Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.20

    Stearns, M. E.
    Cloning of a human genomic TIMP-1 regulatory enhancer element from prostatic PC-3 clones [Text] : abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Breast and Prostate Cancer II", Lake Tahoe, Calif., March 14-20, 1994 / M. E. Stearns, M. E. Wang // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P224 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Клонирование регуляторного энхансерного элемента геномной [последовательности] тканевого ингибитора металлопротеиназ типа 1 человека из клонов [клеток] PC-3 [рака] предстательной железы
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.02.05
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН TIMP 1
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭНХАНСЕРЫ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
РАК ПРЕДСТАТЕЛЬНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
НЕМЕТАСТАЗИРУЮЩИЙ
ЛИНИЯ PC-3
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wang, M.E.

2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.10-04Н3.175

   
    Suppression of in vivo tumor growth and induction of suspension cell death by tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP)-3 [Text] / Junhui Bian [et al.] // Carcinogenesis. - 1996. - Vol. 17, N 9. - P1805-1811 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Супрессия роста опухоли in vivo и индукция гибели клеток в суспензии тканевым ингибитором металлопротеиназ
Аннотация: Tissue inhibitor of metalloproteinases-3 (TIMP-3), a novel member of TIMP family genes, has been recently cloned and shown to be expressed in preneoplastic but not in neoplastic mouse JB6 epidermal cells. This down regulation of the gene appears to be attributable at least in part to alteration of gene methylation. Little is known, however, about the role of TIMP-3 in human cancers. It was screened several human tumor cell lines for TIMP-3 expression and found that a colon carcinoma line, DLD-1, did not express TIMP-3. If down regulation of TIMP-3 in causally related to carcinogenesis, re-expression by transfection may reverse the tumor cell phenotype. It was therefore overexpressed human TIMP-3 in DLD-1 cell. TIMP-3 transfectants showed a serum-dependent growth inhibition in monolayer culture and a decreased growth potential in nude mice in a manner dependent on the level of TIMP-3 expression. A transfectant expressing a high level of active hTIMP-3 completely lost the ability to form tumors following s.c. injection into nude mice. It was also tested TIMP-3 expressing cells and neocontrol TIMP-3 negative cells for their ability to grow in liquid suspension culture, since both cells grew in semi-solid soft agar. As compared to neocontrol cell. TIMP-3 overexpressors formed large aggregates, followed by cell death. This effect was not mimicked by BB94, a broad MMP inhibitor. It was concluded from this study that (i) TIMP-3 overexpression in human colon carcinoma cells induces growth arrest in low serum conditions and inhibits in vivo tumor growth and (ii) the TIMP-3-induced large aggregate formation and subsequent cell death under suspension growth cannot be explained by its MMP inhibitory activity. Библ. 39
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.15
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HT-29
HELA
ГЕНОТЕРАПИЯ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ

Доп.точки доступа:
Bian, Junhui; Wang, Yuli; Smith, Mark R.; Kim, Hyungtae; Jacobs, Christine; Jackman, Joany; Kung, Hsiang-Fu; Colburn, Nancy H.; Sun, Yi

3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.10-04Н1.195

   
    Suppression of in vivo tumor growth and induction of suspension cell death by tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP)-3 [Text] / Junhui Bian [et al.] // Carcinogenesis. - 1996. - Vol. 17, N 9. - P1805-1811 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Супрессия роста опухоли in vivo и индукция гибели клеток в суспензии тканевым ингибитором металлопротеиназ
Аннотация: Tissue inhibitor of metalloproteinases-3 (TIMP-3), a novel member of TIMP family genes, has been recently cloned and shown to be expressed in preneoplastic but not in neoplastic mouse JB6 epidermal cells. This down regulation of the gene appears to be attributable at least in part to alteration of gene methylation. Little is known, however, about the role of TIMP-3 in human cancers. It was screened several human tumor cell lines for TIMP-3 expression and found that a colon carcinoma line, DLD-1, did not express TIMP-3. If down regulation of TIMP-3 in causally related to carcinogenesis, re-expression by transfection may reverse the tumor cell phenotype. It was therefore overexpressed human TIMP-3 in DLD-1 cell. TIMP-3 transfectants showed a serum-dependent growth inhibition in monolayer culture and a decreased growth potential in nude mice in a manner dependent on the level of TIMP-3 expression. A transfectant expressing a high level of active hTIMP-3 completely lost the ability to form tumors following s.c. injection into nude mice. It was also tested TIMP-3 expressing cells and neocontrol TIMP-3 negative cells for their ability to grow in liquid suspension culture, since both cells grew in semi-solid soft agar. As compared to neocontrol cell. TIMP-3 overexpressors formed large aggregates, followed by cell death. This effect was not mimicked by BB94, a broad MMP inhibitor. It was concluded from this study that (i) TIMP-3 overexpression in human colon carcinoma cells induces growth arrest in low serum conditions and inhibits in vivo tumor growth and (ii) the TIMP-3-induced large aggregate formation and subsequent cell death under suspension growth cannot be explained by its MMP inhibitory activity. Библ. 39
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HT-29
HELA
ГЕНОТЕРАПИЯ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ

Доп.точки доступа:
Bian, Junhui; Wang, Yuli; Smith, Mark R.; Kim, Hyungtae; Jacobs, Christine; Jackman, Joany; Kung, Hsiang-Fu; Colburn, Nancy H.; Sun, Yi

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.362

   
    Suppression of in vivo tumor growth and induction of suspension cell death by tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP)-3 [Text] / Junhui Bian [et al.] // Carcinogenesis. - 1996. - Vol. 17, N 9. - P1805-1811 . - ISSN 0143-3334
Перевод заглавия: Супрессия роста опухоли in vivo и индукция гибели клеток в суспензии тканевым ингибитором металлопротеиназ
Аннотация: Tissue inhibitor of metalloproteinases-3 (TIMP-3), a novel member of TIMP family genes, has been recently cloned and shown to be expressed in preneoplastic but not in neoplastic mouse JB6 epidermal cells. This down regulation of the gene appears to be attributable at least in part to alteration of gene methylation. Little is known, however, about the role of TIMP-3 in human cancers. It was screened several human tumor cell lines for TIMP-3 expression and found that a colon carcinoma line, DLD-1, did not express TIMP-3. If down regulation of TIMP-3 in causally related to carcinogenesis, re-expression by transfection may reverse the tumor cell phenotype. It was therefore overexpressed human TIMP-3 in DLD-1 cell. TIMP-3 transfectants showed a serum-dependent growth inhibition in monolayer culture and a decreased growth potential in nude mice in a manner dependent on the level of TIMP-3 expression. A transfectant expressing a high level of active hTIMP-3 completely lost the ability to form tumors following s.c. injection into nude mice. It was also tested TIMP-3 expressing cells and neocontrol TIMP-3 negative cells for their ability to grow in liquid suspension culture, since both cells grew in semi-solid soft agar. As compared to neocontrol cell. TIMP-3 overexpressors formed large aggregates, followed by cell death. This effect was not mimicked by BB94, a broad MMP inhibitor. It was concluded from this study that (i) TIMP-3 overexpression in human colon carcinoma cells induces growth arrest in low serum conditions and inhibits in vivo tumor growth and (ii) the TIMP-3-induced large aggregate formation and subsequent cell death under suspension growth cannot be explained by its MMP inhibitory activity. Библ. 39
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.01
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HT-29
HELA
ГЕНОТЕРАПИЯ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ

Доп.точки доступа:
Bian, Junhui; Wang, Yuli; Smith, Mark R.; Kim, Hyungtae; Jacobs, Christine; Jackman, Joany; Kung, Hsiang-Fu; Colburn, Nancy H.; Sun, Yi

5.
Патент 6534635 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 1/00.

    Miyazaki, Kaoru.
    Modified TIMP [Текст] / Kaoru Miyazaki, Shouichi Higashi. - № 09/540530 ; Заявл. 31.03.2000 ; Опубл. 18.03.2003
Перевод заглавия: Модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназ
Аннотация: Патентуется новый модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназы (TIMP), в котором NH[2]-концевая 'альфа'-аминогруппа модифицирована электрон-акцепторной группой, что делает невозможным его связывание с металлопротеиназой. Патентуемый TIMP может быть использован для лечения метастазов
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.31
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ПРОТИВОМЕТАСТАТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Higashi, Shouichi
Свободных экз. нет
6.
Патент 6534635 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 1/00.

    Miyazaki, Kaoru.
    Modified TIMP [Текст] / Kaoru Miyazaki, Shouichi Higashi. - № 09/540530 ; Заявл. 31.03.2000 ; Опубл. 18.03.2003
Перевод заглавия: Модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназ
Аннотация: Патентуется новый модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназы (TIMP), в котором NH[2]-концевая 'альфа'-аминогруппа модифицирована электрон-акцепторной группой, что делает невозможным его связывание с металлопротеиназой. Патентуемый TIMP может быть использован для лечения метастазов
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ПРОТИВОМЕТАСТАТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Higashi, Shouichi
Свободных экз. нет
7.
Патент 6534635 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 1/00.

    Miyazaki, Kaoru.
    Modified TIMP [Текст] / Kaoru Miyazaki, Shouichi Higashi. - № 09/540530 ; Заявл. 31.03.2000 ; Опубл. 18.03.2003
Перевод заглавия: Модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназ
Аннотация: Патентуется новый модифицированный тканевый ингибитор металлопротеиназы (TIMP), в котором NH[2]-концевая 'альфа'-аминогруппа модифицирована электрон-акцепторной группой, что делает невозможным его связывание с металлопротеиназой. Патентуемый TIMP может быть использован для лечения метастазов
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ПРОТИВОМЕТАСТАТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Higashi, Shouichi
Свободных экз. нет
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.09-04М1.404

   
    Type I collagen degradation by mouse calvarial osteoblasts stimulated with 1,25-dihydroxyvitamin D-3: Edivence for a plasminogenplasmin-metalloproteinase activation cascade [Text] / Brian M. Thomson [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 1989. - Vol. 1014, N 2. - P125-132 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Деградация коллагена типа I остеобластами свода черепа мыши, стимулированными 1,25-диоксихолекальциферолом. Доказательство существования активационного каскада плазминоген-плазмин-металлопротеиназа
Аннотация: С целью выяснения клет. и молек. мех-мов удаления остеоида исследовали деградацию коллагеновой подложки активированными 1,25-диоксихолекальциферолом остеобластами. Коллагенолиз сопровождался изменениями морфологии Кл, повышенным синтезом и секрецией латентной коллагеназы, желатиназы, стромелизина в сочетании со снижением содержания ТИМП (тканевой ингибитор металлопротеиназ). Остеобласты не деградировали коллаген при культивировании в бессывороточной среде. В этих условиях колагенолитическая активность Кл восстанавливалась только после добавления плазминогена. Великобритания, Strangeways Res. Lab. Worts Causeway, Cambridge CB1 4RN. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.19.21
ВИНИТИ 341.19.21.07 + 341.19.19.09.09
Рубрики: ОСТЕОБЛАСТЫ
КОЛЛАГЕН
ТИП II
ДЕГРАДАЦИЯ
ДИОКСИХОЛЕКАЛЬЦИФЕРОЛ 1,25
СТИМУЛЯЦИЯ
АКТИВАЦИОННЫЙ КАСКАД
СВОД ЧЕРЕПА
МЫШИ
КОЛЛАГЕНАЗА
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ

Доп.точки доступа:
Thomson, Brian M.; Atkinson, Susan J.; McGarrity, Anne M.; Hembry, Rosalind M.; Reynolds, John J.; Meikle, Murray C.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.08-04М1.234

   
    Production of collagenase and tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP) by rat growth plates in culture [Text] / David D. Dean [et al.] // Matrix. - 1990. - Vol. 10, N 5. - P320-330 . - ISSN 0934-8832
Перевод заглавия: Продукция коллагеназы и тканевого ингибитора металлопротеиназ (ТИМП) ростовыми пластинками крыс в культуре
Аннотация: С целью изучения процесса кальцификации хрящевой ткани исследовали образование коллагеназы (Кг) и ТИМП в ростовых пластинках (РП) здоровых крыс (1-я гр.) и ростовых пластинках крыс с недостаточностью витамина Д (2-я гр.). В культуре оба типа пластинок секретировали Кг в среду в течение 5 дней с постоянной скоростью. "Микрорассеченные" РП крыс 2-й гр., содержащие преимущественно гипертрофированные Кл, выделяли в среду в 8 раз больше Кг, чем интактные РП. ТИМП также секретировался в среду, но его секреция не зависела от типа ткани. В процессе культивирования микрорассеченные РП крыс 2-й гр. также продуцировали больше Кг/мг ДНК, чем интактные РП. Рассчитывали кол-во ТИМП, необходимое для нейтрализации Кг. Интактные Рп крыс 1-й гр. содержали достаточно ТИМП для блокирования Кг, тогда как РП крыс 2-й гр., содержащие гипертрофированные Кл, содержали больше Кг, что могло приводить к удалению коллагена. США, Arthritis Res. Lab., U. S. Veterans Administration Med. Center Univ. of Miami School of Med. Miami, FL 33 101. Библ. 39.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КОЛЛАГЕНАЗА
ИНГИБИТОРЫ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
РОСТОВЫЕ ПЛАСТИНКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Dean, David D.; Muniz, Ofelia E.; Woessner, J.F.(JR.); Howell, David S.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.08-04Я6.230

    Hornebeck, W.
    Les metalloproteinases matricielles (MPM) [Text] / W. Hornebeck, C. Lafuma // C. R. Soc. Biol. - 1991. - Vol. 185, N 3. - P127-134 . - ISSN 0037-9026
Перевод заглавия: Матриксные металлопротеиназы
Аннотация: Обзор. Постулируется ведущая роль матриксных металлопротеиназ (ММП) в модификации компонентов и архитектоники внеклет. матрикса в процессе старения. ММП - семейство металлозависимых эндопептидаз, ответственных за деградацию макром-л внеклет. матрикса при всевозможных физиол. и патол. процессах. Рассматриваются структурные особенности и гомологии внутри этой группы ферментов, молек. мех-мы регуляции экспрессии и активности ММП, контроль экспрессии коллагеназы на уровне транскрипции, осуществляемый хим. агентами, факторами роста, цитокинами, молек. мех-мы активации предшественников ММП, а также контроль активности этих ферментов, осуществляемый семейством специфич. тканевых ингибиторов металлопротеиназ. Франция, Lab. de Biol. du Tissu Conjonctif, Fac de Med, Univ. Paris - Val-de-Marne, 8, 94010 Creteil Cedex. Библ. 6.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
КОЛЛАГЕНАЗЫ
РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
СТАРЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 6

Доп.точки доступа:
Lafuma, C.

11.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.10-04Н1.156

   
    Clonal analysis by PCR at the TIMP locus [Text] : abstr. Pap. Annu. Sci. Meet. Brit, Soc. Haematol., Harrogate, 25- 28 Apr., 1994 / J. C. Ardern [et al.] // Brit. J. Haematol. - 1994. - Vol. 86, Suppl. N1. - P83 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Клональный анализ методом РЦР локуса TIMP
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.05
Рубрики: ГЕМОБЛАСТОЗЫ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ
КЛОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ПЦР
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ardern, J.C.; Aldred, M.A.; Hyde, K.; Lawson, B.; Lucas, G.S.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)