СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hase, Toshiharu$<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.03-04В3.21

Three maize leaf ferredoxin: NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin [Text] / Satoshi Okutani [et al.] // Plant Physiol. - 2005. - Vol. 139, N 3. - P1451-1459 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Три ферредоксин: НАДФН-оксидоредуктазы в листьях кукурузы различны по локализации внутри хлоропласта, экспрессии и взаимодействию с ферредоксином
Аннотация: В высших растениях ферредоксин (Fd): НАДФН-оксидоредуктазы (FNR) катализируют восстановление НАДФ{+} на конечном этапе прямого транспорта электронов при фотосинтезе и участвуют в циклическом потоке электронов. В хлоропластах кукурузы идентифицировали 3 изофермента FNR (LFNR1, LFNR2 и LFNR3), содержание к-рых было одинаковым. При фракционировании хлоропластов установили, что LFNR3 является исключительно растворимым ферментом, LFNR1 присутствует только в тилакоидных мембранах, LFNR2 имеет двойную локализацию. При очистке LFNR1 и LFNR2 обнаружили, что они связаны с комплексом цитохромов b[6]f. Был клонирован LFNR3 и получены все 3 изофермента в виде стабильных растворимых белков. Рекомбинантные белки не различались по способности восстанавливать Fd. Однако колоночная хроматография показала различия в механизмах взаимодействии LFNR1 и LFNR2 с Fd. Различия проявлялись в специфичности межмолекулярных солевых связей и чувствительности взаимодействия от pH. У растений, выращенных при разных режимах N, транскрипты LFNR1 и LFNR2 были наиболее обильны в условиях высокого требования для НАДФН. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita, Osaka. Библ. 35

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН:НАДФН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
ЛИСТ
ХЛОРОПЛАСТЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Okutani, Satoshi; Hanke, Guy T.; Satomi, Yoshinori; Takao, Toshifumi; Kurisu, Genji; Suzuki, Akira; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.49

Kada, Shigeki.
The light-dependent greening process in "Etiolated" cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Shigeki Kada, Yuichi Fujita, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P52 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Светозависимый процесс позеленения в "этиолированных" цианобактериях
Аннотация: Восстановление протохлорофиллида, одна из стадий биосинтеза хлорофилла, может осуществляться у цианобактерий с участием 2 механизмов и катализироваться 2 ферментами, один из к-рых зависит (I), а другой не зависит от света (II). Мутант, не имеющий II активности, синтезирует хлорофилл светозависимым путем, подобно покрытосеменным растениям. При росте мутанта в темноте биосинтез хлорофилла прекращается на стадии восстановления протохлорофиллида, что приводит к "этиолированию" (обесцвечиванию), напоминающему этиолирование у покрытосеменных растений. При включении света этиолированные клетки начинают синтезировать хлорофилл a и "зеленеют". Авт. проследили изменение содержания некоторых белков, связанных с фотосинтетическим аппаратом, у не имеющих II активности мутанта YFC2 Plectonema boryanum. При переносе клеток мутанта на свет содержание в них хлорофилла a начинало возрастать и за 24 ч достигало около 80% от содержания в клетках дикого типа. Белок с массой 33 кД, связанный с фотосистемой 2, присутствовал в этиолированных клетках, и его содержание во время позеленения практически не изменялось. Напротив, белок, связанный с фотосистемой 1, (psa c), в этиолированных клетках обнаружить не удавалось, однако при синтезе хлорофилла его количество быстро возрастало. Это позволяет предполагать важную роль биосинтеза хлорофилла в биогенезе фотосистемы 1. Япония, Dep. Biol. Fac. Sci., Kyushu Univ., Fukuoka 810

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)
МУТАНТ YFC2
ХЛОРОФИЛЛ
БИОСИНТЕЗ
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИД
СВЕТ
ВЛИЯНИЕ
ФОТОСИСТЕМА 1

Доп.точки доступа:
Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.05-04В3.69

Okutani, Satoshi.
Subplastidal localization of Fd-interaction of maize leaf Fd-NADP{+} reductase isoenzymes as studied by Fd-affinity chromatography [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Satoshi Okutani, Guy T. Hanke, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P154 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Субпластидная локализация и Fd-взаимодействие изоферментов Fd-НАДФ{+} редуктазы листьев кукурузы, изученное с помощью Fd-афинной хроматографии
Аннотация: В хлоропластах ферредоксин (Fd) образует электронно-транспортный комплекс из окислительно-восстановительных ферментов, включающих Fd:НАДФ{+} оксидоредуктазу (FdНР), сульфитредуктазу, нитритредуктазу и глутаматсинтазу. С помощью Fd-афинной хроматографии изучали локализацию 3 изоферментов FdНР хлоропластов, выделенных из листьев кукурузы. Установили, что FdНР1 локализован в тилакоидных мембранах, FdНР3 связан со стромой, FdНР2 присутствует в обеих фракциях. Изоферменты различались аминокислотными последовательностями. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЛИСТ
КУКУРУЗА
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
АФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Hanke, Guy T.; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.48

Study of the photosynthetic ability of a transgenic cyanobacterium whose intracellular concentration of ferredoxin is controllable [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Toshiharu Hase [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P209 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Изучение фотосинтетической способности трансгенной цианобактерии с контролируемой концентрацией ферредоксина внутри клетки
Аннотация: Ферредоксин (Фд) как главный акцептор электронов в фотосистеме I служит донором электронов для ряда ферментов хлоропласта, участвующих в ассимиляции N, S и регуляции метаболизма С. Распределение электронов между этими Фд-зависимыми ферментами - конкурентная стадия ассимиляций неорганических в-в. Разрабатывается экспериментальная система изучения контрольных механизмов поступления фотовосстановителей в фотосинтезирующие клетки. Осуществлен целевой мутагенез гена petF у цианобактерии Plectonema boryanum. У полученного petF-дисруптанта отсутствовал собственный фотосинтетический Фд, вместо к-рого был включен с помощью плазмида Фд кукурузы в контролируемых кол-вах. Фотоавтотрофный рост клеток мутанта зависел от экспрессии Фд кукурузы. По мере снижения конц-ии Фд снижалась активность всей фотосинтетической цепи ассимиляции CO[2] при отсутствии видимых дефектов в фотосистемах I и II. Т. е., внутриклеточная конц-ия Фд контролируема, в результате чего распределение электронов через Фд становится лимитирующей ступенью фотосинтетического метаболизма. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ТРАНСГЕННАЯ ВОДОРОСЛЬ
ФОТОСИНТЕЗ
ФЕРРЕДОКСИН
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Matsumura, Tomohiro; Kada, Shigeki; Fujita, Yuichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.08-04Б2.239

Shinmura, Kanako.
Promoter assay of Fd-GOGAT gene in response to carbon and nitrogen in cyanobacteria Plectonema boryanum [Text] : тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Kanako Shinmura, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P70 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ [активности] промотора гена Fd-GOGAT в ответ [на различные источники] углерода и азота у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: У цианобактерии Plectonema boryanum присутствуют две глутаматсинтазы разных типов - Fd- и NADH-глутаматсинтазы. Ранее было показано, что клеточный контроль уровня Fd-глутаматсинтазы важен для регуляции способности ассимилировать азот в условиях высокой фотосинтезирующей активности. Изучена активность промотора гена Fd-глутаматсинтазы с помощью репортерного гена. Получен набор плазмид, содержащих ген люциферазы Vibrio harveyi под контролем промотора гена Fd-глутаматсинтазы, длина 5'-концевого участка варьирует от 2 т.п.н. до 130 п.н. Рекомбинантные плазмиды вводили в клетки P. boryanum и по изменению лициферазной активности оценивали реакцию промотора на определенные внешние условия (интенсивность света, источники углерода и азота). Установлено, что баланс между ассимиляцией азота и углерода является важнейшим фактором регуляции активности гена Fd-глутаматсинтазы. Реакция на определенные изменения внешних факторов зависит от длины включенного в плазмиду 5'-концевого района изучаемого гена, что указывает на участие cis-действующих элементов. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОМОТОР ГЕНА FD-ГЛУТАМАТСИНТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
АССИМИЛЯЦИЯ АЗОТА
АССИМИЛЯЦИЯ УГЛЕРОДА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.05-04В2.166

Preferential degradation of photosystem I during "etiolation" process in a cyanobacterial mutant lacking the chlL gene [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Shigeki Kada [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P1 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Преимущественное разрушение фотосистемы-I в процессе этиоляции цианобактериального мутанта с отсутствием гена chlL
Аннотация: При росте мутанта цианобактерии Plectonema boryanum, YFC2, с отсутствием гена chlL для светонезависимой протохлорофиллид (Pchlide)-редуктазы в темноте биосинтез хлорофилла (Chl) приостанавливался на стадии Pchlide-восстановления, что вело к появлению "этиолированных" клеток с экстремально низким уровнем Chl. Анализируют содержание Chl и фотосистем в клетках YFC2 в ходе этиоляции и изучают механизм сборки фотосистем при поступлении Chl. В этиолированных клетках не обнаружены PsaA/B и PsaC для ФС-I, а протеин CP-47 с мол. массой 33 кДа присутствовал на том же уровне, что и до этиоляции. ФС I деградировала быстрее, чем ФС-II в ответ на дефицит Chl. Снижение содержания Chl в этиолированных клетках было строго пропорциональным скорости размножения клеток. Т. е., исходные молекулы Chl были стабильны, и, будучи связаны с ФС I, перераспределялись к ФС II или другим Chl-связанным белкам напрямую или через гипотетический белковый Chl-переносчик. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita Osaka 565, Dept. Life Sci., Fac. Sci., Himeji Inst. Tech., Hyogo 678-12

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИСТЕМА I
РАЗРУШЕНИЕ
ГЕН

Доп.точки доступа:
Kada, Shigeki; Fujita, Yuichi; Koike, Hiroyuki; Satoh, Kazuhiko; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.08-04В3.052

Suzuki, Shoichi.
Plastid import and iron-sulfur cluster assembly of photosynthetic and nonphotosynthetic ferredoxin isoproteins in maize [Text] / Shoichi Suzuki, Keiji Izumihara, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 97, N 1. - P375-380 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Транспорт в пластиды и сборка железо-серных кластеров фотосинтетических и нефотосинтетических изопротеинов ферредоксина кукурузы
Аннотация: Исследовали внутриклеточную локализацию и процесс сборки активной формы изопротеинов ферредоксина (Фд) кукурузы, синтезированных с плазмидных кДНК путем транскрипции и трансляции in vitro. Предшественник нефотосинтетического ФД III, также как и предшественник фотосинтетического Фд I, импортировался в изолированные хлоропласты шпината, где происходил их протеолитический процессинг до размера зрелой формы. У части молекул (10-20%) после процессинга формировался железо-серный кластер. Сборка железо-серного кластера не была сопряжена со стадиями транслокации и процессинга, зависела от времени и т-ры, но не зависела от света. Аналогичные результаты были получены на изолированных этиопластах кукурузы. Предполагают, что Фд III локализуется в пластидах как нефотосинтезирующих, так и фотосинтезирующих клеток, где участвует в ассимиляции NO{-}[3] и SO{2}[4]{-}. Япония, Dep. of Agr. Chemistry, School of Agriculture, Nagoya Univ., Nagoya 464-01. Библ. 29.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ФОТОСИСТЕМЫ
СБОРКА
ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЕ КЛАСТЕРЫ
ФЕРРЕДОКСИН
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Izumihara, Keiji; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.19

Physiological roles of glutamate synthase isozymes in the cyanobacterium. Plectonema boryanum [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Hiroaki Okuhara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P49 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Физиологическая роль изоферментов глутаматсинтазы у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: Выделена пара мутантов Plectonema boryanum с инактивацией одного из генов, контролирующих дифференциацию изоферментов глутаматсинтазы (GOGAT). Оба мутанта, и ферредоксин-зависимый HOF-12 Fd-GOGAT, и HOB-12 НАДН-зависимого фермента НАД*Н-GOGAT, росли, как и дикий тип, в течение 50 ч и 65 ч в фотоавтотрофных условиях при низкой освещенности (400 лк) и в гетеротрофных условиях в темноте. Т. е., оба GOGAT-изофермента компенсировали друг друга в этих условиях. Цианобактерия отличалась быстрым ростом при повышении конц-ии CO[2] до 2% и освещенности до 3-8 клк, но HOF-12 существенно отставал от HOB-12 и дикого типа. Задержка роста HOF-12 сопровождалась разрушением фикобилипротеинов. Т. обр., Fd-GOGAT нужен для достижения максимального роста при высоком содержании CO[2] и высоком уровне освещения, когда может интенсивно ассимилироваться N благодаря обеспеченности С-скелетами. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ., Suita, Osaka 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ГЛУТАМАТСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Okuhara, Hiroaki; Matsumura, Tomohiro; Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.62

Physiological roles of glutamate synthase isozymes in the cyanobacterium. Plectonema boryanum [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Hiroaki Okuhara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P49 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Физиологическая роль изоферментов глутаматсинтазы у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: Выделена пара мутантов Plectonema boryanum с инактивацией одного из генов, контролирующих дифференциацию изоферментов глутаматсинтазы (GOGAT). Оба мутанта, и ферредоксин-зависимый HOF-12 Fd-GOGAT, и HOB-12 НАДН-зависимого фермента НАД*Н-GOGAT, росли, как и дикий тип, в течение 50 ч и 65 ч в фотоавтотрофных условиях при низкой освещенности (400 лк) и в гетеротрофных условиях в темноте. Т. е., оба GOGAT-изофермента компенсировали друг друга в этих условиях. Цианобактерия отличалась быстрым ростом при повышении конц-ии CO[2] до 2% и освещенности до 3-8 клк, но HOF-12 существенно отставал от HOB-12 и дикого типа. Задержка роста HOF-12 сопровождалась разрушением фикобилипротеинов. Т. обр., Fd-GOGAT нужен для достижения максимального роста при высоком содержании CO[2] и высоком уровне освещения, когда может интенсивно ассимилироваться N благодаря обеспеченности С-скелетами. Япония, Inst. for Protein Research, Osaka Univ., Suita, Osaka 565

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ГЛУТАМАТСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Okuhara, Hiroaki; Matsumura, Tomohiro; Fujita, Yuichi; Hase, Toshiharu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.02-04В3.32

Sakamoto, Youky.
Nitric oxide bleaches plant ferredoxin [Text] : тез.[46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Youky Sakamoto, Toshiharu Hase, Hideo Yamasaki // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P190 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Оксид азота обесцвечивает ферродоксин в растениях
Аннотация: Оксид азота (NO) образуется в клетках растений в результате ферментативных и неферментативных реакций. Поскольку белки с Fe-S кластерами способны формировать динитрозильные комплексы через реакцию с NO, они были рассмотрены как молекулы-мишени для NO. Ферродоксин (Fd) является Fe-S белком, присутствующим в живых организмах. Показано, что NO реагирует с Fd(II) и Fd(III). Генерация NO in vitro, вызываемая химическим донором NO (SNAP), обесцвечивает характерные адсорбционные пики Fds. Реакцию суппрессировал карбокси-PTIO, связывающий NO. Fd(III), в к-ром Ser(46)-Thr(47) были замещены Gly-Gly, очень быстро обесцвечивался в присутствии NO. Считают, что растительный Fd является мишенью для NO. Сделано предположение, что Ser(46)-Thr(47) важен для защиты Fd от NO. Япония, Center of Molecular Biosci., Univ. Ryukyus, Okinawa 903-0213

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: АЗОТ
ОКСИД
ФЕРРЕДОКСИН
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Yamasaki, Hideo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 11.02-04И2.21

Molecular interaction of ferredoxin and ferredoxin-NADP{+} reductase from human malaria parasite [Text] / Yoko Kimata-Ariga [et al.] // J. Biochem. - 2007. - Vol. 142, N 6. - P715-720 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярное взаимодействие ферредоксина и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазы из малярийного паразита человека
Аннотация: Малярийный паразит обладает ферредоксином (ФД) и ферредоксин-НАДФ{+}-редуктазой (ФНР) растительного типа, находящихся в апикопласте. У Plasmodium falciparum изучено молекулярное взаимодействие ФД и ФНР. Сайт-специфичные мутации кислотных остатков ФД и аффинная хроматография этих мутантов выявили, что 2 кислотных участка вносят основной вклад в электростатическое взаимодействие с ФНР. Япония. E-mail:a-yoko@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
ФЕРРЕДОКСИН
ФЕРРЕДОКСИН-НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Saitoh, Takashi; Ikegami, Takahisa; Horii, toshihiro; Hase, Toshiharu

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 00.04-04Т5.323

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.27.11
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
АНАЛИЗ
NICOTIANA TABACUM

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Ashikari, Toshihiko; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.04-04Т4.348

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.05-04В3.39

Molecular characterization of a nitrate-induced ferredoxin isoprotein in maize root [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Tomohiro Matsumura [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P148 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика нитрат-индуцируемых ферредоксинизопротеинов в корнях кукурузы
Аннотация: Исследовали характеристики изопротеина ферредоксина (ИФ) FdVI. В корнях кукурузы на среде без нитратов единственным ИФ оказался FdIII. При индукции нитратом увеличивалось кол-во FdVI в корнях при постоянном содержании FdIII. Кинетика накопления мРНК FdVI была сходна с таковой для транскриптов нитритредуктазы и Fd-НАДФ-редуктазы. Сделан вывод об участии FdVI в транспорте электронов от НАДФН к ферментам ассимиляции нитрата

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: МИНЕРАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ
АЗОТ
ГЕНЕТИКА
КУКУРУЗА
БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИНИЗОПРОТЕИД
ZEA MAYS (MONOCOT.)

Доп.точки доступа:
Matsumura, Tomohiro; Sakakibara, Hitoshi; Sugiyama, Tatsuo; Hase, Toshiharu

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.118

Hase, Toshiharu.
Molecular analysis of sulfite reduction systems in photosynthetic and non-photosynthetic organs [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Toshiharu Hase, Keiko Sakakibara-Yonekura // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P5 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярный анализ системы восстановления сульфита в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах
Аннотация: Изучение ферментативной р-ции сульфитредуктазы с ферредоксиновыми (ФД) изобелками и их рекомбинатными производными показало, что ФД с окислительно-восстановительными потенциалами около - 420 мв и 350 мв функционируют как эффективные физиологические доноры электронов в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органов соотв., а соединения с потенциалами -300 мв не участвуют в р-ции. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565-0871

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.15.21
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЕРРИДОКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Sakakibara-Yonekura, Keiko

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.01-04В3.18

Kimata, Yoko.
Localization of ferredoxin isoproteins in mesophyll and bundle sheath cells in maize leaf [Text] / Yoko Kimata, Toshiharu Hase // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 89, N 4. - P1193-1197 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Локализация изоформ ферредоксина в клетках мезофилла и обкладки листа кукурузы
Аннотация: При исследовании экстрактов из листьев, мезокотилей и корней проростков кукурузы идентифицированы 4 изоформы ферредоксина (ФД), кол-во к-рых было различным в фотосинтетических и нефотосинтетических органах. В зеленых или этиолированных листьях обнаружены всех 4 изоформы ФД, тогда как в мезокотилях и корнях - 2. Кол-во 2 изоформ, характерных исключительно для листьев, резко увеличивалось при зеленении этиолированных листьев. Причем одна из этих изоформ обнаруживалась в хлоропластах (Хп) и клеток мезофилла, и клеток обкладки (КО), а другая - только в Хп КО. Япония, Dep. of Agr. Chem., School of Agriculture, Nagoya Univ., Chikusa, Nagoya 464. Библ. 22.

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ЛИСТ
ТКАНИ
КУКУРУЗА
МЕЗОФИЛЛ
ФЕРРЕДОКСИН
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.03-04В3.113

Sakakibara, Hitoshi.
Identification of amino acid residue that involves in differences in the stability of maize glutamine synthetases [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Hitoshi Sakakibara, Toshiharu Hase, Tatsuo Sugiyama // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P39 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Идентификация аминокислотного фрагмента, участвующего в стабильности глутаминсинтетазы кукурузы

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
АМИНОКИСЛОТЫ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Hase, Toshiharu; Sugiyama, Tatsuo

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.61

Genetic analysis of the light-independent reduction of protochlorophyllide in the cyanobacterium Plectonema boryanum [Text] / Yuichi Fujita [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S.l., 1994. - P42
Перевод заглавия: Генетический анализ не зависящего от света восстановления протохлорофиллида у цианобактерии Plectonema boryanum
Аннотация: В не зависящем от света восстановлении протохлорофиллида у нитчатой цианобактерии Plectonema boryanum участвуют гены chlL и chlN. Секвенирование области длиной 7,6 т. п. н., содержащей chlLN, обнаружило еще 5 генов. С использованием гена ORF513 хлоропластов печеночника в качестве зонда гена chlB клонирован фрагмент ДНК. P. boryanum длиной 6,2 т. п. н., содержащий открытую рамку считывания, высокогомологичную ORF513. Япония, Inst. of Protein Research, Osaka Univ., Snita 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОХЛОРОФИЛЛИД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ НЕ ЗАВИСЯЩЕГО ОТ СВЕТА ВОССТАНОВЛЕНИЯ ФОТОХЛОРОФИЛЛИДА CHL
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PLECTONEMA BORYANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fujita, Yuichi; Mikami, Aki; Takahashi, Yasuhiro; Hase, Toshiharu; Matsubara, Hiroshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.66

Fujita, Yuichi.
Functional differentiation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P51 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональная дифференциация двух протохлорофиллидредуктаз в цианобактериях
Аннотация: Большинство фотосинтезирующих в присутствии O[2] организмов, за исключением покрытосеменных, располагает 2 различными пигментами для восстановления протохлорофиллида (Px) как ступени биосинтеза хлорофилла (Хл): светозависимой Px-редуктазой (LPOR) и светонезависимой Px-редуктазой (DPOR). Клонированы 3 гена (chlL, chlN и chlB) DPOR и ген por LPOR цианобактерии Plectonema boryanum и получены мутанты, дефицитные по каждому гену. Для проверки дифференциации 2 Px-восстанавливающих систем у этой цианобактерии проведено сравнительное изучение мутантов с диким типом в условиях фотоавтотрофного роста и оценки содержания Хл при различном освещении. При слабом освещении (400 лк) обе системы компенсировали одна другую и у мутантов, и у дикого типа. При сильной освещенности (4 клк) рост por-дефицитного мутанта существенно замедлялся по сравнению с диким типом и chlL-дефицитным мутантом. Т. е., LPOR играет важную роль в достижении максимального роста при интенсивном освещении. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.04-04В2.18

Fujita, Yuichi.
Functional differentiation of two protochlorophyllide reductases in cyanobacteria [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Yuichi Fujita, Hidenori Takagi, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P51 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональная дифференциация двух протохлорофиллидредуктаз в цианобактериях
Аннотация: Большинство фотосинтезирующих в присутствии O[2] организмов, за исключением покрытосеменных, располагает 2 различными пигментами для восстановления протохлорофиллида (Px) как ступени биосинтеза хлорофилла (Хл): светозависимой Px-редуктазой (LPOR) и светонезависимой Px-редуктазой (DPOR). Клонированы 3 гена (chlL, chlN и chlB) DPOR и ген por LPOR цианобактерии Plectonema boryanum и получены мутанты, дефицитные по каждому гену. Для проверки дифференциации 2 Px-восстанавливающих систем у этой цианобактерии проведено сравнительное изучение мутантов с диким типом в условиях фотоавтотрофного роста и оценки содержания Хл при различном освещении. При слабом освещении (400 лк) обе системы компенсировали одна другую и у мутантов, и у дикого типа. При сильной освещенности (4 клк) рост por-дефицитного мутанта существенно замедлялся по сравнению с диким типом и chlL-дефицитным мутантом. Т. е., LPOR играет важную роль в достижении максимального роста при интенсивном освещении. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
PLECTONEMA BORYANUM (ALGAE)
ПРОТОХЛОРОФИЛЛИДРЕДУКТАЗЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Takagi, Hidenori; Hase, Toshiharu

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска