Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.81

   

    Termostable farnesyl diphosphate synthase of Bacillus stearotermophilus: Molecular cloning, sequence deterination, overproduction and purification [Text] / T. Koyama [et al.] // J.Biochem. - 1993. - Vol. 113, N 3. - P355-363 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Термостабильная фарнезилдифосфатсинтаза из Bacillus stearothermophilus: молекулярное клонирование, определение последовательности, сверхпродуцирование и очистка
Аннотация: Клонирован ген термостабильной фарнезилдифосфатсинтазы из Bacillus stearothermophilus, определена его последовательность и проведена его сверхэкспрессия в клетках Escherichia coli. Определено 1260 нуклеотидов последовательности клонированного фрагмента. Эта последовательность определяет открытую рамку считывания из 891 нуклеотида для фарнезилдифосфатсинтазы. Установлено, что предсказанная аминок-тная последовательность фермента имеет 42% схожести с фарнезилдифосфатсинтазой из E. coli. Сравнение пренилтрансфераз из различных организмов (от бактерий до человека) показало присутствие в них семи высоко консервативных районов. Показано, что термолабильные пренилтрансферазы содержат 4-6 остатков цистеина, тогда как термостабильная фарнезилдифосфатсинтаза имеет только 2 остатка цистеина. Термостабильный фермент также уникален в том, что некоторые аминок-ты, к-рые консервативны в ферментах из других источников, заменены на функционально отличные аминок-ты. Показано, что очищенный рекомбинантный белок иммунохимически идентичен нативному ферменту из B. stearothermophilus и не инактивируется при 65'ГРАДУС'C в течение 70 минут. Библ. 28. Япония, Inst. for Chem. Reaction Sci., Tohoku Univ., Aoba-ku, Sendai 980
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ

ОЧИСТКА

БАКТЕРИИ

IMMUNOCHEMISTRY


Доп.точки доступа:
Koyama, T.; Obata, S.; Osabe, M.; Takeshita, A.; Yokoyama, K.; Uchida, M.; Nishino, T.; Ogura, K.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.94

   

    Structural and functional roles of the cysteine residues of Bacillus stearothermophilus farnesyl diphosphate synthase [Text] / Tanetoshi Koyama [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 42. - P12644-12648 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурная и функциональная роль остатков цистеина фарнезилдифосфатсинтазы из Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Фарнезилдифосфатсинтаза из Bacillus stearothermophilus содержит только 2 остатка цистеина в позициях 73 и 289. Для исследования роли этих остатков получено 5 мутантов фермента - C73F, C73S, C289F, C289S и C73S-C289S, они сверхпродуцированы в клетках Escherichia coli и очищены до гомогенного состояния. Все мутанты имеют удельную активность, сравнимую с активностью фермента дикого типа, т. е. остатки цистеина не важны для ферментативной активности. Мутант C73F имеет высокую чувствительность к т-ре, тогда как мутант C73S также стабилен, как и фермент дикого типа. Значение K[m] для мутанта C289F для изопентенилдифосфата в 10 раз выше значения K[m] для фермента дикого типа. Все мутанты фермента, как и фермент дикого типа, могут конвертироваться в окисленную форму. Предполагается, что в конверсии фермента в окисленную форму не участвуют остатки цистеина. Япония, Inst. Chem. Reaction Sci., Tohoku Univ., Katahira 2-1-1, Aoba-ku, Sendai, Miyagi 980. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
ЦИСТЕИН

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Koyama, Tanetoshi; Obata, Shusei; Saito, Kazuhiro; Takeshita-Koike, Ayumi; Ogura, Kyozo


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.127

   

    Structural and functional roles of the cysteine residues of Bacillus stearothermophilus farnesyl diphosphate synthase [Text] / Tanetoshi Koyama [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 42. - P12644-12648 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурная и функциональная роль остатков цистеина фарнезилдифосфатсинтазы из Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Фарнезилдифосфатсинтаза из Bacillus stearothermophilus содержит только 2 остатка цистеина в позициях 73 и 289. Для исследования роли этих остатков получено 5 мутантов фермента - C73F, C73S, C289F, C289S и C73S-C289S, они сверхпродуцированы в клетках Escherichia coli и очищены до гомогенного состояния. Все мутанты имеют удельную активность, сравнимую с активностью фермента дикого типа, т. е. остатки цистеина не важны для ферментативной активности. Мутант C73F имеет высокую чувствительность к т-ре, тогда как мутант C73S также стабилен, как и фермент дикого типа. Значение K[m] для мутанта C289F для изопентенилдифосфата в 10 раз выше значения K[m] для фермента дикого типа. Все мутанты фермента, как и фермент дикого типа, могут конвертироваться в окисленную форму. Предполагается, что в конверсии фермента в окисленную форму не участвуют остатки цистеина. Япония, Inst. Chem. Reaction Sci., Tohoku Univ., Katahira 2-1-1, Aoba-ku, Sendai, Miyagi 980. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
ЦИСТЕИН

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Koyama, Tanetoshi; Obata, Shusei; Saito, Kazuhiro; Takeshita-Koike, Ayumi; Ogura, Kyozo


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.03-04В3.276

    Ramos-Valdivia, Ana C.

    Elicitor-mediated induction of anthraquinone biosynthesis and regulation of isopentenyl diphosphate isomerase and farnesyl diphosphate synthase activities in cell suspension cultures of Cinchona robusta How [Text] / Ana C. Ramos-Valdivia, der Heijden Robert van, Robert Verpoorte // Planta. - 1997. - Vol. 203, N 2. - P155-161 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Осуществляемая при посредстве элиситора индукция биосинтеза антрахинона и регуляция активности изопентенилдифосфатизомеразы и фарнезилдифосфатсинтазы в суспензионных культурах клеток Cinchona robusta
Аннотация: Обработка суспензионной культуры клеток C. robusta гомогенатом Phytophthora cinnamomi вела к прекращению роста и быстрой индукции биосинтеза фитоалексинов антрахинонового типа, особенно при добавке элиситора в ранней фазе ростового цикла. Аккумуляция антрахинонов сопровождалась 3-фазной реакцией активности изопентенилдифосфатизомеразы (IPPI): 1) быстрая индукция активности с достижением максимума через 12 ч; 2) резкое снижение IPPI-активности до уровня ниже наблюдаемого в необработанных клетках; 3) повторное возрастание активности IPPI с достижением 2-ого максимума через 72 ч после элиситации. В 1-ой фазе активность фарнезилдифосфатсинтазы подавлялась. Наличие Mn{2+} в инкубационном буфере заметно повышало активность ферментов в фазе 1. Индукция IPPI в сочетании с подавлением фарнезилдифосфатсинтазы может эффективно катализировать образование C[5]-предшественников в фитоалексиновом биосинтезе. Нидерланды, Division of Pharmacognosy, Leiden/Amsterdam Center for Drug Res., Gorlaeus Lab., NL-2300 RA Leiden. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: АНТРАХИНОН
БИОСИНТЕЗ

CINCHONA ROBUSTA

PHYTOPHTHORA CINNAMOMI

ЭЛИСИТОРЫ

КУЛЬТУРА КЛЕТОК

ИЗОПЕНТИЛДИФОСФАТИЗОМЕРАЗА

ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

РОСТ

ФИТОАЛЕКСИНЫ


Доп.точки доступа:
van, der Heijden Robert; Verpoorte, Robert


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.06-04В3.104

   

    Localization of farnesyl diphosphate synthase in chloroplasts [Text] / Kazutsuka Sanmiya [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 3. - P348-354 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Локализация фарнезилдифосфатсинтазы в хлоропластах
Аннотация: Иммуноцитохимические и электрон-микроскопические исследования показали, что активность фарнезилдифосфатсинтазы (ФФС) локализована в хлоропластах мезофилльных клеток риса. С помощью иммуноблот-анализа в хлоропластных фракциях из листьев пшеницы и табака также определили активность ФФС. Япония, BioScience Center, Nagoya Univ., Nagoya, 464-8601. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ХЛОРОПЛАСТЫ

РИС

ПШЕНИЦА

ТАБАК


Доп.точки доступа:
Sanmiya, Kazutsuka; Ueno, Osamu; Matsuoka, Makoto; Yamamoto, Naoki


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.09-04М4.522

   

    Alendronate is a specific, nanomolar inhibitor of farnesyl diphospahte synthase [Text] / James D. Bergstrom [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 2000. - Vol. 373, N 1. - P231-241 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Алендронат является специфичным ингибитором фарнезилдифосфатсинтазы, действующим при наномолярных концентрациях
Аннотация: Алендронат (4-амино-1-гидроксибутилиден-1,1-дифосфонат) ингибирует рекомбинантную фарнезилдифосфатсинтазу человека с IC[50]=460 нМ. Изопентенилдифосфатизомераза и геранилгеранилдифосфатсинтаза не ингибируются алендронатом. Рекомбинантная фарнезилдифосфатсинтаза ингибируется также намидронатом, ризедронатом и этидронатом с IC[50] 500 нМ, 3,9 нМ и 80 мкМ, соответственно. В остеокластах алендронат ингибирует включение [{3}H] мевалонолактона в белки с молекулярной массой 18-25 кД. США, Infectious Dis., Merck Res. Labs (R80-A14), Rahway, NJ 07065. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.47.09
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
РЕКОМБИНАНТНАЯ ФОРМА

АКТИВНОСТЬ

ИНГИБИТОРЫ

АЛЕНДРОНАТ

СВОЙСТВА

ПРИМЕНЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Bergstrom, James D.; Bostedor, Richard G.; Masarachia, Paricia J.; Reszka, Alred A.; Rodan, Gideon


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.07-04В3.120

    Tholl, Dorothea.

    Partial purification and characterization of the short-chain prenyltransferases, geranyl-diphosphate synthase and farnesyl diphosphate synthase, from Abies grandis (grand fir) [Text] / Dorothea Tholl, Rodney Croteau, Jonathan Gershenzon // Arch. Biochem. and Biophys. - 2001. - Vol. 386, N 2. - P233-242 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Частичная очистка и свойства двух специфичных к субстратам с короткой цепью пренилтрансфераз - геранилдифосфатсинтазы и фарнезилдифосфатсинтазы Abies grandis (grand fir)
Аннотация: Из стволов 2-летних саженцев ели A. grandis с помощью хроматографии на ДЭАЭ-Сефарозе, Mono-Q и фенил-Сефарозе частично очищены геранилдифосфатсинтаза и фарнезилдифосфатсинтаза. Нативные ферменты имеют молекулярную массу 54 и 110 кД, соответственно. Значения K[M] для изопентенилдифосфата и диметилаллилдифосфата у геранилдифосфатсинтазы равны 14,3 и 16,7 мкМ, а у фарнезилдифосфатсинтазы - 15,3 и 9,0 мкМ, соответственно. Предпочтительным кофактором геранилдифосфатсинтазы является Mg{2+}, фарнезилдифосфатсинтаза в качестве кофактора может использовать Mg{2+}, Mn{2+}, Zn{2+} или Co{2+}. США, Inst. Biol. Chem., Washington St. Univ., Pullman, WA 99164-6340. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ПРЕНИЛТРАНСФЕРАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К КОРОТКОЦЕПОЧЕЧНЫМ СУБСТРАТАМ

ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

ГЕРАНИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

ОЧИСТКА

СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

ABIES GRANDIS


Доп.точки доступа:
Croteau, Rodney; Gershenzon, Jonathan


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.02-04В3.73

   

    Regulation of plant secondary terpenoid biosynthesis [Text] / Yanhua Xu [et al.] // Sci. Found. China. - 2000. - N 2. - P15-18 . - ISSN 1005-0841
Перевод заглавия: Регуляция вторичного терпеноидного биосинтеза у растений
Аннотация: Из растений хлопчатника Gossypium arboreum клонировали кДНК/гены, кодирующие (+)-кадиненсинтазу (CAD) и фарнезилдифосфат (FPP) синтазу (FPS). Обработка культуры клеток G. arboreum элиситором из Verticillium dahliae привела к сильному увеличению экспрессии CAD-1 и FPS. Анализ растений G. hirsutum выявил активный биосинтез сесквитерпеноидов в прорастающих семенах, который начинается на стадии образования ранних семядолей. В проростках хлопчатника и зрелых растениях гены CAD1-A и CAD1-B регулируются независимо друг от друга. Из растений полыни Artemisia annua L. выделили кДНК (3R)-линалоолсинтазы (гены QH-1 и QH-5). Поранение растений стимулировало транскрипцию генов QH-1 и QH-5. КНР, Nat. Lab. Plant Mol. Gen., Inst. Plant Physiol. Shanghai, Shanghai 200032. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.41
Рубрики: ТЕРПЕНОИДЫ
БИОСИНТЕЗ

КАДИНЕНСИНТАЗА

ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

РЕГУЛЯЦИЯ

РАСТЕНИЯ


Доп.точки доступа:
Xu, Yanhua; Luo, Ping; Jia, Junwei; Cai, Yu; Zhou, Xiangjun; Lin, Zhiping; Chen, Xiaoya


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 04.04-04Т2.67

   

    Structure-activity relationships for inhibition of farnesyl diphosphate synthase in vitro and inhibition of bone resorption in vivo by nitrogen-containing bisphosphonates [Text] / James E. Dunford [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 2001. - Vol. 296, N 2. - P235-242 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Взаимосвязь между структурой и активностью при ингибировании фарнезилдифосфатсинтазы in vitro и ингибировании резорбции кости in vivo азот-содержащими бифосфонатами
Аннотация: В опытах in vitro показано, что способность N-содержащих дифосфонатов ингибировать в конц-ии '='1 нМ рекомбинантную фарнезилдифосфатсинтазу (Фс) человека снижалась в ряду: золедроновая к-та'ПРИБЛ='монодронатизедронатибандронатинкардронаталендронатпамидронат. Ингибиторная эффективность исследованных бифосфонатов в отношении Фс коррелировала с их способностью тормозить пренилирование белков в лизатах ретикулоцитов и очищенных остеокластах кролика. Влияния дифосфонатов на активность рекомбинантной изопентенилдифосфатизомеразы человека, экспрессированной в клетках J744, не обнаружено. Методом линейного регрессионного анализа выявлена корреляция между наименьшей эффективной дозой бифосфонатов, вызывающий антирезорбтивный эффект у крыс (лит. данные), и величиной IC[50] ингибирования активности Фс. Сделан вывод, что Фс является фармакологической мишенью бифосфонатов, вызывающих торможение резорбции костной ткани. Великобритания, Univ. of Aberdeen Medical School, Aberdeen, AB25 2ZD. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.49.21
Рубрики: БИФОСФОНАТЫ
ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

IN VITRO

РЕЗОРБЦИЯ КОСТИ

СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Dunford, James E.; Thompson, Keith; Coxon, Fraser P.; Luckman, Steven P.; Hahn, Frederick M.; Poulter, C.Dale; Ebetino, Frank H.; Rogers, Michael J.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 08.12-04М4.53

   

    Hepatic farnesyl diphosphate synthase expression is suppressed by polyunsaturated fatty acids [Text] / Jossic-Corcos Catherine Le [et al.] // Biochem. J. - 2005. - Vol. 385, N 3. - P787-794 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Экспрессия печеночной фарнезилдифосфатсинтазы подавляется полиненасыщенными жирными кислотами
Аннотация: Введение в корм мышей рыбьего жира в течение 2 недель уменьшало содержание сывороточных холестерина и триацилглицерина соответственно на 50 и 60%. Одновременно на 70 и 40% уменьшалось содержание мРНК фарнезилдифосфатсинтазы (ФДС) и 3-гидрокси-3-метилглутарил-CoA-редуктазы (ГМГР). Снижение экспрессии мРНК было обусловлено нарушением ее стабильности, а не ингибированием транскрипции. Эти данные, наряду с полученными на адипоцитах крыс и клетках гепатобластомы человека, показывают, что ингибирующее действие полиненасыщенных жирных кислот на синтез холестерина через подавление активности ФДС и ГМГР, по крайней мере, частично связано с нарушение связывания регуляторного элемента стеринов специфическим белком. США, Dep. Surgery, F. Edward Sch. Medicine, Uniformed Services Univ. Health Sci., Bethesda, MD. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА
3-ГИДРОКСИ-3-МЕТИЛГЛУТАРИЛ-КОА-РЕДУКТАЗА

ЭКСПРЕССИЯ

АКТИВНОСТЬ

МЕХАНИЗМ РЕГУЛЯЦИИ

ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫЕ ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ

КОРМ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Le, Jossic-Corcos Catherine; Gonthier, Celine; Zaghini, Isabelle; Logette, Emmanuelle; Shechter, Ishaiahu; Bournot, Paulette


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 12.02-04В3.82

   

    Molecular cloning and functional analysis of an organ-specific expressing gene coding for farnesyl diphosphate synthase from Michelia chapensis Dandy [Text] / Ting Yin [et al.] // Acta physiol. plant. - 2011. - Vol. 33, N 1. - P137-144 . - ISSN 0137-5881
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и функциональный анализ органоспецифично экспрессируемых генов, кодирующих фарнезилдифосфатсинтазу Michelia chapensis
Аннотация: Клонирована кДНК фарнезилдифосфатсинтазы M. chapensis McFPS. Филогенетически McFPS наиболее близка FPS Chimonanthus praecox; ген представлен 2 копиями. Экспрессия McFPS максимальна в листьях
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

ГЕНЕТИКА

MICHELIA CHAPENSIS (DICOT.)


Доп.точки доступа:
Yin, Ting; Cao, Xiaoying; Miao, Qian; Li, Changgen; Chen, Xianhui; Zhou, Min; Jiang, Jihong


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 12.07-04Т1.77

    Jackson, Nancy M.

    Suppression of CYP2B induction by alendronate-mediated farnesyl diphosphate synthase inhibition in primary cultured rat hepatocytes [Text] / Nancy M. Jackson, Thomas A. Kocarek // Drug Metab. and Dispos. - 2008. - Vol. 36, N 10. - P2030-2036 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Супрессия индукции CYP2B в первичной культуре гепатоцитов крысы путем опосредуемого алендронатом ингибирования фарнезилдифосфатсинтазы
Аннотация: Воздействие алендроната (I) в конц-ии 10-100 мкМ на первичную культуру гепатоцитов крысы вызывало зависимым от конц-ии образом снижение содержания фарнезилпирофосфата с IC[50]=40 мкМ. С применением тетразолиевого теста показано, что I в использованном диапазоне конц-ий токсического воздействия на гепатоциты не оказывал. Воздействие I не сопровождалось изменениями экспрессии мРНК CYP2B и CYP3A, однако I в конц-ии 60 и 100 мкМ полностью блокировал опосредуемую сквалестатином 1 индукцию мРНК CYP2B. Индукция фенобарбиталом экспрессии CYP2B также частично снижалась в присутствии I, и его ингибиторный эффект в присутствии правастатина уменьшался. Считают, что эффекты I обусловлены его ингибиторным воздействием на фарнезилдифосфатсинтазу. США, Wayne State Univ., Detroit, MI 48201. Ил. 4. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: АЛЕНДРОНАТ
ФЕНОБАРБИТАЛ

СКВАЛЕСТАТИН

ЦИТОХРОМ Р450

ИЗОФОРМЫ

ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА (ФАРНЕЗИЛПИРОФОСФАТСИНТАЗА)

ГЕПАТОЦИТЫ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Kocarek, Thomas A.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 14.02-04В2.91

    Nuttall, James M.

    Farnesyl diphosphate synthase, the target for nitrogen-containing bisphosphonate drugs, is a peroxisomal enzyme in the model system Dictyostelium discoideum [Text] / James M. Nuttall, Ewald H. Hettema, Donald J. Watts // Biochem. J. - 2012. - Vol. 447, N 3. - P343-361. - 50 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Фарнезилдифосфатсинтаза (FDPS), мишень азотосодержащих бифосфонатных препаратов (NBP), является пероксисомным ферментом в модельной системе Dictyostelium discoideum (Dd)
Аннотация: Препараты NBP подавляют рост слизевика Dd, где их мишенью является FDPS. Обнаружен белок зеленой флуоресценции GFP, связывающийся FDPS, локализованный в пероксисомах Dd и сообщающий ему устойчивость к NBP-алендронату. На пероксисомы GFP ориентирует фрагмент FDPS из аминокислотных остатков 1-22. Их последовательность сходна с нонапептидом PTS2, отличаясь лишь на 1 аминокислоту. Экспрессия слитого белка FDPS-GFP из Dd у штаммов Saccharomyces cerevisiae демонстрирует, что импорт FDPS в пероксисомы блокируется в штаммах с дефектом PTS2-зависимого пути импорта. Пероксисомная локализация FDPS y Dd показывает, что NBP проникают через мембраны пероксисом до связи с мишенью. Великобритания, Dep. of Mol. Biol. and Biotechnol., Univ. of Sheffield, Firth Court, Western Bank, Sheffield S10 2TN
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (MYXOMYCETES)
МОДЕЛЬНАЯ СИСТЕМА

ПЕРОКСИСОМЫ

ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

БИФОСФОНАТЫ


Доп.точки доступа:
Hettema, Ewald H.; Watts, Donald J.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 14.08-04И9.394

   

    The N-terminus and the chain-length determination domain play a role in the length of the isoprenoid product of the bifunctional Toxoplasma gondii farnesyl diphosphate synthase [Text] / Zhu-Hong Li [et al.] // Biochemistry. - 2012. - Vol. 51, N 38. - P7533-7540 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: N-концевой участок и домен, определяющий длину цепи, играют роль в длине изопрениодного продукта бифункциональной фарнезилдифосфатсинтазы Toxoplasma gondii
Аннотация: В бифункциональности фарнезилдифосфатсинтазы (FPPS) Toxoplasma gondii важную роль играет остаток Cys в 5 положении. Длина N-концевого домена играет роль в детерминировании специфичности и длины изопреноидного продукта. Хотя филогенетически FPPS T. gondii сходна с другими FPPS типа I, ее биохимические свойства отличается от FPPS и геранил-геранилдифосфатсинтазы млекопитающих. США, Ctr. Tropical and Emerging Global Dis. and Dep. Cellular Biol., Univ. Georgia, Athens, GA 30602
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.09.11.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФАРНЕЗИЛДИФОСФАТСИНТАЗА

БИФУНКЦИОНАЛЬНОСТЬ

N-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН

ОПРЕДЕЛЯЮЩИЙ ДЛИНУ ЦЕПИ ДОМЕН

РОЛЬ CYS5

ИЗОПРЕНОИДНЫЕ ДИФОСФАТЫ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

T. GONDII


Доп.точки доступа:
Li, Zhu-Hong; Cintron, Roxana; Koon, Noah A.; Moreno, Silvia N.J.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)