Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
Патент 5284764 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/85.

    Wathen, Michael W.
    Chimefic glycoproteins containing immunogenic segments of human parainfluenza virus type 3 [Текст] / Michael W. Wathen ; The Upjohn Co. - № 941027 ; Заявл. 04.09.1992 ; Опубл. 08.02.1994
Перевод заглавия: Химерные гликопротеины, содержащие иммуногенные сегменты вируса парагриппа человека типа 3
Аннотация: Изобретение содержит новые химерные гликопротеины, к-рые используются для получения вирусспецифического ответа на вирус парагриппа человека типа 3. В изобретение входят также клетки, трансформированные структурными генами, кодирующими гликопротеины, экспрессия и репликация плазмид, содержащих структурные гены, вакцины, приготовленные из гликопротеинов и методы защиты людей с помощью введения указанных вакцин
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ПОЛУЧЕНИЕ

ИММУНОГЕННОСТЬ

ВИРУСНЫЕ ПРЕПАРАТЫ

КОНСТРУИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
The Upjohn Co.
Свободных экз. нет

2.
Патент 5284764 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/85.

    Wathen, Michael W.
    Chimefic glycoproteins containing immunogenic segments of human parainfluenza virus type 3 [Текст] / Michael W. Wathen ; The Upjohn Co. - № 941027 ; Заявл. 04.09.1992 ; Опубл. 08.02.1994
Перевод заглавия: Химерные гликопротеины, содержащие иммуногенные сегменты вируса парагриппа человека типа 3
Аннотация: Изобретение содержит новые химерные гликопротеины, к-рые используются для получения вирусспецифического ответа на вирус парагриппа человека типа 3. В изобретение входят также клетки, трансформированные структурными генами, кодирующими гликопротеины, экспрессия и репликация плазмид, содержащих структурные гены, вакцины, приготовленные из гликопротеинов и методы защиты людей с помощью введения указанных вакцин
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ПОЛУЧЕНИЕ

ИММУНОГЕННОСТЬ

ВИРУСНЫЕ ПРЕПАРАТЫ

КОНСТРУИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
The Upjohn Co.
Свободных экз. нет

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.92

    Raja, Nicholas U.

    Vpu-mediated proteolysis of gp 160/CD4 chimeric envelope glycoproteins in the endoplasmic reticulum: Requirement of both the anchor and cytoplasmic domains of CD4 [Text] / Nicholas U. Raja, Martin J. Vincent, Abdul Jabbar // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 1. - P357-366 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Опосредуемый Vpu протеолиз химерных оболочечных гликопротеинов gp160/CD4 в эндоплазматической сети: необходимость как якорного, так и цитоплазматического доменов CD4
Аннотация: Белок Vpu ВИЧ-1 вызывает деградацию CD4 в эндоплазматической сети. Ранее была показана роль цитоплазматического домена CD4 в процессе деградации, индуцированном Vpu, а минимально реагирующий на Vpu элемент был картирован в маленьком участке на "хвосте" CD4. Проведены биохимические и биологические опыты с целью анализа роли якорного домена CD4 в индуцированном Vpu процессе деградации. Были получены химерные белки, обладающие эктоякорными доменами gp160 и цитоплазматическим доменом CD4. Химерные оболочечные гликопротеины, за исключением имеющих замену аргинина на лейцин в якорном домене gp160, были функционально активны при слиянии CD4{+} клеток HeLa. При изучении коэкспрессии было выявлено, что эти химерные гликопротеины были стабильны и функционально активны в присутствии Vpu, в отличие от белков, имеющих якорно-цитоплазматические домены CD4. Период полужизни Vpu-чувствительных химерных гликопротеинов по расчетам составлял примерно 60-90 мин, а период полужизни Vpu-устойчивых оболочечных гликопротеинов в присутствии Vpu был относительно больше. Считают, что CD4 якорный домен, по-видимому, является критической последовательностью или структурным элементом, через посредство к-рого Vpu белок может "добраться" до CD4 или гликопротеинов, несущих реагирующий с Vpu элемент, что необходимо для деградации в эндоплазматической сети. США, [M. A. Jabbar], Dep. of Mol. Biol., Res. Inst., The Cleveland Clinic Found., Cleveland, OH 44195. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

VPU-ОПОСРЕДОВАННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ


Доп.точки доступа:
Vincent, Martin J.; Jabbar, Abdul

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.398

   

    Functional role of hepatitis C virus chimeric glycoproteins in the infectivity of pseudotyped virus [Text] / L.Martin Lagging [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 5. - P3559-3546 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Функциональная роль химерных гликопротеинов вируса гепатита C в инфекционности псевдотипированного вируса
Аннотация: Области генома вируса гепатита C (ВГC), кодирующие гликопротеины оболочки вируса, экспрессируемые в клетках млекопитающих в виде рекомбинантных белков, большей частью аккумулируются в эндоплазматическом ретикулуме. Присоединяли области генома, к-рые включают предположительный эктодомен E1 (аминокислоты 174-359) и E2 (аминокислоты 371-742) гликопротеинов, к трансмембранному домену и цитоплазматическому хвосту белка G вируса везикулярного стоматита (ВВС). Это содержало сигнал прикрепления к мембране и сигнал проникновения ВВС на C-концах гликопротеинов E1 и E2. Конструкции химерных генов приводили к экспрессии рекомбинантных белков на поверхности клетки при методе преходящей экспрессии. При заражении температурочувствительным мутантом ВВС (ts045) и репликации при неразрешающей температуре (40,5'ГРАДУС'), экспрессирующие преходяще химерный гликопротеин E1E2 клетки продуцировали псевдотипированный вирус ВВС/ВГC. Этот псевдотипированный вирус приобретал способность заражать клетки млекопитающих. Сыворотки шимпанзе, иммунизированных гомологичными гликопротеинами оболочки гомологичного ВГC нейтрализовали инфекцию псевдотипированным вирусом. Т. обр., инфекционность псевдотипированного вируса ВВС/ВГC в клетках млекопитающих зависит от гликопротеинов E1 и E2 ВГC. Рекомендуют гликопротеины E1 и E2 в качестве кандидатов для получения субъединичной вакцины против ВГC, а также использование ВВС/ВГC для определения нейтрализующих антител против ВГC. США, Saint Louis Univ. Health Sci. Center, St. Louis, MO 63110. Библ. 65
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.21
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА С
ПСЕВДОТИПЫ

ИНФЕКЦИОННОСТЬ

ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ


Доп.точки доступа:
Lagging, L.Martin; Meyer, Keith; Owens, Randall J.; Ray, Ranjit

5.
Патент 5912338 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07H 21/04.

   
    Nucleic acids encoding self-assembled, non-infectious, non-replicating, immunogenic retrovirus-like particles comprising modified HIV genomes and chimeric envelope glycoproteins [Текст] / Benjamin Rovinski [и др.]. - № 08/452520 ; Заявл. 30.05.1995 ; Опубл. 15.06.1999
Перевод заглавия: Нуклеиновые кислоты, кодирующие самособирающиеся, неинфекционные, нереплицирующиеся иммуногенные ретровирусоподобные частицы, состоящие из модифицированных геномов ВИЧ и химерных гликопротеинов оболочки
Аннотация: Получены конструкции, кодирующие самособирающиеся, неифекционные, нереплицирующиеся иммуногенные вирусоподобные частицы (ВПЧ), к-рые содержат модифицированные геномы ВИЧ-1, не имеющие области LTR и содержащие последовательности, к-рые кодируют химерные гликопротеины оболочки gp120 (I). ВПЧ, содержащие химерные I, экспрессированы в клетках млекопитающих. Один из химерных I содержит вставку остатков 306-328 (YNK RKRIHIPGP GRAFYTT KN IIG) из петли I штамма MN ВИЧ-1 в I штамма LAI. Оба эпитопа петли V3 узнаются специфичными для петли нейтрализующими антителами. Иммунизация такими ВПЧ индуцирует перекрестно нейтрализующие антитела к изолятам LAI и MN ВИЧ-1
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ГЕНОМЫ

ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

КОНСТРУКЦИИ

ПОЛУЧЕНИЕ

ИММУНОГЕННОСТЬ


Доп.точки доступа:
Rovinski, Benjamin; Haynes, Joel; Cao, Shi Xian; Klein, Michel Henri
Свободных экз. нет

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.03-04Б1.68

   

    Chimeric lyssavirus glycoproteins with increased immunological potential [Text] / Corinne Jallet [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 1. - P225-233 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Химерные гликопротеины лиссавируса с повышенным иммунологическим потенциалом
Аннотация: Молекула гликопротеина G (G) вируса бешенства (ВБ) может быть разделена на 2 части гибкой петлей: половину NH[2] (сторона части II), содержащую антигенную часть II выше линейной области (аминокислоты 253-275), окружающей эпитоп V1 и половину COOH (сторона части III), содержащую антигенную часть III и трансмембранный или цитоплазматический домены. Структурная и иммунологическая роль каждой части были изучены при трансфекции клеток и основанной на мышиной ДНК иммунизации гомогенными или химерными генами G, к-рые были получены при слиянии стороны части II одного генотипа (GT) со стороны части III того же или другого GT. Различные комбинации сторон II и III между генами G штамма Пастер ВБ (GT1), штамма Мокола (GT3) и штамма EBL1 (Европейский лиссавирус 1 летучей мыши - GT5) индуцировали преходящую трансфекцию при использовании соответствующих рекомбинантных плазмид. Антигены транспортировались правильно в клетки нейробластомы. Они формировали у мышей антитела против исходных вирусов, тогда как плазмиды стороны III штамма Пастера и плазмида, содержащая гены штамма Пастер и Мокола, не вызывала образование специфических антител. Сторона части III (GT1) была сильным индуктором клеток Т-хелперов. Она эффективно представляла сторону части II различных BT. Обе части были необходимы для правильного складывания и транспорта химерных белков G, к-рые обладали сильным потенциалом для иммунологических исследований и создания многовалентных вакцин. Химерные плазмиды расширяют спектр защиты от Европейских генотипов лиссавирусов (GT1, GT5 и GT6). Франция, Lab. des Lyssavirus, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ЛИССАВИРУСЫ
ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ИММУНОГЕННОСТЬ


Доп.точки доступа:
Jallet, Corinne; Jacob, Yves; Bahloul, Chokri; Drings, Astrid; Desmezieres, Emmanuel; Tordo, Noel; Perrin, Pierre

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.03-04Б1.83

   

    Hemifusion activity of a chimeric influenza virus hemagglutinin with a putative fusion peptide from hepatitis B virus [Text] / Andreas Berting [et al.] // Virus Res. - 2000. - Vol. 68, N 1. - P35-49 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Полуфузионная активность химерного гемагглютинина вируса гриппа, содержащего предполагаемый фузионный пептид вируса гепатита В
Аннотация: Домен S поверхностного белка вируса гепатита содержит предполагаемый белок слияния (фузии) в позиции 7-18. Для изучения функции этого белка был сконструирован химерный гемагглютинин (Н7) вируса гриппа, содержащий этот белок вируса гепатита В. При заражении клеток этот химерный гемагглютинин неполностью расщеплялся клеточными протеазами, но при обработке клеток трипсином расщепление было полным. Химерный белок не отличался от обычного по прикреплению к рецепторам эритроцитов. Пять из шести химерных гемагглютининов осуществляли полуслияние (полуфузию) в 20-54% клеток, экспрессирующих гемагглютинин, однако, полного слияния и образования синцития не наблюдалось. Авторы полагают, что последовательность 7-18 домена S вируса гепатита В действительно может инициировать первый этап проникновения вируса в клетку, т. е. полуслияние. Германия, Inst. fur Med. Virol., Justus Liebig Univ., Frankfurter Strasse 107, D 35392 Giessen. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ВИРУС ГРИППА

ВИРУС ГЕПАТИТА В

ПОЛУФУЗИОННАЯ АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Berting, Andreas; Fischer, Christian; Schaefer, Stephan; Garten, Wolfgang; Klenk, Hans-Dieter; Gerlich, Wolfram H.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.06-04Б1.184

   

    Protection of cotton rats against human respiratory syncytial virus by vaccination with a novel chimeric FG glycoprotein [Text] / R. J. Brideau [et al.] // J. Gen. Virol. - 1989. - Vol. 70, N 10. - P2637-2644 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Защита хлопковых крыс против человеческого респираторно-синцитиального вируса вакцинацией новым химерным FG гликопротеином
Аннотация: Недавно охарактеризовали новый химерный гликопротеин FG человеческого респираторно-синцитиального вируса (РСВ), экспрессированный в клетках насекомого с использованием бакуловирусного вектора. Определили что этот гликопротеин содержит сигнал экстрацеллюлярных регионов гликопротеина F[1] ассоциированных к экстрацеллюлярному региону гликопротеина G, обеспечивающими, соответственно, слияние или прикрепление. В настоящей работе установили, что трехкратная подкожная вакцинация хлопковых крыс очищенным препаратом FG совместно с адъювантом Фрейнда вызывает высокий иммунологический ответ вирусспецифическими антителами в титрах 1:12 950 в ELISA в отношении антигена FG и 1:1970 в тесте вирусной нейтрализации in vitro. Разрешающее заражение вакцинированных хлопковых крыс вирусами РСВ серотипов серогрупп А или В вызвало инфицирование тканей легких у 1-ой (6%) или 4 (22%) из 18 животных при 100%-ных уровнях инфицированности в группах контроля. Средние титры вируса в легких были равны 10{2} {2} и 10{2}{2}'+-'10{0} {1}{2} у вакцинированных и 10{5} {1}'+-'10{0} {2}{1} и 10{4} {2}'+-'10{0} {2}{4} у контрольных хлопковых крыс. Высокой иммуногенной активностью обладали препараты FG из надосадочной жидкости инфицированных клеток насекомого, как нативные, так и очищенные путем аффинной хроматографии. Причем вакцинация была эффективной при 3 путях иммунизации (подкожно, внутримышечно и интраназально) и одной дозой вакцины с различными адъювантами.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: РЕСПИРАТОРНО-СИНЦИТИАЛЬНЫЕ ВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ХИМЕРНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИНФЕКЦИИ

ХЛОПКОВЫЕ КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Brideau, R.J.; Walters, R.R.; Stier, M.A.; Wathen, M.W.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)