Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ZN<.>)
Общее количество найденных документов : 781
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.248

   
    Novel approach for tumor detection by focusing on hepatic metallothionein level [Text] : [Abstr.] 10th Int. Symp. Radiopharm. Chem., Kyoto, 1993 / A. Takeda [et al.] // J. Labell. Compounds and Radiopharm. - 1994. - Vol. 35. - P570-571 . - ISSN 0362-4803
Перевод заглавия: Новый подход в определении опухоли при фокусировании (внимания) на уровне металлотионеина в печени
Аннотация: Разработан метод выявления опухолей посредством радиоактивного изображения печеночного уровня металлотионеина (МТ) после в/в введения {6}{5}ZnCl[2] мышам (крысам) с трансплантированной (п/к) опухолью (Оп) Эрлиха. Элюционный профиль (на сефадексе G-75) цитозольной фракции печени показывает, что повышение уровня {6}{5}Zn обусловлено увеличением уровня МТ. Кинетика роста Оп совпадает с динамикой повышения уровня МТ, что позволяет выявлять опухоли на ранней стадии развития. Япония, Dept. Radiobiochem. School of Pharmaceutical Sci. Univ. of Shizuoka, Shizuoka. Библ. 5.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: РАК ЭРЛИХА
МЕТАЛЛОТИОНЕИН
ЭКСПРЕССИЯ
ПЕЧЕНЬ
РАДИОАКТИВНОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ
{6}{5}ZN
ДИАГНОСТИКА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Takeda, A.; Tamano, H.; Sato, T.; Okada, S.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.206

    Amstad, Paul.
    Glutathione peroxidase compensates for the hypersensitivity of Cu,Zn-superoxide dismutase overproducers to oxidant stress [Text] / Paul Amstad, Remy Moret, Peter Cerutti // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1606-1609 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гиперчувствительность сверхпродуцентов Cu, Zn-пероксиддисмутазы к окислительному стрессу компенсирует глутатионпероксидаза
Аннотация: В клетках JB6 (клон 41) эпидермиса мыши внесли путем трансфекции селеноглутатионпероксидазу быка. Чувствительность клеток к возникновению разрывов ДНК и гибели клеток под действием ксантин/ксантиноксидазы находится в обратной зависимости от отношения активностей селеноглутатионпероксидаза/пероксиддисмутаза. Трансфектанты с величиной отношения 3,8 в значительной мере защищены от окислительного стресса. Гиперчувствительность при отношении активностей, равном 0,4, устраняется повторной трансфекцией селеноглутатионпероксидазы быка с увеличением этого отношения до 1-2,4. Швейцария, Dep. Carcinogenesis, Swiss Inst. Exptl Canc. Res., 1066 Epalinges, Lausanne. Библ. 29
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ГИПЕРЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
СТРЕСС ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
КОМПЕНСАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Moret, Remy; Cerutti, Peter

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.323

   
    Zn-'альфа'[2]-glucoprotein is a novel adhesive protein [Text] / Masaru Takagaki [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 201, N 3. - P1339-1347 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Zn-'альфа'[2]-гликопротеин является новым адгезивным белком
Аннотация: Zn-'альфа'[2]-гликопротеин плазмы крови человека имеет мол. м. 38-41 кД. В этом гликопротеине обнаружена характерная для адгезивных белков аминокислотная последовательность Arg-Gly-Asp-Val. Для проявления адгезивных свойств гликопротеина необходимо присутствие Mn{2+} или Mg{2+}. Синтетические пептиды Arg-Gly-Asp-Ser, Leu-Arg-Gly-Asp-Val и Glu-Leu-Arg-Gly-Asp-Val ингибируют адгезивную способность Zn-'альфа'[2]-гликопротеина. Япония, Dep. Med. Biochem., Shiga Univ. Med. Sci, Otsu 520-21. Библ. 24
ГРНТИ  
34.19.21
ВИНИТИ 341.19.21.01
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИН ZN-АЛЬФА[2]
БЕЛОК АДГЕЗИВНЫЙ
КРОВЬ ПЛАЗМА

Доп.точки доступа:
Takagaki, Masaru; Honke, Kouichi; Tsukamoto, Taiji; higashiyama, Shigeki; Taniguchi, Naoyuki; Makita, Akira; Ohkubo, Iwao

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.296

   
    Galactose-1-phosphate uridylyltransferase from Escherichia coli, a zinc and iron metalloenzyme [Text] / Frank J. Ruzicka [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 16. - P5610-5617 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Галактозо-1-фосфат-уридилтрансфераза из Escherichia coli: цинк и железо [содержащий] металлофермент
Аннотация: Galactose 1-P uridylyltransferase purified from Escherichia coli cells contains approximately 1.2 mol of tightly bound zinc/mol of subunits as well as variable amounts of iron, up to 0.7 mol/mol of subunits, and no detectable Ca, Cd, Cu, Mo, Ni, Co, Mn, As, Pb, or Se. The chelators, 1,10-phenanthroline, 8-hydroxyquinoline, 8-hydroxyquinoline sulfonate, and 2,2'-bipyridyl remove metal ions from the enzyme and allow the importance of zinc and iron to be evaluated. Dialysis of this enzyme against 2 mM 1,10-phenanthroline, 8-hydroxyquinoline sulfonate, and 2,2'-bipyridyl at millimolar concentrations slowly removes both zinc and iron from the enzyme (t[1/2]=4 days at 24'ГРАДУС'C) with concomitant loss of enzymatic activity. In chelation experiments utilizing 1,10-phenanthroline, residual enzymatic activity was found to be proportional to the zinc content, to the iron content, and to the sum of zinc and iron. UDP-glucose (0.35 mM) protects the enzyme against loss of metal ions and activity in the presence of 1,10-phenanthroline, whereas glucose-1-P at 70 mM (400* K[m])fails to protect. The enzyme purified from cells grown on a minimal medium containing inorganic salts and glucose supplemented with either ZnSO[4] or FeSO[4] shows approximately the same level of enzymatic activity as the enzyme from cells grown on enriched medium. These experiments showed that enzymatic activity is supported by either iron or zinc associated with two sites in the enzyme. США, Inst. Enzyme Res., Graduate School, Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI 53705. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГАЛАКТОЗО-1-ФОСФАТ-УРИДИЛИЛТРАНСФЕРАЗА
ZN, FE-СОДЕРЖАЩАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Ruzicka, Frank J.; Wedekind, Joseph E.; Kim, Jeongmin; Rayment, Ivan; Frey, Perry A.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.217

   
    Specific antibodies against the Zn{2+}-binding domain of clostridial neurotoxins restone exocytosis in chromaffin cells treated with tetanus or botulinum A neurotoxin [Text] / Frank Bartels [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 11. - P8122-8127 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Специфические антитела к Zn{2+}-связывающему домену нейротоксинов клостридий восстанавливают экзоцитоз в хромаффинных клетках, подвергнутых действию столбнячного нейротоксина или ботулинического нейротоксина A
Аннотация: В культивируемых хромаффинных клетках КРС высвобождение катехоламинов угнетается на несколько недель после введения столбнячного нейротоксина или ботулинического нейротоксина A через поры в плазматической мембране или путем связывания с ганглиозидами. Введение в пораженные клетки антител к ботулиническому нейротоксину A ускоряет восстановление экзоцитоза катехоламинов, сокращая его длительность до 4 сут. Исследовав ряд антител к легким цепям токсинов, показали, что лишь антитела к пептидам, которые гомологичны Zn{2+}-связывающему домену токсинов, ускоряют восстановление экзоцитоза. Германия, Inst. Toxicol., Med. Sch. Hannover, 30625. Библ. 34
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
ZN-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АНТИТЕЛА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЭКЗОЦИТОЗ
СТОЛБНЯЧНЫЙ ТОКСИН
БОТУЛИНИЧЕСКИЙ ТОКСИН
ВЛИЯНИЕ
ХРОМАФФИННЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Bartels, Frank; Begel, Heidrun; Bigalke, Hans; Frevert, Jurgen; Halpern, Jane; Middlebrook, John

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.266

    Hopkins, R.
    Dietary zinc supplementation exacerbates adverse impact of copper deficincy on in vitro activity of rat splenic mononuclear cells [Text] / R. Hopkins, M. Failla // J. E. Mitchell Sci. Soc. - 1993. - Vol. 109, N 4. - P227 . - ISSN 0013-6220
Перевод заглавия: Добавление в рацион цинка усиливает побочный эффект дефицита меди на активность in vitro мононуклеарных клеток селезенки крысы
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.21.15
Рубрики: ИММУННЫЙ ОТВЕТ
УГНЕТЕНИЕ
НЕДОСТАТОК CU И ZN
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Failla, M.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.180

   
    Specific antibodies against the Zn{2+}-binding domain of clostridial neurotoxins restone exocytosis in chromaffin cells treated with tetanus or botulinum A neurotoxin [Text] / Frank Bartels [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 11. - P8122-8127 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Специфические антитела к Zn{2+}-связывающему домену нейротоксинов клостридий восстанавливают экзоцитоз в хромаффинных клетках, подвергнутых действию столбнячного нейротоксина или ботулинического нейротоксина A
Аннотация: В культивируемых хромаффинных клетках КРС высвобождение катехоламинов угнетается на несколько недель после введения столбнячного нейротоксина или ботулинического нейротоксина A через поры в плазматической мембране или путем связывания с ганглиозидами. Введение в пораженные клетки антител к ботулиническому нейротоксину A ускоряет восстановление экзоцитоза катехоламинов, сокращая его длительность до 4 сут. Исследовав ряд антител к легким цепям токсинов, показали, что лишь антитела к пептидам, которые гомологичны Zn{2+}-связывающему домену токсинов, ускоряют восстановление экзоцитоза. Германия, Inst. Toxicol., Med. Sch. Hannover, 30625. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
ZN-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АНТИТЕЛА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЭКЗОЦИТОЗ
СТОЛБНЯЧНЫЙ ТОКСИН
БОТУЛИНИЧЕСКИЙ ТОКСИН
ВЛИЯНИЕ
ХРОМАФФИННЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Bartels, Frank; Begel, Heidrun; Bigalke, Hans; Frevert, Jurgen; Halpern, Jane; Middlebrook, John

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.177

   
    Two different Cu/Zn superoxide dismutases in Schistosoma mansoni [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Helminthol.: Integr. Approach.", Tamarron, Colo, Febr. 10-17, 1993 / Zhi Hong [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17C. - P103 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Две различные Cu/Zn супероксиддисмутазы в Schistosoma mansoni
Аннотация: В Schistosoma mansoni идентифицирована Cu/Zn - супероксиддисмутаза. Очищен белок с мол. массой 16 кД и три пептида, образуемые из него, секвенированы. Все три пептида имеют гомологию с 19 другими секвенированными Cu/Zn-супероксиддисмутазами. Белок, кодируемый кДНК, синтезированной на РНК Schistosoma имеет 153 аминок-ты и мол. массу 15963. Этот белок имеет 60-65% гомологии с другими 19 секвенированными Cu/Zn-супероксиддисмутазами. Фермент имеет 45% гомологии с другой супероксиддисмутазой S.mansonii и кодируется другим геном. Экспрессия супероксиддисмутазы с мол. массой 16 кД в бактериях приводит к образованию генного продукта, имеющего ферментативную активность, сравнимую с активностью нативного фермента. США, Dept of Biochem., St. Univ. of New York, Buffalo, NY 14214
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: SHISTOSOMA MANSONI (TREM.)
СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hong, Zhi; Thakur, Arvind; Mei, Hai-Ping; Kosman, David; Hammarskjold, Marie-Luoise; Rekosh, David; LoVerde, Philip

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 95.11-04А3.145

   
    Low-temperature optical spectroscopy of native and azide-reacted bovine Cu, Zn superoxide dismutase. A structural dynamics study [Text] / Antonio Cupane [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 50. - P15103-15109 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Низкотемпературная оптическая спектроскопия нативной и обработанной азидом бычьей Cu, Zn-супероксиддисмутазы. Изучение структурной динамики
Аннотация: При т-рах от 300 до 10 K измерены спектры поглощения нативной и обработанной N{-}[3] Cu,Zn-супероксиддисмутазы (SOD). Широкие d-d-полосы с центрами при 14700 см{-1} (нативная SOD) 15550 см{-1} (обработанная N{-}[3]), измеренные при комн. т-ре, при замораживании расщепляются каждая на две полосы (12835 и 14844 см{-1} и 14418 и 16300 см{-1}, соотв.). Зависимость от т-ры полосы нативной SOD) при 23720 см{-1} позволяет отнести ее к переходу с переносом заряда на металл в His 61-Cu (II). Анализ зависимостей нулевого, первого и второго моментов различных полос позволил оценить стереодинамические свойства металлов в SOD. Так, в нативном белке обнаружены изменения относительных позиций лигандов и металлов при понижении т-ры, в к-рых участвуют все лиганды, кроме His61. Этот центр стабилизируется после связывания N{-}[3], после чего изменения позиций обнаружены только для связанного аниона. Обсуждается связь этих свойств с каталитическим механизмом. Италия, Dep. Biol., Univ. Roma "Tor Vergata", 00133 Roma. Библ. 37
ГРНТИ  
34.57.23
ВИНИТИ 341.57.23.25
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
СТРУКТУРНАЯ ДИНАМИКА
СПЕКТРОСКОПИЯ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Cupane, Antonio; Leone, Maurizio; Militello, Valeria; Stroppolo, M.Elena; Polticelli, Fabio; Desideri, Alessandro

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.12-04А1.101

    Fitch, Walter M.
    The superoxide dismutase molecular clock revisited [Text] / Walter M. Fitch, Francisco J. Ayala // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 15. - P6802-6807 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Молекулярные часы супероксиддисмутазы пересмотрены
Аннотация: Cu, Zn-супероксиддисмутаза (СОД) изучалась ранее, и было обнаружено, что ее поведение не соответствует молекулярным часам. Используя ковариационную модель, исследовали возможность соответствия поведения СОД молекулярным часам. Число коварионов в СОД составляет 28, и, фиксируя это значение, получили подтверждение гипотезы авт. при удовлетворении нескольких условий (около 6 замен в 10 млн. лет, суммарное число кодонов 162, число инвариантных кодонов от грибов до млекопитающих 44, вариабельность достаточно мала (0,01)). США, Dep. Ecol. and Evolut. Biol., Univ. California, Irvine, CA 92717. Библ. 23
ГРНТИ  
34.03.17
ВИНИТИ 341.03.17.27.02
Рубрики: МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
CU, ZN-СУПЕРОКСИД-ДИСМУТАЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЧАСЫ

Доп.точки доступа:
Ayala, Francisco J.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.01-04А1.111

   
    Cu/Zn-superoxide dismutase and glutathione peroxidase during aging [Text] / Judy B.de Haan [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 35, N 6. - P1281-1297 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Cu/Zn-супероксиддисмутаза и глутатионпероксидаза в процессе старения
Аннотация: Известна важная роль антиоксидантных ферментов в нейтрализации реакционно-способных форм кислорода. Супероксиддисмутаза (СОД) превращает супероксидные радикалы {.}O{-}[2] в H[2]O[2], а каталаза (КТ) и глутатионпероксидаза (ГП) независимо друг от друга переводят H[2]O[2] в H[2]O. Нарушение баланса между СОД, КТ и ГП может приводить к накоплению H[2]O[2] и генерации крайне активных гидроксильных радикалов по р-ции Фентона. Количественной характеристикой баланса указанных ферментов предложено считать величину отношения СОД/(КТ+ГП). Показано, что изменение величины этого отношения наблюдается для мозга мыши в процессе старения, что также коррелирует с повышенной деструкцией липидов мозга. В то же время в процессе старения не наблюдается увеличения деструкции липидов в печени и почках мыши. Отношение СОД/(КТ+ГП) для этих органов мыши также не изменяется в процессе старения. Нарушение соотношения между СОД и ГП в различных тканях обнаружено при синдроме Дауна. Австралия, Ctr. Early Human Devel., Monash Univ., Clayton. Библ. 26
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА
РОЛЬ
СТАРЕНИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Haan, Judy B.de; Cristiano, Francesca; Iannello, Rocco C.; Kola, Ismail

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.01-04И1.207

    Zhuang, Zhenpeng.
    Ca{2+} and Zn{2+} are transported by the electrogenic 2Na{+}/1H{+} antiporter in echinoderm gastrointestinal epithelium [Text] / Zhenpeng Zhuang, Jeffrey M. Duerr, Gregory A. Ahearn // J. Exp. Biol. - 1995. - Vol. 198, N 5. - P1207-1217 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Ионы Ca{2+} и Zn{2+} транспортируются электрогенным 2Na{+}/1H{+}-антипортером в эпителии пищеварительной системы иглокожих
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.45.29
Рубрики: ИГЛОКОЖИЕ
ПИЩЕВАРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА
ЭПИТЕЛИЙ
ИОНЫ
CA{2+}
ZN{2+}
ТРАНСПОРТ
2NA{+}/1H{+}-АНТИПОРТЕР

Доп.точки доступа:
Duerr, Jeffrey M.; Ahearn, Gregory A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.222

    Medelman, Lynn V.
    Requirement for a zinc motif for template recognition by the bacteriophage T7 primase [Text] / Lynn V. Medelman, Benjamin B. Beauchamp, Charles C. Richardson // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 16. - P3909-3916 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Необходимость мотива связывания цинка для узнавания матрицы праймазой бактериофага T7
Аннотация: Среди 5 белков, требуемых для репликации фаговой ДНК после инфицирования Escherichia coli, находятся 2 продукта гена 4 - белок 63 кД и его укороченный (на 63 N-концевых аминокислотных остатка) вариант 56 кД. Кроме общих свойств ДНК-хеликазы белок 63 кД обладает праймазной активностью, к-рую ассоциируют с консенсусным Zn-связывающим мотивом в N-концевой области со структурой Cys-X[2]-Cys-X[17]-Cys-X[2]-Cys. Оцененное количество связанного Zn в праймазе T7 составляет 1,11 г-атом/моль белка в то время как в хеликазе 56 кД Zn отсутствует. Мутантный белок 63 кД, в к-ром 3-й остаток Cys заменен на Ser, связывает вдвое меньшее кол-во Zn и не обладает в опытах in vitro каталитической активностью праймазы. Кроме того, мутантная праймаза имеет и пониженную, по сравнению с диким типом, хеликазную активность, но сохраняет неизменной способность гидролизовать dTTP при связывании с однонитевой ДНК (онДНК-зависимый гидролиз dTTP). Обсуждают предложенную схему взаимодействия с ДНК белка 63 кД при узнавании матрицы и синтезе праймера. США, Dep. Biol. Chem., Harvard Univ. Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 51
ГРНТИ  
34.25.21
ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7
СИНТЕЗ
РЕПЛИКАЦИЯ ДНК
ИНИЦИАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПРАЙМАЗА
СТРУКТУРА
АТОМ ZN
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Beauchamp, Benjamin B.; Richardson, Charles C.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.229

    Qiu, Huawei.
    Effects of substitution of proposed Zn(II) ligand His{81} or His{64} in phage T4 gene 32 protein: Spectroscopic evidence for a novel zing coordination complex [Text] / Huawei Qiu, David P. Giedroc // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 26. - P8139-8148 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Эффекты замен предполагаемых лигандов Zn(II) гис[81] или гис[64] в белке гена 32 фага Т4: спектроскопическое доказательство нового координационного комплекса цинка
Аннотация: Белок gp32 (I) фага Т4 содержит ион Zn{2+}, тетраэдрически связанный с 3 остатками цис в положениях 77, 87 и 90 и с 4-ым нетиольным донором. Предполагается, что им является гис[81]. С использованием обмена {35}Cl показано, что в мутантном I с заменой гис[81]'-'ала (IA) анионы и молекулы растворителя не получают доступа к вновь образовавшемуся координац. сайту внутренней оболочки Zn{2+}. IA имеет почти нормальную способность дестабилизировать двойную спираль поли[д(А-Т)] и кооперативно связываться с поли(А) при 20-42'ГРАДУС' в 0,35 М NaCl, проявляя понижение сродства лишь в 2,5-4 раза. Ограниченный протеолиз IA трипсином вызывает расщепление дополнительной связи арг[111]-лиз[112] во внутреннем мотиве LAST, участвующим в кооперативном связывании I с однонитевой ДНК. Вероятно, замена гис[81]'-'ала слегка изменяет конформацию или динамику остова в районе мотива LAST, что умеренно понижает сродство кооперативного связывания IA с олигонуклеотидами. Однако, IA полностью функционален в стимуляции гомологич. спаривания in vitro, катализируемого фаговой рекомбиназой UvsX. Это позволяет предположить, что нетиольным лигандом Zn{2+} в I является не гис[81], а гис[64]. Замена гис[64]'-'цис (но не гис[81]'-'цис) приводит к значительным изменениям в первой координац. сфере лигандов, что отражается на оптич. спектре I, у к-рого Zn{2+} замещен на Co{2+}. Т. обр. I имеет новый координац. мотив гис[64]-Х[12]-цис[77]-Х[9]-цис[87]-Х[2]-цис[90], уникальный для содержащих Zn{2+} и связывающих нуклеиновые кислоты белков. США, Dep. of Biochem. and Biophys., Texas A and M Univ., Collage Station, TX 77843-2128. Библ. 50?
ГРНТИ  
34.25.21
ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T4
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК GP32
АТОМ ZN
СВЯЗЫВАНИЕ
ЛИГАНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Giedroc, David P.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.90

    Searcy, Dennis G.
    Interaction of Cu, Zn superoxide dismutase with hydrogen sulfide [Text] / Dennis G. Searcy, Joyce P. Whitehead, Michael J. Maroney // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 318, N 2. - P251-263 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Взаимодействие Cu, Zn-супероксиддисмутазы с сероводородом
Аннотация: Изучали взаимодействие Cu, Zn-супероксиддисмутазы (СД) с H[2]S. Найдено, что добавление HS{-} повышает O{-}[2], снижая активность СД примерно в 2 раза. K[m] 'ПРИБЛ='80 мкм HS{-}. Другие низкомолекулярные соединения практически не оказывают действия на СД. Расход HS{-} и O{-}[2] в этой реакции имеет молярное отношение 1:1. Продуктами реакции являются H[2]O[2], элементарная сера или полисульфид. Связывание HS{-} СД быстрое : k10{7} М{-1}*с{-1}. HS{-} присоединяется к каталитическому Cu-центру СД и может быть истинным субстратом для этого фермента. США, Univ. Massachusetts, MA 01003. Библ. 106
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.11.19
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СЕРОВОДОРОД

Доп.точки доступа:
Whitehead, Joyce P.; Maroney, Michael J.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.386

    Lindsay, Yvonne.
    Zinc levels in the rat fetal liver are not determined by transport across the placental microvillar membrane or the fetal liver plasma membrane [Text] / Yvonne Lindsay, Lesley M. Duthie, Harry J. Mcardle // Biol. Reprod. - 1994. - Vol. 51, N 3. - P358-365 . - ISSN 0006-3363
Перевод заглавия: Содержание цинка в печени плода крыс не определяется транспортом через мембраны микроворсинок плаценты или плазматические мембраны печени плода
Аннотация: Ранее показали, что в печени плодов крыс знач. повышается содержание Zn в ходе внутриутробного развития (ВУР). С целью изучения механизма этого явления крысам, находившимся на разных стадиях беременности, вводили {65}Zn; через 1 час изучали содержание Zn в печени плодов. Содержание Zn в печени плодов до 18 дн ВУР было эквивалентно содержанию Zn в 50 мкл материнской плазмы; далее содержание Zn в печени повышалось и было эквивалентно кол-ву Zn в 1,33 мл материнской плазмы. В дальнейшем содержание Zn в печени повышалось вплоть до родов. Изолировали микроворсинки плаценты и изучали захват Zn; в динамике беременности он не менялся. Не менялся также захват Zn изолированными мембранами Кл печени плодов. Обсуждают возможные механизмы, влияющие на транспорт Zn в печени плода. Великобритания, Univ. of Dundee Ninewells Hosp. and Med. Sch., Dundee DD1 9S4. Библ. 18
ГРНТИ  
34.39.37
ВИНИТИ 341.39.37.27.29.35.31
Рубрики: ПЛОД ЖИВОТНЫХ
ПЕЧЕНЬ
ТРАНСПОРТ ZN
ИЗУЧЕНИЕ МЕХАНИЗМОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Duthie, Lesley M.; Mcardle, Harry J.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.167

   
    Copper, zinc superoxide dismutase in Escherichia coli: Periplasmic localization [Text] / Ludmil Benov [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P508-511 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Cu, Zn-супероксиддисмутаза у Escherichia coli: локализация в периплазме
Аннотация: Cu, Zn-супероксиддисмутазу (СОД), очищенную из Escherichia coli, использовали для получения антител у кроликов. Найдено, что полученная антисыворотка специфична к одной полосе при анализе Вестерн-блотингом и эта полоса соответствует положению СОД. Ультратонкие срезы фиксированных клеток бактерий обрабатывали антителами к СОД, а затем белком A, несущим 10-нм частицы золота. Результаты электронной микроскопии свидетельствуют о том, что СОД предпочтительно полярно локализована в периплазме. США, Dep. Biochem. and Med., Duke Univ. Med. Cent., Durham, N. C. 27710. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА CU, ZN
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОЧИСТКА
ВЕСТЕРН-БЛОТИНГ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Benov, Ludmil; Chang, Ling Yi; Day, Brian; Fridovich, Irwin

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.72

    Petkova, S.
    Growth and oxidation of Fe{2+} by Thiobacillus ferrooxidans in the presence of Zn{2+} [Text] / S. Petkova, N. Papazova, V. Groundeva // Докл. Бьлг. АН. - 1994. - Vol. 47, N 11. - P61-63 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Рост Thiobacillus ferrooxidans и окисление Fe{2+} в присутствии Zn{2+}
Аннотация: Цель исследования состояла в изучении физиологического поведения разных штаммов Thiobacillus ferrooxidans в присутствии ионов цинка с точки зрения их роста и функционирования окислительных систем. Установлено, что у штаммов T. ferrooxidans наблюдается хорошо выраженная толерантность к разным конц-иям Zn{2+}. Окисление Fe{2+} и подъем конц-ии кислорода полностью ингибируется в присутствии 0,75 MZn{2+}. Наиболее активным и резистентным является штамм T. ferrooxidans TF6, который может быть использован в практической деятельности. Болгария, Dept Microbiol., Fac. Biol., St. Kliment Okhridsky Sofia Univ. 1421 Sofia. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: THIOBACILLUS FERROOXIDANS
РОСТ
ОКИСЛЕНИЕ FE{2+}
ВЛИЯНИЕ ZN{2+}
СОПОСТАВЛЕНИЕ ФИЗИОЛОГИИ ШТАММОВ

Доп.точки доступа:
Papazova, N.; Groundeva, V.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.115

   
    Increased Cu/Zn superoxide dismutase-like immunoreactivity in the swollen axons of rats intoxicated chronically with 'бета','бета''-iminodipropionitrile [Text] / Kazutoshi Nishiyama [et al.] // Neurosci. Lett. - 1995. - Vol. 194, N 3. - P205-208 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Повышение иммунореактивной Cu/Zn-супероксиддисмутазы в набухших аксонах у крыс при хронической интоксикации 'бета','бета''-иминодипропионитрилом
Аннотация: У крыс Wistar 'MARS''MARS' моделировали боковой амиотрофический склероз добавлением к питьевой воде 'бета','бета''-иминодипропионитрила (I) в конц-ии 0,05% на протяжении 6 мес. Воздействие I приводило к набуханию аксонов в вентральных и дорсальных корешках спинного мозга. Иммуноцитохимическими методами в сочетании с гибридизацией in situ показано, что хроническое воздействие I сопровождалось увеличением содержания иммунореактивной Cu/Zn-супероксиддисмутазы (Сд) в набухших аксонах корешков, но не в телах мотонейронов. Считают, что накопление Сд в набухших аксонах не связано с увеличением транскрипции гена Сд, а обусловлено блокадой аксонального транспорта. Япония, Univ. of Tokyo, Tokyo 113. Ил. 2. Библ. 17
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.15.99
Рубрики: БЕТА-БЕТА 1-ИМИНОДИПРОПИОНИТРИЛ
СПИННОЙ МОЗГ
КОРЕШКИ
АКСОНЫ
CU/ZN-СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА

Доп.точки доступа:
Nishiyama, Kazutoshi; Kwak, Shin; Murayama, Shigeo; Watanabe, Masahiko; Goto, Jun; Asayama, Kohtaro; Kanazawa, Ichiro

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.04-04М4.29

    Zhao, Ming-Min.
    Экспериментальное изучение Cu-Zn-супероксиддисмутазы [Text] / Ming-Min Zhao, Luo-Fu Wang // Zhongguo yaolixue tongbao = Chin. Pharmacol. Bull. - 1993. - Vol. 9, N 4. - С. 291-294 . - ISSN 1001-1978
Аннотация: This paper reports that the protective effects of SOD on the experimental gastric ulcers in the mice and erythrocyte membranes, as well as the {125}I-SOD traced examination to be studied. The radioactive {125}I labelling SOD is using by Iodogen solid phase method. The results of traced examination demonstrated that {125}I-SOD could be absorbed into the blood rapidly, and distributed to various organs. The renal radioactivity is highest. The radioactivity in erythrocytes (peak phase) has been accounting for 18.2% in the whole blood. The radioactivity of bound form in the plasma is only accounted for 12.5%. It shows that the {125}I-SOD was mostly degradation and deiodination. The effect of SOD on the IM-HCI induced the gastric ulcers, an inhibitory and protective action occur too. In the group of SOD treatment, the gastric mucosal membranes lipid peroxidation was inhibited and the pathological changes remited.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
CU-ZN-СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА

Доп.точки доступа:
Wang, Luo-Fu
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)