СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.93

Glycosylation within an antigenic site on the HN glycoprotein in newcastle disease virus interferes with its role in the promotion of membrane fusion [Text] / Ruitang Deng [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 1. - P17-26 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Гликозилирование в антигенном сайте гликопротеина HN вируса болезни Ньюкасла интерферирует с его ролью в содействии слиянию мембран
Аннотация: Сравнивали способностью вызывать слияние извне и изнутри дикого вируса болезни Ньюкасла и полученного ранее мутантного варианта, D287N, имеющего дополнительный сайт гликозилирования в сайте 3 белка HN. D287N обладал сильно редуцированной способностью вызывать слияние изнутри и увеличенной способностью вызывать слияние извне. Эти изменения не были связаны с изменениями экспрессии HN на клеточной поверхности, его гемадсорбирующей или нейтрализующей активности. Мутантный белок HN проявлял заметно редуцированную способность комплементировать с белком F при совместной экспрессии в клетках ВНК, что расценивается как свидетельство связи дополнительного сайта гликозилирования в антигенном сайте 3 с дефицитом симпластообразующей активности. Полагают, что функция, связанная со слиянием мембран, может определяться глобулярной головкой шипа HN. США, Dep. of Mol. Genetics and Microbiol., Univ. of Massachusetts Med. Sch., 55 Lake Avenue, North, Worcester, MA 01655. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС БОЛЕЗНИ НЬЮКАСЛА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
АНТИГЕННЫЕ САЙТЫ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
МУТАНТЫ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Deng, Ruitang; Wang, Zhiyu; Glickman, Rhona L.; Iorio, Ronald M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.83

Regions on the hemagglutinin-neuraminidase proteins of human parainfluenza virus type-1 and Sendai virus important for membrane fusion [Text] / Tatiana Bousse [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 204, N 2. - P506-514 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Области на белках гемагглютинин-нераминидаза вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай, важные для слияния мембраны
Аннотация: В рекомбинантных клетках HeLa с использованием экспрессирующей системы на основе вируса вакцины синтезировали белки гемагглютинин-нераминидазы (HN) и слияния (F) вируса парагриппа человека типа 1 и вируса Сендай. Экспрессия одного только белка F не индуцировала слияния клеток. Для активного образования синцитиев требовалась коэкспрессия гомологичного белка HN. При коэкспрессии гетерологичных белков комбинация белок F вируса парагриппа и белок HN вируса Сендай не работала, тогда как при экспрессии белка F вируса Сендай и белка HN вируса парагриппа происходило интенсивное синцитиеобразование. Стимулирующей слияние активностью обладает участок в середине белка HN, объемом около 62% молекулы. США, Univ. of Tennessee, Memphis, TN 38163. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАРАГРИППОЗНЫЕ ВИРУСЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИН-НЕЙРАМИНИДАЗА
ОБЛАСТИ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Bousse, Tatiana; Takimoto, Toru; Gorman, Wendy L.; Takahashi, Tatsufumi; Portner, Allen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.11-04Б1.143

Fredericksen, Brenda L.
Vesicular stomatitis virus glycoprotein mutations that affect membrane fusion activity and abolish virus infectivity [Text] / Brenda L. Fredericksen, Michael A. Whitt // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1435-1443 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Мутации гликопротеина вируса везикулярного стоматита, которые влияют на активность слияния мембран и устраняют инфекционность вируса
Аннотация: Сконструировали с помощью рекомбинантных плазмид, направленного мутагенеза и амплификации 4 класса мутантов гликопротееина G (гG) вируса везикулярного стоматита (ВВС). Эти мутанты содержали единичные замены аминокислот между аминокислотами (А) 118-139 и 181-212. Они различались по способности к слиянию. К первому классу принадлежали все мутанты с заменами между А 192-212 и многие мутации области 118-139. Они обладали такой же способностью к слиянию, что и гG исходного вируса. Второй класс мутантов сохраняет способность вызывать слияние только при рН 5,7, обладая более низким порогом pH. 3-й класс включает замены AG 124 '-' Е и P127 '-' D. Он обладает пониженной способностью к слиянию даже при pH 5,2. Несмотря на сохранение низкой способности к слиянию, эти мутанты неспособны заражать клетки, будучи включенными в частицы BBC ts 045. К последнему классу относится замена А 33 на К, к-рая приводит к полной утрате способности к слиянию независимо от pH. Полученные рез-ты подтверждают ранее высказанное предположение о том, что область между А 118-139 играет важную роль в способности гG к слиянию и может представлять собой внутренний домен слияния. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Univ. of Tennessee, Memplhis, TN 38163. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ВЕЗИКУЛЯРНОГО СТОМАТИТА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
МУТАЦИИ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СЛЕДСТВИЯ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Whitt, Michael A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.02-04Б1.119

Ramalho-Santos, Joao.
Role of hydrophobic interactions in the fusion activity of influenza and Sendai viruses towards model membranes [Text] / Joao Ramalho-Santos, Ricardo Negrao, Lima Maria da Conceicao Pedroso de // Biosci. Repts. - 1994. - Vol. 14, N 1. - P15-24 . - ISSN 0144-8463
Перевод заглавия: Роль гидрофобных взаимодействий в фузиформной активности вирусов гриппа и Сендай на мембранной модели
Аннотация: Исследовали роль гидрофобных взаимодействий в фузиформной активности двух липидных оболочечных вирусов (вирусы гриппа и Сендай). Используя флуоресцентный зонд ANS (1-аминонафтален-8-сульфонат), показали, что активация вируса гриппа при низком рН сопровождается выраженным увеличением гидрофобности вирусной оболочки. Влияние дегидратирующих в-в на сливающую активность обоих вирусов (модель липидных мембран) исследовали, используя анализ гашения флуоресценции. Такие дегидратирующие в-ва, как диметилсульфоксид и диметилсульфон, значительно увеличивают начальную скорость процесса слияния, причем эффект диметилсульфона в 2 раза больше, чем таковой диметилсульфоксида. Влияние полиэтиленгликоля на процесс слияния зависел от конц-ии полимера и его мол. массы. Наблюдения были сходными для обоих вирусов. Рез-ты подчеркивают значение дегидратации и гидрофобных взаимодействий в фузиформной активности вирусов гриппа и Сендай и показывают, что эти факторы могут, в основном, участвовать в событиях слияния мембран, опосредованных многими другими липидными оболочечными вирусами. Португалия, Dep. of Biochem., Center for Cell Biol., Univ. of Coimbria, 3049 Coimbra Codex. Библ. 14

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС ГРИППА
ВИРУС СЕНДАЙ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ
ГИДРОФОБНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Negrao, Ricardo; de, Lima Maria da Conceicao Pedroso

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.04-04Б1.161

Membrane fusion activity of Semliki Forest virus in a liposomal model system: Specific inhibition by Zn{2+} ions [Text] / Jeroen Corver [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 238, N 1. - P14-21 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Активность слияния мембран у вируса леса Семлики в модельной липосомной системе: специфическое ингибирование ионами Zn{2+}
Аннотация: Показано, что слияние вируса леса Семлики (ВЛС) с холестериновыми и сфинголипидными липосомами (ЛС) специфически ингибируется Zn{2+}. Zn{2+} не влияет на связывание ВЛС с ЛС и ингибирует саму реакцию слияния. Zn{2+} не ингибирует диссоциацию гетеродимера гликопротеинов оболочки Е1 (I)-E2 (II), но сильно тормозит обнажение специфичного для к-ты эпитопа, образование гомотримера I и приобретение устойчивости к трипсину. Эти данные показали, что связывание ВЛС с ЛС требует только индуцированного к-той распада гетеродимера I-II, а последующее слияние зависит от дальнейших перестроек I. Взаимодействие I с мишенными мембранными липидами влияет на эти перестройки, в т. ч. на образование комплекса слияния. Нидерланды, Dep. Physiol. Chem., GUIDE, Univ. Groningen, 9713 AL Groningen. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: АЛЬФАВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕСА СЕМЛИКИ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Corver, Jeroen; Bron, Romke; Snippe, Harm; Kraaijeveld, Cees; Wilschut, Jan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.05-04Б1.098

Role of prM processing in the fusion activity of flaviviruses [Text] / Farshad Guirakhoo [et al.] // Vaccines'92: Mod. Approaches New Vaccines Includ. Prev. AIDS. - Cold Spring Harbor, (N. J.), 1992. - P283-286 . - ISBN 0-87969-405-Х
Перевод заглавия: Роль процессинга предшественника М-белка флавивирусов (пре-М) в их способности вызывать слияние
Аннотация: Изучали способность ряда флавивирусов проникать в клетки С6/36 комаров при pH ниже 6,4 в течение 1 мин. Используя моноклональные антитела (МА) против вируса клещевого энцефалита, показали, что МА против двух неперекрывающихся доменов белка оболочки могут подавлять проникновение. Незрелые формы флавирусов, содержащие предшественник М-белка, неспособны вызывать слияние с везикулярной мембраной. В присутствии пре-М могут быть защищены по крайней мере 3 эпитопа гликопротеина оболочки вируса долины Муррея. Считают, что эта защита необходима для везикулярного транспорта белка оболочки в условиях кислой среды при экзоцитозе. США, Div. of Vector-Borne Infec. Dis., Centr. for Dis. Control, Fort Collins, CO 80522. Библ. 7.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Guirakhoo, Farshad; Roehrig, John T.; Heinz, Franz X.; Kunz, Christian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.09-04Б1.157

Shieh, Mei-Tsu.
Herpesvirusinduced cell fusion that is dependent on cell surface heparan sulfate or soluble heparin [Text] / Mei-Tsu Shieh, Patricia G. Spear // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 2. - P1224-1228
Перевод заглавия: Индуцированное вирусом герпеса слияние клеток, которое зависит от сульфата гепарина на поверхности клеток или от растворимого гепарина
Аннотация: Известно, что распространение оболочечных вирусов от клетки к клетке осуществляется посредством слияния клеток и требует реализации мембрано-связывающей активности вирусных гликопротеинов. Показано, что слияние клеток, индуцируемое инфекцией вируса простого герпеса, требует присутствия на клеточной поверхности глюкозамингликанов - сульфата гепарина или внесенного в среду гепарина. Возможная роль глюкозаминогликана может заключаться в нарушении конформации вирусного гепарин-связывающего гликопротеина. США, Dept. of Microbiol.-Immunol., Northwestern Univ. Med. Sch. Chicago, IL 60611. Библ. 38.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС-КЛЕТКА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ФУЗИФОРМНАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Spear, Patricia G.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска