, гель-фильтрация на Сефадексе G-50 и аффинная очистка на ФМН-Сефарозе, или хроматография на ДЭАЭ-Сефарозе с последующей аффинной очисткой. ФМН-Сефарозу синтезировали из BrCN-Сефарозы путем связывания спейсера (диаминогексана) и пришивания ФМН при помощи растворимого карбодиимида. Отмечается, что методы очистки (с использованием ДЭАЭ-Сефарозы и без), позволяют разделить оксидоредуктазы с различной специфичностью по НАДН и НАДФН. Применение аффинной очистки позволяет получить более чистые и активные препараты белков. Обсуждается применение разработанного метода для быстрой очистки небольших количеств ферментов, необходимых для исследования процессов биолюминесценции. Библ. 19. Финляндия, Dept. of Biochem., Univ. of Turku, SF-20500.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
БАКТЕРИАЛЬНАЯ
НАД(Ф) : ФМН
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
PROTEIN
ENZYMES

Доп.точки доступа:
Raunio, Raimo P.; Stahlberg, Tom H.

20.

Патент 276814 DD, МКИ B 01 D 15/08.

Lohrke, B.
Verfahren zur Herstellung einer Affinitatsmatrix fur die Trennung biologischer Substanzen [Текст] / B. Lohrke ; Forschungszentrum fur Tierproduktion Dummerstorf-Rostock. - № 3042638 ; Заявл. 29.06.1987 ; Опубл. 14.03.1990
Перевод заглавия: Способ получения аффинной матрицы для разделения биологических субстанций
Аннотация: Патентуется способ получения нер-римой в воде матрицы для проведения аффинной хр-фии смесей белков. Получаемый носитель проявляет повышенную механич. стабильность и характеризуется прочной связью между аффинным лигандом и гель-фазой. В кач-ве аффинного лиганда используют гепарин, а в кач-ве гель-фазы - сферич. частицы полиакриламида, содержащие гидразидные группы. Ковалентное связывание гель-фазы с гепарином проводят в 0,2 М ацетатном буфере, рН 3,8, инкубируя суспензию в течение 60 мин при комнатной т-ре, причем достигаемая емкость составляет, по крайней мере, 65 мкМ гепарина/мл набухшего геля. В кач-ве примера указано использование получаемой т. обр. матрицы для очистки фактора элонгации трансляции ЕF-1 из различных белковых фракций. Германия, Forschungszentrum Tierproduktion Dummerstorf-Rostock, Dummerstorf, 2551.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: БЕЛОК
СМЕСЬ
РАЗДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
МАТРИЦА
ПОЛУЧЕНИЕ
СПОСОБ
AFFINITY CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Forschungszentrum fur Tierproduktion Dummerstorf-Rostock
Свободных экз. нет

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска