СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hase, Toshiharu$<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.06-04Б2.32

Formation of an electron transfer complex between nitrite reductase and ferredoxin - comparison of cyanobacterial and plant ferredoxins [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Yukiko Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P87 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Образование электрон-переносящего комплекса между нитрит-редуктазой и ферредоксином - сравнение цианобактериальных и растительных ферредоксинов
Аннотация: Ферредоксин (Ф) - переносчик электронов, играющий центральную роль в метаболизме хлоропластов и клеток цианобактерий. Он образует комплексы со многими ферментами, обеспечивая эффективный межмолекулярный перенос электронов. С помощью ЯМР-спектроскопии и биохимических методов исследовали взаимодействие Ф и нитритредуктазы (НР). Цианобактериальные Ф и НР взаимодействовали более прочно, чем другие комбинации Ф и НР. Картирована область взаимодействия Ф и НР. Отмечено, что у Ф цианобактериального и растительного происхождения имеются кислые участки, общие для обоих Ф. Отмечены также небольшие различия между ними. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ЭЛЕКТРОН-ПЕРЕНОСЯЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИТРЕДУКТАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Sakakibara, Yukiko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.12-04В3.16

A post genomic characterization of Arabidopsis ferredoxins [Text] / Guy Thomas Hanke [et al.] // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 134, N 1. - P255-264 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Постгеномная характеристика ферредоксинов арабидопсиса
Аннотация: Белковый переносчик электронов ферредоксин (Fd) локализуется в строме пластид высших растений. Геномы арабидопсиса и риса содержат ряд генов, кодирующих предполагаемые Fd. Осуществили рекомбинантную экспрессию и очистку 4 Fd-белков арабидопсиса и проанализировали их свойства. Два белка листового типа с сравнительно низкими редокс-потенциалами поддерживали повышенную фотосинтетическую активность. Один белок корневого типа высокоэффективно восстанавливал сульфит в нефотосинтетических условиях, а еще 1 имел значительный позитивный редокс-потенциал и ограниченные возможности донатора электронов. Все 4 белка имели экспрессию в зрелых листьях. Япония, Osaka Univ., 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871; enzyme@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОСЧИКИ
ГЕНЕТИКА
АРАБИДОПСИС

Доп.точки доступа:
Hanke, Guy Thomas; Kimata-Ariga, Yoko; Taniguchi, Isao; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.06-04В3.84

Biochemical and molecular characterization of a novel UDP-glucose: Anhocyanin 3'-O-glucosyltransferase, a key enzyme for blue anthocyanin biosynthesis, from gentian [Text] / Masako Fukuchi-Mizutani [et al.] // Plant Physiol. - 2003. - Vol. 132, N 3. - P1652-1663 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Биохимическая и молекулярная характеристика новой УДФ-глюкоза: антоцианин 3'-О-глюкозилтрансферазы, ключевого фермента синтеза синего антоциана, у горечавки
Аннотация: Из синих лепестков цветка горечавки (Gentiana triflora) была выделена и очищена до гомогенного состояния 3'-O-глюкозилтрансфераза (3'-ГТ), осуществляющая перенос молекулы глюкозы от УДФ-глюкозы к гентиодельфину [(дельфинидин 3-O-глюкозил-5-O-(6-O-кофеил-глюкозил)-3'-O-(6-O-кофеилглюкозид)]. На основании внутренней аминокислотной последовательности очищенной 3'-ГТ была выделена кДНК. Реконструированная аминокислотная последовательность имела аналогию с флавоноид-7-O-глюкозидтрансферазой из Schutellaria baicalensis. Однако рекомбинантный белок проявлял строгую субстратную специфичность к антоцинам дельфинидинового типа, содержащих глюкозу в 3- и 5-положениях, и к УДФ-глюкозе, используемой в качестве донора. Специфичность фермента была подтверждена с помощью экспрессии кДНК 3'-ГТ в трансгенной петунии. Полагают, что выделенный ген влияет на окраску цветков. Япония, Inst. of Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayamadai, Shimamoto-cho, Mishima-gun, Osaka. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: АНТОЦИАНИН-ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
АНТОЦИАНЫ
GENTIANA TRIFLORA
ГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Fukuchi-Mizutani, Masako; Okuhara, Hiroaki; Fukui, Yuko; Nakao, Masahiro; Katsumoto, Yukihisa; Yonekura-Sakakibara, Keiko; Kusumi, Takaaki; Hase, Toshiharu; Tanaka, Yoshikazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.06-04В3.26

Onda, Yayoi.
FAD assembly and thylakoid membrane binding of ferredoxin: NADP{+} oxidoreductase in chloroplasts [Text] / Yayoi Onda, Toshiharu Hase // FEBS Lett. - 2004. - Vol. 564, N 1-2. - P116-120 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Включение ФАД и связывание с тилакоидной мембраной ферредоксин:НАДФ{+} - оксидоредуктазы в хлоропластах
Аннотация: Изучали включение флавинадениндинуклеотида (ФАД) в полипептиды при биосинтезе ферредоксин:НАДФ{+} - оксидоредуктазы у шпината (Spinacia oleracea). Обнаружено, что предшественник фермента импортируется в изолированные хлоропласты, затем процессируется до зрелого белка. Зрелый белок аккумулируется в строме как апо-форма и впоследствии связывается на тилакоидной мембране как холо-форма. Показано, что ФАД включается в зрелый белок внутри хлоропласта и процесс сборки происходит на тилакоидной мембране. Япония, Div. Enzymol., Inst., Protein Res., Osaka Univ., Osaka 565-0871. Библ. 24

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН: НАДФ-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
ВКЛЮЧЕНИЕ
ТИЛАКОИДНАЯ МЕМБРАНА
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.03-04В3.46

Hanke, Guy.
Analysis of the higher plant ferredoxin proteome [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Guy Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P168 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ ферредоксина протеом высших растений
Аннотация: Изучали семейство генов, кодирующих ферредоксин. Последний является транспортным белком, содержащим 2Fe и 2S и участвующим в качестве донора электронов во многих метаболических процессах. Был получен от Arabidopsis thaliana очищенный белок ферредоксина и были определены его физические константы, электронно-транспортные свойства и белковые взаимодействия. Установили, что ферредоксин обладает специфическими функциями для некоторых белков и принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях у всех высших растений. Япония, Divis. of Ensymol. Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ГЕНЫ
СВОЙСТВА
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.110

Analysis of electron donor systems for sulfite reductase in photosynthetic and nonphotosynthetic organs in maize [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P37 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ электрон-донорных систем для сульфитредуктазы в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах кукурузы
Аннотация: Использовали сульфитредуктазу (SiR) из кукурузы и экспрессированные через E. coli изобелки ферредоксина (Fd) и Fd-НАДФ-редуктазы для составления различных восстановительных систем. Установили, что для наиболее эффективного поддержания электронного транспорт от НАДФ к сульфитредуктазе требовалось сочетание Fd III/R-FNR/SiR. Япония, Inst. Fund. Res. Suntory, Osaka 618-8503

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
КУКУРУЗА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Onda, Yavoi; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.05-04В3.69

Okutani, Satoshi.
Subplastidal localization of Fd-interaction of maize leaf Fd-NADP{+} reductase isoenzymes as studied by Fd-affinity chromatography [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Satoshi Okutani, Guy T. Hanke, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P154 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Субпластидная локализация и Fd-взаимодействие изоферментов Fd-НАДФ{+} редуктазы листьев кукурузы, изученное с помощью Fd-афинной хроматографии
Аннотация: В хлоропластах ферредоксин (Fd) образует электронно-транспортный комплекс из окислительно-восстановительных ферментов, включающих Fd:НАДФ{+} оксидоредуктазу (FdНР), сульфитредуктазу, нитритредуктазу и глутаматсинтазу. С помощью Fd-афинной хроматографии изучали локализацию 3 изоферментов FdНР хлоропластов, выделенных из листьев кукурузы. Установили, что FdНР1 локализован в тилакоидных мембранах, FdНР3 связан со стромой, FdНР2 присутствует в обеих фракциях. Изоферменты различались аминокислотными последовательностями. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЛИСТ
КУКУРУЗА
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
АФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Hanke, Guy T.; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.02-04В2.31

DNA binding property of sulfite reductase [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Yu Togawa [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P60 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: ДНК-связывающие свойства сульфитредуктазы
Аннотация: Сульфитредуктаза (SIR) кодируется ядерным геномом растений и локализуется в пластидной строме, являясь также главным компонентом пластидных нуклеоидов гороха. Изучали ДНК-связывающие свойства SIR цианобактерии Anabaena sp. РСС 7120 и 1-клеточной красной водоросли Cynidioschyzon merolae. Белок SIR, слитый с GST и меченный гистидином, проявлял экспрессию у E. coli и был очищен. Совместная экспрессия с сирогемсинтезой увеличивала выход SIR. Наличие этой простетической группы подтверждено измерением поглощения УФ. Получено антитело против SIR, к-рая обнаружена в водорослевых нуклеотидах. Под флуоресцентным микроскопом исследовали смесь SIR и пластидной ДНК и выявили мелки частички смеси. Япония, Dep. of Molecular Biology, Saitama Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA (ALGAE)
RHODOPHYTA (ALGAE)
CYANBIDIOSCHYZON MEROLAE (ALGAE)
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ДНК
СВЯЗЫВАНИЕ
ГЕН

Доп.точки доступа:
Togawa, Yu; Miyajima, Kazuniro; Moriyama, Takashi; Hase, Toshiharu; Sato, Naoki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.08-04Б2.239

Shinmura, Kanako.
Promoter assay of Fd-GOGAT gene in response to carbon and nitrogen in cyanobacteria Plectonema boryanum [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Kanako Shinmura, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P70 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ [активности] промотора гена Fd-GOGAT в ответ [на различные источники] углерода и азота у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: У цианобактерии Plectonema boryanum присутствуют две глутаматсинтазы разных типов - Fd- и NADH-глутаматсинтазы. Ранее было показано, что клеточный контроль уровня Fd-глутаматсинтазы важен для регуляции способности ассимилировать азот в условиях высокой фотосинтезирующей активности. Изучена активность промотора гена Fd-глутаматсинтазы с помощью репортерного гена. Получен набор плазмид, содержащих ген люциферазы Vibrio harveyi под контролем промотора гена Fd-глутаматсинтазы, длина 5'-концевого участка варьирует от 2 т.п.н. до 130 п.н. Рекомбинантные плазмиды вводили в клетки P. boryanum и по изменению лициферазной активности оценивали реакцию промотора на определенные внешние условия (интенсивность света, источники углерода и азота). Установлено, что баланс между ассимиляцией азота и углерода является важнейшим фактором регуляции активности гена Fd-глутаматсинтазы. Реакция на определенные изменения внешних факторов зависит от длины включенного в плазмиду 5'-концевого района изучаемого гена, что указывает на участие cis-действующих элементов. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОМОТОР ГЕНА FD-ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
АССИМИЛЯЦИЯ УГЛЕРОДА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 11.03-04В2.9

A novel variant of ferredoxin-dependent sulfite reductase having preferred substrate specificity for nitrite in the unicellular red alga Cyanidioschyzon merolae [Text] / Kohsuke Sekine [et al.] // Biochem. J. - 2009. - Vol. 423, N 1. - P91-98 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Новый вариант ферредоксинозависимой сульфитредуктазы с предпочтительной субстратной специфичностью для нитрита у одноклеточной красной водоросли Cyanidioschyzon merolae
Аннотация: Растительные нитритредуктаза (NiR) и сульфитредуктаза (SiR) имеют общие структурные и функциональные черты и различаются субстратоспецифичностью. Геном обитателя горячих кислых ключей Cyanidioschyzon merolae (Cm) кодирует 2 SiR-гомолога: CmSiRA и CmSiRB (Cm-сульфитредуктазы А и В), но не гомологи NiR. Проверяя гипотезу о способности CmSiRB функционировать как нитрит-восстанавливающий фермент, получили рекомбинантную форму CmSiRB и охарактеризовали ее ферментные свойства. У этого фермента выявили значительную нитрит-восстанавливающую активность при экстремально низкой сульфит-восстанавливающей. Поскольку аффинность CmSiRB к сульфиту в 25 раз выше, чем к нитриту, восстановление нитрита CmSiRB конкурентно ингибируется сульфитом. Обсуждаются эти уникальные свойства CmSiRB, уровень которого существенно повышался при росте Cm в нитратной среде. Поглощение нитрита из среды ингибировалось сульфитом. Показана физиологическая роль CmSiRB в ассимиляции нитрата. Япония, Center for Structuring Life Sci., Graduate School of Arts and Sci., Univ. of Tokyo, 3-8-1 Komaba, Meguro-ku, Tokyo 153-8902. Библ. 37

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
CYANIDIOSCHYZON MEROLAE (ALGAE)
ФЕРРЕДОКСИН
НИТРИТРЕДУКТАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Sekine, Kohsuke; Sakakibara, Yukiko; Hase, Toshiharu; Sato, Naoki

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 11.02-04И2.21

Molecular interaction of ferredoxin and ferredoxin-NADP{+} reductase from human malaria parasite [Text] / Yoko Kimata-Ariga [et al.] // J. Biochem. - 2007. - Vol. 142, N 6. - P715-720 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярное взаимодействие ферредоксина и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазы из малярийного паразита человека
Аннотация: Малярийный паразит обладает ферредоксином (ФД) и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазой (ФНР) растительного типа, находящихся в апикопласте. У Plasmodium falciparum изучено молекулярное взаимодействие ФД и ФНР. Сайт-специфичные мутации кислотных остатков ФД и аффинная хроматография этих мутантов выявили, что 2 кислотных участка вносят основной вклад в электростатическое взаимодействие с ФНР. Япония. E-mail:a-yoko@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
ФЕРРЕДОКСИН
ФЕРРЕДОКСИН-НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Horii, toshihiro; Hase, Toshiharu

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.08-04В3.052

Suzuki, Shoichi.
Plastid import and iron-sulfur cluster assembly of photosynthetic and nonphotosynthetic ferredoxin isoproteins in maize [Text] / Shoichi Suzuki, Keiji Izumihara, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 97, N 1. - P375-380 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Транспорт в пластиды и сборка железо-серных кластеров фотосинтетических и нефотосинтетических изопротеинов ферредоксина кукурузы
Аннотация: Исследовали внутриклеточную локализацию и процесс сборки активной формы изопротеинов ферредоксина (Фд) кукурузы, синтезированных с плазмидных кДНК путем транскрипции и трансляции in vitro. Предшественник нефотосинтетического ФД III, также как и предшественник фотосинтетического Фд I, импортировался в изолированные хлоропласты шпината, где происходил их протеолитический процессинг до размера зрелой формы. У части молекул (10-20%) после процессинга формировался железо-серный кластер. Сборка железо-серного кластера не была сопряжена со стадиями транслокации и процессинга, зависела от времени и т-ры, но не зависела от света. Аналогичные результаты были получены на изолированных этиопластах кукурузы. Предполагают, что Фд III локализуется в пластидах как нефотосинтезирующих, так и фотосинтезирующих клеток, где участвует в ассимиляции NO{-}[3] и SO{2}[4]{-}. Япония, Dep. of Agr. Chemistry, School of Agriculture, Nagoya Univ., Nagoya 464-01. Библ. 29.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ФОТОСИСТЕМЫ
СБОРКА
ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЕ КЛАСТЕРЫ
ФЕРРЕДОКСИН
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Izumihara, Keiji; Hase, Toshiharu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.01-04В3.18

Kimata, Yoko.
Localization of ferredoxin isoproteins in mesophyll and bundle sheath cells in maize leaf [Text] / Yoko Kimata, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 89, N 4. - P1193-1197 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Локализация изоформ ферредоксина в клетках мезофилла и обкладки листа кукурузы
Аннотация: При исследовании экстрактов из листьев, мезокотилей и корней проростков кукурузы идентифицированы 4 изоформы ферредоксина (ФД), кол-во к-рых было различным в фотосинтетических и нефотосинтетических органах. В зеленых или этиолированных листьях обнаружены всех 4 изоформы ФД, тогда как в мезокотилях и корнях - 2. Кол-во 2 изоформ, характерных исключительно для листьев, резко увеличивалось при зеленении этиолированных листьев. Причем одна из этих изоформ обнаруживалась в хлоропластах (Хп) и клеток мезофилла, и клеток обкладки (КО), а другая - только в Хп КО. Япония, Dep. of Agr. Chem., School of Agriculture, Nagoya Univ., Chikusa, Nagoya 464. Библ. 22.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ЛИСТ
ТКАНИ
КУКУРУЗА
МЕЗОФИЛЛ
ФЕРРЕДОКСИН
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.02-04В3.32

Sakamoto, Youky.
Nitric oxide bleaches plant ferredoxin [Text] : тез.[46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Youky Sakamoto, Toshiharu Hase, Hideo Yamasaki // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P190 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Оксид азота обесцвечивает ферродоксин в растениях
Аннотация: Оксид азота (NO) образуется в клетках растений в результате ферментативных и неферментативных реакций. Поскольку белки с Fe-S кластерами способны формировать динитрозильные комплексы через реакцию с NO, они были рассмотрены как молекулы-мишени для NO. Ферродоксин (Fd) является Fe-S белком, присутствующим в живых организмах. Показано, что NO реагирует с Fd(II) и Fd(III). Генерация NO in vitro, вызываемая химическим донором NO (SNAP), обесцвечивает характерные адсорбционные пики Fds. Реакцию суппрессировал карбокси-PTIO, связывающий NO. Fd(III), в к-ром Ser(46)-Thr(47) были замещены Gly-Gly, очень быстро обесцвечивался в присутствии NO. Считают, что растительный Fd является мишенью для NO. Сделано предположение, что Ser(46)-Thr(47) важен для защиты Fd от NO. Япония, Center of Molecular Biosci., Univ. Ryukyus, Okinawa 903-0213

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: АЗОТ
ОКСИД
ФЕРРЕДОКСИН
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Yamasaki, Hideo

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.08-04В2.6

Formation of an electron transfer complex between nitrite reductase and ferredoxin - comparison of cyanobacterial and plant ferredoxins [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Yukiko Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P87 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Образование электрон-переносящего комплекса между нитрит-редуктазой и ферредоксином - сравнение цианобактериальных и растительных ферредоксинов
Аннотация: Ферредоксин (Ф) - переносчик электронов, играющий центральную роль в метаболизме хлоропластов и клеток цианобактерий. Он образует комплексы со многими ферментами, обеспечивая эффективный межмолекулярный перенос электронов. С помощью ЯМР-спектроскопии и биохимических методов исследовали взаимодействие Ф и нитритредуктазы (НР). Цианобактериальные Ф и НР взаимодействовали более прочно, чем другие комбинации Ф и НР. Картирована область взаимодействия Ф и НР. Отмечено, что у Ф цианобактериального и растительного происхождения имеются кислые участки, общие для обоих Ф. Отмечены также небольшие различия между ними. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ЭЛЕКТРОН-ПЕРЕНОСЯЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
НИТРИТРЕДУКТАЗЫ
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Sakakibara, Yukiko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Hase, Toshiharu

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 07.09-04В2.12

Arrest of chlorophyll synthesis and differential decrease of Photosystems I and II in a cyanobacterial mutant lacking light-independent protochlorophyllide reductase [Text] / Shigeki Kada [et al.] // Plant Mol. Biol. - 2003. - Vol. 51, N 2. - P225-235 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Приостановка синтеза хлорофилла и дифференциальное снижение активности фотосистем I и II у цианобактериального мутанта с отсутствием светонезависимой протохлорофиллидредуктазы
Аннотация: Ген chl1 кодирует субъединицу светонезависимой протохлорофиллидредуктазы. Лишенные его мутанты цианобактерии Plectonema boryanum не синтезируют хлорофилл (Chl) в темноте. При гетеротрофной культивации в темноте содержание Chl снижалось по экспоненте в обращенном профиле размножения клеток, т. к. ранее существовавший Chl переходил в дочерние клетки. Параллельно снижалась активность фотосистемы I (ФС I), объем ее Chl-связывающих единиц, PsaA/PsaB, и периферической единицы PsaC. Уровни их транскриптов несущественно изменялись после приостановки синтеза Chl. В противоположность этому, ФС II сохраняла высокую активность и белковый уровень D1 и СР47, указывая на продолжение их синтеза после приостановки Chl. Периферический Chl ФС I может перераспределяться для биосинтеза ФС II в этиолированных клетках цианобактерии

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
АКТИВНОСТЬ
ХЛОРОФИЛЛ
СИНТЕЗ
МУТАНТ

Доп.точки доступа:
Kada, Shigeki; Koike, Hiroyuki; Satoh, Kazuhiko; Hase, Toshiharu; Fujita, Yuichi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.03-04В3.21

Three maize leaf ferredoxin: NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin [Text] / Satoshi Okutani [et al.] // Plant Physiol. - 2005. - Vol. 139, N 3. - P1451-1459 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Три ферредоксин: НАДФН-оксидоредуктазы в листьях кукурузы различны по локализации внутри хлоропласта, экспрессии и взаимодействию с ферредоксином
Аннотация: В высших растениях ферредоксин (Fd): НАДФН-оксидоредуктазы (FNR) катализируют восстановление НАДФ{+} на конечном этапе прямого транспорта электронов при фотосинтезе и участвуют в циклическом потоке электронов. В хлоропластах кукурузы идентифицировали 3 изофермента FNR (LFNR1, LFNR2 и LFNR3), содержание к-рых было одинаковым. При фракционировании хлоропластов установили, что LFNR3 является исключительно растворимым ферментом, LFNR1 присутствует только в тилакоидных мембранах, LFNR2 имеет двойную локализацию. При очистке LFNR1 и LFNR2 обнаружили, что они связаны с комплексом цитохромов b[6]f. Был клонирован LFNR3 и получены все 3 изофермента в виде стабильных растворимых белков. Рекомбинантные белки не различались по способности восстанавливать Fd. Однако колоночная хроматография показала различия в механизмах взаимодействии LFNR1 и LFNR2 с Fd. Различия проявлялись в специфичности межмолекулярных солевых связей и чувствительности взаимодействия от pH. У растений, выращенных при разных режимах N, транскрипты LFNR1 и LFNR2 были наиболее обильны в условиях высокого требования для НАДФН. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita, Osaka. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН:НАДФН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ЛИСТ
ХЛОРОПЛАСТЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Okutani, Satoshi; Hanke, Guy T.; Satomi, Yoshinori; Takao, Toshifumi; Kurisu, Genji; Suzuki, Akira; Hase, Toshiharu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.08-04В3.108

Differential interaction of maize root ferredoxin:NADP{+} oxidoreductase with photosynthetic and non-photosynthetic ferredoxin isoproteins [Text] / Yayoi Onda [et al.] // Plant Physiol. - 2000. - Vol. 123, N 3. - P1037-1045 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Разное взаимодействие корневой ферредоксин:НАДФ{+} оксидоредуктазы с фотосинтетическими и нефотосинтетическими ферредоксиновыми изобелками у кукурузы
Аннотация: Клонировали новые кДНК, кодирующие ферредоксин (Fd): НАДФ{+} оксидоредуктазу (ФНР) из листьев (л-ФНР) и корней (к-ФНР) кукурузы. Получили их рекомбинантные белки, к-рые сравнивали по физ.-хим. свойствам. Установили, что л-ФНР отличается от к-ФНР по способности к транспорту электронов и по взаимодействию с белком фотосинтетического Fd (FdI) и нефотосинтетическому Fd (FdIII). Константа диссоциации комплекса к-ФНР: FdIII была в 10 раз меньше константы диссоциации комплекса к-ФНР: FdI. У л-ФНР таких различий во взаимодействии с FdI и FdIII не наблюдали. Япония, Division of Enzymology, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871. Библ. 40

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
НАДФ{+}
ФЕРРЕДОКСИНЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Onda, Yayoi; Matsumura, Tomohiro; Kimata-Ariga, Yoko; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.39

Molecular characterization of a nitrate-induced ferredoxin isoprotein in maize root [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Tomohiro Matsumura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P148 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика нитрат-индуцируемых ферредоксинизопротеинов в корнях кукурузы
Аннотация: Исследовали характеристики изопротеина ферредоксина (ИФ) FdVI. В корнях кукурузы на среде без нитратов единственным ИФ оказался FdIII. При индукции нитратом увеличивалось кол-во FdVI в корнях при постоянном содержании FdIII. Кинетика накопления мРНК FdVI была сходна с таковой для транскриптов нитритредуктазы и Fd-НАДФ-редуктазы. Сделан вывод об участии FdVI в транспорте электронов от НАДФН к ферментам ассимиляции нитрата

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: МИНЕРАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ
АЗОТ
ГЕНЕТИКА
КУКУРУЗА
БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИНИЗОПРОТЕИД
ZEA MAYS (MONOCOT.)

Доп.точки доступа:
Matsumura, Tomohiro; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.48

Study of the photosynthetic ability of a transgenic cyanobacterium whose intracellular concentration of ferredoxin is controllable [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Toshiharu Hase [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P209 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Изучение фотосинтетической способности трансгенной цианобактерии с контролируемой концентрацией ферредоксина внутри клетки
Аннотация: Ферредоксин (Фд) как главный акцептор электронов в фотосистеме I служит донором электронов для ряда ферментов хлоропласта, участвующих в ассимиляции N, S и регуляции метаболизма С. Распределение электронов между этими Фд-зависимыми ферментами - конкурентная стадия ассимиляций неорганических в-в. Разрабатывается экспериментальная система изучения контрольных механизмов поступления фотовосстановителей в фотосинтезирующие клетки. Осуществлен целевой мутагенез гена petF у цианобактерии Plectonema boryanum. У полученного petF-дисруптанта отсутствовал собственный фотосинтетический Фд, вместо к-рого был включен с помощью плазмида Фд кукурузы в контролируемых кол-вах. Фотоавтотрофный рост клеток мутанта зависел от экспрессии Фд кукурузы. По мере снижения конц-ии Фд снижалась активность всей фотосинтетической цепи ассимиляции CO[2] при отсутствии видимых дефектов в фотосистемах I и II. Т. е., внутриклеточная конц-ия Фд контролируема, в результате чего распределение электронов через Фд становится лимитирующей ступенью фотосинтетического метаболизма. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ТРАНСГЕННАЯ ВОДОРОСЛЬ
ФОТОСИНТЕЗ
ФЕРРЕДОКСИН
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Matsumura, Tomohiro; Kada, Shigeki; Fujita, Yuichi

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска