Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Hedderich, Reiner$<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.208

   
    H[2]: Heterodisulfide oxidoreductase complex from Methanobacterium thermoautotrophicum. Compostion and properties [Text] / Edgar Setzke [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 1. - P139-148 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: H[2]: гетеродисульфид-оксидоредуктазный комплекс из Methanobacterium thermoautotrophicum. Состав и свойства
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
H[2]: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИД-ОКСИДОРЕДУКТАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
СОСТАВ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Setzke, Edgar; Hedderich, Reiner; Heiden, Stefanie; Thauer, Rudolf K.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.117

   
    The molybdenum formylmethanofuran dehydrogenase operon and the tungsten formylmethanofuran dehydrogenase operon from Methanobacterium thermoautotrophicum. Structures and transcriptional regulation [Text] / Andreas Hochheimer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 242, N 1. - P156-162 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Оперон молибденовой формилметанофурандегидрогеназы и оперон вольфрамовой формилметанофурандегидрогеназы у Methanobacterium thermoautotrophicum. Структура и регуляция транскрипции
Аннотация: У Methanobacterium thermoautotrophicum имеются 2 формилметанофурандегидрогеназы: молибденовая (fmdABC) и вольфрамовая (FwdABCD). Оперон fwdHFGDACB, кодирующий вольфрамовый фермент, уже охарактеризован. В этой работе изучена структура и экспрессия кластера, кодирующего молибденовый фермент. В этом кластере обнаружено 3 гена - fmdECB. Определены продукты этих генов, выявлено соответствие их ферментам оперона fwd. Оказалось, что кластер fmd не содержит гена fmdA. В хромосоме M. thermoautotrophicum удалось обнаружить только 1 копию гена, соответствующую белку FmdA. Похоже, что субъединицы FmdA и FwdA кодируются одним и тем же геном fwdA в опероне fwd. Показано, что транскрипция оперона fwdHFGDACB происходит конститутивно, а кластер fmdECB транскрибируется только в присутствии молибдена. Германия [Hedderich R.], Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol. and Lab. fur Mikrobiol. des Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ. Marburg. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОЛФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗЫ МОЛИБДЕНОВОЙ (FMDABC)
ГЕН ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВОЛЬФРАМОВОЙ (FWDHFGDACB)
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM

Доп.точки доступа:
Hochheimer, Andreas; Linder, Dietmar; Thauer, Rudolf K.; Hedderich, Reiner

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.72

   
    An Escherichia coli hydrogenase-3-type hydrogenase in methanogenic archaea [Text] / Andreas Kunkel [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 252, N 3. - P467-476 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидрогеназа Escherichia coli третьего типа среди гидрогеназ метаногенных архебактерий
Аннотация: Как известно, в метаногенных архебактериях присутствуют два типа [NiFe]гидрогеназ, обозначенных F[420]-редуцирующей гидрогеназой и F[420]-нередуцирующей гидрогеназой. Сообщают об обнаружении у архебактерий еще одной, дополнительной гидрогеназы, относящейся к [NiFe]гидрогеназам E. coli третьего типа. Эти данные получены при биохимическом изучении фермента и с помощью определения его первичной структуры. Фермент, обозначенный Ech, был выделен из мембран клеток Methanosarcina barkeri, растущих на среде с ацетатом. У субъединиц EchE и EchC комплекса EchABCDEF выявили 34% и 45% идентичных последовательностей с содержащей никель большой субъединицей HycE и с Fe-S-содержащим кластером, присутствующим в малой субъединице HycG соответственно гидрогеназы из формиат-водород-лиазного комплекса из E. coli. Анализ полной последовательности геномов в Methanococcus jannaschii и Methanobacterium thermoautotrophicum штамм 'ДЕЛЬТА'H показал, что она содержит подобные открытые рамки считывания, что указывает на присутствие и в этих метаногенных архебактериях гидрогеназ, подобных гидрогеназам E. coli третьего типа. Германия, Max-Planck-Inst. terrestrische Mikrobiol. and Lab. fur Mikrobiol. Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ., Marburg. Библ. 69
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗЫ
ТРЕТИЙ ТИП
ОБНАРУЖЕНИЕ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ГЕНОМОВ
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kunkel, Andreas; Vorholt, Julia A.; Thauer, Rudolf K.; Hedderich, Reiner

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.53

   
    An Escherichia coli hydrogenase-3-type hydrogenase in methanogenic archaea [Text] / Andreas Kunkel [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 252, N 3. - P467-476 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидрогеназа Escherichia coli третьего типа среди гидрогеназ метаногенных архебактерий
Аннотация: Как известно, в метаногенных архебактериях присутствуют два типа [NiFe]гидрогеназ, обозначенных F[420]-редуцирующей гидрогеназой и F[420]-нередуцирующей гидрогеназой. Сообщают об обнаружении у архебактерий еще одной, дополнительной гидрогеназы, относящейся к [NiFe]гидрогеназам E. coli третьего типа. Эти данные получены при биохимическом изучении фермента и с помощью определения его первичной структуры. Фермент, обозначенный Ech, был выделен из мембран клеток Methanosarcina barkeri, растущих на среде с ацетатом. У субъединиц EchE и EchC комплекса EchABCDEF выявили 34% и 45% идентичных последовательностей с содержащей никель большой субъединицей HycE и с Fe-S-содержащим кластером, присутствующим в малой субъединице HycG соответственно гидрогеназы из формиат-водород-лиазного комплекса из E. coli. Анализ полной последовательности геномов в Methanococcus jannaschii и Methanobacterium thermoautotrophicum штамм 'ДЕЛЬТА'H показал, что она содержит подобные открытые рамки считывания, что указывает на присутствие и в этих метаногенных архебактериях гидрогеназ, подобных гидрогеназам E. coli третьего типа. Германия, Max-Planck-Inst. terrestrische Mikrobiol. and Lab. fur Mikrobiol. Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ., Marburg. Библ. 69
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗЫ
ТРЕТИЙ ТИП
ОБНАРУЖЕНИЕ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ГЕНОМОВ
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kunkel, Andreas; Vorholt, Julia A.; Thauer, Rudolf K.; Hedderich, Reiner

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.221

    Hochheimer, Andreas.
    The DNA binding protein Tfx from Methanobacterium thermoautotrophicum: Structure, DNA binding properties and transcriptional regulation [Text] / Andreas Hochheimer, Reiner Hedderich, Rudolf K. Thauer // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 31, N 2. - P641-650 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Связывающийся с ДНК белок Tfx из Methanobacterium thermoautotrophicum: структура, свойства в связывании ДНК и транскрипционная регуляция
Аннотация: У Methanobacterium thermoautotrophicum перед опероном fmd ECB Мо-формилметанофурандегидрогеназы расположена открытая рамка считывания tfx, к-рая кодирует белок Tfx (I) с мол. м. 16 100: имеющий N-концевой основный домен с мотивом спираль-поворот-спираль для связывания с ДНК и C-концевой кислый домен. Изучено связывание с ДНК I, гиперпродуцированного в Escherichia coli. Методами сдвига ЭФ-подвижности и ДНКазного футпринтинга показано, что I специфически связывается с последовательностью с 3'-стороны от промотора оперона fmdECB. Транскрипция tfx репрессируется во время роста M. thermoantotrophicum в присутствии вольфрамата. Полученные данные позволили предположить, что I является регулятором транскрипции, состоящим из основного домена связывания с ДНК и кислого активаторного домена. Германия, Max. Planck. Inst. fur terrestrische Mikrobiol., Philipps. Univ., D-35043 Marburg. Библ. 48
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: БЕЛОК
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК TFX
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ
ГЕН АКТИВАТОРА ТРАНСКРИПЦИИ TFX
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ИОНЫ ВОЛЬФРАМА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT)

Доп.точки доступа:
Hedderich, Reiner; Thauer, Rudolf K.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.06-04Б3.69

   
    Two malate dehydrogenases in Methanobacterium thermoautotrophicum [Text] / Heather Thompson [et al.] // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 170, N 1. - P38-42 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Две малатдегидрогеназы Methanobacterium thermoautotrophicum
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ДВА ВАРИАНТА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Thompson, Heather; Tersteegen, Adrian; Thauer, Rudolf K.; Hedderich, Reiner

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.258

   
    Sequence divergence of seryl-tRNA synthetases in archaea [Text] / Hyun-Soo Kim [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 24. - P6446-6449 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дивергенция последовательности серил-тРНК-синтетаз у Archaea
Аннотация: Выделены препараты необычных серил-тРНК-синтетаз (I) из 2 метаногенных археев и изучены их ферментативные св-ва. N-концевая аминок-тная последовательность I из Methanobacterium thermoautotrophicum (IA) соответствует последовательности, предсказанной на основании данных с соответствующих открытых рамках считывания в геномах M. thermoautotrophicum и Methanococcus jannaschii. I экспрессирована также из клонированного гена serS Methanococcus maripaludis. Обе I аминоацилируют серином (II) гомологичные тРНК и могут использовать в кач-ве субстрата тРНК{сер} Escherichia coli. Методом сдвига ЭФ-подвижности показано, что IA не может ошибочно аминоацилировать II тРНК{цис}. Эти данные показали, что цистеинил-тРНК{цис} образуется у этих археев по механизму прямого аминоацилирования. США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520-8114. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
НЕОБЫЧНЫЕ СЕРИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kim, Hyun-Soo; Vothknecht, Ute C.; Hedderich, Reiner; Celic, Ivana; Soll, Dieter

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.81

   
    Purification and catalytic properties of Ech hydrogenase from Methanosarcina barkeri [Text] / Jorn Meuer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 265, N 1. - P325-335 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка и каталитические свойства гидрогеназы Ech Methanosarcina barkeri
Аннотация: Описаны методика очистки и основные свойства гидрогеназы Ech из M. barkeri. Мембранную фракцию клеток обрабатывали додецил-'бета'-D-мальтозидом и солюбилизированный фермент очищали с помощью хроматографии на Q-Сефарозе и гидроксиапатите. Фермент очищен в 12 раз с выходом 51%. Очищенная гидрогеназа содержит 0,9 молей Ni, 11,3 молей негемового Fe и 10,8 молей кислотолабильной S на моль белка. При pH 7,0 фермент катализирует как H[2]-зависимое восстановление ферредоксина (K[М]=1 мкМ), так и образование H[2], используя восстановленный ферредоксин (K[М]=7,5 мкМ) в качестве донора электронов. При использовании в качестве акцептора электронов метилвиологена K[М] для H[2] равна 5 мкМ. Обсуждается биологическая роль гидрогеназы Ech. Германия, Max-Planck-Inst. terrestrische Microbiol., D-35043 Marburg. Библ. 51
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗА ECH
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КИНЕТИКА
METHANOSARCINA BARKERI

Доп.точки доступа:
Meuer, Jorn; Bartoschek, Stefan; Koch, Jurgen; Kunkel, Andreas; Hedderich, Reiner

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.183

    Tersteegen, Adrian.
    Mehanobacterium thermoautotrophicum encodes two multisubunit membrane-bound [NiFe] hydrogenases. Transcription of the operons and sequence analysis of the deduced proteins [Text] / Adrian Tersteegen, Reiner Hedderich // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 264, N 3. - P930-943 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Methanobacterium thermoautotrophicum кодирует две многосубъединичные связанные с мембраной [NiFe]-гидрогеназы. Транскрипция оперонов и анализ последовательностей предсказанных белков
Аннотация: В геноме Methanobacterium thermoautotrophicum идентифицированы 2 группы генов (eha и ehb), каждая из к-рых кодирует многосубъединичную [NiFe]-гидрогеназу (I). Методом обратной транскрипции - ПЦР определена длина этих транскрипционных единиц и сравнено кол-во транскриптов eha и ehb с кол-вом транскриптов mhc (циклогидролаза) и hdrC (субъединица гетеросульфидредуктазы). Показано, что оперон eha (12,5 т. п. н.) и оперон ehb (9,6 т. п. н.) состоят соотв. из 20 и 17 открытых рамок считывания. В условиях, в к-рых H[2] не является лимитирующим, кол-во мРНК eha в 250 и 125 раз меньше, а кол-во мРНК ehb в 6 и 3 раза меньше, чем кол-во мРНК hdrC и mhc соотв. В условиях ограничения по H[2] кол-во мРНК eha и ehb, нормированное на кол-во мРНК hdrC и hc, в 3 раза больше, чем при нелимитирующем кол-ве H[2]. Анализ последовательностей предсказанных белков показал, что оба оперона кодируют большую и малую субъединицы I и по 2 консервативных мембранных белка. Эти I высокогомологичны гидрогеназе Ech из Methanosarcina barkeri, гидрогеназам 3 и 4 из Escherichia coli и индуцируемой СО гидрогеназе из Rhodospirillum rubrum. Кроме того, оперон eha кодирует полиферредоксины 6[4Fe-4S] и 10[4Fe-4S], 4 неконсервативные гидрофильные субъединицы и 10 неконсервативных мембранных белков, а оперон ehb - ферредоксин 2[4Fe-4S], полиферредоксин 14[4Fe-4S], 2 неконсервативные гидрофильные субъединицы и 9 неконсервативных мембранных белков. Обсуждается возможная роль I как насосов H{+}, участвующих в таких экзергонич. реакциях, как синтез формилметанофурана из CO[2], H[2] и метанофурана. ФРГ, Max-Planck-Inst. terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МОНОСУБЪЕДИНИЧНЫЕ [NIFE]-ГИДРОГЕНАЗЫ
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МОНОСУБЪЕДИНИЧНЫХ [NIFE]-ГИДРОГЕНАЗ
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hedderich, Reiner

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.148

   
    Physiological role of the F[420]-non-reducing hydrogenase (Mvh) from Methanothermobacter marburgensis [Text] / Alexander Stojanowic [et al.] // Arch. Microbiol. - 2003. - Vol. 180, N 3. - P194-203 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Физиологическая роль F[420]-нередуцирующей гидрогеназы (Mvh) из Methanothermobacter marburgensis
Аннотация: F[420]-нередуцирующая гидрогеназа (Mvh) из Methanothermobacter marburgensis относится к [NiFe]-гидрогеназам. Она состоит из трех субъединиц: MvhA, MvhG и MvhD. Субъединицы MvhA и MvhG образуют главный гидрогеназный модуль, законсервированный у всех [NiFe]-гидрогеназ. 17-кД-субъединица MvhD свойственна лишь Mvh. Изучали физиологическую роль Mvh и, особенно, субъединицы MvhD. В клетках, выращенных в хемостате без Ni{2+}, кол-во белка Mvh падало в 70 раз, хотя число транскриптов гена mvh не снижалось. При выращивании в среде с Ni{2+} наблюдались две хроматографически различимые формы белка: свободная форма и форма в комплексе с гетеродисульфидредуктазой (Hdr). Нехватка Ni{2+} приводила к образованию Mvh лишь в комплексе с Hdr. ЭПР-спектр очищенного Mvh после его восстановления дитионитом Na указывал на присутствие [2Fe-2S]-кластера. Субъединица MvhD содержит 5 цистеиновых остатков, законсервированных в MvhD-гомологах у других организмов. 4 из этих остатков, вероятно, "держат" кластер [2Fe-2S]. Субъединица MvhD несет 12 цистеиновых остатков, к-рые, как известно, "держат" три [4Fe-4S]-кластера. Базы данных показывают, что у видов Methanosarcina и Archaeoglobus fuldigus ген, гомологичный mvhD, сливается с 3'-концом гомолога гена hdrA, кодирующим субъединицу фермента Hdr. Предполагается, что единственная функция Mvh - поставлять восстановленные эквиваленты ферменту Hdr и что субъединица MvhD - это белок-переносчик электронов, образующий контактный участок с молекулой Hdr
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗЫ
F[420]-НЕРЕДУЦИРУЮЩАЯ ГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stojanowic, Alexander; Mander, Gerd J.; Duin, Evert C.; Hedderich, Reiner

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.10-04Б2.67

   
    Heterodisulfide reductase from Methanothermobacter marburgensis contains an active-site [4Fe-4S] cluster that is directly involved in mediating heterodisulfide reduction [Text] / Evert C. Duin [et al.] // FEBS Lett. - 2002. - Vol. 512, N 1-3. - P263-268 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Гетеродисульфидредуктаза из Methanothermobacter marburgensis содержит [4Fe-4S]-кластер активного центра, который непосредственно участвует в восстановлении гетеродисульфида
Аннотация: Гетеродисульфидредуктаза (HDR) из метаногенных архебактерий являются железо-серными флавопротеинами или гемопротеинами, которые катализируют обратимое восстановление гетеродисульфида (CoM-S-S-CoB) метаногенных тиоловых коферментов - CoM-SH и CoB-SH. Охарактеризованы электронные свойства основного и возбужденного состояний парамагнитных Fe-S-кластеров HDR M. marburgensis. Установлено, что активный центр HDR содержит кластер [4Fe-4S], который непосредственно участвует в восстановлении гетеросульфида. Каталитический механизм HDR обсуждается в свете кристаллографического и спектроскопического исследования родственных дисульфидредуктаз класса хлоропластных ферредоксин: торедоксинредуктаз. Германия, MPI terrestrische Mikrobiol. & Lab. Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ., D-35043 Marburg. Библ
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕТЕРОСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КЛАСТЕР 4FE-4S
РОЛЬ
ТИОЛОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ
ГЕТЕРОДИСУЛЬФИД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS

Доп.точки доступа:
Duin, Evert C.; Madadi-Kahkesh, Shahla; Hedderich, Reiner; Clay, Michael D.; Johnson, Michael J.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.10-04Б3.54

   
    Physiological role of the F[420]-non-reducing hydrogenase (Mvh) from Methanothermobacter marburgensis [Text] / Alexander Stojanowic [et al.] // Arch. Microbiol. - 2003. - Vol. 180, N 3. - P194-203 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Физиологическая роль F[420]-нередуцирующей гидрогеназы (Mvh) из Methanothermobacter marburgensis
Аннотация: F[420]-нередуцирующая гидрогеназа (Mvh) из Methanothermobacter marburgensis относится к [NiFe]-гидрогеназам. Она состоит из трех субъединиц: MvhA, MvhG и MvhD. Субъединицы MvhA и MvhG образуют главный гидрогеназный модуль, законсервированный у всех [NiFe]-гидрогеназ. 17-кД-субъединица MvhD свойственна лишь Mvh. Изучали физиологическую роль Mvh и, особенно, субъединицы MvhD. В клетках, выращенных в хемостате без Ni{2+}, кол-во белка Mvh падало в 70 раз, хотя число транскриптов гена mvh не снижалось. При выращивании в среде с Ni{2+} наблюдались две хроматографически различимые формы белка: свободная форма и форма в комплексе с гетеродисульфидредуктазой (Hdr). Нехватка Ni{2+} приводила к образованию Mvh лишь в комплексе с Hdr. ЭПР-спектр очищенного Mvh после его восстановления дитионитом Na указывал на присутствие [2Fe-2S]-кластера. Субъединица MvhD содержит 5 цистеиновых остатков, законсервированных в MvhD-гомологах у других организмов. 4 из этих остатков, вероятно, "держат" кластер [2Fe-2S]. Субъединица MvhD несет 12 цистеиновых остатков, к-рые, как известно, "держат" три [4Fe-4S]-кластера. Базы данных показывают, что у видов Methanosarcina и Archaeoglobus fuldigus ген, гомологичный mvhD, сливается с 3'-концом гомолога гена hdrA, кодирующим субъединицу фермента Hdr. Предполагается, что единственная функция Mvh - поставлять восстановленные эквиваленты ферменту Hdr и что субъединица MvhD - это белок-переносчик электронов, образующий контактный участок с молекулой Hdr
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗЫ
F[420]-НЕРЕДУЦИРУЮЩАЯ ГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Stojanowic, Alexander; Mander, Gerd J.; Duin, Evert C.; Hedderich, Reiner

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.70

   
    F[420]H[2] oxidase (FprA) from Methanobrevibacter arboriphilus, a coenzyme F[420]-dependent enzyme involved in O[2] detoxification [Text] / Henning Seedorf [et al.] // Arch. Microbiol. - 2004. - Vol. 182, N 2-3. - P126-137 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: F[420]H[2] оксидаза (FprA) из Methanobrevibacter arboriphilus, зависимый от кофермента F[420] фермент, участвующий в детоксикации O[2]
Аннотация: Клеточные суспензии M. arboriphilus катализировали восстановление O[2] водородом при максимальной уд. скорости роста 0,4 ед (мкмоль/мин)/мг белка с кажущейся K[M] для O[2] 30 мкМ. Р-ция не ингибировалась цианидом. Оксидазная активность прослежена в обратном направлении к ферменту, зависимому от кофермента F[420], к-рый был очищен до гомогенности и катализировал окисление 2F[420]H[2] одной молекулой O[2] до 2F[420] и 2H[2]O. Кажущаяся K[M] для F[420] была 30 мкМ и для O[2] была 2 мкМ с V[макс] 240 ед/мг при 37'ГРАДУС'C и pH 7,6, pH - оптимуме для оксидазы. Фермент не использовал НАДН или НАДФН в кач-ве донора электронов или H[2]O[2] в кач-ве акцептора электронов и не ингибировался цианидом. Белок 45 кД, чей ген был клонирован и секвенирован, содержал 1 ФМН/моль и имел двухъядерный центр железа, как было показано элементом последовательности H-X-E-X-D-X[62]-H-X[18]-D-X[60]-H. Сравнения последовательностей показало, что F[420]H[2] оксидаза из M. arboriphilus филогенетически близкородственна FprA из Methanothermobacter marburgensis (71% идентичности последовательностей), 45 кД-флавопротеину с неизвестной до сих пор функцией и флавопротеином A-типа из бактерий (30-40%), к-рые все обладают диоксигенредуктазной активностью. С гетерологично образуемой FprA из Methanothermobacter marburgensis показано, что этот белок является также высокоэффективной F[420]H[2] оксидазой, и что он содержит 1 ФМН и 2 атома железа. Наличие F[420]H[2] оксидазы у метаногенных архей может объяснить, почему некоторые метаногены, напр., вид Methanobrevibacter из задней кишки термитов, могут не только выдерживать, но и процветают в условиях с минимальным кол-вом кислорода. Германия, Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiologie und Lab. fur Mikrobiologie des Fachbereichs Biologie, Philipps - Univ., 35043 Marburg
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
F[420]H[2] ОКСИДАЗА
ДЕТОКСИКАЦИЯ КИСЛОРОДА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ ВОДОРОДОМ
METHANOBREVIBACTER ARBORIPHILUS (ARCH.)

Доп.точки доступа:
Seedorf, Henning; Dreisbach, Annette; Hedderich, Reiner; Shima, Seigo; Thauer, Rudolf K.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.43

    Hedderich, Reiner.
    Heterodisulfide reductase from methanogenic archaea: A new catalytic role for an iron-sulfur cluster [Text] / Reiner Hedderich, Nils Hamann, Marina Bennati // Biol. Chem. - 2005. - Vol. 386, N 10. - P961-970 . - ISSN 1431-6730
Перевод заглавия: Гетеродисульфидредуктаза из метаногенных археев: новая каталитическая роль кластера железо-сера
Аннотация: Гетеродисульфидредуктаза (ГДР) из метаногенных археев является Te-S-белком, катализирующим обратимое восстановление гетеродисульфидов метаногенных тиол-коэнзимов - коэнзима M и коэнзима B. Показано, что ГДР содержит [4Fe-4S]-кластер в своем активном центре и катализирует восстановление дисульфидного субстрата в два этапа одно-электронного восстановления. Тиил-радикал, образуемый начальным одно-электронным восстановлением, стабилизируется через восстановление и координацию конечного тиола [4Fe-4S]-кластера. Германия, Max-Planck-Inst. Terrestrial Microbiology, Marburg. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
FE-S-БЕЛКИ
МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ
ТИОЛ-КОЭНЗИМЫ
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕИ

Доп.точки доступа:
Hamann, Nils; Bennati, Marina

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.06-04Я6.273

    Heiden, Stefanie.
    Proton translocatine electron transport chains in methanogenic archaea [Text] : [Vortr.] 103. Konf. Ges. Biol. Chem. Membranforum, Frankfurt/М., Apr. 5th-7th, 1993 / Stefanie Heiden, Reiner Hedderich ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1993. - Vol. 374, N 3. - P161 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Протон-транслоцирующие электронтранспортные цепи в метаногенных архебактериях
Аннотация: Изучали электронтранспортные цепи (ЭТЦ) в метаногенных бактериях Methanosarcina barkeri и Methanobacterium thermoautotrophicum. В М. barkeri восстановление coM-S-S-7-меркаптогептаноилтреонинфосфата (гетеросульфидного кофермента М) Н[2] катализируется связанным с мембраной комплексом, названным Н[2]-гетеродисульфидоксидоредуктазным комплексом, к-рый был очищен до почти гомогенного состояния. Комплекс содержал F[4][2][0] - не восстанавливающую гидрогеназу (ГГ), цит. b и гетеросульфидредуктазу (ГСР). Цит. b функционирует как переносчик между ГГ и ГСР. В М. thermoautotrophicum перенос между ГГ и ГСР не выявлен. Цитохромы не входят в состав этой ЭТЦ.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ИОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПРОТОНЫ
ЦЕПИ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Hedderich, Reiner
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)