СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСФЕРРИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 191
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04М1.060

Gelly, Jean-Luis.
Immunolocalization of albumin and transferrin in germ cells and Sertoli cells during rat gonadal morphogenesis and postnatal development of the testis [Text] / Jean-Luis Gelly, Jean-Pierre Richoux, Georges Grignon // Cell and Tissue Res. - 1994. - Vol. 276, N 2. - P347-351
Перевод заглавия: Иммуногистохимическое выявление альбумина и трансферрина в половых клетках и клетках Сертоли в период морфогенеза и постнатального развития семенников у крыс
Аннотация: С помощью иммуноцитохимии показали, что альбумин (Ал) и трансферрин (Тр) впервые появляются на 13-й день развития эмбриона крысы в мигрирующих первичных половых клетках (Кл) еще до появления Кл Сертоли (КС). Перед наступлением половой зрелости Ал и Тр аккумулируются в сперматогониях, первичных сперматоцитах и в некоторых КС. На более поздних стадиях сперматогенеза различная степень иммуноокрашивания половых Кл наблюдалась на разных стадиях цикла семенного эпителия. Максимальное окрашивание - показатель локализации Ал и Тр - наблюдалось в сперматоцитах на стадиях ХIII и XIV, в округлых сперматидах (стадии IV-XIII) и в цитоплазме КС у взрослых крыс. В настоящей работе впервые показана локализация АЛ и Тр в первичных половых Кл иммунохимическими методами. Франция, Fac. de Med., BP 184, F-54505 Vandoeuvre-lesNancy Cedex. Библ. 19.

ГРНТИ	34.21.15

ВИНИТИ 341.21.15.11.19 + 341.21.15.07.02
Рубрики: АЛЬБУМИН
ТРАНСФЕРРИНЫ
ПОЛОВЫЕ КЛЕТКИ
СЕРТОЛИ КЛЕТКИ
ПЕРВИЧНЫЕ ПОЛОВЫЕ КЛЕТКИ
СПЕРМАТОГЕНЕЗ
СЕМЕННИКИ
ПОСТНАТАЛЬНЫЙ ПЕРИОД
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Richoux, Jean-Pierre; Grignon, Georges

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.01-04М2.007

Hilaire, G.
Immunoturbidimetric assay of human serum transferrin without sample pre-dilution [Text] : abstr. Amer. Assoc. Clin. Chem. 46th Nat. Meet., New Orleans, La, July 17-21, 1994 / G. Hilaire, F. Pellet, H. Bigot // Clin. Chem. - 1994. - Vol. 40, N 6. - P993 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Иммунотурбидиметрический анализ трансферрина в сыворотке человека без предварительного разбавления образца
Аннотация: Образцы сыворотки инкубируются 5 мин (при 30 или 37'ГРАДУС' С) с реагентом, содержащим антитела против трасферрина (I) и после измерения величины оптич. плотности при 340 нм рассчитывается конц-ия I в тестируемом образце (линейность калибровоч. кривой составляет 80-600 мг/л). Присутствие билирубина '

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ
ТРАНСФЕРРИНЫ
ИММУНОТУРБИДИМЕТРИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
СЫВОРОТКА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Pellet, F.; Bigot, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.07-04М6.136

Скорость экскреции с мочой трансферрина и альбумина при диабете 2-го типа [Text] / M. Misaki [et al.] // Tonyobyo = J. Jap. Diabet. Soc. - 1993. - Vol. 36, N 12. - С. 909-915
Аннотация: Определяли конц-ию трансферрина (I), альбумина (II), 'бета'[2]-микроглобулина (III) и креатинина (IV) в первой порции утренней мочи 61 б-ного сахарным диабетом (СД) 2-го типа и 19 здоровых людей (ЗЛ). Определяли также скорость экскреции с мочой II и I до и после лечения 6 б-ных СД. У 34 б-ных СД с адекватной гликемической регуляцией (HbA[1][c]8,0%) выявили корреляцию между отношением I/IV и III/IV. Отношение I/II было больше у 17 б-ных с микроальбуминурией, чем у 17 б-ных СД с нормоальбуминурией. Увеличение отношения I/II коррелировало с увеличением отношения II/IV. Среди 28 б-ных с нормоальбуминурией отношение I/IV и I/II было выше у 17 б-ных с удовлетворительной регуляцией гликемии, чем у 11 б-ных с плохой регуляцией гликемии. У 6 б-ных СД соотношения I/IV и I/II были значительно выше до лечения, чем после него, заключают, что отношение I/IV в моче зависит от гипергликемии и что экскреция с мочой I и II изменяется б-ных СД в разной степени. Япония, Mie Univ. Библ. 16.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
АЛЬБУМИН
СКОРОСТЬ ЭКСКРЕЦИИ
МОЧА
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Misaki, M.; Shima, T.; Esaki, A.; Sumida, Y.; Shirayama, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.248

Рослый, И. М.
Антиоксидантная активность сыворотки крови и ферментемия при менингококковой инфекции у детей и взрослых [Текст] / И. М. Рослый // Вопр. мед. химии. - 1994. - Т. 40, N 2. - С. 33-34 . - ISSN 0042-8809
Аннотация: Определяли активность аспартатаминотрансферазы (АСТ) в сыворотке крови детей и взрослых людей при менингококковой инфекции. Показали, что динамика активности АСТ в сыворотке крови взрослых совпадает с динамикой накопления вторичных продуктов ПОЛ и максимум активности АСТ приходится на 5-е сутки заболевания. Активность АСТ в сыворотке крови детей не выявила коррелятивной зависимости между ними в отличие от такового у взрослых. В течение всего периода заболевания уровень АСТ практически не выходил за пределы нормы. Таким образом, динамика ПОЛ у детей и взрослых совпадает, но основные процессы выброса продуктов ПОЛ у детей наблюдаются ранее и заканчиваются в 4 раза быстрее. Соотношение церулоплазмин/трансферрин (аниоксиданты/прооксиданты) в крови детей было выше, чем у взрослых. Россия, Центральный НИИ эпидемиологии Гос. комитета санэпиднадзора, Москва. Библ. 6

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
ЦЕРУЛОПЛАЗМИН
ТРАНСФЕРРИНЫ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
МЕНИНГОКОККОВАЯ ИНФЕКЦИЯ
ДЕТИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.1

Calorimetric studies of serum transferrin and ovotransferrin. Estimates of domain interactions, and study of the kinetic complexities of ferric ion binding [Text] / Lung-Nan Lin [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 7. - P1881-1888 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Калориметрические исследования сывороточного трансферрина и овотрансферрина. Оценки междоменных взаимодействий и изучение сложной кинетики связывания ферри-иона
Аннотация: Если для трансферрина из сыворотки человека разностная сканирующая калориметрия регистрирует два раздельных денатурационных перехода N- и C-доменов, то для куриного овотрансферрина регистрируется единый переход. Хотя доменные взаимодействия в овотрансферрине имеют большую энергию (-4100 кал/моль), чем в трансферрине (-3100 кал/моль), главная причина разделения переходов в трансферрине заключается в различии внутренней стабильности N- и C-доменов, к-рое в 'ЭКВИВ'4 раза превышает такое различие в овотрансферрине. Хелированные ферри-ионы сильно связываются всеми центрами обоих белков и приводят к сдвигам т-ры плавления T[m] на 30'ГРАДУС'C. Кажущиеся константы связывания, оцененные из калориметрии, оказались существенно большими, чем при оценках с помощью равновесных методов при низких т-рах, при к-рых равновесие устанавливается очень медленно вследствие медленной диссоциации. Несмотря на то, что калориметрические кривые, полученные при нагревании обоих белков, хорошо "обратимы", кривые для трансферрина, полученные при охлаждении, выявили не полную равновесность переходов и T[m] при прямом ходе превышает T[m] при обратном ходе. Это вызвано, по-видимому, медленной диссоциацией ферри-ионов, что невозможно исключить только снижением скорости сканирования. США, Dept Chem., Univ. Massachusetts, Amherst, MA 01003. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ОВОТРАНСФЕРРИНЫ
КИНЕТИКА
МЕЖДОМЕННЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lin, Lung-Nan; Mason, Anne B.; Woodworth, Robert C.; Brandts, John F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.12

Fourier transform infrared spectroscopy and differential scanning calorimetry of transferrins: Human serum transferrin, rabbit serum transferrin and human lactoferrin [Text] / Jonathan M. Hadden [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1994. - Vol. 1205, N 1. - P59-67 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Инфракрасная спектроскопия с Фурье-преобразованием и дифференциальная сканирующая калориметрия трансферринов: трансферрин из сыворотки человека, трансферрин из сыворотки кролика и лактоферрин человека
Аннотация: Методами инфракрасной спектроскопии с Фурье-преобразованием и дифференциальной сканирующей калориметрии исследована вторичная структура и тепловая стабильность трансферрина из сыворотки человека, лактоферрина человека и трансферрина из сыворотки кролика в их диферро- и апо-форме. Показано, что все белки содержат 43-53% 'альфа'-спиралей и 23-28% 'бета'-листов. Эти величины существенно отличаются от ранее опубликованных данных метода кругового дихроизма, что объясняют тем, что инфракрасная спектроскопия с Фурье-преобразованием и спектроскопия крогового дихроизма измеряют различные аспекты вторичной структуры (водородные связи и двугранные углы, соответственно). Содержание вторичной структуры всех белков не меняется при связывании железа. Тем не менее, в апо-белках водородный обмен более интенсивен, по сравнению с диферро-белками, что говорит о наличии существенных структурных изменений при связывании железа. Удаление железа приводит к тепловой дестабилизации всех белков. Структурные различия апо-трансферринов следуют из факта, что у лактоферрина человека лишь один необратимый тепловой переход, у трансферрина из сыворотки человека - два тепловых перехода (один обратимый), а у трансферрина из сыворотки кролика - широкий необратимый асимметричный тепловой переход. В ходе теплового перехода происходит существенная потеря вторичной структуры белка. Великобритания, Dep. Protein Mol. Biol., Royal Free Hospital Sch. Med., London NW3 2PF. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ЛАКТОФЕРРИН
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
КАЛОРИМЕТРИЯ
СПЕКТРОСКОПИЯ ИНФРАКРАСНАЯ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Hadden, Jonathan M.; Bloemendal, Michael; Haris, Parvez I.; Srai, Surjit K.S.; Chapman, Dennis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.154

A chicken transferrin binding protein is heat shock protein 108 [Text] / Gary R. Hayes [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 1. - P65-70 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Связывающий трансферрин куриный белок является белком теплового шока 108
Аннотация: Из яйцевода курицы выделен описанный ранее трансферрин-связывающий белок. Этот белок очищен до гомогенного состояния с помощью ЭФ в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия. Аналогичный белок очищен из печени с помощью аффинной хроматографии на колонке с овотрансферрин-Аффигелем. С помощью микросеквенирования проведено сравнение первичной структуры триптических пептидов трансферрин-связывающего белка и белка теплового шока HSP 108. Триптические пептиды выделяли из гидролизатов с помощью офВЭЖХ. Анализ показал идентичность трансферрин-связывающего белка и белка теплового шока HSP 108. Библ. 31. США, Dept Biochem., SUNY Health Sci. Ctr., Syracuse, NY 13210

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛОК ТРАНСФЕРРИНЫ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
ОЧИСТКА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ЯЙЦЕВОДЫ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Hayes, Gary R.; Himpler, Benjamin S.; Weiner, Karen X.B.; Lucas, John J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.197

Hahn, Timothy J.
Growth-associated glycosylation of transferrin secreted by HepG2 cells [Text] / Timothy J. Hahn, Charles F. Goochee // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 33. - P23982-23987 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Связанное с ростом гликозилирование трансферрина, секретируемого клетками HepG2
Аннотация: В медленнорастущих клетках HepG2 на стадии, предшествующей их слиянию, скорость синтеза и секреции трансферрина с разветвленными олигосахаридными цепями существенно выше, чем в слившийся, быстрорастущей культуре, что коррелирует с активностью N-ацетилглюкозаминилтрансферазы. Если на ранней стадии секретируемый трансферрин содержит большей частью одну или две двухразветвленные олигосахаридные цепи, то в слившейся культуре белок гликозилирован в основном линейными олигосахаридами. США, Dept. Chem. Endineering, Stauffer Bldg., Stanford Univ., Stanford, CA 94305-5025. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
СЕКРЕЦИЯ
КЛЕТКИ HEPG2

Доп.точки доступа:
Goochee, Charles F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04М1.041

Chan, Lee-Nien L.
Transferrin receptor gene is hyperexpressed and transcriptionally regulated in differentiating erythroid cells [Text] / Lee-Nien L. Chan, E. M. Gerhardt // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, N 12. - P8254-8259 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гиперэкспрессия гена рецептора трансферрина и его регуляция на уровне транскрипции при эритроидной дифференцировке
Аннотация: Исследовали экспрессию гена рецептора трансферрина (РТ) в различных тканях куриного зародыша, используя нозерн-блот-анализ. В незрелых эритроидных клетках (Кл) содержание мРНК РТ превышает в 20-140 раз его содержание в др. тканях (зачатка мозга, печень, легкого, конечностей). Гиперэкспрессия гена РТ в дифференцирующихся эритроитных клетках регулируется на уровне транскрипции. США, Univ. Texas Med. Branch Galveston, Galveston, TX 77550. Библ. 33.

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.17.09
Рубрики: ЭРИТРОЦИТЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЦИЯ
ТРАНСФЕРРИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Gerhardt, E.M.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04М1.205

Serum transferrin receptor levels in thalassemia after bone marrow transplantation [Text] : [Pap.] 2nd Int. Symp. Bone Marrow Transplant. Thalassemia, Pesaro, Sept. 24-27, 1992 / F. Centis [et al.] // Bone Marrow Transplant. - 1993. - Vol. 12, Suppl. N1. - P111-114 . - ISSN 0268-3369
Перевод заглавия: Содержание в сыворотке крови рецептора трансферрина при талассемии после трансплантации костного мозга
Аннотация: Приведены результаты предварительного исследования содержания рецептора трансферрина (СРТ) в сыворотке крови у 50 больных талассемией (Т), подвергнутых трансплантации костного мозга (ТКМ), с целью определения уровня активности эритропоэтина и влияния этого параметра на исход ТКМ. Средняя величина СРТ у Б была значительно выше нормы. Была обнаружена корреляция между высоким значением СРТ и низкой величиной гематокрита. У 50 Б после ТКМ от HLA-идентичных сибсов СРТ измерялось еженедельно в течение 2 мес после ТКМ. Значение СРТ постепенно снижалось вплоть до 14-го дня после ТКМ, отражая эритроидную гипоплазию, вызванную кондиционирующим режимом. Повышение СРТ отмечалось на 30- и 60-й дни, что отражало эритроидную репопулирующую способность донорского КМ. Какой-либо корреляции между СРТ, исходом ТКМ, частотой острой р-ции трансплантат против хозяина и отторжением выявлено не было. Результаты показали, что перед ТКМ СРТ тесно связано с интенсивностью эритропоэза. Италия, Ospedale di Muraglia, USL-3, Pegaro. Библ. 13.

ГРНТИ	34.03.35

ВИНИТИ 341.03.35.21
Рубрики: КОСТНЫЙ МОЗГ
ТРАНСПЛАНТАЦИЯ
ТАЛАССЕМИЯ
ТРАНСФЕРРИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
СОДЕРЖАНИЕ В КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Centis, F.; Gaziev, J.; Delfini, C.; Lucarelli, G.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.09-04М2.30

Harris, Wesley R.
Equilibrium constants for the binding of indium(III) to human serum transferrin [Text] / Wesley R. Harris, Yong Chen, Kim Wein // Inorg. Chem. - 1994. - Vol. 33, N 22. - P4991-4998 . - ISSN 0020-1669
Перевод заглавия: Константы равновесия для связывания индия (III) с трансферрином сыворотки человека
Аннотация: Определили константы связывания In{3+} с 2 специфическими металлосвязывающими сайтами трансферрина сыворотки человека. Константы определяли дифференциальной УФ-спектроскопией. Показали, что константа связывания для In{3+} значительно ниже, чем Fe{3+} и Ga{3+}. При 25'ГРАДУС'C, pH 7,4 в растворе 0,1 М N-(2-оксиэтил)пиперазин-N-2-этансульфокислоты, содержащем 5 мМ бикарбоната log K[1]=18,52'+-'0,16 и log, K[2]=16,64'+-'50. США, Dep. Chem., Univ. Missuri - St. Luis, MI, 63121. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ИНДИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ
ТРАНСФЕРРИНЫ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Chen, Yong; Wein, Kim

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.09-04М2.33

Characterization and stuctural analysis of a functional human serum transferrin variant and implications for receptor recognition [Text] / Robert W. Evans [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12512-12520 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика и структурный анализ функционального варианта сывороточного трансферрина и их значение для узнавания рецептора
Аннотация: Замены нуклеотидов и аминок-т, в результате к-рых образуется единственный функциональный вариант трансферрина сыворотки человека, охарактеризованы секвенированием генома и бромциановых фрагментов белка. Обнаружена замена Gly394'-'Arg, получаемая при мутации G'-'A в первом нуклеотиде кодона GGG. Определения связывания Zn{2+}, Al{3+} и Cu{2+} (измерения по разностным УФ-спектрам и, в случае Cu{2+}, по тушению белковой флуоресценции) показали, что эти ионы связываются лишь одним из двух центров. Измерения рассеяния рентгеновых лучей показали, что C-доля м-лы, содержащая мутацию, в форме, содержащей железо, остается "открытой", что обусловлено, по данным моделирования, образованием солевой связи между Arg394 и Asp392, к-рый участвует в связывании железа в C-доле. Это объясняет снижение сродства к рецептору лимфоцитов и клеток К562 диферри-формы мутанта. Эти данные подтверждают гипотезу о том, что в узнавании рецептора участвуют замкнутые структуры обеих долей м-лы. Великобритания, Mol. Biol. Grp, Daresburyx Lab., Warrington, Cheshire WA4 4AD. Библ. 48

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ВАРИАНТ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Evans, Robert W.; Crawley, James B.; Garratt, Richard C.; Grossmann, Gunter; Neu, Margarete; Aitken, Alastair; Patel, Kokila J.; Meilak, Andrew; Wong, Collin; Singh, Juswinder; Bomford, Adrian; Hasnain, S.Samar

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.236

Sako, Yasushi.
Compartmentalized structure of the plasma membrane for receptor movements as revealed by a nanometer-level motion analysis [Text] / Yasushi Sako, Akihiro Kusumi // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 125, N 6. - P1251-1264 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Компартментализованное строение плазматической мембраны для перемещений рецепторов по результатам анализа движений в нанометровом диапазоне
Аннотация: Методом контрастной световой микроскопии с усилением видеосигнала (с пространственной точностью 1,8 нм и разрешением во времени 33 мс) в фибробластах NRK исследовали перемещение рецепторов трансферрина и 'альфа'2-макроглобулина с применением покрытых лигандом частиц коллоидного золота. Большинство рецепторов перемещается соответственно ограниченной броуновской диффузии белков в плазматической мембране в пределах доменов размером 500-700 нм. Рецепторы перемещаются между доменами, по-видимому, вследствие скачков между компартментами, среднее время пребывания рецептора в домене - около 29 с. Макроскопические коэффициенты диффузии обоих рецепторов близки 2,4*10{-}{1}{1} см{2}*с. Описаны изменения компонентов диффузии при разрушении цитоскелета при действии цитохалазина D и винбластина. Япония, Univ. Tokyo, 153. Библ. 55.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.09.07
Рубрики: ФИБРОБЛАСТЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ТРАНСФЕРРИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
КОНТРАСТНАЯ СВЕТОВАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Kusumi, Akihiro

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.248

Beguin, Y.
Mesures quantitatives de l'erythropoiese. Le recepteur soluble de la transferrine [Text] / Y. Beguin // Bull. et mem. Acad. roy. med. Belg. - 1993. - Vol. 148, N 1-2. - P100-104, 105-107 . - ISSN 0377-8231
Перевод заглавия: Количественное изучение эритропоэза. Растворимые рецепторы трансферрина
Аннотация: Доклад, в к-ром обобщены данные авт. и его коллег. Транспорт железа в плазме крови осуществляется посредством трансферрина, к-рый поставляет железо клеткам, взаимодействуя со специальными мембранными рецепторами. Растворимая форма рецепторов была выявлена в плазме крови. Т. обр., выявление растворимых рецепторов представляет собой простой и надежный количественный метод изучения эритропоэтина, к-рый может заменить стандартный феррокинетический метод. С помощью нового метода стали возможными изучение патофизиологии различных анемий и анализ эритропоэза в ответ на введение рекомбинантного эритропоэтина. Бельгия, Univ. de Liege. Библ. 10.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.11.07
Рубрики: ЭРИТРОПОЭЗ
ЭРИТРОПОЭТИНЫ
ТРАНСФЕРРИНЫ
ЖЕЛЕЗО
ПЛАЗМА КРОВИ

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.070

Ovotransferrin and ovotransferrin receptor expression during chondrogenesis and endochondral bone formation in developing chick embryo [Text] / Chiara Gentili [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 124, N 4. - P579-588 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Экспрессия овотрансферрина и его рецептора в ходе хондрогенеза и эндохондрального формирования кости у развивающегося куриного эмбриона
Аннотация: Исследовали экспрессию овотрансферрина (ОТ) методами иммуноцитохимии и гибридизации in situ, показали, что этот белок появляется в зачатке большеберцовой кости куриного эмбриона, начиная с 7-х сут. развития, локализуясь позднее в зоне суставов и диафиза (в гипертрофированном хряще), в зоне эрозии хряща и на границе между хрящом и костью. Во всех хондроцитах слабо выражена экспрессия рецептора ОТ с тканевой специфичностью. Экспрессия этого рецептора повышена на 13-е сут. в диафизных костных клетках-предшественниках и в остеобластах, а также в закладке мениска. Дифференцирующиеся in vitro хондроциты, образующие внеклеточный матрикс, а также гипертрофированные хондроциты и остеобластоподобные клетки и остеобласты в минерализующейся культуре экспрессируют ОТ. Экспрессия рецептора ОТ с тканевой специфичностью в гипертрофированных хондроцитах возрастает при их дифференцировке в остеобластоподобные клетки и повышена в остеобластах. Обсуждают возможную роль ОТ в аутокринной регуляции хондрогенеза и окостенения. Италия, Differ. Cellul., Ist. Naz. Rie. Cancro, 16 132 Genova. Библ. 40.

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.17.09
Рубрики: ХОНДРОГЕНЕЗ
ОКОСТЕНЕНИЕ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
ТРАНСФЕРРИНЫ
ОВОТРАНСФЕРРИН
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Gentili, Chiara; Doliana, Roberto; Bet, Paola; Campanile, Giuliano; Colombatti, Alfonso; Cancedda, Fiorella Descalzi; Cancedda, Ranieri

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.203

Yu, Ronghua.
Transferrin receptors on ruminant pathogens vary in their interaction with the C-lobe and N-lobe of ruminant transferrins [Text] / Ronghua Yu, Anthony B. Schryvers // Can. J. Microbiol. - 1994. - Vol. 40, N 7. - P532-540 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Трансферриновые рецепторы патогенных микроорганизмов жвачных животных и разнообразие их взаимодействия с белковыми производными трансферринов
Аннотация: В статье рассматривается природа взаимодействия между трансферринами жвачных животных и рецепторами на поверхности животных патогенов Pasteuerella haemolytica, Haemophilus somnus, Pasteurella multocida, Haemophilus agnii, Moraxella bovis. Мембраны, извлеченные из P. haemolytica, P. multocida и H. agnii были способны связывать трансферрины бараньи, козьи и крупного рогатого скота, в то время как мембраны H.somnus и M.bovis были специфичны к бычьему трансферрину. Протеолитические производные C-доли были способны задерживать взаимодействие между бычьим трансферрином и рецепторами Твр 1 и Твр 2 из P. haemolytica и M. bovis, и рецептором Твр 1 из H. somnus и P. multocida. Производные N-доли ингибировали связь рецептора Твр 2/ P. multocida и H. somnus/ с бычьим трансферрином и связь бычьего трансферрина с единственным белковым рецептором шт. H.agnii. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
МЕМБРАНЫ
ТРАНСФЕРРИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ЖВАЧНЫЕ ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Schryvers, Anthony B.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.197

Regoeczi, Erwin.
Interaction of transferrin and its iron-binding fragments with heparin [Text] / Erwin Regoeczi, Paul A. Chindemi, Wei-Li Hu // Biochem. J. - 1994. - Vol. 299, N 3. - P819-823 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Взаимодействие трансферрина и его железо-связывающих фрагментов с гепарином
Аннотация: Изучали взаимодействие гепарина с трансферрином (ТФ) крупного рогатого скота и крысы, а также с Fe-связывающими фрагментами ТФ. Исследование с помощью аффинной хроматографии на гепарин-агарозе показало, что такое взаимодействие зависит от содержания Fe в ТФ и pH среды. При pH 5,6 гепарин эффективно связывается как со свободной от Fe формой ТФ, так и с насыщенным Fe ТФ. При pH 7,4 с гепарином взаимодействует только свободная от Fe форма ТФ. Десиалирование ТФ умеренно активирует взаимодействие с гепарином, а обработка циклогександионом ингибирует его. Сукцинилирование ТФ полностью подавляет связывание гепарина. Отщепление Fe от N-концевого участка ТФ ускоряется в присутствии гепарина. В этих же условиях отщепление Fe от C-конца ТФ несколько снижается. Нативный ТФ и его изолированный N-концевой фрагмент имеют близкое сродство к гепарину. Канада, Dep. Pathol., McMaster Univ. Scis Ctr., Hamilton, Ontario L8N 3Z5. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.33
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЕПАРИН
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Chindemi, Paul A.; Hu, Wei-Li

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.03-04М2.422

Roberts, Richard L.
Transport of transferrin across the blood-thymus barrier in young rats [Text] / Richard L. Roberts, Alexander Sandra // Tissue and Cell. - 1994. - Vol. 26, N 5. - P757-766 . - ISSN 0040-8166
Перевод заглавия: Транспорт трансферрина через барьер кровь-тимус у молодых крыс
Аннотация: При помощи диаминобензидина и меченного пероксидазой (П) трансферрина (ТФ) изучено взаимодействие белка с эндотелием (ЭН) капилляров тимуса. Транспорт ТФ=П был опосредован везикулами плазмалеммы и не ингибировался в присутствии избытка нативного ТФ. Напротив, включение ТФ-П в эпителиальные ретикулярные клетки конкурентно подавлялось нативным ТФ. Продукты р-ции с красителем присутствовали в суб-ЭН-пространстве и часто локализовались в покрытых клатрином везикулах ретикулярных клеток. При 4'ГРАДУС'C связывание ТФ-П c люминальной мембраной ЭН отсутствовало. Рецепторы ТФ, выявляемые мышиными моноклональными антителами OX-26, были локализованы в ретикулярных клетках и отсутствовали в ЭН. Сделан вывод, что перенос ТФ-П через стенку капилляра в тимусе не зависит от рецепторов ТФ на уровне ЭН, а включение ТФ-П в эпителиальных клетках является рецепторно-зависимым процессом. США, Washington Univ., St. Louis, MO 61130. Библ. 20

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: ТИМУС
ТРАНСФЕРРИНЫ
КАПИЛЛЯРЫ
ЭПИТЕЛИЙ
ТРАНСПОРТ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sandra, Alexander

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.03-04М3.229

Transferrin and iron in normal, Alzheimer's disease, and Parkinson's disease brain regions [Text] / D. A. Loeffler [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 2. - P710-716 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: [Концентрации] трансферрина и железа в разных частях мозга в норме и при болезнях Альцгеймера и Паркинсона
Аннотация: The authors measured iron and its transport protein transferrin in caudate, putamen, globus pallidus, substantia nigra, and frontal cortex of subjects with Alzheimer's disease (n=14) and Parkinson's disease (n=14), and in younger adult (n=8) and elderly (n=8) normal controls. Although there were no differences between control groups with regard to concentrations of iron and transferrin, iron was significantly increased (p0.05) in Alzheimer's disease globus pallidus and frontal cortex and Parkinson's disease globus pallidus, and transferrin was significantly increased in Alzheimer's disease frontal cortex, compared with elderly controls.The transferrin/iron ratio, a measure of iron mobilization capacity, was decreased in globus pallidus and caudate in both disorders. Regional transferrin and iron concentrations were generally more highly correlated (Pearson's correlation coefficient) in elderly controls than in Alzheimer's and Parkinson's disease. США, Dep. of Med. Sinai Hospital, and Dep. of Neurology and Psychiatry, Wayne State Univ. School of Med., Detroit, Michigan. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ЖЕЛЕЗО
СТРЕСС ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ПАРКИНСОНА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Loeffler, D.A.; Connor, J.R.; Juneau, P.L.; Snyder, B.S.; Kanaley, L.; DeMaggio, A.J.; Nguyen, H.; Brickman, C.M.; LeWitt, P.A.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.04-04А1.138

Transferrin and iron in normal, Alzheimer's disease, and Parkinson's disease brain regions [Text] / D. A. Loeffler [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 2. - P710-716 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: [Концентрации] трансферрина и железа в разных частях мозга в норме и при болезнях Альцгеймера и Паркинсона
Аннотация: The authors measured iron and its transport protein transferrin in caudate, putamen, globus pallidus, substantia nigra, and frontal cortex of subjects with Alzheimer's disease (n=14) and Parkinson's disease (n=14), and in younger adult (n=8) and elderly (n=8) normal controls. Although there were no differences between control groups with regard to concentrations of iron and transferrin, iron was significantly increased (p0.05) in Alzheimer's disease globus pallidus and frontal cortex and Parkinson's disease globus pallidus, and transferrin was significantly increased in Alzheimer's disease frontal cortex, compared with elderly controls.The transferrin/iron ratio, a measure of iron mobilization capacity, was decreased in globus pallidus and caudate in both disorders. Regional transferrin and iron concentrations were generally more highly correlated (Pearson's correlation coefficient) in elderly controls than in Alzheimer's and Parkinson's disease. США, Dep. of Med. Sinai Hospital, and Dep. of Neurology and Psychiatry, Wayne State Univ. School of Med., Detroit, Michigan. Библ. 43

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: ТРАНСФЕРРИНЫ
ЖЕЛЕЗО
СТРЕСС ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ПАРКИНСОНА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Loeffler, D.A.; Connor, J.R.; Juneau, P.L.; Snyder, B.S.; Kanaley, L.; DeMaggio, A.J.; Nguyen, H.; Brickman, C.M.; LeWitt, P.A.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска