Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 111
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-111 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.03-04М1.157

    Sada, A.

    'бета'-N-acetylglucosaminidase activity from sea urchin spermatozoa [Text] : рар./ Meet. Sioilia-Campania-Puglia-Basilicata-Calabria Group Ital. Biochem. Soc., Giardini- Naxos, May 12-13, 1989: Abstr. Pap. / A. Sada, M. Santin, M. G. Cacace // Hal. J. Biochem. - 1990. - Vol. 39, N 3. - P190-192 . - ISSN 0021-2938
Перевод заглавия: Активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из сперматозоидов морского ежа
Аннотация: Выделена и охарактеризована 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза (ГА) из спермы 3 видов морских ежей - Anthocidaris crassispina, Strongylocentrotus purpuratus и Paracentrotus lividus. ГА очищали с помощью осаждения сульфатом аммония, гель-фильтрации и ионообменной хр-фии. Мол. масса ГА варьирует от 210 кД (A. crassispina) до 160 кД (P. lividus). Активность ГА достигает максимума при т-ре 45'ГРАДУС' С (S. purpugatus и A. crassispina) и 50'ГРАДУС' С (P. lividus) подавляется ионами Hg{2}+ и Ag+, а также высокими конц-иями 'бета'-меркааптоэтанола. Италия, Ist. di Biochimica delle Proteine ed Enzimologia CNR, Arco Felice, Napoli. Библ. 5.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА* БЕТА-N-

АКТИВНОСТЬ

СПЕРМАТОЗОИДЫ

МОРСКИЕ ЕЖИ

EXOGLYCOSIDASE


Доп.точки доступа:
Santin, M.; Cacace, M.G.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.04-04В2.2202

   

    'бета'-N-Acetylglucosaminidase from Aspergillus nidulans which gegrades chitin oligomers during autolysis [Text] / Fuensanta Reyes [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1988. - Vol. 65, N 1-2. - P83-87 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза из гриба Aspergillus nidulans, разрушающий олигомеры хитина в процессе автолиза
Аннотация: Изучены св-ва 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (ЕС 3.2.1.30) ('бета'NГА), выделенного из мицелия гриба A. nidulans. A. nidulans выращивали на минеральной среде в стационарных условиях при 25'ГРАДУС'С. Фермент является кислым гликопротеином, мол. масса '+-'190 000'+-'10 000, стабилен при 50'ГРАДУС'С, оптимальное значение pH 5,0; pI 4,3 и содержании сахаров (19,5%, в том числе: 0,5% глюкозы 3,5% ксилозы, 12,2% маннозы, 2,2% глицерина и 0,8% глюкозамина. Активность 'бета'NГА не обнаружена в присутствии ионов (1 мМ р-ров) Mg2}, Mn{2}, Sn+{2}, Co+{2} и Pb+{2}, но проявлялась в присутствии 1 мМ Ag+{2} и Hg+{2} на 12% и 79%, соотв. от контроля, в присутствии ЭДТА ингибирование 'бета'NГА Hg+{2} не отмечено, фермент гидролизовал 9 субстратов. Показана способность 'бета'NАГ из A. nidulans осуществлять гидролиз олигомеров хитина, образующихся при деградации хитина клеточной стенки эндохитиназами. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: FUNGI
ASPERGILLUS NIDULANS (DEUTEROMYCOTINA)

АВТОЛИЗ

ФЕРМЕНТЫ

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА


Доп.точки доступа:
Reyes, Fuensanta; Calatayaud, Jose; Vazquez, Covadonga; Martinez, Maria Jesus


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.05-04В3.159

    Nishiyama, Akiko.

    A novel endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase from shoots of Phyllostachys heterocycla var. pubescens [Text] / Akiko Nishiyama, Tomoyuki Nishimoto, Haruki Yamaguchi // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 4. - P1155-1158 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Новая эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза из побегов Phyllostachys heterocycla
Аннотация: С помощью фракционирования (NH[4])[2]SO[4], ИОХ на ДЭАЭ-сефацеле и КМ-сефарозе и хроматографии на гидроксилапатите эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза из побегов Ph. heterocycla была очищена в 430 раз с выходом 18%. Выделенный фермент стабилен, по меньшей мере, в течение 6 мес. в пределах рН 4,0-5,8 при 2-4'ГРАДУС' С и имеет максимальную активность при рН 5,5. Субстратная специфичность этого фермента была изучена с помощью различных дансилированных гликопептидов и пиридиламинированных олигосахаридов. Обнаружено, что изученный фермент действует на ксилозосодержащие олигосахариды. Япония, Dep. of Agricultural Chemistry, Coll. of Agr. Univ. of Osaka Pretecture, Sakai, Osaka 591. Библ. 21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

PHYLLOSTACHYS HETEROCYCLA


Доп.точки доступа:
Nishimoto, Tomoyuki; Yamaguchi, Haruki


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.06-04В3.255

    Sakamoto, Yoko.

    A novel fungal endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase that specifically acts on plant glycoproteins [Text] / Yoko Sakamoto, Yoshiro Kurimura, Yasunobu Tsuji // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 7. - P1344-1350 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новая грибная эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза, специфически действующая на гликопротеины
Аннотация: Из культуральной жидкости гриба Mycosphaerella ligulicola OMl выделили и очистили эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу (АГ) специфичную для растительных гликопротеиновых олигосахаридов. Молек. масса очищенного фермента составляла 89 000, оптимум pH 6.0 и стабильность при pH 5.5-7.0 и т-ра 30'ГРАДУС'C. Лучшим субстратом АГ являлись содержащие ксилозу сахарные цепочки, олигоманнозный и гибридный типы сахарных цепочек гидролизовались значительно медленнее, а комплексный тип вообще не подвергался гидролизу. При действии фермента на нативную пероксидазу хрена и стеблевой бромелаин происходило выделение сахарных цепочек, что не наблюдалось при действии других эндо-N-ацетилглюкозаминидаз (эндо H, D и F). Это первое сообщение о действии АГ на исходные растительные гликопротеины с ксилозо-содержащими углеводными цепочками. Япония, Res. Lab. Higashimatu Shoyu Co. Ltd, 100-3, Tominaga, Tatsuno, Hyogo 679-4193. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

MYCOSHAERELLA LIGULICOLA


Доп.точки доступа:
Kurimura, Yoshiro; Tsuji, Yasunobu


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.06-04Б3.75

    Sakamoto, Yoko.

    A novel fungal endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase that specifically acts on plant glycoproteins [Text] / Yoko Sakamoto, Yoshiro Kurimura, Yasunobu Tsuji // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 7. - P1344-1350 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Новая грибная эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза, специфически действующая на гликопротеины
Аннотация: Из культуральной жидкости гриба Mycosphaerella ligulicola OMl выделили и очистили эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу (АГ) специфичную для растительных гликопротеиновых олигосахаридов. Молек. масса очищенного фермента составляла 89 000, оптимум pH 6.0 и стабильность при pH 5.5-7.0 и т-ра 30'ГРАДУС'C. Лучшим субстратом АГ являлись содержащие ксилозу сахарные цепочки, олигоманнозный и гибридный типы сахарных цепочек гидролизовались значительно медленнее, а комплексный тип вообще не подвергался гидролизу. При действии фермента на нативную пероксидазу хрена и стеблевой бромелаин происходило выделение сахарных цепочек, что не наблюдалось при действии других эндо-N-ацетилглюкозаминидаз (эндо H, D и F). Это первое сообщение о действии АГ на исходные растительные гликопротеины с ксилозо-содержащими углеводными цепочками. Япония, Res. Lab. Higashimatu Shoyu Co. Ltd, 100-3, Tominaga, Tatsuno, Hyogo 679-4193. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

РАСЩЕПЛЕНИЕ

MYCOSHAERELLA LIGULICOLA


Доп.точки доступа:
Kurimura, Yoshiro; Tsuji, Yasunobu


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.011

    McCreath, Kenneth J.

    A rapid and sensitive microassay for determination of chitinolytic activity [Text] / Kenneth J. McCreath, Graham W. Gooday // J. Microbiol. Meth. - 1992. - Vol. 14, N 4. - P229-237 . - ISSN 0617-7012
Перевод заглавия: Быстрый и чувствительный микроанализ для определения хитинолитической активности
Аннотация: Разработан в микромасштабе быстрый и чувствительный анализ хитинолитич. активности. Анализ основан на использовании флуорогенных 4-метилумбеллифероновых гликозидов N-ацетилглюкозаминовых олигосахаридов для характеристики ферментов хитинолитич. микроорганизмов: экзо- и эндохитиназ и N-ацетилглюкозаминидазы. Чувствительность анализа флуоресценции 4-метил-умбеллиферона позволяет определять до 1,2 гмоль фермента и проводить подробные кинетич. исследования. Приведены примеры использования метода для определения хитинолитич. активностей бактериальных изолятов эстурия в частности, хитинолитич. штамма YSS7, а также исследования ингибирования хитиназ (напр., аллозамидином). Библ. 16. Великобритания, Dep. Molecular and Cell Biol., Marischal College, Univ. Aberdeen, Aberdeen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.05.07 + 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИТИНОЛИТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
ХИТИНОЛИТИЧЕСКИЕ ГРИБЫ

ХИТИНАЗЫ

ХИТИНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ЭКЗОХИТИНАДЫ

ЭНДОХИТИНАДЫ

N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

ЭКСТУАРИЙ

ПРИРОДНЫЕ ИЗОЛЯТЫ

ШТАММ YSS7


Доп.точки доступа:
Gooday, Graham W.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.134

   

    Activation of endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase from Arthrobacter protophormiae by various sugars [Text] / Kaoru Takegawa [et al.] // J. Ferment. and Bioeng. - 1991. - Vol. 71, N 4. - P278-280
Перевод заглавия: Активация эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из Arthrobacter protophormiae различными сахарами
Аннотация: Очищ. эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза (КФ 3.2.1.96) из Arthrobacter protophormiae активируется в 1,5-2 раза при добавлении глюкозы, маннозы, N-ацетилглюкозамина и 'бета'-аллозы, а также некоторых дисахаридов, напр. целлобиозы, гентибиозы, ди-N-ацетилхитобиозы. Галактоза и N-ацетилгалактозамин, а также полисахариды не влияют на активность фермента. Япония, Fac. Agr., Kagawa Univ., Kagawa 761-07.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE (BACT.)
АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА*ЭНДО-БЕТА-N

АКТИВАЦИЯ САХАРАМИ


Доп.точки доступа:
Takegawa, Kaoru; Nakoshi, Masanao; Yamamoto, Kenji; Tachikura, Tatsurokuro; Iwahara, Shojiro


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 93.07-04М4.378

   

    Activity of 'альфа'-mannosidase and 'бета'-N-acetylglucoseaminidase in keratinocytes from healthy individuals and psoriatics [Text] / Iva Paskaleva [et al.] // Dermatol. Monatsschr. - 1992. - Vol. 178, N 7. - P320-322 . - ISSN 0044-4197
Перевод заглавия: Активность 'альфа'-маннозидазы и 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы в кератиноцитах от здоровых лиц и больных псориазом
Аннотация: Из биопсийных образцов кожи 5-и здоровых лиц и 3-х б-ных псориазом выделяли кератиноциты. Методом флуоресценции в культивируемых клетках измеряли активность 'альфа'-маннозидазы (I) и 'бета'-N-ацетилглюкозамидиназы (II). Активность I выражали в нмоль 4-метилимбеллферон-'альфа'-D-маннопиранозида/10{6} клеток/ч, активность II - в нмоль 4-метилимбеллферон-2-ацетамид-2-дезокси-'бета'D-глюкопиранозида/10{6} клеток/ч. Активность I и II в кератиноцитах от б-ных псориазом соотв. составляла 4,83'+-' '+-'0,59 и 118,42'+-'5,99, а в кератиноцитах от здоровых лиц соотв. 11,11'+-'1,76 и 203'+-'71,92. Снижение активности I и II цитах от б-ных псориазом соотв. составляла 4,83'+-'0,59 и 118,42'+-'5,99, а в кератиноцитах от здоровых лиц соотв. 11,11'+-'1,76 и 203'+-'71,92. Снижение активности I и II в кератиноцитах у б-ных псориазом связывают с утечкой этих ферментов во внеклеточ. пространство. Болгария, National Center of Cardio Vascular Diseases, 65 Miko Papo Str., 1305 Sofia. Библ. 18.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: КОЖА
КЕРАТИНОЦИТЫ

АЛЬФАМАННОЗИДАЗА

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ПСОРИАЗ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Paskaleva, Iva; Bohm, F.; Meffert, H.; Sonnichsen, N.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.06-04Т6.124

    Jennings, Maureen B.

    Adaptation to nephrotoxic chemicals [Text] / Maureen B. Jennings, Marcus M. Reidenberg // Proc. Soc. Exp. Biol. and Med. - 1988. - Vol. 189, N 3. - P338-343 . - ISSN 0037-9727
Перевод заглавия: Адаптация к нефротоксичным химическим соединениям
Аннотация: На крысах Sprague-Dawley изучали способность почек (П) к восстановлению при действии в-в, обладающих нефротоксическим действием, и степень развития перекрстной сопротивляемости к ним. Крысам п/к вводили гентамицин (I), спермин (II; эндогенный метаболит), госсипол (III; природный продукт, используемый в качестве контрацептивного средства). 1-я гр. получала III в дозе 6 мг/кг в день в течение 19 дн, затем крысам вводили I в дозе 60 мг/кг в день в течение 21 дня. 2-я гр. получала II в дозе 16 мг/кг в день в течение 42 дн, после чего вводили I в дозе 60 мг/кг в день в течение 9 дн. 3-я гр. получала I в дозе 40 мг/кг в день в течение 12 дн, затем дозу I увеличили до 80 мг/кг в день в течение 30 дн, далее I вводили в дозе 110 мг/кг в день в течение 9 дн. 4-я, контрольная, гр. получала 0,5 мл физиол. р-ра ежедневно в течение 42 дн, затем животным вводили I в течение 9 дн по 60 мг/кг в день. Активность N-ацетил-'бета'-глюкозаминидазы (АГМ) в моче определяли 3 раза в нед, а конц-ию креатинина - 5 раз за все время эксперимента. I, II и III вызывали повышение активности АГМ по сравнению с фоновыми данными, но к концу периода введения активность АГМ снижалась до исходных значений. Т. о., эти в-ва вызывали острое поражение П, но процесс восстановления начинался на фоне введения I, II и III. При последующем воздействии I активность АГМ возрастала в 20 раз в 4-й гр. и не изменялась в др. гр. Уровень креатинина изменялся в соответствии с активностью АГМ. Авт. считают, что результаты свидетельствуют о развитии "адаптации" к этим нефротоксическим в-вам, и полагают, что сопротивляемость к I развивается под действием II и III вследствие усиления антиокислительной активности П при воздействии каждого из них. США, Cornell University Medical College, New York, New York 10021. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.29.15
Рубрики: ГЕПТАМИЦИН
СПЕРМИН

ГОССИПОЛ

ПОЧКИ

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

КРЕАТИНИН

ТОЛЕРАНТНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Reidenberg, Marcus M.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.06-04Б3.12

    Guthrie, Jennifer L.

    An improved method for detection and quantification of chitinase activities [Text] / Jennifer L. Guthrie, Sagal Khalif, Alan J. Castle // Can. J. Microbiol. - 2005. - Vol. 51, N 6. - P491-495 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Усовершенствованный метод определения и количественного выражения хитиназных активностей
Аннотация: Хитиназы - ферменты, играющие решающую роль в росте и развитии грибов, в устойчивости растений к грибным патогенам и в поражении насекомых энтомопатогенными грибами. Термин "хитиназа" используется для трех ферментных активностей: N-ацетилглюкозаминидаз, к-рые последовательно высвобождают остатки N-ацетилглюкозамина из хитинового полимера; хитобиозидаз, к-рые высвобождают дисахариды, и эндохитиназ, к-рые расщепляют полимер и высвобождают олигосахариды. Описан метод, с помощью к-рого хитиназы разделяются на неденатурирующих полиакриламидных гелях, активности визуализируются и характеризуются с помощью специфических субстратов хитиназ, а уд. активности определяются с помощью анализа изображений (количественное выражение хитинолитической активности достигается измерением высвобождаемого флуоресцентного продукта 4-MU). Флуоресцентные сигналы, видимые как фракции, оценивавшиеся с помощью Bio-Rad Gel DOC 2000-системы). Этот метод позволяет быстро определять все типы хитиназ, присутствующие в образце, а также их активности. Канада, Dep. of Biol. Sci., Brock Univ., St. Catharines, ON L2S 3A1. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: ХИТИНАЗЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ХИТОБИОЗИДАЗА

ЭНДОХИТИНАЗА

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ


Доп.точки доступа:
Khalif, Sagal; Castle, Alan J.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.46

    Guthrie, Jennifer L.

    An improved method for detection and quantification of chitinase activities [Text] / Jennifer L. Guthrie, Sagal Khalif, Alan J. Castle // Can. J. Microbiol. - 2005. - Vol. 51, N 6. - P491-495 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Усовершенствованный метод определения и количественного выражения хитиназных активностей
Аннотация: Хитиназы - ферменты, играющие решающую роль в росте и развитии грибов, в устойчивости растений к грибным патогенам и в поражении насекомых энтомопатогенными грибами. Термин "хитиназа" используется для трех ферментных активностей: N-ацетилглюкозаминидаз, к-рые последовательно высвобождают остатки N-ацетилглюкозамина из хитинового полимера; хитобиозидаз, к-рые высвобождают дисахариды, и эндохитиназ, к-рые расщепляют полимер и высвобождают олигосахариды. Описан метод, с помощью к-рого хитиназы разделяются на неденатурирующих полиакриламидных гелях, активности визуализируются и характеризуются с помощью специфических субстратов хитиназ, а уд. активности определяются с помощью анализа изображений (количественное выражение хитинолитической активности достигается измерением высвобождаемого флуоресцентного продукта 4-MU). Флуоресцентные сигналы, видимые как фракции, оценивавшиеся с помощью Bio-Rad Gel DOC 2000-системы). Этот метод позволяет быстро определять все типы хитиназ, присутствующие в образце, а также их активности. Канада, Dep. of Biol. Sci., Brock Univ., St. Catharines, ON L2S 3A1. Библ. 15
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИТИНАЗЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ХИТОБИОЗИДАЗА

ЭНДОХИТИНАЗА

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ


Доп.точки доступа:
Khalif, Sagal; Castle, Alan J.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 09.11-04В2.105

    Mamarabadi, Mojtaba.

    An N-acetyl-'бета'-d-glucosaminidase gene, cr-nag1, from the biocontrol agent Clonostachys rosea is up-regulated in antagonistic interactions with Fusarium culmorum [Text] / Mojtaba Mamarabadi, Dan Funck Jensen, Mette Lubeck // Mycol. Res. - 2009. - Vol. 113, N 1. - P33-43 . - ISSN 0953-7562
Перевод заглавия: Ген N-ацетил-'бета'-d-глюкозаминидазы (cr-nagl) из агента биоконтроля Clonostachys rosea более активно регулируется при антагонистических взаимоотношениях с Fusarium culmorum
Аннотация: Широкораспространенный гриб C. rosea часто паразитирует на др. почвенных грибах, а также может быть потенциальным патогеном насекомых и нематод. Его антагонистическая активность связана с выделением ферментов, включая хитиназы, разрушающих клеточную стенку. Исследованы характеристики гена cr-nagl, принадлежащего к семейству 20 гликозилгидролаз. Ген cr-nagl обладал наиболее высокой степенью сходства с N-ацетил-'бета'-d-глюкозаминидазами у др. микопаразитических грибов. Активность фермента ингибировало присутствие высокой конц-ии глюкозы в среде и повышалась при добавлении хитина клеточной стенки F. culmorum. G. rosea существенно подавлял развитие мицелия F. culmorum, проявляя селективное действие по сравнению с др. почвенными грибами
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CLONOSTACHYS ROSEA (FUNGI)
БИОЛОГИЯ

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ГЕН

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Jensen, Dan Funck; Lubeck, Mette


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.02-04Т4.69

   

    Biological monitoring of dichloropropene: Air concentrations, urinary metabolite, and renal enzyme excretion [Text] / John D. Osterloh [et al.] // Arch. Environ. Health. - 1989. - Vol. 44, N 4. - P207-213 . - ISSN 0003-9896
Перевод заглавия: Биологический мониторинг дихлорпропена: концентрации в воздухе, метаболиты в моче и экскреция ферментов почками
Аннотация: У 15 с.-х. рабочих, занятых на распылении фумиганта цис- и транс-1,3-дихлорпропена (I), конц-ия к-рого в воздухе колебалась от 0,26 до 9,39 мг/м{3}, составив в среднем 2,56 мг/м{3}, определяли в моче содержание метаболита I N-ацетил-S-(цис-3-хлорпроп-2-этил)-цистеина (II), к-рое составило 0,18-33,02 мкг/мл (ср. - 2,7 мкг/мл), и экскрецию с мочой N-ацетилглюкозаминидазы (АГМ), к-рая составила 1-18 милиед/мл (среднее значение 5,08 мед/мл или 2,63 мд/мг креатинина). Отмечают высокую корреляцию между суммарным уровнем воздействия I (мг*мин/м{3}) и экскрецией с мочой II за 24 ч (в мг) или АГМ за 24 ч (в мкг/мг креатинина мочи). Считают, что эта корреляция позволяет выявлять предклинические симптомы нефротоксичности I при его профессиональном воздействии. США, Northern California Occup. Health Center, San Francisco General Hospital, San Francisco, CA. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ДИХЛОРПРОПЕН
МЕТАБОЛИЗМ

МОЧА

СОДЕРЖАНИЕ

БИОМОНИТОРИНГ

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА-N

НЕФРОТОКСИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Osterloh, John D.; Wang, Rhoda; Schneider, Frank; Maddy, Keith


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 08.10-04И8.80

   

    Bovine mucopolysaccaridosis type IIIB [Text] / L. Karageorgos [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2007. - Vol. 30, N 3. - P358-364 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Мукополисахаридоз типа III у крупного рогатого скота
Аннотация: У крупного рогатого скота выявлен мукополисахаридоз типа III, который вызывается гомозиготностью по миссенс-мутации E452K в гене 'альфа'-N-ацетилглюкозаминидазы, NAGLU. Клинически заболевание характеризуется прогрессирующей атаксией, нарушением равновесия, спотыкающейся походкой, раскачиванием при ходьбе. Первые признаки заболевания проявляются примерно в 2 года и прогрессирует в течение всей жизни животного. Австралия, Lysosomal Diseases Res. Unit, Dep. Genet., Children, Youth and Women's Hlth Service, North Adelaide 5006, South Australia. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.23.59.02.25
Рубрики: МУКОПОЛИСАХАРИДОЗ
ТИПА III

МУТАЦИИ

МИССЕНС-МУТАЦИЯ E452K

ГЕН NAGLU

'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ


Доп.точки доступа:
Karageorgos, L.; Holl, B.; Bawden, M.J.; Hopwood, J.J.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.01-04Т4.259

    Bernard, A.

    Cadmium, NAG activity, and 'бета'[2]-microglobulin in the urine of cadmium pigment workers [Text] / A. Bernard, K. Lauwerys // Brit. J. Ind. Med. - 1989. - Vol. 46, N 9. - P679-680 . - ISSN 0007-1072
Перевод заглавия: Кадмий, активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы и 'бета'[2]-микроглобулин в моче у работающих с кадмиевым пигментом
Аннотация: Письмо в редакцию по поводу публикации Kawada e. a. (Ibid., 1989, 46, 5, 52), в к-рой для диагностики степени поглощения Cd при его производственном воздействии рекомендуется определять в моче не конц-ию 'альфа'[2]-микроглобулина (МГ), а активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (НАГ), как более чувствительного индикатора. На основе анализа приведенных таблиц авт. письма считают, что из 61 обследованного число лиц с повышенными значениями НАГ было меньше, чем с повышенным выведением МГ. По их мнению, активность НАГ в моче отражает не степень поражения проксимальных почечных канальцев почек Cd, а накопление Cd в почках. Приведен также ответ авт. обсуждаемой статьи, к-рые подчеркиваются, что связь уровня МГ в моче с дозой Cd незначительна и вариабельность конц-ий МГ в моче рабочих, подвергавшихся воздействию Cd, больше, чем у лиц, не имевших профессионального контакта с ним, что снижает значение теста с МГ как индикатора действия малых доз Cd. Авт. рассматривают выведение НАГ именно как ранний индикатор накопления Cd еще до того момента, когда Cd вызовет дисфункцию почечных канальцев и повышение уровня МГ в моче. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.51.17.05
Рубрики: КАДМИЙ
ПРОИЗВОДСТВЕННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

БИОМОНИТОРИНГ

МОЧА

БЕТА 2-МИКРОГЛОБУЛИН

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА


Доп.точки доступа:
Lauwerys, K.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.06-04Б3.90

   

    Characterization of Bacillus sp. endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase and its application to deglycosylation of hen ovomucoid [Text] / Kenji Yamamoto [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1998. - Vol. 28, N 3. - P235-242 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Характеристика эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы Bacillus sp. и ее применение для дегликозилирования яйцевой слизи куриных яиц
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

ПРИМЕНЕНИЕ

ДЕГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ ЯЙЦЕВОЙ СЛИЗИ

BACILLUS SP. (BACT.)


Доп.точки доступа:
Yamamoto, Kenji; Tanaka, Tetsuki; Fujimori, Kenya; Kang, Chun-Shik; Ebihara, Hitoshi; Kanamori, Jiro; Kadowaki, Setsu; Tochikura, Tatsurokuro; Kumagai, Hidehiko


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.12-04Б2.169

    Guthrie, Jennifer L.

    Chitinase production during interaction of Trichoderma aggressivum and Agaricus bisporus [Text] / Jennifer L. Guthrie, Alan J. Castle // Can. J. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 10. - P961-967 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Образование хитиназы при взаимодействии Trichoderma aggressivum и Agaricus bisporus
Аннотация: Конкурирующий гриб T. aggressivum вызывает зеленую плесень, потенциально являясь вредителем коммерческого съедобного гриба Ag. bisporus. Благодаря недавнему появлению этой проблемы, очень мало известно о механизмах, к-рыми T. aggressivum взаимодействует с Ag. bisporus и подавляет его. Механизм, обычно используемый видами Trichoderma при антагонизме с др. грибами представляет собой выделение ферментов, разрушающих клеточные стенки. В данной работе определяли активности хитиназ, образуемых двойными культурами этих грибов в течение 2 нед. Ag. bisporus образовывал N-ацетилглюкозаминидазы с кажущимися мол. массами 111, 105 и 96 кД. Два устойчивых коричневых гриба обладали большими активностями, по сравнению с подверженными заболеваниям белыми штаммами. Рез-ты означают, что этот фермент может играть роль в устойчивости коммерческих коричневых штаммов к болезни зеленой плесени. T. aggressivum образовывал три N-ацетилглюкозаминидазы с кажущимися мол. массами 131, 125 и 122 кД и хитобиозидазу 40 кД, а также эндохитиназу 36 кД. N-Ацетилглюкозаминидаза обнаружила наибольшую активность. Канада, Clinical Genomics Centre, Univ. Health Network, MBRC 5R407, Toronto, ON M5G 2CY. Библ. 29
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.23.17
Рубрики: ХИТИНАЗЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ОБРАЗОВАНИЕ

МЕХАНИЗМ АНТАГОНИЗМА

TRICHODERMA AGGRESSIVUM (FUNGI)

AGARICUS BISPORUS (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Castle, Alan J.


18.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 08.05-04Б3.185

    Guthrie, Jennifer L.

    Chitinase production during interaction of Trichoderma aggressivum and Agaricus bisporus [Text] / Jennifer L. Guthrie, Alan J. Castle // Can. J. Microbiol. - 2006. - Vol. 52, N 10. - P961-967 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Образование хитиназы при взаимодействии Trichoderma aggressivum и Agaricus bisporus
Аннотация: Конкурирующий гриб T. aggressivum вызывает зеленую плесень, потенциально являясь вредителем коммерческого съедобного гриба Ag. bisporus. Благодаря недавнему появлению этой проблемы, очень мало известно о механизмах, к-рыми T. aggressivum взаимодействует с Ag. bisporus и подавляет его. Механизм, обычно используемый видами Trichoderma при антагонизме с др. грибами представляет собой выделение ферментов, разрушающих клеточные стенки. В данной работе определяли активности хитиназ, образуемых двойными культурами этих грибов в течение 2 нед. Ag. bisporus образовывал N-ацетилглюкозаминидазы с кажущимися мол. массами 111, 105 и 96 кД. Два устойчивых коричневых гриба обладали большими активностями, по сравнению с подверженными заболеваниям белыми штаммами. Рез-ты означают, что этот фермент может играть роль в устойчивости коммерческих коричневых штаммов к болезни зеленой плесени. T. aggressivum образовывал три N-ацетилглюкозаминидазы с кажущимися мол. массами 131, 125 и 122 кД и хитобиозидазу 40 кД, а также эндохитиназу 36 кД. N-Ацетилглюкозаминидаза обнаружила наибольшую активность. Канада, Clinical Genomics Centre, Univ. Health Network, MBRC 5R407, Toronto, ON M5G 2CY. Библ. 29
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.03.07.21
Рубрики: ХИТИНАЗЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ОБРАЗОВАНИЕ

МЕХАНИЗМ АНТАГОНИЗМА

TRICHODERMA AGGRESSIVUM (FUNGI)

AGARICUS BISPORUS (FUNGI)


Доп.точки доступа:
Castle, Alan J.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.307

   

    Chlortenoxicam and renal function of normal human volunteers [Text] / S. J. Warrington [et al.] // Hum. Toxicol. - 1989. - Vol. 8, N 1. - P53-54 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Хлортеноксикам и функция почек у здоровых испытуемых
Аннотация: Наблюдение было проведено на здоровых испытуемых в возрасте 19-29 лет, получавших противовоспалит. препарат хлортеноксикам (I) в дозе 2 мг 1 или 2 раза в день или в дозе 4 мг дважды в день на протяжении 14 дн. Отношение активности N-ацетилглюкозаминидазы к содержанию креатинина в моче нек-рых испытуемых на протяжении введения I или после него возрастало. У других испытуемых спорадически увеличивалось в моче содержание ретинол-связывающего белка. Частота возникновения обнаруженных изменений не зависела от схемы приема I. Сделан вывод об отсутствии у I нефротоксичности. Великобритания, Charterhouse Clinical Research Unit. Ltd., London, EC1M 6HR. Библ. 10.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.25.79
Рубрики: ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
ХЛОРТЕНОКСИКАМ

ПОЧКИ

КРЕАТИНИН

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ЧЕЛОВЕК

НЕФРОТОКСИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Warrington, S.J.; Dawnay, A.; Johnston, A.; Saul, S.; Turner, P.; Ferber, H.P.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.12-04Б3.25

   

    Cloning and overexpression of 'бета'-N-acetylglucosaminidase encoding gene nagA from Aspergillus oryzae and enzyme-catalyzed synthesis of human milk oligosaccharide [Text] / Ichiro Matsuo [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2003. - Vol. 67, N 3. - P646-650 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Клонирование и сверхэкспрессия гена nagA из Aspergillus oryzae, кодирующего 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу, и катализируемый ферментом синтез олигосахаридов женского молока
Аннотация: Из мицелиальных грибов Aspergillus oryzae выделен кодирующий 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу ген и обозначен nagA. Кодируемый nagA полипептид состоит из 600 аминокислотных остатков и похож на глюкозаминидазы и гексозаминидазы различных эукариотов. Рекомбинантный штамм A. oryzae содержащий ген nagA под контролем усовершенствованного промотора glaA, синтезирует больше 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (по сравнению с исходным) при твердофазном культивировании на пшеничных отрубях. Фермент очищен из грубых экстрактов культуры колоночной хроматографией на Q-Sepharose и Sephacryl S-200. Его использовали для синтеза лакто-N-триозы II, содержащейся в женском молоке. При обратимой реакции гидролиза из лактозы и D-N-ацетилглюкозамина синтезированы лакто-N-триоза II и ее изомер с выходом 0,21% и 0,15% соответственно. Япония, Dep. Biotechnol., Univ. Tokyo, 1-1-1 Yayov, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ГЕН NAGA

КЛОНИРОВАНИЕ

СВЕРХЭКСПРЕССИЯ

ПОД ПРОМОТОРОМ GLAA

ОЧИСТКА

ЛАКТОТРИОЗА

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ

ОЛИГОСАХАРИДЫ ЖЕНСКОГО МОЛОКА


Доп.точки доступа:
Matsuo, Ichiro; Kim, Sunhwa; Yamamoto, Yuichi; Ajisaka, Katsumi; Maruyama, Jun-ichi; Nakajima, Harushi; Kitamoto, Katsuhiko


 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-111 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)