Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОЛИПАЗА Д<.>)
Общее количество найденных документов : 56
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-56 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.02-04В3.095

    Xu, Liwen.
    Intracellular localization of phospholipase D in young and mature leaves of castor bean (Ricinus communis L.) [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Liwen Xu, Avelina O. Paulsen, Xuemin Wang // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P63 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Внутриклеточная локализация фосфолипазы D в молодых и зрелых листьях клещевины (Ricinus communis)
Аннотация: Специфичные в отношении фосфолипазы D (PLD) антисыворотки, образование конъюгатов антител и электронная микроскопия были использованы для определения локализации PLD в листьях клещевины. PLD-белок обнаруживался в большинстве случаев в эндоплазматической сети (ЭС) и вакуолях, иногда - в хлоропластах и плазменных мембранах, но отсутствовал в митохондриях и пероксисомах. Быстро распускающиеся молодые листья содержали больше PLD в вакуолях, чем зрелые листья. PLD в зрелых листьях ассоциировалась преимущественно с ЭС. Фракционирование клеточного материала показало наличие дрейфа PLD в направлении от более растворимой формы в молодых листьях к более микросомальноассоциированным фракциям в зрелых листьях. Иммуноцитохимические исследования показывают, что растворимая PLD, обнаруживаемая в молодых листьях, высвобождается из вакуолей в процессе гомогенизации тканей. Представленные данные дают определенную картину внутриклеточного распределения PLD в процессе развития листьев клещевины. США, Dep. of Biochem., Div. of Biol., Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КЛЕЩЕВИНА

Доп.точки доступа:
Paulsen, Avelina O.; Wang, Xuemin
2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.276

   
    Involvement of a novel form of PKC and tyrosine kinase in the activation of PLD by LHRH [Text] / M. Fennel [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18D. - P31 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Вовлечение новых форм протеинкиназы С и тирозинкиназы в активацию фосфолипазы Д люлиберином
Аннотация: В линии гонадотропных клеток 'альфа'Т3-1 изучали сигнальные пути, ассоциированные с рецепторами люлиберина (РЛ). Активация фосфолипазы Д люлиберином (100 нМ) наблюдалась после 5-10-минутного лаг-периода после чего активность фосфолипазы Д оставалась постоянной в течение, по крайней мере, 40 мин. Активация фосфолипазы Д в тех же клетках форболдибутиратом начиналась через 10-15 мин и прекращалась через 25 мин. Иономицин не активировал фосфолипазу Д, а различные ингибиторы протеинкиназы С отменяли стимулирующее действие форболдибутирата и люлиберина на фосфолипазу Д с разной эффективностью. Ингибитор тирозинкиназы лавендустин А (0,1-3 мкМ) снижал индуцированную люлиберином активацию фосфолипазы Д и не изменял действие форболдибутирата, а ингибитор тирозинфосфатазы перванадат активировал фосфолипазу Д. Инкубация клеток с люлиберином индуцировала фосфорилирование по тирозину нескольких клеточных белков с мол. м. от 60 до более чем 170 кД. Фосфорилирование нек-рых из этих белков индуцируется также форболдибутиратом. Показали, что наиболее вероятной тирозинкиназой, активируемой люлиберина, является продукт онкогена fyn. Великобритания, MRC Brain Metabol. Unit, Edinburgh.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ОПУХОЛИ ГОРМОНПРОДУЦИРУЮЩИЕ
ЛЮЛИБЕРИН
ВЛИЯНИЕ
ФОСФОЛИПАЗА Д
УЧАСТИЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Fennel, M.; Simpson, J.; Mitchell, R.; Thempson, N.; Garland, L.
3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.282

    Martinson, E. A.
    Inhibition of phospholipase D of human platelets by protein tyrosine kinase inhibitors [Text] / E. A. Martinson, S. Scheible, P. Presek // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P627-634 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Подавление фосфолипазы Д в тромбоцитах человека ингибиторами тирозиновой протеинкиназы
Аннотация: Изучали роль тирозиновых протеинкиназ (Т-ПК) семейства src в изолированных тромбоцитах человека. Обработка тромбоцитов ингибитором тирозиновых протеинфосфатаз перванадатом увеличивает активность фосфолипазы Д (ФД), вовлекаемой в сигнальные процессы, ведущие к агрегации и секреции тромбоцитов. Активация ФД в тромбоцитах при стимуляции тромбином подавлялась ингибиторами Т-ПК, такими как генистеин, 2,5дигидроциннамат, ST271 и тирфостины А25 и А47. В пермеализированных сапонином тромбоцитах показали ингибирующее действие многих ингибиторов Т-ПК на стимулированную ГТФ'гамма'S ФД. В мембранах тромбоцитов продемонстрировали ингибирующее действие использованных ингибиторов Т-ПК на фосфорилирование синтетического пептида, являющегося субстратом Т-ПК семейства src. Германия, Rudolf-Buchheim-Inst. Pharmacol., Justus-Liebig-Univ. Giessen, D-35392 Giessen. Библ. 40.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
СЕМЕЙСТВО SRC
БЕЛКИ SRC
ФОСФОЛИПАЗА Д
ТРОМБОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Scheible, S.; Presek, P.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.73

    Martinson, Elizabeth A.
    Inhibition of phospholipase D of human platelets by protein tyrosine kinase inhibitors [Text] / Elizabeth A. Martinson, Stephan Scheible, Peter Presek // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P627-634 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Подавление фосфолипазы Д в тромбоцитах человека ингибиторами тирозиновой протеинкиназы
Аннотация: Изучали роль тирозиновых протеинкиназ (Т-ПК) семейства src в изолированных тромбоцитах человека. Обработка тромбоцитов ингибитором тирозиновых протеинфосфатаз перванадатом увеличивает активность фосфолипазы Д (ФД), вовлекаемой в сигнальные процессы, ведущие к агрегации и секреции тромбоцитов. Активация ФД в тромбоцитах при стимуляции тромбином подавлялась ингибиторами Т-ПК, такими как генистейн, 2,5-дигидроциннамат, ST271 и тирфостины A25 и A47. В пермеализированных сапонином тромбоцитах показали ингибирующие действие многих ингибиторов Т-ПК на стимулированную ГТФ'гамма'S ФД. В мембранах тромбоцитов продемонстрировали ингибирующее действие использованных ингибиторов Т-ПК на фосфорилирование синтетического пептида, являющегося субстратом Т-ПК семейства src. Германия, Rudolf-Buchheim-Inst. Pharmacol., Justus-Leiebig-Univ. Giessen, D-35392 Giessen. Библ. 40
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТИРОЗИНКИНАЗА
ИНГИБИТОРЫ
ТРОМБОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Scheible, Stephan; Presek, Peter
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.139

    Martinson, Elizabeth A.
    Inhibition of phospholipase D of human platelets by protein tyrosine kinase inhibitors [Text] / Elizabeth A. Martinson, Stephan Scheible, Peter Presek // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P627-634 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Подавление фосфолипазы Д в тромбоцитах человека ингибиторами тирозиновой протеинкиназы
Аннотация: Изучали роль тирозиновых протеинкиназ (Т-ПК) семейства src в изолированных тромбоцитах человека. Обработка тромбоцитов ингибитором тирозиновых протеинфосфатаз перванадатом увеличивает активность фосфолипазы Д (ФД), вовлекаемой в сигнальные процессы, ведущие к агрегации и секреции тромбоцитов. Активация ФД в тромбоцитах при стимуляции тромбином подавлялась ингибиторами Т-ПК, такими как генистейн, 2,5-дигидроциннамат, ST271 и тирфостины A25 и A47. В пермеализированных сапонином тромбоцитах показали ингибирующие действие многих ингибиторов Т-ПК на стимулированную ГТФ'гамма'S ФД. В мембранах тромбоцитов продемонстрировали ингибирующее действие использованных ингибиторов Т-ПК на фосфорилирование синтетического пептида, являющегося субстратом Т-ПК семейства src. Германия, Rudolf-Buchheim-Inst. Pharmacol., Justus-Leiebig-Univ. Giessen, D-35392 Giessen. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ИНГИБИРОВАНИЕ
ТИРОЗИНКИНАЗА
ИНГИБИТОРЫ
ТРОМБОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Scheible, Stephan; Presek, Peter
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.202

    Carrasco-Marin, Eugenio.
    Wortmannin, an inhibitor of phospholipase D activation, selectively blocks major histocompatibility complex class II-restricted antigen presentation [Text] / Eugenio Carrasco-Marin, Carmen Alvarez-Dominguez, Francisco Leyva-Cobian // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 9. - P2031-2039 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Вортманнин, ингибитор активации фосфолипазы D, селективно блокирует ограниченное классом II главного комплекса гистосовместимости представление антигена
Аннотация: Wortmannin, a fungal metabolite, is a specific inhibitor of phospholipase D (PLD) activation. Presentation of defined exogenous soluble proteins to specific T cell hybridomas was studied by using different antigen-presenting cells (APC): IA-positive peritoneal macrophages (МФ), B lymphoma cells (B) or dendritic cells (DC). Major histocompatibility complex class II-restricted antigen presentation by МФ was blocked when cells were pretreated with wortmannin. However, when cells constitutively expressing IA molecules (B, DC) were used as APC, no inhibition was observed. Additionally, MHC class I antigen presentation was not impaired by wortmannin. Moreover, wortmannin does not block either peptide presentation or presentation to autoreactive T cells. This effect was time and dose dependent and occurred at the level of intracellular handling of the antigen. Mainly because it was not a toxic inhibition, it was reversible with time and neither antigen uptake and catabolism, nor IA synthesis were affected. Because МФ, but not B or DC, express PLD activity and only the former were blocked by wortmannin in antigen presentation, our results strongly suggest that a differential antigen-processing pathway exists in these disparate APC, which could be based essentially on a wortmannin-sensitive, PLD-dependent step present in МФ but absent and/or unnecessary in both B lymphoma cells and DC. Испания, Hosp. Univ. "Marques de Valdecilla", Santander. Библ. 45
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.05.11
Рубрики: ГКГС
АНТИГЕНЫ КЛАССА II
АНТИГЕНПРЕДСТАВЛЯЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
ВОРТМАННИН
ГИБРИДОМЫ Т ХЕЛПЕРНЫЕ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ IN VITRO
МАКРОФАГИ
ФОСФОЛИПАЗА Д
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Alvarez-Dominguez, Carmen; Leyva-Cobian, Francisco
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.11-04М4.031

    Garces, Y.
    Vasopressin via receptor-stimulated phospholipase D: Differential regulation of transphosphatidylation and phospholipid hydrolysis by protein kinase C [Text] / Y. Garces, E. M. Briley, C. C. Felder // Neuropeptides. - 1995. - Vol. 28, N 5. - P277-284 . - ISSN 0143-4179
Перевод заглавия: Стимулированная активность фосфолипазы Д через рецепторы: различная регуляция трансфосфатидилирования и гидролиза фосфолипидов протеинкиназой С
Аннотация: Клетки китайских хомячков были трансфецированы рецепторами вазопрессина - подтипом Va1 и стабильно экспрессировали их. Изучили регуляцию фосфолипазы Д протеинкиназой С (ПКС) и Ca{2}{+}. Аргинин-вазопрессин стимулировал высвобождение фосфатидилэтанола и фосфатидиловой к-ты, меченных предварительно {3}H-пальмитатом. Действие форболовых эфиров, стимулирующих высвобождение фосфатидилэтанола и фосфатидиловой к-ты, было аддитивно действию аргинин-вазопрессина в течение 15-и мин. При длит. стимуляции форбол-12-миристат-13-ацетатом, вызывающем десенсибилизацию ПКС, продукция фосфатидилэтанола снижалась, а фосфатидиловой к-ты одновременно возрастала. Считают, что в клетках присутствовало более, чем один изозим фосфолипазы Д. США, Dr Christian C. Felder, Laboratory of Cell Biology, National Institute of Mental Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПИДЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
РЕЦЕПТОРЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА С

Доп.точки доступа:
Briley, E.M.; Felder, C.C.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.135

   
    Regulation de la phospholipase D par les proteines G de faible poids molemuclaire: Realites et perspectives [Text] // M/S: Med. sci. - 1995. - Vol. 11, N 3. - P476-477 . - ISSN 0767-0974
Перевод заглавия: Современные данные и перспективы относительно регуляции фосфолипазы Д низкомолекулярными белками класса G
Аннотация: Фосфолипаза Д (ФЛД) обнаружена во многих тканях и клетках, включая гранулоциты. Механизмы активации ФЛД очень сложны и в них участвует ряд белковых кофакторов, локализованных как в цитозоле, так и в мембранах. Полагают, что в активации ФЛД принимают участие как высокомолекулярные белки G c трехмерной структурой, так и мономерные низкомолекулярные белки G. Однако, многочисленные экспериментальные данные свидетельствуют о том, что непосредственную активацию ФЛД осуществляют малые белки G в ответ на сигнал, поступающий от высокомолекулярных белков G. Один из низкомолекулярных белков идентифицирован как фактор АДФ-рибозилирования (АРФ), к-рый локализован в цитозоле (основная масса) и в мембранах (меньшая часть). На уровне мембран АРФ приобретает активную конформацию, способную к длительному взаимодействию с эффектором. Полагают, что взаимодействие ФЛД с АРФ можно рассматривать как модель для изучения трансмембранного транспорта. Библ. 11
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ФОСФОЛИПАЗА Д
БЕЛКИ G
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.149

   
    Mechanism of phospholipase D activation induced by extracellular ATP in osteoblast-like cells [Text] / A. Suzuki [et al.] // J. Endocrinol. - 1995. - Vol. 145, N 1. - P81-86 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Механизм активации фосфолипазы Д, индуцированной внеклеточным АТФ в остеобластоподобных клетках
Аннотация: Добавление АТФ (0,1-1 мМ) в культуру остеобластоподобных клеток MC3T3-E1 вызывает дозозависимое накопление холина и инозитфосфатов и при совместном действии АТФ и активатора G-белков NaF эффект на накопление холина оказывается синергичным, а на накопление инозитфосфатов не синергичным. Комбинация АТФ и форболмиристатацетата аддитивно увеличивает содержание холина, а ингибитор протеинкиназы C стауроспорин слабо влияет на стимулированное АТФ накопление холина. Стимулированное АТФ образование холина достоверно снижается при хелатировании внеклеточного Ca{2+} ЭГТА и полностью подавляется антагонистом кальмодулина W7. Т. обр. внеклеточный АТФ стимулирует фосфолипазу D в остеобластоподобных клетках благодаря Ca{2+}/кальмодулин-зависимому механизму. Япония [О. К.], First Dep. Internal Med., Nagoya Sch. Med., Nagoya. Библ. 23
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: КЛЕТКИ MC3T3-E1
ФОСФОЛИПАЗА Д
МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ АТФ

Доп.точки доступа:
Suzuki, A.; Shinoda, J.; Oiso, Y.; Kozawa, O.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.12-04М3.8

   
    Role of phospholipase D activation in nervous system physiology and pathophysiology [Text] / Jochen Klein [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 4. - P1445-1455 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Роль активации фосфолипазы Д в физиологии и патофизиологии нервной системы
Аннотация: Краткий обзор св-в и физиол. роли фосфолипазы Д (ФЛД). ФЛД катализирует гидролиз фосфолипидов по терминальной фосфоэфирной связи, образуя фосфатидную к-ту и освобождая свободные полярные группы. Основная часть ФЛД мозга находится в мембранах, но имеется и цитозольная фракция. ФЛД в качестве кофактора использует фосфатидилинозит-4,5-дифосфат и не зависит от присутствия 2-валентных катионов. В нейронах активность ФЛД повышается мускариновыми агонистами, брадикинином, глутаматом, агонистами P[2]-пуринорецепторов и т. п. Повышение активности ФЛД форболовыми эфирами трактуется как вторичное, связанное с изменением активности протеинкиназы С. В активации ФЛД могут участвовать также малые g-белки. ФЛД присутствует как в нейронах, так и в глие. При активации ФЛД могут образовываться большие кол-ва диацилглицина и холина, что может существенно влиять на функционирование нейронов. Предполагается, что образование фосфатидилэтанола может играть определенную роль в патологии, в частности, при развитии алкоголизма. Библ. 110
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.02
Рубрики: ФОСФОЛИПИДЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
АКТИВАЦИЯ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
НЕРВНАЯ СИСТЕМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 110

Доп.точки доступа:
Klein, Jochen; Chalifa, Vered; Liscovitch, Mordechai; Loffelholz, Konrad
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.01-04Я6.30

    Zoukhri, Driss.
    Cholinergic activation of phospholipase D in lacrimal gland acini is independent of protein kinase C and calcium [Text] / Driss Zoukhri, Darlene A. Dartt // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 3. - P713-720 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Холинергическая активация фосфолипазы Д в ацинусах слезных желез не зависит от протеинкиназы С и кальция
Аннотация: Ацинусы слезной железы метили в течение 3 ч с {14}С-стеариновой к-той, преинкубировали 20 мин с 2% этанолом и затем инкубировали 20 мин с агонистом или без него. Тотальные клеточные липиды анализировали ТСХ и определяли радиоактивность фракций. Карбахол (1 мМ) стимулировал синтез {14}C-фосфатидилэтанола (I) и {14}С-фосфатидной к-ты (II). Его действие полностью блокировал мускариновый антагонист атропин (10 мкМ). Накопление I стимулируют 4'бета'-форбол-12-миристат-13-ацетат и 4'бета'-форбол-12,13-дибутират (1 мкМ). Иономицин (1 мкМ), кальциевый ионофор, также стимулируют образование I. США, Schepens Eye Res. Inst., Harvard Мed. School, Boston, MA 02114. Библ. 33
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13 + 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
АКТИВАЦИЯ
ФОСФОЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОРБОЛОВЫЕ ЭФИРЫ
КАЛЬЦИЙ
СЛЕЗНАЯ ЖЕЛЕЗА

Доп.точки доступа:
Dartt, Darlene A.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.01-04Я6.92

    Guillemain, Isabelle.
    Receptor- and phorbol ester-mediated phospholipase D activation in rat parotid involves two different pathways [Text] / Isabelle Guillemain, Bernard Rossignol // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 3. - C692-C699 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Вызванная рецепторами и форболовыми эфирами активация фосфолипазы D в околоушных железах крысы вовлекает два различных пути
Аннотация: Мускариновые и 'альфа'-адренегические агонисты стимулируют образование фосфатидилэтанола в изолированных ацинусах околоушной железы крыс благодаря активации фосфолипазы Д (ФД). Аналогичным действием обладают кальциевый ионофор иономицин и форболмиристатацетат (ФМА), но не 1-олеил-2-ацетил-sn-глицерин (ОАГ). Ингибиторы протеинкиназы С не влияли на активность ФД, так что эффект ФМА не был опосредован протеинкиназой С. Стимулирующее действие ФМА и агонистов поверхностных рецепторов на активность ФД различалось по потребности во внутриклеточном Ca{2+}. Франция, Lab. Biochim. des Transport Cell., Ctr. Nat. Rech. Sci. Unit. Rech. Associee 1116, 91405 Orsay Cedex. Библ. 34
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ПУТИ АКТИВАЦИИ
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЕ/КАЛЬЦИЙ-НЕЗАВИСИМЫЕ ПУТИ
АЦИНУСЫ ОКОЛОУШНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ФОРБОЛОВЫЕ ЭФИРЫ
РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Rossignol, Bernard
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.01-04М4.300

    Guillemain, Isabelle.
    Receptor- and phorbol ester-mediated phospholipase D activation in rat parotid involves two different pathways [Text] / Isabelle Guillemain, Bernard Rossignol // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 266, N 3. - C692-C699 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Вызванная рецепторами и форболовыми эфирами активация фосфолипазы D в околоушных железах крысы вовлекает два различных пути
Аннотация: Мускариновые и 'альфа'-адренегические агонисты стимулируют образование фосфатидилэтанола в изолированных ацинусах околоушной железы крыс благодаря активации фосфолипазы Д (ФД). Аналогичным действием обладают кальциевый ионофор иономицин и форболмиристатацетат (ФМА), но не 1-олеил-2-ацетил-sn-глицерин (ОАГ). Ингибиторы протеинкиназы С не влияли на активность ФД, так что эффект ФМА не был опосредован протеинкиназой С. Стимулирующее действие ФМА и агонистов поверхностных рецепторов на активность ФД различалось по потребности во внутриклеточном Ca{2+}. Франция, Lab. Biochim. des Transport Cell., Ctr. Nat. Rech. Sci. Unit. Rech. Associee 1116, 91405 Orsay Cedex. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.17
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ПУТИ АКТИВАЦИИ
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЕ/КАЛЬЦИЙ-НЕЗАВИСИМЫЕ ПУТИ
АЦИНУСЫ ОКОЛОУШНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ФОРБОЛОВЫЕ ЭФИРЫ
РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Rossignol, Bernard
14.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 98.09-04В4.258

   
    Влияние света на активность фосфолипазы D в гомогенатах проростков овса [Текст] / М. А. Кисель [и др.] // Докл. АН Беларуси. - 1997. - Т. 41, N 4. - С. 66-68 . - ISSN 0002-354X
Аннотация: Изучено влияние света на активность фосфолипазы D в гомогенате проростков овса. Показано, что ферментативная активность в препаратах из этиолированных проростков выше, чем в препаратах, полученных из зеленых или этиолированных проростков, экспонированных в течение 3 ч на дневном свету. Библ. 8
ГРНТИ  
68.35.29
ВИНИТИ 681.35.29.27
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ПРОРОСТКИ
ГОМОГЕНАТ
ОВЕС
СВЕТ

Доп.точки доступа:
Кисель, М.А.; Кабачевская, Е.М.; Кулик, Л.Н.; Волотовский, И.Д.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.09-04В3.98

   
    Влияние света на активность фосфолипазы D в гомогенатах проростков овса [Текст] / М. А. Кисель [и др.] // Докл. АН Беларуси. - 1997. - Т. 41, N 4. - С. 66-68 . - ISSN 0002-354X
Аннотация: Изучено влияние света на активность фосфолипазы D в гомогенате проростков овса. Показано, что ферментативная активность в препаратах из этиолированных проростков выше, чем в препаратах, полученных из зеленых или этиолированных проростков, экспонированных в течение 3 ч на дневном свету. Библ. 8
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА Д
ПРОРОСТКИ
ГОМОГЕНАТ
ОВЕС
СВЕТ

Доп.точки доступа:
Кисель, М.А.; Кабачевская, Е.М.; Кулик, Л.Н.; Волотовский, И.Д.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.06-04М2.43

    Martinson, E. A.
    Secreted ADP plays a central role in thrombin-induced phospholipase D activation in human platelets [Text] : abstr. 7th Erfurt Conf. Platelets, Erfurt, 28 June-1 July, 1998 / E. A. Martinson, S. Scheible, P. Presek // Platelets. - 1998. - Vol. 9, N 6. - P418 . - ISSN 0953-7104
Перевод заглавия: Секретируемый АДФ играет центральную роль в индуцируемой тромбином активации фосфолипазы Д в тромбоцитах человека
Аннотация: В присутствии апиразы, разрушающей секретируемый АДФ, наблюдалось подавление активации фосфолипазы Д (ФЛД) в тромбоцитах (Т), стимулируемых тромбином. Экзогенный АДФ не влиял на активность ФЛД в Т. Однако, в присутствие низких доз тромбина АДФ повышал активность ФЛД, что ингибировалось антагонистом пуринергических рецепторов ARL 66096 в Т. ARL 66096 подавлял также активацию ФЛД, индуцируемую U 46619. Германия, Instus-Liebig Univ. Giessen
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
СЕКРЕТИРУЕМЫЙ АДФ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Scheible, S.; Presek, P.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.01-04М4.62

    Nakashima, Shigeru.
    Участие фосфолипазы D в процессе передачи сигнала [Text] / Shigeru Nakashima, Yoshinori Nozawa // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1999. - Vol. 44, N 8. - С. 998-1106 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
МЕХАНИЗМ
ФОСФОЛИПАЗА Д
УЧАСТИЕ

Доп.точки доступа:
Nozawa, Yoshinori
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.82

    Wang, Xuemin.
    The role of phospholipase D in signaling cascades [Text] / Xuemin Wang // Plant Physiol. - 1999. - Vol. 120, N 3. - P645-651 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Роль фосфолипазы Д в каскадном [проведении] сигнала
Аннотация: Растительные фосфолипазы (ФЛ) не только определяют структуру и стабильность мембран, но и играют центральную роль в регуляции многих клеточных функций. Одной из ведущих ФЛ является ФЛ Д, к-рая катализирует отщепление головных групп от фосфолипидов с образованием фосфатидной к-ты и свободных головных групп, например, холина. Показана важная роль этого фермента в регуляции ряда клеточных процессов, таких как действие гормонов, мембранный транспорт, клеточная пролиферация, организация цитоскелета, защитные реакции, дифференциация, репродукция. В последнее время интерес к этому ферменту усилился в связи с возможным его участием в трансмембранной передаче сигналов. Идентификация, клонирование и экспрессия новых типов растительных ФЛ Д позволили установить, что ФЛ Д являются семейством гетерогенных ферментов, к-рые различаются по каталитическим и регуляторным свойствам. Для нескольких растительных систем доказана регулируемая активация ФЛ Д (затопление, действие гормонов, взаимодействие растение-патоген). В обзоре подробно рассмотрено множественное семейство генов ФЛ Д, приведены особые каталитические свойства различных ФЛ Д. Особое внимание уделено регуляции и активации ФЛ Д, а также клеточным мишеням мессенджеров, произведенных ФЛ Д. Рассматривается участие ФЛ Д в сигнальных путях, в том числе - в передаче сигнала посредством липидов
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
РОЛЬ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.05-04М4.131

    Exton, John H.
    Phospholipase D: Enzymology, mechanisms of regulation, and fucntion [Text] / John H. Exton // Physiol. Rev. - 1997. - Vol. 77, N 2. - P303-320 . - ISSN 0031-9333
Перевод заглавия: Фосфолипаза D: энзимология, механизмы регуляции и функция
Аннотация: Обзор. Фосфолипаза D (II) существует в различных формах и гидролизует преимущественно фосфатидилхолин. Рассматривают различные формы регуляции I in vivo и in vitro. Ca{2+}-зависимые изозимы протеинкиназы С активируют I и играют важную роль в контроле I факторов роста и агонистов, связанных с G-белками. В регуляции I участвуют низкомолекулярные G-белки АДФ-рибозилирования, белки семейства Rho. Обсуждают возможную роль в регуляции I фосфатидилинозит-4,5-дифосфата, растворимых тирозинкиназ и серин/треониновой киназы. Считают, что изменения в обмене фосфолипидов, индуцируемые I, играют важную роль в движении везикул и др. мембранно-связанных процессах клетки. США, Vanderbilt Univ. School of Medicine, Nashville, TN. Библ. 31
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПИДЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 00.06-04М2.28

   
    Regulation of phospholipase D in human megakaryoblastic cell lines [Text] / M. A. Haas [et al.] // Platelets. - 1999. - Vol. 10, N 4. - P262 . - ISSN 0953-7104
Перевод заглавия: Регуляция фосфолипазы Д в мегакариобластных клеточных линиях человека
Аннотация: Показано, что мегакариобласты человека содержали фосфолипазу Д (ФЛД), к-рая могла активироваться тромбином, форболовым эфиром и Са-ионофором А23187, но не коллагеном. Активация ФЛД зависила от ГТФ-связывающего белка RhoA. В дифференцированных мегакариобластах тромбин, но не форболовый эфир стимулировал ФЛД. Германия, J.-L.-Univ., Giessen
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.23.02
Рубрики: ГЕМОПОЭЗ
МЕГАКАРИОБЛАСТЫ
ФОСФОЛИПАЗА Д
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Haas, M.A.; Falker, K.; Martinson, E.A.; Presek, P.
 1-20    21-40   41-56 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)