Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 18
Показаны документы с 1 по 18
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.192

    Malinski, Justine A.
    Electron cryomicroscopy of retinal rod cGMP phosphodiesterase [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / Justine A. Malinski, Theodore G. Wensel // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P355 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Электронная криомикроскопия cGMP-фосфодиэстеразы палочек сетчатки
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФОСФОДИЭСТЕРАЗА ЦАМФ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
ФОТОРЕЦЕПТОРНЫЕ КЛЕТКИ
ПОЗВОНОЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Wensel, Theodore G.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04М1.55

   
    Three-dimensional structure of the acrosomal filament of Limulus sperm by 400 kV electron cryomicroscopy [Text] / Michael F. Schmid [et al.] // Biophys. J. - 1995. - Vol. 68, N 4. - 8s-11s . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Исследование трехмерной структуры акросомальных филаментов спермы Limulus методом электронной криомикроскопии при напряжении 400 кВ
Аннотация: The acrosomal bundle of Limulus sperm was imaged by electron cryomicroscopy, and the three-dimensional structure of a filament computationally isolated from the bundle was determined by helical image reconstruction. The actin model of Holmes was fit into the map, and its interactions with scruin, the actin-binding and cross-linking protein, were studied. Scruin binds to two consecutive actins along the helix via subdomains 1 and 3. These interactions involve helix-loop-beta motifs that are present in both actin subdomains (in different monomers) in positions available for binding by the same scruin molecule as it wraps around the actin. Taking first the structural motif homology and then looking for sequence pattern similarities, a stretch of 12 out of 20 matches in hydrophobicity is found. Scruin itself has been found to have an internal tandem homology. США, Verna Marrs McLean Dep. Biochem., Baylor Coll. Med., Houston, TX 77030. Библ. 11
ГРНТИ  
34.21.15
ВИНИТИ 341.21.15.11.09
Рубрики: ФИЛАМЕНТЫ
АКРОСОМАЛЬНЫЕ
СТРУКТУРА ТРЕХМЕРНАЯ
СПЕРМА
LIMULUS
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Schmid, Michael F.; Jakana, Yoanita; Matsudaira, Paul; Chiu, Wah

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.107

   
    Three-dimensional structure of the acrosomal filament of Limulus sperm by 400 kV electron cryomicroscopy [Text] / Michael F. Schmid [et al.] // Biophys. J. - 1995. - Vol. 68, N 4. - 8s-11s . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Исследование трехмерной структуры акросомальных филаментов спермы Limulus методом электронной криомикроскопии при напряжении 400 кВ
Аннотация: The acrosomal bundle of Limulus sperm was imaged by electron cryomicroscopy, and the three-dimensional structure of a filament computationally isolated from the bundle was determined by helical image reconstruction. The actin model of Holmes was fit into the map, and its interactions with scruin, the actin-binding and cross-linking protein, were studied. Scruin binds to two consecutive actins along the helix via subdomains 1 and 3. These interactions involve helix-loop-beta motifs that are present in both actin subdomains (in different monomers) in positions available for binding by the same scruin molecule as it wraps around the actin. Taking first the structural motif homology and then looking for sequence pattern similarities, a stretch of 12 out of 20 matches in hydrophobicity is found. Scruin itself has been found to have an internal tandem homology. США, Verna Marrs McLean Dep. Biochem., Baylor Coll. Med., Houston, TX 77030. Библ. 11
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ФИЛАМЕНТЫ
АКРОСОМАЛЬНЫЕ
СТРУКТУРА ТРЕХМЕРНАЯ
СПЕРМА
LIMULUS
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Schmid, Michael F.; Jakana, Yoanita; Matsudaira, Paul; Chiu, Wah

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.11-04А1.203

    Leforestier, Amelie.
    DNA-DNA interaction in thin layer analysed by cryo-electron microscopy [Text] / Amelie Leforestier, Hans-Ude Nissen, Jacques Dubochet // C. r. Acad. sci. Ser. 3. - 1995. - Vol. 318, N 10. - P1015-1020 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: Взаимодействие ДНК-ДНК в тонких пленках по данным крио-электронной микроскопии
ГРНТИ  
34.05.17
ВИНИТИ 341.05.17.07
Рубрики: ДНК
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ДНК-ДНК
ПЛЕНКИ
МИКРОСКОПИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Nissen, Hans-Ude; Dubochet, Jacques

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.54

   
    Three-dimensional structure of functional motor proteins on microtubules [Text] / Isabelle Arnal [et al.] // Curr. Biol. - 1996. - Vol. 6, N 10. - P1265-1270 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Трехмерная структура функциональных моторных белков микротрубочек
Аннотация: Для выяснения возможных структурных предпосылок противоположной направленности движения по микротрубочкам кинезинов и димеров белка ncd проведено электронное криомикроскопическое исследование и трехмерная реконструкция структуры кинезинов и димеров ncd, присоединенных к микротрубочкам в присутствии негидролизуемого аналога АТФ AMP-PNP. Эти моторные белки имеют по одной головке свободной и одной присоединенной к димеру тубулина. Для каждой микротрубочки определяли полярность. Присоединение происходит по гребням протофиламента у конца димера тубулина, направленного к плюс-концу микротрубочки. Присоединенная головка распространяется и на следующую м-лу тубулина в протофиламенте. Свободные головки кинезина и ncd имеют явно различную структуру, что, по-видимому, и связано с разной направленностью движения этих моторных белков. Франция, Lab. Microsc. Electr. Struct., Inst. Biol. Struct., 38027 Grenoble Cedex 1. Библ. 38
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: КИНЕЗИН
БЕЛОК NCD
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МИКРОТРУБОЧКИ
АНАЛОГ АТФ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Arnal, Isabelle; Metoz, Frederic; DeBonis, Salvator; Wade, Ricahrd H.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.94

   
    Arrangement of tRNAs in pre- and posttranslocational ribosomes revealed by electron cryomicroscopy [Text] / Holger Stark [et al.] // Cell. - 1997. - Vol. 88, N 1. - P19-28 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Расположение тРНК в пре- и посттранслокационных рибосомах, обнаруженное методом электронной микроскопии
Аннотация: 2-мерная структура транслирующей рибосомы 70S Escherichia coli изучена методами электронной криомикроскопии и угловой реконструкции с разрешением 20 A в 2 главных конформациях: в состояниях до и после транслокации (СДТ и СПТ). Сравнение структур СДТ и СПТ с реконструкцией "пустых" рибосом обнаружило уплотнения, соответствующие молекулам тРНК: В P- и E-сайтах в СПТ и в A- и P-сайтах в СДТ. тРНК в P-сайте находится прямо над мостиком, соединяющим субъединицы 30S и 50S. тРНК в A-сайте наклонена относительно него на угол 50'ГРАДУС' в сторону области L7/L2 рибосомы. тРНК в Е-сайте расположена между боковой долькой субъединицы 30S и протуберанцем L1. Германия, Fritz-Haber-Inst. der Max-Planck-Gesellschaft, D-14195 Berlin. Библ. 44
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.15
Рубрики: РНК ТРАНСПОРТНАЯ
РАСПОЛОЖЕНИЕ
A-УЧАСТОК
РИБОСОМЫ 70S
ДО ТРАНСЛЯЦИИ
E-УЧАСТОК
ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Stark, Holger; Orlova, Elena V.; Rinke-Appel, Jutta; Junke, Nicole; Mueller, Florian; Rodnina, Marina; Wintermeyer, Wolfgang; Brimacombe, Richard; van, Heel Marin

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.56

    Kozielski, Frank.
    A model of the microtubule-kinesin complex based on electron cryomicroscopy and X-ray crystallography [Text] / Frank Kozielski, Isabelle Arnal, Richard H. Wade // Curr. Biol. - 1998. - Vol. 8, N 4. - P191-198 . - ISSN 0960-9822
Перевод заглавия: Моделирование комплекса микротрубочки-кинезин с использованием электронной криомикроскопии и рентгеновской кристаллографии
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: МОТОРНЫЕ БЕЛКИ
МИКРОТРУБОЧКИ-КИНЕЗИН
МОДЕЛИРОВАНИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Arnal, Isabelle; Wade, Richard H.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.10-04Б1.17

   
    Structure of influenza haemagglutinin at neutral and at fusogenic pH by electron cryo-microscopy [Text] / Christoph Bottcher [et al.] // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 463, N 3. - P255-259 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Изучение методом электронной криомикроскопии структуры гемагглютинина вируса гриппа при нейтральных и функциональных значениях pH
Аннотация: Трехмерную структуру с разрешением 10 и 14 A гемагглютинина (HA) вируса гриппа A/Japan/305/57 (H2N2) изучали при значениях pH'ЭКВИВ'7,4 и 4,9 соотв. методом электронной криомикроскопии. Установлено, что при pH'ЭКВИВ'4,9 (активация фузогенной активности HA) внешние домены (головки) трех субъединиц HA остаются тесно связанными, а в области "ножки" HA происходят конформационные изменения, приводящие к появлению центральной полости. Предполагается, что образование этой полости является началом перемещения "пептида слияния" в N-концевой части субъединиц HA по направлению к мембране-мишени. Германия, Fritz-Haber-Inst., Max-Planck-Gesellscharf, D-14195 Berlin. Библ. 43
ГРНТИ  
34.25.05
ВИНИТИ 341.25.05.13.23
Рубрики: ГЕМАГГЛЮТИНИН
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
ВИРУС ГРИППА A

Доп.точки доступа:
Bottcher, Christoph; Ludwig, Kai; Herrmann, Andreas; van, Heel Marin; Stark, Holger

9.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 01.11-04В5.111

    Diaz-Avalos, Ruben.
    Hyperstable stacked-disk structure of tobacco mosaic virus protein: Electron cryomicroscopy image reconstruction related to atomic models [Text] / Ruben Diaz-Avalos, Donald L. D. Caspar // J. Mol. Biol. - 2000. - Vol. 297, N 1. - P67-72 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Сверхстабильная структура белка вируса табачной мозаики в форме стопки дисков. Реконструкция электронных криомикроскопических изображений с использованием атомных моделей
Аннотация: Стопки дисков белка вируса табачной мозаики высоко стабильны, несмотря на то, что диски связаны друг с другом в значительной степени посредством молекул воды. Представлена серия моделей, построенных на базе атомных координат агрегата из 4 дисков, и проведено их сравнение с результатом трехмерной реконструкции стопки дисков, полученной на базе криоэлектронной микроскопии с использованием спиральной обработки изображений. Наилучшая корреляция получена с моделями лево- или правосторонней спирали, построенной из пары колец A-A, но не из пары A-B. Такой способ упаковки белковых субъединиц в диск отличается от общепринятого ранее. Отмечен ряд различий моделей пар колец A-A в области подвижных петель со стороны малого радиуса, которые могут отражать структурные различия, обеспечивающие стабильность агрегата. США, Inst. Mol. Biophys., Florida St. Univ., Tallahassee, FL 32306-4380. Библ. 28
ГРНТИ  
68.37.31
ВИНИТИ 681.37.31.15.02
Рубрики: БЕЛОК TMVP
СТРУКТУРА
СВЕРХСТАБИЛЬНОСТЬ
АТОМНЫЕ МОДЕЛИ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ

Доп.точки доступа:
Caspar, Donald L.D.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.12-04Б1.71

    Diaz-Avalos, Ruben.
    Hyperstable stacked-disk structure of tobacco mosaic virus protein: Electron cryomicroscopy image reconstruction related to atomic models [Text] / Ruben Diaz-Avalos, Donald L. D. Caspar // J. Mol. Biol. - 2000. - Vol. 297, N 1. - P67-72 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Сверхстабильная структура белка вируса табачной мозаики в форме стопки дисков. Реконструкция электронных криомикроскопических изображений с использованием атомных моделей
Аннотация: Стопки дисков белка вируса табачной мозаики высоко стабильны, несмотря на то, что диски связаны друг с другом в значительной степени посредством молекул воды. Представлена серия моделей, построенных на базе атомных координат агрегата из 4 дисков, и проведено их сравнение с результатом трехмерной реконструкции стопки дисков, полученной на базе криоэлектронной микроскопии с использованием спиральной обработки изображений. Наилучшая корреляция получена с моделями лево- или правосторонней спирали, построенной из пары колец A-A, но не из пары A-B. Такой способ упаковки белковых субъединиц в диск отличается от общепринятого ранее. Отмечен ряд различий моделей пар колец A-A в области подвижных петель со стороны малого радиуса, которые могут отражать структурные различия, обеспечивающие стабильность агрегата. США, Inst. Mol. Biophys., Florida St. Univ., Tallahassee, FL 32306-4380. Библ. 28
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК TMVP
СТРУКТУРА
СВЕРХСТАБИЛЬНОСТЬ
АТОМНЫЕ МОДЕЛИ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ

Доп.точки доступа:
Caspar, Donald L.D.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.08-04Я6.26

    Arnal, Isabelle.
    Structural transitions at microtubule ends correlate with their dynamic properties in Xenopus egg extracts [Text] / Isabelle Arnal, Eric Karsenti, Anthony A. Hyman // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 149, N 4. - P767-774 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Структурные перемещения на концах микротрубочек коррелируют с их динамическими свойствами в экстрактах яиц Xenopus
Аннотация: Микротрубочки (Мт) - динамичный полимер, существующий одновременно в состоянии роста и в состоянии сокращения, благодаря присоединению к ним субъединиц на одном конце и утрате - на другом. До сих пор отсутствуют экспериментальные данные о взаимоотношениях между концевыми структурами Мт и регуляцией их динамической нестабильности. С помощью метода электронной криомикроскопии показано, что в интерфазных цитоплазматических экстрактах яиц после добавления к ним изолированных центросом Мт растут путем расширения, и тем самым удлинения, двухмерного листка протофиламентов, к-рый затем сворачивается в трубочку. При добавлении к экстрактам комплекса Op18/статмина (стимулятора разрушения Мт) уменьшалась длина листков протофиламентов и снижалась частота их появления. При этом увеличивалось число Мт с "растрепанными", по выражению авторов, концами. Была обнаружена популяция более динамичных Мт, содержащих такие концы. Предполагается, что сборка Мт в физиологических условиях - двухэтапный процесс и вышеописанный двухмерный фибриллярный листок тубулина, в дальнейшем сворачивающийся в трубочку, выполняет стабилизирующую Мт роль в присутствии тех или иных ядов. Представлена модель, согласно к-рой частота разрушения Мт коррелирована со структурным состоянием их концевых отделов. Германия [A. Hyman], EMBL, 69117 Heidelberg, hyman@embl-heidelberg.de. Библ. 39
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: МИКРОТРУБОЧКИ
СТРУКТУРНЫЕ ПЕРЕМЕЩЕНИЕ
ДИНАМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СБОРКА
РАЗРУШЕНИЕ
ЭКСТРАКТЫ ЯИЦ XENOPUS
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Karsenti, Eric; Hyman, Anthony A.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 02.11-04М6.280

   
    Quaternary structure of the insulin-insulin receptor complex [Text] / Robert Z. -T. Luo [et al.] // Science. - 1999. - Vol. 285, N 5430. - P1077-1080 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Четвертичная структура комплекса инсулина с инсулиновым рецептором
Аннотация: Методом электронной криомикроскопии исследовали трехмерную структуру комплекса димерного рецептора инсулина (И) с И. Меченный золотом И позволил определить локализацию связывающего И домена рецептора. Полученную структуру далее сопоставляли с ранее определенными с высоким разрешением структурами доменов, что позволило получить детальную непрерывную модель гетеротетрамерного трансмембранного рецептора. Такая реконструкция показала, что две 'альфа'-субъединицы совместно участвуют в связывании И и что киназные домены в 'бета'-субъединицах расположены рядом, что обеспечивает аутофосфорилирование остатков тирозина на первой стадии активации рецептора. Канада, Ontario Cancer Inst., Univ. Toronto, Toronto, Ont. M5G 2M9. Библ. 26
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ДИМЕР
ИНСУЛИН
КОМПЛЕКС
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Luo, Robert Z.-T.; Beniac, Daniel R.; Fernandes, Allan; Yip, Cecil C.; Ottensmeyer, F.P.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 03.07-04А1.325

   
    High-resolution electron cryomicroscopy of macromolecular assemblies [Text] / Wah Chiu [et al.] // Trends Cell Biol. - 1999. - Vol. 9, N 4. - P154-159 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Электронная криомикроскопия высокого разрешения макромолекулярных комплексов
ГРНТИ  
34.05.17
ВИНИТИ 341.05.17.07
Рубрики: МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СТРУКТУРА
МИКРОСКОПИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Chiu, Wah; McGough, Amy; Sherman, Michael B.; Schmid, Michael F.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.11-04Я6.4

   
    High-resolution electron cryomicroscopy of macromolecular assemblies [Text] / Wah Chiu [et al.] // Trends Cell Biol. - 1999. - Vol. 9, N 4. - P154-159 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Электронная криомикроскопия высокого разрешения макромолекулярных комплексов
ГРНТИ  
34.19.05
ВИНИТИ 341.19.05.07.01
Рубрики: МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СТРУКТУРА
МИКРОСКОПИЯ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Chiu, Wah; McGough, Amy; Sherman, Michael B.; Schmid, Michael F.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.09-04Я6.148

    Yonekura, Koji.
    Complete atomic model of the bacterial flagellar filament by electron cryomicroscopy [Text] / Koji Yonekura, Saori Maki-Yonekura, Keiichi Namba // Nature. - 2003. - Vol. 424, N 6949. - P643-650 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Полная атомная модель бактериального жгутикового филамента по данным электронной криомикроскопии
Аннотация: Бактериальный жгутиковый филамент представляет собой пропеллер, обеспечивающий движение бактерии. Он является спиральным ансамблем из молекул особого белка флагеллина, а его тубулярная структура образована 11 сверхспирализованными протофиламентами в двух разных конформациях - L- и R-типов. Кристаллическая структура флагеллинового фрагмента, лишенного 'ЭКВИВ'100 концевых остатков, выявила структуру протофиламентов, но для выяснения механизма сверхзакрутки и полимеризации необходимо иметь полную структуру филамента. На базе данных электронной криомикроскопии построена полная атомная модель филамента типа R. При анализе полученной карты плотности с разрешением до 4 A обнаружены черты 'альфа'-спирального скелета и некоторых крупных боковых групп. Атомная модель выявила необычную молекулярную упаковку и сверхспираль, образуемую концевыми цепями во внутреннем коре филамента, а также ее межсубъединичные гидрофобные взаимодействия, необходимые для стабилизации филамента. Япония, Protonic NanoMachine Project, ERATO, JST, 3-4 Hikaridai, Seika, Kyoto 619-0237. Библ. 47
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: ФИЛАМЕНТЫ
ЖГУТИКОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ТИП R
ПОЛНАЯ АТОМНАЯ МОДЕЛЬ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Maki-Yonekura, Saori; Namba, Keiichi

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.06-04Б4.82

   
    A partial atomic structure for the flagellar hook of Salmonella typhimurium [Text] / Tanvir R. Shaikh [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, N 4. - P1023-1028 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Частичная атомная структура крючка жгутика Salmonella typhimurium
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛКИ КРЮЧКА ЖГУТИКА
ЧАСТИЧНАЯ АТОМНАЯ СТРУКТУРА
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ
SALMONELLA TYPHIMURIUM

Доп.точки доступа:
Shaikh, Tanvir R.; Thomas, Dennis R.; Chen, James Z.; Samatey, Fadel A.; Matsunami, Hideyuki; Imada, Katsumi; Namba, Keiichi; DeRosier, David J.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 10.12-04А1.114

    Sachse, Carsten.
    Nanoscale flexibility parameters of Alzheimer amyloid fibrils determined by electron cryo-microscopy [Text] / Carsten Sachse, Nikoalus Grigorieff, Marcus Fandrich // Angew. Chem. Int. Ed. - 2010. - Vol. 49, N 7. - P1321-1323 . - ISSN 1433-7851
Перевод заглавия: Наномасштабные параметры эластичности фибрилл альцгеймеровского амилоида; определение электронной криомикроскопией
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15.03
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
-'БЕТА'-АМИЛОИД
ЭЛАСТИЧНОСТЬ ФИБРИЛЛ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Grigorieff, Nikoalus; Fandrich, Marcus

18.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 16.03-04В5.51

    Печникова, Е. В.
    Структурный анализ вируса штриховатой мозаики ячменя (ВШМЯ) по данным электронной крио-микроскопии [Текст] / Е. В. Печникова, Daniel Clare // 20 Международная научная конференция студентов, аспирантов и молодых ученых "Ломоносов-2013", Москва, 8-12 апр., 2013. - М., 2013. - Биология, Секц. - С. 74 . - ISBN 978-5-317-04417-6
Аннотация: Вирус Штриховатой Мозаики Ячменя (ВШМЯ) принадлежит к роду Hordeivirus (семейство Virgaviridae) и представляет собой растительный вирус с + смысловым РНК-геномом, его вирион имеет форму жесткой палочки со спиральной организацией белка оболочки. Вирус передается при контакте между растениями, через семена и пыльцу и вызывает заболевания от легкой мозаики до летального некроза. Вирусная инфекция приводит к потере до 20% урожая ячменя. Методом электронной крио-микроскопии обнаружена структурная гетерогенность вирионов ВШМЯ и получена 3-х мерная модель его вириона. Эта модель будет использована для получения реконструкции с более высоким разрешением и дальнейшего определения характера сворачивания вирусного белка оболочки. Россия, Ин-т кристаллографии им. Шубникова, Москва
ГРНТИ  
68.37.31
ВИНИТИ 681.37.31.15.07.21
Рубрики: ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ
ВИРУС ШТРИХОВАТОЙ МОЗАИКИ ЯЧМЕНЯ
ВИРИОН
СТРУКТУРА
МЕТОДЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ КРИОМИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Clare, Daniel
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)