Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.6

    Cadena, Deborah L.
    The intracellular tyrosine kinase domain of the epidermal growth factor receptor undergoes a conformational change upon autophosphorylation [Text] / Deborah L. Cadena, Chung-leung Chan, Gordon N. Gill // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P260-265 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Конформационные изменения внутриклеточного тирозинкиназного домена рецептора эпидермального ростового фактора при аутофосфорилировании
Аннотация: С помощью гель-фильтрации исследовали влияние аутофосфорилирования на конформацию внутриклеточного домена рецептора эпидермального ростового фактора, включающего 2 домена - тирозинкиназный ('ЭКВИВ' 290 аминокислотных остатков) и регуляторный ('ЭКВИВ' 230 остатков). При гельфильтрации фосфорилированного и дефосфорилированного домена через Супердекс 200 получено 4 пика - агрегат, димер, мономер и фрагмент. Радиус Стокса в случае фосфорилированных димера и мономера домена рецептора были выше, чем для дефосфорилированных, что указывает на более компактную конформацию последних. Библ. 30. США, Dept Med., Univ. California, San Diego, La Golla, CA
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АУТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КОНФОРМАЦИЯ
GROWTH FACTORS

Доп.точки доступа:
Chan, Chung-leung; Gill, Gordon N.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т2.111

   
    Insulin internalization in the absence of the insulin receptor tyrosine kinase (TK) domain is insufficient for mediating intracellular biologic effects [Text] / Dorota B. Schranz [et al.] // Diabetes. - 1994. - Vol. 43, Suppl. n 1. - P189 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Интернализация инсулина в отсутствие тирозинкиназного домена рецепторов инсулина недостаточна для индукции внутриклеточных биологических эффектов
Аннотация: Получили конструкцию, экспрессирующую мутантный рецептор инсулина (РИ) человека, сохраняющий примембранный домен JH, опосредующий эндоцитоз, но укороченный на 343 С-концевые аминок-ты, включающие в себя тирозинкиназный домен, и трансфицировали этой конструкцией клетки CHO. В трансфицированных клетках экспрессировался гетеротетрамерный РИ 'альфа'[2]'бета'[2]{'ДЕЛЬТА'343}, сохраняющий способность связывать и интернализовать инсулин, но не способный передавать биологические эффекты инсулина на захват глюкозы, синтез ДНК и экспрессию протоонкогена с-fos. В клетках CHO, экспрессирующих рекомбинантные РИ человека дикого типа, все биологические эффекты инсулина сохранялись. США, Denver, CO
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.65.33
Рубрики: ИНСУЛИН
ИНТЕРНАЛИЗАЦИЯ
ЗАХВАТ ГЛЮКОЗЫ
СИНТЕЗ ДНК
ПРОТООНКОГЕН C-FOS
РЕЦЕПТОРЫ
ИНСУЛИН
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ОТСУТСТВИЕ
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Schranz, Dorota B.; Anderson, Celia; Wood, William M.; Berhanu, Paulos

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.11-04М6.205

   
    Investigation of the mechanism of the dominant negative effect of mutations in the tyrosine kinase domain of insulin receptor [Text] / Rachel Levy-Toledano [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 4. - P835-842 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Изучение механизма доминантного негативного эффекта мутации на тирозинкиназный домен инсулинового рецептора
Аннотация: Проверяли гипотезу о том, что в основе доминантного негативного эффекта мутаций в тирозинкиназном домене инсулинового рецептора, приводящего к инсулиновой резистентности, лежит образование гибридных димеров между нормальным и мутантным рецепторами. В NIH 3T3 клетках одновременно экспрессировали 2 типа человеческого инсулинового рецептора: мутантный Ile 1153 рецептор, лишенный тирозинкиназной активности, и имеющий эту активность рецептор дикого типа, укороченный на 43 остатка с C-конца. Эти рецепторы не образовывали гибридных олигомеров. В то же время под действием инсулина дикий рецептор трансфосфорилировал мутантный рецептор по межмолекулярному механизму, и этого было достаточно для стимулируемого инсулином эндоцитоза. Несмотря на отсутствие гибридной олигомеризации, экспрессия мутантного рецептора ингибировала способность рецептора дикого типа опосредовать стимулируемое инсулином фосфорилирование субстрата-1 инсулинового рецептора (IRS-1). Высказывается гипотеза, что мутантный рецептор связывает IRS-1 и тем самым препятствует его фосфорилированию, что и объясняет доминантный негативный эффект мутантного рецептора. США, Diabetes Branch, Nat. Inst. Diabetes and Digestive and Kidney Dis., NIH, Bethesda, MD. Библ. 37
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
МУТАЦИИ
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Levy-Toledano, Rachel; Caro, L.Heleen P.; Accili, Domenico; Taylor, Simeon I.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.228

    Moritz, W.
    Functional properties of a heterozygous mutation (Arg{1174}'-'Gln) in the tyrosine kinase domain of the insulin receptor from a type A insulin resistant patient [Text] / W. Moritz, E. R. Froesch, M. Boni-Schnetzler // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 351&(!&), N 2. - P276-280 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Функциональная характеристика гетерозиготной мутации (Arg{1174}'-'Gln) в тирозинкиназном домене рецептора инсулина у больного с инсулиннезависимым [диабетом] типа A
Аннотация: Описан больной инсулиннезависимым сахарным диабетом (ИРД) и гетерозиготной мутаций Arg'-'Gln в домене тирозинкиназы (позиция 1174) рецептора инсулина (РИ). В опытах на культуре лимфоцитов больного ИРД, трансформированных вирусом Эпштейна-Барр, показано, что по инсулин-связывающей активности и сродству РИ к инсулину-лиганду лимфоциты больного не отличаются от нормальных лимфоцитов здоровых людей. Из клеток больного ИРД выделены солюбилизированные РИ, к-рые характеризовались нормальной активностью базальных р-ций аутофосфорилирования и фосфорилирования белков-субстратов тирозинкиназы. В то же время эта активность РИ больного в присутствии инсулина составляла лишь 30% таковой нормального РИ. Отмечена также менее выраженная стимуляция фосфорилирования белков-субстратов и нек-рые нарушения негативной регуляции экспрессии РИ при ИРД в условиях длительной обработки клеток инсулином. Сделан вывод, что описанная мутация не нарушает базальной тирозинкиназной активности РИ, но блокирует ее активацию инсулином. Данная мутация доминантна и оказывает негативный эффект на РИ дикого типа. Швейцария, Div. Endocrinol., Metabolism, Dep. Int. Med., Univ. Hosp., 8091 Zurich. Библ. 44
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ИНСУЛИН-РЕЗИСТЕНТНЫЙ
ТИП A
РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ГЕНЫ
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИЯ ГЕТЕРОЗИГОТНАЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Froesch, E.R.; Boni-Schnetzler, M.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.169

   
    Mutation of a conserved amino acid residue (Tryptophan 1173) in the tyrosine kinase domain of the IGF-I receptor abolishes autophosphorylation but does not eliminate biologic function [Text] / Vicky A. Blakesley [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - P2764-2769 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутация консервативного аминокислотного остатка (триптофан 1173) в тирозинкиназном домене рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I отменяет аутофосфорилирование, но не подавляет биологическую функцию
Аннотация: Тирозинкиназный домен (ТД) рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I (ИФР-I) обладает 84%-ной идентичностью с ТД рецепторов инсулина. Известна природная мутация рецепторов инсулина, приводящая к замене остатка триптофана в положении 1200 в ТД. У таких мутантных форм рецепторов инсулина резко снижена способность к аутофосфорилированию 'бета'-субъединицы и нарушены нек-рые, но не все функции рецепторов. В настоящей работе провели сайт-направленный мутагенез кДНК рецепторов ИФР-I, приводящий к замене аналогичного остатка триптофана-1173 в ТД на остаток серина, и полученными мутантными кДНК трансфицировали клетки NIH-3T3. Продемонстрировали резкое снижение аутофосфорилирования рекомбинантных мутантных рецепторов ИФР-I, а при сверхэкспрессии мутантных рецепторов обнаружили снижение аутофосфорилирование эндогенных рецепторов ИФР-I клеток NIH-3T3. При этом сверхэкспрессия мутантных ИФР-I в клетках NIH-3T3 не влияла на уровень фосфорилирования субстрата рецепторов инсулин IRS-I. Очищенные мутантные рецепторы ИФР-I не отличались от рецепторов ИФР-I дикого типа в фосфорилировании in vitro синтетического субстрата поли-(Glu[4]Tyr[1]). В экспрессирующих мутантные рецепторы ИФР-1 трансфицированных клетках снижено стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК, но слабо изменено стимулирующее действие ИФР-I на транспорт глюкозы. США, Diabets Branch, NIDDK, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 30
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Blakesley, Vicky A.; Kato, Hisanori; Roberts, Charles T.; LeRoith, Derek

6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.11-04Н1.41

   
    A novel point mutation in the tyrosine kinase domain of the RET proto-oncogene in sporadic medullary thyroid carcinoma and in a family with FMTC [Text] / Charis Eng [et al.] // Oncogene. - 1995. - Vol. 10, N 3. - P509-513 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Новая точковая мутация в тирозинкиназном домене протоонкогена RET в спорадическом медуллярном раке щитовидной железы и в семье с семейной [формой этой опухоли]
Аннотация: Известно, что большинство случаев множественной эндокринной неоплазии (МЭН) типов 2А и 2В и семейная форма медуллярного рака щитовидной железы (МР) обусловлены наследуемыми мутациями (Мц) в одном из 6 кодонов протоонкогена RET. Эти Мц при МЭН-2А и семейной МР локализованы в цистеин-богатом домене внеклеточного сегмента RET. Авт. идентифицирована миссенс-Мц GAG(Glu)'-'GAG(Arg) в кодоне 768 гена RET, к-рая сегрегирует в поколениях вместе с МР в семье с МР. Эта Мц изменяет структуру внутриклеточного тирозинкиназного домена RET. Та же Мц выявлена в спорадических МР, но не в нормальных тканях тех же больных. Предполагается, что описанная Мц имеет патогенетическое значение в развитии МР, а не является нейтральным полиморфным признаком. Великобритания, CRC Human Canc. Genet. Res. Grp, Dep. Pathol., Univ., Cambridge CB2 1QP. Библ. 22
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.15.07
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН RET
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИЯ ТОЧКОВАЯ
РАК ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
МЕДУЛЛЯРНЫЙ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Eng, Charis; Smith, Darrin P.; Mulligan, Lois M.; Healey, Catherine S.; Zvelebil, Marketa J.; Stonehouse, Timothy J.; Ponder, Margaret A.; Jackson, Charles E.; Waterfield, Michael D.; Ponder, Bruce A.J.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.42

   
    Comparative phosphorylation kinetics of the human insulin receptor protein-tyrosine kinase domain and an enzymatically competent deletion construct - the tail could wag the dog [Text] / Philip G. Quirk [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1995. - Vol. 23, N 2. - 188S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Сравнительные кинетики фосфорилирования тирозинкиназного домена рецепторов инсулина человека и ферментативно компетентных делеционных конструкций - хвост может качать собаку
Аннотация: В бакуловирусной системе экспрессировали фрагменты рецепторов инсулина человека (РИЧ), содержащие остатки 959-1355 (каталитический участок тирозинкиназного домена и полный C-концевой участок) и остатки 978-1283 (каталитический участок без C-хвоста). Использовали метод {1}H-ЯМР для кинетического анализа фосфорилирующей активности рекомбинантных фрагментов РИЧ, используя в кач-ве субстратов синтетические пептиды, включающие в себя сайты аутофосфорилирования внутренней области и хвоста тирозинкиназного домена РИЧ. Не обнаружили различий между полным и укороченным фрагментами РИЧ в субстратной селективности. При анализе кинетических параметров фрагментов РИЧ установили что наличие С-хвоста в ферменте накладывает кинетические ограничение на катализ, особенно при использовании в кач-ве субстрата пептида 1323-1338, содержащего аутофосфорилируемые остатки тирозина C-концевой области РИЧ. Великобритания, Sch. Biochem., Univ. Birmingham, Birmingham B15 2TT. Библ. 7
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК
ЭКСПРЕССИЯ
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА

Доп.точки доступа:
Quirk, Philip G.; Keane, Noeleen E.; Levine, Barry A.; Wei, Lei; Ellis, Leland

8.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.03-04Н1.241

   
    The role of the tyrosine kinase domain of the insulin-like growth factor-I receptor in intracellular signaling cellular proliferation, and tumorigenesis [Text] / Catalina Hernandez-Sanchez [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 49. - P29176-29181 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Роль тирозинкиназного домена рецептора инсулиноподобного ростового фактора-1 в внутриклеточной сигнализации, пролиферации клеток и образовании опухолей
Аннотация: Рецептор инсулиноподобного ростового фактора-1 (Р-ИРФ) - это гетеротетрамерный трансмембранный белок, состоящий из двух 'альфа'- и двух 'бета'-субъединиц и обладающий активностью тирозинкиназы (Тк), к-рая стимулируется связыванием ИРФ-лиганда и катализирует аутофосфорилирование Р-ИРФ по кластеру трех остатков Tyr в 'бета'-субъединице. Замены Tyr'-'Phe в этих позициях имеют следствием блок активации путей внутриклеточной передачи сигнала, инициированной связыванием ИРФ с Р-ИРФ. Мутационные замены Tyr в позициях 1131+1135 Р-ИРФ блокируют его аутофосфорилирование полностью, замены Tyr в положениях 1131+1136 или 1135+1136 - только на 50%. Тем не менее, все двойные мутации с заменами Tyr существенно угнетают передачу сигналов от ИРФ по путям с участием белков IPS-1 и Shc. Помимо этого, клетки, несущие эти мутации, не дают пролиферативной р-ции на ИРФ в культуре и не обладают туморогенностью для мышей nude. Сделан вывод, что Tyr-1131 и Tyr-1135 необходимы для аутофосфорилирования Р-ИРФ, а оба эти остатка и Tyr-1136 - для полного функционирования Р-ИРФ. США, Diabetes Branch, NIDDK, NIH, Bldg. 10, Rm. 8S-239, Bethesda, MD 20892-1770. Библ. 48
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.25
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АУТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ КЛЕТОЧНАЯ
ОПУХОЛИ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hernandez-Sanchez, Catalina; Blakesley, Vicky; Kalebic, Thea; Helman, Lee; LeRoith, Derek

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.02-04М4.21

    Keegan, Brendan P.
    The internalization and endosomal trafficking of the EGF receptor in response to EGF is delayed in the waved-2 mouse liver [Text] / Brendan P. Keegan, Lowell G. Sheflin, Stephen W. Spaulding // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 267, N 3. - P881-886 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Задержка интернализации и эндосомного транспорта рецепторов ФРЭ [фактора роста эпидермиса] в ответ на ФРЭ в печени мышей waved-2
Аннотация: При введении мышам фактора роста эпидермиса (ФРЭ) со спонтанной точечной мутацией, приводящей к замещению валинового остатка глициновым в положении 743 тирозинкиназного домена ФРЭ, фосфорилирование тирозина было на 50% слабее чем у животных дикого типа. Конц-ия рецепторов ФРЭ в ранних и поздних фракциях печеночных эндосом при этом повышалась, однако их транспорт задерживался по сравнению с контролем. Количество рецепторов, осаждавшихся антителами к убиквитину из эндосомной фракции мышей обеих групп, получавших ФРЭ, не отличалось. Полученные результаты свидетельствуют о возможности убиквитинизации рецепторов ФРЭ у мутантных мышей и задержке их транспорта в эндосомы вследствие недостаточности тирозинкиназы. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
ТОЧЕЧНАЯ СПОНТАННАЯ МУТАЦИЯ
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ФАКТОРА РОСТА ЭПИДЕРМИСА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ
ТРАНСПОРТ
ЭНДОСОМЫ ПЕЧЕНИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Sheflin, Lowell G.; Spaulding, Stephen W.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.12-04Я6.164

   
    Point mutations affecting the tyrosine kinase domain of the RET proto-oncogene in Hirschsprung's disease [Text] / Giovanni Romeo [et al.] // Nature. - 1994. - Vol. 367, N 6461. - P377-378 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Точковые мутации, затрагивающие тирозинкиназный домен продукта протоонкогена ret при болезни Гиршспрунга
Аннотация: Аутосомнодоминантный ген, вызывающий болезнь Гиршспрунга, картирован в участке хромосомы 10q11.2 человека. В этой области выявили последовательность из 250 т. п. н., содержащую протоонкоген ret. Использовали ПЦР с фланкирующими интронными последовательностями в кач-ве праймеров для амплификации 12 из 20 экзонов протоонкогена ret в геномной ДНК от 27 больных болезнью Гиршспрунга и идентифицировали 4 мутации (3 миссенс-мутации и 1 сдвиг рамки), приводящие к полному нарушению или частичному изменению тирозинкиназного домена ret. Ранее у больных с множественной эндокринной неоплазией типа 2А идентифицировали мутации во внеклеточном, обогащенном цистеином домене Ret. Т. обр. Ret участвует не только в канцерогенезе эндокринной системы, но и в эмбриональном развитии нервной системы кишечника, нарушающемся при болезни Гиршспрунга. Италия, Ist. Giannina Gaslini, 16146 Genova-Quarto. Библ. 25
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.01
Рубрики: ГИРШСПРУНГА БОЛЕЗНЬ
ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН RET
БЕЛОК RET
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
МУТАЦИИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Romeo, Giovanni; Ronchetto, Patrizia; Luo, Yin; Barone, Virginia; Seri, Marco; Ceccherini, Isabella; Pasini, Barbara; Bocciardi, Renata; Lerone, Margherita; Kaarlainen, Helena; Martucciello, Giuseppe
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)