Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.04-04М6.303

    Abe, Yumiko.
    Effect of adding phosphorylation sites for cAMP-dependent protein kinase to rat testis 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase [Text] / Yumiko Abe, Kosaku Uyeda // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 19. - P5766-5771 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Влияние введения сайта фосфорилирования для цАМФ-зависимой протеинкиназы в 6-фосфофрукто-2-киназу/фруктозо-2,6-бисфосфатазу семенников крыс
Аннотация: У характерной для семенников изоформы 6-фосфофрукто-2-киназы/фруктозо-2,6-бисфосфатазы (ФФК/ФБФ) отсутствуют сайты для узнавания цАМФ-зависимой протеинкиназой (ПКА). В кДНК ФФК/ФБФ семенников крыс встраивали последовательность, кодирующую консенсусную для ПКА последовательность RRXS таким образом, чтобы она обеспечивала фосфорилирование остатков серина в положениях 7, 15 или 30 и экспрессировали эти мутантные кДНК в Escherichia coli. Показали, что все выделенные рекомбинантные мутантные формы ФФК/ФБФ могут служить субстратом для ПКА. Мутантный фермент с фосфорилируемым остатком Ser-30 обладает такой же ферментативной активностью в нефосфорилированной форме, что и ФФК/ФБФ дикого типа, а при введении консенсусной последовательности вблизи Ser-7 или Ser-15 активность дефосфорилированных форм фермента снижается в случае ФФК и увеличивается в случае ФБФ. Фосфорилирование двух последних мутантных форм не изменяет их ферментативных активностей. США, Res. Service Dep. VA Med. Ctr., Univ. Texas SW Med. Ctr. af Dallas, Dallas, TX 75216. Библ. 35
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.31.02
Рубрики: СЕМЕННИКИ
ПРОТЕИНКИНАЗА
ЦАМФ-ЗАВИСИМАЯ
6-ФОСФОФРУКТО-2-КИНАЗА/ФРУКТОЗО-2,6-БИСФОСФАТАЗА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Uyeda, Kosaku

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.03-04Б2.322

   
    Localization and regulation of the cdk-activating kinase (Cak1p) from budding yeast [Text] / Philipp Kaldis [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 24. - P3585-3596 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Локализация и регуляция cdk-активирующей киназы (Cak1p) из почкующихся дрожжей
Аннотация: Продолжено изучение cdk-активирующей протеинкиназы Cak1p (I) у Saccharomyces cerevisiae. Иммунофлуоресценция и субклеточное фракционирование показали, что I рассеяна по всей клетке и в основном находится в цитоплазме. В неочищенных лизатах клеток I является мономерным белком. Мутагенез потенциальных сайтов фосфорилирования не повлиял на активность I in vitro и in vivo. 2-мерная изоэлектрич. электрофокусировка не обнаружила посттрансляц. модификации I. I является стабильным белком, но его экспрессия уменьшается при переходе в стационарную фазу. Уровень I сильно колеблется во время мейоза, что отражает регуляцию на транскрипционном и посттрансляционном уровнях. По локализации и регуляции I сильно отличается от CAK позвоночных - белка p40{MO15}, США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., Sch. Med., New Haven, CT 96520. Библ. 64
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.07
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
CAK1
CDK-АКТИВИРУЮЩИЙ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦИТОПЛАЗМА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
МУТАГЕНЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ УРОВЕНЬ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ УРОВЕНЬ
МЕЙОЗ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kaldis, Philipp; Pitluk, Zachary W.; Bany, I.Amy; Enke, Deborah A.; Wagner, Marisa; Winter, Edward; Solomon, Mark J.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.06-04Я6.167

   
    Localization and regulation of the cdk-activating kinase (Cak1p) from budding yeast [Text] / Philipp Kaldis [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 24. - P3585-3596 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Локализация и регуляция cdk-активирующей киназы (Cak1p) из почкующихся дрожжей
Аннотация: Продолжено изучение cdk-активирующей протеинкиназы Cak1p (I) у Saccharomyces cerevisiae. Иммунофлуоресценция и субклеточное фракционирование показали, что I рассеяна по всей клетке и в основном находится в цитоплазме. В неочищенных лизатах клеток I является мономерным белком. Мутагенез потенциальных сайтов фосфорилирования не повлиял на активность I in vitro и in vivo. 2-мерная изоэлектрич. электрофокусировка не обнаружила посттрансляц. модификации I. I является стабильным белком, но его экспрессия уменьшается при переходе в стационарную фазу. Уровень I сильно колеблется во время мейоза, что отражает регуляцию на транскрипционном и посттрансляционном уровнях. По локализации и регуляции I сильно отличается от CAK позвоночных - белка p40{MO15}, США, Dep. Mol. Biophys. and Biochem., Yale Univ., Sch. Med., New Haven, CT 96520. Библ. 64
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
CAK1
CDK-АКТИВИРУЮЩИЙ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦИТОПЛАЗМА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
МУТАГЕНЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ УРОВЕНЬ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ УРОВЕНЬ
МЕЙОЗ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kaldis, Philipp; Pitluk, Zachary W.; Bany, I.Amy; Enke, Deborah A.; Wagner, Marisa; Winter, Edward; Solomon, Mark J.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 06.10-04М3.179

   
    Depolarization activates ERK and proline-rich tyrosine kinase 2 (PYK2) independently in different cellular compartments in hippocampal slices [Text] / Jean-Christophe Corvol [et al.] // J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 1. - P660-668 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Деполяризация независимо активирует ERK и богатую Pro тирозинкиназу 2 (PYK2) в различных клеточных компартментах срезов гиппокампа
Аннотация: Изучив участки фосфорилирования киназы SFK из семейства Src, регулируемой внеклеточным сигналом киназы ERK и PYK2 в KCl-деполяризованных срезах гиппокампа крысы, обнаружили независимую активацию модуля PYK2/SFK и ERK соответственно в соматодендритных областях и в нервных окончаниях без перекрывания этих областей. Франция, INSERM/UPMC U536, Inst. du Fer a Moulin, 75005 Paris. Библ. 75
ГРНТИ  
34.39.17
ВИНИТИ 341.39.17.41
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНАЗА ERK
PRO-БОГАТАЯ TYR-КИНАЗА 2
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
УСЛОВИЯ АКТИВАЦИИ
СРЕЗЫ ГИППОКАМПА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Corvol, Jean-Christophe; Valjent, Emmanuel; Toutant, Madeleine; Enslen, Herve; Irinopoulou, Theano; Lev, Sima; Herve, Denis; Girault, Jean-Antoine

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.09-04М1.263

   
    Spatial pattern of myosin phosphorylation in contracting smooth muscle cells: Evidence for contractile zones [Text] / Jonathan P. Bennett [et al.] // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P2623-2629 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Пространственное расположение участков фосфорилирования миозина в сократившихся гладких мышечных клетках: доказательство наличия зон сокращения
Аннотация: Иммунофлуоресцентным методом с использованием поликлональных АТ против фосфорилированных форм легких цепей миозина (мол. м. 20 000) гладких мышечных Кл (ГМКл) установлено, что ГМКл, изолированные из m. taenia coli морских свинок, содержат фосфорилированные формы миозина (ФФМ) только в зонах сокращения, к-рые обнаруживаются в виде поперечных полос в стимулированных CaCl[2] и АТФ Кл. Распределение активированного миозина отражает структурную организацию цитоскелета ГМКл. Великобритания, Med. Res. Council Lab. of Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 36.
ГРНТИ  
34.41.15
ВИНИТИ 341.41.15.13.09
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
МИОЗИН
ЛЕГКИЕ ЦЕПИ
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ
ЗОНЫ СОКРАЩЕНИЯ
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ МЕТОД
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Bennett, Jonathan P.; Cross, Robert A.; Kendrick-Jones, John; Weeds, Alan G.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.11-04М1.145

   
    Spatial pattern of myosin phosphorylation in contracting smooth muscle cells: Evidence for contractile zones [Text] / Jonathan P. Bennett [et al.] // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P2623-2629 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Пространственное расположение участков фосфорилирования миозина в сократившихся гладких мышечных клетках: доказательство наличия зон сокращения
Аннотация: Иммунофлуоресцентным методом с использованием поликлональных АТ против фосфорилированных форм легких цепей миозина (мол. м. 20 000) гладких мышечных Кл (ГМКл) установлено, что ГМКл, изолированные из m. taenia coli морских свинок, содержат фосфорилированные формы миозина (ФФМ) только в зонах сокращения, к-рые обнаруживаются в виде поперечных полос в стимулированных CaCl[2] и АТФ Кл. Распределение активированного миозина отражает структурную организацию цитоскелета ГМКл. Великобритания, Med. Res. Council Lab. of Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 36.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09 + 341.19.25.11
Рубрики: ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
МИОЗИН
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ МИКРОСКОПИЯ
МОРСКАЯ СВИНКА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bennett, Jonathan P.; Cross, Robert A.; Kendrick-Jones, John; Wedds, Alan G.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.88

    Geisler, Norbert.
    Phosphorylation in vitro of vimentin by protein kinases A and C is restricted to the head domain: Identification of the phosphoserine sites and their influence on filament formation [Text] / Norbert Geisler, Mechthild Hatzfeld, Klaus Weber // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 183, N 2. - P441-447 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Фосфорилирование in vitro виментина протеинкиназами A и C ограничено головным доменом. Идентификация сайтов фосфорилирования по серину и влияние на образование филаментов
Аннотация: Фосфорилирование виментина протеинкиназами А (ПКА) и С (ПКС) осуществляется по серину N-концевого домена. Олигомеры протофиламентов фосфорилируются как ПКА, так и ПКС по 5 сайтам, причем степень фосфорилирования олигомеров ПКА в 3 раза выше. После инкубации олигомеров с ПКА, в отличие от ПКС, они не полимеризуются. Уровень фосфорилирования филаментов ПКА в 2,5 раза ниже, чем олигомеров, причем фосфорилируются только 2 сайта из 5. Т. о. головной N-концевой домен, играющий важную роль в сборке филаментов и поддержании их стабильности, может менять фосфорилирование в зависимости от олигомерного или полимерного строения молекул. ФРГ, Max Planck Inst. for Biophys. Chem., Gottingen. Библ. 33.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.11
Рубрики: ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ВИМЕНТИН
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА А
ПРОТЕИНКИНАЗА С
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
IN VITRO
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
СБОРКА ФИЛАМЕНТОВ

Доп.точки доступа:
Hatzfeld, Mechthild; Weber, Klaus

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.04-04М1.144

    Koshio, Osamu.
    Identification of a phosphorylation site of the rat insulin receptor catalyzed by protein kinase C in an intact cell [Text] / Osamu Koshio, Yasuo Akanuma, Masato Kasuga // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 254, N 1-2. - P22-24 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Идентификация участка фосфорилирования рецептора инсулина крысы в интактных клетках, катализируемого протеинкиназой C
Аннотация: 'бета'-субъединица рецептора инсулина (I) в Кл гепатомы крыс линии Н-35 была фосфорилирована при участии 12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетата. После переваривания I с трипсином пептиды анализировали двумерным картированием. Выявлены пептиды - 1, содержащий фосфотреонин (II) и несколько с фосфосерином. Был синтезирован пептид (сП) соотв. С-концу I с аминок-ми остатками 1327-1343. Тре 1336 сП фосфорилировали с помощью протеинкиназы С (III) в присутствии фосфатидилсерина и олеоилацетилглицерина. Двумерный ЭФ и хр-фия показали, что фосфопептид, образующийся после переваривания сП трипсином, мигрирует в той же позиции, что и II. Эти рез-ты показывают, что III в интактных Кл катализирует фосфорилирование в I Тре 1336. Япония, (М. К.) Third Dep. of Intern. Med., Faculty of Med., Univ. of Tokyo, 7-3-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11 + 341.19.17.07.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ Н-35
ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА С

Доп.точки доступа:
Akanuma, Yasuo; Kasuga, Masato

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.02-04М1.96

    Ward, Gary E.
    Identification of cell cycle-regulated phosphorylation sites on nuclear lamin C [Text] / Gary E. Ward, Marc W. Kirschner // Cell. - 1990. - Vol. 61, N 4. - P561-577 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Идентификация регулируемых клеточным циклом мест фосфорилирования ядерного ламина С
Аннотация: Фактор стимуляции созревания (I) индуцирует в экстрактах из яиц лягушки переход от интерфазы к митозу. Эту систему использовали для изучения мех-мов, с помощью к-рых I индуцирует разрушение ядерной ламины (ЯЛ) и ядерной оболочки. Предполагалось, что это разрушение м. б. связано с фосфорилированием ЯЛ. Показано, что в экстрактах I вызывает усиление фосфорилирования в определенных сайтах ЯЛ С человека, экспрессируемого бактериями и собирающегося in vitro в филаменты. Фосфорилирование сопровождалось разрушением филаментов ламины. Определены последовательности в местах фосфорилирования белков ламины в присутствии I и без него. Рез-ты указывают на то, что на белки ламины воздействуют множественные протеинкиназы и S6 киназа 11 является одной из важнейших киназ ламина. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of California at San Francisco, San Francisco, CA 94143. Библ. 98.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.09.03
Рубрики: ЯДЕРНАЯ ОБОЛОЧКА
ЯДЕРНАЯ ПЛАСТИНКА
ЛАМИН С
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kirschner, Marc W.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.167

    Lawrence, John C.
    Phosphorylation of the glucose transporter in rat adipocytes. Identification of the intracellular domain at the carboxyl terminus as a target for phosphorylation in intact cells and in vitro [Text] / John C. Lawrence, Jeffrey F. Hiken, David E. James // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 4. - P2324-2332 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Фосфорилирование переносчика глюкозы в адипоцитах крысы. Идентификация внутриклеточного домена карбоксильного конца как мишени для фосфорилирования в интактных клетках и in vitro
Аннотация: Установлено, что адипоциты крысы, культивируемые в присутствии {3}{2}P-ортофосфата, включают метку в состав инсулин-регулируемого переносчика глюкозы (I) с М.м. 46 кД. Аналогич. рез-ты получены in vitro при инкубации мембран микросом с цАМФ-зависимой протеинкиназой и 'гамма'-{3}{2}P-АТФ. При расщеплении меченого I CNBr или трипсином метка обнаруживалась в фрагменте, связывающем монАТ R820 против пептида I, включающего последние 12 С-концевых аминок-тных остатков. Методом высокоразрешающей жидкостной хр-фии и последующей автоматич. деградацией пептидов установлено, что Ser{4}{8}{8}, входящий в С-концевой домен I является основным сайтом фосфорилирования как в экспериментах in vivo, так и in vitro. США, Washington Univ. School of Med. St. Louis, MO 63110. Библ. 57.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: АДИПОЦИТЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
БЕЛКИ
ПЕРЕНОСЧИК ГЛЮКОЗЫ
ДОМЕНЫ
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hiken, Jeffrey F.; James, David E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.229

   
    Identification of two epidermal growth factor-sensitive tyrosine phosphorylation sites of phospholipase C-'гамма' in intact HSC-1 cells [Text] / Matthew I. Wahl [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 7. - P3944-3948 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация двух участков фосфорилирования тирозина, чувствительных к эпидермальному фактору роста, в фосфолипазе C-'гамма' в интактных клетках HSC-1
Аннотация: Изофермент фосфолипазы С - (ФЛ-'гамма') с М. м. 145 кД является субстратом для рецептора эпидермального фактора роста (ЭФР). Обработка ЭФР Кл линии HSC-1, экспрессирующих рецептор ЭФР, приводит к быстрому фосфорилированию тирозина в 2/3 клет. пула ФЛ-'гамма'. Выделяли ФЛ-'гамма' из цитозоля, обработанных ЭФР Кл. ФЛ-'гамма' обрабатывали трипсином, содержащие фосфотирозин пептиды очищали аффинной хр-фией и ВЭЖХ. Получили 2 содержащих фосфотирозин пептида. Участки фосфорилирования соответствуют 771 и 1254 остаткам тирозина ФЛ-'гамма' из мозга быка. Первый остаток принадлежит области ФЛ-'гамма', гомологичной N-концевой области scr тирозинкиназы. США, [G. C.] Dep. Biochemistry Medicine, Vanderbilt Univ. Sch. of Medicine, Nashville, TN 37232-0146. Библ. 26.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОЛИПАЗА С
ИЗОФЕРМЕНТ ГАММА
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
СУБСТРАТЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ HSC

Доп.точки доступа:
Wahl, Matthew I.; Nishibe, Shunzo; Kim, Jae Won; Kim, Hyun; Rhee, Sue Goo; Graham, Carpenter
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)