СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 370
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.11-04Б4.230

Hammier, Ch. [Text] : solubilization of group- and type-specific streptococcal antigens with a murolytic enzyme from Stapbylococcus byicus / Ch. Hammier, I. W.T. Wibawan // J. Vet. Med. B. - 1990. - Vol. 37, N 3. - P173-176 . - ISSN 0931-1793
Перевод заглавия: Выделение группо- и типоспецифических стрептококковых антигенов с использованием муралитического фермента Staphylococcus buicus
Аннотация: Муралитическим ферментом из Staphylococcus buicus NCTC 10350 обработана 91 культура стрептококков групп А, В, С, D, G и Staphylococcus uberis, выделенные от людей и животных. Экстракция группоспецифического полисахарида и В-типоспецифического антигена проходила легко, что способствовало серологической идентификации возбудителя. Обсуждается возможность использования фермента при лабораторной идентификации стрептококков различных серо- и типогрупп. Библ. 20. ФРГ, Frankfurter Str., 107, D-6300 GieSSen.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS (BACT.)
СЕРОТИПЫ
АНТИГЕНЫ ПОВЕРХНОСТНЫЕ
АНТИГЕНЫ ГРУППОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
АНТИГЕНЫ ТИПОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
ПОЛИСАХАРИДЫ
СОМОБИЛИЗАЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Wibawan, I.W.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.194

3-Phosphoglycerate kinase: A glycolytic enzyme protein present in the cell wall of Candida albicans [Text] / Habib M. Alloush [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 2. - P321-330 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: 3-фосфоглицераткиназа: гликолитический ферментный белок присутствует в клеточной стенке Candida albicans
Аннотация: Получена поликлональная антиСв к белкам клеточной стенки Candida albicans. Методом аффинной хроматографии в очищенном виде получены антитела к белку слияния одного из клонов с мол. м. 40 кД. Нуклеотидная последовательность гена этого белка имеет высокий процент гомологии с нуклеотидной последовательностью генов 3-фосфоглицераткиназы C. maltosa, Saccharomyces cerevisiae и Kluyveromyces lactis (соответственно 88, 77 и 76%). Присутствие этого фермента в клеточной стенке C. albicans удалось подтвердить и другими методами. Ил. 6. Библ. 67

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Alloush, Habib M.; Lopez-Ribot, Jose L.; Masten, Barbara J.; Chaffin, W.LaJean

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.05-04Б4.163

Raisig, Axel.
4,4'-Diapophytoene desaturagse: Catalytic properties of an enzyme from the C[30] carotenoid pathway of Staphylococcus aureus [Text] / Axel Raisig, Gerhard Sandmann // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 19. - P6184-6187 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: 4,4'-диапофитоен десатураза: каталитические свойства фермента из C[30] каротиноидного пути Staphylococcus aureus
Аннотация: Staphylococcus aureus синтезирует C[30] каротиноиды. Их образование включает введение трех двойных связей, которое катализируется одним ферментом. Этот фермент, 4,4'-диапофитоен десатураза из S. aureus был оверэкспрессирован в клетках Echerichia coli и очищен с помощью аффинной хроматографии, затем белок был охарактеризован по отношению к субстратной специфичности, требованию кофакторов и олигомеризации. Германия, Biosynthesis Group, Botanisches Inst., J. W. Goethe Univ. Frankfurt, Frankfurt. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
C[30]-КАРОТИНОИДНЫЙ ПУТЬ
4,4'-ДИАПОФИТОЕН ДЕСАТУРАЗА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Sandmann, Gerhard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.12-04Б4.293

Barnett, Lou Ann.
A new heart-cross-reactive antigen in Streptococcus pyogenes is not M protein [Text] / Lou Ann Barnett, Madeleine W. Cunningham // J. Infec. Diseases. - 1990. - Vol. 162, N 4. - P875-882 . - ISSN 0022-1899
Перевод заглавия: Новый перекрестно реагирующий с сердечной тканью антиген Streptococcus pyogenes не является М белком
Аннотация: Streptococcus pyogenes (S. p.), содержащие М-белок типов 3,5, 6,18 и 55, и S. p., не экспрессирующие М-белок, выращивали на синтетической среде до экспоненциальной фазы. Клеточные стенки, мембранную и цитозольную фракции выделяли после обработки S. p. лизином в течение 1-2 ч при т-ре 37'ГРАДУС' и исследовали методом ЭФ в SDS-ПААГ с последующим иммуноблотингом, используя в качестве специфических реагентов мышиные моноклональные АТ (мАТ) 36.2.2, взаимодействующие с миозином, актином и стрептококками гр. А, мАТ 54.2.8, взаимодействующие с миозином, ДНК и М-белком S. p., мАТ 10В6 и 10F5 против М-белка S. p. и Св от б-ных с острой ревматической лихорадкой (I), с неосложненной стрептококковой инфекцией и от здоровых доноров. мАТ 36.2.2 и мАТ 54.2.8, в отличие от мАТ 10В6 и 10F5, выявляли у всех S. p. белок с мол. м. 60 кД СвI хорошо взаимодействовали при ИФА с мембранами S. p., а в р-ции иммуноблотинга выявляли среди белков мембранной фракции компонент с мол. м. 60 кД. АТ против миозина, выделенные из Св I методом аффинной хроматографии, взаимодействовали преимущественно с белками мол. м 'ЭКВИВ'60 кД, а в некоторых случаях выявляли также белки с мол. м. 86 кД и 43 кД. Считают, что АГ S. p. с мол. м. 60 кД является новым АГ, общим для S. p. и тканей макроорганизма, к-рый отличается от Мбелка S. p., хотя и имеет с ним общие эпитопы. Ил. 4. Библ. 40. США, Univ. of Oklahoma Health Sci. Centr, Oklahoma City, OK 73190.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
АНТИГЕНЫ
БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ ПЕРЕКРЕСТНО-РЕАЛИЗУЮЩИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ИММУНОБЛОТИНГ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
СЕРДЕЧНАЯ МЫШЦА

Доп.точки доступа:
Cunningham, Madeleine W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.08-04Б4.214

Sakoda, Akiyoshi.
A new isolation and purification method for staphylococcal protein A using membrane encapsulated rabbit IgGagarose [Text] / Akiyoshi Sakoda, Henry Y. Wang // Biotechnol. and Bioeng. - 1989. - Vol. 34, N 8. - P1098-1103 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Новый метод получения и очистки стафилококкового белка A с использованием кроличьих IgG, адсорбированных на агарозе, заключенных в мембранную капсулу
Аннотация: Описан новый метод получения чистых биопродуктов с помощью аффинных адсорбентов на основе агарозы, покрытых мембранной капсулой. В качестве модельной системы описано выделение белка А из гомогената биомассы S. aureus, содержащего макромолекулы - контаминанты. При этом использовалась агароза с адсорбированными кроличьим IgG, покрытая мембранной капсулой из альгината кальция. Десорбция извлеченного белка А осуществлялась путем растворения мембранной капсулы с 1%-ным цитратом N, после чего адсорбент мог быть вновь покрыт капсулой для повторного использования. Показано, что по эффективности (выход и чистота получаемого продукта) данный метод существенно превосходит аффинную хроматографию, адсорбцию на ионообменных адсорбентах и др. Ил. 6. Табл. 1. Библ. 23. США, Dept. of Chemical Engineering, Univ. of Michigan, Ann Arbor, MI 48109.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ПОВЕРХНОСТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК А
ВЫДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ

Доп.точки доступа:
Wang, Henry Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 98.05-04Т2.379

A novel antimicronial peptide from the loach, Misgurnus anguillicaudatus [Text] / Chan Bae Park [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 411, N 2-3. - P173-178 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Новый антимикробный пептид из гольца, Misgurnus anguillicaudatus
Аннотация: Из гольца (M. anguillicaudatus) выделен новый 21-членный антимикробный пептид (M=2502 Д), к-рый очищали аффинной хр-фией на гепарин-Сефарозе, ВЭЖХ и ГПХ и секвенировали. По первичной структуре мисгурин (RQRVEEL SKFSKKGAAARRRK) отличается от известных антимикробных пептидов; он обладает широким спектром активности (в 6 раз активнее магаинина-2) и проявляет очень низкую гемолитическую активность. Сканирующая электронная микроскопия показала, что в низкой конц-ии пептид вызывает повреждение клеточной мембраны, а при высокой - лизис микробов. Корея, Dep. Biol. Sci., Korea Adv. Inst. Sci. & Technol., Taejeon 305-701. Библ. 26

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ПЕПТИДЫ
АНТИМИКРОБНЫЙ ПЕПТИД
ОЧИСТКА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ГОЛЕЦ

Доп.точки доступа:
Park, Chan Bae; Lee, Jae Hyun; Park, In Yup; Kim, Mi Sun; Kim, Sun Chang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.11-04М4.100

Wilson, Heather M.
A novel procedure for the separation of high-density lipoprotein subspecies by affinity chromatography [Text] / Heather M. Wilson, Bruce A. Griffin, E.Roy Skinner // Biochem. Soc. Trans. - 1989. - Vol. 17, N 1. - P152-153 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Новый метод выделения подфракций липопротеинов высокой плотности с помощью аффинной хроматографии
Аннотация: Описано выделение и х-ка подфракций ЛПВП[2], выполненные с помощью аффинной хроматографии. ЛПВП плазмы человека, полученные ультрацентрифугированием, разделили на колонке с гепарин-сефарозой на 6 фракций путем элюции специально подобранными буферами. По данным ЭФ в ПААГ определили, что несвязавшаяся фракция представляет собой ЛПВП[3], фракция 2 - ЛПВП[2][а] (R[f]=0,445-0,627), а фракции с 3 по 5 - ЛПВП[2][b] с R[f]= =0,54; 0,53 и 0,51, соотв. Нашли, что последние 3 фракции отчетливо различались по составу апобелков. Фракция 6 содержала незначительное кол-в ЛПНП и липопротеин (а), примеси, богатые холестерином. Заключили, что фракция ЛПВП[2][b] гетерогенна и может быть разделена на 3 составляющих, к-рые различны по размеру и апобелковому составу, их функциональные различия неизвестны. Великобритания, Univ. of Aberdeen, Aberden AB9 1AS. Библ. 8.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ ВЫСОКОЙ ПЛОТНОСТИ
РАЗДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЛАЗМА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Griffin, Bruce A.; Skinner, E.Roy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.07-04М4.14

A novel sialylhexasaccharide from human milk: Purification by affinity chromatography on immobilized wheat germ agglutinin [Text] / Maria T. Tarrago [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1988. - Vol. 267, N 1. - P353-362 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Новый сиалилгексасахарид из женского молока. Очистка с помощью аффинной хроматографии на иммобилизованном агглютинине из зародышей пшеницы
Аннотация: При аффинной хроматографии на иммобилизованном агглютинине (из зародышей пшеницы) сиалилгексасахаридной фракции (S-5), выделенной с помощью хроматографии на бумаге из женского молока и меченной восстановлением с NaB[{3}H][4], задерживалось только одно соединение, составлявшее 60% этой фракции. Приводится описание очистки и структурного анализа этого нового олигосахарида. США, Dep. of Biochemistry and Nutrition, Virginia Tech, Blacksburg, VA 24061. Библ. 36.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: САХАРИДЫ
СИАЛИЛГЕКСАСАХАРИД
МОЛОКО
МЕТОДЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
АГГЛЮТИНИН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Tarrago, Maria T.; Tucker, Karen H.; Van, Halbeek Herman; Smith, David F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.02-04К1.19

A rapid procedure for the purification of IgA[1] and IgA[2] subclasses from normal human serum using protein G and jackfruit lectin (jacalin) affinity chromatography [Text] / M. Haun [et al.] // Immunol. Lett. - 1989. - Vol. 22, N 4. - P273-279 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Быстрый способ очистки подклассов IgA[1] и IgA[2] из нормальной сыворотки человека аффинной хроматографией на протеине G и лектине хлебного дерева ("жакалине")
Аннотация: Разработан метод получения подклассов IgA1 и IgA2 человека из нормальной сыворотки человека. Метод включал несколько стадий очистки: 1) аффинная хроматография сыворотки на антительном сефарозном сорбенте (на основе CNBr - активированной сефарозы), специфичном к IgA человека; 2) аффинная хроматография на белок G-сефарозе; 3) гель-фильтрация на колонках высокого давления TSK G3000 SW или TSK G4000SU и 4) хроматографией на жакалин-агарозе. Последняя стадия, применяемая для разделения подклассов IgA, основана на том, что лектин хлебного дерева ("жакалин") связывает IgA1 и не связывает IgA2. Показано, что чистота обоих выделенных подклассов превышает 95% согласно рез-там иммуноферментного анализа с моноклональными антителами, специфичными к подклассам IgA и электрофореза в ПААГ геле с DDC-Na. Выход составил 26% от исходного кол-ва в сыворотке. Библ. 22. Protein Chem. Section, Nat. Ref. Lab., Canadian Red Cross Society, Ottawa, Ont. CA.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН A
ПОДКЛАССЫ
ОЧИСТКА
СЫВОРОТКА КРОВИ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПРОТЕИН G
ЛЕКТИН ХЛЕБНОГО ДЕРЕВА
CNBRACTIVATED SEPHAROSE
GEL-FILTRATION

Доп.точки доступа:
Haun, M.; Incledon, B.; Alles, P.; Wasi, S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.15

A rapid purification procedure for pyruvate kinase from the hyphal fungus Aspergillus nidulans [Text] / Harry C. M. Kester [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1988. - Vol. 34, N 10. - P1154-1158 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Быстрый метод очистки пируваткиназы из мицелиального гриба Aspergillus nidulans
Аннотация: Указанный фермент очень нестабилен. Описанный метод позволяет получить его в очищенном виде с выходом 45- 55% в течение 2 сут. Метод включает использование аффинной хроматографии, где применен иммобилизованный краситель микацион бриллиантовый желтый 6GS, а затем быстрая жидкостная хроматография. В заключение после гельхроматографии получены миллиграмовые кол-ва высоко очищенного и активного препарата. Пируваткиназа представляет собой тетрамер с мол. массой субъединиц 65 000, ее изоэлектрическая точка 4,7. Определен аминокислотный состав фермента. Нидерланды, Dep. of Genetics, Agric. Univ., General Foulkesweg 53, 6703 BM Wageningen. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 29.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ПИРУВАТКИНАЗЫ
ОЧИСТКА
БЫСТРЫЙ МЕТОД
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КРАСИТЕЛИ
ASPERGILLUS NIDULANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kester, Harry C.M.; Uitzetter, Jos H.A.A.; Graaf, Leo H.de; Visser, Jaap

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 91.05-04Н1.494

Yazawa, S.
A simple procedure for isolation of tumor-associated antigens by affinity chromatography using fucose-specific Aleuria aurantia lectin [Text] / S. Yazawa, N. Kochibe, T. Asao // Immunol. Invest. - 1990. - Vol. 19, N 4. - P319-327 . - ISSN 0882-0139
Перевод заглавия: Простой метод получения опухолеассоциированных антигенов аффинной хроматографией с использованием фукоза-специфического лектина Aleuria Aurantia
Аннотация: Библ. 27.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.05
Рубрики: АНТИГЕНЫ ОПУХОЛЕАССОЦИИРОВАННЫЕ
МЕТОД ПОЛУЧЕНИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Kochibe, N.; Asao, T.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.10-04В3.134

Activation of a recombinant petunia glutamate decarboxylase by calcium/calmodulin or by a monoclonal antibody which recognizes the calmodulin binding domain [Text] / Wayne A. Snedden [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 8. - P4148-4153 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация рекомбинантной глутаматдекарбоксилазы петуньи кальций/кальмодулином или моноклональным антителом, которое распознает кальмодулин-связывающий домен
Аннотация: Рекомбинантная кальмодулин-связывающая глутаматдекарбоксилаза (ГДК) 58 кД петуньи была очищена до гомогенности с помощью кальмодулин-аффинной хроматографии. При pH 7,0-7,5 очищенный рекомбинантный фермент был существенно неактивен в отсутствие кальция и кальмодулина, но он мог быть стимулирован до высоких уровней активности (V[max]=30 мкмолей CO[2] в мин на мг белка) добавлением экзогенного кальмодулина (K[0,5]=15 нМ) в присутствии кальция (K[0,5]=0,8 мкМ). Ни кальций, ни кальмодулин в отдельности не оказывали действия на активность ГДК. Рекомбинантная ГДК обнаруживала гиперболическую кинетику при pH 7,3 (K[m]=8,2 мМ). Моноклональное антитело на C-концевую область ГДК, которая содержит кальмодулин-связывающий домен, полностью активировало ГДК дозозависимым образом в отсутствие кальция и кальмодулина, в то время как антитело, распознающее эпитоп вне этой области, неспособно активировать ГДК. Израиль, Dep. Plant Genetics, Weizmann Inst. Sci., 76100 Rehovot. Библ. 55

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.13
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
КАЛЬМОДУЛИН-СВЯЗЫВАЮЩАЯ
РЕКОМБИНАНТНАЯ
ОЧИСТКА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПЕТУНЬЯ

Доп.точки доступа:
Snedden, Wayne A.; Koutsia, Nataly; Baum, Gideon; Fromm, Hillel

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.15

Narinesingh, Dyer.
Activation of supports containing hydroxyl groups using bis(4-nitrophenyl)carbonate [Text] / Dyer Narinesingh, That T. Ngo // Anal. Lett. - 1996. - Vol. 29, N 4. - P547-564 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Активация носителей, содержащих гидроксильные группы, с использованием бис(4-нитрофенил)карбоната
Аннотация: Носители, содержащие гидроксильные группы, такие как Сефароза CL-4B и Фрактогель HW75F, активируются в безводной среде с помощью бис(4-нитрофенил)карбоната. Исследовали время активации и условия хранения активированных носителей. Присоединение к активированным носителям белка А позволило использовать их для аффинной хроматографии иммуноглобулина G. США, AMDL, Inc., 14272 Franklin Avenue, Suite 106, Tustin, CA 92680. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
НОСИТЕЛИ
АКТИВАЦИЯ
БИС(4-НИТРОФЕНИЛ)КАРБОНАТ

Доп.точки доступа:
Ngo, That T.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 02.08-04И4.157

Gadagbui, B. K.M.
Activities of affinity isolated glutathione S-transferase (GST) from channel catfish whole intestine [Text] / B. K.M. Gadagbui, M. O. James // Aquat. Toxicol. - 2000. - Vol. 49, N 1-2. - P27-37
Перевод заглавия: Активность глутатион-S-трансфераз (GST), выделенных из всего тонкого кишечника кошачьего сомика методом аффинной хроматографии
Аннотация: Сообщают о выделении методом аффинной хроматографии на Г-SH/агарозе GST из цитозоля клеток тонкого кишечника кошачьего сомика и их свойствах. Достигнута 100-кратная очистка GST до гомогенного состояния, активность которых была высокой с 1-хлор-2,4-динитробензолом, этакриновой кислотой, ('+-')-бензо['альфа']-пирен-4,5-оксидом, ('+-')-anti-бензо['альфа']пирен-7,8-дигидродиол-9,10-эпоксидом в качестве субстратов. Молекулярная масса и величина pI для GST определены равными 26.7 кДа и 8.2 соотв. Отмечают высокий уровень гомологии GST по их N-концевым аминокислотам с изозимами pi GST млекопитающих и лосося. США, Univ. Florida, Dept. Med. Chem., Gainesville, FL 32610. Библ. 46

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА PI
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ЦИТОЗОЛЬ ТОНКОГО КИШЕЧНИКА
РЫБЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
James, M.O.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 01.12-04И4.198

Gadagbui, B. K.M.
Activities of affinity isolated glutathione-S-transferase (GST) from channel catfish whole intestine [Text] / B. K.M. Gadagbui, M. O. James // Aquat. Toxicol. - 2000. - Vol. 49, N 1-2. - P27-37
Перевод заглавия: Активности глутатион-S-трансферазы (GST), выделенной из тонкого кишечника канальных кошачьих сомов методом аффинной хроматографии
Аннотация: Сообщают о выделении и 100-кратной очистке GST из цитозоля клеток слизистой ткани тонкого кишечника кошачьих сомов методом аффинной хроматографии на Г-SH/агарозе. Высокая активность GST выявлена с 1-хлор-2,4-динитробензолом, этакриновой кислотой, ('+-')-анти-бенз['альфа']пирен-7,8-дигидродиол-9,10-эпоксидом, но низкая с 1,2-дихлор-4-нитробензолом в качестве вторых субстратов. Методом гель-ЭФ на ПААГ-ДДС-Na выявили лишь один белок GST с молекулярной массой 26,7 кДа и величиной pI=8,2. Применив ряд различных поликлональных антител, а также на основании данных секвенирования, сделан вывод, что данная изоформа GST относится к pi-классу. США, Univ. Florida, Dept. Med. Chem., Gainesville, FL 32610. Библ. 46

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА PI
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ТОНКИЙ КИШЕЧНИК
РЫБЫ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
James, M.O.

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.03-04Н1.379

Activity of the cytosolic isozyme of thymidine kinase in human primary lung tumors with reference to malignancy [Text] / Toshikazu Yusa [et al.] // Cancer Res. - 1988. - Vol. 48, N 17. - P5001-5006
Перевод заглавия: Активность цитозольного изофермента тимидинкиназы в первичных опухолях легкого человека и связь его со злокачественностью
Аннотация: У 24 б-ных после резекции рака легкого (РЛ) из цитозоле Кл Оп методом аффинной хроматографии выделяли изоферменты и исследовали активность тимидинкиназы (цТК) относительно клиникоморфол. х-к Оп. Наблюдали обратную корреляцию между временем удвоения Оп и активностью (Ак) цТК в логарифмическом масштабе (r= - 0,798; P 0,01). В слабодифференцированной Оп Ак цТК была значительно выше по сравнению с хорошо умеренно дифференцированными Оп (766,0'+-'0,379,1 и 308,1'+-'119,5 пмоль/мг белка/час, соотв.) Ак цТК у б-ных с Рц и без них через 12 мес после операции составляет 803,6'+-'278,7 и 124,1'+-' '+-'42,1 пмоль/мг белка/час, соотв. Т. обр. Ак цТК является индикатором прогноза и состояния злокачественности в большей степени, чем общая экстрагируемая Ак ТК. Япония, Dept. of Biochemistry Chiba Univ. School of Med., 1-8-1 Inohana, Chiba 280. Библ. 37.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.13
Рубрики: ИЗОФЕРМЕНТЫ
ТИМИДИНКИНАЗА
ЦИТОЗОЛЬ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ОПУХОЛИ ЛЕГКОГО
ПРОГНОЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yusa, Toshikazu; Yamaguchi, Yutaka; Ohwada, Hidemi; Hayashi, Yutaka; Kuroiwa, Namiko; Morita, Tetsuo; Asanagi, Mineko; Moriyama, Yoichi; Fujimura, Shinji

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.08-04Б4.237

Adenylate cyclase toxin from Bordetella pertussis: identification and purification of the holotoxin molecule [Text] / Erik L. Hewlett [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 32. - P19379-19384 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Аденилатциклазный токсин из Bordetella pertussis: идентификация и очистка молекул холотоксина
Аннотация: В экстрактах Bordetella pertussis определяли и очищали аденилатциклазный токсин (АЦТ) - белок с мол. м. 216 кД, активируемый кальмодулином. Установлено, что моноклональные АТ, распознающие АЦТ коклюшных бактерий дикого типа (ВР338), в иммуноблотинге реагировали с белком с мол. м. 216 кД из экстракта ВР338, но не реагировали с экстрактами транспозоновых мутантов ВР347 и ВР348, у к-рых отсутствует активность АЦТ. Очистка белка с мол. м. 216 кД приводила к увеличению активности АЦТ, тестируемой по конверсии АТФ в цАМФ. Выявлена иммунологическая связь белка 216 кД с каталитическим фрагментом 43 кД. Заключают, что белок 216 кД представляет собой аденилатциклазный холотоксин. Библ. 38. США, Dept. of Med., Univ. of Virginia Sch. of Med., Charlottesville, VA 22908.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОБЛОТИНГ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Hewlett, Erik L.; Gordon, Valery M.; McCaffery, John D.; Sutherland, William M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.133

Krysteva, M. A.
Afficinyt chromatography purification of apoglucose oxidase from Penicillium chrysogenum [Text] / M. A. Krysteva, S. P. Papukchieva, T. P. Zlateva // Докл. Болг. АН. - 1990. - Vol. 43, N 9. - P69-72 . - ISSN 0366-8681
Перевод заглавия: Очистка апоглюкозооксидазы из Penicillium chrysogenum аффинной хроматографией
Аннотация: Препарат глюкозооксидазы Penicillium chrysogenum, полученный из концентрата культуральной жидкости, с содержанием белка 0,9 мг/мг сухого вещества и активностью 9,1 Е/мг белка подвергали дальнейшей очистке методом аффинной хроматографии на Конкавалин А-Сефарозе 4В. При элюировании 0,03 М трис-НСl-буфером, рН 7,0, получили 4 фракции, в градиенте маннозы еще одну фракцию. Все пять фракций являются белками, но не обладают активностью глюкозооксидазы. Белок, связанный с аффинным сорбентом, выделить не удалось. Апоглюкозооксидаза была получена из глюкозооксидазы в результате осаждения 90% сульфатом аммония, рН 1,4, центрифугирования осадка, диализа и лиофилизации с выходом по белку 26,6%. При фракционировании апоглюкозооксидазы на колонке с буфером получена одна фракция (содержание белка 0,25 мг, активность 24,8%), в градиенте маннозы - две фракции, содержащие 0,72 мг белка и 70% исходной активности глюкозооксидазы. Суммарно выход активного белка составил 15,98%. Библ. 10. Болгария, Dept. Biotechnol Higher Chemical and Technol. Inst., 1156 Sofia.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM
ПРОДУЦЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
АПОГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ГРИБЫ
ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Papukchieva, S.P.; Zlateva, T.P.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.60

Vijayalekshmi, M. A.
Affinite et pseudo-affinite. Techniques de la chromatographie d'affinite [Text] / M. A. Vijayalekshmi // Bull. Groupe fr. bio-chromatogr. - 1988. - Vol. 1, N 1. - P10-12
Перевод заглавия: Аффинность и псевдоаффинность. Техника аффинной хроматографии
Аннотация: Обзор. Описывается сущность одного из хроматографич. методов, к-рый приобрел исключит. значение в последние годы для анализа и выделения биологически активных молекул из сложных смесей. Разделение в аффинной хроматографии (АХ) основывается на селективном и обратимом образовании комплексов между молекулами, фиксированными на носителе и находящимися в подвижной фазе (лигандами). Рассматриваются след. типы АХ: на иммобилизованных аминокислотах, на хелатах металлов, на иммобилиз. красителях, на иммобилиз. кофакторах, на лектинах. Каждый тип АХ охарактеризован в общем плане; даны также конкретные примеры. Библ. 19.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.05
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 19
ФАРМАКОКИНЕТИКА

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.131

Affinity chromatgoraphy with the immobilized agonist N-0434 yields an active and highly purified preparation of the dopamine D-2 receptor from bovine striatum [Text] / Fokko J. Bosker [et al.] // Eur. J. Pharmacol. - 1989. - Vol. 163, N 2-3. - P319-326 . - ISSN 0014-2999
Перевод заглавия: Аффинная хроматография с иммобилизованным агонистом N-0434 позволяет получить активный и высокоочищенный препарат дофаминовых рецепторов D[2] из стриатума быка
Аннотация: Разработана методика получения высокоочищенного препарата ДА-рецепторов (Рц) D[2] из стриатмума быка, включающая солюбилизацию 1% дигитонином, первичную (10кратную) очистку на Сефарозе 6 МВ, конъюгированной с агглютинином из зародышей пшеницы и аффинную хроматографию. Соответствующий сорбент был получен при взаимодействии эпокси-активир. Сефарозы CL-4В с аминопроизводным D[2]-селективного агониста N-0434 (степень конъюгации составила 6 мкмоль N-0434 на мл геля). Около 90% активности Рц, определенной по связыванию [{3}H]-спиперона, сорбируется на геле при рН 7,4, при этом 20-40% активности м. б. элюировано буфером с рН 4,6. Степень очистки препарата после одной хроматографии составляет 1500. Рехроматография на том же сорбенте позволяет получить 5000-кратное обогащение по сравнению с исходным образцом (после солюбилизации). Нидерланды, Dept. of Med. Biochem., Sylvius Lab., Univ. of Lieden, Wassenaarseweg 72, 2333 AL Leiden. Библ. 17.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.23.21
Рубрики: ДОФАМИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ПРЕПАРАТ D2-РЕЦЕПТОРА
СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ АГОНИСТ
N-0434
СТРИАТУМ
БЫКИ

Доп.точки доступа:
Bosker, Fokko J.; Van, Bussel Francs J.; Thielen, Anthonius P.G.M.; Soei, Yu Lan; Sieswerda, Gertjan Tj.; Dijk, Jan; Tepper, Pieter G.; Horn, Alan S.; Moller, Wim

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска